Proteínas

“Protos” (“a primeira” ou “a mais importante”)

• Macromoléculas mais abundantes nas

células vivas
• Grande variedade (tamanho, propriedades)
• Grande diversidade de funções biológicas.
• São os instrumentos moleculares por meio
dos quais a informação genética é expressa

1
 Proteínas
Apesar da grande diversidade de propriedades e
funções, todas as proteínas são constituídas por
apenas 20 aminoácidos (aa), ligados
covalentemente, em muitas combinações e
sequencias diversas.

A partir destes blocos (aa), os diferentes organismos podem

sintetizar produtos tão diferentes como:
enzimas, anticorpos, hormonas, transportadores, músculos,
antibióticos, venenos de fungos, penas de pássaros, teias de
aranha, chifres de rinocerontes, proteínas do leite,…)

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 Aminoácidos
•Os aminoácidos são as unidades estruturais
básicas das proteínas (estas são polímeros
resultantes da desidratação de aa)
•Cada resíduo de aminoácido liga-se ao seu vizinho
por uma ligação covalente específica (ligação
peptídica)
•Cada aminoácido tem uma cadeia lateral distinta,
que determina as suas propriedades e,
consequentemente, influenciará as propriedades da
proteína.
3
 Origem dos aminoácidos
•A atmosfera primitiva era um ambiente com
descargas elétricas, gases metano, amónia e
hidrogénio. Além disso, havia mares e
vulcões ativos…

•Os aminoácidos surgiram nesse período, a

partir de reações entre metano, amónia e
hidrogénio (dissolvidos na água dos mares).
As descargas elétricas contribuíram para que
essa reação ocorresse.
4
Origem dos aminoácidos

5
Aminoácidos, Péptidos e Proteínas

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Classificação dos aminoácidos (20 aa)
Baseia-se na polaridade do grupo R e na sua
carga elétrica a valores biológicos de pH:

1. Não polares, com grupos R alifáticos

2. Com grupos R aromáticos
3. Polares, com o grupo R não carregado
4. Básicos, R carregado positivamente a pH 7
5. Ácidos, R carregado negativamente a pH 7

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 Classificação dos aminoácidos
1. Grupos R não polares e alifáticos

Glicina Alanina Prolina Valina

Leucina Isoleucina Metionina 8

Glicina: Aminoácido com estrutura mais simples
Apesar de ser apolar, a sua estrutura não contribui para as IH
Único aminoácido que não possui carbono assimétrico
Atua no funcionamento do sistema nervoso e nos tecidos
musculares

Alanina: Envolvida no metabolismo para obtenção de energia

Prolina: Tem uma conformação rígida devido à estrutura

cíclica, o que diminui a flexibilidade estrutural das regiões
polipeptídicas onde se encontra

Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina: tendem a agrupar-se

nas proteínas, estabilizando a sua estrutura através de
interações hidrofóbicas (IH). 9
Valina, Leucina, Isoleucina (BCAA): aminoácidos de cadeia
ramificada, famoso entre os atletas, pois estão envolvidos na
reparação muscular e, durante atividades físicas, ajudam na
produção de energia, aumentando o desempenho

Isoleucina: Importante para o funcionamento do sistema

imunológico

Leucina: Diretamente envolvida no ganho e na perda de peso

Metionina: Envolvida na resposta imunológica do nosso corpo;

a sua falta pode ocasionar a queda de cabelo
Aminoácido sulfurado com um grupo tioéter não polar

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 Classificação dos aminoácidos
2. Grupos R aromáticos

Fenilalanina Tirosina Triptofano

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Os aa aromáticos
absorvem na zona do
Ultravioleta (UV).

A maioria das proteínas

apresenta esta
propriedade, pelo que a
determinação da
absorvência a 280 nm
permite identificar a
presença de proteínas.

Trp > Tyr > Phe

12
13
Os aa aromáticos são relativamente não polares,
pois todos podem estabelecer interações
hidrofóbicas, contudo, a tirosina e o triptofano são
mais polares que a fenilalanina pois apresentam,
respetivamente, os grupos OH e NH.

Fenilalanina: Atua na tiroide e no funcionamento dos vasos

sanguíneos.
Importante para a formação de neurotransmissores, sendo
por isso capaz de melhorar a memória, aumentar a
capacidade mental e até melhorar o humor.

Triptofano: Precursor da serotonina, pelo que desempenha

papel importante no tratamento da depressão, stress,
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hiperatividade e distúrbios do sono.
 Classificação dos aminoácidos
3. Grupos R não carregados mas polares

Serina Treonina Cisteína

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Asparagina Glutamina
Os aa polares não carregados contêm grupos
radicais que formam pontes de hidrogénio com a
água pelo que são solúveis ou hidrofílicos.
• Serina e Treonina : grupos OH
• Cisteína : grupo SH
• Asparagina e Glutamina: grupos amida

Treonina: Envolvida na síntese de colagénio e elastina

Atua na prevenção de diversas disfunções intestinais.

Cisteína: Importante fonte de enxofre para o organismo. Auxilia

na desintoxicação do organismo e atua no sistema imunológico.
Envolvida no crescimento dos cabelos, unhas e na regeneração
cutânea.
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A cisteína é rapidamente oxidada para formar um aa
dimérico ligado covalentemente, a CISTINA, por uma ligação
dissulfurada (ponte de enxofre) entre duas moléculas de
cisteína.

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Pontes dissulfuradas:
 são apolares (hidrófobas)
 Desempenham um papel
muito importante na
estrutura nativa das
proteínas, estabilizando-a
Quando estas pontes se
quebram, a cadeia começa
a desenrolar - a proteína
começa a desnaturar

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Insulina Bovina

Há ligações dissulfeto intrapeptídicas (dentro do

polipeptídeo) e interpeptídicas (entre dois
polipeptídeos)

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 Classificação dos aminoácidos
4. Grupos R carregados positivamente (básicos)

Lisina Arginina Histidina 20

Lisina, Arginina: apresentam um segundo grupo
carregado positivamente.

Histidina: Contém um grupo imidazol.

É o único aminoácido que tem uma cadeia
lateral com pKa próximo da neutralidade.
Em muitas reações catalisadas por enzimas, um
resíduo de His facilita a reação ao servir como
dador ou aceitador de protões

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Lisina: Envolvida no sistema imunológico do organismo
Importante no combate à osteoporose, pois ajuda a
aumentar a absorção de cálcio

Arginina: Acelera o processo de cicatrização de ferimentos,

e inibe a perda de massa muscular (arginina converte-se em
ornitina, que se converte em prolina, precursor do colagénio)
Estimula a produção de linfócitos que possuem papel
importante na defesa do organismo

Histidina: é um precursor da histamina, produzida em

algumas reações alérgicas (mas também necessária pois
está envolvida na estrutura e função do sistema nervoso

22
 Classificação dos aminoácidos
5. R carregados negativamente (ácidos)

Aspartato Glutamato
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Aspartato, Glutamato: apresentam um segundo grupo carregado negativamente
(COO-), pelo que apresentam carga líquida negativa a pH=7
São os compostos originários da asparagina (Asn) e da glutamina (Gln)

Aspartato: Auxilia o organismo na eliminação da amónia, assim como na proteção do sistema

nervoso central.

Glutamato: Principal combustível cerebral, é o grande responsável pelo bom funcionamento

do cérebro.

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 Aminoácidos Proteicos Modificados

• Resultam da modificação de resíduos de aminoácidos já

incorporados numa estrutura polipeptídica, ie, todos são
derivados dos aminoácidos comuns.

• Podem ser encontrados nas proteínas da parede celular das

plantas (4-hidroxiprolina), colagénio (4-hidroxiprolina, 5-
hidroxilisina), miosina (metil-lisina), protrombina e outras
proteínas de ligação ao cálcio (-carboxiglutamato) ou
elastina (desmosina).

• A selenocisteína é uma exceção, pois é introduzido na

proteína durante a síntese proteína, em vez de sofrer uma
modificação após a síntese.
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26
 Aminoácidos não proteicos
Foram identificados cerca de 300 aminoácidos não proteicos
com funções diversas.

A ornitina e a citrulina são intermediários na síntese do

aminoácido arginina e no ciclo da ureia

Ornitina

Citrulina
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 Aminoácidos não proteicos
• O ácido -aminobutírico (GABA) e a dopamina são neurotransmissores
• A histamina é um potente mediador local das reações alérgicas

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 Aminoácidos como ácidos e como bases

Quando um aminoácido é dissolvido em água, ele

existe na solução como um ião dipolar ou “zwitterião”

Forma não iónica Forma zwitteriónica

29
 Aminoácidos como ácidos e como bases
Os aa têm natureza anfotérica, ie, podem funcionar como:

Ácido (dador de protões)

Base (aceitador de protões)

30
 Aminoácidos como ácidos e como bases

• Em solução, os aa estão sob a forma de zwitteriões

ou iões dipolares.

• O zwitterião tem uma carga + e uma carga -, pelo

que é eletricamente neutro

• O estado de ionização de cada aa varia com o pH.

• Os grupos ionizáveis são o COOH, NH2 e grupos

existentes nas cadeias laterais.

31
32
33
• A equação de Henderson-Hasselbach relaciona o pH, o
pKa e a concentração das formas básica e ácida:

pH = pKa + log [base]

[ácido]

• pH = -log [H+]

• pKa = - log Ka

• O pka mede a tendência de um grupo para ceder um

protão, i e, quanto maior o pKa menor a tendência para a
cedência do protão, menor acidez

O aumento de uma unidade no pKa diminui 10x a

tendência para ceder o H+
34
Comportamento dos aminoácidos em solução aquosa

35
Comportamento dos aminoácidos em solução aquosa

Um aa simples como a alanina é um ácido diprótico

Ponto isoelétrico (pI) – corresponde ao pH ao qual

o aa apresenta carga nula.
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 Importância do Ponto Isoelétrico

•As cargas elétricas influenciam a solubilidade da

molécula.
• A presença de cargas + ou - determina a interação
das moléculas com o meio aquoso
+
e a repulsão entre
as mesmas.
•No PI, as forças de repulsão entre as moléculas e as
forças de interação com o meio aquoso são
MÍNIMAS, ocorrendo a formação de aglomerados
que tendem a precipitar, ou seja, diminui muito a
solubilidade.
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Curvas de titulação dos aminoácidos
+1 0 -1

Glicina
(aa neutro)
2 grupos ionizáveis
pk1 e pk2

pI =1/2 (pk1 + pk2)

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 Curvas de titulação dos aminoácidos
+1 0 -1 -2

Ácido glutâmico
(aa ácido)
3 grupos ionizáveis:
pk1, pKR, pk2

pI =1/2 (pk1 + pkR)

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 Curvas de titulação dos aminoácidos

+2 +1 0 -1

Histidina
(aa básico)
3 grupos
ionizáveis:
pk1, pKR, pk2

pI =1/2 (pkR + pk2)

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 Histidina

• Apresenta um perfil de ionização diferente dos

aa básicos devido ao grupo imidazole do R.
Este sofre ionização antes do grupo amina do
carbono , pois o seu pka é menor.

• A His tem capacidade tampão a pH neutro (pH

dos fluidos intra e intercelulares da maior parte
dos animais e bactérias).

• Gama tampão His: pH = 6,00  1,00

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Histidina

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 Sistemas tampão ou amortecedores de pH

• A Capacidade tampão é máxima se

• [base] = [ácido]

• pH = pKa

• Gama tampão gama de pH = pKa 1,00

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 Questão
O ácido glutâmico tem três grupos ionizáveis,
sendo pk1= 2,19, pk2= 9,67 e pkR= 4,25.

• 1. Qual o ponto isoelétrico deste aminoácido?

Justifique corretamente.

• 2. Indique qual ou quais os intervalos de pH em

que a capacidade tampão é máxima.

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