Um dos grupos mais importantes – versáteis.
São
macromoléculas constituídas de aminoácidos.
*Função:
- Estrutura dos tecidos (colágeno, queratina, actina e
miosina);
- Função hormonal (insulina)
- Função enzimática (lipase)
- Função de defesa (anticorpo)
- Função nutritiva (vitelo do ovo)
- Coagulação sanguínea (fibrinogênio)
- Função de transporte (hemoglobina)
*Constituição: até 20 aminoácidos diferentes –
peptídeos
Um aminoácido consiste em um carbono central com
uma ligação a grupo amino (-NH2), outra a um grupo
carboxila (-COOH), a terceira a um átomo de
hidrogênio e a quarta a uma cadeia lateral variável.
*Ligação peptídica: as proteínas também são chamadas
de polipeptídios, porque os aminoácidos que as
compõe são unidos por ligações peptídicas.
- uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-
NH2) de um aminoácido com o grupo carboxila ( -
COOH) de outro aminoácido.
Proteínas são polímeros de aminoácidos. Essas são
diferenciadas por:
- quantidade de aminoácidos do polipeptídios;
- tipo de aminoácido;
- sequência dos aminoácidos;
*Classificação das proteínas: as proteínas podem ser
simples ou conjugadas:
SIMPLES: são também denominadas de
homoproteinas e são constituídas, exclusivamente por
aminoácidos. Ex: albumina, globulina.
CONJUGADAS: são também denominadas
heteroproteinas. As proteínas conjugadas são
constituídas por aminoácidos mais outro componente
não-proteico, chamado grupo prostético. Ex:
fosfoproteinas, lipoproteínas, hemoglobina.
Podemos descrever a estrutura da proteína em quatro
níveis:
Estrutura primária – sequência dos aminoácidos na
cadeia polipeptídica.
Estrutura secundária – refere-se à configuração
espacial da cadeia polipeptídica, como ela se enrola ou
forma camadas. A estrutura mais comum em proteínas
animais é a hélice-α , uma forma helicoidal. Uma
estrutura secundária alternativa é a folha pregueada β.
Muitas proteínas consistem de regiões de α-hélices e
folhas pregueadas β alternadas. Estrutura terciária –
especifica a forma na qual a α-hélice, a folha
pregueada β e outras regiões estão dobradas.
Estrutura quaternária – associação entre proteínas
individuais para formar um arranjo específico.
A perda das estruturas secundária e terciária da
proteína ou rompimento de ligações peptídicas é
denominada desnaturação da proteína.
*Desnaturação de proteínas:
- rompimento das ligações que formam As proteínas que não se ligam são lavadas na coluna, e
tridimensionalmente a proteína. a proteína ligada é eluida com a solução contendo uma
-acontece quando: há aumento da temperatura ou concentração elevada de sal quanto do ligante livre.
alteração no Ph.
*Não há reserva considerável de aminoácidos livres no
organismos. Não são armazenados como fonte de
energia.
- os aminoácidos permanecem em estado de
reciclagem, onde os aminoácidos livres serão
utilizados na síntese de novas proteínas ou degradados
em amônia no fígado, musculo, cérebro e rins ( nesse,
os aminoácidos que não são utilizados são eliminados
na forma de ureia pela urina – NH3: Amônia).

*Peptídeos de importância biológica:

- Glutationa: ação antioxidante. Proteção contra efeitos
tóxicos dos intermediários ativos do oxigênio.
-Ocitocina: hormônio que atua no sistema reprodutor
feminino – amplitude das contrações uterinas no fim
da gestação.
-Vasopressina ou ADH: aumenta a reabsorção de água.
Diminui o volume de urina.
-Glucagon: hormônio polipeptídico. Produzido pela
célula alfa das ilhotas do pâncreas. Faz o contrario da
Insulina.
Efeito fisiológico: degradar o glicogênio.
Sintetizar glicose
Estimular a liberação de ác.graxos
do tecido adiposo.
*Purificação de proteínas:
- Cromatografia de troca iônica:
Explora as diferenças no sinal e na magnitude de carga
elétrica líquida de proteínas em um dado pH.
A matriz da coluna é polímero sintético (resina)
contendo grupos carregados ligados (trocadores de
cátions ou trocadores de ânions);
A afinidade de cada proteína pelos grupos carregados
na coluna é afetada pelo pH e pela concentração de
íons de sais livres.
Enquanto a solução contendo proteínas permanece na
coluna, frações deste efluente são coletadas em tubos
teste (cada fração pode ser testada para a presença de
proteínas de interesse).
- Cromatografia de afinidades:
Tem como base a afinidade de ligações.
Os grânulos da coluna possuem um grupo químico
covalentemente ligado (ligante).
Quando uma mistura de proteínas é adicionada a
coluna, qualquer proteína com afinidade por este
ligante se liga aos grânulos e sua migração através da
matriz é retardada.