Proteínas

As proteínas são macromoléculas orgânicas encontradas em grande quantidade

na estrutura celular. Estão presentes em todas as células, como também
nos vírus e em unidades infecciosas especiais chamadas de príons.
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As proteínas são formadas pelo encadeamento de unidades especiais

denominadas deaminoácidos, ligados entre si por ligações peptídicas.
Um aminoácido, por sua vez, é formado por umcarbono onde se ligam: um
hidrogênio, um grupo amina (NH2), de caráter básico, um grupo carboxila (COOH),
de caráter ácido, (de onde vem o nome aminoácido) e uma porção variável, um
radical com 20 diferentes tipos de cadeias, já que existem nos seres vivos 20 tipos
diferentes de aminoácidos.
Apesar de existirem apenas 20 tipos de aminoácidos, o número de proteínas
diferentes em um organismo é muito grande, porque elas podem variar em número
de aminoácidos. Sendo assim, duas proteínas podem diferenciar-se de acordo
com a ordem com que esses aminoácidos estão dispostos na molécula proteica.

Fórmula geral de um aminoácido:

Ré
normalmente uma das 20 cadeias laterais diferentes.
Estes aminoácidos fazem ligações especiais chamadas de ligações peptídicas,
que correspondem à união do grupo carboxila de um peptídeo com o grupo amina
de um outro peptídeo. Com isso, ocorre a liberação de uma molécula de água
formando dipeptídios, tripeptídios, até cadeias polipeptídicas, também
denominadas proteínas.

Esquema mostrando uma ligação peptídica, em azul, entre dois aminoácidos,

com liberação de uma molécula de água:
 A
ligação peptídica é a ligação entre 2 aminoácidos.
As proteínas variam em número, tipos e sequência de aminoácidos na sua
estrutura. Essa ordem e disposição dos aminoácidos ao longo da cadeia proteica é
o que se denomina de estrutura primária. Essa disposição é de extrema
importância para a função que a proteína vai exercer. Muitas vezes, a simples
inversão ou alteração de um tipo de aminoácido da cadeia é suficiente para que a
proteína perca a sua função normal.
As proteínas apresentam inúmeras funções nos organismos, sendo a principal
delas a estrutural. Por exemplo, a queratina presente na estrutura do cabelo e das
unhas e o colágeno, na estrutura da pele.

Algumas proteínas, no entanto, apresentam função de defesa, sendo denominadas

anticorpos, enquanto outras, como a hemoglobina, auxilia no transporte de O2 e
CO2 no corpo. Há, também, as proteínas que conseguem acelerar as reações
químicas que ocorrem nas células, a elas dá-se o nome de enzimas.

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Tudo sobre proteinas

Posted on 11 julho, 2008 by Saúde do Futuro

Tudo sobre proteinas

Proteínas e seu papel da dieta estão sempre em evidência, seja para perder ou ganhar peso. Aqui estão
reunidas informações atualizadas para descobrir onde estão as melhores fontes de proteínas e como
utilizá-las em uma dieta saudável.
O que são proteinas?
Conceito: Proteínas são moléculas formadas por imensas cadeias de aminoácidos. Existem 20 tipos de
aminoácidos diferentes, sendo que o ser humano é capaz de produzir 10 tipos, os outros restantes devem
ser obtidos a partir da dieta (chamados aminoácidos essenciais). Se a dieta não oferecer a quantidade
suficiente de aminoácidos essenciais, o corpo entra em processo de degradação de proteínas.
Proteínas são encontradas em todo corpo – músculos, ossos, pele, cabelo e virtualmente qualquer órgão
ou tecido.
As proteínas participam do funcionamento do corpo basicamente de duas formas:

 Como componentes estruturais: formando estruturas como ossos, músculo e pele.

 Como componentes funcionais: como enzimas que catalisam as reações químicas do organismo.
Metabolismo e digestão das proteínas:
O sistema digestivo lida com todas as proteínas basicamente da mesma maneira: quebrando-as em
moléculas simples, ou seja, em aminoácidos, para que possam ser absorvidas através da mucosa
digestiva até a corrente sanguínea.
Uma vez na corrente sanguínea, o aminoácido é absorvido pelas células do corpo, onde irão fazer parte
de estruturas, enzimas ou até mesmo serem convertidos em energia (açúcar ou gordura) se estiverem em
excesso.
As proteínas e a dieta:
Proteínas não são todas iguais. Algumas proteínas contêm todos os aminoácidos essenciais ao
metabolismo. Este tipo é chamado de proteína completa. Proteínas de origem animal tendem a ser
completas.
Indivíduos vegetarianos devem observar este quesito, procurando ingerir uma variedade maior de
alimentos para compor todos os aminoácidos, visto que as proteínas de origem vegetal tendem a ser
incompletas.
Proteínas de origem animal e vegetal provavelmente têm o mesmo efeito na saúde, desde que forneçam
as quantidades de aminoácidos essenciais necessárias.
Estudos provaram que dietas ricas em proteínas e pobre em carboidratos são mais eficientes para perder
peso, pelo menos em curto prazo.
Isto pode acontecer por 03 motivos:

 Peixes, aves, feijão e carnes lentificam o movimento da comida entre o estômago e os intestinos,
aumentando a saciedade.
 Proteínas não provocam elevações e quedas repentinas na glicose sanguínea.
 O corpo gasta mais energia para digerir as proteínas.

Ainda assim, não existem estudos mostrando a segurança ou eficácia destas dietas em longo prazo.
Fontes alimentares de proteinas:
O mais importante é prestar atenção no que vem acompanhando as proteínas em cada fonte. Por
exemplo, uma picanha suculenta fornece em torno 38 gramas de proteína, que vem acompanhada de 44
gramas de gordura, 16 delas saturadas, ou seja, gorduras ruins que prejudicam o organismo em vários
aspectos.
A mesma quantidade de sardinha fornece 34 gramas de proteína, que vem acompanhada de 18 gramas
de gordura, 04 delas saturada. Um concha de feijão tem 18 gramas de proteína, porém menos de 1
grama de gordura.
Diante disto, fontes vegetais de proteínas são excelentes escolhas, tais como feijão, soja, ervilha,
castanhas, nozes, grãos e cereais inteiros.
As melhores fontes animais de proteínas são os peixes, seguido das aves.
O uso de carnes vermelhas deve ser feito com moderação. E o uso de carnes processadas e embutidas
(salsicha, presunto, bacon) deve ser evitado para diminuir o risco de câncer de cólon.
Proteínas e o coração
Dietas ricas em proteínas, como a dieta do Atkins, foram apontadas como prejudiciais ao coração.
Mas na verdade, os estudos mostraram que o que importa é a gordura que acompanha as proteínas:
mulheres que faziam dieta rica em proteínas de origem vegetal (com gorduras boas) e pobre em
carboidratos tiveram uma redução de 30% na chance de doença cardiovascular.
Proteínas e diabetes
Pesquisas mostraram que mulheres que faziam dieta rica em proteínas de origem vegetal (com gorduras
boas) e pobre em carboidratos tiveram uma redução mesmo que pequena na chance de desenvolver
diabetes tipo 2.
Proteínas e câncer
Não existem evidências suficientes de que dietas ricas ou pobres em proteínas influenciam o risco de
câncer.
Mas existem muitas evidências de que dietas com excesso de carne vermelha estão associadas a risco
aumentado de câncer de intestino, assim como o uso de carnes embutidas e processadas.

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Funções das Proteínas

Por Fabiana Santos Gonçalves

Asproteínas desempenham um grande número

de funções biológicas nas células:

Enzimas
As enzimas são catalisadores biológicos com alta especificidade. É o
grupo mais variado de proteínas. Praticamente todas as reações do
organismo são catalisadas por enzimas.

Proteínas transportadoras
Podemos encontrar proteínas transportadoras nas membranas
plasmáticas e intracelulares de todos os organismos. Elas transportam
substâncias como glicose, aminoácidos, etc. através das membranas
celulares. Também estão presentes no plasma sanguíneo,
transportando íons ou moléculas específicas de um órgão para outro.
A hemoglobina presente nos glóbulos vermelhos transporta gás
oxigênio para os tecidos. O LDL e o HDL também são proteínas
transportadoras.

Proteínas estruturais
As proteínas participam da arquitetura celular, conferindo formas,
suporte e resistência, como é o caso da cartilagem e dos tendões, que
possuem a proteína colágeno.

Proteínas de defesa
Os anticorpos são proteínas que atuam defendendo o corpo contra os
organismos invasores, assim como de ferimentos, produzindo
proteínas de coagulação sanguínea como o fibrinogênio e a trombina.
Os venenos de cobras, toxinas bactérias e proteínas vegetais tóxicas
também atuam na defesa desses organismos.

Proteínas reguladoras
Os hormônios são proteínas que regulam inúmeras atividades
metabólicas. Entre eles podemos citar a insulina e o glucagon, que
possuem função antagônica no metabolismo da glicose.

Proteínas nutrientes ou de
armazenamento
Muitas proteínas são nutrientes na alimentação, como é o caso
da albumina do ovo e a caseína doleite. Algumas plantas armazenam
proteínas nutrientes em suas sementes para a germinação e
crescimento.

Proteínas de motilidade ou contráteis

Algumas proteínas atuam na contração de células e produção de
movimento, como é o caso da actina e da miosina, que se contraem
produzindo o movimento muscular.

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Síntese de Proteínas
Por Mayara Cardoso

Asproteínas são moléculas orgânicas formadas pela união de uma série

determinada de aminoácidos, unidos entre si por ligações peptídicas.
Trata-se das mais importantes substâncias do organismo, já que
desempenham inúmeras funções: dão estrutura aos tecidos, regulam
a atividade de órgãos (hormônios), participam do processo de defesa
do organismo (anticorpos), aceleram todas as reações químicas
ocorridas nas células (enzimas), atuam no transporte de gases
(hemoglobina) e são responsáveis pela contração muscular.

A síntese de proteínas é um processo rápido, que ocorre em todas

as células do organismo, mais precisamente, nos ribossomos,
organelas encontradas no citoplasma e no retículo endoplasmático
rugoso. Esse processo pode ser dividido em três etapas:

1º. Transcrição
A mensagem contida no cístron (porção do DNA que contém a
informação genética necessária àsíntese proteica) é transcrita
pelo RNA mensageiro (RNAm). Nesse processo, as bases pareiam-se:
a adenina do DNA se liga à uracila do RNA, a timina do DNA com a
adenina do RNA, a citosina do DNA com a guanina do RNA, e assim
sucessivamente, havendo a intervenção da enzima RNA-polimerase. A
sequencia de 3 bases nitrogenadas de RNAm, forma o códon,
responsável pela codificação dos aminoácidos. Dessa forma, a
molécula de RNAm replica a mensagem do DNA, migra do núcleo para
os ribossomos, atravessando os poros da membrana plasmática e
forma um molde para a síntese proteica.

2º. Ativação de aminoácidos

Nessa etapa, atua o RNA transportador (RNAt), que leva os
aminoácidos dispersos no citoplasma, provenientes da digestão, até os
ribossomos. Numa das regiões do RNAt está o anticódon, uma
sequência de 3 bases complementares ao códon de RNAm. A ativação
dos aminoácidos é dada por enzimas específicas, que se unem ao RNA
transportador, que forma o complexo aa-RNAt, dando origem ao
anticódon, um trio de códons complementar aos códons do RNAm. Para
que esse processo ocorra é preciso haver energia, que é fornecida pelo
ATP.
3º. Tradução
Na fase de tradução, a mensagem contida no RNAm é decodificada e o
ribossomo a utiliza para sintetizar a proteína de acordo com a
informação dada.

Os ribossomos são formados por duas subunidades. Na subunidade

menor, ele faz ligação ao RNAm, na subunidade maior há dois sítios (1
e 2), em que cada um desses sítios podem se unir a duas moléculas
de RNAt. Uma enzima presente na subunidade maior realiza a ligação
peptídica entre os aminoácidos, o RNA transportador volta ao
citoplasma para se unir a outro aminoácido. E assim, o ribossomo vai
percorrendo o RNAm e provocando a ligação entre os aminoácidos.

O fim do processo se dá quando o ribossomo passa por um códon de

terminação e nenhum RNAt entra no ribossomo, por não terem mais
sequencias complementares aos códons de terminação. Então, o
ribossomo se solta do RNAm, a proteína específica é formada e liberada
do ribossomo.

Para formar uma proteína de 60 aminoácidos, por exemplo, é

necessário 1 RNAm, 60 códons (cada um corresponde a um
aminoácido), 180 bases nitrogenadas (cada sequência de 3 bases dá
origem a um aminoácido), 1 ribossomo e 60 RNAt (cada RNAt
transporta um aminoácido). Pode-se notar, então, que se trata de um
processo altamente complexo, já que há a intervenção de vários
agentes.

No vídeo abaixo é possível acompanhar melhor o processo da síntese

protéica.

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 Composição química das
Proteínas
Por Fabiana Santos Gonçalves

O tamanho das moléculas de proteínas varia muito, de acordo com

seu tipo e função. Existem proteínas com uma única cadeia
polipeptídica, enquanto existem outras com duas ou mais cadeias,
chamadas de proteínas com multissubunidades, como é o caso da
molécula de hemoglobina humana. Essas proteínas podem ter
subunidades idênticas (2 ou mais iguais) e recebem o nome de proteína
oligomérica. Cada subunidade é chamada de protômero.

O peso molecular também varia muito de acordo com a proteína, que

pode ser de 10.000 (proteínas pequenas) a mais de 106 (proteínas
com muitas subunidades ou com longas cadeias polipeptídicas).

O número de resíduos de aminoácidos de uma proteína pode ser

calculado dividindo seu peso molecular por 110. Essa conta só é válida
para proteínas simples, sem outros grupos químicos.

Algumas proteínas, porem, podem ser formadas por grupos diferentes

dos aminoácidos. As proteínas que possuem apenas aminoácidos em
sua fórmula são chamadas de proteínas simples. As proteínas que
contêm outros elementos químicos são chamadas de proteínas
conjugadas.

A região da proteína onde está esse elemento é chamado de grupo

prostético. É o tipo de grupo prostético que classifica cada grupo de
proteínas, por exemplo: proteínas que contêm lipídios são chamadas
de lipoproteínas, proteínas que contêm açúcares são chamadas de
glicoproteínas, etc.

Pode haver mais de um grupo prostético em uma proteína, e cada um

tem a sua função biológica específica.
A seqüência da cadeia de aminoácidos de uma cadeia polipeptídica
pode ser determinada. Os polipeptídios pequenos são sequenciados
usando procedimentos automatizados. Quando vai se determinar a
seqüência de uma cadeia polipeptídica, o primeiro passo consiste em
quebrá-la porhidrólise e determinar a composição de aminoácidos e,
em seguida, determinar os aminoácidos terminais.

Quando se trata de polipeptídios de cadeias muito grandes, a

identificação deve ser feita utilizando pequenos segmentos, pois a
precisão tende a diminuir conforme aumenta o tamanho da cadeia.

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Funções das Proteínas

As principais funções das proteínas no organismo dos seres humanos, corpo
humano, Biologia, saúde

Alimentos: fonte de proteínas para o organismo

As principais funções das proteínas

- Construção de novos tecidos do corpo humano.

- Atuam no transporte de substâncias como, por exemplo, o oxigênio.

- Atuam no sistema de defesa do organismo, neutralizando e combatendo vírus, bactérias

e outros elementos estranhos. Vale lembrar que os anticorpos são compostos por
proteínas.

- Agem como catalizadoras de reações químicas que ocorrem no organismo dos seres
humanos. As enzimas exercem esta importante função.

- Estão presentes na composição de vários fluídos produzidos pelo corpo como, por
exemplo, leite materno, esperma e muco.
- Presentes nos alimentos, quando ingeridas, fornecem energia para o corpo humano.

- As proteínas estruturais (tubulina, por exemplo) são responsáveis por dar resistência e
elasticidade aos tecidos.

- Atuam na regulação de hormônios.

- As proteínas encontradas na membrana plasmática atuam como receptoras, emitindo

sinais para que a célula possa desempenhar suas funções vitais.

Você sabia?

- As proteínas participam de praticamente todos os processos biológicos do corpo

humano. Por isso, são de máxima importância para os seres vivos.

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Proteínas
Conheça as funções das proteínas em nosso organismo, sua formação e
metabolismo, fonte proteica animal e vegetal, aminoácidos essenciais e não
essenciais

Aminoácido: estrutrua molecular

O que é (definição)

A proteína é uma macromolécula composta basicamente por cadeias lineares de

aminoácidos.

Existem as proteínas simples, compostas apenas por aminoácidos e seus derivados. E

também as proteínas conjugadas (heteroproteínas), que são formadas por cadeias
polipeptídicas e grupo prostético (componentes de natureza não-proteica).

Funções das proteínas

Elas desempenham um papel muito importante em nosso organismo, pois fornecem
material tanto para a construção como para a manutenção de todos os nossos órgãos e
tecidos.

As proteínas podem ser de origem vegetal ou animal. No caso das primeiras, elas são
consideradas incompletas por serem pobres em variedade de aminoácidos essenciais
(aqueles que o corpo não é capaz de produzir). Já a proteína de origem animal, é
considerada completa por conter todos os aminoácidos essenciais.

Importância

Como já foi citado anteriormente, as proteínas são de extrema importância para o nosso
organismo por sua função construtora e reparadora. Elas também participam da
formação de hormônios, enzimas e anticorpos. Com estes poucos exemplos, já se pode
ter uma idéia do quanto elas são indispensáveis ao nosso organismo.

Quando ingerimos proteínas, elas são quebradas durante o processo de digestão, e

posteriormente, absorvidas pelas nossas células, que novamente as quebram,
transformando-as em aminoácidos. Estes aminoácidos serão utilizados pelo nosso corpo
onde eles forem mais necessários.

Por exemplo, se a pele de uma pessoa estiver em desequilíbrio pela falta de

aminoácidos, os alimentos ricos em proteínas e a ingestão devida de água serão
benéficos para a sua recuperação. Isso vale não somente para a pele, mas para todo o
corpo, pois, como vimos, os aminoácidos são construtores e reparadores.

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Tipos de Proteínas do Corpo

Humano
Os principais tipos de proteínas presentes no corpo humano e suas funções,
Biologia, exemplos
Actina: exemplo de proteína contrátil

Introdução

As proteínas podem ser classificadas de acordo com as funções que desempenham no

corpo.

Proteínas transportadoras

São aquelas que atuam no transporte de moléculas para dentro e para fora das células. São
proteínas da membrana plasmática.

A hemoglobina, por exemplo, é uma proteína transportadora. Presente nas hemácias,

transporta o oxigênio dos pulmões para os tecidos do corpo.

Proteínas reguladoras

Existem alguns tipos de hormônios que são proteínas e possuem a função de regular
atividades metabólicas no organismo.

Podemos citar como exemplo de proteína reguladora a insulina. Sintetizada no pâncreas,

ela atua no metabolismo de lipídeos e proteínas, além de ser responsável pela entrada da
glicose nas células.

Proteínas de defesa (anticorpos)

Atuam no sistema imunológico do nosso organismo, ou seja, possuem a função de

protegê-lo de organismos estranhos (vírus, bactérias e etc.) que penetram em nosso
organismo.

A trombina e o fibrinogênio também são proteínas de defesa, pois atuam na coagulação

do sangue em caso de ferimentos e cortes, evitando a perda sanguínea.

Proteínas catalizadoras

Estas proteínas possuem a função de acelerar e facilitar reações químicas que ocorrem no
interior das células. As enzimas, por exemplo, são proteínas catalizadoras.

Proteínas estruturais
São aquelas que possuem a função de promover a sustentação estrutural aos tecidos do
organismo. Podemos citar como exemplos: elastina (atua na estrutura da pele) e queratina
(atua na estrutura dos pelos, unhas e cabelos).

Proteínas contráteis

Estas proteínas possuem a função de possibilitar a contração das fibras dos músculos. A
miosina e a actina são exemplos de proteínas contráteis.

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Proteínas
30 de Junho de 2013

1) O que são proteínas? Como pode ser explicada a diversidade de

proteínas dos seres vivos?
As proteínas são moléculas feitas de sequências de aminoácidos ligados
através de ligações peptídicas. O código genético traduz para
20 aminoácidos diferentes que compõe as proteínas. Por isso existem
inúmeras combinações entre aminoácidos para se formar uma cadeia
polipeptídica e esta é a razão para a diversidade de proteínas dos seres vivos.
2) Qual a importância das proteínas para os seres vivos?
As proteínas têm papel fundamental em praticamente todos os processos
biológicos. Devido a sua diversidade, as proteínas podem assumir muitas
configurações moleculares e desta forma ter participação em variados processos
em células e tecidos.

Algumas funções de proteínas extremamente importantes são: estrutural

(proteínas de membrana celular, proteínas do citoesqueleto, proteínas de tecido
conectivo), enzimático (quase todas as enzimas são proteínas), reserva
energética (proteínas podem ser degradadas em acetil CoA para o ciclo de
Krebs), regulação osmótica (ex.: albumina), transporte (canais de membrana,
pigmentos respiratórios), proteção imune (anticorpos), movimento (proteínas
contráteis), integração do sistema endócrino (hormônios de proteínas) e
informativa (receptores de membrana, sinalizadores intracelulares). Ainda
existem diversas proteínas as quais não se sabem a sua função ainda.
3) Quais são as unidades que constituem uma proteína?
As unidades que formam proteínas são os aminoácidos.

4) O que são oligopeptídeos? Qual a diferença entre eles e polipeptídeos?

Peptídeo é uma molécula formada pela união de aminoácidos através de uma
ligação peptídica. Oligopeptídeo é um peptídeo feito com poucos aminoácidos
(oligo = poucos, do grego). Polipeptídeos são peptídeos feitos com muitos
aminoácidos (poli = muitos, do grego), em geral são mais de 50 aminoácidos
para serem considerados polipeptídeos.
5) Quantos são os aminoácidos que vão formar as proteínas nos seres
vivos?
Existem 20 aminoácidos conhecidos que formam as proteínas e estão
relacionados com o código genético. Ainda há muitos outros aminoácidos ainda
não conhecidos.

6) Todo aminoácido tem um carbono central? Com quais grupos orgânicos

este carbono central presente nos aminoácidos está ligado?
Ele está ligado a um grupo carboxila (-COOH), um grupo amina (-NH2), um
átomo de hidrogênio (-H) e um radical variável de acordo com o aminoácido (-
R).

7) Como os grupos amina podem ser classificados?

Aminas podem ser classificadas como primárias, aquelas em que apenas um
radical (-R) está ligado ao -NH2; secundárias, aquelas em que um dos
hidrogênios do -NH2 é substituído por outro radical (-R), tendo dois radicais -R;
e terciária, onde não há hidrogênios ligados ao nitrogênio que está ligado a três
radicais (-R).

8) Qual é a representação estrutural do grupo carboxila?

Grupos carboxila têm um carbono ligado por ligação simples a um grupo hidroxila
(-OH) e uma dupla ligação com um átomo de oxigênio. A ligação que sobra neste
carbono (carbonos podem fazer 4 ligações) está livre para reagir com outros
grupos químicos.

9) Qual a representação estrutural de uma molécula de aminoácido?

Um aminoácido tem um carbono central que está ligado a um grupo carboxila
de um lado e a um radical -R (variável) no lado oposto. Perpendicularmente a
estes ligantes, o carbono central se liga a um grupo amina e do outro lado a um
átomo de hidrogênio. A ligação com o grupo carboxila é responsável pelo nome
“ácido” de aminoácido e a ligação com o grupo amina dá o nome “amino” a
molécula.
10) Qual a importância do grupo radical -R (variável) em uma molécula de
aminoácido?
O grupo -R, também chamada de cadeia lateral, é a parte variável na uma
molécula aminoácido. O grupo -R pode ser uma complexa cadeia de carbonos,
apenas um grupo metil (-CH3, formando o aminoácido alanina) ou então apenas
um átomo de hidrogênio (formando a glicina, o aminoácido mais simples). A
importância do grupo -R então é de que ele diferencia os aminoácidos.

11) Como a ligação entre dois aminoácidos para a formação de um peptídeo

pode ser descrita?
Um peptídeo é formado quando um carbono do grupo carboxila (-COOH) de um
aminoácido se liga ao nitrogênio do grupo amina de outro aminoácido. Durante
a reação, a hidroxila do grupo carboxila e um átomo de hidrogênio do grupo
amina se ligam, liberando uma molécula de água.
12) Qual o nome da ligação entre dois aminoácidos?
O nome da ligação química entre dois aminoácidos é chamada de ligação
peptídica.
13) Os grupos radicais da cadeia lateral (-R) dos aminoácidos participam
da ligação entre eles?
A ligação peptídica é entre o grupo carboxila e amina dos respectivos
aminoácido, portanto, os grupos -R não participam da ligação.

14) O hidrogênio ligado ao carbono central dos aminoácidos participa da

ligação peptídica?
Os carbonos centrais, os grupos -R e os hidrogênios não participam da ligação
peptídica.
15) Os grupos amina e carboxila ligados aos carbonos centrais participam
da união entre os aminoácidos?
Sim. O nitrogênio do grupo amina de um aminoácido se liga ao carbono do grupo
carboxila de outro aminoácido. Uma molécula de água é liberada na formação
da ligação peptídica, sendo a molécula formada por um hidrogênio da amina e
um oxigênio e um hidrogênio do grupo carboxila.

16) A reação química da união de aminoácidos incorpora ou libera átomos?

Quais são as moléculas incorporadas ou liberadas nesta reação?
A união entre aminoácidos pela ligação peptídica libera átomos. Eles liberam os
constituintes de uma molécula de água para cada ligação.

17) São formadas proteínas diferentes através da união do mesmo número

de aminoácidos?
Sim. Diferentes proteínas podem ser formadas pelo mesmo número de
aminoácidos constituintes. Nestes casos, o que diferencia a proteína é o tipo de
aminoácido que formam a macromolécula ou a sequência de aminoácidos em
cada uma das proteínas.
18) Proteína com a mesma quantidade de aminoácidos diferentes,
necessariamente vão formar proteínas idênticas?
Mesmo que muitas proteínas tenham o mesmo número de aminoácidos dos mais
variados tipos, por exemplo, 50 alaninas, 70 glicinas e 20 histidinas, as
sequências que estes aminoácidos têm na macromolécula é diferente. Portanto,
se uma ou mais proteínas têm a mesma condição de números de aminoácidos,
elas não são necessariamente idênticas.

19) Qual a condição essencial para que uma proteína seja idêntica a outra?
Para uma proteína ser idêntica a outra é necessário que elas tenham a mesma
sequência de aminoácidos.

20) O que é uma estrutura primária de uma proteína? Qual a importância da

estrutura primária de uma proteína?
A estrutura primária de uma proteína é a sequência linear de aminoácidos que
forma a molécula. A estrutura primária é a base da identidade de uma proteína.
A modificação de apenas um aminoácido, altera a estrutura primária e cria uma
proteína diferente. Esta proteína diferente pode ser inativa ou ter outra função
biológica.

21) O que é a estrutura secundária de uma proteína?

A estrutura secundária de uma proteína é gerada pela maneira que
os aminoácidos interagem, formando ligações intermoleculares. Estas
interações criam uma conformação espacial filamentosa de polipeptídeo. As
conformações secundárias mais estudadas das proteínassão a alfa-hélice e a
estrutura beta-plana.
22) Qual a diferença entre a alfa-hélice e a beta-plana na conformação das
proteínas?
Alfa-hélice e beta-plana são as duas principais conformações da estrutura
secundária de proteínas. De acordo com a estrutura primária, a estrutura
secundária tem uma ou outra forma. Na alfa-hélice a estrutura polipeptídica se
encurva pela ação de pontes de hidrogênio formando uma espiral ou uma hélice.
Na beta-plana, a proteína é mais distendida e as pontes de hidrogênio se formam
em ziguezague, modelando a proteína em uma estrutura chamada de beta-
pregueada. Muitas sequências beta-pregueadas formam a estrutura beta-plana.
23) O que é a estrutura terciária de uma proteína? Quais são os principais
tipos de estrutura terciária?
A estrutura terciária de uma proteína é uma conformação adicional a estrutura
secundária (alfa-hélice e beta-pregueada), em que a macromolécula dobra-se
sobre si mesma. As forças que mantém a estrutura terciária geralmente são
interação entre as cadeias laterais dos aminoácidos e outras partes da proteína
com moléculas de água em solução. As principais estruturas terciárias de uma
proteína são as globulares e as fibrosas.
24) O que é a estrutura quaternária de uma proteína? Todas as proteínas
têm estrutura quaternária?
A estrutura quaternária de uma proteína é a conformação espacial da molécula
dada pela interação entre diferentes cadeias polipeptídicas de uma
proteína. Somente proteínas feitas de duas ou mais cadeias polipeptídicas
apresentam a estrutura quaternária. Insulina (duas cadeias), hemoglobina
(quadro cadeias) e as imunoglobinas (anticorpos, quatro cadeias) são exemplos
de proteínas que tem a estrutura quaternária.

25) O que é a desnaturação de uma proteínas? Existe alguma mudança na

estrutura primária da proteína quando desnaturada?
As estruturas quaternárias, terciárias e secundárias das proteínas são estruturas
espaciais. Adesnaturação é a modificação de qualquer uma destas
organizações da molécula que faz a proteína ficar biologicamente inativa. Depois
da desnaturação, a única estrutura que não é afetada é a primária (a ordem dos
aminoácidos que formam a molécula).
26) Como a desnaturação pode ser classificada quanto a sua
reversibilidade?
A desnaturação de uma proteína pode ser reversível ou irreversível.
Dependendo da molécula e da situação que a sua estrutura espacial se encontra
depois da desnaturação, pode ser impossível para a molécula retornar ao estado
original.

27) Quais são os fatores que levam uma proteína a desnaturar?

A desnaturação de uma proteína pode ser causada por variações na temperatura
ótima de determinada molécula, mudança no pH ótimo, mudança na
concentração de solutos ao redor da molécula e outros processos fisiológicos.
A maioria das proteínas desnatura depois da elevação acima da temperatura
ótima de funcionamento ou em soluções ácidas ou básicas demais. Esta é uma
das maiores razões que mantém a homeostasia dos organismo, mantendo
temperatura e pH estáveis.
28) É correto deduzir que uma mudança nas estruturas primária,
secundária ou terciária produziram mais consequências funcionais para as
proteínas?
Qualquer mudança na estrutura da proteína é relevante e altera o seu
funcionamento biológico. Mudanças da estrutura primária são os mais
importantes porque elas são modificações da composição da molécula e isto vai
determinar como todas as outras estruturas da proteína vão se formar.

29) Na anemia falciforme, uma doença hereditária, há a substituição de um

aminoácido por outro em uma das cadeias polipeptídicas da hemoglobina.
Neste caso, todas as estruturas da proteína são modificadas?
Na anemia falciforme há uma mudança da estrutura primária de uma das
cadeias polipeptídica que formam a hemoglobina: o aminoácido ácido glutâmico
(GLU) é substituído por um aminoácido valina (VAL) na cadeia beta. A
conformação espacial da molécula também é afetada por este "erro" da cadeia
primária, isto faz com que as hemácias com esta hemoglobina fiquem com um
formato diferente, de foice (por isso falciforme, "em forma de foice"). Estas
células modificadas acabam formando agregados de células que obstruem os
vasos sanguíneos periféricos causando a hipoxia (falta de oxigênio) e crises de
dor intensa.
30) Qual a diferença entre aminoácidos essenciais e naturais?
Os aminoácidos essenciais são aqueles que os organismos não são capazes de
sintetizar e precisam consumir de algum outro indivíduo. Aminoácidos naturais
são aqueles produzidos no metabolismo do próprio organismo. Existem espécies
que produzem todos os aminoácidos de que precisam, por exemplo, a
bactéria "Escherichia coli". Outras espécies, como os humanos, precisam obter
aminoácidos essenciais a partir de sua dieta. Entre os 20 diferentes aminoácidos
conhecidos, o organismo humano consegue produzir 12, restando 8 que devem
ser ingeridos na alimentação. Os aminoácidos essenciais para os humanos são
a fenilalanina, histidina, isoleucina, lisina, metionina, treonina, triptofano e valina.
31) Quais são as funções mais especiais das seguintes proteínas: miosina,
CD4, albumina, queratina, imunoglobina, transcriptase reversa,
hemoglobina e insulina?
A miosina é uma proteína que associada com a actina produz a contração
muscular. CD4 é uma proteína de membrana de alguns linfócitos. Albumina é
uma reserva de energia em forma de proteína, além de ter uma função
importante como reguladora da osmolaridade do sangue. Queratina é uma
proteína com função estrutural presente na epiderme e em apêndices da pele
nos vertebrados. Imunoglobina são anticorpos, proteínas específicas que
atacam e inativam agentes estranhos que invadem o organismo. Transcriptase
reversa é uma enzima responsável pela transcrição de RNA em DNA, fazendo
o processo contrário da transcrição, tem importante papel no ciclo de vida dos
retrovírus. Hemoglobina é uma proteína que carrega oxigênio a partir dos
pulmões até as células do corpo. Insulina é umhormônio secretado pelo
pâncreas que participam do metabolismo de glicose.

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Proteína
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As proteínas são compostos orgânicos bioquímicos que são formados por um ou mais polipeptídeos
especificamente dobradas numa forma globular ou fibrosa facilitando uma função biológica
essencial ao organismo.

São combinados de alto peso molecular, compostos orgânicos com uma estrutura complementar e
uma massa molecular elevada.

São sintetizadas pelos organismos vivos através de um processo de condensação e de um grande

número de moléculas de alfa-aminoácidos com ligações peptídicas.

Na constituição duma proteína existe um mínimo de vinte aminoácidos, mas algumas possuem uma
quantidade muito maior. A um composto nitrogenado que contém na sua estrutura aminoácidos,
peptídeos e proteínas dá-se o nome de prótido.

São estruturas de grande complexidade e as mais sofisticadas em termos de funcionalidade. O corpo

humano origina uma média de 100.000 proteínas com algumas centenas de aminoácidos de
comprimento.

Índice de conteúdos

 Classificação das Proteínas

 Funções das Proteínas
 Estrutural ou plástica
 Hormonal
 Defesa
  Energética
 Enzimática
 Condutoras de gases

Classificação das Proteínas

Existem três grandes grupos de proteínas denominadas de proteínas simples, proteínas conjugadas e
proteínas derivadas.

As proteínas simples também conhecidas como homoproteínas têm na sua composição

exclusivamente aminoácidos. Pode-se dizer que elas fornecem exclusivamente uma mistura de
aminoácidos por hidrólise. Com este tipo de composição temos proteínas como as albuminas, as
globulinas, as escleroproteinas ou proteínas fibrosas.

As proteínas conjugadas ou também denominadas heteroproteínas são compostas por aminoácidos

em conjunto com outro componente não-protéico, chamado grupo prostético. Dependendo desse
grupo prostético, podemos ter as cromoproteínas, as fosfoproteínas, as glicoproteínas, as
lipoproteínas e as nucleoproteínas.

Por fim temos as derivadas que se formam a partir de outras proteínas pelo processo de desnaturação
ou hidrólise. Neste grupo podemos encontrar as proteoses e as peptonas que têm o seu processo de
formação durante a digestão.

Podem ainda ser classificadas em mais dois grupos diferentes:

 As fibrosas que são compostas por moléculas longas e filamentosas dispostas lado a lado para
formar as fibras e são insolúveis em água. Elas constituem a estrutura de tecidos como as unhas,
o cabelo entre outros.
 As globulares que se encontram formadas por moléculas dobradas com uma forma esferoidal e
que são solúveis em água. É o facto de elas serem solúveis que permite que elas se dobrem.
Neste grupo temos a hemoglobina, as enzimas, os anticorpos e outros.
 Representação gráfica de uma proteína (Autor: Imagem em domínio público)

Funções das Proteínas

Exercem importantes funções no organismo de todos os seres vivos entre as quais podemos destacar
as seguintes:

 Estrutural ou plástica

As que pertencem a este grupo são aquelas que participam dos tecidos proporcionando-lhe rigidez,
consistência e elasticidade. São proteínas estruturais como é o caso do colagéno (que faz parte das
cartilagens), da actina e das miosina que estão presentes na formação das fibras musculares. Com
esta função temos a queratina que é a principal proteína do cabelo, o fibrinogénio que se encontra
presente no sangue e ainda a albumina.

 Hormonal

Têm uma acção hormonal sobre determinado órgão ou estrutura como é o caso da insulina que atua
sobre o açúcar nivelando os seus valores no sangue. No entanto a insulina é considerada apenas um
polipeptídeo devido ao seu reduzido tamanho.

 Defesa
Os anticorpos também são considerados proteínas que têm como principal função a defesa do
organismo principalmente em relação a vírus, bactérias e outras substâncias estranhas. O fibrogénio
e a trombina são também proteínas de defesa que se encontram responsáveis pela coagulação do
sangue e controle de hemorragia em cortes e ferimentos.

 Energética

São também muito importantes na obtenção de energia. Na fase de crescimento as proteínas são
importantes levando a sua deficiência ao aparecimento de problemas de crescimento.

 Enzimática

Estas são capazes de catalisar reações bioquímicas como é o caso das lipases. As enzimas não
reagem mas, são reutilizadas e são específicas.

 Condutoras de gases

O transporte de oxigénio e do gás carbónico é feito pela hemoglobina e a hemocianina presentes nos
glóbulos vermelhos.

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Classificação das proteínas

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44 – Classificação das proteínas

Existem duas classificações para as proteínas, vejamos cada uma delas:

As proteínas fibrosas são compostas de moléculas longas e filamentosas dispostas, que
ficam lado a lado para formar as fibras e são insolúveis em água. Elas constituem a
estrutura dos tecidos animais. Exemplo: na unha, no cabelo, na lã e etc.

As proteínas globulares são formadas por moléculas dobradas com uma forma esferoidal e
são solúveis em água. Pelo fato delas serem solúveis em água é que as moléculas se
dobram. Exemplo: hemoglobina, enzimas, anticorpos e etc.