Unidade III

BIOQUÍMICA

Profa. Dra. Renata Dias

Bioquímica

Conceito:
 Bioquímica é a ciência que estuda as bases químicas da vida.
 Bioenergética estuda os fenômenos energéticos
nos seres vivos.
 Nestas áreas é necessário ter conhecimento em física,
química e ciências básicas.
Introdução à Bioquímica

 A alimentação deve conter todos os nutrientes necessários

para as funções do organismo, como crescimento
e renovação de seus componentes.
São estes os macronutrientes e os micronutrientes:
 Macronutrientes: carboidratos (açúcares),
lipídios (gorduras) e proteínas.
 Micronutrientes: minerais, vitaminas e água.
Proteínas

 As proteínas são polímeros constituídos por aminoácidos,

ou seja, são moléculas grandes formadas pela união de vários
aminoácidos.
 Sabendo-se que os constituintes dos polímeros são os
monômeros, podemos dizer que as proteínas são polímeros
formados por monômeros chamados de aminoácidos.
Proteínas

 Existem 22 aminoácidos considerados proteinogênicos, que

são aqueles incorporados em proteínas pela existência de um
códon no RNA mensageiro.
 Desses 22 aminoácidos proteinogênicos, dois são pouco
abundantes: a selenocisteína e a pirrolisina.
 A selenocisteína é encontrada no sítio ativo de algumas
proteínas humanas, e a pirrolisina foi encontrada em uma
bactéria.
Proteínas

 Como as proteínas são formadas por vários aminoácidos e

esses aminoácidos podem estar presentes mais de uma vez,
muitas moléculas podem ser construídas a partir de apenas
20 aminoácidos.
Proteínas – funções

 São componentes estruturais, como o colágeno e a elastina.

 Enzimas.
 Transporte de moléculas, como a hemoglobina
e a mioglobina.
 Defesa do organismo, como as imunoglobulinas.
 Hormônios, como a insulina.
 Controle da expressão gênica.
 Contração muscular, como as proteínas actina e miosina.
 Coagulação sanguínea.
Proteínas – funções

 Crescimento, regeneração de tecidos e renovação

de estruturas.
 Precursores de mensageiros químicos (glutamato é precursor
do ácido gama-aminobutirico – Gaba; o triptofano é precursor
da serotonina e da melatonina). O Gaba, a serotonina e a
melatonina são neurotransmissores.
 Aminoácido triptofano é precursor da tiroxina, um hormônio
produzido na tireoide.
 Precursores de importantes moléculas que possuem
nitrogênio como as bases nitrogenadas, o grupo heme
e a clorofila.
Aminoácidos

 São compostos de função mista, apresentam a função

orgânica amina, caracterizada pela presença do grupo – NH2,
e a função orgânica ácido carboxílico, caracterizada pela
presença do grupo – COOH.
 Os aminoácidos encontrados em proteínas naturais são os
a-aminoácidos (grupo amino ligado ao carbono alfa, o qual
é vizinho ao grupo carboxila).
 A estrutura básica dos aminoácidos encontrados em
proteínas naturais apresenta, ligada ao carbono alfa, o grupo
amino, o grupo carboxila, a cadeia lateral, também chamado
de grupo R, e um átomo de hidrogênio.
Aminoácidos

 A diferença entre os aminoácidos está na cadeia lateral,

é ela que determina a identidade e a função do aminoácido.
 As cadeias laterais podem variar em relação ao tamanho,
à forma, à carga, à reatividade química, à capacidade de formar
ligações de hidrogênio e às características hidrofóbicas.
 As propriedades das cadeias laterais são importantes para a
conformação das proteínas e, como a função da proteína está
diretamente ligada à sua conformação, essas propriedades
também são importantes para a sua função.
Aminoácidos

Os aminoácidos também podem ser classificados de acordo

com a necessidade na dieta:
 Essenciais: são aqueles de que nosso organismo necessita,
mas não consegue sintetizar, ou não consegue sintetizar em
quantidade e velocidade compatível com as nossas
necessidades, sendo assim, eles precisam ser adquiridos
pela dieta.
 Não essenciais: são aqueles que o nosso organismo
consegue sintetizar e, portanto, não necessitamos ingerir.
Aminoácidos

 É importante ressaltar que, para os vegetais, todos os

aminoácidos são não essenciais.
 Fica claro que classificar um aminoácido em não essencial
ou essencial depende da espécie estudada; assim, um certo
aminoácido pode ser essencial para um animal e não
essencial para outro.
Aminoácidos

 Aminoácidos glicogênicos: quando é degradada a parte

nitrogenada é eliminada na forma de ureia e a cadeia
carbônica remanescente é encaminhada para o metabolismo
energético, podendo produzir glicose ou glicogênio;
 Aminoácidos cetogênicos: quando são degradados e a cadeia
carbônica é transformada em Acetil-CoA, sendo que esse
pode ser utilizado pelo Ciclo de Krebs para formação de
corpos cetônicos ou para a síntese de ácidos graxos
ou colesterol.
Deficiência de aminoácidos

 Se houver deficiência de aminoácidos, o organismo não

desempenhará adequadamente suas diversas funções.
 A deficiência de aminoácidos pode resultar, em particular,
em subnutrição e pele ressecada.
 Os aminoácidos são nutrientes absolutamente necessários
para a sobrevivência dos seres humanos.
Aminoácidos

 Os aminoácidos contêm nitrogênio, portanto, são usados

também para a síntese de outros compostos nitrogenados
(não proteicos), como as bases nitrogenadas e porfirinas.
Enzimas

 Quanto à ação, a teoria mais aceita é a de que a enzima e a

substância sobre a qual vai agir (chamada substrato) formam
um composto intermediário que, posteriormente, sofre um
desdobramento, regenerando a enzima.
Interatividade

Nos alimentos encontramos os nutrientes e para suprir o

organismo da quantidade adequada deles, é necessário
respeitar as indicações das quantidades adequadas de ingestão
de cada tipo de alimento diariamente, tais como carnes e leite,
que são considerados:
a) Micronutrientes.
b) Alimentos construtores.
c) Energéticos.
d) Funcionais.
e) Plásticos.
Resposta

Nos alimentos encontramos os nutrientes e para suprir o

organismo da quantidade adequada deles, é necessário
respeitar as indicações das quantidades adequadas de ingestão
de cada tipo de alimento diariamente, tais como carnes e leite,
que são considerados:
a) Micronutrientes.
b) Alimentos construtores.
c) Energéticos.
d) Funcionais.
e) Plásticos.
Estrutura química das proteínas

 A organização tridimensional das proteínas varia desde a

sequência de aminoácidos até o enovelamento da cadeia
polipeptídica e associação de várias cadeias.
Estrutura primária

 É a sequência de aminoácidos existentes na molécula

de uma proteína.
 É o nível de estrutura mais simples a partir do qual todos os
outros derivam.

Fonte: FERREIRA, Carlos Parada.

“Bioquímica Básica”. Editora Luana, 1997.
Estrutura secundária

 É a disposição espacial que adquire a espinha dorsal da

cadeia polipeptídica.

Fonte: FERREIRA, Carlos Parada. “Bioquímica Básica”. Editora Luana, 1997.

Estrutura terciária

 Resulta de dobras na estrutura da proteína estabilizadas por

interações entre os radicais dos aminoácidos.

Fonte: FERREIRA, Carlos Parada. “Bioquímica Básica”. Editora Luana, 1997.

Estrutura quaternária

 Refere-se ao modo pelo qual duas ou mais cadeias

polipeptídicas interagem.
 Cada uma das cadeias apresenta os três níveis
estruturais citados.
 É mantida, principalmente, por ligações iônicas, pontes
de hidrogênio e por interações do tipo hidrofóbico.

Fonte: FERREIRA, Carlos Parada.

“Bioquímica Básica”. Editora Luana, 1997.
Síntese de proteínas não essenciais

 A estrutura primária corresponde à sequência de aminoácidos

da cadeia polipeptídica, por exemplo, Arg – Leu – Ala – Arg –
His – Gly.
 Cada sequência de aminoácidos representa uma
única proteína.
 A sequência apresentada por uma proteína é codificada
pelo DNA. Segundo o dogma central da biologia, o DNA é
transformado em RNA mensageiro e este é transformado
em proteína.
Classificação das proteínas

Quanto à dieta:
 Completa.
 Parcialmente completa.
 Incompleta.
Classificação das proteínas

 Completas: todos os aminoácidos essenciais em quantidades

suficientes. Ex.: proteína do ovo, leite e carnes.
 Parcialmente completas: todos os aminoácidos essenciais,
porém alguns em quantidades insuficientes. Ex.: proteína das
leguminosas (metionina limitante) e cereais (lisina limitante).
Classificação das proteínas

 Incompletas: falta um ou mais aminoácidos essenciais.

Ex.: gelatina (proteína derivada do tecido conjuntivo animal –
triptofano em falta).
Classificação das proteínas

Quanto à sua forma:

 Fibrosas.
 Globosas.
Classificação das proteínas

Quanto à sua composição:

 Simples.
 Complexas.
Desnaturação proteica

 Diferença entre desnaturação e digestão.

 Desnaturação química e física.
Recomendação diária de proteínas

 15% das calorias totais.

 QDR: 0,83 g por kg de peso.
 QDR ↑: latentes, crescimento, gravidez, lesões e treinamento.
 Digestão: pH ácido, pesinogênio, pepsina.
 Tripsina, quimiotripsina.
 Pool de aminoácidos.
 Desnutrição proteico-calórica.
Valor biológico das proteínas

 Proteínas de origem animal e vegetal.

 Para o organismo independe qual a origem, o importante
é supri-lo.
Geralmente, os valores calóricos são:
 Carboidratos/açúcares = 4 kcal/g
 Gorduras = 9 kcal/g
 Proteínas = 4 kcal/g
Interatividade

Em relação às dietas veganas, apesar de inúmeros benefícios

que esse estilo pode acarretar, é incontestável que esse tipo de
alimentação sem a orientação de um nutricionista comumente
leva o indivíduo a sérios prejuízos. Esse evento se deve à:
a) Ausência total de aminoácidos essenciais.
b) Ausência de ácidos graxos essenciais.
c) Ausência da maioria dos aminoácidos essenciais.
d) Quantidade insuficiente de ácidos graxos essenciais.
e) Quantidade insuficiente de aminoácidos essenciais.
Resposta

Em relação às dietas veganas, apesar de inúmeros benefícios

que esse estilo pode acarretar, é incontestável que esse tipo de
alimentação sem a orientação de um nutricionista comumente
leva o indivíduo a sérios prejuízos. Esse evento se deve à:
a) Ausência total de aminoácidos essenciais.
b) Ausência de ácidos graxos essenciais.
c) Ausência da maioria dos aminoácidos essenciais.
d) Quantidade insuficiente de ácidos graxos essenciais.
e) Quantidade insuficiente de aminoácidos essenciais.
Síntese proteica

 As proteínas são sintetizadas a partir de uma molécula de

RNA mensageiro (mRNA) que é produzida por meio do DNA.
 O processo que gera uma molécula de RNA a partir de uma
molécula de DNA é chamado de transcrição e o processo
que gera um polipeptídeo a partir de uma molécula de RNA
mensageiro é chamado de tradução.
 Uma fita de DNA pode formar duas fitas idênticas por meio
do processo de replicação.
Síntese proteica

 Por meio do processo de transcrição, uma molécula de RNA

é formada utilizando como molde uma das fitas da molécula
de DNA.
 A enzima responsável pela síntese de RNA é a RNA
polimerase.
 Após a transcrição, o RNAm passa pelos poros da membrana
nuclear e, no citoplasma, é utilizado como molde para a síntese
das proteínas, que é realizada pelos ribossomos.
 A síntese de proteínas é chamada de tradução.
Síntese proteica

 O processo de tradução consiste na transformação da

molécula de RNA mensageiro em um polipeptídio.
 A organela que participa da síntese de proteínas é o
ribossomo e para esse processo são necessárias moléculas
de RNA mensageiro e de RNA transportadores que carregam
os aminoácidos.
Síntese de aminoácidos

Dos 20 aminoácidos:
 9 não podem ser sintetizados pelos seres humanos;
 11 aminoácidos podem ser sintetizados pelos seres humanos,
porém 2 deles (cisteína e tirosina) são sintetizados a partir de
aminoácidos essenciais (metionina e fenilalanina).
Transaminação:
 α-cetoácido1 + aminoácido1→ aminoácido2 + α-cetoácido2.
Degradação de proteínas

 Após a degradação das proteínas formam-se os aminoácidos

que podem ser reutilizados para formar novas proteínas.
 Como as proteínas que são degradadas são diferentes das
que são formadas, os aminoácidos que são obtidos pelo
processo de degradação são diferentes dos aminoácidos
necessários para sintetizar as proteínas novas.
 Desta forma, sempre sobram aminoácidos que não são
utilizados e, como não podem ser armazenados, eles são
degradados e seu nitrogênio, excretado.
Degradação de proteínas

 Os aminoácidos resultantes da degradação formam novas

proteínas, sintetizam compostos nitrogenados não proteicos
como as bases nitrogenadas (A, C, T, G e U),
neurotransmissores (adrenalina e glucagon) e hormônios.
 Caso os aminoácidos não sejam utilizados para essas
funções, eles serão degradados, sendo que a sua cadeia
carbônica será utilizada para formar glicose ou Acetil-CoA
e o nitrogênio será eliminado como ureia.
Digestão e absorção das proteínas

 As proteínas da dieta são, primeiramente, desnaturadas

no estômago, devido à elevada acidez.
 Posteriormente, essas proteínas desnaturadas são
hidrolisadas por uma classe de enzimas denominadas
peptidases ou proteases.
Classificação das peptidases/proteases

As peptidases são classificadas como:

 Endopeptidases (quebram ligações peptídicas internas)
e exopeptidases (quebram ligações peptídicas a partir
da extremidade).
 Carboxipeptidades (quebram a ligação peptídica a partir da
extremidade carboxila terminal) e aminopeptidases (quebram
a partir da extremidade amino terminal).
 A protease que atua no estômago é a pepsina, a qual é
secretada na forma de pepsinogênio e é ativada pelo pH baixo.
Interatividade

As enzimas são estruturalmente compostas por proteínas e

cada indivíduo pode apresentar diferenças na sua produção
devido a fatores relacionados ao:
a) Hábito alimentar.
b) Ambiente.
c) Genoma.
d) Aminoácido.
e) Consumo de medicamentos.
Resposta

As enzimas são estruturalmente compostas por proteínas e

cada indivíduo pode apresentar diferenças na sua produção
devido a fatores relacionados ao:
a) Hábito alimentar.
b) Ambiente.
c) Genoma.
d) Aminoácido.
e) Consumo de medicamentos.
Degradação dos aminoácidos

Etapas da degradação:
 Transaminação.
 Desaminação oxidativa.
 Ciclo da ureia.
Degradação dos aminoácidos

Transaminação:
 Consiste na transferência do grupo amino dos aminoácidos.
 Maioria dos aminoácidos (alanina, arginina, aspartato,
asparagina, cisteína, fenilalanina, glutamina, isoleucina,
leucina, tirosina, triptofano e valina), o grupo amino é
transferido para o alfa-cetoglutarato formando um a-cetoácido
e o glutamato.
Degradação dos aminoácidos

 As reações de transaminação são catalisadas por uma classe

de enzimas denominadas aminotransferases ou
transaminases e essas enzimas possuem como coenzima
o piridoxal-fosfato (PAL), o qual é derivado da vitamina B6.
 O aminoácido tem o grupo amino retirado e se transforma
em a-cetoácido.
 Para tal, o PAL transfere o radical amina e durante a
transferência se torna piridoxamina fosfato (PAM) e, após a
transferência, o novo aminoácido volta ao estado de PAL.
Degradação dos aminoácidos

 Desaminação oxidativa.

Fonte: FERREIRA, Carlos Parada. “Bioquímica Básica”. Editora Luana, 1997.

Degradação dos aminoácidos

 A amônia é um composto tóxico e é transformada em ureia

para ser eliminada.
 A síntese da ureia acontece por meio do seu ciclo que ocorre
no fígado.
 Portanto, a amônia produzida nos tecidos precisa ser
transportada para o fígado, porém, como ela é tóxica, precisa
ser incorporada a outros compostos para que aconteça
esse transporte.
Degradação dos aminoácidos

 Um dos átomos de nitrogênio da ureia é obtido da amônia

e o outro do aspartato.
 O átomo de carbono é obtido do íon bicarbonato.
 A síntese da ureia ocorre nas células hepáticas na matriz
mitocondrial.
Ciclo da ureia

 reação entre a amônia e o íon bicarbonato com gasto de duas

moléculas de ATP e formação de carbamilfosfato;
 condensação do carbamilfosfato com a ornitina e formação
da citrulina;
 reação da citrulina com o aspartato e formação
de argininosuccinato;
 decomposição da argininosuccinato em fumarato e arginina;
 hidrólise da arginina com regeneração de ornitina
e formação de ureia.
Degradação dos aminoácidos

 Amônia é tóxica, portanto, é extremamente importante

a manutenção da baixa concentração dessa substância
no organismo.
 Doenças hepáticas, renais ou deficiências no ciclo da ureia.
 Elevação dos níveis de amônia: hiperamonemia.
 Altas concentrações de amônia afetam, principalmente,
o cérebro, podendo ocasionar o coma.
Interatividade

As proteínas são essenciais em uma dieta equilibrada e

desempenham papel fundamental no organismo hígido para
síntese de proteínas endógenas com as mais distintas funções.
Uma das etapas de degradação de aminoácidos diretamente
relacionada à síntese proteica é:
a) Ciclo do aspartato.
b) Ciclo da ureia.
c) Desaminação oxidativa.
d) Desnaturação.
e) Transaminação.
Resposta

As proteínas são essenciais em uma dieta equilibrada e

desempenham papel fundamental no organismo hígido para
síntese de proteínas endógenas com as mais distintas funções.
Uma das etapas de degradação de aminoácidos diretamente
relacionada à síntese proteica é:
a) Ciclo do aspartato.
b) Ciclo da ureia.
c) Desaminação oxidativa.
d) Desnaturação.
e) Transaminação.
ATÉ A PRÓXIMA!