Bioquímica Prof. Dr.

Odair Antonio Barbizan

1. Escrever a fórmula básica característica de um aminoácido. Dar exemplos de:

a) aminoácido com um grupo amino e dois grupos carboxílicos.

b) aminoácido com um grupo carboxílico e dois grupos amino.

2. Definir Ponto Isoelétrico (pI) de um aminoácido.

O ponto isoelétrico (pI) é a média aritmética de dois valores de pKa.
É o pH em que um aminoácido, polipetídeo ou proteína tem uma carga líquida igual a
zero.

3. Analisando o grupo R, classificar os aminoácidos em polares e apolares. Entre os polares,

citar aqueles que, em pH 7, apresentam grupo com carga negativa (aminoácidos ácidos),
carga positiva (aminoácidos básicos) e carga nula (polares sem carga).
Apolares: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina, fenilalanina e
triptofano.
Polares negativos: aspartato e glutamato.
Polares positivos: lisina, arginina e histidina.
Polares nulos: serina, treonina, tirosina, asparagina, glutamina e cisteína

4. Esquematizar a ligação peptídica.

5. Definir Proteínas Globulares e Fibrosas. Citar exemplos.

Fibrosas: têm forma alongada e, diferentemente das globulares, são formadas pela
associação de módulos repetitivos, possibilitando a construção de grandes estruturas.
O componente fundamental das proteínas fibrosas são cadeias polipeptídicas muito
Bioquímica Prof. Dr. Odair Antonio Barbizan
longas com estrutura secundária regular: α-hélice nas α-queratinas, folha β pregueada
nas β-queratinas e uma hélice característica no colágeno. Exemplo: a-queratina, â-
queratina, elastina e colágeno.
Globulares: possuem estrutura espacial mais complexa e são esféricas. Geralmente
são solúveis em meio aquoso. São exemplos de proteínas globulares as proteínas
ativas, como as enzimas, e as transportadoras, como a hemoglobina.

6. Definir estrutura primária.

A estrutura primária é a sequência de aminoácidos da cadeia polipeptídica,
determinada geneticamente e específica para cada proteína.

7. Descrever as estruturas regulares – α-hélice e folha β pregueada – que compõem a

estrutura secundária das proteínas globulares.
A α-hélice é mantida por ligações de hidrogênio formadas entre uma unidade peptídica
e a quarta unidade peptídica subsequente; estas ligações dispõem-se paralelamente ao
eixo da hélice. As cadeias laterais dos aminoácidos estão projetadas para fora da hélice
e, evidentemente, não participam das pontes de hidrogênio, estabelecidas unicamente
entre os grupamentos das unidades peptídicas.
A folhaβpregueada ou conformaçãoβ é uma estrutura também mantida por ligações de
hidrogênio entre as unidades peptídicas. Neste caso, entretanto, as ligações são
estabelecidas entre cadeias polipeptídicas diferentes ou entre segmentos distantes de
uma mesma cadeia. Na folha β pregueada, as cadeias apresentam uma conformação
mais distendida que na α-hélice e dispõem-se lado a lado.

8. Definir estrutura terciária de proteínas globulares. Esquematizar os tipos de ligações que a

mantêm, indicando os aminoácidos que participam dessas ligações.
9. Definir estrutura quaternária de proteínas globulares. Citar exemplos de proteínas com
estrutura quaternária.
10. Verificar a posição dos radicais polares e apolares de uma proteína em solução aquosa.
11. Definir ponto isoelétrico de uma proteína e indicar como pode ser determinado.
12. Definir desnaturação de uma proteína e descrever a ação do pH extremo e temperatura
sobre a estrutura das proteínas.
13. Em que diferem as pontes de hidrogênio da estrutura secundária e terciária de proteínas
globulares?
14. O que é renaturação de proteínas?
15. Fale sobre eletroforese.
16. Comenta-se que a diferença entre a seda e a lã é a diferença entre suas estruturas
helicoidais e da folha pregueada. Você considera esse ponto de vista válido? Justifique.