FUNDAÇÃO EDSON QUEIROZ

UNIVERSIDADE DE FORTALEZA
Curso de Nutrição
Nutrição e Metabolismo

Conferência 6
Estudo Funcional das Proteínas

Profa. Ana Mary Viana Jorge

Objetivo Geral
Entender a estrutura e função das proteínas corporais

Objetivos Específicos
 Compreender a organização das proteínas nos seus diferentes níveis
estruturais
 Compreender as características de diferentes tipos de proteínas
 Compreender o funcionamento e propriedade das enzimas
 Compreender as proteínas como moléculas tridimensionais
 Identificar diferentes funções que uma proteína pode exercer
 Discutir a estreita relação entre a estrutura e a função de uma proteína
 Associar a função específica de uma proteína com sua estrutura
tridimensional
Introdução

• Origem: Proteína, derivada de uma palavra grega –

protos, que significa a primeira, principal, enfim, “a
mais importante”

• Definição: As proteínas são macromoléculas biológicas

bastante complexas, sendo um polímero de elevado peso
molecular, constituído por vários aminoácidos unidos por
ligações peptídicas. Contém carbono, hidrogênio, oxigênio e
nitrogênio.
Funções
• Estrutura fundamental dos tecidos
• Transmissão nervosa
• Contração muscular
• Coagulação sanguínea
• Defesa imunológica
• Hormônios
• Catalisadores biológicos: enzimas
• Equilíbrio osmótico e ácido básico
• Transporte
• Receptores
• Energia
Estrutura dos Aminoácidos
• Aminoácidos: Todos os diferentes
tipos de proteínas são polímeros de
apenas 20 aminoácidos:

▫ glicina,alanina,valina,isoleucina,leucina,
lisina, arginina, cisteína, metionina,
prolina, triptofano, histidina, cisteína,
metionina, aspartato, glutamato,
asparagina, glutamina, serina, treonina,
fenialanina, tirosina
Aminoácidos apolares
Aminoácidos polares sem carga
Aminoácidos polares com carga
Prolina: cadeia lateral ramificada

Iminoácido
Colágeno
Prolina  Hidroxiprolina
Enzima: prolil hidroxilase
Cofator: Vitamina C
Ligação Peptídica
Proteína
1. Sequência e composição de aminoácidos(AA)
2. Classificação de AA:
Essenciais: Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Valina,
Lisina, Treonina, Triptofano, Metionina.
Essenciais para crianças: Cisteína, Tirosina, Histidina e
Arginina.
Não-essenciais: Alanina, Ácido aspártico, Ácido
glutâmico, Asparagina, Glicina, Glutamina, Prolina, Serina.
Classificação recente: indispensáveis, dispensáveis e
condicionalmente indispensáveis (Arginina, Cisteína, Glicina,
Glutamina, Histidina, Prolina, Serina, Tirosina).
 Proteína e Peptídeos
Aminoácidos essenciais + não-essenciais
2 AA = dipeptídeo
3 AA = tripeptídeo
> 10 AA = polipeptídeo
> 50 AA = proteína
Estrutura da proteína
Primária – sequência linear c/ ligações peptídicas
Secundária: formação helicoidal
Terciária: Enrola-se sobre si mesma
Quaternária: Junção de subunidades da estrutura
terciária
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Estrutura primária Estrutura secundária

Ligações peptídicas
Pontes de hidrogênio
(estabiliza a estrutura
secundária de uma proteína)

Estrutura terciária

Estrutura quaternária
Classificação:
•Quanto à sua composição:
Proteínas simples: que são formadas apenas
por resíduos de aminoácidos. Ex: enzimas
ribonucleases e quimotripsinogênio, albumina e
globulina
Proteínas conjugadas: que apresentam
grupos de caráter não protéico (grupo prostético)
ligados à cadeia polipeptídica. Ex: lipoproteínas,
glicoproteínas (imunoglobulina), metaloproteínas

Exemplos de proteínas
conjugadas
• Quanto à sua organização estrutural:

Fibrosas: Possuem cadeias polipeptídicas arranjadas em

folhas ou feixes
Globulares: Possuem cadeias polipeptídicas enoveladas em
formas esféricas ou globulares
 Qual a vantagem da classificação das
proteínas com base na sua organização
estrutural?

- Relacionar a proteína com a função que ela desempenha na

célula.

Assim, deve-se compreender a hierarquia da organização

estrutural que uma proteína apresenta e conhecê-la muito bem.

Vamos considerar a molécula protéica em termos de seus níveis de

organização estrutural
Sendo quatro níveis de estrutura:
1.primária
2. secundária
3.terciária
4.quaternária.
Organização estrutural

A estrutura tridimensional de uma proteína é determinada

por uma sequência de aminoácidos
A função de uma proteína depende de sua estrutura
Uma proteína isolada tem uma estrutura singular
As interações covalentes são as forças mais importantes que
estabilizam a estrutura específica mantida por uma dada
proteína
Podemos reconhecer alguns padrões estruturais comuns que
nos ajuda a compreender a arquitetura protéica
 19

Estrutura de proteínas

Forças não covalentes levam ao enovelamento da

proteína e contribuem para sua estabilidade

pontes dissulfeto (ligação covalente)

pontes de hidrogênio

interações hidrofóbicas

interações iônicas

interações de van der Waals

 20

Estrutura de proteínas
Existem 4 níveis na arquitetura das proteínas
 21

Estrutura de proteínas
Estrutura primária
determina estrutura tridimensional
determina propriedades
oAnemia falciforme : substituição de ácido glutâmico por valina
na posição 6 das cadeias β da hemoglobina – feixes de fibras – dando
aos eritrócitos uma forma de foice – resultando em complicações
médicas graves (HEMÓLISE, ISQUEMIA E INFARTO TECIDUAL)
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Estrutura de proteínas
Estrutura secundária
 Estrutura -hélice e  -conformação
 23
Estrutura de proteínas
A -hélice é uma estrutura protéica secundária comum:

 queratina

 estabilizada por pontes de hidrogênio

A sequência de aminoácido afeta a estabilidade da -hélice

Estrutura de proteínas

A conformação  organiza as cadeias polipeptídicas

em folhas

•Fibroína  seda (-queratina)

•As proteínas fibrosas estão adaptadas para uma função estrutural
Estrutura de proteínas
Colágeno (tripla hélice – tropocolágeno): função de resistência
mecânica – Tecido conjuntivo: tendões, cartilagens, pele
glicina-X-prolina ou hidroxiprolina
 26

H H

H2N--C-- COOH H2N--C-- COOH

H H- C –H

OH

• GLICINA – É O MENOR AMINOÁCIDO

• HIDROXIPROLINA – MELHOR PARA ESTABILIZAR O
COLÁGENO POR POSSIBILTAR MAIS INTERAÇÕES
COM O HIDROGÊNIO, REALIZANDO PONTES DE
HIDROGÊNIO.
• PROLINA HIDROXIPROLINA
• Enzima: Prolil hidroxilase (vitamina C é coenzima)
Colágeno
▫ Importante para a cicatrização

• Participa como cofator da enzima prolil hidroxilase –

Prolina em hidroxiprolina

▫ Previne a oxidação das metaloenzimas, que catalisam as

reações do cross-linking das fibras do colágeno

▫ Participação na formação do colágeno

Recomendações de Vitamina C: 100 a 300 mg / dia para cicatrização

Feridas crônicas: 500 a 2000mg/dia
Estrutura das proteínas

 Estrutura terciária:
arranjo tridimensional de uma proteína
 determinada pela estrutura primária
Proteínas Fibrosas e Globulares

Níveis mais elevados de organização estrutural, levam a

necessidade de classificação das proteínas em fibrosas
e globulares
▫ Fibrosas: fornecem suporte, formas e proteção externa
aos vertebrados
 Actina e miosina - força contrátil do músculo é gerada pela
interação dessas duas proteínas
 Propriedades que conferem resistência e ou flexibilidade às
estruturas nas quais aparecem
 Insolúveis em água: alta concentração de aminoácidos
hidrofóbicos
▫ Globulares: enzimas e proteínas regulatórias
 31

Estrutura de proteínas

Hemoproteínas: proteínas especializadas que contém grupo heme como grupo

prostético.
Papel do grupo heme: vai variar de acordo com a estrutura tridimensional da
proteína
Citocromos: transportar elétrons que são oxidado e reduzido
Catalase: parte do sítio ativo da enzima, que cataliza a quebra do peróxido de
hidrogênio
Hemoglobina e Mioglobina: ligar oxigênio reversivelmente
Mioglobina: coração, músculo
Hemoglobina: eritrócitos
Mioglobina

É uma proteína constituída de uma única cadeia com 153 resíduos de

aminoácidos. Possui a função de armazenar oxigênio para os períodos nos quais
há necessidade de energia, promovendo sua distribuição.

Hemoglobina

 É uma proteína tetramérica, com quatro grupos prostéticos heme, duas

cadeias polipeptídicas α (141 resíduos de aa cada) e duas cadeias β (146
resíduos de aa cada). Possui a função de transportar oxigênio para os
tecidos. Liga-se ao oxigênio de maneira eficiente nos pulmões e libera-o nos
tecidos.
 Ligação cooperativa da Hemoglobina: Mudanças conformacionais a cada
subunidade ligada ao O2, aumentando sua afinidade., portanto a quarta
molécula de O2 possui maior afinidade que a primeira molécula.
Enzimas

 São proteínas especializadas que catalisam reações

biológicas
 Sua atividade catalítica depende da sua
conformação protéica nativa
 Quando desnaturada ou dissociada em
subunidades, sua atividade catalítica é geralmente
destruída
 As estruturas das proteínas são essenciais à sua
atividade catalítica
 Enzimas

 Catalisadores de reações nos sistemas

biológicos
 Grande eficiência catalítica
 Alto grau de especificidade por seus substratos
 Funcionam em soluções aquosas, pH e
temperaturas fisiológicas
Nomeação das enzimas
• Sufixo “ase” adicionado ao nome de seu substrato
ou a palavra que define sua atividade
• Urease catalisa a hidrólise da uréia
• DNA polimerase catalisa a polimerização dos
nucleotídeos para formar o DNA
• Outras: pepsina e tripsina – nomes independentes
do substrato ou reações
 Enzimas

Biocatalisadores

Aumentam a velocidade das reações

Classificação das enzimas

As enzimas são classificadas pelas reações que

catalisam:
▫ Oxidorredutases: transferência de elétrons
▫ Transferases : transferência de grupos
▫ Hidrolases: reações de hidrólise
▫ Liases : adição de grupos às duplas ligações por meio de
remoção de grupos
▫ Isomerases: transferência de grupos dentro da mesma
molécula para formar isômeros
▫ Ligases: formações de ligações C-C, C-S, C-O, C-N por meio de
condensação acopladas à quebra do ATP
Enzimas
• Algumas enzimas requerem um componente
químico adicional – cofator
▫ Fe, Mg, Mn, Zn
• Molécula orgânica complexa –coenzima
• Grupo prostético – coenzima ou cofator
• Enzima +coenzima ou íon metálico = holoenzima
▫ Parte protéica chamada de apoenzima ou
apoproteína
Enzimas - Cofatores

Ativador
Porção protéica
Cofator
APOENZIMA
Coenzima

HOLOENZIMA
Grupamento
prostético