PROTEÍNAS

UNIPIAGET.
2017- 2018
CFA
SBARROS

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1. INTRODUÇÃO:
As proteínas são compostos poliméricos complexos, formados por moléculas orgânicas, e estão presentes em toda a
matéria viva. As proteinas são os maiores constituintes de toda célula viva, e cada uma delas, de acordo com sua
estrutura molecular, tem várias funções biológicas associadas às actividades vitais, que incluem as contrácteis (actina,
miosina), estruturais do corpo (colágeno, queratina), biocatalisadoras (enzimas), hormonais (insulina, glucagon,
hormónios da tireóide), de transferência (hemoglobina que transporta oxigénio e transferrrina que transporta ferro) e
de reserva (ovoalbumina, caseína). Além disso, as proteínas podem exercer a função de protecção contra agressores:
mamíferos produzem anticorpos, cobras produzem veneno, microrganismos produzem antibióticos e vegetais
produzem inibidores enzimátricos, para conferir protecção a esses organismos. Proteínas podem ainda ser
responsáveis por diversas doenças de origem alimentar, como o botulismo (causada pela toxina botulínica que é uma
proteína produzida por uma bactéria), ou encefalopatias espongiformes (causadas por proteínas denominadas
“prions”, entre as quais incluem-se a doença da vaca louca, que acomete bovinos, “scrapie” que acomete ovinos, e a
doença de Creutzfeld-Jakob, que acomete humanos). Nos alimentos, além da função nutricional, as proteinas têm
propriedades organolépticas e de textura. De facto, são fundamentais à vida. Podem vir combinadas com lipídeos e
carboidratos.
As peculiaridades do organismo humano e a importância das proteínas na estrutura e funcionamento celular
determinam a necessidade de que as proteínas estejam presentes na dieta alimentar. É importante na dieta alimentar,
não somente em quantidade suficiente, mas também em qualidade. Esta é traduzida principalmente pelo teor e
proporções de aminoácidos essenciais, que são aqueles que o organismo humano não é capaz de sintetizar.
Necessidades nutricionais de aminoácidos essenciais variam com a idade e com as condições fisiológicas individuais
(crescimento,, gravidez, lactação, etc.). Por exemplo, enquanto uma gestante necessita de um consumo diário extra
de 1 a 10 gramas de proteína por dia, uma lactante necessita de um consumo extra de 17 gramas de proteína por dia
(proteína de ovo ou equivalente).
As proteínas alimentares são digeríveis, não tóxicas e palatáveis. Pesquisas têm sido feitas na busca de novas fontes
de proteínas, devido à grande escassez desse composto em algumas regiões do mundo e a perspectiva de que possa
se tornar ainda maior, em função do aumento populacional mundial.

2.ORIGEM:
A palavra proteína deriva da palavra grega proteios, que significa “que tem primazia, que ocupa o primeiro lugar”.
Mulder, 1839.

3.DEFINIÇÃO:
Quimicamente, são compostos poliméricos de alto Peso Molecular, (acima de 10.000), cujas unidades básicas são os
aminoácidos, ligados entre si por ligações amídicas, denominadas ligações peptídicas, formando longas cadeias, em
várias estruturas geométricas e combinações químicas para formar as proteínas específicas, cada qual com a sua
própria especificidade fisiológica. Para que seja considerado proteína, um polímero de aminoácidos deve possuir um
peso molecular aproximado entre 6.000 e 1.000.000 Daltons. São vinte (20) os aminoácidos mais frequentemente
encontrados nos alimentos, dos quais oito são ditos essenciais: o organismo humano não é capaz de produzi-los, e
por isso, é necessária a sua ingestão através dos alimentos para evitar sua deficiência no organismo. Uma cadeia de
aminoácidos denomina-se “peptídio”, estas podem possuir dois aminoácidos (dipeptídeos), três aminoácidos
(tripeptídeos), quatro aminoácidos (tetrapeptídeos), ou muitos aminoácidos (polipeptídeos). O termo proteína é dado
quando na composição do polipeptídeo entram centenas ou milhares de aminoácidos. As ligações entre aminoácidos
denominam-se ligações peptídicas e estabelecem-se entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxila de
outro aminoácido, com a perda de uma molécula de água.

2.ORIGEM:
Apesar da sua complexidade estrutural, as proteínas podem ser hidrolizadas (quebradas) em seus constituintes
aminoácidos, por enzimas ou por meio de fervura com ácidos e álcalis sob certas condições. As proteínas puras e
secas são razoàvelmente estáveis, mas sob as condições em que são encontradas nos alimentos, elas tendem a se
decompôr à temperatura ambiente, auxiliadas pela acção bacteriana, e podem formar produtos tóxicos para o corpo;
assim, é necessário conservar refrigerados, alimentos proteicos, como ovos, peixes, aves, carne e leite.
Os vegetais são capazes de sintetizar suas próprias proteínas a partir de fontes inorgânicas de nitrogénio, enquanto
os animais necessitam ingeri-las na dieta. O metabolismo animal, a excreção e finalmente, a morte devolvem o

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nitrogénio para o solo. Esse processo contínuo é conhecido como o ciclo do nitrogénio. As proteínas vegetais
geralmente são deficientes em um ou mais aminoácidos essenciais.
As proteínas são moléculas grandes e complexas, constituídas por uma corrente de blocos construtivos básicos,
conhecidas por aminoácidos. Aminoácidos diferentes podem ser ligados num número quase infinito de maneiras
diferentes para formar proteínas diferentes.
São encontrados em quase todos os alimentos, tanto de origem animal, carne, leite, as aves, o peixe, derivados do
leite, os ovos, bem como nos de origem veegtal, como os cereais, a soja, raízes, tubérculos, os legumes e as nozes
contêm quantidades substanciais de proteína. Sòmente uma pequena quantidade é proveniente das chamadas fontes
não convencionais sendo que, nos primeiros, em geral, encontra-se uma maior quantidade e melhor qualidade, já que,
nos animais, as proteínas são consideradas como proteínas de Alto Valor Biológico (AVB).
A terceira fonte de proteínas, ou seja, as proteínas chamadas não convencionais, são aquelas provenientes de
microrganismos como bactérias cultivadas com o uso de derivados de petróleo como fontes de carbono; as leveduras
provenientes da fermentação da sacarose para produção de etanol e algas como as Chlorellas.
No interior do nosso corpo, as proteínas formam os principais elementos estruturais das células e tecidos, como os
músculos, os ossos, os tecidos conjuntivos e as paredes de órgãos ocos.
Isto torna as proteínas indispensáveis ao crescimento, funcionamento e restauração. Para além disso, todas as
enzimas que regulam as reacções químicas do nosso corpo são proteínas.
Com excepção das proteínas de origem animal, as demais apresentam deficiências em um ou mais aminoácidos
essenciais, ou podem apresentar problemas nutricionais por estarem acompanhadas de substâncias tóxicas ou de
inibidores de enzimas proteolíticas.
Conforme o tipo de aminoácidos na sua constituição, as proteínas são classificadas em:
 Proteínas de Alto Valo Biológico (AVB): são proteínas completas, porque apresentam os aminoácidos em
teores necessários à manutenção da vida e crescimento dos novos tecidos.
 Proteínas de Baixo Valor Biológico (BVB): são proteínas que não têm os aminoácidos em teores adequados.
Ex: frutas e hortaliças.
 Proteínas parcialmente completas: são aquelas que apresentam um ou mais aminoácidos limitante. Ex.
cereais (deficientes em lisina, triptofano e treonina) e leguminosas (deficientes em metionina).

4.CONSTITUIÇÃO
Quando sofrem hidrólise ácida, as proteínas liberam seus aminoácidos, mais o íon amónio. As proteínas contêm, em
média, os seguintes elementos:
 Carbono (50 a 55%),
 Oxigénio (20 a 23%),
 Nitrogénio (15 a 18%),
 Hidrogénio (6 a 8%),
 Enxofre (0 a 4%).

5.FUNÇÕES BIOLÓGICAS:
Nos alimentos, as proteínas exercem várias e importantes propriedades funcionais, sendo responsáveis
principalmente pelas características de textura. Isto as torna um importante ingrediente utilizado na fabricação dos
mais variados produtos alimentares. São componentes essenciais a todas as células vivas e estão relacionadas à
quase totalidade das funções fisiológicas;
São:
 Regeneradores dos tecidos;
 Catalisadores nas reacções químicas (enzimas e hormónios);
 Necessárias nas reacções imunológicas;
 Indispensáveis nos fenómenos de crescimento e reprodução, junto com os ácidos nucleicos;
 O elemento estrutural do organismo;
 Indispensáveis à digestão dos alimentos, que requer enzimas;
 São necessárias à construção de outros tecidos durante a infância, a adolescência e a gravidez;
 São constituintes dos materiais reguladores, como a Tirosina (que é a proteína que regula o metabolismo
energético), a Insulina (que regula o teor de açúcar no sangue), e a Hemoglobina (que é a proteína que
carrega oxigénio dos pulmões aos tecidos);
 Produtores de energia.

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As propriedades são determinadas pelo número, espécie e sequência dos resíduos de aminoácidos. Através da
degradação química ou enzimática, dão origem a polímeros menores: os aminoácidos livres.
Durante a digestão, as proteínas dos alimentos são transformadas em polipeptídeos e peptídeos (quantidades
pequenas de aminoácidos) e, em seguida, em aminoácidos individuais. Os aminoácidos são absorvidos pela corrente
sanguínea e distribuídos por todo o corpo, onde podem ser novamente ligados para formarem as proteínas estruturais
específicas e enzimas necessárias para as diferentes células e tecidos do corpo.
Portanto, as proteínas têm as seguintes funções:
 Estrutural ou Plástica: rigidez, consistência e elasticidade dos tecidos. Colágeno (constituinte das
cartilagens); Actina e miosina (presentes na formação das fibras musculares); queratina (principal proteína
do cabelo); fibrinogénio (presente no sangue); albumina (encontrada em ovos) e outras.
 Hormonal: Por exemplo, a Insulina.
 Defesa: os anticorpos são proteínas que realizam a defesa do organismo contra substâncias estranhas.
 Energética: obtenção de energia a partir dos aminoácidos que comp~eom as proteínas.
 Enzimática: Enzimas capazes de catalizar reacções bioquímicas como, por exemplo, as lipases.
 Condutoras de gases: o transporte de gases (principalmente de oxigénio e um pouco do gás carbónico) é
realizado por proteínas como a hemoglobina e hemocianina.

6.FONTES DE PROTEÍNA-:
As proteínas contidas nos alimentos de origem animal chamam-se completas porque incluem todos os aminoácidos
essenciais, aproximadamente nas mesmas percentagens que as necessárias ao organismo.
As proteínas de fontes vegetais, tais como cereais, legumes e nozes, chamam-se proteínas parcialmente completas
por serem deficientes em um ou mais aminoácidos essenciais.
Por esta razão, as proteínas animais são geralmente consideradas superiores às proteínas vegetais.
Contudo, os aminoácidos deficientes num alimento vegetal estão geralmente presentes noutro. Combinando alimentos
vegetais, é possível obter-se uma gama completa de aminoácidos essenciais em quantidades equilibradas.

7. CARNE: FONTE IDEAL DE PROTEÍNAS?

Até há pouco tempo, a carne foi considerada um alimento ideal devido ao seu conteúdo proteico e muitas vitaminas e
sais minerais.
Mas a carne também contém gordura animal. Comer carne a mais, pode elevar o nível de colesterol do nosso sangue.
Quando comida em excesso, a carne pode conduzir a uma maior ingestão de calorias totais. Actualmente,
recomenda-se, no máximo, entre 110 a 160 g de carne por dia. Pode escolher-se entre uma percentagem mais
substancial das necessidades proteicas em lacticínios com baixo teor de gordura, peixe e fontes vegetais.

8. TRANSFORMAÇÃO E SÍNTESE DAS PROTEÍNAS:

As proteínas dos alimentos são diferentes das requeridas pelas células do corpo, mas são constituídas pelos mesmos
blocos representativos de aminoácidos. Os aminoácidos se libertam das proteínas dos alimentos durante a digestão e,
em seguida, tornam a formar novas proteínas nas células do corpo.

8.1AMINOÁCIDOS:
- Características
São as unidades estruturais das proteínas. Dessa forma, as características das proteínas são fortemente influenciadas
pelas dos seus aminoácidos constituintes. São grupos derivados de ácidos carboxílicos, onde um H+ é substituído por
1 amina. Os grupos –COOH (carboxílico) e –NH2 estão ionizados em soluções aquosas de pH neutro. O grupo amino
pode reeber um próton e o grupo carboxílico pode perder um próton, de forma que os carboidratos apresentam uma
característica ácido-básica.
São classificados em:
 Aminoácidos essenciais: fenilalanina, leucina, isoleucina, arginina, triptofano, metionina, valina, serina,
treonina, histidina e lisina.
 Aminoácidos não essenciais (dispensáveis): alanina, glicina, prolina, asparagina, cisteína, glutamina,
hidroxiprolina, tirosina, hidroxilisina, ác. aspártico e ác. glutâmico.

- Propriedades Físicas dos Aminoácidos (ácido-básicas)

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Os aminoácidos possuem a capacidade de ionização, propriedade muito importante para a função biológica e para as
propriedades funcionais das proteínas. A maioria dos métodos de separação, identificação, quantificação e
sequenciamento de aminoácidos numa sequência proteica, baseiam-se nas suas características ácido- básicas.
Quando um aminoácido cristalino na forma de íons dipolares é dissolvido em água, ele pode actuar como ácido,
quanto como base (teoria de Bronsted-Lowry), ou seja, ácido é a substância que apresenta a tendência a doar
prótons, e base a que apresenta tendência a receber prótons.
As substâncias que apresentam a capacidade de actuar tanto como ácido quanto como base, são denominadas
anfóteras.
São:
 Sólidos e incolores, cristalinos e fundem a altas temperaturas;
 Podem ter gosto doce, amargo ou sem gosto/ sabor;
 Solúveis em água, mas insolúveis em solventes orgânicos;
 Solúveis em soluções diluídas de ácidos e bases;
 Solubilidade influenciada pela cadeia lateral (hidrofílica/ mais solúvel em água);
 Em soluções aquosas são dipolares (anfótero: comportamentos antagónicos), têm função de ácido e base.

8.3 REACÇÕES QUÍMICAS:

São comuns a todos os aminoácidos e pode envolver tanto o grupo carboxílico quanto o grupo amínico:
 Reacção com ninidrila: método simples e sensível p/ determinação de aa., mesmo em pequenas quantidades;
 Reacção de oxidação: em presença de oxidantes fortes os aa. Se decompõem com produção de CO2 e amónia;
 Reacção c/ metais: na presença de metais pesados como Fe, Mg, Cu, Co, aminoácidos formam quelatos. Ex:
CuO + glicina = diglicinato de Cu (cor azul intensa);

Ligações peptídicas: propriedade mais importante dos aa., que é a capacidade de formarem amidas, pela interacção
entre grupos carboxílicos e amínicos, formando peptídios e proteínas (NHCO).

9. PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS:
A síntese das proteínas é influenciada pelo sistema enzimático e a ligação peptídica, repetidas várias vezes formando
cadeias longas de resíduos de aminoácidos.
 PEPTÍDIOS:
Os peptídios são formados a partir da reacção de condensação de dois ou mais aminoácidos, com a eliminação de
uma molécula de água para cada condensação. Resultam da condensação de menor nº de aminoácidos, formando
compostos de baixo PM (até 10.000).
Em geral, os peptídios têm cadeias rectas, são solúveis em água, não coagulam com o calor e não precipitam em
soluções saturadas de sulfato de amónia.
Portanto, são compostos formados da união de aminoácidos pela ligação –CO-NH-, com PM relativamente baixo (até
10.000), e quanto a propriedades, são uma cadeia recta, solúveis em água, não coagulam pelo calor, não precipitam
em soluções saturadas de sulfato de amónio. Formam uma estrutura complexa entre os aminoácidos e as proteínas.
A classificação é de acordo com aminoácidos de que são formados, podendo ser oligopeptídios (< 10 unidades de
aa), e polipeptídios (> 10 unidades de aa).

 PROTEÍNAS:
São compostos de alto PM formados por cadeias de aminoácidos, unidos entre si por ligações peptídicas. As
propriedades determinadas pelo nº e espécie de resíduos de aa., e pela sua sequência. Nem todos os aminoácidos
estão presentes nas proteínas, e alguns estão em grande quantidade. Ex: hidroxiprolina (+ - 12% do colágeno). A
degradação da proteína química (ácida ou alcalina), ou enzimática, leva à formação de aminoácidos. Os termos
específicos comumente usados para indicar os diferentes aspectos ou níveis da estrutura proteica são a estrutura
primária, a secundária, a terciária e a quaternária. Denomina-se estrutura primária, a sequência de aminoácidos numa
cadeia polipeptídica, enquanto que a secundária e a terciária são resultantes de interacções entre grupos diferentes
de uma mesma cadeia. Já a quaternária é resultante de interacções entre diferentes cadeias.

10.EFEITO DA TEMPERATURA SOBRE AS PROTEÍNAS:

A maioria das proteínas são solúveis a temperatura ambiente, e a solubilidade tende a aumentar à medida que a
temperatura se eleva até 40-50ºC. Acima dessa temperatura, as proteínas tendem a sofrer desnaturação e a
solubilidade tende a diminuir.

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Quando submetidas a temperaturas extremamente baixas, algumas proteínas sofrem desnaturação e precipitam.
Outras, não sofrem qualquer alteração e não são congeláveis, o que explica que alguns seres vivos são capazes de
sobreviver e reproduzir em condições de baixas temperaturas.

11. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS:

As proteínas podem ser simples, conjugadas ou derivadas:
- Proteínas simples: São aquelas que, por hidrólise nos fornecem aminoácidos como únicos
produtos. As proteínas simples são as compostas apenas por aminoácidos.
- Proteínas conjugadas: São uma combinação de proteínas com substâncias não proteicas,
formando complexos mais ou menos estáveis. As proteínas conjugadas são compostas por uma
parte proteica, constituída por aminoácidos, e uma parte não proteica, denominada grupo
prostético, que pode ser um lipídeo, um ácido nucleico, um carboidrato, um composto inorgânico,
etc. O grupo prostético é a parte não proteica, ligada às proteínas por grupos polares, não-polares
e iónicos. A relação proteína – grupo prostético é de (1:1), excepto as fosfoproteínas. Através de
hidrólise, branda, há a separação das 2 fracções, sem modificação parte proteica. Há grande
estabilidade da parte proteica, em relação a agentes desnaturantes, que desaparece com a
separação das 2 fracções.
- Proteínas derivadas: Não são encontrados na natureza. As proteínas derivadas podem ser obtidas
a partir de proteínas simples ou conjugadas, por hidrólise ácida ou enzimática. São obtidas pela
degradação, mais ou menos intensa, (proteólise) de proteínas simples ou conjugadas, pela acção
de ácidos, bases ou enzimas. A extensão da proteólise é observada pelo aumento do número de
grupos carboxílicos e amínicos existentes inicialmente na proteína. Há diminuição da viscosidade
inicial, e as proteínas perdem a propriedade de serem coaguladas pelo calor.

 Classificação das Proteínas (Simples) em função da Solubilidade:

 ALBUMINAS: solubilidade em água (principal propriedade), solúveis em soluções fracamente ácidas ou
alcalinas, e em soluções 50% saturadas de sulfato de amónio; coagulam pela acção do calor. Ex:
Ovoalbumina (clara do ovo), Lactalbumina (leite) e Legumitina (ervilhas).
 b) GLOBULINAS: Praticamente insolúveis em água, mas solúveis em soluções de sais neutros.
Precipitam em soluções 50% saturadas de sulfato de amónio. Ex: Miosina (do músculo), Legumina (de
ervilhas).
 c) GLUTELINAS: Somente em vegetais. Insolúveis em água e solventes neutros, solúveis em soluções
diluídas de ácidos e bases. Ex. Glutelina (trigo e arroz).
 d) PROLAMINAS: Somente em vegetais. Insolúveis em água e etanol absoluto, mas solúveis em etanol
entre 50 e 80%. Gliadina (trigo e centeio); Zeína (milho); Hordeína (cevada).
 e) PROTAMINAS: Baixo PM. 80% de arginina (fortemente alcalinas). Solúveis em água e amónia.
Formam sais estáveis em soluções fortemente ácidas. Ex: Esperma de peixe (salmão, sardinha e
arenque).
 f) HISTONAS: Baixo PM. Encontradas em animais, nos núcleos celulares. Solúveis em água e soluções
diluídas de ácidos e bases. Precipitação pela adição de amónia, a pH ao redor de 8,5. Ex: Glândula timo
da vitela.
 g) ESCLEROPROTEÍNAS: Alto grau de insolubilidade. Proteínas insolúveis das células e tecidos.
Estrutura fibrosa. Ex: Queratina (pele, cabelos); Colágeno (tecido conectivo: tendões e ligamentos).

 Classificação das Proteínas (Conjugadas) em função da Natureza Não Proteica:

A classificação é feita, de acordo com a natureza não proteica, em:
 CROMOPROTEINAS: Núcleo prostético: pigmento (clorofila, riboflavina, carotenóides, pigmentos biliares e
heme: grupo prostético a hemoglobina e mioglobina);
 b) LIPOPROTEÍNAS: Grupo prostético constituído por um lipídeo (lecitina, colesterol), formando
complexos;
 c) NUCLEOPROTEINAS: Proteínas conjugadas mais importantes, devido à função de transmitirem
informações genéticas. Combinação com ácidos nucleicos, polímeros contendo carboidratos, ácido
fosfórico e bases nitrogenadas;
 d) GLICOPROTEÍNAS (OU MUCOPROTEINAS): Ligadas a carboidratos. Ex: Mucina (suco gástrico);
 e) FOSFOPROTEÍNAS: Combinadas com ácido fosfórico;

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  f) METALOPROTEÍNAS: Proteínas com metais pesados. Metal fracamente ligado, facilmente separado por
adição de ácidos minerais diluídos.

 Classificação das Proteínas (Derivadas) em função do Peso Molecular:

 DERIVADAS PRIMÁRIAS: Derivados de proteínas formados a partir de processos de decomposição que
causam mudança nas suas propriedades. Pequena cisão hidrolítica, ou mesmo nenhuma cisão
(proteínas desnaturadas). Cisão das cadeias peptídicas- formação de proteanas e metaproteínas.

 DERIVADAS SECUNDÁRIAS: Posterior clivagem cadeia peptídica: formação moléculas tamanhos

diferentes, com diferentes composições em aminoácidos, e portanto, diferentes propriedades: proteoses,
peptonas e peptídios. Cisão total das cadeias peptídicas: formação de aa livres.

12.ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS:

Regra geral, há muita variação em Peso Molecular e forma. Mas nos líquidos do organismo, o PM é da mesma ordem
e grandeza e de forma esférica ou elipsóide, mediante complexas interligações.
- Estrutura Primária:
Refere-se apenas à sequência dos aminoácidos na sua cadeia peptídica, sem levar em conta outros tipos de ligações.
O aminoácido contendo o grupo amínico ou imínico livre chama-se N- aminoácido, e o aminoácido correspondente ao
terminal com o grupo carboxila livre chama-se C- aminoácido.
É a única estrutura que pode ser determinada por meio de reacções químicas, mesmo assim, com muitas
dificuldades. A sequência de aminoácidos é única para cada proteína. Pode identificar-se os aa através da hidrólise
total da proteína e separação dos produtos resultantes.
- Estrutura Secundária:
Resultados de análises por difracção de raios X: cadeias peptídicas não são esticadas, mas torcidas, dobradas ou
enroladas sobre si mesmas, podendo adquirir várias conformações.
Conformação mais estável (menor energia): Todos os grupos –NH das ligações peptídicas unidos aos grupos –C=O
por ligações de Hidrogénio.
- Estrutura Terciária:
Estrutura complexa e mais compacta das proteínas, devido a posteriores dobras e enrolamentos que as cadeias
peptídicas formam.
Estabilização devida a ligações covalentes (ligações –S-S-) em proteínas ricas em aa contendo enxofre e a ligações
electrovalentes (atracção das cadeias laterais carregadas).
- Estrutura Quaternária:
Formada associação de 2 ou mais cadeias peptídicas numa proteína. Mesmas ligações, exceptuando as ligações
covalentes.

Quanto a estrutura molecular, as proteínas são classificadas em:

 Proteínas conjugadas somente por aminoácidos: Por exemplo, a queratina (cabelo). A sua hidrólise
completa dessas proteínas produz unicamente alfa- aminoácidos.
 Proteínas complexas, conjugadas ou heteroproteínas: Proteínas com aminoácidos ligados a um grupo
prostético. A sua hidrólise produz alfa- aminoácidos e gruos prostéticos.

13. PROPRIEDADES FÍSICAS DAS PROTEÍNAS:

São macromoléculas com estruturas extremamente complexas: Sem odor e sem sabor.
Determinação do PM: Método da ultracentrifugação. A solubilidade das proteínas vai depender do nº e distribuição
dos grupos hidrofílicos e hidrofóbicos na molécula.
Classificação das proteínas simples: comportamento em relação a diferentes solventes.

14. REACÇÕES QUÍMICAS IMPORTANTES EM ALIMENTOS:

 HIDRATAÇÃO DE PROTEÍNAS;
 DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS.

Outras reacções comuns a todos os aminoácidos, envolvem tanto os grupos amínicos como os grupos carboxílicos.

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  REACÇÃO COM ÁCIDO NITROSO: Grupos amínicos livres dos aa. e proteínas reagem com ácido nitroso,
com desprendimento de nitrogénio. (Reacção de Van Slyke)- IMP. p/ determinação grupos amínicos livres
não só de aa., mas de qualquer composto orgânico.
 REACÇÃO COM NINIDRINA: Análise de aminoácidos. Aquecimento de sol. de aa.- aparecimento de cor
azul-violeta. Utilizada na detecção de proteínas e peptídios. Determinação quantitativa de aminoácidos.
 REACÇÃO COM FORMALDEÍDO: Os grupos amínicos dos aa. Se combinam com formaldeido, eliminando
a sua basicidade.
 REACÇÕES DOS GRUPOS CARBOXÍLICOS: Formação de sais, amidas, ésteres e haletos. Facilmente
reduzidos por agentes redutores a compostos hidroxílicos.
 REACÇÃO DE OXIDAÇÃO: Em presença de agentes oxidantes fortes, aa decompõem-se com
desprendimento de gás amoníaco e gás carbónico.
 REACÇÃO COM METAIS: Em presença de metais pesados (Fe2+, Mg2+, Co2+, Cu2+) formam quelatos.
 LIGAÇÕES PEPTÍDICAS: Propriedade mais importante dos aa- formação de amidas pela interacção
intermolecular entre grupos carboxílicos e amínicos, permitindo formação de peptídios e proteínas. Ligação
–NHCO- formada é denominada ligação peptídica.

 DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS:
A conformação de uma proteína é frágil, e em função disso, tratamento das proteínas com ácidos, alquilas, soluções
salinas concentradas, solventes, calor e radiações podem alterar essa conformação. A desnaturação de uma proteína
é qualquer modificação na sua conformação (alteração das suas estruturas secundária, terciária ou quaternária), sem
o rompimento das ligações peptídicas envolvidas na estrutura primária.
Os efeitos da desnaturação são numerosos, entre os principais podem ser citados:
 Redução da solubilidade devido ao aumento da exposição de resíduos hidrofóbicos.
 Mudança na capacidade de ligar água.
 Perda da actividade biológica (ex. enzimática ou imunológica).
 Aumento da susceptibilidade ao ataque por protéases devido à exposição das ligações peptídicas.
 Aumento da viscosidade intrínseca.
 Dificuldade de cristalização.
 Aumento da reactividade química.
A desnaturação pode ser reversível ou irreversível. A sensibilidade de uma proteína à desnaturação depende das
ligações que estabilizam sua conformação, da intensidade e do tipo de agente desnaturante.
Os agentes de desnaturação podem ser classificados em físicos (calor, frio, irradiação, ultravioleta, ultrassom,
agitação, etc.) e químicos (alterações de pH, solventes, ureia, etc.).
A desnaturação por esses diferentes agentes pode conduzir a estados estruturais diferentes. Por exemplo, a
desnaturação completa pelo calor é, em regra, irreversível, porém, a desnaturação por ureia, é, comumente reversível,
ou seja a remoção da ureia permite a regeneração da proteína à forma nativa.
a) Agentes físicos: O calor é o agente físico mais comum, responsável pela alteração conformacional de
proteínas. A velocidade de desnaturação depende da temperatura. Para a maioria das reacções químicas, o
aumento da velocidade é de cerca de duas vezes para cada aumento de 10ºC na temperatura. Entretanto,
no caso da desnaturação proteica, essa velocidade pode aumentar 600 vezes quando a temperatura é
elevada e, 10ºC acima da temperatura de desnaturação. Isso é devido ao baixo nível de energia envolvido
nas interacções que estabilizam as estruturas secundária, terciária e quaternária. A susceptibilidade de
proteínas à desnaturação pelo calor depende de vários factores, tais como a natureza da proteína,
concentração proteica, actividade de água, pH, força iónica e o tipo de íons presentes. Essa desnaturação é
frequentemente seguida de uma redução na solubilidade, devido à exposição dos resíduos hidrofóbicos e à
agregação das moléculas de proteínas desenroladas. Temperaturas entre 50 e 100º C provocam vibrações
e perturbações que rompem as pontes de hidrogénio e de interacções de Van der Walls, assim como as
ligações polares, lançando agrupamentos uns contra os outros, de forma aleatória, podendo causar
desnaturação irreversível. O uso de temperaturas entre -10ºC e -40ºC também pode provocar desnaturação
irreversível de algumas proteínas. Algumas enzimas, entretanto, não se desnaturam e conservam sua
actividade a temperaturas de -40ºC, como a alfa-galactosidase. Quanto mais rápido for o congelamento,
menos desnaturante será o processo. O mecanismo dessa desnaturação parece estar relacionado com a
mudança da força iónica e da constante dieléctrica no microambiente da proteína. Alguns tratamentos
mecânicos muito severos (batimento, por exemplo), podem desnaturar as proteínas, em função da força de
cisalhamento aplicada. A aplicação de altas pressões (>0 50 kPa) também pode ter um efeito desnaturante.

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 A radiação electromagnética também pode as proteínas em função do comprimento de onda aplicado.
Radiação ultravioleta e radiações ionizantes podem provocar mudanças na conformação, rupturas de
ligações covalentes, ionização, formação de radicais proteicos livres em função do nível de energia.
b) Agentes químicos: A desnaturação ocasionada por meios químicos envolve rompimento ou formação de
ligações covalentes e é geralmente irreversível. As reacções mais usuais são as de oxidação ou redução
que agem sobre os grupos –SH e –S-S-, respectivamente. O pH do meio exerce uma forte influência no
processo de desnaturação. A maioria das proteínas é estável em uma faixa característica de pH, mas se
expostas em valores extremos (>10,0 ou <3,0) as proteínas normalmente desnaturam. Em alguns casos,
quando a mudança não é muito brusca o retorno ao pH original renatura a proteína. As mudanças de
solvente, de força iónica e a adição de substâncias que rompem as pontes de hidrogénio estruturais ou as
interacções de Van der Walls causam desnaturação tanto reversível quanto irreversível, dependendo do tipo
de proteína e da severidade do tratamento. A maioria dos solventes orgânicos pode actuar como agentes
desnaturantes pois alteram a constante dieléctrica do meio e, portanto, as forças electrostásticas que
contribuem para a estabilidade das proteínas. Alguns compostos orgânicos como ureia e sais de guanidina,
quando concentrados em solução aquosa (4 a 8 mol/lt), contribuem para romper as pontes de hidrogénio e
provocar vários graus de desnaturação proteica.

15.PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS:

A qualidade de um alimento é definida pela sua composição, suas propriedades nutricionais e suas propriedades
funcionais. A composição é caracterizada pelas quantidades ou proporções de seus vários componentes; as
propriedades nutricionais, pela sua riqueza em nutrientes essenciais, pela biodisponibilidade de tais nutrientes e pela
ausência de substâncias tóxicas ou antinutricionais. As propriedades funcionais de um ingrediente são as que
determinam sua utilização.
Propriedades funcionais de proteínas são definidas como as propriedades físico-químicas que afectam seu
comportamento em sistemas alimentares durante o preparo, processo, armazenamento, consumo, e contribuem para
a qualidade e para atributos sensoriais dos alimentos. O somatório das propriedades funcionais de um alimento ou
ingrediente alimentar é referido como “funcionalidade”. “Valor funcional” é uma característica de funcionalidade de um
produto ou ingrediente alimentar que aumente sua aceitação e utilização. As principais propriedades funcionais das
proteínas são aquelas que tornam as proteínas capazes de contribuir para as características desejáveis de um
alimento. A avaliação das proteínas quanto às suas propriedades funcionais é um problema bastante complexo por
causa da grande diversidade de estruturas e conformações, e de possíveis interacções com outros compoentes dos
alimentos como lipídeos, carboidratos, água, íons e outras proteínas.
As propriedades funcionais das proteínas podem ser modificadas por agentes físicos, químicos e biológicos, nos
processos de obtenção ou isolamento de proteínas. O tipo de extracção empregado, a temperatura, o pH, a força
iónica, as condições de secagem e de armazenamento da proteína isolada, são todos factores que podem afectar as
suas propriedades funcionais.
As propriedades funcionais das proteínas alimentares podem ser classificadas em três grupos principais:
 Propriedades de hidratação: dependem das interacções entre água e as proteínas. Compreendem
propriedades como absorção e retenção de água, molhabilidade, formação de gel, adesividade,
dispersibilidade, solubilidade e viscosidade.
 Propriedades relacionadas com iterações proteínas-proteínas: a este grupo pertencem propriedades
como: formação de gel, coagulação, formação de estruturas como fibras e glúten.
 Propriedades de superfície: emulsificação, formação de espumas, formação de películas.
Estas propriedades não são totalmente independentes uma das outras. A formação de gel não envolve apenas
interacções tipo proteína-proteína, mas também, água-proteína. A viscosidade e a solubilidade dependem tanto das
interacções água-proteína como proteína-proteína. Todas as propriedades funcionais estão relacionadas com a
hidrofilicidade e/ ou hidrofobicidade das proteínas, e estas, por sua vez, dependem dos teores de aminoácidos
apolares, polares, e carregados, da massa molar, da estrutura e da conformação da proteína, entre outros factores.
Na tabela a seguir são apresentadas as propriedades funcionais requeridas de proteínas em vários alimentos:

TABELA – Propriedades Funcionais de Proteínas Requeridas em vários Alimentos

Alimento Funcionalidade
Bebidas Solubilidade em diversos valores de pH, estabilidade térmica, viscosidade.
Sopas, molhos Viscosidade, emulsificação, retenção de ´gua.
Produtos de panificação Formação de uma matriz e um filme com propriedades viscoestáticas, coesão,
Desnaturação térmica, formação de gel, absorção água, emulsificação, aeração.

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 Derivados de leite Emulsificação, retenção de gordura, viscosidade, aeração, formação de gel,
(gelados, iogurtes) coagulação.
Substitutos de ovos Aeração, formação de gel.
Produtos cárneos Emulsificação, gelificação, coesão, absorção de água e gordura, retenção de água
(embutidos, presunto)
Coberturas Coesão, adesão.
Produtos de confeitaria Dispersibilidade, emulsificação.
Fonte: Fennema (1986)

16.ALGUMAS PROTEÍNAS IMPORTANTES EM ALIMENTOS:

- Proteínas da Carne: Miosina, actina, colágeno, tripsina.
- Proteínas do Leite: Caseína, lactoalbumina, lactoglobulina.
- Proteínas do Ovo: Clara (ovalbumina-50%, canalbumina, glicoproteína, avidina/ biotina); Gema (lipovitelina,
fosfovitina e livitina).
- Proteínas do trigo: Prolamina (gliadina), glutenina (glutelina). Formam com água uma substância elástica e
aderente, insolúvel em água, GLUTEN, utilizada para dar textura em massas e pães.

TEOR DE PROTEÍNAS DE ALGUNS ALIMENTOS

ALIMENTOS PROTEÍNA TOTAL (%)

Leite 3a4
Carne de vaca 16
Carne de porco 14
Carne de pato 20
Carne de frango 20
Gema de ovo (crua) 16
Clara de ovo (crua) 12
Peixes 10 a 22
Lagosta 22
Carne de caranguejo 21
Trigo 14
Milho 11
Arroz 7 a 10
Soja 30 a 45
Amendoim 20 a 35
Ervilhas (frescas) 6
Ervilhas (secas) 22
Feijão 23

LEITE DE VACA
Composição média aproximada

Componente Percentagem
Água 86.0
Proteína 3.5 (85% caseína)
Gordura 4.0
Lactose 5.0
Minerais 0.7
Fosfolipídeos 0.03
Cálcio 0.1

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 FONTES DE
TEÍNAS
VEGETAIS

SEMENTE % PROTEÍNAS
Tremoço 37
Soja 35
Amendoim 28
Lentilha 23
Feijão 22
Ervilhas 22
Algodão 20
Grão de bico 20
Trigo 11
Milho 10
Arroz 8

Bibliografia:

1) Química de Alimentos. 2ª edição revista. Editora Blucher. 2008. Eliana Paula Ribeiro e Elisena A. G. Seravalli. Instituto Mauá de
Tecnologia. Brasil.
2) Química dos Alimentos, Paulo A. Bobbio e Florina Orsatti Bobbio, 2ª Edição, 1995, São Paulo- Brasil.
3) Química do Processamento de Alimentos, Paulo A. Bobbio e Florina Orsatti Bobbio, 2ª Edição, 1995, São Paulo- Brasil.
4) Introdução á Análise de Alimentos. Prof. Raul Vicenzi. UNIJUI. Brasil
5) Curso de Bromatologia e Análises Bromatológicas. Portugal.

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