P. 1
Estudo Dirigido - Enzimas

Estudo Dirigido - Enzimas

4.73

|Views: 41.951|Likes:
Publicado por06698
Estudo Dirigido - Enzimas
Estudo Dirigido - Enzimas

More info:

Published by: 06698 on Mar 05, 2008
Direitos Autorais:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as DOC or read online from Scribd
See more
See less

11/15/2015

Universidade Potiguar - UnP Disciplina: Bioquímica Enzimas Propriedades gerais de uma enzima: Uma enzima é uma proteína catalisadora

. Uma proteína é um polipeptídeo constituído de aminoácidos, e um catalisador é uma substância que altera a velocidade de uma reação química. As moléculas nas quais as enzimas atuam são chamadas de substratos, e as moléculas resultam são produtos. São necessárias enzimas para quase todas as reações celulares. Características: Catalisador  Aumenta a velocidade da reação, diminuindo a energia livre de ativação. A velocidade de uma reação catalisada vai de 109 a 1012

Diagrama de energia livre de ativação

Especificidade  Uma enzima só reage com o seu substrato. Condições suaves  Temperatura: 36-42 °C, pH: 7,4 (Neutro) e Pressão: 1 Atm. Regulada  As enzimas são sempre reguladas por hormônios. Conceitos básicos: As enzimas caem em duas classes gerais:  Simples - contêm apenas radicais de aminoácidos.  Complexas ou conjugadas – além da parte protéica apresentam uma parte nãoprotéica, sendo então chamadas de holoenzimas, sendo apoenzima a parte protéica e co-fator, coenzima ou grupo prostético a parte não protéica. Co-fator É todo e qualquer mineral essencial para o funcionamento da enzima. Coenzima Vitaminas essenciais para o funcionamento das enzimas. Grupo prostético Mineral ou vitamina ligada covalentemente a enzimas. Apoenzima Enzima que apresenta apenas a parte protéica. Holoenzima Enzima completa, apresentando um co-fator, coenzima ou grupo prostético. Isoenzima Mistura de enzimas que se assemelha que fazem a mesma função. Metaloenzima Enzima que tem incorporado em sua constituição um íon metálico.
Obs.: As coenzimas diferem dos grupos prostéticos pelo fato de as coenzimas se difundirem para junto e para longe da enzima durante cada ciclo da reação, enquanto os grupamentos prostéticos permanecem ligados á enzima. Esta distinção não é absoluta, de vez que um composto serve de coenzima para uma enzima pode servir de grupamento prostético para outra.

Mecanismos de especificidade: As enzimas possuem Centro ativo, uma pequena porção de toda proteína. O centro ativo é responsável pela ligação a substratos e pela operação química nos substratos para catalisar sua transformação em produtos. Algumas enzimas possuem um centro regulador ou Alostérico. O Centro alostérico não está no centro ativo ou no local de ligação ao substrato, mas em outra parte da proteína. Chave e fechadura A enzima se une com seu substrato numa relação chave e fechadura. Esse tipo de ligação determina que o sítio ativo da enzima e seu substrato tem formatos que se completam.

Encaixe induzido Enzimas e substrato que não tem o encaixe certo, a enzima sofre uma conformação e forma o estado de transição, formando depois um novo encaixe.

Cinética Enzimática: Cinética enzimática é o estudo das velocidades das reações catalisadas por enzimas. Para muitas reações químicas, a velocidade é proporcional á concentração de um reagente. Reações de ordem zero Ações tem 0 de reações Reações de ordem 1 Ações e reações na mesma intensidade Reações de ordem Michaelis-Mentem As reações acompanham as ações até determinado ponto, para daí só manter a reação.

Vmax : Velocidade máxima da reação Km : Constante de Michaelis-Mentem

V0 : Velocidade inicial [S] : Concentração do substrato

Reação de troca simples Quando são ligados dois substratos ao mesmo tempo formando um produto. Reação de troca dupla (Ping-pong) A enzima se liga a um substrato, ocorre a reação e produz o produto, logo em seguida ela reage com outro substrato, ou seja, ela retira algo do primeiro substrato para reagir com o segundo. Inibição enzimática:

Reversível Não envolve modificação covalente. Os inibidores atuam, mas a enzima depois volta. Irreversível O inibidor reage com uma enzima e forma um complexo estável. Em conseqüência, a enzima é inativada por um período muito longo, ficando incompativo com o tempo de vida do organismo. Competitiva O inibidor e um substrato não podem se ligar simultaneamente á enzima, porque se ligam as mesmas formas dela. ( Não alteram a velocidade máxima).

Não-competitiva O inibidor pode ligar-se á enzima livre e ao complexo enzima-substrato.

Incompetitiva O inibidor só pode se ligar ao complexo Enzima-substrato.

Controle de Reações: Enzima limitante Enzima mais lenta, com km maior. Modulador alostérico Podem ser: Positivo estimula a reação enzimática Negativo desestimula, ou seja, desacelera a reação Homotrópico quando o hormônio ativador também for uma proteína. Heterotrópico quando o hormônio ativador não for uma proteína. ESTUDO DIRIGIDO

1-

Conceitue uma enzima utilizando as principais características dela. Enzimas são proteínas complexas que produzem uma alteração química específica sobre outras substâncias sem que exista uma alteração sobre si mesma. Sua principal função é a catálise biológica, alem de reguladoras dessas reações, por isso são consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular. Diferencie coenzimas, cofatores e grupos prostéticos. Coenzima: compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas que atuam com a enzima. Cofatores: compostos inorgânicos (sais minerais) que também atuam com a enzima. Grupos prostéticos: coenzima ou cofator ligado covalentemente à enzima. O que é uma holoenzima? É a enzima quando ligada a um grupo prostético, coenzima ou cofator. Diferencie reação de ordem zero, um e Michaelis-Mentem. Na reação de ordem zero, as ações enzimáticas tem zero de reações, nas reações de ordem 1, as ações e reações seguem a mesma intensidade e nas reações de ordem Michaelis-Mentem as reações acompanham as ações até determinado ponto, para então manter a reação nesse ponto. Qual a importância teórica e prática de se determinar o Km de uma enzima? Quanto maior o Km de uma enzima, menor será sua velocidade máxima na reação, isso em teoria é importante para análises em laboratório para depois aplicações práticas como produção de remédios. Quais são as condições ideais de temperatura, pressão e pH para uma enzima funcionar? Para que ocorra uma reação enzimática, o ambiente deve apresentar-se com a temperatura entre 36-42 °C, o pH em torno de 7,4 (Neutro) e numa pressão à 1 Atm Quais os modelos principais de interação de uma enzima com o seu substrato, para explicar a especificidade? Os principais modelos são chave e fechadura e o encaixe induzido Cite e explique os principais tipos de inibições enzimáticas existentes. Reversível, quando a inibição ocorre e depois se desfaz, irreversível quando a ação inibidora é tão longa que se torna incompatível com a vida, competitiva quando o agente inibidor se liga ao sitio ativo da enzima, não permitindo que ela reaja com seu substrato, não competitiva quando o agente inibidor se liga a enzima em outro ponto que não seja o sitio ativo, anulando sua reação com o substrato por provocar modificação na estrutura da enzima e incompetitivo quando o inibidor se liga diretamente à enzima a ao seu substrato ao mesmo tempo. Os inibidores podem ser usados como venenos ou como medicamentos. Explique. Um inibidor pode diminuir e até mesmo paralisar uma ação enzimática. Isso é o que acontece com o veneno de algumas serpentes, que possui um inibidor enzimático que paralisa enzimas responsáveis pela contração muscular, o que provoca parada respiratória e cardíaca, caracterizando um veneno letal. Outro tipo de veneno de serpente causa brusca queda de pressão, o que também leva o indivíduo à morte, mas, se manipulada em laboratório esse mesmo agente inibidor presente no veneno serve como remédio para controlar a pressão arterial de quem sofre de pressão alta.

2-

34-

5-

6-

7-

8-

9-

10 - Qual o papel da modulação alostérica nas atividades enzimáticas?

Um modulador alostérico das enzimas são os homônimos. São substâncias que reagem com as enzimas controlando sua atividade, servido então como regulador de atividade enzimática. 11 - O que são metaloenzimas e isoenzimas? Metaloenzimas são enzimas que para serem ativas requerem um metal à sua constituição e isoenzimas é um grupo de múltiplas formas moleculares da mesma enzima que desempenham a mesma reação.

You're Reading a Free Preview

Descarregar
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->