Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas

Profa. Georgia F. Gelmini – georgiagel@msn.com

Material de estudo
 Site de Bioquímica
http://docentes.esalq.usp.br/luagallo/

 Livro: Lehninger
Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas
 Aminoácidos: unidades monoméricas (básica) que
formam peptídeos;

 Nos organismos vivos são encontrados

aproximadamente em torno de 300 aminoácidos –
20 aas padrões e 280 aas não-padrões;
Estrutura geral dos aminoácidos de
ocorrência biológica

Grupamento carboxila
(ácido carboxílico)

Grupamento amino
Hidrogênio

Exceção:

Grupamento “R”,
ou cadeia lateral

Essa parte é que define as propriedades cada prolina

aminoácido de acordo com suas características de
estrutura, tamanho, caga elétrica , solubilidade
Classificação dos aas quanto a propriedade
dos radicais (R):
 Aminoácidos Apolares Alifáticos
• Alanina , Valina, Leucina e Isoleucina • Prolina: tem uma cadeia alifática
tendem a se agrupar no interior das ciclica na sua cadeia lateral. Sua
proteínas, estabilizando sua esrutura amina secundária (imino) confere
por meio de interações hidrofóbicas. rigidez à região do polipeptídeo
onde está presente.
• Glicina: É o que tem a estrutura
mais simples. Embora esteja
classificada como apolar, sua cadeia
lateral é muito pequena para
contribuir com as interações
hidrofóbicas;

• Metionina possui um grupamento tioéter apolar

(contendo enxofre) na sua cadeia lateral.
Aminoácidos Aromáticos
• São relativamente apolares (hidrofóbicos);

• Os três podem participar de interações

hidrofóbicas;

• O grupamento hidroxila da tirosina pode

formar pontes de hidrogênio, é um
importante grupamento funcional no sítio
fenol catalítico de algumas enzimas;

indol • Tirosina e Triptofano são

significativamente mais polares do que
fenilalanina, devido a hidroxila fenólica da
Tirosina e ao nitrogênio indólico do
Triptofano;
Aminoácidos Polares não carregados
• São mais hidrofílicos que os
aminoácidos apolares porque contém
grupamentos funcionais capazes de
fazer pontes de hidrogênio com a
água;
• A polaridade da Serina e da Treonina é
devida ao seus grupamentos hidroxila
(–OH);
• A polaridade da Cisteína é devida ao
seu grupamento sulfidrila (-SH);
• Os grupamentos amida conferem
polaridade às cadeias laterais da
Asparagina e da Glutamina;
• Asparagina eGlutamina são amidas de
outros dois aminoácidos também
encontrados em proteínas: Aspartato e
Aspartato Glutamato Glutamato;
 Cisteína e Cistina
• A Cisteína é facilmente oxidada para formar um dímero através de uma ligação
covalente do tipo dissulfeto. Esse dímero, que se chama Cistina, é extremamente
apolar .
• As ligações dissulfeto tem um papel muito importante na estrutura de muitas
proteínas formando ligações covalentes entre diferentes partes de uma molécula de
proteína
Aminoácidos com carga positiva
(básicos)
• Muito hidrofílicos;

• Apresentam carga elétrica positiva em

pH fisiológico;

• Lisina contem uma amina primária;

• Arginina contém um grupamento

guanidino;
imidazol
amina
guanidino • Histidina contém um grupamento
imidazol;
Aminoácidos com carga negativa
(ácidos)

• Possuem carga elétrica negativa em pH

fisiológico;
Os aminoácidos podem se comportar
como ácidos e como bases

Doador de H+

Aceptor de H+

• Substância anfotérica, anfólito ou anfiprótico

Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas
 Ligação peptídica: o grupo carboxila do primeiro aa
reage com o grupo amino do aminoácido seguinte
– nesta ligação é removida uma molécula de H2O;

 Peptídeos
 Oligopeptídeos: formados por poucos aas na sua cadeia;
 Polipeptídeos: muitos aas na sua cadeia;
 Proteínas: milhares de aas.
 Peptídeos são cadeias de aminoácidos
 Dois aminoácidos podem se ligar
covalentemente através de uma
ligação peptídica (amarelo) pra
formar um dipeptídeo;
 Essa ligação ocorre com a
liberação de uma molécula de
água = reação de condensação;
 Em condições bioquímicas padrão
o equilíbrio favorece a formação de
aminoácidos em vez de
dipeptídeos;

 Para deslocar a reação no sentido de polimerização é necessário ativar o ácido

carboxílico.
 Mais aminoácidos podem ser adicionados de forma parecida formando tri-, tetra-,
pentapeptídeos e assim por diante...
 As proteínas são polímeros lineares de centenas a milhares de aminoácidos
 Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas
Cadeias laterais

Seril-glicil-tyrosil-alanil-leucina

Ser–Gly–Tyr–Ala–Leu
Amino Carboxi
terminal Ligações peptídicas terminal

 A nomenclatura começa pela ponta amino-terminal, que é escrita à

esquerda;
 Embora a hidrólise das ligações peptídicas seja uma reação exergônica
(favorável termodinamicamente) ela ocorre lentamente devido à sua
alta energia de ativação. Isso quer dizer que as ligações peptídicas são
bem estáveis, apresentam uma meia-vida de sete anos na maioria das
condições fisiológicas.
Fatores que participam no enovelamento
de uma proteína

Interações hidrofóbicas

Pontes dissufeto

Pontes de hidrogênio
As cadeias laterais dos
aminoácidos determinam o
enovelamento das
proteínas

Interações iônicas (eletroestáticas)

 Níveis na estrutura de peptídeos e
proteínas
• A função dos peptídeos é determinada pela
Peptídeos
estrutura tridimensional

• A estrutura tridimensional é determinada pela

sequência de aminoácidos que formam os
Aminoácidos peptídeos

• A sequência de aminoácidos é determinada

pela sequência de nucleotídeos que formam o
Gene
gene
Níveis na estrutura de peptídeos e
proteínas

Estrutura primária  seqüência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas e inclui

todas as pontes dissulfeto;
Estrutura secundária  padrões em hélice, folhas e alças;
Estrutura terciária  relacionamento espacial de todos os aas que formam o peptídeo
(proteínas globulares e proteínas fibrosas);
Estrutura quaternária encontradas somente em peptideos com várias subunidades
(oligomérica).
Níveis na estrutura de peptídeos e
proteínas
Níveis na estrutura de peptídeos e
proteínas
 Desnaturação Proteica: é a perda da estrutura
quaternária (se houver), perda da estrutura terciária
e secundária, restando somente a estrutura
primária;
 Peptídeos desnaturados perdem suas funções;

 Existem peptídeos que podem se renaturar quando

retirado o agente desnaturante – ex: enzima
ribonuclease;
 Agente desnaturante: temperatura, alteração de pH,
pressão hidrostática e deformação mecânica;
Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas
 Algumas proteínas apresentam outros
grupamentos químicos além de aminoácidos.
Lipoproteina
 Lipoproteína de baixa
densidade – LDL
 Função:
 transporte de lipídeos
 Composição:
 Apoproteínas
 Ester de colesterol
 Colesterol
 Fosfolipídios
 Triacilgliceróis
Glicoproteína
 Glicoproteínas de
superfície celular

 Função:
 Reconhecimento
celular
 Proteção
 Hidratação
Heme proteína
 Hemoglobina
 Funções:
 Transporte de O2
 Transporte de CO2