PROTEÍNAS

Proteínas - Funções

 Estrutura de membranas celulares.

 Hormônios.
 Anticorpos.
 Transporte plasmático.
 Enzimas.
 Proteínas de reserva.
Proteínas

 Estrutura tridimensional
(Conformação espacial da proteína)
 É característica de cada proteína.
 É formada por 4 níveis de organização.
 A função biológica da proteína depende da sua estrutura.
 Estrutura de proteínas
• A sequência linear dos
aminoácidos ligados contém a
informação necessária para formar
uma molécula proteica - a estrutura
tridimensional determina sua
função.
• A complexidade da estrutura
proteica aumenta à medida que
analisamos os quatro níveis de
organização: primário, secundário,
terciário e quaternário.
Visão geral dos níveis de complexidade
de uma proteína
Estrutura Primária

 Definida pela sua sequência de aminoácidos, unidos por ligações

peptídicas.

 Qualquer alteração nesta estrutura afeta todas as conformações

posteriores  defeitos genéticos
Estrutura Primária – condensação de
aminoácidos e formação da ligação peptídica
Estrutura Primária – Sequência de resíduos de
aminoácidos num penta peptídeo
Estrutura Primária – A ligação peptídica é rígida
e planar (característica de dupla ligação)
Estrutura Secundária
 O termo estrutura secundária se refere a qualquer segmento de
uma cadeia polipeptídica e descreve o arranjo espacial de seus
átomos na cadeia principal. São formados entre segmentos
adjacentes. São estabilizadas por ligações de hidrogênio. Tipos
de estruturas mais estáveis:
 Alfa-hélices
 Beta-folhas
 Beta-curvaturas
 Estruturas não-repetitivas
Alfa-hélice
Alfa-hélice
Folha pregueada (β-sheet)
Estrutura Terciária

 O arranjo tridimensional total de todos os átomos de uma

proteína é chamado de estrutura terciária. A estrutura
terciária inclui aspectos de alcance mais longo da
sequência de aminoácidos, do que a estrutura secundária.
Aminoácidos que estão bem distantes na sequência
polipeptídica e em diferentes tipos de estruturas
secundárias podem interagir na estrutura da proteína
completamente dobrada.
Estrutura terciária

 Pontes dissulfeto  ligação covalente

entre resíduos de cisteína (SH)
formando ponte S  S.

 Interações hidrofóbicas  entre

aminoácidos com cadeias laterais apolares.
 Tendem a ficar no centro da molécula, em
meio aquoso.
Estrutura terciária

 Pontes de hidrogênio  entre cadeias laterais polares (carregadas

ou não).

 Interações iônicas  entre cadeias laterais carregadas (cargas

opostas).
Estrutura Quaternária

 Ocorre apenas em proteínas multiméricas  possuem 2 ou mais

cadeias polipeptídicas.
 As subunidades são mantidas por interações não-covalentes.
 Proteínas monoméricas  uma cadeia; possui somente até
estrutura terciária.
Estrutura da Hemoglobina
Desnaturação

 Perda da estrutura tridimensional da proteína.

 As ligações covalentes (peptídicas) não são
rompidas.
 Afeta as funções biológicas – quase sempre é
irreversível.
 Fatores desnaturantes  calor, variações de
pH, solventes, ureia ou detergentes.
 Renaturação – só ocorre em alguns casos
(lenta e gradual).
Fibrosas X Globulares

 Proteínas fibrosas – geralmente extracelulares (secretadas)

 Pouco “espaço” intracelular;

 Exceção: actina e miosina – adaptação celular (céls

alongadas).

 Proteínas globulares – geralmente intracelulares

 Mais compactas;

 Exceção: Albumina.