Aminoácidos, peptídeos e proteínas

Prof Yuri Dezotti

2024
o Aminoácidos
o Peptídeos
o Proteínas
 Aminoácidos

Grupo carboxilato

Grupo amina
Aminoácidos
Existem em torno de 200 aminoácidos.

No entanto, apenas 20 aminoácidos estão presentes na

maioria das proteínas!
Aminoácidos
No entanto, apenas 20 aminoácidos estão presentes na
maioria das proteínas!

Essenciais
Aminoácidos
No entanto, apenas 20 aminoácidos estão presentes na
maioria das proteínas!

Essenciais Não essenciais

Aminoácidos
Aminoácidos

Divididos em 4 grupos: 1- Polar sem carga

Aminoácidos
2- Não-polar ou hidrofóbico
Aminoácidos
3- Carregado positivamente
Aminoácidos
4- Carregado negativamente
Aminoácidos
Aminoácidos podem agir como ácidos e bases

Os grupos amino e carboxila em conjunto com os

grupos ionizáveis R de alguns aminoácidos, funcionam
como ácidos e bases fracos.

Os aminoácidos em solução aquosa, se encontram

como íon dipolar (“zwitterion”).
Aminoácidos têm curvas de titulação características
Peptídeos

Ligação peptídica

Por convenção, são iniciados com o grupo –NH2 e terminados

pelo grupo –COOH.
Peptídeos
Dipeptídeo: dois aminoácidos unidos por uma ligação
peptídica.

Tripeptídeos:
Tetrapeptídeos:
Oligopeptídeos: cerca de 10 aa unidos.
Polipeptídeos: peso molecular menor que 10.000 Da
Proteína: pesos moleculares maiores.
Proteínas
Proteínas
As proteínas são constituídas por:
- Carbono (50- 55%);
- Hidrogênio (6- 7%);
- Oxigênio (20-23%);
- Nitrogênio (12- 19%);
- Enxofre (0- 3%);
- Algumas possuem fósforo.
Proteínas

1 átomo de hidrogênio = 1 Da
1 kDa= 1000 Da

Proteína Peso molecular

Lisozima 13.930 kDa
Mioglobina 16.890 kDa
Quimiotripsina 21.600 kDa
Hemoglobina 64.500 kDa
Albumina de soro 68.500 kDa
Proteínas
Classificação das proteínas de acordo com a função biológica:
Classe Exemplo
Enzimas Tripsina, hexoquinase
Proteínas transportadoras Hemoglobina, mioglobina
Proteínas nutritivas e de reserva Ferritina, ovoalbumina
Proteínas contráteis e de Actina e miosina
movimento
Proteínas estruturais Queratina e colágeno
Proteínas de defesa Anticorpos, veneno de
serpentes
Proteínas hormonais ou reguladoras Insulina e hormônio de
crescimento
Proteínas
Os níveis da estrutura protéica são:
Primária;
Secundária;
Terciária;
Quartenária.
Proteínas
Estrutura primária
Estrutura secundária
- hélice
Estrutura secundária
Folha pragueada
Estrutura terciária
Estrutura quartenária
Proteínas
Resumo
Proteínas

Hemoglobina: oligomérica e conjugada.

Proteínas
Desnaturação

Definida como alteração da conformação em todas as

partes da sua molécula.
Proteínas
Desnaturação

Ligação de dissulfeto podem ser refeitas.

Proteínas Desnaturação

• As formas das proteínas são quaternárias

pois possuem uma função no corpo;

• A desnaturação é a modificação da sua

estrutura por fatores como temperatura,
químicos, físicos, mecânicos e biológicos;

• Ao perder sua forma, a proteína perde sua

função;
Proteínas
Desnaturação
Fatores que causam desnaturação de proteínas:

Temperatura;
pH;
Adição de sais;
Solventes orgânicos;
Agitação mecânica;
Raios UV
 Proteínas
Desnaturação

o Temperaturas entre 50 e 100°C provocam vibrações e

rompem as ligações.

o A maioria das proteínas são estáveis a pH entre 3 e 10,

acima ou abaixo se desnaturam.

o Solventes orgânicos rompem as ligações hidrofóbicas.