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Estudo dirigido
1. As diferenças quantitativas na atividade biológica entre dois enantiômeros de um composto algumas vezes
são enormes. Por exemplo, o isômero D da droga isoproterenol, usada no tratamento de asma leve, é 50 a
80 vezes mais efetivo como broncodilatador do que o L isômero. Identifique o centro quiral do isoproterenol.
Por que dois enantiômeros possuem bioatividade tão radicalmente diferente?
4. Explique de que maneira é mantido o pH do organismo em resposta à produção de ácido? Quais são os
tampões fisiologicamente mais importantes?
5. Qual o tipo de reação e de ligação que se estabelece quando dois aminoácidos são posicionados de
maneira que o grupo carboxila de um fique adjacente ao grupo amino do outro?
6. Nos organismos vivos quais são as interações não covalentes mais importantes? Por que pode-se afirmar
que elas são também responsáveis pela dinâmica das reações que ocorrem nos organismos vivos?
7. Qual a relação do efeito do pH sobre a atividade enzimática e a presença de grupamentos R ionizáveis nos
aminoácidos?
8. O nível estrutural de uma proteína menos afetado pela perda de pontes de hidrogênio é:
a) nível primário b) nível secundário c)nível terciário
d) quaternário e) todos os níveis estruturais são igualmente afetados
9. Explique detalhadamente a relação entre os seguintes conceitos: energia de ativação, estado de transição, o
funcionamento das enzimas e a velocidade da reação.
10. Uma enzima trabalha melhor sob dada condição do que em outras, pois essas condições ótimas favorecem
a forma mais ativa da molécula enzimática. Explique e exemplifique dois fatores que afetam a atividade
enzimática.
Assinale:
a) I, II e III são verdadeiras
b) I, II e III são falsas
c) I e II são verdadeiras
d) I e III são falsas
e) II e III são verdadeiras
14. Devido ao fato de as propriedades biológicas das biomoléculas serem basicamente determinadas pelos
seus grupos funcionais, é importante identificá-las. Em cada um dos compostos abaixo, circule e identique o
nome de cada grupo funcional.
15. Os esquemas seguintes representam duas possibilidades de alterações das propriedades de uma proteína.
Esquema I Esquema II
Os esquemas I e II dizem respeito às alterações em quais das estruturas das proteínas? Explique.
16. A alanina é um ácido diprótico, o que significa dizer que pode sofrer duas reações de dissociação. Dada a
estrutura parcialmente protonada ou zwiteriônica, abaixo, desenhe as estruturas químicas das outras duas
formas da alanina que predominam em solução aquosa: a forma totalmente protonada e a forma totalmente
desprotonada.
pK (- COOH)= 2,34
pk (- NH3+)= 9,69
Qual das três formas possíveis da alanina pode estar presente em maior concentração em soluções com os
seguintes pHs: a) 1,0 b) 6,2 c) 11,9.
17. Uma prática comum entre competidores de corrida de curta distância é a respiração rápida e profunda
(hiperventilação) por cerca de meio minuto para remover o excesso de CO2 de seus pulmões um pouco antes
da corrida começar. O pH sanguíneo pode aumentar para 7,6. Explique por que o pH sanguíneo aumenta.
18. A glutenina, uma proteína do trigo, rica em um determinado tipo de ligação covalente é responsável pelo
caráter aderente e elástico da massa feita com farinha de trigo. Similarmente, a natureza dura e resistente do
casco da tartaruga é devida a estas mesmas ligações de sua α- queratina. Que tipo de ligação covalente as
afirmações acima se referem? Qual é a base molecular para a correlação entre o conteúdo dessas ligações e as
propriedades mecânicas das proteínas?
19. Por que a mioglobina e a hemoglobina precisam de um grupo prostético heme para realizar o transporte
eficiente de oxigênio em organismos multicelulares mais complexos como os animais? Explique de forma
detalhada.
20. Assinale o gráfico que melhor representa o
efeito da concentração do substrato na velocidade
de uma reação catalisada por uma enzima.
Explique o porquê da sua escolha.