PROTEÍNAS

Profa Elizângela Maria de Souza

 PROTEÍNAS
Macromoléculas orgânicas

Polímeros de aminoácidos

Organela responsável pela síntese: ribossomos (livre e do RER)

Polímeros estruturais e funcionais dos sistemas vivos

São instrumentos moleculares da informação gênica

Fonte: https://www.youtube.com

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Fonte: http://slideplayer.com.br/slide/294059/
 AMINOÁCIDOS
Cada aminoácido tem um carbono central (quiral), denominado
carbono α, ao qual estão ligados quatro grupos diferentes (arranjo
tetraédrico):

um grupo amino básico (—NH2)

um grupo carboxila ácido (—COOH)

um átomo de hidrogênio (—H)

uma cadeia lateral distinta (—R)

Os aminoácidos são moléculas

ANFÓTERAS!
Substâncias que podem atuar, como um
ácido ou como uma base
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Fonte: https://www.slideshare.net/LaraTavares/biologia-aula-o3-protenas
 TIPOS DE AMINOÁCIDOS

20 aminoácidos codificados
pelo DNA estão presentes nas
proteínas

Naturais: produzidos no organismo

(fígado)

Essenciais ou não-naturais: obtidos

na alimentação
*

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Essenciais * Recém-nascidos
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
Combinação
perfeita!

Fonte: http://perolasdaciencia.blogspot.com.br/2011/04/proteinas-por-que-comer-arroz-e-feijao.html

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AMINOÁCIDOS (CADEIAS LATERAIS-R)
Os 20 aminoácidos encontrados nas proteínas, codificados
pelo DNA, são classificados de acordo com os grupos
funcionais de suas cadeias laterais.

alifáticos (apolares)

aromáticos (anel aromático)

ácidos (carga negativa)

básicos (carga positiva)

polares
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 LIGAÇÃO PEPTÍDICA

Fonte: https://thinkbio.wordpress.com/2011/12/13/materia_organica/ 7
 LIGAÇÃO PEPTÍDICA
Proteínas são polímeros de aminoácidos com cada resíduo
de aminoácido unido ao seu vizinho por um tipo específico
de ligação covalente (peptídica).

Resíduo: Há perda dos elementos da água quando um

aminoácido é unido a outro.

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6 resíduos de aminoácidos = 5 ligações peptídicas
LIGAÇÃO PEPTÍDICA

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 LIGAÇÃO PEPTÍDICA

As proteínas contêm entre 50 e 2.000 resíduos de aminoácidos.

A massa molecular média de um resíduo de aminoácido é de
cerca de 110 daltons (Da). Portanto, a massa molecular da
maioria das proteínas está entre 5.500 e 220.000 Da.

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 ESTRUTURA DA PROTEÍNA
Estrutur Estrutur
Estrutur a Estrutur a
a a
primária secudári terciária quaterná
a ria

Dobramente Dif. cadeia

Residuos de aa’s α-hélice da cadeia polipeptidicas
Fonte: http://aquimicadasproteinas.blogspot.com.br/p/estrutura-das-proteinas.html
polipeptidica

As proteínas são sintetizadas como uma sequência de

aminoácidos unidos formando uma estrutura linear
(polipeptídios), porém elas assumem formas tridimensionais
complexas para desempenhar suas funções. 11
Fonte: http://enememrede.blogspot.com/2014/07/biologia-aula-3-parte-1-os-nutrientes.html 12
 ESTRUTURA PRIMÁRIA DA PROTEÍNA
Sequência específica de resíduos de aminoácidos
determinada por informação genética.

Ser humano: possui 25.000 genes que codificam um

número de proteínas muito maior.

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Fonte: www.euquerobiologia.com.br/
ESTRUTURA SECUNDÁRIA DA PROTEÍNA
O arranjo espacial dos resíduos de aminoácidos que são
adjacentes em um segmento polipeptídico.

α-hélice folha-β pregueada

Fonte: https://www.colegioweb.com.br

Fonte: http://cftc.cii.fc.ul.pt/PRISMA/capitulos/capitulo4/modulo4/topico1.php

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 ESTRUTURA TERCIÁRIA DA PROTEÍNA
O arranjo tridimensional ou conformação total de todos os
átomos de uma proteína.

Fonte:http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/introducao_proteinas/introducao_proteinas_tres.htm

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ESTRUTURA QUATERNÁRIA DA PROTEÍNA
Complexo tridimensional com duas ou mais cadeias
polipeptídicas distintas.

ferro

Fonte: https://accbarroso60.wordpress.com/page/152/

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TIPOS DE PROTEÍNA

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TIPOS DE PROTEÍNA

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 DESNATURAÇÃO DAS
PROTEÍNAS

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Fonte: https://pt.slideshare.net/LaraTavares/protenas-14039609
 DESNATURAÇÃO DAS
PROTEÍNAS
Temperatura

Fonte: https://pt.slideshare.net/biologiagui/composio-qumica-dos-seres-ii

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DESNATURAÇÃO DAS
PROTEÍNAS
Temperatura/ Produtos químicos

PROGRESSIVA, DEFINITIVA...
 DESNATURAÇÃO DAS
PROTEÍNAS
Atenção!

Febre altas podem desnaturar proteínas do sistema

nervoso e causar a morte.

Fonte: https://www.tuasaude.com/como-medir-a-temperatura/ 22
DESNATURAÇÃO DAS
PROTEÍNAS
Outros fatores...

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 FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
• Estrutural: queratina (cabelo e unha), proteínas da
membrana plasmática, colágeno...
• Resistência a tecidos: colágeno, elastina
• Contração muscular: actina e miosina
• Pigmentação: melanina, mioglobina, hemoglobina
• Hormonal: insulina, glucagon
• Enzimática: acelera reações químicas

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 FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
• Transporte: hemoglobina, albumina, mioglobina
• Defesa: anticorpos (imunoglobulinas)

Fonte: https://brasilescola.uol.com.br/o-que-e/biologia/o-que-e-anticorpo.htm

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 ENZIMAS

Especificidade (Modelo Chave- Fechadura)

Há uma enzima específica para cada substrato

sítio de ação

substrato

enzima
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 ENZIMAS
Há uma enzima específica para cada substrato

EXEMPLOS ENZIMAS DIGESTIVAS

ENZIMA pH SUBSTRATO
Amilase salivar neutro Amido
(boca)
Pepsina ácido Proteína
(estômago)
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Lipase básico ou alcalino Lipídio
 ENZIMAS CONJUGADAS OU
HOLOENZIMAS
Enzima conjugada: quando a proteína se associa cofator
(inorgânico) ou coenzima (compostos orgânicos), só assim se
torna ativa. Obs.: Muitas vitaminas agem como coenzimas.

ENZIMA
ATIVA

Apoenzima + cofator ou coenzima = HOLOENZIMA

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 DESNATURAÇÃO DAS ENZIMAS
As enzimas, como proteínas, também estão sujeitas ao
processo de desnaturação. Enzimas são sensíveis, em
particular para o valor do pH e a temperatura.

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 DESNATURAÇÃO DAS ENZIMAS
pH ótimo

Amilase salivar

neutro
ácido básico ou alcalino

Fonte: http://professoracaroline.blogspot.com.br/2007/02/enzimas-objetivo.html

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DESNATURAÇÃO DAS ENZIMAS
Temperatura ótima

Fonte: http://professoracaroline.blogspot.com.br/2007/02/enzimas-objetivo.html

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METABOLISMO ENERGÉTICO

Localizado na mitocôndria, o
ciclo do ácido tricarboxílico
(TCA), também conhecido como
ciclo de Krebs ou ciclo do ácido
cítrico, é uma via comum do
metabolismo para todos os
combustíveis.
Fontes metabólicas de
acetil-CoA: Os carboidratos, os
lipídios e os aminoácidos são
precursores da acetil-CoA
mitocondrial necessária para a
operação do ciclo do TCA.

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Referências Bibliográficas

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