Centro Federal de Educação Tecnológica de Minas Gerais

Departamento de Química (DEQUI)

Curso de Química Tecnológica

QUÍMICA E BIOQUÍMICA DE ALIMENTOS

PROFª.FLÁVIA G. REZENDE

PROTEÍNAS: PROPRIEDADES E APLICAÇÕES NA

INDÚSTRIA DE ALIMENTOS
INTRODUÇÃO

 As proteínas são os maiores constituintes de toda célula viva, e cada uma

delas, de acordo com sua estrutura molecular, tem uma função biológica
associada às atividades vitais.

 Sintetizadas pelos organismos vivos:

 Aglutinação de aa;
 Unidos através de ligações peptídicas.
DEFINIÇÃO

 São polímeros de alto peso molecular formados por aminoácidos unidos entre
si por ligações peptídicas;
 São constituídas por carbono, oxigênio, nitrogênio e hidrogênio:
 C = 50 – 55%;
 O = 20 – 24%;
 N = 15 – 18%;
 H = 6 – 8%.
DEFINIÇÃO

 Os aminoácidos possuem uma estrutura constituída de um grupo amina, um

grupo carboxila, um hidrogênio e um radical, ligados a um carbono central.

Estrutura Geral
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

 Conforme a polaridade dos radicais:

1. Apolares ou Hidrofóbicos;
2. Polares neutros ou Hidrofílicos;
3. Carregado negativamente ou Ácidos;
4. Carregados positivamente ou Básicos.
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

 Conforme a polaridade dos radicais:

1. Apolares ou Hidrofóbicos:
•Alanina; • Fenilalanina;
• Glicina; • Prolina;
• Isoleucina; • Valina;
• Leucina; • Triptofano;
• Metionina.
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

 Conforme a polaridade dos radicais:

1. Apolares ou Hidrofóbicos:
• A hidrofobicidade ↑ com o ↑ da cadeia lateral alifática;
• Tendência de se localizar na parte interna da proteína, minimizando o
contato com a água.
• Os aa´s glicina e alanina são moléculas tão pequenas, que podem se
acomodar tanto na parte externa quanto na interna de uma proteína.
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

 Conforme a polaridade dos radicais:

2. Polares neutros ou Hidrofílicos:
• Aspargina; • Serina;
• Cisteína; • Tirosina;
• Glutamina; • Treonina;
• Hidroxiprolina.
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

 Conforme a polaridade dos radicais:

2. Polares neutros ou Hidrofílicos:
• Cadeia lateral hidrofílica;
• Localizados na superfície da proteína, sem carga;
• Apresentam grupos funcionais neutro e polar capazes de estabelecer pontes
de hidrogênio com a água.
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

 Conforme a polaridade dos radicais:

3. Carregado negativamente ou ácidos:

• Ácido Aspártico;
• Ácido Glutâmico.
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

 Conforme a polaridade dos radicais:

4. Carregados positivamente ou básicos:

• Arginina;
• Histidina;
• Lisina.
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

• Aminoácidos essenciais são aqueles que o organismo não é capaz de

sintetizar mas são requeridos para o seu funcionamento.

• Aminoácidos não essenciais são também necessários para o funcionamento

do organismo, mas podem ser sintetizados in vivo a partir de determinados
metabólitos.

• Aminoácido condicionalmente essenciais, são essenciais apenas em

determinadas situações .
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

Condicionalmente
Essenciais Não-essenciais
essenciais
Leucina (Leu) Tirosina (Tyr) Glutamato (Glu)
Isoleucina (Ile) Cisteína (Cis) Alanina (Ala)
Valina (Val) Prolina (Pro) Aspartato (Asp)
Triptofano (Trp) Serina (Ser) Glutamina (Gln)
Fenilalanina (Phe) Arginina (Arg) Asparagina (Asn)
Metionina (Met) Glicina (Gly)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Histidina (His)
 AMINOÁCIDOS

 Composição dos aa’s afetam o sabor e o flavor nos alimentos:

 Gli, Ala, Pro, Ser e Glu  sabor adocicado;

 Phe, Tyr, Arg, Leu, Val, Met, His  sabor amargo;
 Glu e Asp  sabor azedo.
LIGAÇÃO PEPTÍDICA

 Os aminoácidos ligam-se entre si através das Ligações Peptídicas.

 Ligações químicas onde o grupo carboxila de uma molécula reage com o

grupo amina de outra molécula, liberando uma molécula de água.
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
PEPTÍDEO

 Peptídeo é uma condensação de menor número de aminoácidos com

baixo peso molecular;
 2 aminoácidos = dipeptídeo;
 3 aminoácidos = tripeptídeo;

 Oligopeptídeos <10 resíduos de aminoácidos;

 Polipeptídeos > 10 resíduos de aminoácidos.
PEPTÍDEO
PROTEÍNAS

 As proteínas são formadas por cadeias de polipeptídeos que podem conter

centenas ou milhares de resíduos de aminoácidos.

Lisozima
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

 Proteínas simples ou homoproteínas: exclusivamente aminoácidos.

 Albumina;
 Globulinas;
 Fibrinogênio.

 Proteínas conjugadas ou heteroproteínas: aminoácidos e grupos prostéticos.

 Cromoproteínas;
 Glicoproteínas;
 Lipoproteínas.
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

 As fibrosas são compostas por moléculas longas e filamentosas dispostas

lado a lado para formar as fibras e são insolúveis em água.

 Colágeno;

 Miosina.

Proteína Fibrosa
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

 As globulares são moléculas dobradas com uma forma esferoidal e são

solúveis em água.

 Hemoglobina;

 Enzimas.

Proteína Globular
ESTRUTURA

 A maior parte das proteínas enovela-se em estruturas tridimensionais

distintas e podem ter 4 tipos de estruturas dependendo do tipo de
aminoácidos, do tamanho da cadeia e da configuração espacial da cadeia
polipeptídica.

 Estrutura primária;
 Estrutura secundária;
 Estrutura terciária;
 Estrutura quaternária.
ESTRUTURA PRIMÁRIA

 A estrutura primária da proteína resulta em uma longa

cadeia de aminoácidos, com uma extremidade amino
terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".
ESTRUTURA SECUNDÁRIA

 É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na

sequência primária da proteína.

 A cadeia polipeptídica pode interagir consigo mesma de dois

modos principais: pela formação da alfa-hélices e das folhas-
beta.
ESTRUTURA SECUNDÁRIA

 Alfa-hélices: são estruturas cilíndricas estabilizadas por ponte

hidrogênio entre aminoácidos.
ESTRUTURA SECUNDÁRIA

 Folhas-beta: regiões vizinhas da cadeia polipeptídica associam-se

por meio de ligações de hidrogênio, resultando em uma estrutura
achatada.
ESTRUTURA TERCIÁRIA

 É determinada pelas interações de longa distância entre aminoácidos.

Também denominada de conformação nativa (responsável pela função da
proteína).

 Resulta do enrolamento da Alfa-hélice ou da Folha-beta, sendo estabilizada

por pontes de hidrogênio e ligações dissulfeto.

Estrutura terciária
LIGAÇÃO DISSULFETO
ESTRUTURA QUATERNÁRIA

 Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias polipeptídicas que são
guiadas e estabilizadas pelas mesmas interações da terciária.
 A estrutura quaternária é a união de várias estruturas terciárias que
assumem formas espaciais bem definidas.

Estrutura quaternária da hemoglobina

NÍVEIS ESTRUTURAIS
PROTEÍNAS EM ALIMENTOS
Tabela 2 - Teor de proteína nos alimentos de origem animal e vegetal
Alimento Conteúdo de proteína
Leite integral 3,5%
Carne assada 25%
Ovo integral 13%
Arroz integral 7,5%-9,0%
Arroz polido 5,2%-7,6%
Farinha de trigo 9,8%-13,5%
Milho 7,0%-9,4
Soja 33%-42%
Amendoim 25%-28%
Batata 10%-13%
Maçã 0,3%
PROTEÍNAS EM ALIMENTOS

 Nutrientes plásticos (função plástica ou construtora);

 Participam dos tecidos dando-lhes rigidez, consistência e elasticidade (função
estrutural);
 Enzimas (função reguladora).

 Actina e miosina: fibras musculares.

 Albumina: clara do ovo.

 Caseína: leite.
ALIMENTOS PROTEICOS

 Proteína como o componente mais importante além da água;

 Leite, ovos e carnes:
 Melhores fontes de proteínas;
 Alimentos de maior custo.

 Conservação: tratamentos térmicos ou redução da atividade de água.

 Bons meios de cultura para micro-organismos.
 Queijos, leite fermentado, embutidos.
ALTERAÇÕES DAS PROTEÍNAS EM ALIMENTOS

 Diversas reações degradativas podem ocorrer durante o processamento e o

armazenamento dos alimentos, gerando alterações indesejáveis nas
proteínas:

 Perdas de funcionalidade e da qualidade nutricional;

 Alterações desejáveis e indesejáveis do flavor;
 Aumento da toxicidade.
ALTERAÇÕES DAS PROTEÍNAS EM ALIMENTOS

 Fatores que afetam as proteínas:

 Aquecimento na presença de carboidratos;

 Aquecimento na ausência de carboidratos;
 pH extremos:
 Alcalino  racemização dos aa e ligações cruzadas;
 Ácido  destruição do triptofano.

 Exposição a condições oxidativas (lipídeos oxidados e luz).

 DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS

 É a alteração da conformação em todas as partes da molécula da proteína  causa perda

da atividade biológica e funcionalidade.

 Não envolve a alteração da estrutura primária  secundária, terciária, quaternária.

DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS

 Tratamentos que podem causar a desnaturação proteica:

 Calor;
 Alteração do pH;
 Alteração das concentrações salinas;
 Desidratação;
 Diferentes aditivos.
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS

 A desnaturação altera várias propriedades importantes da proteína, do ponto de

vista da tecnologia de alimentos:
 Proteína desnaturada: menos solúvel ou até insolúvel, aumenta a viscosidade do
alimento;
 Proteína desnaturada é mais sensível à hidrólise pelas enzimas proteolíticas:
 Aumenta a digestibilidade;

 Branqueamento e pasteurização provocam a desnaturação da proteína:

 Inativação enzimática;
 Eliminação do efeito tóxico de várias proteínas (toxinas microbianas e inibidores
enzimáticos naturais).
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS

 Calor:
 Desnaturação  redução da solubilidade:
 Exposição dos resíduos hidrofóbicos e agregação de moléculas de proteínas desenroladas.

 Temperaturas entre 50 e 100 °C:

 Rompimento de ligações de hidrogênio e de interações de Van der Waals;
 Desnaturação irreversível  novas interações /ligações.

 Temperaturas entre -10 °C e -40 °C:

 Desnaturação irreversível em algumas proteínas:
 Algumas enzimas não se desnaturam, conservam a atividade até -40 °C;
 Quanto mais rápido for o congelamento, menos desnaturante é o processo;
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS

 Tratamentos mecânicos:
 Batimento;
 Intensidade da força de cisalhamento aplicada  desnaturação;
 Aplicação de altas pressões (≥ 50 kPa) também tem efeito desnaturante.
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
A desnaturação ocasionada por meios químicos envolve rompimento ou formação
de ligações covalentes e é geralmente irreversível
 pH do meio
 Forte influência no processo de desnaturação
 Proteínas são estáveis em uma faixa ampla de pH
 Se expostas em valores extremos (> 10 ou < 3)  normalmente desnaturam
 Quando a mudança não é muito brusca, o retorno ao pH original renatura a proteína

 Solventes orgânicos
 Alteram a constante dielétrica do meio e, portanto, as forças eletrostáticas que contribuem
para a estabilidade da ptn
 Solventes orgânicos apolares são capazes de penetrar nas regiões hidrofóbicas 
rompimento de interações hidrofóbicas  desnaturação das ptns
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
 SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS

 A solubilidade das proteínas em meio aquoso é resultantes de vários parâmetros:

 pH;
 Força iônica;
 Temperatura.

 Para ser solúvel uma proteína deve ser capaz de interagir com o solvente por:
 Ligações de hidrogênio;
 Dipolo-dipolo;
 Interações iônicas.
 SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS:
INFLUÊNCIA DO PH

 Valores de pH menores ou maiores que o pI:

 Proteína apresenta carga positiva ou negativa, respectivamente;
 As moléculas de água podem interagir com essas cargas, solubilizando a proteína.

 Cadeias proteicas com o mesmo sinal  tendem a se repelir, aumentando a sua

dispersibilidade em água
 SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS:
INFLUÊNCIA DO PH

 O pH de menor solubilidade proteica é o pI da proteína:

 Cargas positivas = cargas negativas;
 A proteína não apresenta uma carga resultante  não há o efeito de repulsão 
proteínas tendem a formar precipitados.
 pH próximo ao pI:
 Moléculas de proteínas apresentam poucas interações com a água:
 Carga pequena para evitar que as cadeias polipeptídica se aproximem;
 Formação de precipitados.
SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS:
EFEITO DA FORÇA IÔNICA

Íons de sais neutros em concentrações entre 0,5 a 1,0 mol/L (baixas concentrações)

aumentam a solubilidade das proteínas

Efeito salting in
• Os íons interagem com as proteínas e diminuem as interações eletrostáticas entre
as cargas opostas de moléculas vizinhas;
• A água ligada a esses íons aumenta a solvatação das proteínas e consequentemente
a solubilidade.
 SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS:
EFEITO DA FORÇA IÔNICA

Altas concentrações de íons salinos (> 1 mol/L)

Solubilidade proteica diminui e pode chegar a precipitação

Efeito salting out

• Resulta da competição pela água entre as moléculas de proteínas com as dos íons dos sais;
• Não existe água disponível para a solvatação das proteínas, pois a maioria das moléculas de água está
fortemente ligada aos íons dos sais;
• Interações proteína-proteína se tornam mais fortes do que as interações água-proteína, resultando na
agregação de moléculas de proteínas, seguida de precipitação.

• A precipitação das proteínas pela alta concentração de sais é um processo importante para a separação de
misturas complexas de proteínas  cada proteína precisa de uma quantidade diferente de sal para precipitar
SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS:
EFEITO DA FORÇA IÔNICA

 Solubilidade das proteínas em função da concentração salina:

 SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS:
EFEITO DE SOLVENTES

 Adição de solventes metanol, etanol e acetona reduzem a constante

dielétrica do meio aquoso no qual a proteína está dissolvida:

 Ocorre uma redução na atividade de água  deslocamento da água, associada à

sua parcial imobilização, mediante a hidratação com um solvente orgânico.
 SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS:
EFEITO DE SOLVENTES

 Os álcoois e acetonas, quando adicionados à solução proteica, competem

com a proteína pela água, diminuindo a constante dielétrica da solução.

 Força de atração entre íons é inversamente proporcional à constante

dielétrica:
 À medida que a constante dielétrica diminui  forças de atração aumentam 
agregação e posterior precipitação das proteínas.
SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS:
EFEITO DE SOLVENTES

 Redução da solubilidade das proteínas pela adição de solventes orgânicos:

 Redução da constante dielétrica do meio;
 Redução da hidratação das moléculas proteicas.

 Os solventes orgânicos são capazes de penetrar na região hidrofóbica da

proteína  rompendo e expondo as interações  desnaturação.
SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS:
EFEITO DE SOLVENTES

 Agregação de proteínas pela interação com solventes orgânicos

SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS:
EFEITO DE SOLVENTES

Constante dielétrica de alguns solventes

Líquido Constante
dielétrica
Água 80
Metanol 33
Etanol 24
Acetona 21,4
Benzeno 2,3
Hexano 1,8 Constante dielétrica: tendência de se
opor à atração eletrostática entre íons
positivos e negativos
SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS:
EFEITO DA TEMPERATURA

 A maioria das proteínas são solúveis em temperatura ambiente;

 Solubilidade tende a aumentar com o aumento da temperatura até 40 – 50 °C:

 Temperaturas superiores a 50 °C  desnaturação e diminuição da solubilidade;
 Temperaturas extremamente baixas:
 Algumas sofrem desnaturação e precipitação;
 Outras não sofrem qualquer alterações.
 SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS:
EFEITO DA TEMPERATURA

 Processamento de alimentos  tratamentos físico, químico e biológico:

 Sendo o aquecimento o mais comum.

 Proteínas são desnaturadas quando expostas a aquecimento moderado (60 – 90 °C, 1 h

ou menos):
 Redução da solubilidade.
SOLUBILIDADE DE PROTEÍNAS

 Na indústria de bebidas, a interação de compostos fenólicos (taninos)com

proteínas  afeta a solubilidade  formação do complexo insolúvel
proteína-tanino  precipita durante o resfriamento.
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS EM FUNÇÃO DA
SOLUBILIDADE

 De acordo com a solubilidade em diversos solventes, as proteínas

podem ser classificadas em:
 Albuminas:
 Solúveis em água e coagulam pelo calor (ovoalbumina e lactoalbumina).
 Globulinas:
 Pouco solúveis ou insolúveis em água;
 Coagulam pelo calor;
 Solúveis em soluções salinas diluídas em pH 7;
 Miosina, ovoglobulina, lactoglobulina.
 CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS EM FUNÇÃO DA SOLUBILIDADE
 Prolaminas:
 Insolúveis em água e em solução salina;
 Solúveis em solução de etanol;
 Gliadina (trigo e centeio), zeína (milho).
 Glutelinas:
 Insolúveis em água;
 Solúveis em soluções salinas e de etanol, em soluções ácidas e alcalinas diluídas;
 Encontradas somente em vegetais (glutenina – trigo).
 Escleroproteínas:
 Proteínas de estrutura fibrosa;
 Insolúveis nos solventes anteriormente mencionados;
 Colágeno e queratina.
 PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS PROTEÍNAS

 São as propriedades físico-químicas das proteínas que afetam o comportamento

em sistemas alimentares durantes o preparo, processo, armazenamento, consumo:
 Contribuem para a qualidade e atributos sensoriais dos alimentos (textura, sabor, cor e
aparência)
 Produtos de panificação;
 Propriedades viscoelásticas – formação da massa;
 Batimento da clara de ovo.
PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS PROTEÍNAS

 As propriedades químicas e físicas que ditam a funcionalidade da proteína são:

 Forma, composição e sequência de aminoácidos;
 Relação hidrofobicidade/hidrofilicidade;
 Estruturas primária, secundária, terciária e quaternária;
 Flexibilidade e rigidez;
 Habilidade de reagir com outros componentes.
 PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS PROTEÍNAS

As propriedades funcionais das proteínas alimentícias podem ser classificadas em três

grupos:
 Propriedades de hidratação:

 Interação entre água e proteínas;

 Compreendem propriedades como absorção e retenção de água, molhabilidade, formação de
gel, adesividade, dispersibilidade, solubilidade e viscosidade.
 Propriedades relacionadas a interações proteínas-proteínas:

 Formação de gel, coagulação, formação de estruturas como fibras e glúten.

 Propriedades de superfície:

 Emulsificação, formação de espuma, formação de película.

 PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS PROTEÍNAS

 Solubilidade:
 Solvatação da proteína;
 Bebidas.

 Absorção de água e produção de liga:

 Formação de pontes de hidrogênio com a água e sua retenção;
 Emulsões e produtos cárneos, pães e bolos.
 PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS PROTEÍNAS

 Viscosidade:
 Espessamento e retenção de água;
 Sopas e molhos.

 Formação de gel:
 Formação e estabilização da matriz proteica;
 Emulsões e produtos cárneos, queijos.
 PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS PROTEÍNAS

 Coesão-adesão:
 Ação de material adesivo;
 Emulsões e produtos cárneos e massas.

 Elasticidade:
 Pontes dissulfeto em géis deformáveis;
 Emulsões e produtos cárneos, pães e massas.
 PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS PROTEÍNAS

 Emulsificação:
 Formação e estabilização de emulsões;
 Emulsões cárneas, sopas, bolos.

 Absorção de gordura:
 Retenção da gordura adicionada na formulação;
 Emulsões e produtos cárneos e massas.

 Formação de espuma:
 Formação de filmes para reter gases;
 Coberturas cremosas, sobremesas.
PROPRIEDADES FUNCIONAIS DE PROTEÍNAS EM ALIMENTOS E APLICAÇÕES

Propriedade Aplicação Proteína

Emulsificação Salsicha, sopas, café, molhos Carne, leite, ovo
Hidratação Salsicha, massa (pão, bolo) Carne, ovo
Viscosidade Sopas, molhos, sobremesas Gelatina
Gel Salsicha, bolo, queijo Carne, leite, ovo
Espuma Cobertura, bolos, sorvete Ovo, leite
Coesão Carne, salsicha, pasta Carne, ovo, soro
Solubilidade Bebidas Soro