PROTEÍNAS

PRODUÇÃO
FUNÇÕES
BIOLOGIA , 1º ANO
As proteínas: composição, estrutura e funções

Um pouco de história...
Entre os objetos de estudo dos cientistas no início do século
XIX (...) Estava:

 Albúmen – clara de ovo [albus = branco];

 Tinha átomos de C, H, N, O e S;
 Tinha estranha propriedade de coagular ao ser submetido a
aquecimento;
 Verificaram que outras substâncias presentes no leite e no
sangue também coagulavam quando aquecidas;
 Então decidiram chamar esses componentes de substâncias
albuminoides [semelhantes ao albúmen].
 Um pouco de história...

 Estudos mais tarde acabaram

por concluir que essas
substâncias estão presentes em
todos os seres vivos.

 Em 1838, Gerardus Mulder

chama essas substâncias de
PROTEÍNAS [do grego Proteios =
primeiro, primitivo].
Imagem: Amamentando uma criança / Fotografia: Ken
Hammond / Source: USDA / Public Domain
 Qual a importância das proteínas?
• São fundamentais para qualquer ser

Virus influenza / United States

Imagem: Autor desconhecido /
vivo [e até vírus].
• Toda manifestação genética é dada

Public Domain
por meio de proteínas.
• Grande parte dos processos
orgânicos são mediados por

Disponibilizado por: Jacobolus / Public Domain

Imagem: PDB Database / Modelo molecular da
proteínas [enzimas].

enzima Helicobacter Pylori Urease /

• Sem proteínas, não existiríamos e
nenhum outro ser vivo existiria.
• *Coacervatos (primeiros compostos
proteicos).
 Aminoácidos: os monômeros proteicos

• O que são monômeros?

São as unidades fundamentais dos polímeros.
• Proteínas são polímeros. Seus monômeros são chamados
de AMINOÁCIDOS.
 Aminoácidos: os monômeros proteicos

• Um aminoácido é uma molécula orgânica formada por

átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio.

• Alguns aminoácidos também podem conter enxofre.

• Os aminoácidos são divididos em quatro partes: o grupo

amina (NH2), grupo ácido carboxílico (COOH), hidrogênio,
carbono alfa (todos os diferentes grupos se ligam a ele) e
um substituinte característico de cada aminoácido (radical).
(1)
Aminoácidos: os monômeros proteicos

Imagem: YassineMrabet / Estrutura

geral de um aminoácido, em 12 de
agosto de 2007 / Public Domain

Esquema da estrutura química básica de um aminoácido

 Nome Símbolo
Glicina Gly, Gli
Alanina Ala
Leucina Leu
Valina Val
Isoleucina Ile
Prolina Pro
Fenilalanina Phe ou Fen
Serina Ser

Existem 20 tipos de Treonina Thr, The

Cisteina Cys, Cis
aminoácidos. Observe Tirosina Tyr, Tir
na tabela ao lado: Asparagina Asn
Glutamina Gln
Aspartato ou Ácido aspártico Asp

Glutamato ou Ácido glutâmico Glu

Arginina Arg
Lisina Lys, Lis
Histidina His
Triptofano Trp, Tri
Metionina Met
 Aminoácidos: os monômeros proteicos
• Quanto à produção de aminoácidos no organismo, são
classificados em:

 Não essenciais ou naturais: são os aminoácidos produzidos

pelo organismo.
 Essenciais: são os aminoácidos que não são produzidos
pelo organismo. Eles são obtidos unicamente pela dieta
(alimentação).

Obs.: Precisamos de todos os aminoácidos para os processos de

produção de proteínas .
Glicina Gly, Gli
Alanina Ala Aminoácidos
Leucina Leu essenciais
Valina Val
Isoleucina Ile
Prolina Pro Aminoácidos não
Fenilalanina Phe ou Fen essenciais ou
Serina Ser naturais
Treonina Thr, The
Cisteina Cys, Cis
Tirosina Tyr, Tir
Asparagina Asn
Glutamina Gln

Aspartato ou Ácido aspártico Asp

Glutamato ou Ácido glutâmico Glu

Arginina Arg
Lisina Lys, Lis
Histidina His
Triptofano Trp, Tri
Metionina Met
 Ligação peptídica
Ligação feita entre aminoácidos (aa) para formar peptídeos
(2 a 5 aa), polipeptídeos (+5 aa) e proteínas (+50 aa).
Aminoácido 1 Aminoácido 2

peptídica, em 12 de agosto de 2007 / Public Domain

Imagem: YassineMrabet / Formação da ligação
Ligação Péptica

Água
Duplo Peptídeo
 Estruturas das proteínas
Estrutura Primária
Dada pela sequência de aminoácidos e ligações peptídicas
da molécula. Forma um arranjo linear, semelhante a um
“colar de contas”.

Imagem: National Human Genome Research Institute / A estrutura primária da proteína é uma cadeia de aminoácidos / Source:
(2) http://www.genome.gov/Pages/Hyperion//DIR/VIP/Glossary/Illustration/amino_acid.shtml / Public Domain
 Estruturas das proteínas
Estrutura Secundária
É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos
entre si na sequência primária da proteína. Ocorre graças à
possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos alfa
dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxila.

Imagem: Vossman / Tripla Hélice do Colágeno / GNU

Proteína Alfa-hélice / Disponibilizado por:
Imagem: National Institutes of Health /

Free Documentation License

G3pro / Public Domain

(2)
 Estruturas das proteínas
Estrutura Terciária
Resulta do enrolamento da hélice, sendo estabilizada por
pontes de hidrogênio e pontes dissulfeto. É literalmente um
dobramento da proteína, adquirindo uma estrutura
tridimensional.

Imagem: Rockpocket / Estrutura terciária de uma

proteína, em 26 de setembro de 2009 / Public
Domain
 Estrutura Quartenária
Estruturas das proteínas

polipeptídicas em estrutura tridimensional. (3)

Imagem: Parutakupiu / Desenhando representando a

estrutura quaternária de uma proteína, em 3 de fevereiro
de 2007 / Creative Commons Attribution-Share Alike 2.5
Generic
Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias
 Desnaturação proteica
• A forma espacial das proteínas
pode ser afetada pela
temperatura, pH, polaridade,
salinidade, solventes, radiações,
etc.
• As proteínas perdem o arranjo
[desenrolam-se, perdem as
ligações].
 Ovo;
 Leite, coalhada, queijos; Imagem: Ovo frito, em 22 de julho de 2009 /
Fotografia: cyclonebill / Source Vagtel-spejlæg /
 Sangue. Creative Commons Attribution-Share Alike 2.0 Generic
 Funções das proteínas
• Sem as proteínas, a vida na Terra não brotaria. Elas
desempenham diversas funções nos mais variados
ambientes vivos.

– Catalítica: acelera as reações.

Ex.: amilase (hidrolisa o amido).

– Transportadora: transporta diversos componentes.

Ex.: Lipoproteínas (transportam colesterol) e
hemoglobina (transporta O2) pelo sangue.
 Funções das proteínas
– Reserva: guardam e contêm aminoácidos essenciais
para o desenvolvimento dos animais.
Ex.: caseína (leite de vaca) e albumina (ovos de aves).

– Contração: promovem os movimentos de estruturas

celulares, músculos.
Ex.: actina e miosina.

– Reguladora/ hormonal: atuam como mensageiras

químicas.
Ex.: insulina (“guarda a glicose”), adrenalina.
 Funções das proteínas
– Estrutural: participam na composição de várias
estruturas do organismo, sustentando e promovendo
rigidez.
Ex.: colágeno, elastina.
– Defesa e proteção: promovem a defesa do organismo
contra microrganismos e substâncias estranhas.
Ex.: imunoglobulinas (anticorpos).

– Genética: atuam se envolvendo com os ácidos nucleicos

para dar conformação.
Ex.: nucleoproteínas.
 Enzimas
• São proteínas catalisadoras, ou seja, proteínas que
aumentam a velocidade das reações, sem sofrerem
alterações no processo global.

• Função:
Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas
ou juntando-as para formar novos compostos. (4)

Obs.: Nem todas as enzimas têm natureza proteica. Existe um grupo

de enzimas formado por RNA, chamadas de ribozimas.
 Componentes da reação enzimática
Enzima: proteína catalisadora;
Substrato: objeto que irá ser modificado;
Produto

E + S  [ES]  E + P

Imagem: SEE-PE, redesenhado a partir de

ilustração de autor Desconhecido.
 Enzimas
As enzimas possuem um sítio ativo que corresponde,
geralmente, a uma cavidade na molécula de enzima, com
um ambiente químico muito próprio. O substrato entra no
sítio ativo e liga-se à enzima.

Imagem: [Haynathart / Um sítio ativo em uma enzima

dependente de NAPD+ / Public Domain
 Enzimas
• Co-fatores e co-enzimas são moléculas não proteicas,
respectivamente, inorgânicas [íons metálicos] e orgânicas
[vitaminas], que são indispensáveis para o funcionamento
de várias enzimas.
Ex.: hemoglobina (Fe)

Imagem: Benjah-bmm27 / Hemoglobina / Public Domain

 Enzimas
Para operar, as enzimas necessitam de um ambiente
favorável [pH, temperatura, quantidade de substrato],
considerado ótimo. Caso contrário, ela é inibida.

Inibidor é qualquer fator que possa reduzir ou cessar (pela

desnaturação) a reação enzimática.

A inibição pode ser:

 Reversível (presença de substâncias);

 Irreversível (aquecimento excessivo).
 %
atividade

causada pelo aumento da temperatura.

C°
temperatura

Gráfico da atividade enzimática. Neste caso, a inibição é

Imagem: Gal m / Gráfico de atividade enzimática relativa a

temperatura, em 16 de outubro de 2007 / GNU Free Documentation
License
 Referências
Machado, Sídio. Biologia: de olho no mundo do trabalho. 1ª
edição. São Paulo: Scipione, 2003.
Uzunian, Armênio.; Birner, Ernesto. Biologia volume único. 3ª ed.
São Paulo: Harbra, 2008.
Machado, Sídio. Biologia: ciência e tecnologia. 1ª edição. São
Paulo: Scipione, 2009.
Lopes, Sônia.; Rosso, Sérgio. Biologia volume único. 1ª edição. São
Paulo: Saraiva, 2005.
Amabis, José Mariano. Martho, Gilberto Rodrigues. Biologia –
Biologia das células. 2ª edição. São Paulo: Moderna, 2004.
Amabis, José Mariano. Martho, Gilberto Rodrigues. Biologia –
Biologia das células. 3ª edição. São Paulo: Moderna, 2010.
 Tabela de Imagens
Slide Autoria / Licença Link da Fonte Data do
Acesso

3 Amamentando uma criança / Fotografia: Ken http://commons.wikimedia.org/wiki/ 23/03/2012

Hammond / Source: USDA / Public Domain
4 Autor desconhecido / Virus influenza / United
States Public Domain
4 PDB Database / Modelo molecular da enzima
Helicobacter Pylori Urease / Disponibilizado por:
Jacobolus / Public Domain
7 YassineMrabet / Estrutura geral de um
aminoácido, em 12 de agosto de 2007 / Public
Domain
11 YassineMrabet / Formação da ligação peptídica,
em 12 de agosto de 2007 / Public Domain
12 National Human Genome Research Institute / A
estrutura primária da proteína é uma cadeia de
aminoácidos / Source:
http://www.genome.gov/Pages/Hyperion//DIR/
VIP/Glossary/Illustration/amino_acid.shtml /
Public Domain
File:Breastfeeding_infant.jpg
http://commons.wikimedia.org/wiki/ 23/03/2012
File:Influenza_virus.jpg
http://commons.wikimedia.org/wiki/ 23/03/2012
File:Helicobacter_Pylori_Urease.png
http://commons.wikimedia.org/wiki/ 26/03/2012
File:AminoAcidball.svg
http://commons.wikimedia.org/wiki/ 26/03/2012
File:Peptidformationball.svg
http://commons.wikimedia.org/wiki/ 26/03/2012
File:Protein_primary_structure.svg

13a National Institutes of Health / Proteína Alfa- http://commons.wikimedia.org/wiki/ 26/03/2012

hélice / Disponibilizado por: G3pro / Public File:AlphaHelixProtein.jpg
Domain
13b Vossman / Tripla Hélice do Colágeno / GNU Free http://commons.wikimedia.org/wiki/ 26/03/2012
Documentation License File:Collagentriplehelix.png
 Tabela de Imagens
Slide Autoria / Licença Link da Fonte Data do
Acesso

14 Rockpocket / Estrutura terciária de uma http://commons.wikimedia.org/wiki/ 27/03/2012

proteína, em 26 de setembro de 2009 / Public File:MupwithSBT.jpg
Domain
15 Parutakupiu / Desenhando representando a http://commons.wikimedia.org/wiki/ 27/03/2012
estrutura quaternária de uma proteína, em 3 de File:Calcineurin.png
fevereiro de 2007 / Creative Commons
Attribution-Share Alike 2.5 Generic
16 Ovo frito, em 22 de julho de 2009 / Fotografia: http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Flickr_- 27/03/2012
cyclonebill / Source Vagtel-spejlæg / Creative _cyclonebill_-_Vagtel-spejl%C3%A6g_(1).jpg
Commons Attribution-Share Alike 2.0 Generic
21 SEE-PE, redesenhado a partir de ilustração de Acervo SEE-PE. 29/03/2012
Autor Desconhecido.
22 [Haynathart / Um sítio ativo em uma enzima http://commons.wikimedia.org/wiki/ 27/03/2012
dependente de NAPD+ / Public Domain File:Porcine_Mitochondrial_IDH_surface_with_g
reenpocket.jpg
23 Benjah-bmm27 / Hemoglobina / Public Domain http://commons.wikimedia.org/wiki/ 27/03/2012
File:Haemoglobin-3D-ribbons.png
25 Gal m / Gráfico de atividade enzimática relativa a http://commons.wikimedia.org/wiki/ 27/03/2012
temperatura, em 16 de outubro de 2007 / GNU File:Enzyme-temperature.png
Free Documentation License
 Ciências da Natureza e suas
Tecnologias - BIOLOGIA
Ensino Médio, 1ª Série
AS PROTEÍNAS: COMPOSIÇÃO, ESTRUTURA
E FUNÇÕES