PROTEÍNAS

 Proteínas – (Protos = Primeiro)

 Biomolécula mais importante
 São as macromoléculas orgânicas mais
abundantes das células, fundamentais para a
estrutura e função celular.
 Elas são formadas por aminoácidos ligados entre Peptídios
si e unidos através de ligações peptídicas.  Constituídos por aminoácidos que se associam
pela reação entre a carboxila de um aminoácido
Aminoácidos – constituição com o grupo amina de outro
 Os aminoácidos são moléculas orgânicas que
possuem, pelo menos, um grupo amina (NH2) e
um grupo carboxila (COOH) em sua estrutura.
 20 tipos de radicais (aminoácidos padrão)

Classificação

Quanto a natureza dos radicais

 APOLAR
Alifático (cadeia carbônica aberta)
Aromático (cadeia carbônica fechada) Ligações peptídicas
 POLAR  As proteínas são polímeros de aminoácidos ligados
Neutro entre si por ligações peptídicas.
Ácido (Negativo)
Básico (Positivo) Aminoácidos, peptídeos e proteínas

Quanto à origem
O organismo animal é incapaz de produzir endogenamente
os vinte aminoácidos necessários a construção das
proteínas, alguns devem obrigatoriamente fazer parte da
dieta alimentar
 Essenciais – Organismo não sintetiza: suínos não tem
quantidade suficiente de metionina- via dieta
 Não-essenciais – Organismo sintetiza
Todos são metabolicamente essenciais
Galinhas poedeiras- albumina
Aminoácidos limitantes
 Estão presentes na ração em concentração inferior
à exigida pela espécie, impedindo o
desenvolvimento pleno do seu potencial produtivo
 O que limita no organismo do animal um
aminoácido LIMITANTE?
- Limitante por deficiência
- Limitante por excesso
 A suplementação de aminoácidos limitantes
deverá ser realizada na sequência da sua limitação
 São aas presentes na dieta em uma concentração
menor do que a exigida pelo animal
 Podem ser limitantes na ração um ou mais
aminoácidos
 Os três aminoácidos mais limitantes são: lisina,
metionina e treonina
Classificação dos peptídios
 Dipeptídeos – dois aminoácidos
 Tripeptídeos – três aminoácidos
 Oligopeptídeos – Até 10 unidades de aminoácidos
(exemplo ADH – hormônio antidiurético – 8
aminoácidos)
 Polipeptídios – 11 a 100 unidades de aminoácidos
(exemplo insulina – 51 unidades de aminoácidos)
 Proteínas – Constituídas total ou parcialmente de
aminoácidos (Superior a 100 unidades de
aminoácidos – hemoglobina – 574 aminoácidos)
Funções das proteínas
 Hormonal: Insulina e Glucagon
 Estrutural: Colágeno e Queratina
 Transportadora: Albumina e Hemoglobina
 Catalizadora: Enzimas
 Protetora: Anticorpos e Fibrinogênio
 Contrátil: Actina e Miosina
Propriedades gerais das proteínas
 Sequências de aminoácidos
A–B–C–D-A–B–C–D
A–B–C–D-D–A–C–D
Alteração na sequência de aminoácidos (Mutação)
Hemoglobina anormal: anemia falciforme
 Leite Tipo A2A2
A β-caseína do leite possui 209 aminoácidos, sendo que  Compostas, conjugadas ou heteroproteínas – são
as variações A1 e A2 diferem apenas por um aminoácido formadas por cadeias de aminoácidos ligadas a
na posição 67 grupos diferentes, denominados grupos
Quando ocorre a síntese protéica, os aminoácidos vão ter prostéticos.
a sequência ideal, quando a sequência não ocorre de  Exemplo: glicoproteínas, o grupo prostético é
maneira adequada ocorre mutação um glicídio
A beta-caseína representa cerca de 25 a 30% do total de
proteína do leite. Quanto à sua estrutura
O leite de búfala contém apenas a beta-caseína A2.  Primária
A sequência de aminoácidos para cada função existe uma  Secundária
única sequência, hemoglobina tem aminoácido presente  Terciária
na estrutura vários componentes por motivos genéticos  Quaternária
não tem presença desse aminoácido acontecendo
mutação: Anemia Falciforme Estrutura primária
 Sequência de aminoácidos que compõe a cadeia
polipeptídica(menos de 100 aminoácido)
 A cadeia principal da proteína formada pela
ligação dos aminoácidos e que mostra a sequência
em que eles aparecem.

Estrutura secundária
 É a maneira como uma estrutura primária pode se
organizar
 Quando é organizado por meio de um
enovelamento da estrutura primária, forma um
hélice
 Também pode ser formada por um esqueleto
polipeptídico quase estendido, no formato e folha
 A estrutura secundária geralmente é resultante de
ligações de hidrogênio que ocorrem entre o
hidrogênio do grupo – NH e o oxigênio do grupo C
 Tipos de leite dependem da genética ═ O.
 Ligações covalente
 Colágeno proteína estrutural

Estrutura terciária
 Quando as estruturas primárias das proteínas
dobram-se sobre si mesmas.
 Ela ocorre geralmente como resultado de ligações
de enxofre, conhecidas como pontes dissulfetos.
 Mioglobina

Estrutura Quaternária
 Complexos proteicos: mais de uma subunidade
proteica.
 É a união de várias estruturas terciárias que
Propriedades gerais das proteínas assumem formas espaciais bem definidas.
 Presença de radicais ou moléculas que não são  Fibrilares e Globulares
aminoácidos (grupos prostéticos)  Lig. Quartenárias: ligações de proteínas já
 Pequenas moléculas que se ligam covalentemente formadas
ou não a cadeia de aminoácidos

Quanto à forma:
 Globulares – são proteínas formadas pela ligação
de diversos aminoácidos dobrados em forma de
bola (ex.: albumina e a hemoglobina).
 Fibrosas – são proteínas formadas pela ligação de
diversos aminoácidos, em um formato alongado
(ex.: colágeno, elastina e queratina).

Estrutura Quaternária
Quanto à composição  Essa estrutura é formada por quatro estruturas
 Proteínas Simples ou homoproteínas – formadas terciárias.
exclusivamente por aminoácidos;
 Exemplo: albumina
  Existem entre elas grupos prostéticos (heme)
formados pelo ferro.

Fibrosas
 Função: Estrutural, suporte e proteção
 Caracterizadas por proporcionar resistência e
flexibilidade às estruturas onde ocorrem
 Insolúveis em água, Colágeno, Queratina

Globulares
 Função: Enzimática, reguladoras, transporte e de
defesa
 Cadeias esféricas ou globulares
 Grupo hidrofóbicos interior e hidrofílicos exterior
(Solúveis em água)

Desnaturação

 Perda da estrutura tridimensional

 Perda da conformação de uma proteína = Perda
da função e atividade biológica

Causas da desnaturação
 Aumento de temperatura
 Extremos de pH
 Solventes orgânicos (etanol, acetona)
 Agitação mecânica da solução proteica (espuma)
 Sais minerais (Presença de solutos)
 Rompimento das ligações fracas (preserva a
estrutura primária)
 Ovo
 LIPÍDEOS
 São formadas pela união de dois tipos de Cadeias Insaturadas:
substâncias orgânicas: ácidos graxos e álcool
formando um éster  Contêm ligações duplas
 Ácido graxo + Glicerol → Lipídio  A grande maioria dos ácidos graxos em vegetais e
 Substância orgânica insolúvel em água e solúvel animais possui esse tipo de cadeia
em solventes orgânicos apolares: são solúveis em Cadeias Saturadas:
acetona, éter e clorofórmio.
 Moléculas apolares (sem carga elétrica)  Apenas ligações simples

Principais funções dos lipídeos Glicerídeos

Em geral, desempenham 3 funções principais:  Glicerol + Ácidos graxos

 Monoglicerídeo: Glicerol + 1 Ácido graxo
 São componentes essenciais das membranas  Diglicerídeo: Glicerol + 2 Ácidos graxos
biológicas
 Triglicerídeo: Glicerol + 3 Ácidos graxos
- Todos os tecidos apresentam lipídios em sua
 Glicerol: Álcool cuja moléculas apresentam três
composição, uma vez que a membrana das células
carbonos e três hidroxilas(OH)
é formada por fosfolipídios.
 Ligação Glicerol + Ácido graxo
 Contém cadeias de hidrocarbonetos que servem
como reserva energética Triglicerídeos
 Sinalização celular
 Precursores de hormônios e de sais biliares;  Gorduras e óleos são misturas complexas de
 Transporte de vitaminas lipossolúveis; triglicerídeos;
 Isolante térmico e físico;  Óleos vegetais são mais ricos em resíduos de
 Impermeabilização de superfícies. ácidos graxos insaturados que as gorduras
animais;
Classificação dos lipídeos  Por isso possui menor ponto de fusão.
 As gorduras são uma forma eficiente de
 Ácidos graxos
armazenamento de energia metabólica.
 Glicerídeos
 Fornecem significativamente mais energia, por
 Ceras
unidade de massa, do que os carboidratos e
 Esteroides proteínas, 2,25 vezes mais energia quando
 Fosfolipídeos oxidados.
 Caratenoides
 As gorduras fornecem 6x mais energiametabólica
do que o glicogênio.
 Nos animais, os adipócitos são responsáveis
Ácidos graxos armazenamento dos triglicerídeos;
 O tecido adiposo é mais abundante na camada
 São ácidos carboxílicos com grupos laterais de
subcutânea e na cavidade abdominal.
longas cadeias de hidrocarbonetos.
 Nas plantas e nos animais os ácidos graxos Glicerídeos
predominantes são:
Ácido Palmítico  Óleos: Os ácidos graxos são insaturados
Ácido Oleico  Consistência líquida à temperatura
Ácido Linoleico  Não ocorre um “empacotamento” entre as
Ácido Esteárico longas cadeias carbônicas.
 Podem ser encontrados de 2 formas: Saturados  Gorduras: Os ácidos graxos são saturados
e Insaturados  Consistência sólida à temperatura ambiente
 Moléculas que possuem longas cadeias carbônicas  Ocorre um “empacotamento” entre as longas
com um grupocarboxila (COOH) cadeias carbônicas.
 Funções dos Glicerídeos
Reserva energética
 Sementes oleaginosas
Tecido adiposo animal (gordura)
Ceras
 Formada por uma molécula de álcool diferente do
glicerol, unida a uma ou mais moléculas de ácidos
graxos.
 Propriedades
Sólidas à temperatura ambiente
Insolúveis em água
Pontos de fusão maior que os glicerídeos
 Funções das ceras
Cerúmem: protege contra entrada de agentes
estranhos no conduto auditivo;
Reveste folhas, impedindo a evaporação
excessiva de água;
Nas aves, e produzida por glândulas uropigiana
para manter as penas impermeáveis à água.
Esteroides
 São formados por átomos de carbono ligados
entre si, formando quatro anéis.
 Exemplos
 Colesterol
 Hormônios sexuais (testosterona, progesterona
e estrógeno)
 Hormônios das glândulas supra-renais (cortisol
e aldosterona)
 Funções do colesterol
Presente nas membranas celulares, onde
promove a flexibilidade da estrutura membranar.
 Obs.: Célula vegetal não possui colesterol na
membrana.
Produção da bile (emulsão de gorduras)
Percursor da vitamina D (Calciferol) – evita o
raquitismo
Percursor dos hormônios sexuais (testosterona,
estrógeno e progesterona)
Percursor dos hormônios das supra-renais
(cortisol e aldosterona)
 Obtenção do colesterol
Sintetizado no fígado (produção pelo organismo)
Absorvido no intestino (alimentação)
 Problemas associados ao colesterol
O colesterol é transportado pelo sangue na
forma de LDL (lipoproteína de baixa densidade).
Em excesso no sangue o LDL se oxida e passa a
depositar na parede dos vasos sanguíneos,
ocasionando a aterosclerose (enrijecimento da
parede dos vasos).
 HDL – “Colesterol bom”
As HDL (Lipoproteína de alta densidade) são
transportadoras de fosfolípideos, mas podem
transportar colesterol quando este, encontra-se
presente em altas concentrações no sangue.
As HDL captam o excesso de colesterol do
organismo, impedindo que ocorra problemas, tais
como, a aterosclerose.
O HDL é chamado de colesterol bom.
Fosfolipídeos
 Principais componentes das membranas celulares
Os fosfolípideos são formados por uma região
polar e por duas ramificações apolares (cadeias
carbônicas)
Carotenoides
 São pigmentos de cor vermelha, laranja e
amarela, presente nas células de todas as plantas.
Desempenham importante papel na captação de
energia luminosa no processo de fotossíntese.
Os carotenoides são responsáveis pela coloração
dos fruto
 O β caroteno (pigmento alaranjado) presente na
cenoura é percursor da vitamina A (Retinol)
Dosagem de lipídeos
 Apesar da grande importância para a fisiologia e o
funcionamento normal do corpo humano, níveis
de colesterol elevados estão associados ao
desenvolvimento de inúmeras doenças.
 É também útil no acompanhamento e na
prevenção de doenças metabólicas.
Ácidos Graxos podem ser
 Saturados – têm ligações simples.
Ex: gordura animal – aterosclerose;
 Insaturados – têm dupla ligação entre os carbonos
da cadeia.
Ex: Plantas e certos peixes – salmão,
bacalhau(óleos) – limpeza das artérias.
Diminui a pressão sanguínea, evita a
arteriosclerose, ou melhor, promove a limpeza das
artérias.
Diminui a ação do LDL.
Gorduras Saturadas
 A gordura saturada é um dos tipos de gordura
presentes nos alimentos.
- Exemplos de alimentos contendo uma proporção
alta da gordura saturada:
Alimentos com gordura animal, como creme de
leite, queijo, manteiga;
Carnes gordas.
 Muitos alimentos preparados industrialmente
também contêm níveis elevados de gordura
saturada:
Pizza
Salsichas
Doces e guloseimas
 Há relações fortes, consistentes e graduais entre
ingestão de gordura saturada, níveis sanguíneos
de colesterol, e a epidemia de doenças
cardiovasculares.
 A OMS considera o consumo exacerbado de
gorduras saturadas fator de risco para doenças
cardíacas.
Gorduras insaturadas
 Foram descritas diversas funções para esse tipo
de gordura:
Diminuição da produção hepática de VLDL,
precursora da LDL.
Aumento da fluidez das membranas do
hepatócito, aumentando a atividade dos
receptores de LDL.
 As gorduras insaturadas também elevam o nível
delipoproteínas de alta densidade no
sangue("colesterol bom" ou HDL);
 Como a HDL é responsável por tirar colesterol do
sangue, os níveis plasmáticos de colesterol
diminuem.
Ácidos Graxos essenciais insaturados
 Ômega 6 – ácido linoleico e ácido araquidônico.
Fontes: óleos vegetais – girassol, gergelim,
linhaça, canola e soja.
 Ômega 3 – ácido linolênico, eicosapentaenoico e
docosaexaenoico.
Fontes: óleos de peixes marinhos como salmão,
truta, cavala e sardinha.
DIGESTÃO E ABSORÇÃO DOS LIPÍDEOS DA
DIETA
Digestão
Os triglicerídeos são as principais gorduras que
constituem a dieta.
São a principal forma de armazenamento de energia
metabólica.
Emulsificação
As moléculas de gordura são grandes e de difícil
digestão;
As enzimas tem dificuldades em quebrar suas ligações
devido seu caráter hidrofóbico;
Por isso elas passam por um processo especial no
intestino, chamado de emulsificação.
Para isso eles sofrem a ação dos ácidos biliares;( São
essenciais também para a absorção das vitaminas
lipossolúveis A, D, E e K)
Esse processo ocorre no duodeno.
 O processo de emulsificação diminui a superfície das
gotículas de lipídeos hidrofóbicos.
 Assim as enzimas digestivas conseguem agir com
eficiência.
Digestão de Triglicerídeos
 As moléculas de triglicerídeos são muito grandes
para serem captadas pelas células da mucosa
 Para isso elas sofrem a ação de enzimas
chamadas lipases.
 Lipases pancreáticas
 São enzimas produzidas pelo pâncreas;
 Catalisam a hidrólise de triacilgliceróis nas
posições 1 e 3; Os produtos são 1,2-diacilgliceróis
e 1-acilgliceróis.
 Colipases
 Também secretada pelo pâncreas;
 Se liga as lipases aumentando sua ação.
Orlistat
Um fármaco utilizado no controle do colesterol e
triglicerídeos.
Utilizado também no tratamento da obesidade.
Ele inibe as lipases gástricas e pancreáticas, diminuindo
a absorção de gorduras e resultando na perda de peso.
Digestão colesterol
A maior parte do colesterol da dieta estápresente na
forma livre, ou seja, nãoesterificado.
Os ésteres de colesterol são hidrolisadospela hidrolases
pancreáticas.
A atividade das hidrolases é aumentadana presença dos
ácidos biliares.
Digestão: controle hormonal
Transporte dos lipídeos pela circulação
Os ácidos graxos produzidos pela digestão de lipídeos
absorvidos pela mucosa intestinal são distribuídos para
outros tecidos;
Porém esse transporte se torna dificultoso pela
característica hidrofóbica dos lipídeos. As proteínas
responsáveis pelo transporte dos lipídeos são chamadas
de lipoproteínas.
Lipoproteínas
São partículas globulares semelhantes a micelas;
São compostas por um núcleo de triglicerídeos e
colesterol, envoltas por uma camada de proteína.
Existem 5 classes de lipoproteínas:
Quilomícrons
VLDL
LDL
HDL
IDL
Quilomícrons
Consistem em moléculas grandes de lipoproteínas
sintetizadas pelas células do intestino, formado em 85-
95% de triglicerídeos de origem alimentar (exógeno),
pequena quantidade de colesterol livre, fosfolipídeos e 1-
2% de proteínas.
Essas partículas são liberadas na linfa intestinal e
transportadas até as grandes veias.
VLDL
Lipoproteínas de densidade muito baixa (VLDL);
São lipoproteínas de grande tamanho, porém menores
do que os quilomícrons;
Sintetizadas no fígado
Sua composição compreende:
50% de triglicerídeos;
40% de colesterol e fosfolipídios;
10% de proteínas, especialmente a Apo B100, Apo C e
alguma Apo E.
Sua função é transportar triglicerídeos e colesterol
endógenos para os tecidos.
Nos tecidos eles são degradadas pelas lipases
lipoproteicas, liberando ácidos graxos.
As células captam os ácidos graxos e os utilizam como
forma de energia.
Após liberar os triglicerídeos nos tecidos, o VLDL é
convertido em IDL (lipoproteína de densidade
intermediária);
O IDL logo é convertido a LDL na circulação sanguínea.
LDL (Lipoproteínas de baixa densidade)
São partículas pequenas;
É a principal transportadora de colesterol;
Transporta 65% a 70% do colesterol plasmático;
Leva o colesterol produzido no fígado para os tecidos;
Por causa disso é conhecida como “mau colesterol”.
A maior parte das LDL é removida da circulação pelo
fígado.
HDL (Lipoproteínas de alta densidade)
Compostas de 50% por proteínas, 20% de colesterol,
30% de triglicerídeos e vestígios de fosfolipídios.
Transporta o colesterol dos tecidos para ser
metabolizado e eliminado pela bile.
HDL
Desempenha a função oposta da LDL.
Ela remove o colesterol dos tecidos.
Ela extrai o colesterol das membranas da superfície
celular.
Em seguida leva até o fígado.
Por causa da sua função é conhecida com “bom
colesterol”.
Altos níveis de HDL são vistos como benéficos para o
controle da hipercolesteromia.
Também previne contra a formação de aterosclerose.
Baixos níveis de HDL estão associados a risco de doença
coronariana e síndrome metabólica.
Além do seu papel no transporte do colesterol, outras
funções tem sido descritas:
Ativação de leucócitos.
Indução da produção de óxido nítrico (NO).
Regulação da coagulação sanguínea .
Atividade plaquetária
Regulação do Colesterol
A regulação do colesterol extra celular é feita pelo
fígado;
É regulada pelos receptores B/E;
As apo B100 e apo E, presentes na superfície das
lipoproteínas,interagem com os receptores e facilitam sua
internalização
As principais vias de excreção do colesterol:
Conversão a ácidos biliares, no qual é excretado nas
fezes, onde é formado o coprostanol (principal esterol das
fezes) por ação microbiana;
Secreção de colesterol na bile, no qual é transportado
ao intestino para eliminação;
Uma fração menor do colesterol é convertida em
hormônios esteroides, sofrendo eliminação urinária
Particularidades animais ruminantes
A maior parte dos ácidos graxos das plantasforrageiras e
dos óleos vegetais é insaturada(geralmente 70%),
representada principalmente pelo:
Ácido linoleico
Ácido linolênico
As bactérias não são capazes de utilizar esses
ácidosgraxos como fonte de energia e, provavelmente,
nempara qualquer função estrutural
Composição lipídica das bactérias:
Apresenta apenas em torno de 10% do seu peso seco;
Perfil de ácidos graxos, mais de 90% são saturados
representado, principalmente, por:
 Ácido palmítico
 Ácido esteárico
Degradação dos lipídios pelas bactérias ruminais
Biohidrogenação
Conversão dos ácidos graxos insaturados em saturados.
A atividade sequencial de isomerases e redutase
convertem os ácidoslinoleico (18:2) e linolênico (18:3)
em:
Ácido esteárico (18:00)
Ao longo desse processo, produtos intermediários são
formados:
Ácido linoleico conjugado cis-9, trans-11(CLA), formado
durante abiohidrogenação do ácido linoleico.
Efeitos anticarcinogênicos, antiteratogênicos e
modulação imune dos animais.
Ácido linoleico conjugado (CLA)
O CLA é um produto intermediário no processo
intermediário no processo de biohidrogenação bacteriana
do ácido linoleico.
Inicialmente, foi proposto que esta era a principal
origem de CLA nos ruminantes.
Foi observado em estudos, que o aumento do teor de
ácido linolênico na dieta aumenta o teor de CLA
depositado no organismo ou excretado na gordura do
leite.
Ácido linolênico não produz CLA

Ácido linoleico conjugado (CLA)

Tecidos dos ruminantes (particularmente fígado)
Tecido adiposo
Glândula mamária
Tanto a biohidrogenação de linoleico e linolênico
produzem com intermediário, acido vacênico.
O ácido vacênico, nos tecidos do ruminante, é então
convertido em CLA
 ENZIMAS
❑ São proteínas e suas principais funções são de acelerar
as reações químicas (catalizadores biológicos)
➢Proteínas(principais compostos nitrogenados presente
nos alimentos) altamente especializadas
▪ Alto grau de especificidade com o substrato
➢Poder catalítico – Aceleram as reações, Diminuindo
Energia de Ativação
➢Possuem participação direta no metabolismo
➢Doenças ocorrem quando elas não funcionam
Características
 Não se gastam
 Não se deformam
 São altamente específicos
❑Simples – formada apenas por aminoácidos
❑ Conjugadas – formada por uma parte proteica e outra
não proteica
➢Parte proteica = apoenzima
➢Parte não proteica = coenzima
➢Apoenzima (Inat) + Coenzima (Inat) = Holoenzima
(Ativa)
Cofatores enzimáticos
❑São pequenas moléculas orgânicas (coenzimas) ou íons
inorgânicos (íons metálicos Zn, Cu, Mn, Fe, entre outros)
que podem ser necessários para a função de uma enzima.

Classificação das enzimas

Importância
❑A enzimas são divididas em seis classes de acordo com o
❑ Área Médica tipo de reação que elas catalisam.
➢Mau funcionamento – Causam doenças
➢Diagnóstico/Prognóstico
➢Tratamento (deficiências enzimáticas)
❑Engenharia química, de alimentos, agricultura
❑Enzimas são proteínas que atuam como catalisadores Classificação das enzimas

biológicos(São substâncias químicas, sejam elas orgânicas

Reação química catalisada
ou até mesmo inorgânicas, que são utilizadas diretamente
para fazer com a velocidade de uma reação química seja
reduzida, essa redução de velocidade, ela acaba
acontecendo pela diminuição da energia de ativação.)
➢Aceleram a velocidade das reações químicas
➢Não alteram os produtos finais das reações

Energia de Ativação? É a energia necessária para que

ocorra a transformação dos reagentes de uma reação em
produtos.

Elementos de uma catálise enzimática

❑Enzimas
❑Substratos
❑Cofatores enzimáticos (inorgânicos/orgânicos)

Classificação das enzimas

❑Mecanismo de ação enzimática
➢Enzimas – diminuem a energia de ativação necessária
para iniciar uma reação química
➢Basicamente baseia-se em duas teorias:
▪ Modelo chave-fechadura – uma enzima e seu substrato
são complementares. Apresentam uma região específica
(sítio ativo) onde o substrato se encaixa.
▪ Modelo encaixe induzido – o substrato é capaz de induzir
uma mudança na conformação de uma enzima 1. Adsorção das bactérias, que quebram as proteínas
2. Forma Oligopeptídeos

*Fatores que interferem nas reações enzimática 3. Forma Aminoácido

Conc. Substrato Nessa fase passam processo no rúmen, eles escapam

Ph ou Desaminação(aminoácido quebrado)

Temperatura
Metabolismo dos compostos nitrogenados

❑Para operar, as enzimas necessitam de um ambiente ❑Normalmente, a maior parte do nitrogênio consumidos

favorável (pH, temperatura, quantidade de substrato), pelos animais é convertida em amônia pelas bactérias

considerado ótimo. Caso contrário, ela é inibida. ruminais;

❑Inibidor – qualquer fator que possa reduzir ou cessar ❑Cerca de 40 a 100% de nitrogênio bacteriano é derivado

(pela desnaturação) a reação enzimática. da amônia;

❑A inibição pode ser: ❑A maioria das espécies bacterianas ruminais (mais 90%)

➢Reversível – presença de substâncias possam utilizar seus compostos nitrogenados.

➢Aquelas que degradam os carboidratos fibrosos, a
➢Irreversível – aquecimento excessivo
amônia é essencial para seu crescimento.

Enzimas utilizadas para verificar condição clínica ❑ Quanto à origem e forma de nitrogênio presente no

 Pancreatite rúmen, pode ser classificado como:

Lipase pancreática específica canina ➢N endógeno – proveniente da ureia reciclada da

Lipase pancreática especifica felina descamação epitelial, da lise de células microbianas e da

Pardamento enzimático excreção de metabólitos dos microrganismos.

 Desnaturação ➢N dietético ou exógeno

Pardamento enzimático ▪ Proteínas verdadeiras – as quais variam quanto à
Ruptura do tecido – enzimas solubilidade e valor biológico; ácidos nucleicos contendo
Entrada de O2 na estrutura + Tempo = + O2 + bases púricas e pirimídicas.
Escuro ▪ Nitrogênio não proteico (NNP) – engloba aminoácidos
*Pardamento Enzimático livres, peptídeos, aminas, amidas, sais de amônia, nitritos,
Proteínas – metabolismo animal nitratos, ureia, biureto, ácido úrico
❑ A proteína bruta contida nos alimentos empregada em
Degradação proteínas ruminantes dietas para ruminantes é composta por:
❑As proteínas são os principais compostos nitrogenados ➢Fração degradável no rúmen – pelas proteases
presentes nos alimentos microbianas, no caso da ureia ocorre pela ação da urease,
Suplemento com ureia ajuda na degradação levando a formação de amônia e gás carbônico;
 ➢Fração não degradável no rúmen – ação enzimática do
organismo do animal
❑ A degradação da proteína no rúmen fornece um
suprimento continuo de peptídeos, aminoácidos, e amônia
para o crescimento dos microrganismos e consequente
síntese de proteína microbiana, sendo esta a principal fonte
de proteína metabolizável (PM) para o ruminante.

Reciclagem de Nitrogênio

 Do nitrogênio que chega ao intestino grosso com

a digesta, cerca de 40 a 60% são representados
por aminoácidos, 15% de ureia, 4% de ácidos
nucleicos e até 13% por amônia livre.

Digestão não-fermentativa

Digestão e absorção intestinal

❑Os compostos nitrogenados que chegam ao abomaso e
intestino delgado com a digesta são representados
principalmente por:
➢Proteínas não degradadas no rúmen (normalmente entre
15 a 40% do N duodenal total);
➢Compostos nitrogenados microbianos (entre 55 a 80%
do N duodenal total)
➢Nitrogênio amoniacal (em torno de até 5% do nitrogênio
Onde ocorre a digestão da maior parte dos nutrientes
duodenal total);
presentes nos alimentos consumidos pelos ruminantes?
➢Nitrogênio de origem endógena (presentes nas
secreções gástricas e intestinais e células epiteliais ❑ Digestão Fermentativa: substratos ou nutrientes são
digeridos “quebrados” pela ação de bactérias, fungos e
descamadas).
protozoários
 O produto final das atividades das enzimas são os
Digestão Protéica dos Monogástricos
aminoácidos e oligopeptídeos.
 A digestão pós-ruminal das proteínas inicia já no
abomaso pela atividade pepsinogênica.
 A digestibilidade intestinal das proteínas de origem
bacteriana é relativamente constante de 75 a 85%.
 Os ácidos nucleicos representam a principal forma
de nitrogênio não proteica presente na digesta que
chega ao intestino delgado, e são basicamente de
origem microbiana