PROTEÍNAS

As proteínas são polímeros de aminoácidos (monômeros) que se ligam através de ligações

peptídicas, formando os peptídeos. Elas se organizam a partir da “análise combinatória” de 20
aminoácidos.

Os aminoácidos são compostos orgânicos que possuem em sua composição um átomo central
de carbono (C) ao qual se ligam os grupamentos amino (-NH2) e carboxila (-COOH), um
Hidrogênio (H) e uma Cadeia Lateral (R). A função biológica de cada aminoácido é
determinada pela cadeia lateral (ou grupamento R).

Para formar uma ligação peptídica, o grupo carboxila de um dos aminoácidos libera seu
grupamento hidroxila (OH), enquanto o grupo amino do outro aminoácido libera um de seus
hidrogênios. Então, a hidroxila (OH)e o hidrogênio (H) liberados reagem entre si formando
água (H2O). Assim, toda vez que se forma uma ligação peptídica, há também a formação de
uma molécula de água.

As proteínas podem ser classificadas em dois grandes grupos: as globulares e as fibrosas. As

proteínas globulares formam estruturas com formato esferoide, por exemplo, enzimas e
anticorpos. Já as proteínas fibrosas organizam-se em forma de fibras ou lâminas e as cadeias
ficam dispostas paralelamente. Diferentemente das globulares, as fibrosas são pouco solúveis
em água.

Além da classificação anterior, podemos considerar uma divisão em proteínas simples,

conjugadas e derivadas. As simples são formadas apenas por aminoácidos (ex: queratina). Nas
proteínas conjugadas, além dos aminoácidos, existe um radical de origem não peptídica, que é
denominado de grupo prostático. (ex: hemoglobina que tem como grupo prostático o
pigmento heme, constituído por íon de ferro). Já as derivadas não são encontradas na
natureza e são transformadas a partir do processo de degradação de proteínas simples e
conjugadas.

Utilizando como base os níveis de organização, as proteínas também podem ser classificadas
como primárias, secundárias, terciárias e quaternárias.

Estrutura primária: É uma base estrutural para todas as proteínas, como se fosse o esqueleto
da proteína. A estrutura primária e a sequência linear de seus aminoácidos, determina a
função que a proteína irá desempenhar. Essa sequência de aminoácidos é delimitada
geneticamente (DNA-TRNASCRIÇÃO-TRADUÇÃO E SÍNTESE PROTEICA) e é específica para cada
proteína.

Estrutura Secundária: A estrutura secundária corresponde ao primeiro nível de enrolamento

helicoidal apresentando o enovelamento conformacional da estrutura primária da proteína e
pode ter duas formas básicas: alfa-hélice e beta-folha:

 Conformação Alfa-hélice: Caracterizada por um arranjo tridimensional em que a cadeia

polipeptídica assume conformação helicoidal ao redor de um eixo imaginário.
 Conformação beta-folha: Ocorre quando a cadeia polipeptídica se estende em zig-zag
e podem ficar dispostas lado a lado.

Estrutura Terciária: É resultante da atração entre radicais de aminoácidos localizados em

regiões distantes da molécula, levando ao dobramento da estrutura secundária sobre si
mesma, dando à molécula um aspecto mais globular, além de uma compactação maior. A
forma com que essas proteínas se compactam, faz com que elas se tornem mais solúveis, uma
vez que na sua superfície estão mais presentes as ligações polares (hidrofílicas) e no seu
interior as ligações apolares (hidrofóbicas). As proteínas do sangue e as proteínas
intracelulares, têm no mínimo estrutura terciária.

A forças de estabilização da estrutura terciária são: pontes de hidrogênio, pontes de enxofre,

interações eletrostáticas (iônicas) e interações hidrofóbicas. E também, em algumas proteínas,
como a insulina, há a ligação covalente chamada ponte dissufeto (-S-S).

Estrutura Quaternária: São proteínas organizadas em duas ou mais cadeias polipeptídicas, em

conformação terciária, iguais ou não, formando uma única molécula proteica. Geralmente
essas proteínas estão vinculadas a uma função mais “sofisticada”, mais regulatória. Um
exemplo é a molécula de hemoglobina que é constituída por quatro cadeias polipeptídicas de
estrutura terciária. (Alfa 1, Alfa 2, Beta 1 e Beta 2)

HEMOGLOBINA (principal componente das hemácias)

O pigmento hemoglobina é uma proteína levemente esférica composta por quatro

subunidades (cadeias polipeptídicas terciárias), formando um tetrâmero: duas alfas, com 141
resíduos de aminoácidos cada uma, e duas betas com 146 resíduos. As quatro cadeias
polipeptídicas possuem um total de 574 aminoácidos. Cada uma dessas cadeias possui em seu
interior um radical heme, que contém um átomo de ferro. A hemoglobina nada mais é que
um carregador do átomo de ferro que, por ser de alta reatividade, deve ficar fortemente ligado
à proteína, quando esta mesma circula pelo sangue. Essa ligação é feita por meio do radical
heme.

Graças à grande afinidade com o oxigênio e a afinidade mais baixa com gás carbônico, estes
gases podem ser transportados até os tecidos do corpo através dessas moléculas. De tal modo,
a capacidade de circulação da hemoglobina é fundamental para que o oxigênio ligado ao
átomo de ferro seja levado a todas as partes do corpo. Essa capacidade de circulação da
hemoglobina depende, em grande parte, de sua forma.

As diferentes estruturas das cadeias polipeptídicas caracterizam os três tipos distintos de

hemoglobina encontrados no indivíduo adulto, que apresentam os seguintes valores em
pessoas que não possuem alteração genética:

 HbA – É a mais predominante e constitui 96 - 97% da hemoglobina do adulto (possui

duas cadeias Alfa e duas Beta);
 HbA2 – A síntese dessa cadeia se inicia tardiamente no estágio fetal e aumenta de
forma gradual, durante o primeiro ano de vida, quando a HbA2 atinge a porcentagem
de 1,5 - 3,5% (possui duas cadeias Alfa e duas Delta);
 Hb Fetal (HbF) – Constitui a principal hemoglobina do feto e do recém-nascido. No fim
do período fetal, diminui progressivamente sua síntese. Assim sendo, a partir do 1º -
2º ano de vida, a HbF corresponde a apenas 2% da hemoglobina total. (possui duas
caideas Alfa e duas Gama).
HERANÇA GENÉTICA

A Doença Falciforme é uma das enfermidades genéticas e hereditárias mais comuns no Brasil.
Essa patologia decorre da alteração de um único nucleotídeo (mutação pontual) no códon do
gene Beta 1 da hemoglobina. Essa mutação decorre da substituição de uma base nitrogenada,
a adenina (A), por outra denominada timina (T), que passa de GAG para GTG e provoca a
substituição do sexto aminoácido da cadeia, o ácido glutâmico, pela valina. Assim, em vez de
produzir a hemoglobina A, resulta em uma hemoglobina mutante chamada S. Essa
hemoglobina S assume uma configuração diferente, causando uma alteração nas hemácias, f

Uma vez que esta é uma herança hereditário homozigótica recessiva, um par de hemoglobina
S é o necessário para se caracterizar a doença falciforme. Já a combinação de um gene para
hemoglobina A com outro gene para hemoglobina S, C ou D etc. resulta em um genótipo
heterozigoto, sendo identificado como “portador do traço”, que é uma situação relativamente
comum, mas clinicamente benigna.

A doença falciforme não se manifesta no bebe até que uma quantidade suficiente de Hb F seja
substituída por Hb S, quando os eritrócitos começam a assumir a morfologia falciforme.