Bioquímica

Básica

Professor: Rafael
Trevisan
 • Introdução
Aula – • Estrutura
Química de • Função
proteínas • Exemplo: colágeno
 Introdução

PROTEÍNAS
Encontradas em uma grande
variedade de alimentos

Adaptado de: Osmosis.org

 Introdução

PROTEÍNAS
Encontradas em uma grande
variedade de alimentos

Adaptado de: Osmosis.org

 Introdução

PROTEÍNAS
Encontradas em uma grande
Ex: combater infecções

variedade de alimentos

Ex: divisão celular

Adaptado de: Osmosis.org

 Introdução

PROTEÍNAS
Encontradas em uma grande
Ex: combater infecções

variedade de alimentos

Ex: divisão celular

Adaptado de: Osmosis.org

 Introdução

PROTEÍNAS
LIGAÇÕES PEPTÍDICAS

PROTEÍNAS são QUEBRADAS

em AMINOÁCIDOS

CADEIAS DE
AMINOÁCIDOS

Adaptado de: Osmosis.org

 Introdução

AMINOÁCIDOS
GRUPO ÁCIDO
CARBOXÍLICO
CARBONO CENTRAL

GRUPO AMINO

CADEIA LATERAL – única

para cada aminoácido
Adaptado de: Osmosis.org
 Introdução

Alanina Arginina Aspargina Ácido aspártico Cisteína Ácido glutâmico

Glutamina Glicina Histidina Isoleucina Leucina Lisina

Metionina Fenilanina Prolina Serina Treonina Triptofano

Tirosina Valina
Adaptado de: Osmosis.org
 Introdução

Proteínas da dieta PROTEÓLISE

fornecem
aminoácidos

Pepsina Oligopeptídeos

Estômago Enzimas digestivas Novas enzimas e células

(pâncreas)
• Proteínas
• Hormônios
• Outras
Sangue
biomoléculas Tripeptídeos
Duodeno Dipeptídeos Transporte para outros
Aminoácidos órgãos

Adaptado de: Osmosis.org

 Introdução

Proteínas da dieta PROTEÓLISE

fornecem
aminoácidos

Pepsina Oligopeptídeos

Estômago Enzimas digestivas Novas enzimas e células

(pâncreas)
• Proteínas
• Hormônios
• Outras
Sangue
biomoléculas Tripeptídeos
Duodeno Dipeptídeos Transporte para outros
Aminoácidos órgãos

Adaptado de: Osmosis.org

 Introdução

Proteínas da dieta PROTEÓLISE

fornecem
aminoácidos

Pepsina Oligopeptídeos

Estômago Enzimas digestivas Novas enzimas e células

(pâncreas)
• Proteínas
• Hormônios
• Outras
Sangue
biomoléculas Tripeptídeos
Duodeno Dipeptídeos Transporte para outros
Aminoácidos órgãos

Adaptado de: Osmosis.org

 Introdução
Proteínas animais Proteínas vegetais

Soja (derivados)

Todos os nove aminoácidos Quantidades variadas dos

essenciais em quantidades nove aminoácidos essenciais
adequadas

Adaptado de: Osmosis.org

 Introdução

Milhares de diferentes proteínas

Fonte: RCSBProteinDataBank
 Estrutura
1. Estrutura primária: sequência de aminoácidos (ligações
peptídicas)

Fonte: Champe et al., 2006. Bioquímica Ilustrada

 Estrutura
1. Estrutura primária: sequência de aminoácidos (ligações peptídicas)

Região Região
amino-terminal carboxi-terminal
(N-terminal) (C-terminal)
 Estrutura
1. Estrutura primária: sequência de aminoácidos (ligações peptídicas)

Ligação peptídica Ligação peptídica

Região Região
Ligação peptídica
amino-terminal carboxi-terminal
(N-terminal) (C-terminal)
 Estrutura
1. Estrutura primária: sequência de aminoácidos (ligações peptídicas)
Aminoácido 1 Aminoácido 2

Grupo carboxílico Grupo amino

Ligação peptídica

Water
Dipeptídeo
 Estrutura
1. Estrutura primária: sequência de aminoácidos (ligações peptídicas)
Aminoácido 1 Aminoácido 2
Ligação plana, rígida e
estável

Dipeptídeos
Grupo carboxílico Grupo amino
Tripeptídeos
Oligopeptídeo
Ligação peptídica Proteínas (>30 aa)

Water
Dipeptídeo
 Estrutura
1. Estrutura primária: sequência de aminoácidos (ligações
peptídicas)

2. Estrutura secundária: estrutura tridimensional a partir de

interações entre aminoácidos próximas de aminoácidos (α-hélice e
folha β)

Fonte: Champe et al., 2006. Bioquímica Ilustrada

 Estrutura
2. Estrutura secundária: estrutura tridimensional a partir de interações entre
aminoácidos próximas de aminoácidos (α-hélice e folha β)

Estruturas dobradas sobre si mesmas

por ligações de hidrogênio (•••) α-Hélice

Folha β (pregueada): 2 ou mais Folha β

seguimentos de uma cadeia que
se alinham, paralelas ou
antiparalelas, com ligações de
hidrogênio entre os grupos
carbonilas e aminos

Fonte: pt.khanacademy.org
 Estrutura
2. Estrutura secundária: estrutura tridimensional a partir de interações entre
aminoácidos próximas de aminoácidos (α-hélice e folha β)
α-Hélice: pontes de
hidrogênio entre os
Estruturas dobradas sobre si mesmas
grupos carbonila e
por ligações de hidrogênio (•••) α-Hélice amino de aminoácidos
da mesma cadeia mas
Folha β (pregueada): 2 ou mais Folha β 4 posições distantes.
seguimentos de uma cadeia que Gera uma estrutura
se alinham, paralelas ou helicoidal
antiparalelas, com ligações de
hidrogênio entre os grupos
carbonilas e aminos

Fonte: pt.khanacademy.org
 Estrutura
1. Estrutura primária: sequência de aminoácidos (ligações
peptídicas)

2. Estrutura secundária: estrutura tridimensional a partir de

interações entre aminoácidos próximas de aminoácidos (Hélice alfa,
Folha beta e Curvatura beta)

3. Estrutura terceária: estrutura tridimensional final da cadeia de

aminoácidos. Interações entre aminoácidos próximos ou distantes

Fonte: Champe et al., 2006. Bioquímica Ilustrada

 Estrutura
3. Estrutura terceária: estrutura tridimensional final da cadeia de aminoácidos.
Interações entre aminoácidos próximos ou distantes
Interação entre as cadeias laterais dos
aminoácidos de uma mesma cadeia
peptídica (ligações de hidrogênio, pontes
dissulfeto, interações hidrofóbicas, etc)

Amilase salivar

Fonte: Wikipidea
 Estrutura
3. Estrutura terceária: estrutura tridimensional final da cadeia de aminoácidos.
Interações entre aminoácidos próximos ou distantes
Interação entre as cadeias laterais dos
aminoácidos de uma mesma cadeia
peptídica (ligações de hidrogênio, pontes
dissulfeto, interações hidrofóbicas, etc)
Ligação iônica
Pontes de
hidrogênio
Pontes
dissulfeto
Adaptado de: khanacademy.org

0
Interações
hidrofógicas

Amilase salivar

Fonte: Wikipidea
 Estrutura
1. Estrutura primária: sequência de aminoácidos (ligações
peptídicas)

2. Estrutura secundária: estrutura tridimensional a partir de

interações entre aminoácidos próximas de aminoácidos (Hélice alfa,
Folha beta e Curvatura beta)

3. Estrutura terceária: estrutura tridimensional final da cadeia de

aminoácidos. Interações entre aminoácidos próximos ou distantes

4. Estrutura quaternária: interação entre mais de

uma cadeia de peptídeos
Fonte: Champe et al., 2006. Bioquímica Ilustrada
 Estrutura
4. Estrutura quaternária: interação entre mais de uma cadeia de peptídeos

Ferro Heme

β1 α1

α2 β2
Cadeia Moléculas
polipeptídica de oxigênio
Adaptado de: biologydictionary.net
 Estrutura
Proteínas Proteínas
fibrosas globulares

Fonte: Diffizi.com
• Formato de bastão • Formato esférico
• Cadeias alongadas e filamentosas, unidas lateralmente • Cadeias que formam estruturas
• Estruturas estáveis e insolúveis esferoidais e compactas
• Ex: querativa, colágeno, elastina • Solúveis em água, ácidos e bases
• Ex: a maioria das enzimas,
imunogloblinas
 Estrutura
Proteínas conjugadas (cadeias polipeptídicas + grupo prostético)
Classe Grupo prostético Exemplo
Lipoproteínas Lipídeos VLDL, LDL, HDL
Glicoproteínas Carboidratos IgG

Fosfoproteínas Grupos fosfato Caseína do leite,

ovoalbumina
Hemoproteínas Heme (ferro porfirina) Hemoglobina

Flavoproteínas Nucleotídeos de flavina Succinato desidrogenase

Metaloproteínas Ferro, zinco, cálcio Ferritina, álcool
desidrogenase,
calmodulina

Classe
Enzimas
Proteínas transportadoras
Proteínas nutritivas de reserva
Proteínas contráteis e de
movimento
Proteínas estruturais
Proteínas de defesa
Proteínas hormonais ou
reguladoras
Função
Exemplo
Tripsina, hexoquinase
Hemoglobina, albumina do soro,
mioglobina
Ovoalbumina, caseína, ferritina
Actina, miosina
Queratina, colágeno
Anticorpos, fibrinogênio,
trombina, venenos de serpentes
Insulina, hormônio do
crescimento

Classe
Enzimas
Proteínas transportadoras
Proteínas nutritivas de reserva
Proteínas contráteis e de
movimento
Proteínas estruturais
Proteínas de defesa
Proteínas hormonais ou
reguladoras
Função
Exemplo
Tripsina, hexoquinase
Hemoglobina, albumina do soro,
mioglobina
Ovoalbumina, caseína, ferritina
Actina, miosina
Queratina, colágeno
Anticorpos, fibrinogênio,
trombina, venenos de serpentes
Insulina, hormônio do
crescimento
 Colágeno
Estrutura tripla-hélice
• 3 cadeias polipeptídicas entrelaçadas
• fibras de colágeno: diversas moléculas de colágeno,
resistentes, flexíveis mas não elásticas

Fonte: Lodish et al., 2014 Fonte: m.biologianet.com

 Colágeno

Fonte: medbullets.com
 Colágeno
Escorbuto: deficiência de vitamina C
• Pouca vitamina C
• Inibição da hidroxilação de lisina e
prolina do colágeno
• Colágeno defeituoso
• Má formação de tecido conectivo
• Sangramento da gengiva, perda de
dentes, perda de coloração da pele,
problemas de cicatrização
Fonte: m.biologianet.com
 Colágeno

Doença
periodontal
Metaloproteinases
degradam colágeno
• Cemento
• ligamento periodontal
• matriz extracelular do
osso alveolar

Fonte: Checchi et al., 2020

 Informações

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Dúvidas: contato via Moodle ou email.

Monitoria: informações no Moodle (agendar tira-dúvidas)