PROTEÍNA

PARTE 1- CONCEITO, CLASSIFICAÇÃO, DIGESTÃO E

ABSORÇÃO

PROFª CHRISTINI SENHORINHO

 PROTEÍNAS

• A palavra grega escolhida como nome para esse nutriente é proteos, que
significa “principal” ou “aquele que chegou primeiro”

40% delas localizam- se nos músculos

São encontradas por esqueléticos, mais de 25% em órgãos e o
todo corpo restante principalmente na pele e no
sangue

Cada proteína do corpo é única em suas características e tem

uma sequência padronizada de aminoácidos em sua estrutura.
 FUNÇÃO

• A arquitetura molecular e a atividade das células vivas dependem em larga

escala das proteínas.

• O papel fisiológico das proteínas também varia bastante.

• Esse tipo de classificação demonstra que o corpo depende do

funcionamento adequado das proteínas e fornece uma base para
compreender o significado da estrutura delas.

ELEMENTOS
CATALISADORES ESTRUTURAIS
MENSAGEIROS

IMUNOPROTETORES TRANSPORTADORES
 FUNÇÃO - CATALISADORES

• Enzimas são moléculas de proteínas (geralmente designadas pelo sufixo –

ase) que agem como catalisadores: elas modificam a taxa de reações que
ocorrem no corpo.

• Elas são frequentemente classificadas de acordo com o tipo de reações que

catalisam.
• Por exemplo:

o hidrolases quebram compostos;

o isomerases transferem átomos dentro de uma mesma molécula;
o ligases (sintases) unem compostos
 FUNÇÃO - MENSAGEIROS

• Algumas proteínas são hormônios.

• Os hormônios agem como mensageiros químicos e são sintetizados e

secretados pelo tecido endócrino (glândulas) e transportados no sangue
a tecidos-alvo ou órgãos, onde se ligam a receptores de proteínas.

• Geralmente regulam processos metabólicos, como a síntese de enzimas ou

a atividade enzimática.

O aminoácido tirosina, por exemplo, é usado com o mineral iodo para

síntese do hormônio tireoidiano. A tirosina é também usada para sintetizar
as catecolaminas, como a dopamina, norepinefrina e epinefrina.
O hormônio melatonina é derivado, no cérebro, do aminoácido triptofano.
 FUNÇÃO - ESTRUTURAIS
• Várias proteínas têm papéis estruturais no corpo. Algumas delas incluem:

o proteínas contráteis  a actina e a miosina, são encontradas nos

músculos cardíaco, esquelético e liso.

o proteínas fibrosas  tendem a se apresentar de modo linear quanto

ao formato, incluem o colágeno, a elastina e a queratina, e são encontradas
em ossos, dentes, pele, tendões, cartilagens, vasos sanguíneos, cabelo e
unhas.

o proteínas globulares  são assim chamadas por causa de seu

formato esférico, como exemplo a mioglobina (transporta oxigênio no
músculo cardíaco)
 FUNÇÃO - IMUNOPROTETORES
• A imunoproteção é atribuída ao corpo em parte por um grupo de proteínas
chamadas imunoproteínas, também denominadas imunoglobulinas (Ig) ou
anticorpos (Ac).

• Essas imunoproteínas que se dividem em cinco categorias (IgG, IgA, IgM,

IgE e IgD).

• As imunoglobulinas são produzidas nas células do plasma a partir dos lin-

fócitos, um tipo de célula branca do sangue. Funcionam ligando-se a
antígenos e desativando-os.

• Antígenos consistem tipicamente em organismos estranhos, tais como

bactérias ou vírus que adentraram o corpo. Ligando-se aos antígenos, as
imunoglobulinas formam complexos imuno proteínas-antígenos que podem
ser reconhecidos e destruídos através de reações.
 FUNÇÃO - TRANSPORTADORAS
• São um grupo diverso de proteínas que se combinam a outras substâncias
(especialmente vitaminas e minerais, mas também outros nutrientes) para
oferecer um meio de transportar essas substâncias no sangue.

• Regulam o fluxo de nutrientes para dentro e para fora das células.

• Existem vários tipos de transportadores nas membranas das células:

o Alguns transportadores (chamados uniportadores) carregam apenas uma
substância através das membranas das células.
o Outros transportadores (chamados simportadores) carregam mais de uma
substância.

Albumina: transporta uma

Tansferrina: proteína
variedade de nutrientes tais como
transportadora de ferro.
cálcio, zinco e vitamina B6.
 ESTRUTURA
• A função de uma proteína é determinada por sua estrutura e organização
básicas.

• As estruturas primárias, secundárias e terciárias das proteínas ilustram

três níveis estratégicos de organização. Algumas tem estrutura
quaternária.
 ESTRUTURA

Do ponto de vista estrutural, as proteínas assemelham-se aos carboidratos

-Composição química: Carbono + Hidrogênio + oxigênio

As moléculas de proteína também contêm cerca de 16% de nitrogênio

A molécula de proteína é polimerizada de suas unidades estruturais

básicas, os aminoácidos, em numerosos arranjos complexos

As ligações peptídicas unem os aminoácidos em cadeias, que assumem

apresentações e combinações químicas diversificadas.
 ESTRUTURA
Aminoácidos

São compostos orgânicos que apresentam em sua estrutura molecular um

grupo funcional amino (NH2) e uma carboxila terminal (COOH)
ESTRUTURA
 AMINOÁCIDOS

Aminoácidos

Essenciais Não essenciais

 Obtidos da dieta  Não necessários na dieta

 Síntese em plantas e  A partir de intermediários
bactérias metabólicos
 A partir de outros aa
 AMINOÁCIDOS

Classificação dos AA

Essenciais: Não são sintetizados pelo nosso organismo.

Arginina, fenilalanina, leucina, isoleucina, lisina, metionina, treonina,
triptofano, histidina e valina

Não essenciais: Sintetizados pelo nosso organismo

Alanina, Aspartato (ácido aspártico), cisteína, glutamato (ácido
glutâmico), glutamina, glicina, prolina , serina e tirosina.
 AMINOÁCIDOS

PROTÉINAS  Constituídas
pelos vinte AA

Formadas por combinações de 20 AAS

em diferentes proporções
2 AAS = dipeptídeo
3 AAS = tripeptídeo
Uma proteína pode ter 400 ou + AAS.
 FONTES ALIMENTARES

A ingestão de proteína por dieta é necessária ao ser humano porque

contribui para o suprimento de aminoácidos indispensáveis ao corpo

Qualidade de uma proteína depende até certo grau da sua digestibilidade,

mas principalmente de sua composição em aminoácidos indispensáveis.

ALTA QUALIDADE OU BAIXA QUALIDADE OU

COMPLETA OU ALTO
VALOR BIOLÓGICO
contém todos os aminoácidos
indispensáveis nas quantidades
aproximadas necessárias ao ser
humano.
INCOMPLETAS OU BAIXO
VALOR BIOLÓGICO
o aminoácido indispensável presente
em menor quantidade em um
alimento
 FONTES ALIMENTARES

ORIGEM ANIMAL ORIGEM VEGETAL

 DIGESTÃO

SECREÇÕES GÁSTRICAS

Células principais - Pepsinogênio

- HCl
GLÂNDULAS - Fator intrínseco
Células parietais
OXÍNTICAS - Lipase gástrica

ESTIMULAÇÃO
Células mucosas - Muco protetor

GLÂNDULAS - Gastrina
Células G
PILÓRICAS

MOTILIDADE GÁSTRICA
 DIGESTÃO
Secretados pelas células
principais gástricas

Conversão em um
ambiente ácido ou na
presença de pepsina.
 DIGESTÃO

SECREÇÕES ENTÉRICAS
CCK

LIP + PTN - Secreção pancreática

QUIMO ÁCIDO - Contração da vesícula biliar
- ↑ Motilidade intestinal
- Promove saciedade

REDUZ
AUMENTA
MOTILINA

- ↑ Motilidade intestinal

TAXA DE ESVAZIAMENTO
SECRETINA
GÁSTRICO
- Secreção de água e HCO3-
- Inibe secreção de gastrina
 DIGESTÃO
SECREÇÕES ENTÉRICAS

Enzimas da borda em escova COMPLETAM O PROCESSO

DIGESTIVO

- Enteroquinase

- Tripsinogênio  Tripsina

- Carboxipeptidase
- Aminopeptidase
- Dipeptidase
- Quimiotripsina
DIGESTÃO
 ABSORÇÃO
A absorção representa a passagem de uma substância (como um
aminoácido ou um peptídeo) do lúmen do sistema digestório, mais
frequentemente o intestino, através da membrana da borda estriada da
célula intestinal para o interior da célula.

A absorção de aminoácidos ocorre por todo o intestino delgado,

contudo a maioria dos aminoácidos é absorvida no
intestino delgado proximal (superior).

Transporte de transporte de
aminoacidos  peptídeos através da
Dependente de sódio borda estriada usando
o PEPT1
 PROTEÍNA
PARTE 2 - METABOLISMO
 METABOLISMO

Não há reserva de proteína ou de aminoácidos livres no organismo;

qualquer quantidade acima das necessidades para a síntese
proteica celular e para a síntese dos compostos não proteicos que
contêm nitrogênio será metabolizada.

Existe um pool metabólico de aminoácidos

em um estado de equilíbrio dinâmico que
pode ser utilizado.

O contínuo estado de síntese e de

degradação de proteínas  Turnover

Os tecidos mais ativos do organismo, responsáveis pelo turnover

proteico, são: plasma, mucosa intestinal, pâncreas, fígado e rins.
 METABOLISMO
SÍNTESE PROTEÍCA

O desenvolvimento normal de um indivíduo é caracterizado por um

anabolismo (síntese) intenso e depende de um suprimento
adequado de nutrientes.

A síntese proteica requer que todos os aminoácidos necessários ao

processo estejam disponíveis ao mesmo tempo e que todos os
aminoácidos essenciais estejam presentes.

É controlada em cada célula pelo DNA, e a energia para a

realização desse mecanismo é fornecida pela adenosina trifosfato
(ATP) obtida do metabolismo intermediário em nível celular.
 METABOLISMO
CATABOLISMO PROTEÍCO

• Cerca de 20% dos aminoácidos que entram no fígado são liberados para a
circulação sistêmica, cerca de 50% são transformados em ureia e 6%, em
proteínas plasmáticas.

• Os aminoácidos liberados na circulação sistêmica, especialmente os de

cadeia ramificada (isoleucina, leucina e valina), são depois metabolizados
pelo músculo esquelético, rins e outros tecidos.

O fígado é o órgão regulador do catabolismo de aminoácidos essenciais,

com exceção daqueles de cadeia ramificada, que são degradados
principalmente pelo músculo esquelético.

No fígado, parte dos aminoácidos é usada na síntese de proteínas

secretadas, como a albumina e fibrina, e na síntese de proteínas de vida
média mais curta, como as enzimas, necessárias ao catabolismo dos
aminoácidos da própria célula hepática.
 METABOLISMO

CATABOLISMO PROTEÍCO

Músculo esquelético  Maior parte das proteínas.

Necessidade Energética 
•PTNs  esqueletos carbônicos  Ciclo de Krebs e
gliconeogênese.
•PTNs  NH3  Rim e fígado.

Com relação ao catabolismo de proteínas e aminoácidos,

antes da oxidação do esqueleto carbônico do aminoácido, o
grupo amino deve ser separado.
 METABOLISMO

CATABOLISMO PROTEÍCO

Convergem para vias catabólicas centrais do metabolismo de

carbonos  Ciclo de Krebs.

Todos os AA contêm um grupo amino.

Uma etapa fundamental, na qual o grupo a-amino

é separado do esqueleto de carbono.
 METABOLISMO

CATABOLISMO PROTEÍCO

• Aproximadamente 58% da proteína consumida pode, dessa

maneira, ser convertida em glicose.

• A maioria dos aminoácidos, particularmente a alanina, é

glicogênica.

• O piruvato proveniente da oxidação da glicose no músculo é

aminado (recebe grupo amino) para formar alanina; esta é
transportada ao fígado, onde é desaminada, e o esqueleto
carbônico reconvertido em glicose (ciclo alanina glicose).

• Esse ciclo da alanina é uma importante fonte de glicose para o

músculo durante um fornecimento exógeno deficiente desse
carboidrato.
 METABOLISMO

CATABOLISMO PROTEÍCO

CICLO GLICOSE ALANINA

• É também um método de transportar nitrogênio do músculo ao fígado
sem a formação de amônia.

• O ciclo glicose-alanina funciona com uma dupla finalidade: transportar

grupos amino do músculo esquelético ao fígado, para ser convertido
em ureia, e fornecer ao músculo em trabalho a glicose sanguínea
sintetizada pelo fígado, a partir do esqueleto carbônico de alanina.
 METABOLISMO

Quatro aminoácidos desempenham papeis centrais no

metabolismo do nitrogênio

Glutamato Glutamina

Alanina Aspartato

(Nelson & Cox, 2014)

 Em resumo... anabolismo

excreção
NH4+

Proteínas
intracelulares
Aminoácidos anabolismo
Proteínas da
dieta
α cetoácido CK
O Grupo amino é removido

O glutamato reservatório
temporário

(Nelson & Cox, 2014)

• Alanina e
glutamina são
transportadores de
amônia dos tecidos
para o fígado.

(Nelson & Cox, 2014)

 Glutamina

• Síntese de glutamina
pela glutamina sintetase
em vários tecidos.

• Glutaminase no fígado
e rins converte glutamina
em glutamato + amônia.

(Nelson & Cox,

 Alanina

• Na concentração
muscular vigorosa é
ativada a liberação de
piruvato e lactato da
glicólise e amônia dos
aminoácidos.

(Nelson & Cox, 2014)

 CICLO DA
URÉIA
• Via metabólica com 5
reações.
• Inicia na mitocôndria e
termina no citosol.

• Dois grupos aminos

usados são derivados
da amônia e aspartato.

(Nelson & Cox, 2014)

CICLO DA
URÉIA
 Uréia

Sangue

Rins

Urina
 Após sofrer desaminação, os arcabouços de carbono remanescentes dos α-
cetoácidos, como piruvato, oxaloacetato ou α-cetoglutarato, seguem uma
das três vias bioquímicas diferentes apresentadas a seguir:

1. Gliconeogênese: de 20 aminoácidos, 18 atuam como fonte para síntese de

glicose.

2. Fonte energética: os arcabouços de carbono sofrem oxidação para obtenção de

energia.

3. Síntese de gordura: Os aminoácidos são uma fonte potencial de acetil-CoA e,

portanto, fornecem substrato para a síntese de ácidos graxos.

(Nelson & Cox, 2014)

DISCUSSÃO DA ATIVIDADE