PROTEÍNAS

proteína | s. f.

proteína
de protéico

s. f., Biol.,
substância orgânica, constituinte essencial de
toda a matéria viva, formada por uma cadeia de
moléculas de aminoácidos, compostos por
carbono, hidrogênio, oxigênio e, por vezes,
enxofre e fósforo.
 PROTEÍNAS
Aminoácidos ligados por ligações peptídicas entre os grupos
carboxila e amino  H2O eliminada no processo  resíduos
de aminoácidos ligados
 PROTEÍNAS
Formadas por uma ou mais cadeias polipeptídicas e
desempenham função específica.

Todas as proteínas (-colágeno) possuem os 20

aminoácidos variados

Organização espacial – resultante do tipo de aa que

compõem e de como eles estão dispostos uns em relação
aos outros

A sequência de aminoácidos irá determinar o tipo de

interação possível entre as cadeias laterais, que
apresentam características de carga, volume e
reatividade com a água muito variável.
 Classe Exemplo
CLASSIFICAÇÃO
Enzimas Ribonuclease
Tripsina

Proteínas Hemoglobina
transportadoras Mioglobina
Lipoproteína
Proteínas de reserva Ovoalbumina
Caseína

Proteínas contráteis Actina

Miosina
Tubulina
Dineína
Cinesina
Proteínas estruturais Queratina
Colágeno
Elastina
Proteínas de defesa Anticorpo
Fibrinogênio
Trombina
Venenos protéicos
Proteínas reguladoras Insulina
Hormônio do crescimento
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As proteínas variam no número de aminoácidos
As proteínas variam no teor de aminoácidos
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

Quanto à composição:

Proteínas simples:
Contém apenas aminoácidos e nenhum outro grupo
químico (ribonucleases e quimiotripsinogêneo)

Proteínas conjugadas:
Contém aminoácidos e outros componentes
químicos ( lipoproteínas-lipídeos, glicoproteínas-
açucar, metaloproteínas-metais como ferro,
cobre, zinco)
As proteínas podem estar associadas a
outras biomoléculas
(proteínas conjugadas)
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Quanto ao número de cadeias polipeptídicas:

Proteínas monoméricas: formadas apenas por uma cadeia

polipeptídica

Proteínas oligoméricas: formadas por mais de uma cadeia

polipeptídica. São proteínas de estrutura e função mais
complexa

monomérica oligomérica
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Quanto à forma:

Proteínas fibrosas: de estrutura espacial mais

simples

Proteínas globulares: de estrutura espacial mais

complexa

MIOGLOBINA
COLÁGENO
A organização tridimensional (sequência de aminoácidos,
enrolamento da cadeia polipeptídica até a associação de
várias cadeias) – níveis estruturais de complexidade
crescente.

4 níveis de estrutura: primária, secundária, terciária e

quaternária
Estrutura Estrutura Estrutura Estrutura
primária secundária terciária quaternária

Resíduos de  hélice Cadeia Montagens de

aminoácidos polipeptídica subunidades
Dobramento
Dobramento
Dobramento
Dobramento
Dobramento
Dobramento
Dobramento
Dobramento
 Estrutura
primária

Resíduos de
aminoácidos
 Estrutura Estrutura
primária secundária

 hélice Folha 

Resíduos de  hélice
aminoácidos Folha 
 Estrutura Estrutura Estrutura
primária secundária terciária

Resíduos de  hélice Cadeia

aminoácidos Folha  polipeptídica
 Estrutura Estrutura Estrutura Estrutura
primária secundária terciária quaternária

Resíduos de  hélice Cadeia Montagens de

aminoácidos Folha  polipeptídica subunidades
ESTRUTURA PRIMÁRIA
Sequência linear de aminoácidos – ordem na qual os aminoácidos
estão ligados

A ordem dos aminoácidos pode ser escrita em uma linha

(lys-lys-gly-gly-leu-val-ala-his)

Estrutura primária é a primeira etapa unidimensional na

especificação da estrutura tridimensional da proteína
Estrutura
primária

Resíduos de
aminoácidos
ESTRUTURA PRIMÁRIA

Importância da estrutura primária

A sequência dos aminoácidos determina a estrutura
tridimensional que determina as propriedades-
funcionamento correto
ESTRUTURA PRIMÁRIA
Importância da estrutura primária
A alteração de um único aminoácido da estrutura primária
pode, em alguns casos, modificar a forma da proteína,
podendo acarretar danos a sua função.

Exemplo: Anemia falciforme – substituição de um aminoácido

na cadeia β da hemoglobina (α2β2)
 ESTRUTURA PRIMÁRIA
Anemia falciforme – a substituição acarreta em mudanças de forma da
hemoglobina (HbS), resultando em prejuízos do desempenho de sua função
biológica.
-Alteração no formato das hemácias.
-A HbS é responsável pela polimerização dos eritrócitos em condição de
hipóxia, fazendo com que esses assumam o formato de foice. Esses polímeros
podem lesar a estrutura da membrana eritrocítica, causando hemólise e alta
destruição pelo baço.
Consequências: destruição precoce dos eritrócitos, obstrução do fluxo
sanguíneo nos capilares – vaso-oclusão.
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
Arranjo dos átomos do esqueleto da cadeia polipeptídica no
espaço (estruturas regulares bidimensionais)

Dois tipos diferentes de estrutura secundária:

Arranjo em -hélice: o enrolamento da cadeia ao redor de

um eixo

Folhas  pregueadas: interação lateral de segmentos de

uma cadeia polipeptídica ou de cadeias diferentes

-hélice e folhas  pregueadas: estabilizadas por ligações de

hidrogênio (as conformações das cadeias laterais dos
aminoácidos não fazem parte da estrutura secundária)

Ligações de hidrogênio ligações fracas – número elevado

confere grande estabilidade nessas estruturas
 ESTRUTURA SECUNDÁRIA -hélice
Caracterizada por um arranjo da cadeia polipeptídica que assume conformação
helicoidal ao redor de um eixo imaginário.
ESTRUTURA SECUNDÁRIA Folhas  pregueadas
Superfícies parecem dobradas -  dobradura

Diferenças em relação à -hélice:

•Composta por 2 ou mais cadeias polipeptídicas ou segmentos de

cadeias polipeptídicas

•Ligações de hidrogênio perpendicular ao esqueleto polipeptídico e os

grupos laterais dos aminoácidos se projetam para cima e para baixo
do plano da folha
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
As duas estruturas secundárias podem ocorrer em proporções
variadas em diferentes proteínas:

• Mioglobina: ˜80% em -hélice

• Concanavalina A: proteína vegetal – alto conteúdo de folha 

pregueada que na forma  hélice

• A maioria das proteínas exibe os 2 tipos: lisozima

Mioglobina lisozima
ESTRUTURA TERCIÁRIA
Estrutura tridimensional da proteína

Dobramento final da cadeia polipeptídica onde segmentos

distantes da estrutura primária podem aproximar-se e
interagir (ligações covalentes) entre as cadeias laterais
dos resíduos de aminoácidos

Estabilizada por 4 tipos de interação: ligações de

hidrogênio, pontes dissulfeto, interações hidrofóbicas e
interações iônicas
ESTRUTURA TERCIÁRIA
PONTES DISSULFETO

Ligação covalente entre grupos sulfidrila (-SH) de

2 resíduos de cisteína produz um resíduo cistina

Os resíduos podem estar separados por muitos

aminoácidos na cadeia polipeptídica ou em cadeias
diferentes (o dobramento aproxima os resíduos e
permite a ligação das cadeias laterais)

Estabilidade da
cisteína
conformação
tridimensional cistina

cisteína
 ESTRUTURA TERCIÁRIA
INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS

Aminoácidos com cadeias laterais apolares

tendem a se situar no interior da molécula
polipeptídica, onde se associam a outros
hidrofóbicos
Aminoácidos com cadeias laterais polares
carregadas tendem a estar localizados na
superfície da molécula, em contato com
solventes polares

fenilalanina tirosina
ESTRUTURA TERCIÁRIA
LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO

Serina e treonina, que apresentam grupo hidroxila,

podem formar pontes entre grupos R de aminoácidos
polares de hidrogênio com asparagina ou glutamina, que
apresentam carbonila

Serina Asparagina
ESTRUTURA TERCIÁRIA
INTERAÇÕES IÔNICAS

Grupos carregados negativamente como os grupos

carboxila (COO-) na cadeia lateral do aspartato e
glutamato podem interagir com grupo carregado
positivamente, como o grupo amino (-NH3+) na cadeia
lateral da lisina

Aspartato Lisina
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades)
para compor uma proteína funcional oligomérica.

Mantida por ligações não covalentes entre as subunidades do mesmo

tipo que mantêm a estrutura terciária.

As subunidades que constituem uma proteína podem ser iguais ou

diferentes

Exemplo: molécula de hemoglobina – formada por 4 cadeias

polipeptídicas, iguais duas a duas, chamadas  e , associadas por
interações hidrofóbicas, com contribuição menor de ligações de
hidrogênio e interações eletrostáticas (iônicas)

hemoglobina
DESNATURAÇÃO PROTÉICA

Desdobramento e desorganização da estrutura

da proteína, que não é acompanhada de hidrólise
das ligações peptídicas – calor, solventes
orgânicos, agitação mecânica, detergentes,
ácidos e bases fortes e metais pesados.
Dobramento
Dobramento
Dobramento Desnaturação
Dobramento Desnaturação
Dobramento Desnaturação
Dobramento Desnaturação
Dobramento Desnaturação
Dobramento Desnaturação
Dobramento Desnaturação
Dobramento Desnaturação
Dobramento Desnaturação
Dobramento Desnaturação
Dobramento Desnaturação
Desnaturada

Nativo
Nativo Desnaturada Renaturada
Experimento de Christian Anfinsen
Albumina
Nativo
Desnaturada