Exercícios de Aminoacidos, proteínas e enzimas para Bioquimica – 135h Entregar até 16 e 17 de setembro de 2010 para os monitores Rodrigo ou Mozer

(laboratório de bioquímica). Pode ser entregue por outros caso a presença não seja possível. Se feito manualmente, com letra legível. O exercício valerá presença. 1. Classifique os grupamentos químicos das cadeias laterais dos aminoácidos triptofano (Trp), valina (Val), glicina (Gly), ácido glutâmico (Glu), arginina (Arg) e fenilalanina (Phe) como: a)hidrofóbico b)polar c)ácido d)básico e)neutro f)aromático 2. O que os aminoácidos Treonina e Tirosina têm em comum? 3. Represente a estrutura primária do polipeptídeo Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu, identificando na cadeia polipeptídica: a) o N-terminal, b) o C-terminal, c) os resíduos de aminoácidos, d) as cadeias laterais, e) as ligações peptídicas. 4. Por que a Glicina não apresenta atividade ótica? 5. Quais aminoácidos são capazes de formar pontes de H? quais promoveriam interações hidrofóbicas? quais se enquadram em ambas as categorias? 6. O que é pI de um aminoácido e como é calculado? 7. Por que o aminoácido histidina é considerado o melhor tampão em pH 7? 8. Faça a dissociação completa, a partir do pH 1 de: Um aminoácido monoaminomonocarboxílico Um aminoácido diaminomonocarboxílico Um aminoácido monoaminodicarboxílico 9. O que é um peptídio?

Qual(is) aminoácido(s): a) está positivamente carregado em pH 7.10. c) Em que ponto o pH tem o valor igual ao pKa de ionização do grupo amino da glicina.0. b) Em que ponto o pH tem valor igual ao pKa de ionização do grupo carboxila da glicina. 12. d) Em qual ponto a glicina tem capacidade máxima de tamponamento. e) possui um grupo alfa-amino. a) Em que ponto a glicina estará presente predominantemente na forma +H3N-CH2-COOH. 13. demonstrando seus produtos. d) é o único com cadeia lateral com pKa aprox.TITULAÇÃO DA GLICINA: Para cada uma das afirmativas abaixo identifique os pontos chave na titulação. e) Em qual ponto a carga líquida média da glicina é igual a zero.Escolha três aminoácidos quaisquer e monte um peptídio. .=7.Como são classificados os peptídeos de acordo com o no de aminoácidos? 11. c) possui grupo como R um hidrocarboneto saturado. sendo hidrofóbico e neutro em qualquer pH. b) possui grupo R aromático.

Dê exemplos de aminoácidos que por suas características químicas podem estar presentes na superfície de uma proteína de membrana e de uma proteína do sangue e explique.f) Em qual ponto o grupo carboxila da glicina está totalmente titulado.Que características uma molécula deve ter para ser chamada de "Zwitterion"? 16. g) Em qual ponto metade dos grupos carboxila está ionizada.Por que a solubilidade de uma proteína é baixa em um pH próximo ao seu pI? 20. Citar exemplos.Caracterize detalhadamente os diferentes níveis estruturais de organização das proteínas. 14. h) Em qual ponto a glicina está totalmente titulada. 18.Quais os fatores que influenciam a solubilidade das proteínas? 17. 25.Quais as principais formas de regulação das enzimas? Descreva-as. j) Em qual ponto da titulação a espécie predominante é H2N-CH2-COOk) Se deseja usar a glicina como tampão eficiente. 23. Citar exemplos de proteínas com estrutura quaternária. .Defina: a) Enzimas b) Centro ativo 21. i) Em qual ponto a forma predominante é +H3N-CH2-COO-. quais pontos apresentam os piores valores de pH para capacidade tamponante. 24. exemplificando.Quais os níveis de organização estrutural que seriam danificados durante o processo de desnaturação de uma proteína? 19. beta folha e dobra beta que compõem a estrutura secundária das proteínas globulares.Definir proteínas globulares e fibrosas.Qual a função das enzimas nos sistemas biológicos? O que aconteceria se as reações metabólicas ocorressem sem a presença das enzimas? 22. 26.Definir estrutura quaternária de proteínas globulares. descrevendo as forças responsáveis pelos mesmos.O que você entende por região de pH tamponante? 15.Descreva as estruturas regulares alfa-hélice.

d) ter a mesma função biológica do substrato da enzima. g) A velocidade de reação é igual ao produto da concentração do complexo ES pela constante k2. g) São consumidas nas reações que catalisam. Para isso. d) Asseguram a conversão completa de substrato em produto. indique se V ou F: a) Para funcionar eficientemente. c) recobrir toda a molécula da enzima. dessa forma favorecendo a formação do produto. f) A concentração da enzima é normalmente muito mais baixa que a concentração do substrato .Para cada alternativa a seguir. c) Km é igual à concentração de substrato que resulta em velocidade máxima de reação. a velocidade de reação é independente da concentração do substrato. . f) Diminuem a energia de ativação para a conversão de substrato em produto. 28. pode-se fornecer à célula uma substância que ocupe o sítio ativo dessa enzima. 29.Sobre as enzimas.27. d) Em concentração muitas altas de substrato. c) Aumentam a velocidade de conversão do reagente em produto.Para inibir a ação de uma enzima. e) promover a denaturação dessa enzima. b) ter a mesma estrutura espacial do substrato da enzima. ou: Vo = [ES] x k2. essa substância deve: a) estar na mesma concentração da enzima. indique se V ou F: a) a unidade d medida de Km é velocidade por segundo b) Km = k2 + k-1/k1. precisam estar em concentrações semelhantes às concentrações dos reagentes. e) A concentração do complexo ES permanece constante ao longo da reação. b) Aumentam o valor da constante de equilíbrio. e) Asseguram que o produto é termodinamicamente mais estável que o substrato.

d) C ser mais importante para o organismo. e) C fornecer energia para as reações metabólicas. uma pessoa pode suprir suas necessidades por vários dias. se fizer o mesmo em relação à vitamina C não terá o mesmo efeito. Essa diferença na forma de administração se deve ao fato de a vitamina: a) A ser necessária em menor quantidade. porém. necessitando de reposições diárias dessa vitamina. c) A ser lipossolúvel e ficar armazenada no fígado. b) A ser sintetizada no próprio organismo.Tomando uma grande dose de vitamina A. .30.

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