Curso de Medicina – UFAL/FAMED

Disciplina: Bioquímica (BMF1), Prof. Dra. Ana Maria Q. Lopez. 4º Estudo Dirigido

Nome: Clara Caroline Baptista Souto

a)Defina, dê as características químicas principais e classificação dos monômeros que

compõem os peptídeos/proteínas.

As proteínas são macromoléculas formadas por sequências de aminoácidos (monômeros),

moléculas menores, como tijolos formam uma parede. Eles são moléculas formadas por
ligações entre o carbono, oxigênio, nitrogênio e às vezes enxofre. Em sua molécula há um
grupamento Carboxila (COOH), unido a um grupo Amina (NH2). Além dessas duas funções
orgânicas, há, pendurado ao carbono principal, um radical, isto é, outra estrutura orgânica
variável, formando a fórmula geral abaixo: (onde R é o radical variável).

A união entre os aminoácidos é chamada de ligação peptídica e ocorre pela ligação do C do

grupo carboxila e do H do grupo amina, liberando, respectivamente, OH e H, que irão formar
uma molécula de água.

O carbono central, ou carbono alfa será, quiral, e, portanto, assimétrico, uma vez que possui,
além da ligação com os dois grupamentos supracitados, ligação com um hidrogênio e um
radical, que é variável. Na natureza, todos os aminoácidos (que formam proteínas) são do tipo
l-alfa, e, portanto, o grupo amina está localizado à esquerda do carbono alfa, o que faz com
que o feixe de luz polarizada que passa por tal molécula seja desviado para esquerda.

A sua classificação pode ser dada por:

a. Quanto à cadeia lateral ou ao radical
As proteínas são formadas pela ligação sequencial entre 20 tipos distintos de aminoácidos (da
categoria l-alfa). O radical, ou a cadeira lateral, é responsável pela diferenciação entre os
aminoácidos; a sua classificação pode ser apolar, polar sem carga, polar carregado
positivamente e polar carregado negativamente.

(Imagem retiradas dos slides de aula).

b. Quanto à forma de obtenção

- Essenciais: aqueles que não podem ser sintetizados pelo próprio organismo humano.
São 9, obtidos por meio de alimentação: histidina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina.
- Não essenciais: autossuficiência em relação a produção, realizada pelo próprio
metabolismo. São 11 tipos: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína,
ácido glutâmico, glutamina, glicina, prolina, serina, tirosina.

b) Considerando as proteínas mioglobina (1) e a hemoglobina (2), descreva as diferenças

ou semelhanças em sua função e estrutura.

A mioglobina e a hemoglobina são proteínas de funções extremamente importantes para o

organismo humano, relacionadas ao armazenamento e ao transporte de gases,
respectivamente, em especial o oxigênio. Ambas são hemeproteínas, isto é, são formadas pelo
grupo prostético “heme”, ou seja, são proteínas conjugadas, que possuem o ferro em sua
composição. A sua diferenciação é dada pela estrutura: enquanto a mioglobina possui apenas
um grupamento, a hemoglobina é composta por 4 cadeias, sendo um par alfa e o outro par
beta. Além disso, também diferem no seguinte aspecto: a afinidade da primeira pelo oxigênio
é constante, já que é composta por apenas um grupamento protéico, enquanto a segunda,
formada por 4, varia conforme o oxigênio se associa. Isso ocorre porque a ligação da
molécula em questão com o grupamento heme provoca a modificação de sua estrutura, que,
pelo fenômeno denominado "cooperatividade", é sentida pelo outro grupamento heme, e
assim sucessivamente. O resultado dessa modificação é um aumento da afinidade da
molécula pelo oxigênio. A recíproca, nesse contexto, é verdadeira, uma vez que a saída de
uma molécula de oxigênio facilita a desoxigenação do próximo grupamento heme.

c) Como podem ser classificadas as proteínas do ponto de vista do número de cadeias,

forma e funcionalidade? Cite pelo menos dois exemplos de proteínas fibrosas e dois
exemplos de proteínas globulares.

Quanto ao número de cadeias: podem ser classificadas de acordo com seu arranjo.
- Monoméricas: apenas uma cadeia de aminoácidos.
- Oligoméricas: interação entre mais de uma cadeia de aminoácidos. São mais
complexas.

Quanto à forma:
- Fibrosa: estrutura mais simples, como o colágeno ou a queratina.
- Globular: ou enovelada. Em geral são mais complexas e, portanto, a elas está atrelada
a função dinâmica, em sua maioria, como a hemoglobina ou calmodulina.

Quanto à funcionalidade: de acordo com sua atividade biológica.

- Dinâmicas: Ex: enzimas (catalisadores), canais de membrana, receptores, fatores de
transcrição, controle do metabolismo, contramão, defesa etc.
- Passivas: maioria de função estrutural, constitutiva. Ex: queratina, colágeno, elastina.

d) Descreva as características dos diferentes níveis de organização estrutural das

proteínas, e enfatize qual a diferença entre as estruturas secundárias de alfa-hélice e as
de lâminas/folhas pregueadas da estrutura secundária.

1. Estrutura primária: depende exclusivamente da combinação entre os aminoácidos,

ligados por meio da ligação peptídica; é a sequência em sua forma mais simples; varia
de acordo com o tipo e quantidade de aminoácidos, bem como a ordem em que
aparecem. Possuem extremidades amino terminal e carboxi terminal.

2. Estrutura secundária: aminoácidos, por si só, sofrem dobramentos, uma vez que as
ligações entre os carbonos não são em 180º; quando ligados a outros aminoácidos pela
ligação peptídica, o arranjo encontrado é rígido, não sofre torção, uma vez que o
nitrogênio fica em ressonância com a ligação dupla do oxigênio; porém, o radical que
está ligado ao carbono acil pode sofrer torção, bem como o ligante do nitrogênio.
Dessa forma, a estrutura primária é minimamente ondulada, o que provoca, a cada 3,
4 ou 5 resíduos de distância, a formação de pontes de hidrogênio entre as diversas
 partes da cadeia, entre aminoácidos que não estão imediatamente adjacentes, o que
provoca o “encolhimento” da cadeia.

- Alfa-hélice: ocorre quando os carbonos alfa

possuem ligações cujos ângulos são os
mesmos e se repetem conforme a cadeia
continua. Ocorre em polipeptídeos de
cadeias simples, ou seja, numa mesma
cadeia.

- Folha Beta pregueada: quando duas ou mais cadeias se ligam de forma

paralela ou antiparalela. O aspecto formado é de uma folha dobrada.

3. Estrutura terciária: interações entre as cadeias laterais (não mais conexões somente
entre as ligações peptídicas) por meio de pontes dissulfeto, ligações iônicas,
interações hidrofóbicas e pontes de hidrogênio. A dobra, antes vista na estrutura
secundária, se torna mais estável. Ocorre nas proteínas globulares, aquelas que
possuem função dinâmica.

4. Estrutura quaternária: envolve mais de uma subunidade protéica em estrutura

terciária, ligadas umas às outras, de forma a conectar as cadeias laterais de
aminoácidos. Ou seja, também se mantém a ligação pelas pontes de hidrogênio,
ligação iônica, interações hidrofóbicas e pontes dissulfeto. Ex: hemoglobina.

e) Qual o conceito de desnaturação de proteínas, que fatores podem fazer isso ocorrer,
quais os tipos de ligações que se rompem durante o processo de desnaturação e descreva
quais as possibilidades de reversibilidade.

É o desmantelamento da estrutura da proteína sem a quebra da ligação peptídica, que só pode

ocorrer por meio da hidrólise. Portanto, a desnaturação não altera a sequência original de
aminoácidos da proteína e, assim, sua orientação quanto a função não é comprometida. O que
ocorre é, na verdade, o impedimento de ocorrência dessa função, já que, nesse caso, as
ligações que promoviam o enovelamento da proteína, como pontes de hidrogênio, ligações
iônicas, interações hidrofóbicas e pontes dissulfeto são quebradas. Assim, a estrutura
secundária, terciária ou quaternária é comprometida, sem, entretanto, prejudicar a estrutura
primária. Os fatores de desnaturação vão desde a existência de uma adição eletrolítica, que
interfere no estado coloidal da proteína, até a presença de solventes orgânicos, bem como a
ocorrência de mudanças de temperatura (sistema adquire maior quantidade de energia) e de
pH (que provoca a mudança da carga). A proteína tem sua capacidade de interação com a
água alterada e se torna insolúvel. A desnaturação pode ser reversível ou irreversível, de
acordo com o agente desnaturante em questão, bem como o tempo de exposição da proteína a
tal agente.
Ex: Pontes dissulfeto não podem ser reestabelecidas. Por isso, uma vez alisado o cabelo, ele
não volta a sua conformação original.
Ex2: Geralmente, temperaturas entre 50 e 100ºC desnaturam enzimas de forma irreversível,
enquanto aquelas submetidas a temperaturas entre -10 e 40ºC são reversíveis. Porém,
considera-se que a maioria das desnaturações por calor são irreversíveis.
Ex3: As desnaturações por uréia são consideradas reversíveis.

f) Explique a razão da proteína da clara de ovo tornar-se permanentemente branca

após adição de ácidos, ou fervura, fritura, e a queratina do fio de cabelo torná-lo mais
ondulado/cacheado quando exposto à água do que quando tratado com aparelho
chamado “chapinha”, a 150oC.

Gelificação: processo de desnaturação que provoca modificações estruturais visíveis em

alimentos que possuem proteínas. No caso da clara de ovo, por exemplo, o colóide
amarelado se torna uma estrutura sólida e branca quando submetemos o ovo ao calor (e a
outros estímulos), geralmente, ao fritá-lo, porque há uma destruição da estrutura globular das
proteínas presentes na clara.

Chapinha: promove o alisamento do cabelo ao desnaturar as proteínas de queratina, presente

nos fios. As ligações que a queratina promove provocam o “enrolamento” dos cabelos, o que
é prejudicado pela presença de calor, que transforma a proteína em beta pregueada e,
consequentemente, alisa o cabelo. Tal desnaturamento, entretanto, é reversível, uma vez que
a água é capaz de reestruturar as ligações originais, e a proteína retorna ao formato de alfa
hélice. Isso porque quando secas, isto é, sem a presença de água, as interações entre os
segmentos dos polipeptídeos é menor e, assim, a estrutura é rígida. Na presença de água, as
proteínas se expandem e sua mobilidade aumenta, o que induz o aumento de interação.

g) O que são proteínas homólogas? E o que são zimogênios?

Homologia: quando é possível encontrar proteínas com similaridades de formato, com poucas
variações nas sequências de aminoácidos, devido à existência de um “ancestral” em comum.
Proteínas homólogas são, portanto, aquelas que, em diferentes espécies, apresentam a
mesma função, por conservarem grande parte da sequência de aminoácidos, havendo
pequenas variações sequenciais, que podem ser reconhecidas imunologicamente. Enquanto as
porções idênticas entre as proteínas, que são aquelas que exercem a função de fato, são
denominadas “fixas”, as porções que divergem de uma para a outra quanto à sequência de
aminoácidos são chamadas “segmentos variáveis”.

Zimogênios: são formas inativas de enzimas, que precisam de fatores de ativação para
começar a cumprir suas funções. Dessa forma, os precursores enzimáticos são transformados
em enzimas em locais diferentes do seu local de produção. Um exemplo é o
quimotripsinogênio, sintetizado no pâncreas, que é a forma inativa da quimotripsina, uma
protease, que se converte pela ação da tripsina.
h) Explique do que se trata a especificidade de proteínas e por que, por exemplo, isso
pode ocasionar problemas nos transplantes de órgãos.

A alta especificidade das proteínas está explicada pelo fato de elas serem resultantes de uma
sequência única de aminoácidos, seus monômeros, que se diferenciam entre si de acordo com
sua cadeia lateral, ou radical. Há uma variedade de 20 diferentes tipos que, combinados entre
si, atribuem características únicas a cada peptídeo: podem, ou não, estarem todos fazendo
parte de uma mesma proteína, em sequências variadas. Desse modo, as proteínas são
utilizadas, muitas vezes, no processo de sinalização celular; sua presença única é reconhecida
por determinadas moléculas, o que desencadeia diversos processos metabólicos
fundamentais. Nesse contexto, as proteínas constituem a identidade biológica das células, o
que permite que elas sejam, ou não, compatíveis, e, assim, interajam ou se rejeitem. O
processo principal de histocompatibilidade é responsável pela codificação das proteínas,
denominadas antígenos, que se encontram na superfície das células e, assim, podem ser
reconhecidas. Essa configuração é importante, por exemplo, para reconhecer corpos
estranhos e promover a defesa do organismo, com a eventual destruição de agentes invasores.
Todo esse cenário deve ser levado em consideração em processos de transplantes de órgãos:
isso porque o recebimento de órgãos cujas células possuem proteínas não compatíveis com as
do receptor pode desencadear processos de rejeição, levando até mesmo a morte da pessoa, já
que o organismo, ao reconhecer um antígeno estranho, trabalha para destruí-lo. Por isso, é
muito difícil encontrar pessoas compatíveis para a doação de órgãos, sendo a maioria achada
na família do próprio receptor, já que o sistema supracitado possui influência genética (Ex:
tipagem sanguínea). Ainda assim, o uso de medicamentos imunossupressores é feito para
adequar o sistema imune ao recebimento do órgão.

i) As proteínas 1 e 2 interagem fortemente. Uma parte significativa da interação se dá

entre as cadeias laterais dos aminoácidos mostrados abaixo.

Admitindo-se uma mutação que altere o aminoácido da proteína 2 que interage com
aquele da proteína 1, qual destas mutações seria mais destrutiva para a interação entre
as proteínas 1 e 2? E qual seria menos destrutiva?
Nesse contexto, é importante considerar a polaridade das moléculas. Sendo a arginina
parcialmente carregada positivamente e o acido glutâmico negativamente, sua conexão é
facilitada pela atração entre as cargas, ou seja, mediada por ligação iônica. Desse modo,
pode-se afirmar que a mutação menos danosa se daria caso o ácido glutâmico se
transformasse em aspártico, uma vez que a polaridade seria mantida. A mais danosa, então, se
daria em caso de transformação em lisina, com a alteração da polaridade. Tais diferenças
também são explicadas pela relação entre ácidos e bases.

k) Descreva as vantagens da maioria das enzimas serem proteínas.

- Alta especificidade das proteínas, com a possibilidade de formação de diversos tipos

de enzimas, sendo a maioria deles de função única;
- Por serem moléculas orgânicas, podem ser facilmente sintetizadas pelo próprio
organismo, com o suprimento nutricional adequado;
- São produzidas, indiretamente, por informações contidas no DNA e, portanto, são
passadas de geração em geração;
- Possuem funcionamento específico, regulado por meio do pH e temperatura, por
exemplo; caso contrário, sofrem desnaturação. Por isso, podem ser produzidas em um
local, mas só desempenhar função em outro.

l) Qual a definição e quais as propriedades de uma enzima? Quais são as vantagens das
enzimas em relação aos catalisadores não-biológicos?

São moléculas, em sua maioria protéicas, que são responsáveis por catalisar reações
químicas, isto é, aumentar sua velocidade de ocorrência, o que é necessário para o
metabolismo dos seres vivos, uma vez que a homeostase requer a existência de uma
estabilidade, que mantém funções fundamentais. Isso não quer dizer, porém, que as reações
não aconteceriam na ausência da enzima, mas a velocidade seria incompatível com o decorrer
da vida biológica. A realização dessa atividade se dá por meio da diminuição da energia de
ativação necessária para a ocorrência de tais reações. Desse modo, as propriedades
enzimáticas são:
- Diminuem a energia de ativação necessária para a ocorrência da reação;
- Não alteram o estado de equilíbrio da reação;
- Não alteram a variação de energia entre os reagentes e produtos;
- Atuam em condições específicas de pH e temperatura;
- Não são consumidas durante a reação;
Cabe ressaltar a existência dos catalisadores não biológicos, que são desvantajosos em
relação aos enzimáticos, uma vez que:
- Enzimas biológicas são compostas por substâncias que o organismo pode fabricar
facilmente;
- A velocidade das reações mediadas pelos catalisadores biológicos é maior que a dos
não-biológicos;
- As condições ambientais, de pH e temperatura, para o funcionamento dos
catalisadores biológicos, são mais acessíveis e mais fáceis de serem reguladas.
m) O que é energia de ativação de uma reação? De que maneira os catalisadores
aumentam a velocidade da reação? O que aconteceria se a energia de ativação de uma
reação fosse nula?

É a energia necessária dentro de um sistema para a

ocorrência de uma reação. Os catalisadores
promovem a aceleração por meio da diminuição de
tal energia de ativação: a “exigência” por energia
diminui e, assim, o sistema obtém de forma mais
rápida o necessário para desencadear processos
químicos. Caso tal energia fosse nula, as reações
ocorreriam de forma indefinida, o que seria um
prejuízo absurdo para o equilíbrios do sistemas, uma
vez que toda reação demanda reagentes finitos, que
seriam utilizados até o esgotamento, gerando
produtos, que nem sempre seriam necessários em
tamanha quantidade.

n) Cite quais são as principais grandes classes de enzimas e explique cada uma.
1. Oxirredutases: catalisam reações que envolvam a transferência de elétrons, ou de
oxirredução. Normalmente utilizam as coenzimas.
- Desidrogenases: irão mediar a catalisação da transferência de hidrogênios,
vindos do substrato, para a coenzima. NAD e FAD participam da
transferência de tais elétrons.
Ex: piruvato transfere, por meio do NADH, dois hidrogênios para a formação do lactato, o
que ocorre com a clivagem da ligação dupla do oxigênio. A reação inversa também é
possível.
- Oxidases: irão mediar a catalisação da transferência de hidrogênios, vindos do
substrato, para o oxigênio molecular. Ocorre a formação de peróxido de
hidrogênio. Redução do oxigênio molecular.
Ex: para a conversão de glicose em gluconolactona, o carbono anomérico, na presença de gás
oxigênio, perde seus hidrogênios e forma uma ligação dupla com o oxigênio; o subproduto é
o H2O2.
- Peroxidases: mediam a catalisação de variados substratos, tais como corantes,
clorofenóis e aminas, pelo peróxido de hidrogênio.
Ex: o guaiacol perde hidrogênio para a formação de metanol, e o oxigênio restante forma
uma ligação dupla. Após isso, o peróxido cede um oxigênio para a porção de onde o
hidrogênio foi retirado, promovendo a oxidação da molécula e formação de água a partir do
resíduo do peróxido
- Oxigenases: promovem a catalisação da oxidação, pelo oxigênio molecular, de
um substrato, com a posterior incorporação de oxigênio ao produto.
 2. Transferases: transferência de grupamentos que possuem carbono, nitrogênio, fósforo
ou enxofre em sua composição, de um substrato para outro. Podem, portanto, ser
transaminases, transaldolases, transmetilases, quinases e transcetolases.

3. Hidrolases: catalisam reações que envolvem a hidrólise e são nomeadas de acordo

com o grupamento que sofreu a quebra na ligação, podendo ser peptidases, esterases,
lipases, glicosidases, e fosfatases.

4. Liases: mediam a catalisação de reações de retirada de água, amônia e gás carbônico

com a quebra de ligações duplas, de natureza covalente.
Ex: descarboxilases e dehidratases.

5. Isomerases: catalisação com a conversão de um isômero em outro, com a

reorganização dos grupamentos funcionais.
Ex: glicose isomerase, com a conversão de glicose em frutose.

6. Ligases: catalisam reações, que demandam o gasto de ATP, ou energia, para a adição
de água, amônia ou gás carbônico a uma ligação dupla entre carbonos ou entre
carbono e nitrogênio. São denominadas sintetases.
Ex: glutamina sintetase, com adição de amônia.

o) Faça a distinção dos modelos de chave-fechadura e encaixe induzido para a ligação

do substrato à enzima.

> Chave-fechadura (1894): pelas enzimas possuírem alto grau de especificidade, o substrato
encaixaria perfeitamente a um sítio de ligação rígido, tal qual uma chave se encaixa em sua
fechadura. De acordo com essa teoria, enzima e substrato seriam complementares.

> Encaixe induzido (1958): enzima e substrato se adaptam, mutuamente, ao se encaixarem.

Isso ocorre com a existência de um sítio de ligação pré-moldado, que se ajusta de acordo com
a presença do substrato. Algumas vertentes assumem que o substrato também sofreria uma
torção para se encaixar, que ativaria o complexo para a transformação dos reagentes em
produtos.
p) Que fatores podem alterar a cinética de uma reação catalisada por enzimas?
Explique cada um.

CONCENTRAÇÃO: nesse fator, é relevante a concentração da enzima [E], bem como do

substrato [S]. Caso aumentemos a concentração das enzimas, a velocidade da reação também
aumentará se houver substrato suficiente. Caso a concentração do substrato aumente, a
velocidade também aumentará, até todas as enzimas estarem "ocupadas", ou seja, todos os
sítios estiverem sendo utilizados pelos substratos; nesse caso, a velocidade atinge seu ápice e
se torna constante. Porém, à medida que a reação ocorre, [S] diminui, uma vez que os
reagentes são consumidos para a formação do produto, e, assim, a velocidade da reação vai
diminuindo.
TEMPERATURA: se aumentarmos a temperatura do meio reacional, a velocidade aumentará
por um momento, atingindo seu valor máximo. Isso porque há um aumento na agitação das
partículas, provocado pelo calor. Desse modo, há um incremento na chance de colisões
eficientes entre os reagentes, que irão interagir para a formação do produto. Porém, à medida
que a temperatura for aumentando, até ultrapassar a temperatura ótima para o funcionamento
da enzima, a velocidade cai devido a desnaturação de algumas proteínas.
GRAU DE ACIDEZ (pH): cada enzima possui seu pH ideal; a distribuição de cargas elétricas
no sítio ativo deve ser propícia para a ocorrência da reação. A amilase, por exemplo, requer
que o pH bucal esteja entre 6 e 8. Já a pepsina, produzida no estômago, exige pH=2. Caso
este seja alterado, pode ocorrer até mesmo a desnaturação das proteínas que compõem as
enzimas.

PRESENÇA DE INIBIDORES: certas moléculas podem inibir a atividade enzimática e,

assim, tornar as reações mais lentas ou até mesmo paralisá-las. Isso pode ocorrer por meio da
competição dos inibidores com os substratos, ocupando os sítios ativos para que a reação não
ocorra. Além disso, há a possibilidade dos inibidores ocuparem outros sítios de conexão com
a enzima, que alterem sua composição estrutural, prejudicando, assim, a formação do
complexo enzima-substrato.

q) Cite a importância das enzimas regulatórias nos sistemas enzimáticos.

As enzimas desencadeiam importantes reações para o organismo, mas suas atividades não são
necessárias a todo o tempo; a atividade enzimática desenfreada poderia, até mesmo, causar
danos ao organismo. Por exemplo, caso as enzimas proteolíticas tenham sua atividade
prolongada, danos à mucosa do trato gastrointestinal poderiam ocorrer, com a digestão das
proteínas do próprio organismo. Desse modo, sua atividade deve ser bem regulada, para que
não ocorra de forma aleatória, causando prejuízos à homeostase.

r) Por que o gráfico de Lineweaver-Burk é útil na análise dos dados cinéticos de uma
reação enzimática?

Por proporcionar uma determinação confiável de Km e Vmáx, uma vez que se trata de um
formato linear, e não uma parábola, o que o torna de leitura e interpretação mais fácil, sendo
sua utilização no dia-a-dia acessível.
s) Quais os diferentes tipos de inibidores enzimáticos? Explique. Como os valores de
inibição influenciam os valores de Km e Vmax?

1. Inibição competitiva reversível: inibidor e substrato são semelhantes; por isso, o

inibidor consegue se ligar à enzima, no sítio catalítico, deixando a mesma
indisponível para induzir a reação. Nesse tipo, Vmax é mantida, mas Km é alterada.
2. Inibição não competitiva reversível: inibidor se conecta ao complexo enzima-
substrato em um sítio diferente do ativo e a enzima deixa de ser efetiva até que a
ligação seja desfeita, portanto, o aumento do substrato não altera a situação. Km é o
mesmo, mas Vmax se altera, uma vez que nem todas as enzimas poderão ser
utilizadas.
3. Inibição acompetitiva reversível: ocorre a conexão entre inibidor e sítio (não o ativo)
da enzima, de modo que a conformação da mesma seja alterada, para que haja
inativação do complexo enzima-substrato. Nesse contexto, Vmax e Km são alterados.
4. Inibição irreversível: por meio de ligações covalentes permanentes, o inibidor se liga
ao sítio ativo, impedindo a entrada do substrato. Altera o valor de Vmax, mas o de
Km continua o mesmo.

t) Qual a vantagem de se utilizar um inibidor “suicida” na produção farmacêutica?

A ação de um inibidor suicida se dá por meio da ligação covalente irreversível com o sítio
ativo a enzima, o que provoca a sua inutilização e, portanto, cessar de sua atividade catalítica.
Ao destruir a enzima, se autodestrói também. Sua ação, desse modo, seria mais eficaz, por ter
foco específico, sem o risco de atingir e danificar outras áreas.

u) Por que a curva obtida para a cinética alostérica é sigmóide, e não hiperbólica? O
gráfico da cinética de uma enzima alostérica tem forma sigmóide, e há um valor de [S]
que tem Vo = 1⁄2 Vmax. Este valor pode ser considerado Km? Por quê?

R1: As enzimas alostéricas são aquelas que exigem, além da presença do substrato, a ligação
com moduladores, no sítio que não o catalítico, positivos ou negativos, que favoreçam ou
dificultem a sua ação, aumentando ou diminuindo sua atividade. Pode ocorrer, também, por
meio da adição de grupamentos químicos em sítios específicos da enzima. O gráfico de
funcionamento das enzimas seguem a lógica:
- Cinética de primeira ordem: comum às enzimas não alostéricas, que dependem de
apenas um fator para a sua ação. São curvas hiperbólicas, de crescimento exponencial
até a Vmáx.
- Cinética de segunda ordem: comum às enzimas alostéricas, que dependem de mais de
um fator. São sigmóides.
O comportamento sigmoidal da enzima alostérica, é, portanto, fruto da cooperação entre as
subunidades protéicas.
R2: Dependendo do modulador utilizado, sim. Em condições normais, o valor da
concentração do substrato corresponde a Km quando a velocidade é metade da Vmax; porém,
na presença de moduladores:
- Modulador positivo: diminui Km da enzima. É necessário, portanto, pouco substrato
para atingir a reação, uma vez que a afinidade é grande. A velocidade em tal Km,
nesse caso, é maior.
- Modulador negativo: aumenta Km, é preciso de mais substrato para a reação ocorrer,
a afinidade diminui. A Vmax é diminuída.

v) Graficamente, qual a diferença entre uma enzima com efetor e outra com inibidor
alostérico?

w) Diferencie graficamente inibição competitiva de não-competitiva e o mecanismo

molecular.

1. Inibição competitiva: inibidor é semelhante ao substrato, e se liga ao sítio ativo, o que

impede a ocorrência da reação. Com o aumento de concentração do substrato e da
 competição, porém, a situação é reversível, e a catalisação ocorre. Não há mudança
na Vmax, mas o Km se altera

2. Inibição não competitiva: inibidor se conecta à enzima ou ao complexo enzima-

substrato em um sítio que não seja o ativo, o que altera a conformação estrutural da
enzima e bloqueia a sua atividade catalisadora (substrato também é bloqueado); causa
a diminuição da velocidade da reação, bem como da Vmax, uma vez que há
diminuição das enzimas ativas, mas não altera o Km.