Aminoácidos e proteínas

Prof. Dra. Emily Ribeiro

“A palavra proteína é derivada de
proteos, (grego = primeira, a mais
importante) porque ela parece ser a
substância primitiva ou principal da
nutrição animal, as plantas preparam
para os herbívoros que
posteriormente a passam para os
carnívoros” (Berzelius, 1838)
 AMINOÁCIDOS
✓Moléculas constituídas por um grupamento amina, um grupo
Acido carboxílico e uma cadeira lateral R unidas a um único átomo de Carbono (α )

✓Mais de 300, mas apenas 20

aminoácidos primários constituindo as
proteínas e peptídeos

✓Prolina – aminoácido – NH2

✓Glicina – sem carbono alfa
Propriedades
- Sólidos em temperatura
ambiente
- Sabor adocicado
- Inodoro
- Solubilidade depende das
cadeias R
Tipos de aminoácidos
Polares
Apolares

Glicina – G
Sem carga Ácidos Básicos
Alanina – A
Valina – V
Serina – S Ác. Aspártico – D Histidina – H
Leucina – L
Treonina – T Ác. Glutâmico - E Lisina –K
Isoleucina – I
Tirosina – Y * Arginina - R
Fenilalanina – F
Asparagina – N
Triptofano – W Doam H+ em pH fisiológico
Glutamina – Z ficando COO-
Metionina – M Recebem H+ em pH
Cisteína – C * fisiológico ficando NH3+
Prolina - P

* Podem perder H+ em pH alcalino.

Formam pontes de H com os OH ou
NH2 ou COOH+
Curiosidade – Abreviaturas e símbolos para os
aminoácidos de ocorrência mais frequente.
 Apolares Grupos R alifáticos ou aromáticos

✓Hidrofóbicos - Promovem interações hidrofóbicas importantes

na manutenção da estrutura das proteínas
✓Insolubilidade em água
 Polares – grupos R sem carga, carga positiva ou negativa

Hidrofílicos – Formam ligações de

hidrogênio e interações eletrostáticas
com a água – conferem solubilidade
na água.
 Classificação
* *

* Divergência na
literatura

16
Para não esquecer!
 Propriedades ópticas dos aminoácidos
Carbono com 4 ligantes diferentes - assimétrico
Substância existe sob duas formas (D e L)
D- aminoácido
Exceção: glicina
IMAGEM
ESPECULAR

L- aminoácido

MOLECULA
Presentes nas
ORIGINAL proteína
enantiômeros
Carbono α 4 radiais diferentes

Carbono alfa
Assimétrico

Estereoisomeria
Formas D e L
Como saber se um
aminoácido é D ou L???
 Alinhar os C a partir do C da carbonila, deixar o C da
cadeia R abaixo do C α e verificar para que lado está o
grupo (amino) direita (D) ou esquerda (L)

1 1

2 2

3 3
Só isso?
22
 Outras funções dos aminoácidos
Síntese da neurotransmissores

O GABA contribui para a visão, controle motor e desempenha um papel na regulação da ansiedade.
Síntese da neurotransmissores

A serotonina, conhecida como o hormônio da

felicidade, é um neurotransmissor. Ou seja, é a
substância química que faz com que os neurônios
passem sinais entre si. Entre suas funções está a
regulagem do ritmo cardíaco, do sono, do apetite,
do humor, da memória e da temperatura do corpo.

24
Síntese da neurotransmissores

A adrenalina ou epinefrina é um hormônio

simpaticomimético e neurotransmissor responsável por
preparar o organismo para a realização de grandes
feitos, derivado da modificação de um aminoácido
aromático, secretado pelas glândulas suprarrenais.
25
 Outras funções dos aminoácidos
Síntese da Histamina

A histamina é um mensageiro químico gerado

principalmente nos mastócitos. Por meio vários
receptores, ela medeia respostas celulares, incluindo
as: reações alérgicas e inflamatórias. a secreção de 26
ácido gástrico.
 Outras funções dos aminoácidos
Síntese da creatina
Alta concentração nos músculos: 30 mM

2% da creatina muscular é convertida em creatinina

Creatinina é excretada nos rins:

prova de função renal

A creatina é armazenada em fibras musculares e no cérebro. Sua função no

organismo, resumidamente, é fornecer energia para os nossos músculos 27
Creatina/Creatinina

A creatinina é um produto da degradação da fosfocreatina no

músculo, e é geralmente produzida em uma taxa praticamente
constante pelo corpo — taxa diretamente proporcional à massa
muscular da pessoa: quanto maior a massa muscular, maior a taxa.

28
 Outras funções dos aminoácidos
Síntese Do grupo Heme

Heme é um grupo prostético que consiste de

um átomo de ferro contido no centro de um
largo anel orgânico heterocíclico chamado
protoporfirina dentro das hemácias.

29
 Mas, e para a sua maior função ! Proteínas
Reações e interações químicas
importantes entre os aminoácidos

•Ligações peptídicas
•Ligações de hidrogênio
•Interações hidrofóbicas
•Ligações de enxofre (pontes SS)
•Interações iônicas ou salinas
Ligações peptídicas – reação de condensação (síntese por desidratação)
entre dois aminoácidos com a saída de uma molécula de água
Através de várias ligações peptídicas pode ocorrer a formação de
dipeptídeo, tri, tetra, penta... oligo, polipeptídeo

50 a 100 aa ou 10000 daltons

Essa seqüência de aminoácidos ligados através

de ligações peptídicas constituem a estrutura
primária das proteínas
 De onde

vem essa

sequência?
TABELA DO CÓDIGO GENÉTICO
No que difere estas sequências?

Tipos de aminoácidos

Quantidade de
aminoácidos

Ordem dos aminoácidos AMOR ≠ ROMA

Diferenças na sequência ou troca de
aminoácidos transformam a proteína

Isso é sempre
ruim?
 Nomeando o peptídeo
Todas as sequências de aminoácidos são lidas da extremidade N
para a e-terminal..

Cada aminoácido que compõe um peptídeo é denominado

"resíduo", por ser a porção do aminoácido que permanece
após a perda dos átomos de água durante a formação da
ligação peptídica.

Quando um polipeptídeo é nomeado, os sufixos (-ina,-ano,-ico ou

-ato) dos resíduos de aminoácidos são alterados para -il, com
exceção do aminoácido e-terminal.

Ex: tripeptídeo composto por uma valina N-terminal, uma glicina e

uma leucina e-terminal é denominado valil-glicil-leucina.
Esta sequência de aminoácidos indica a
estrutura primária das proteínas
Não esquecer sobre a sequência primária
• Determinada geneticamente
• Não é ativa
• Formada por ligações peptídicas
• Não sofre rompimentos em condições desnaturantes (aquecimento,
alterações de pH, uréia)

• As ligações são rompidas por proteases (enzimas)

 Estrutura secundária
Folhas β α hélice
a carbonila (C=O) de um
Dois ou mais segmentos
aminoácido tem
de uma cadeia
hidrogênio H ligado ao
polipeptídica se alinham
grupo (N-H) de outro
uns próximos aos outros,
aminoácido que está
formando uma estrutura
quatro posições depois
parecida com uma folha
na cadeia.
dobrada, mantida por
ligações de hidrogênio.
Os grupos R dos
aminoácidos se fixam
ligações de hidrogênio se
na parte externa da α-
formam entre os grupos
hélice, onde eles estão
carbonila e amino da
livres para interagir.
espinha dorsal, enquanto
os grupos R se estendem
- Fracas sozinhas , mas
acima e abaixo do plano
juntas estabilizam a
da folha.
hélice
 Folhas β
α hélice
As folhas β podem formar motivos
 Estrutura terciária Interações iônicas

A estrutura geral Interações hidrofóbicas

tridimensional de um
polipeptídeo é chamada de
sua estrutura terciária. A Ligações dissulfeto

estrutura terciária é
principalmente resultante das
interações entre os grupos R Aminoácidos polares sem carga

Aminoácidos apolares
dos aminoácidos que
Aminoácidos polares com carga
compõem a proteína.
Aminoácidos polares com sulfidrila
Ligações de Hidrogênio
Estrutura terciária

Secundária e terciária coexistem

“regiões em cotovelo”
Estrutura terciária permite a classificação em:
Proteínas Proteínas
Globulares Fibrosas
COLÁGENO, ELASTINA, LAMININA
 Estrutura quaternária
São constituídas por várias cadeias
polipeptídicas, também conhecidas como
subunidades. Quando estas subunidades
se juntam, dão à proteína sua estrutura
quaternária.

Em geral, os mesmos tipos de interações

que contribuem para a estrutura terciária
(principalmente interações fracas, como
ligações de hidrogênio e forças de
dispersão de London) também mantêm as
subunidades juntas para formar a estrutura
quaternária.
 Quem é responsável pelo dobramento nas
células?
Sequência de etapas que ocorrem no citoplasma ou no RER e Complexo de Golgi

Essencial para o
enovelamento
adequado no RE
Oligassacaril
transferase

A maioria das proteínas

sintetizadas no retículo
endoplasmático rugoso é
glicosilada pela adição de
um oligossacarídeo comum
ligado ao N terminal
A maioria das proteínas sintetizadas no retículo endoplasmático
rugoso para serem secretadas passam também pela formação de
pontes dissulfetos - pela proteína dissulfeto isomerase (PDI)

Responsáveis pela estabilização da conformação final das proteínas secretadas

(BiP)
As proteínas enoveladas inadequadamente são
exportadas do RE e degradadas no citosol
Quem é responsável pelo dobramento nas
células?
 DESNATURAÇÃO
Em resumo:
Desnaturação proteica
E o leite?
E as nossas proteínas?