Prótidos

27 de fevereiro de 2019 18:41

Proteínas
• Polímeros de aminoácidos - cadeias lineares;
• Com uma forma tridimensional específica necessária para as suas funções específicas;
• Constituídas por cadeias lineares de combinações de 20 aminoácidos diferentes ligados entre si por ligações peptídicas.

As proteínas desempenham diversas funções biológicas, nomeadamente de catálise (enzimas), de sinalização, movimento, regulação, defesa (anticorpos), transporte e desempenham
ainda um importante papel estrutural (músculos, colagénio, queratina).

Nota: Péptidos ou pequenos péptidos - cadeias de aminoácidos curtas

Aminoácidos
• Grupo carboxílico e um grupo amina ligados ao mesmo carbono;
• A sua variedade resulta da cadeia lateral também ligada ao mesmo carbono.
• As cadeias laterais dos aminoácidos é que conferem à proteína propriedades particulares sendo responsáveis pela sua especificidade.

Cada aminoácido tem a mesma estrutura tetraédrica base:

Na sua forma não carregada Na sua forma duplamente

carregada de Zwitterião ou ião
de Zwitter

• Aminoácidos ácidos: ácido aspártico (Asp) e ácido glutâmico (Glu);

• Aminoácidos básicos: lisina (Lys), arginina (Arg), histidina (His), aspargina (Asn),
glutamina (Gln);
• Aminoácidos com anel aromático: fenilalanina (Phe), triptofano (Trp), tirosina (Tyr);
• Aminoácidos com enxofre: metionina (Met), cisteína (Cys);
• Aminoácidos com - OH (alcoól): serina (Ser), treonina (Thr);
• Aminoácidos com anel heterocíclico: histidina (His), prolina (Pro), triptofano (Trp).

Nota: Glicina - R = hidrogénio → não é um carbono quiral

Aminoácidos hidrofílicos: apresentam cargas nas cadeias laterais

Os aminoácidos que constituem as proteínas têm a configuração L:

L: Grupo amina à esquerda

D: grupo amina à direita

Modificações pós-translacionais
As proteínas são constituídas por 20 L - aminoácidos codificados geneticamente. No entanto, alguns podem ser modificados durante ou após a biossíntese da estrutura primária.

• Acetilação do grupo amina terminal;

• Amidação do grupo carboxilo terminal;
• Hidroxilação (Pro/Lys - estabilidade do colagénio);
• Carboxilação (Glu - protrombina e osteocalcina);
• Iodinação - Tyr;
• Fosforilação - grupo -OH;
• Oxidação - grupos -SH;
• Glicosilação - glicoproteínas.

Ligação peptídica
Estabelece-se entre o grupo carboxílico de um aminoácido e o grupo amina no aminoácido seguinte. O grupo hidroxilo do primeiro aminoácido junta-se com um hidrogénio do
aminoácido seguinte para formar uma molécula de água.

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 Péptidos: até 20 aminoácidos;
Oligopéptidos: 20 a 50 aminoácidos;
Proteínas: > 50 aminoácios

As propriedades ácido são devidas ao ião amónio enquanto que as propriedades básicas são devidas ao ião carboxilato.

Ponto isoelétrico
É o valor de pH ao qual o aminoácido possui carga global neutra → não significa que o ião não tenha carga.

Dissociação de aminoácidos

No nosso corpo, a maior parte dos aminoácidos estão na sua forma Zwitteriónica.

Proteínas fibrosas
Proteínas
Proteínas globulares

α hélice: n interage com n+4 através A estrutura quaternária de uma proteína ocorre
de pontes de hidrogénio e isso é que quando esta é constituída por mais do que uma
lhe dá a forma de hélice cadeia peptídica de estrutura terciária.

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Estrutura terciária: tipos de ligações

No "enrolamento" que origina as várias conformações, assumem grande importância não só as

pontes de hidrogénio, como as pontes dissulforeto.

Ligações covalentes

Desnaturação de proteínas
Desnaturação é a perda da estrutura terciária das proteínas. Esta pode ser reversível ou irreversível.

Proteínas fibrosas
Agregam-se em estruturas alongadas com a forma de fibras ou folhas. São normalmente constituídas por unidades que se repetem segundo um determinado motivo estrutural. São
insolúveis em água.

• Seda;
• Queratina; Função estrutural ou de movimento
• Colagénio;
• Citoesqueleto.

Citoesqueleto
Podem ser de 3 tipos:
1) Microfilamentos;
2) Microtúbulos;
3) Filamentos intermediários.

Proteínas globulares
Mais complexas, com cadeias enroladas em si próprias, com aparência esférica. São solúveis em água.
Ex.: Hemeproteínas (apoproteínas cujo grupo prostético é o grupo Heme).
Incluem:
• Mioglobina;
• Hemoglobina;
• Catalase;
• Citocromos;
• Peroxidase.

Hemoglobina

Hemoglobina A (HbA ou α2/β2)

• Encontra-se, em condições fisiológicas, no interior dos glóbulos vermelhos;
• Representa 2/3 das proteínas do sangue;
• Ocupa 34% a 54% do volume do sangue (hematócrito);
• Sintetizada nos eritroblastos e reticulócitos;
• Glico-hemoglobina.

Tipos de Hemoglobina

Anemia falciforme
• glóbulos vermelhos em forma de foice

Produção de metaglobolinas
• incapazes de oxigenação reversível

Talassémia α
• Síntese de α reduzida ou inexistente

Hemoglobinopatias
• Alterações da sequência de DNA; Codificação em loci diferentes:
• Alterações da síntese de apoproteína; • Locus α: cromossoma 16;
• Combinação das anteriores. • Locus β: cromossoma 11

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Talassémias
Há uma redução da síntese de uma ou mais das cadeias de globina, desequilibrando as quantidades relativas das cadeias
• α - talassémia: síntese de α reduzida ou inexistente.
• β - talassémia: síntese de β reduzida.

Fibras musculares Nota:

ATP é necessário para desligar as
• Fibras muscular - célula;
fibras de miosina e actina na
• Sarcolema - membrana da fibra muscular;
contração muscular.
• Retículo sarcoplasmático - retículo endoplasmático da célula muscular;
• Miofibrila - contém uma estrutura repetitiva, o sarcómero (entre linhas Z).

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