Roteiro de estudos – Proteínas

1. O que são proteínas?

São moleculas formadas por aminoacidos que constituem os seres vivos

2. Quais são as principais funções das proteínas biológicas?

Estrutural : Proteínas que atuam no sistema imunológico(anticorpos)

Proteínas de transporte : Proteínas catalisadoras ; reguladoras do metabolismo (facilitadora

dos processos) e fornecimento de energia

3. Explique cada uma das organizações estruturais das proteínas: primária, secundária,
terciária e quaternária.

Primária ; sequência dos aminoacidos na proteína;

Secundaria : estrutura dos aminoacidos mantidas por ligações de hidrogênio (pontes de

gidrogenio).Esta organização pode ser do tipo beta pregueada (folha) e espiral

Terciária : a cadeia polipeptídica secundaria sofre desdobramento dobre si mesma;

Quartenaria : interações entre duas ou mais cadeias de polipeptídeos.

4. Quais as características quanto a estrutura e função da Hemoglobina?

Estrutura :quaternária (duas cadeias alfa e duas beta); forma globular; proteína conjugada
(presença do grupo heme contido em sua estrutura o Ferro).

Função : Transportadora de substâncias (oxigênio e gás carbônico para os demais tecidos-

hematose).

5. As diversas disfunções da Hb (hemoglobina) caracterizam o paciente como anêmico. Como

se dá a Anemia Ferropriva?

Anemia ferropriva é caracterizada pela deficiência do ferro (mineral obtido pela

alimentação)

6. O que é anemia Falciforme? A nível proteico, qual alteração promove o desenvolvimento

desta doença?

A anemia falciforme é de origem genética caracterizada pela alteração do ácido glutâmico

pela valina, na estrutura primária da hemoglobina.Essa alteração gera várias consequências
alterando o formato das hemácias (dando o formato de foice)

7. Em relação à função principal das proteínas no organismo humano, assinale a alternativa

correta:

a) as proteínas têm como função primordial o crescimento, a construção e a reparação dos

tecidos corporais;

b) as proteínas exercem a função primordial de contribuir com o fornecimento de energia para

o corpo humano.

8) Sobre os níveis de estrutura proteica podemos afirmar que:

a) a estrutura terciária das proteínas é estabilizada somente por pontes de hidrogênio;

b) as folhas beta-pregueadas apresentam uma estrutura na forma de espiral;

c) A estrutura primária de uma proteína corresponde à sequência de aminoácidos desta

proteína;

d) Todas as proteínas apresentam estrutura quaternária

9) Considerando as proteínas podemos dizer que:

a) a estrutura secundária delas não é mantida por pontes de hidrogênio;

b) a estrutura terciária é composta por duas ou mais subunidades (cadeias polipeptídicas);

c) a conformação a-hélice é estruturalmente idêntica á conformação folha B (beta)-

pregueada);

d) A hemoglobina é um exemplo de proteína com estrutura quaternária;

10) Em relação à desnaturação proteica, julgue as afirmações como verdadeiras (V) ou falsas
(F):

a) Uma enzima desnaturada não é capaz de acelerar a velocidade de uma reação (V)

b) Ao ser desnaturada, uma proteína perde sua estrutura primária(F)

c) Um dos efeitos da desnaturação proteica é o aumento da atividade biológica das proteínas,

por isso sua ocorrência não gera danos ao organismo humano(F)

d) Ao perder sua conformação nativa, a proteína perde a sua especificidade(V)

e) O processo de desnaturação proteica é sempre irreversível e indesejado(F)

Exercícios - Enzima

1) Analise os gráficos que ilustram a ação enzimática da hexoquinase e responda:

b) O que é o pH ótimo de uma enzima? Esta enzima (hexoquinase) tem máxima ação catalítica
em meio acido, básico ou neutro.?

R: Base

2) O que é enzima?

3) Explique por que é possível considerar a enzima como um catalisador biológico.

4) Explique o modelo chave-fechadura para a ação enzimática.

5) Explique o que é a especificidade, sítio ativo/sítio alvo e substrato.

6) Podemos dizer que ao final do processo catalítico dado por uma enzima ela é degrada?

7) Explique a importância das vitaminas e sais minerais para a síntese das enzimas.

8) Comente sobre a classificação das enzimas de acordo com a sua ação.

9) Quais são os fatores que podem influenciar na velocidade de reações enzimáticas?

10) Quais são os tipos de inibição enzimática?

Estudo dirigido

Bioquímica Assinale verdadeiro (V) ou falso (F) para as afirmativas abaixo:

1. ( V) Aminoácidos são moléculas orgânicas com um grupo amina e um grupo carboxila,

distintos entre si por diferentes radicais;
2. (f ) Existem 20 principais tipos de aminoácidos, que combinados entre si através da
ligação glicosídica formam uma proteína;
3. ( f ) Peptídeos são compostos com mais de 50 aminoácidos
4. ( v ) Quando ocorre a formação da ligação peptídica existe a liberação de 1 molécula
de água;
5. (v ) Oxitocina é um peptídeo de 9 aminoácidos com a função da contração uterina
durante o parto;
6. ( v ) A estrutura proteica com a sequência de aminoácidos é dada pela sequência
primária;
7. ( f ) A desnaturação de uma proteína é a perda das ligações peptídica;
8. ( f ) Após a desnaturação de uma proteína biológica sua função permanece
inalterada;
9. ( v ) As proteínas apresentam diferentes funções, tais como transporte, defesa,
estrutural e etc;
10. ( f ) Proteínas simples são aquelas que possuem um grupo prostético em sua
estrutura quaternária;
11. (v ) O albinismo é a doença genética relacionada com o metabolismo da tirosina,
enquanto a fenilcetonúria (PKC) está relacionada com o metabolismo da fenilalanina;
12. ( v ) A criança apresentando positividade para PKC no “teste do pezinho” apresentará
deficiência no desenvolvimento psicomotor e cognitivo;
13. ( f ) A hemoglobina é uma molécula formada exclusivamente por aminoácidos;
14. ( f ) A mioglobina, proteína presente no músculo, possui menor afinidade pelo
oxigênio do que a hemoglobina;
15. ( v ) A hemoglobina ligada ao oxigênio é denominada oxi-Hb;
16. ( f) A ligação da molécula Hb com o gás oxigênio acontece com o grupo prostético,
mais especificamente com o íon cobre que a molécula possui. Transportando um total
de 4 moléculas de oxigênio por Hb;
17. ( f ) A HbF é uma molécula encontrada nas hemácias de muitos adultos e apresenta as
cadeias beta e alfa;
18. ( v ) Anemias são definidas como a diminuição da quantidade de hemácias;
19. ( f ) Anemia ferropriva é uma doença genética caracterizada pela deficiência do
mineral Fe;
20. ( v ) As enzimas são específicas ao substrato e ao tipo de reação envolvida
21. ( v ) O substrato se acomoda no sitio ativo da enzima, formando o complexo enzima-
substrato
22. ( f ) A função de uma enzima é aumentar a energia necessária para a ativação da
reação;
23. ( f ) Uma enzima com pH ótimo ao redor de 2,0 terá atividade catalítica máxima no
intestino;
24. ( f ) As coenzimas (moléculas orgânicas) são insubstituíveis para a atividade
enzimática, já os cofatores representados por íons metálicos podem ser substituídos;
25. ( f ) As vitaminas lipossolúveis são importantes como cofatores enzimáticos.
26. ( f ) As enzimas digestivas são chamadas de Ligases.