AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS

Algumas funções das proteínas

ATP
Luciferina luciferil adenilato + PPi
Luciferase

luciferil adenilato + O2 ----> oxiluciferina + AMP + luz

Hemoglobina (eritrócitos)

Queratina (cabelo, chifres, lãs e penas)

 Funções das proteínas
- Estrutural
- Transporte de gases
- Defesa ou imunológica
- Enzimática
- Hormonal
…. Energética

Enzimas: aumentam a velocidades de reações químicas;

Anticorpos: substâncias fundamentais nos mecanismos de defesa;
Hormônios: como insulina e glucagon, que atuam no metabolismo
dos açúcares.
Macromoléculas formadas essencialmente por
carbono (C), oxigênio (O), nitrogênio (N) e
hidrogênio (H), podendo apresentar enxofre
também (S);

Em menor proporção podem ainda apresentar cobre,

ferro, zinco e fósforo.

São diversas as funções que podem desempenhar,

estando as mesmas relacionadas com sua
estrutura química e física.
 Aminoácidos podem ser classificados pelo grupo R

Os 20
aminoácidos
das proteínas
ESTRUTURA
As proteínas diferem entre si pelo número, tipo
e seqUência dos aminoácidos em suas
estruturas.

O número de aminoácidos é muito variável de

uma proteína para outra:
• Insulina bovina: 51 aminoácidos
• Hemoglobina humana: 574 aminoácidos
• Desidrogenase glutâmica: 8 300 aminoácidos
Formação da ligação peptídica (condensação)
 Estrutura protéica
1. Pontes de hidrogênio: O hidrogênio liga-se a um átomo pequeno
e muito eletronegativo: F, O, N
 Forças de Van der Waals

Moléculas se atraem umas às outras: o lado positivo do dipolo de uma

molécula atrai o lado negativo do dipolo da outra molécula.
 Ponte dissulfeto

Formação reversível pela oxidação de duas moléculas de cisteína

Os 4 níveis da estrutura protéica
 Estruturas protéicas
Estrutura primária

Seqüência linear de aminoácidos ligados através de ligações peptídicas

 Estruturas protéicas
Estrutura secundária

O filamento de aminoácidos se enrola ao redor de um eixo, formando uma

escada helicoidal chamada alfa-hélice ou a estrutura de folha pregueada.
É uma estrutura estável, cujas voltas são mantidas por pontes de
hidrogênio.
 Estruturas protéicas
Estrutura terciária

Polipeptídios dobram sobre si mesmos, adquirindo uma configuração espacial

tridimensional.Essa configuração pode ser filamentar como no colágeno, ou
globular, como nas enzimas.
 Estruturas protéicas
Estrutura quaternária

Associação de dois ou mais polipeptídeos (cadeias de aminoácidos).

 Estrutura X Função

Há uma troca na cadeia de aminoácidos da hemoglobina

(substituição de um ácido glutâmico por uma valina).
 Desnaturação das Proteínas
Elevação de temperatura, variações de pH ou a certos solutos como o álcool e a uréia,
alteram a configuração espacial, e a atividade biológica é perdida.
Geralmente, as proteínas se tornam insolúveis quando se desnaturam. É o que ocorre
com a albumina da clara do ovo que, ao ser cozida, se torna sólida.

Algumas proteínas desnaturadas, ao serem devolvidas ao seu meio original, podem

recobrar sua configuração espacial natural. Na maioria dos casos a desnaturação é
irreversível.

A clara do ovo se solidifica, ao ser cozida, mas não se liquefaz quando esfria.
PROPRIEDADES
 1. TAMPÃO - CARÁTER ANFÓTERO

Aminoácidos podem atuar como ácidos e bases

(anfólitos)

Doador de H+ Receptor de
H+
Aminoácido (alanina): diprótico quando completamente protonado
Curva de titulação de um aminoácido
(Glicina)