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As proteínas são as macromoléculas mais abundantes nos seres vivos, constituindo cerca de 50% do peso vivo (em base
seca). São também as biomoléculas mais versáteis quanto a funcionalidade, e essa versatilidade funcional está determinada
pelo número, a classe e a sequência dos aminoácidos que compõem suas unidades estruturais. Todas as células do
organismo possuem proteínas, e elas representam a expressão da informação genética contida no DNA. A palavra “proteína”
provém do grego protos (primeiro, primazia), indicando que eram consideradas como o início ou a base de todas as
biomoléculas.
No total, existem 20 aminoácidos na natureza, que são responsáveis por formar todas as proteínas existentes. Cada
aminoácido liga-se a outro por meio de ligações peptídicas, que acontecem entre o grupamento carboxila de um aminoácido
e o amina de outro. Normalmente, utiliza-se o termo proteína para designar uma estrutura formada por mais de 70
aminoácidos distintos.
Tipos de Proteínas
Dependendo da sua função no organismo, as proteínas são classificadas em dois grandes grupos:
Proteínas Dinâmicas: Esse tipo de proteína realiza funções como defesa do organismo, transporte de substâncias,
catálise de reações, controle do metabolismo;
Proteínas Estruturais: Como o próprio nome indica, sua função principal é a estruturação das células e dos tecidos no
corpo humano. O colágeno e a elastina são exemplos desse tipo de proteína.
Quanto à Composição
Proteínas Simples: Liberam apenas aminoácidos durante a hidrólise;
Proteínas Conjugadas: Por hidrólise, liberam aminoácidos e um radical não peptídico, denominado grupo prostético.
Proteínas 1
Proteínas Monoméricas: Formadas apenas por uma cadeia polipeptídica;
Proteínas Oligoméricas: De estrutura e função mais complexas, são formadas por mais de uma cadeia polipeptídica.
Quanto à Forma
Proteínas Fibrosas: A maioria das proteínas fibrosas são insolúveis em meio aquosos e possuem pesos moleculares
bastante elevados. Normalmente são formadas por longas moléculas de formato quase retilíneo e paralelas ao eixo da
fibra. Fazem parte deste grupo as proteínas estruturais como o colágeno do tecido conjuntivo, a queratina do cabelo, a
miosina dos músculos, entre outras;
Proteínas Globulares: Possuem estrutura espacial mais complexa e são esféricas. Geralmente são solúveis em meio
aquoso. São exemplos de proteínas globulares as proteínas ativas, como as enzimas, e as transportadoras, como a
hemoglobina.
Síntese proteica
A síntese proteica é um processo que se inicia no núcleo da célula, a partir de uma sequência específica do DNA, que é o
gene e esta etapa chamamos de transcrição. A segunda etapa é a tradução, realizada no citoplasma da célula
em organelas chamadas ribossomos. Após a última etapa pode haver mudanças nas propriedades dela, através de
modificações em seus resíduos de aminoácidos. Existem vinte tipos de aminoácidos comuns que se rearranjam para formá-
las. Isso nos dá um número enorme de tipos de proteínas, se pensarmos em um polipeptídeo com mais de cem resíduos,
aumenta ainda mais a diversidade.
Dependendo da natureza dos aminoácidos que compõem o polipeptídeo, ela pode ter estruturas diferentes:
Primária: Ao longo da cadeia polipeptídica os aminoácidos se apresentam de forma linear. Esta é a estrutura mais simples
de uma proteína e é aquela determinada pelo gene.
Secundária: Os aminoácidos estão ligados entre si covalentemente na estrutura primária, mas as moléculas podem sofrer
rotações a partir do carbono alfa e a cadeia pode interagir com ela mesma de três formas: alfa-hélice (formam-
se ligações de hidrogênio entre os aminoácidos); folhas-beta (as ligações de hidrogênio entre um aminoácido e outro gera
uma estrutura folhear e rígida) e laços (formam-se fora do dobramento da proteína, não é uma estrutura regular no
núcleo).
Terciária: É a forma como o dobramento da estrutura secundária se organiza no espaço de forma tridimensional. Também
é estabilizada por ligações de hidrogênio e dissulfeto, o que garante maior estabilidade à proteína.
Quaternária: Esta é uma interação entre moléculas de proteínas, formando um complexo multi-proteico.
Se uma proteína perde sua estrutura, ela perde também sua função, porque estão relacionadas. Esse processo chamamos
de desnaturação e ocorre em altas temperaturas, em grandes variações de PH, com alguns solventes orgânicos, etc.
1) Estrutura: muitas proteínas servem de suporte estrutural ou protetor em diversos organismos: colágeno em tendões,
cartilagens e tecido conectivo, elastina em ligamentos, queratina em chifres, cascos, pelo, penas, unhas e
carapaças, fibroína na seda e nas teias de aranha e resilina nas asas dos insetos.
2) Hormônios: grande número de hormônios ou sinais regulatórias do metabolismo são proteínas ou peptídeos. Os órgãos
endócrinos que produzem hormônios proteicos incluem: hipotálamo (peptídeos), hipófise (LH, FSH, GH, TSH, prolactina),
pâncreas (insulina, glucagon), paratireoide (PTH), trato gastrointestinal (secretina, GIP, VIP, gastrina) e placenta (lactógeno
placentário, eCG, hCG). Existem também proteínas que regulam a ação hormonal dentro das células-alvo, como as proteínas
G, chamadas assim porque se unem ao GTP.
3) Enzimas: estes compostos exemplificam a grande diversidade que existe nas proteínas, já que são catalisadores biológicos
altamente específicos para cada substrato. Atualmente existem mais de 2.000 enzimas classificadas.
4) Transporte: as proteínas no sangue são o veículo de transporte de muitos nutrientes: as lipoproteínas transportam
triglicerídeos, fosfolipídios e colesterol, a hemoglobina transporta O2 dentro dos eritrócitos, a transferrina transporta ferro, a
ceruloplasmina transporta cobre, a albumina transporta ácidos graxos; muitas globulinas são transportadoras de hormônios
(SHBG de esteroides sexuais, TBG de hormônios tireoidianos).
Proteínas 2
5) Receptores: muitos hormônios atuam através de receptores proteicos localizados nas membranas plasmáticas, no citosol
ou no núcleo das células-alvo.
6) Defesa: as imunoglobulinas ou anticorpos são proteínas especializadas em defender o organismo de elementos estranhos.
São produzidas pelos linfócitos T mediante um complexo mecanismo ainda não completamente esclarecido. O fibrinogênio e a
trombina são proteínas de defesa que atuam na coagulação sanguínea.
7) Contração: actina e miosina são as proteínas que, ao mesmo tempo que fazem parte da estrutura do músculo, têm a
propriedade de produzir contração. A tubulina e a dineína são também proteínas contrateis que atuam em cílios e flagelos, e
também na cauda dos espermatozoides para permitir a sua locomoção.
8) Reserva de nutrientes: a albumina é uma proteína do sangue que serve como armazenadora de aminoácidos, a
ovoalbumina é a proteína de reserva de nutrientes no ovo e a caseína faz o próprio no leite, a ferritina é uma proteína que
armazena ferro.
Carne de frango;
Carne de vaca;
Leite;
Queijo;
Peixes;
Ovo.
Soja;
Tofu;
Feijão;
Grão de bico;
Lentilhas;
Quinoa.
Referências
https://www.ufrgs.br/lacvet/ensino/aulas/conceitos-basicos-das-proteinas/
https://www.todamateria.com.br/estrutura-das-proteinas/
https://www.todamateria.com.br/proteinas/#:~:text=As%20prote%C3%ADnas%20s%C3%A3o%20as%20macromol%C3%A9cul
https://www.educamaisbrasil.com.br/enem/biologia/proteina
https://www.infoescola.com/bioquimica/proteinas/
https://www.biologianet.com/biologia-celular/proteinas.htm
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