PROTEÍNAS

Proteínas

• São os compostos orgânicos mais abundantes da matéria viva (cerca do 50 a

80% do peso seco da célula ).
• São compostos orgânicos de alto PM;
• Resultam da expressão de informação genética;
• Apresentam dimensões variadas – desde pequenos péptidos até grandes
cadeias.
• Constituídas pela união de vários aa ligados através de ligações peptídicas;
• Constituídas por atomos de (C, H, O, e N), Alguns aminoácidos podem conter
átomos de enxofre.
Estrutura Geral dos Aminoácidos
Ligação peptídica ou amidica
- Os aminoácidos sofrem uma reacção de polimerização;
- A ligação peptídica ocorre entre o grupo amina de um aminoácido mais grupo carboxila do
aminoácido.
Aminoácidos
São substâncias orgânicas que apresentam em sua constituição dois
grupos funcionais diferentes: Uma carboxila ( referente aos ácidos)
carboxílicos e um amino ( referente a amina)
Quanto a nutrição dos Aminoácidos
Aminoácidos essências – o organismos não consegue sintetizar, mas
sao obtidos na alimentação.
ex: fenilalanina, histidina, isoleucina, lisina, leucina, metionina,
treonina, triptofano, valina.

Aminoácidos não essenciais ou naturais – o organismo e capaz de

sintetizar.
Ex: ácido aspártico, ácido glutanico, alanina, arginina, asparagina,
cisteína, glicínia, glutamina, prolina, serina, tirosina.
• O organismo animal e capaz de produzir apenas 12 dos 20 aminoácidos existentes
na natureza, devendo os demais sendo retirados da alimentação.
• Já os vegetais são capazes de produzir os 20 aminoácidos.
 Importância dos Aminoácidos
• A importância dos Aminoácidos e vital para o organismo
• São unidades estruturais dos peptídeos e das proteínas
• Funcionam como sistema tampão, ou seja, actuam no controle do pH
das células
• São elementos necessários para os processos físicos que afectam ao
corpo como o crescimento muscular, a producao de hormônios e o bom
funcionamento do sistema nervoso.
Organização estrutural das proteínas
As proteínas apresentam 4 níveis de organização da estrutura molecular,
que correspondem a uma hierarquia na sua organização e complexidade.

Estrutura primária ;
Estrutura secundária;
Estrutura terceária;
Estrutura quartenária;
Estrutura primária
Estrutura secundária
Estrutura terceária
Desnaturação de proteínas
 Funções das proteínas
Existe uma grande variedade de funções nas células; podem ser divididas
em 2 grupos:
• Dinâmica
Ex: transporte, defesa, catálise de reações, função regulada, contração
muscular, etc...
Estruturais
Ex:
Colágeno ( nos ossos, tendões, cartilagens e na pele)
Queratina( encontrada na pele, unha e cabelo)
Elastina( as fibras elásticas são formadas por elastina)
Proteínas conjugadas
• São proteínas que se associam a outras substâncias
Exemplos:
1. Glicoproteínas- ( proteínas + glicídios)
2. Nucleoproteínas- ( proteínas + ácidos nucleicos)
3. Lipoproteinas- ( proteína + lipideos)
4. Metaloproteínas- ( proteína + ferro ou cobre)
Proteína Globular
Homoproteínas - Constituídas exclusivamente por aminoácidos – por
hidrólise fornecem apenas mistura de aminoácidos;
Exemplo: albuminas, globulinas e histonas.

Heteroproteínas - São constituídas por aminoácidos mais outro

componente não-protéico, denominado grupo prostético;
Exemplos: nucleoproteínas, lipoproteínas, fosfoproteínas,
metaloproteínas, glicoproteínas e cromoproteínas.
Homoproteína
Heteroproteína
Classificação das Proteínas em relação ao número de cadeias
polipeptídicas:

 Proteínas Monoméricas: são aquelas que apresetam apenas uma cadeia

polipeptídica;
 Proteínas Oligoméricas: são proteínas formadas por mais de uma
cadeia polipeptídica.
São proteínas de estrutura e função mais complexas.