Bioquimica e metabolismo de proteínas e aminoácidos

Mais importante é a classificação dos aminoácidos de acordo com sua função específica.

Classificação em relação a solubilidade: albuminas, globulinas, histonas – varia de acordo com

a constituição dos aminoácidos presentes.

Tem a classificação de acordo com a função biológica (página 6)

Classificação de acordo com a forma geral (geralmente é o que caiu em prova):

- Globulares: função dinâmica e alta solubilidade; facilmente desnaturada;

Ex: caseína, plasma e hemoglobina.

- Fibrosas: função estrutural, base rígida, alta força. Baixa solubilidade, mais difícil de se
desnaturar.

Ex: colágeno, queratina e miosina.

Síntese dos aas após a leitura do nosso material genético feito pelo ribossomo.

Aas-Aas-Aas – formam cadeias polipeptídicas – ligação peptídica sustenta a ligação primária da

proteína.

ESTRUTURA PRIMÁRIA NÃO TEM FUNÇÃO BIOLÓGICA

Quando eu tenho digestão enzimática ocorre a liberação mais rápida dos ass dessa proteína e
consequentemente maior retenção do nitrogênio – tem função nutritiva.

Aas-Aas-Aas-Aas-Aas-Aas-Aas-Aas-Aas-Aas – estrutura secundária que se ligam por pontes de

hidrogênio, podendo ser ALFA-HÉLICE OU ALFA BETA-PREGUEADA.

Os íons sulfetos começam a interagir formando pontes de sulfeto ou através de ligações

iônicas.

Polipeptídeos começam a ter forma específica – estrutura de dímeros (estrutura terciária),

super envelopamento de dois ou mais resíduos em estrutura terciaria suportado por um
radical prostético não proteico, forma-se uma estrutura QUATERNÁRIA.

Atividade biológica da proteína

Somente proteínas nativas (proteínas secundária, terciária e quaternária) possuem atividade

biológica – podem sofrer desnaturação, seja por pressão, temperatura ou ph.

Ligações mais fracas, tais como, iônicas, van der walls, pontes de sulfeto, pontes de
hidrogênio, essas ligações são quebradas, proteínas se “desenrolam” liberando a estrutura
primária, essa estrutura primária pode sofrer ações de enzimas, os aas podem ser absorvidos e
retidos (função nutritiva).

Classificação Nutricional dos Aas

Indispensáveis (essências)

Histidina
Isoleucina

Leucina

Lisina

Metionina

Fenilalanina

Treonina

Triptofano

Valina

São indispensáveis (essências), pois devem ser obtidos pela dieta, pois a ausência de um deles
poderia gerar catabolismo muscular para retirar o aas para que seja utilizado para uma função
metabólica específica.

Dispensáveis

Alanina – principal aminoácido na gliconeogênese – cetoácido é o piruvato

Ácido aspártico

Asparigina

Ácido glutâmico

Serina

São dispensáveis pois na ausência deles não promovem balanço nitrogenado negativo, não
acarretando prejuízo em crescimento e desenvolvimento.

Condicionalmente indispensáveis

Arginina – paciente com trauma, dado sua função de síntese de colágeno

Cisteina

Glutamina – principal fonte de energia para macrófagos, fibroblastos, demais leucócitos –

paciente hipermetabólico.

Glicina – desoxidação hepática

Prolina – síntese de colágeno

Tirosina

Os Aas se tornam essenciais quando na ausência deles na dieta ou de acordo com algumas
situações clinicas específicas, tais como:

- Imaturidade fisiológica

- Enfermo/paciente crítico com stress metabólico

- Sobrecarga das vias hepáticas não conseguem transcolar grupamento amina

* Recém natos prematuros devido a Imaturidade fisiológica, tenho que colocar na dieta, pois
não se tem aporte enzimático para essa síntese, tais como:

Cisteína – a partir da metionina é sintetizada, que por sua vez é precursora da taurina

Tirosina – sintetizada a partir da fenilalanina

Os Aas também podem ser classificados de acordo com o desvio da luz polarizada:

D – desvio do plano de luz para a direita, geralmente produzidos por microrganismos

L – desvio do plano de luz para esquerda, todos os essências são L.

OBS: Os D-Aas são encontrados nos alimentos pós tratamento térmico, o que contribui para a
redução do valor nutricional das proteínas.

Valor Biológico das Proteínas

Proteínas de alto valor biológico são as que possuem os 9 Aas essenciais em quantidades
adequadas para crescimento, desenvolvimento. Presente em proteínas de origem animal, tais
como: carne, ovo e leite.

Proteínas de baixo valor biológico possuem pelo menos 1 Aas limitante:

Leguminosas: metionina

Cereais: lisina

Fatores Antinutricionais

Afetam a digestibilidade da proteína que não consegue digerir a proteína adequadamente da

dieta, consequentemente não terei Aas sendo liberado de maneira eficiente para absorção.

Fatores antinutricionais:

Kunitz e lecitinas – termolábeis

Inibidores Bowman-Berk – termorresistentes

Taninos – são fatores antinutricionais que reagem com grupos E-aminos dos resíduos de lisina,
funcionando com inibidor de tripsina, um exemplo é o chá verde ou café com leite, que
diminui a biodisponibilidade da caseína.

A cocção aumenta a liberação de taninos mais do que a infusão.

Digestão proteica

70 – 100g – são provenientes da dieta

35 a 200g – são provenientes por síntese endógena (turnover endógena)

A perda fecal é de 1 a 2g de N2 diários.

A digestão proteica ocorre em 3 fases:

1) Fase gástrica
Ocorre em PH ácido – suco gástrico – (1 a 3 ph) ativa – pepsinogenio em pepsina –
desnaturação proteica (em ph maior que 5 a pepsina é desnaturada)

*pepsina é responsável pela digestão de 10 a 20% das proteínas alimentares.

2) Fase pancreática

Ocorre em PH alcalino – tem ações das enzimas do suco pancreático, as principais proteases
são tripsinogênio, quimiotripsinogenio, elastase e carboxipeptidase.

Tripsinogenio sofre ação enterocinase e é ativada em tripsina que devido a autocatálise ativa
as demais protease.

3) Fase intestinal

- Término da digestão

40% Aas livres

60% Di e tripeptídeos

Endopeptidases – enzimas que atuam em ligações internas – liberam grande fragmentos de

peptídeos que sofreram ação de outras enzimas proteolíticas.

Exopeptidases – enzimas que atuam sobre as ligações externas e liberam um AA em cada

reação.

Absorção dos resíduos

Peptídeos menores (2AA a 8 AA)

↓ SOFREM AÇÃO DAS aminopeptidases, dipeptil aminopeptidases e dipeptidases

Liberando AA livres, di e tripeptídeos.

São absorvidos por transporte ativo ou difusão facilitada.

Na luz intestinal

Absorção dos Aas ocorrem por transporte ativo

Absorção de di e tripeptídeos ocorre através da PEPT-1(proteína de transporte de peptídeo

classe 1), que fica na membrana apical e faz Co transporte do peptídeo com o íon hidrogênio.

Esses peptídeos são quebrados pela peptidase

Aas

Enviados pela membrana basolateral para o plasma OU

Di e Tripeptídeo

Peptídeos

Passa por difusão pela membrana basolateral

Plasma

A serem digeridos em nível hepático

- A absorção é mais rápida quando os Aas são absorvidos na forma de dipeptídeos que em sua
forma livre.

- Não há competição de absorção entre AA livres (porém é possível ressaltar que os Aas
competem entre si pelos transportadores de membrana) e peptídeos.

- Há conservação de energia metabólica quando da absorção de peptídeos em relação á forma

monomérica, pois Aas sendo será absorvido por transporte ativo.

- Dipeptídeos estimulam seu próprio transporte via PepT-1.

- Há manutenção relativa do transporte de dipeptídeos comparado ao transporte de AA em

diversas situações: jejum, desnutrição, deficiência de vitaminas e minerais ou doenças
intestinais.

* Por isso as vezes o paciente com stress metabólico maior ou com alterações em trato
gastrointestinal digestório mais baixo, nós tendemos a utilizar fórmulas enriquecidas com di e
tripeptídeos que auxilia na retenção de N no balanço nitrogenado positivo.