Proteínas

Prof: Dayane Rodrigues Cardoso

 Origem e descoberta das proteínas:

A Albúmen – substâncias albuminoides [semelhantes ao albúmen];

Em 1838, Gerardus Mulder chama essas substâncias de PROTEÍNAS;

No sec. XX Staudinger – macromolecular.

Composição

Proteínas - moléculas grandes ou macromoléculas

• Formadas por aminoácidos. CARBOXILA
(COOH)

Os aminoácidos são:
- Cadeias de carbono; AMINA
(NH2).
- Hidrogênio;
- Oxigênio;
- Nitrogênio;
- às vezes, enxofre.
➢ Proteínas são polímeros de aminoácidos;
➢ São conhecidos cerca de vinte aminoácidos:

AMINOÁCIDOS
NATURAIS
Ácido Glutâmico AMINOÁCIDOS
Ácido aspártico ESSENCIAIS
Alanina Valina
Arginina Leucina
Asparagina Isoleucina
Cisteína Fenilalanina
Glicina Metionina
Glutamina Lisina
Histidina Treonina
Prolina Triptofano
Serina
Tirosina
 Ligação peptídica
Ligação feita entre aminoácidos (aa) para formar peptídeos
(2 a 5 aa), polipeptídios (+5 aa) e proteínas (+50 aa).
União entre:
• O carbono (C) do grupo ácido de um aminoácido;
• E o nitrogênio (N) do grupo amina de outro aminoácido.

*As proteínas podem ser resultadas da união de cerca de oitenta até centenas de aminoácidos.
 Estruturas das proteínas:

- Estrutura Primária

Dada pela sequência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula. Forma um arranjo linear.
 Estruturas das proteínas:

- Estrutura Secundária

É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína.
Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos alfa dos aminoácidos e os
seus grupos amina e carboxila.
 Estruturas das proteínas:

- Estrutura Terciária

Resulta do enrolamento da hélice, sendo estabilizada por pontes de hidrogênio e pontes

dissulfeto. É literalmente um dobramento da proteína, adquirindo uma estrutura tridimensional.
 Estruturas das proteínas:

- Estrutura Quaternária

Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias polipeptídicas em estrutura tridimensional.
 Em que diferem as proteínas:

As proteínas exercem funções:

• ESTRUTURAL;
• ENZIMÁTICA;
• CONTRÁTIL;
• HORMONAL;
• DEFESA;
• TRANSPORTE;
• NUTRITIVA.
 Função Estrutural:

São categorizadas desta forma quando Caracterização de algumas proteínas estruturais essenciais
participam da estrutura das células ou Proteínas Ocorrência Papel Biológico
do tecido em que ocorrem. Exemplo: estruturais
Abundante nos tendões, nas A resistência de um osso é
Colágeno cartilagens e nos ossos. responsabilidade do colágeno,
Presente ainda na pele, à enquanto o cálcio determina
qual confere resistência sua rigidez
Presente na superfície da Tem importante papel de
Queratina pele, nas garras, nas unhas,
impermeabilização das
nos bicos, e nos pelos dos superfícies dos vertebrados
vertebrados. terrestres em contato com o
ar.
Principais componentes dos São proteínas contráteis,
Actina e Miosina músculos. fundamentais para o
movimento.
É a proteína mais abundante No plasma confere-lhe
Albumina do plasma, a parte líquida viscosidade. Na clara do ovo
do sangue, presente serve de reserva alimentar
também na casca do ovo para o embrião de aves e
répteis.
 Função Hormonal:

Insulina - hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona com a manutenção da glicemia.

Má Alimentação vs Estimulo correto da insulina

 Função Nutritiva:

As Proteínas fornecem aminoácidos para o corpo.

 Função de defesa:

Anticorpos - células no organismo capazes de "reconhecer" proteínas antígenos,

combinando-se quimicamente para neutraliza-lo.
 Função Enzimática:

Quebra moléculas ou juntando-as para formar novos compostos. E + S  [ES]  E + P

Enzima: proteína catalisadora;
Substrato: objeto que irá ser modificado;
Produto.

Atuam como moléculas reguladoras de reações biológicas.

Exemplo: lípases.
As enzimas possuem um sítio ativo que corresponde, geralmente, a uma cavidade na molécula de enzima, com
um ambiente químico muito próprio. O substrato entra no sítio ativo e liga-se à enzima.
 Co-fatores e co-enzimas são moléculas não Inibidor é qualquer fator que possa reduzir ou
proteicas, indispensáveis para o cessar (pela desnaturação) a reação
funcionamento de várias enzimas. enzimática.
• Inorgânicas - íons metálicos; A inibição pode ser:
• Orgânicas - vitaminas. ▪Reversível (presença de substâncias);
Ex.: hemoglobina (Fe) ▪Irreversível (aquecimento excessivo).
 Proteínas simples e conjugadas

• As proteínas simples são formadas apenas de aminoácidos

(queratina e insulina).
• As proteínas conjugadas são formadas de uma proteína
simples com uma molécula não-proteica como a
hemoglobina e as cromatinas.
OBRIGADA!
Referências Bibliográficas

Livros:
CALDINI, C.S. (2017). Biologia Ensino Médio. Saraiva: Brasil.
GEWANDSZNAJDER, F.; LINHARES, S.; PECCA, H. (2017). Biologia Hoje.
Ática: Brasil.
PAULINO, W.R. (2006). Biologia Citologia Histologia. Ática: Brasil.