Tema: forma e estrutura de proteínas: Proteínas funcionais .

Objectivo:
Compreender como são construídas as proteínas;

Identificar as diferentes estruturas de proteínas

Conhecer os diferentes grupos de proteínas funcionais

.compreender que a forma e estrutura de uma proteína esta relacionado

com a sua função.
 Proteínas: Conceito

• Vem de protos. que quer dizer, primeiro, ou mais importante. As proteínas são

substâncias orgânicas com azoto, que é essencial para construir os tecidos de um

organismo seja ele vegetal como animal

• São moléculas importantes em células.

• Estão envolvidos em praticamente todas as funções celulares.

• Sua construção por aminoácidos é codificada por um segmento de DNA

envolvendo RNA e um gene especifico, num processo chamado de tradução.

A partir do DNA ocorrem as transcrições, com a fabricação de RNAs:
Transportadores, ribossômicos e mensageiros.

Esses elementos, cada um com incumbência peculiar no auxílio do processo de

tradução, proporcionam a produção de uma ou várias proteínas.

Portanto, as proteínas sintetizadas possuem características próprias,

desempenhando funções específicas no organismo. Qualquer anormalidade genética,
transcricional ou traducional (mutações ou eventuais erros), incidem directamente
sobre a proteína, comprometendo a forma e o funcionamento desta.
As proteínas são macromoleculas versáteis quanto as funções:

Enzimáticas – participam nas reacções celulares

Anticorpos – especializadas, envolvidas na defesa do organismo a partir de antígenos

(invasores)

Proteínas contráteis - actina e miosina responsáveis pelo movimento

Proteínas hormonais - incluem a insulina, a oxitocina, e somatotropina proteínas

mensageiras que ajudam a coordenar as atividades de certas corporais

Proteínas Estruturais - são fibrosas e fibrosa e de apoio queratina, colágeno, elastina

elastina

Proteínas de Armazenamento - armazenar aminoácidos Ovalbumina caseína

Proteínas de transporte transportadoras de moléculas hemoglobina e citocromos

Citocromos operam na cadeia de transporte de elétrons como proteínas transportadoras de

 Os aminoácidos são as estruturas fundamentais das proteínas

• Na formação das proteínas, os aminoácidos combinam-se para formar moléculas mais

complexas; as ligações covalentes formadas entre aminoácidos são chamadas de
ligações peptídicas

• Formula geral dos a-aminoácidos

• Quando o polipeptideo exceder o peso molecular acima de 8000 ou 10000

Daltons, ou seja, 50 a 100 aminoácidos passa a ser chamado de proteína.

• Proteínas apresentam as mesmas características físico-químicas dos aminoácidos:

 em soluções formam soluções coloidais (soluções gelatinosas

 Propriedades

• Propriedades Hidrofílicas - considerando a água como seu solvente

• Propriedades Interfásicas – refre-se ao sistema heterogeneo, líquido

imiscível
• Propriedades Intermoleculares - ≠ conformações naturais, filamentos ou
globular.

• Propriedades Sensorias – refere-se a propriedade do produto (testura)

• Quando hidrolisadas as proteínas são decompostas em uma mistura de

aminoácidos, que é característica para cada tipo de proteína.

• As proteínas que são de diferentes funções possuem diferentes seqüências de

aminoácidos (cadeias peptídicas).
Classificação das proteínas quanto à composição química

Existem dois tipos de proteínas em relação à hidrolise

Proteínas Simples: quando hidrolisadas fornecem apenas aminoácidos (ex:

Ribonuclease, quimotripsina, Albumina, queratina).

Proteínas Conjugadas: quando hidrolisadas fornecem Aas e um componente

químico, denominado grupo prostético. Assim, as proteínas conjugadas são

classificadas de acordo com o grupo prostético

Ex: membrana plasmática lipoprotéica, proteoglicanas, hemoglobina,

.
 Estrutura das proteínas
• As proteínas são formadas por um conjunto de 20 tipos diferentes de aminoácidos (Aas);
• Nas sua construcao, podem ser constituídas por uma única, duas ou mais cadeias
polipeptídicas, ou seja, são compostas por ligações peptídicas de dois ou mais Aas;

• Cada proteína têm uma seqüência de Aas que lhe confere uma estrura única, que por
sua vez lhe confere uma detreminada função, isto significa que esta seqüência de Aas tem
um papel fundamental na estrutura de uma proteína, e na função que ela desempenha;

• Dependendo da capacidade metabólica, alguns seres vivos, como por exemplo, os

vegetais (seres autotróficos), conseguem sintetizar todos os polipeptideos necessários
ao equilibrado funcionamento do organismo. No entanto, os animais (seres
heterotróficos), requerem os nutrientes essenciais através do hábito alimentar, suprindo as
restrições metabólicas.
 Estrutura das proteínas na Célula
 

As proteínas diferem entre si pelo número, tipo e sequência dos aminoácidos em

suas estruturas.

A sequência linear de aminoácidos de uma proteína define sua estrutura primária

 Estrutura secundaria

• Estrutura Secundária: refere-se ao arranjo regular e repetitivo dos resíduos

de Aas na cadeia polipeptídica. Segue sempre um padrão de repetição seja
em conformação Beta, ou Alfa-Hélice.

• É uma estrutura estável, cujas voltas são mantidas por pontes de

hidrogênio
 Estrutura terciária

• As proteínas estabelecem outros tipos de ligações entre suas partes. Com isto,
dobram sobre si mesmas, adquirindo uma configuração espacial tridimensional
Essa configuração pode ser filamentar como no colágeno, ou globular, como
nas enzimas

Uma alteração na seqüência de aminoácidos (estrutura primária)

implica em alterações nas estruturas secundária e terciária da
proteína. Como a função de uma proteína se relaciona com sua
forma espacial, também será alterada. Um exemplo clássico é a
anemia falciforme
 Estrutura quaternária

• Refere-se à relação espacial entre duas ou mais cadeias polipeptídicas, para

compor uma proteína funcional. Onde duas ou mais proteínas se combinam
para exercer uma determinada função biológica.
• Hb é uma proteína tetrâmera

Atracções ocorrem apenas por pontes de hidrogênio

A maioria das enzimas do organismo se encontram neste nível,
sendo que a maioria na forma de dímeros
 Factores do meio que alteram a estrutura de organização:

•
 
pH, temperatura, pressão, hormônios, etc...
• Estrutura terciária é muito sensível a estas alterações.
• A variação de qualquer uma destas condições pode causar desnaturação
reversível ou irreversível.

• Desnaturação das proteínas

• Acção de factores do meio que desfazem ou destroem os níveis de organização
secundário, terciário e quaternário, não atingindo o primário, pois neste caso
não se tem mais proteína.
 
• Desnaturação ocorre nas proteínas para as mesmas perderam as suas funções
biológicas.  
 Classificação das proteínas quanto à forma:

Filamentosa: apresenta dobramentos em sua estrutura, e como o próprio nome

indica são compostas por cadeias filamentosas alongadas próprias para exercer
esforço mecânico.
Colágeno, queratina, miosina, etc...
Globosa: enovelamento da estrutura terciária.
Proteínas plasmáticas, enzimas, albumina, etc...
 Visão geral do metabolismo proteico

As proteínas são hidrolisados por enzimas especificas denominadas peptidases ou proteases

(pois quebram as ligações peptídicas que unem os aminoácidos entre si).
As peptidases podem ser classificadas de acordo com o local onde agem nas
proteínas
Endopeptidases
- Tripsina
- Tripepsina, dipepsina
Exopeptidases
Carboxipeptidases: atuam na extremidade carboxílica.
Aminopeptidases: atuam sobre a extremidade amínica.
Síntese protéica:
Proteólise:

É à volta da síntese protéica, pois após as proteínas cumprirem seu papel biológico
ou seja suas funções biológicas, são novamente degradadas ate aminoácidos livres.
Compostos nitrogenados não protéicos (CNÑP): Bases nitrogenadas:

Degradação e excreção de aminoácidos:

Após as proteínas cumprirem seu papel biológico

ou seja suas funções biológicas, são novamente
degradadas ate aminoácidos livres.
Os aminoácidos livres são armazenados, mas não
em grande quantidades mantendo-se num pool
relativamente constante, mas os excedentes são
por suas vezes constantemente degradados e
excretados na forma de produtos mais simples.
Durante o processo de degradação o nitrogênio é retirado e convertido em uréia, sua
forma mais importante de excreção.

O restante da cadeia carbônica é reutilizado para fins energéticos.

Estes processos envolvem três etapas:
Transaminação: transferência do grupo amina NH3+ para um cetoacido Ka.
Desaminação: para que o aminoácido seja degradado é necessário que ocorra a
eliminação de sal fração amínica.

Ciclo da uréia: a uréia é o principal catabólito dos aminoácidos sendo proveniente da

amônia.

Balanço nitrogênico (bn):

É a diferença entre o nitrogênio ingerido e o excretado, que deve ser igual a zero nos
indivíduos adultos normais.
Transaminação: são reações que transferem o grupo amina.

Co-enzimas: são substancias que auxiliam enzimas em suas funções, para a mesma
desencadear o melhor desempenho possível.

Desaminação:

É um processo pelo qual um aminoácido se transforma em 1 cetoacido (ka) correspondente e

o ka se transforma em um outro aminoácido correspondente, vale destacar que o ka formado
conserva a cadeia lateral R1 do aminoácido que lhe deu origem e o aminoácido formado
conserva a cadeia lateral R2 de seu ka correspondente.
Desnaturação das Proteínas