DIGESTÃO, ABSORÇÃO E TRANSPORTE

DAS PROTEÍNAS

Disciplina Bioquímica metabólica

Profa Markênia Alves
qAs proteínas são as moléculas nitrogenadas mais abundantes
na dieta
humana e no corpo. Assim, a maior parte do N da dieta é
consumida na forma de proteínas.
q Funções das proteínas:

- Estrutural
- Transporte de gases
- Defesa
- Coagulação
- Regulatória
- Enzimática
- Contrátil

qTodas as proteínas apresentam um característica estrutural em comum:

são polímeros de aminoácidos
Os aminoácidos primários constituintes das proteínas corporais

Cadeia lateral: diferente para

cada aminoácido

Estrutura geral deum

aminoácido

A ligações que unem os

aminoácidos nas proteínas
são chamadas ligações
peptídicas
Não polares e alifáticos
Aromáticos

Polares Sulfurados
descarregados
Carregados
•Aminoácidos não-essenciais: podem ser sintetizadas em quantidades suficientes a
partir de intermediários do metabolismo ou a partir de aminoácidosessenciais

•Aminoácidos essenciais: Não podem ser sintetizados (ou produzidos em

quantidades insuficientes) pelo organismo, devendo ser obtidos da dieta.

•Arginina: condicionalmente essencial durante o crescimento

qA sequência de aminoácidos (estrutura primária) determina a
estrutura tridimensional das proteínas (estrutura secundária,
terciária e quaternária), a qual determina a função da proteína

Hemoglobina
Mioglobina

Hormônio do
crescimento

Insulina
 Aminoácidos não são armazenados pelo corpo
(o contrário do que ocorre com gorduras e carboidratos)

Não há proteínas cuja única função seja manter um suprimento de

aminoácidos para utilização posterior pelo organismo.
qOs aminoácidos devem ser:

q Obtidos da dieta

q Biossintetizados

qProduzidos pela degradação protéica normal.

q Quaisquer aminoácidos em excesso em relação às
necessidades biossintéticas da célula são rapidamente
degradados
Conjunto (pool) de aminoácidos

Proteínas da dieta

Síntese de aminoácidos
Proteína corporal
não-essenciais

Pool de aminoácidos

Síntese de compostos
Proteína corporal nitrogenados (creatina,
neurotransmissores, bases
nitrogenadas...)

Glicose, glicogênio
CO2
Conjunto (pool) de aminoácidos

Proteínas da dieta

Síntese de aminoácidos
Proteína corporal
não-essenciais

Pool de aminoácidos

Síntese de compostos
Proteína corporal Em adultos
snaiutrdoátotal ,ean
i sd
gveena oepuu(rcoaro
sq rntettía
rnidatiaanndsacem
, oripssoorraels,bases
permanecencitornosgteannated,aps.o.i)sa taxa
de síntese proteica é apenas
Glicose, glicogênio suCfOicientepara substituir aproteína
2
que é
degradada.
 Renovação (turnorver) das proteínas

•A maioria das proteínas corporais está constantemente sendo sintetizada e então

degradada, permitindo a reciclagem dessas moléculas e a remoção de
proteínas anormais ou desnecessárias

•A taxa de renovação das proteínas varia amplamente, de acordo com o tipo

de proteína:

•Proteínas de meias-vidas de minutos a horas: proteínas reguladoras e

proteínas organizadas de forma errônea

•Proteínas de meias-vidas de dias a semanas: maioria das

proteínas celulares

•Proteínas de meias-vidas de meses a anos: proteínas estruturais

metabolicamente estáveis, como o colágeno
 Renovação (turnorver) das proteínas

• Sistemas enzimáticos responsáveis pela degradação de proteínas

Via ubiquitina-proteassomo (dependente de energia)

Via lisossomal (independente de energia)

Reconhecimento de proteínas
ubiquitinadas e degradação
Formação da cadeia pelo proteassomo
de poliubiquitina

Proteases não-
específicas
Aminoácidos

Ubiquitinação
Fragmentos
peptídicos

Sistema ubiquitina-proteassomo
Renovação (turnorver) das proteínas

Sistema lisossomal
Enzimas proteolíticas:
catepsinas (pH ótimo:
Proteína a ser 5,0)
degradada

Endossomo

Lisossomo

Fusão entre endossomo e

lisossomo
Degradação proteica no
vacúolo digestivo
Vacúoloresidual
contendo aminoácidos
 Digestão das proteínas da
dieta
Proteínas da dieta Estômago
Estômago Pepsina

Polipeptídeos e aminoácidos
Pâncreas
Tripsina
Quimotripsina
Elastase
Intestino CarboxipeptidaseA
Carboxipeptidase B
Intestino
Oligopeptídeos e aminoácidos
Intestino Aminopeptidases

Aminoácidos, dipeptídeos e tripeptídeos

 Digestão das proteínas dadieta
Fígado
Proteínas da dieta
Circulação
Estômago Pepsina sistêmica Veia porta

Polipeptídeos e aminoácidos
Tripsina
Quimotripsina AA
Elastase Dipeptídeos
Intestino CarboxipeptidaseA Tripeptídeos
Carboxipeptidase B
Enterócito
Oligopeptídeos e aminoácidos
Intestino Aminopeptidases ABSORÇÃO
INTESTINAL
Aminoácidos, dipeptídeos e tripeptídeos
 Digestão no estômago É uma endopeptidase, que cliva ligações
peptídicas nas quais o grupo carbonila é
fornecido por um aminoácido aromático ou
HCl acídico
Pepsinogênio Pepsina
Atividade ótima em um pH de 2,0 a 3,0;
inativa em pH acima de 5,0

•Alta capacidade de digerir colágeno,

importante constituinte do tecido
conjuntivo das carnes

• Para que outras enzimas do trato

digestório possam digerir outras
proteínas das carnes, é preciso
primeiramente que as fibras do
colágeno sejam digeridas

• Em pessoas que não produzem

pepsina nos sucos estomacais,
as carnes ingeridas são menos
processadas
Digestão no estômago

Pepsina

• Para que
digestório
proteínas Células
das parietais
primeiramente que as
colágeno sejam digeridas

• Em pessoas que não

pepsina nos sucos
carnes ingeridas
Células principais
processadas
Digestão no estômago

Fenilalanina (Phe)

Tirosina (Tyr)

Pepsina

Glutamato (Glu)

Aspartato
(Asp)
 Digestão no intestinodelgado

•Proteases pancreáticas: tripsina, quimotripsina, elastase, carboxipeptidase A e

carboxipeptidase B

• Proteases intestinais da borda-em-escova: aminopeptidases

Enteropeptidase
(borda-em-escova)
Digestão no intestino delgado
 Digestão no intestino delgado

Aminopeptidases
(borda-em-escova)
Aminoácidos
Dipeptídeos Absorção
Tripeptídeos
Digestão de proteínas -resumo
 Absorção de aminoácidos

Os aminoácidos são absorvidos pelos

enterócitos através de dois sistemas de
transporte:

• Difusão facilitada, não dependente de ATP Existem 4 co-transportadores, com

diferentes especificidades,
dependendo da natureza do
aminoácido
•Co-transporte de Na+ e aminoácidos,
dependente de ATP (principal forma de •1 transporta preferencialmente
absorção) aminoácidos neutros
•1 transporta preferencialmente
aminoácidos básicos e cistina
•1 transporta preferencialmente
aminoácidos ácidos
•1 transporta preferencialmente
prolina e hidroxiprolina
 Absorção de aminoácidos
Co-transporte de aminoácidos

•Mecanismo primário de transporte: criação de um gradiente de Na+(bombeamento de

sódio para fora da célula pela Na,K-ATPase)

• Mecanismo secundário de transporte: acoplamento do aminoácido ao influxo de Na+

Co-transportador

Transportadores
específicos (aminoácidos
básicos, ácidos, neutros,
prolina)
Na, K-ATPase

Transporte do aminoácido
para o sangue (veia porta)
por difusão facilitada
 Absorção de dipeptídeos e
tripeptídeos
Co-transporte de dipeptídeos/ tripeptídeos e H+

• Utiliza um co-transportador de dipeptídeo/tripeptídeo e H+ (PEPT1)

• Mecanismo primário de transporte: criação de um gradiente de H+ (bombeamento de H+

para fora da célula pelo trocador Na+/H+)

• Mecanismo secundário: acoplamento do dipeptídeo/tripeptídeo ao influxo de H+

PEPT1
Aminoácidos
Dipeptidases
tripeptidas
es

Transportador Na+/H+
Absorção de AAs livres:
Transporte a8vo Na- Bomba de Na+-K +
dependente.

Absorção de di- e
tripep<deos: Proteína
transportadora de Difusão facilitada
oligopep<deos dos Aas livres
(PepT1) (próton- para a circulação
dependente) Di- e tripeptídeos: clivados por
peptidases intracitoplasmáticas
Absorção de aminoácidos, dipeptídeos e tripeptídeos - RESUMO

ENTERÓCITO
 Utilização de aminoácidos pelo enterócito
•A atividade sintética e a taxa mitótica dos enterócitos são elevadas. Assim, parte dos
aminoácidos absorvidos permanecem e são utilizados pelos enterócitos. A outra
parte é lançada na veia porta

LÚMEN ENTERÓCITO VEIA

Alíquota PORTA
Aminoácidos restante (2)
Aminoácidos
absorvidos
Dipeptídeos/
tripeptídeos Alíquota (1)
Utilização Veia porta
própria

Renovação celular
Produção de enzimas
Produção de muco
Síntese de apolipoproteínas
Oxidação e obtenção de energia (glutamina)
 Captação celular de aminoácidos
•Do sangue, os aminoácidos são captados por diferentes tecidos (fígado, músculo, rins e
outros), também por co-transporte dependente de Na e em menor extensão por difusão
facilitada.

Enterócito
Outros
tecido
Aminoácidos caem no s
leito capilar,
desembocando na
veia porta Circulação
sistêmica

Veia porta
 Devido às diferenças de tamanho e carga entre os aminoácidos, existem diversos
tipos de sistemas de transporte com estereoespecificidade para os diferentes
aminoácidos, distribuídos nos diversos tecidos

Nome do sistema Dependente de Especificidade Tecidos

sódio?
A Sim Alanina, serina, Muitos
glutamina
ASC Sim Alanina, serina, cisteína Muitos
asc Não Alanina, serina, cisteína Muitos
N Sim Glutamina, asparagina, Fígado
histidina
L Não Aromáticos e BCAAs Muitos
B 0,+ Sim Aminoácidos básicos, Intestino
neutros e cisteína
X AG- Sim Aminoácidos acídicos Intestino
Imino Sim Prolina, hidroxiprolina, Intestino
glicina
Y+ Não Aminoácidos básicos Muitos
OBRIGADA!!!