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Universidade Potiguar - UnP

Disciplina: Bioquímica
Professora: Ana Katarina M. C. Soares

PROTEÍNAS

Aminoácidos ligados formam uma cadeia protéica (polipeptídica), originando as


proteínas. Estas são as macromoléculas mais importantes, elas possuem estruturas
complexas e desempenham inúmeras funções, como:

- Dinâmicas: Transporte, defesa, catálise de reações, controle de metabolismo e contração.


- Estruturais: colágeno e elastina (sustentação estrutural de células e tecidos).

As unidades de repetição são capazes de girar em torno de seus átomos criando


conformações tridimensionais das proteínas. Essa mobilidade rotacional entre o carbono α
do resíduo dos aminoácidos e seu radical carboxila e amina possui giro livre originando dois
tipos de ligação: ψ (psi) – entre o Cα e o carbono da carbonila e φ (phi) - entre o Cα e o
nitrogênio do grupamento amino.

Para determinar a estrutura são costumeiramente definidos 4 níveis de organização:

1 - Estrutura Primária é a ordem na qual os aminoácidos estão ligados covalentemente.


Pode ser destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com
liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres. Um ex.: estrutura da insulina.
Patologia conhecida Anemia falciforme – caracterizada pela alteração de 1 aminoácidos na
cadeia da globina, troca de Glu por Val.

2 - Estrutura Secundária é o arranjo espacial do esqueleto, a cadeia polipeptídica, mantida


por pontes de hidrogênio. É o nível de organização das proteínas fibrosas. O arranjo
secundário de um polipeptídio pode ocorrer de forma regular; originando dois tipos:
• α-Hélice – uma hélice em espiral, similar a um bastão, estabilizada por pontes de
hidrogênio – é a forma mais comum.
• -Estrutura (Folha) – envolve dois ou mais seguimentos polipeptídicos da mesma
molécula ou de moléculas diferentes, arranjados em paparelo ou antiparalelo, que
adquirem um aspecto de folha dobrada em pregas – são estabilizadas por pontes de
hidrogênio.

Além das estruturas citadas, temos ainda estruturam que relatam Motivos (motifs), ou seja,
combinações de segmentos que se repetem ao longo das proteínas combinando estrutura α
e β (Ex.: chave grega, barril.).

3 - Estrutura Terciária inclui o arranjo tridimensional de todos os átomos da proteína,


estabilizada por fatores primários, como: pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas,
atração eletrostática, pontes dissulfeto, complexação de íons metálicos.

4 - Estrutura Quaternária é o arranjo das subunidades em proteínas multiméricas. As


subunidades se mantêm unidas por forças covalentes, como pontes de hidrogênio e
interações hidrofóbicas.

O comportamento de uma proteína em meio aquoso depende da cadeia lateral, se é


hidrofóbica ou hidrofílica. As estruturas tridimensionais das proteínas podem ser
completamente desfeitas e, sob condições adequadas, completamente recuperadas. Essas
mudanças na conformação da proteína, através de agentes desnaturantes, como exemplo:
solventes, excesso de temperatura e de pH, ligações com detergentes (SDS), uréia e
hidrocloreto de guanidina é chamada Desnaturação. E a recuperação da forma nativa da
proteína é Renaturação que, porém, ocorre somente em condições precisas, basicamente
em laboratório sob condições que possam ser removidas.
ESTUDO DIRIGIDO

1. Como estão constituídas as proteínas?


As proteínas são constituídas por cadeias de moléculas de aminoácidos ligados
covalentemente (ligações peptídicas), formando uma macromolécula de alto peso
molecular que constitui de 50-80% do peso seco de uma célula, sendo assim o
composto orgânico mais abundante da matéria viva.

2. As proteínas exercem várias funções, comente sobre:

a) Catálise enzimática
É a função de acelerar um processo de uma reação. O processo catalisador acelera em
média 109 a 1012 vezes a velocidade da reação, transformando de 100 a 1000 moléculas
de substrato em produto por minuto de reação.

b) Movimentos coordenados
É a capacidade de contrair-se, mudar de forma ou se deslocarem no meio ambiente.
Exemplos disso podem ser visto na contração muscular feitos pelas proteínas actina e
miosina.

c) Transporte
Muitas moléculas e íons pequenos são transportados por proteínas, como exemplo a
proteína hemoglobina dos eritrócitos, que transportam o oxigênio (O2).

d) Estrutural
Algumas proteínas desempenham funções de suporte na forma de filamentos
oferecendo proteção ou resistências a estruturas orgânicas, como exemplo a proteína
colágeno que dá resistência à pele.

3. Comente sobre a patologia causada pela mudança de um aminoácido na estrutura


primária.
Anemia falciforme. Esse é o nome da patologia causada pela mudança do aminoácido
que ocupa a sexta posição na seqüência da cadeia primária da proteína hemoglobina,
que tem como principal função o transporte de O2 no sangue. Na proteína normal, o
ácido glutâmico é o responsável pela reação da hemoglobina com o O 2, já na
hemoglobina de um indivíduo com anemia falciforme, esse ácido glutâmico foi
substituído pela valina, o que compromete a principal função da proteína. A hemoglobina
é formada por dois tipos diferentes de peptídeos, chamados de cadeia alfa e cadeia
beta. Essa mutação é específica no gene beta-globina que codifica a cadeia beta.

Quando ocorre, este tipo de hemoglobina é chamada de hemoglobina “S” e os indivíduos


que possuem a hemoglobina S apresentam quadros periódicos de febre e dor. Isso
porque a hemoglobina S forma longos cristais quando as concentrações de oxigênio
estão abaixo do normal, deixando a célula em forma de foice. Esta cristalização interfere
na estrutura da membrana celular provocando o rompimento da célula. Além disso, estas
células lisadas podem também causar o entupimento das veias, impossibilitando a
circulação sanguínea.

4. Comente sobre os ângulos de rotação do carbono central.


No carbono central de uma proteína, existem duas ligações phi e psy. A ligação Phi une
o carbono alfa e o carbono do grupo carboxila e a ligação psy une o carbono alfa ao
nitrogênio do grupo amino.
A ligação entre o carbono central alfa dos resíduos do aminoácido e os grupos carboxila
(COOH) e amina (NH2) possuem giro livre sobre seus eixos, isso promove, por exemplo,
a estruturação secundária da proteína.

5. Defina todos os níveis estruturais que contêm uma proteína como a hemoglobina.
A hemoglobina consiste de quatro cadeias polipeptídicas, duas cadeias alfas com 141
resíduos de aminoácidos cada uma e duas cadeias betas como 146 resíduos.

A forma adotada pela hemoglobina é antes de tudo, determinada pela sua estrutura
primária, que é a seqüência de aminoácidos na cadeia. Assim sendo, a proteína se
desdobra na conformação da estrutura secundária e terciária que determina sua forma
tridimensional e por fim, essa proteína apresenta a estrutura quartenária que define
como os diferentes peptídeos estão arrumados na formação de um único completo
protéico.

6. Como a estrutura secundária pode apresentar-se? Comente


A estrutura secundária é uma função dos ângulos formados pelas ligações peptídicas
que ligam os aminoácidos (pontes de hidrogênio).

Em geral essas ligações forçam a proteína a assumir uma forma helicoidal, sendo a mais
comum chamada de alfa hélice. Outras duas formas nas estruturas secundárias são as
beta sheets e turns.

7. Defina os tipos de estruturas supersecundárias (motivos) encontradas. Comente.


A estrutura supersecundária refere-se os aglomerados de estruturas secundárias. Por
exemplo, uma fita beta separada de uma outra fita beta por uma alfa-hélice é encontrada
em muitas proteínas. Tal padrão é chamado de unidade beta-alfa-beta. É válido
considerar as estruturas supersecundárias como intermediárias entre estruturas
secundária e terciária.

8. O que mantêm a estrutura terciária?


O que mantém a estrutura terciária são as cadeias laterais dos aminoácidos; algumas
cadeias são tão longas e hidrofóbicas que perturbam a estrutura secundária helicoidal,
provocando a dobra ou enovelamento da proteína. Muitas vezes, as partes hidrofóbicas
da proteína agrupam-se no interior da proteína dobrada, longe da água e dos íons do
ambiente onde a proteína se encontra, deixando as partes hidrofílicas expostas na
superfície da estrutura da proteína. Regiões como "sítio ativos", "sítios regulatórios" e
módulos são propriedades da estrutura terciária.

9. Roupas de lã encolhem quando lavadas em água quente, mas artigos de seda não.
Sugira uma razão para isso, baseando-se no tipo de estrutura secundária.
A lã é formada pela queratina, uma proteína fibrosa que tem sua constituição em forma
helicoidal que encolhe com água quente, por isso a característica de encolher e voltar, já
a seda, que é uma proteína produzida pelo bicho-da-seda, é formada pelas proteínas
fibroina e serina, mas sua constituição secundária é do tipo b-folha, fazendo com que ela
se encolha muito pouco com a água quente.

10.Sugira uma razão para que os portadores de anemia falciforme, às vezes, apresentem
problemas respiratórios durante um vôo em grandes altitudes.
Em grandes altitudes, com o ar fica mais rarefeito, ocorre um aumento de glóbulos
vermelhos na corrente sanguínea devido à baixa de tensão de oxigênio na hemoglobina,
porém, o portador da anemia falciforme possui hemáceas deficientes, ocorrendo então à
crise de falcização, ocasionando problemas respiratórios.

11.Adriana caracterizou o processo de cozimento de carne como uma demonstração


prática de desnaturação de proteínas. Comente a validade desta afirmação.
Com o aumento da temperatura durante o cozimento, a velocidade de vibração
molecular aumenta, com isso, interações fracas como as pontes de hidrogênio são
rompidas promovendo alteração na conformação das proteínas.

12. Defina desnaturação


Vem a ser ação de fatores do meio que desfazem ou destroem os níveis de organização
secundário, terciário e quaternário, não atingindo o primário, pois neste caso não há
mais proteína, fazendo com que as funções biológicas de uma proteína sejam perdidas.
A desnaturação pode ser reversível o irreversível.

13. Cite os agentes desnaturantes existentes.


Temperatura, pH, hormônios, pressão, drogas, solventes orgânicos solúveis em água,
detergentes, agentes redutores, concentração de sais, íon e metais pesados e estresse
mecânico.

14. Comente sobre a renaturação.


Dependendo da forma pela qual a proteína foi desnaturada, sua conformação nativa
pode ser recuperada retirando-se lentamente o agente desnaturante, como por exemplo,
fazer uma diálise contra água para retirar o agente desnaturante uréia.

15.Quando ela pode acontecer? Em que condições? Isto é possível no ser humano?
Pode ocorrer em condições específicas, como no laboratório, como exemplo, quando
adicionamos uréia e beta-mercaptoetanol, e depois de lavado o meio e retirados os
agentes desnaturantes a proteína volta à sua constituição inicial.