Bioquímica II Relembrando Bioquímica I Aula 1 – 04/07

Biomoléculas.
Objetivos:
I. Compreender a importância do estudo do metabolismo.
II. Diferenciar processos catabólicos de processos anabólicos.
III. Identificar o papel do ATP como intermediário entre catabolismo e anabolismo.
IV. Identificar os componentes de uma enzima.
V. Descrever o mecanismo da ação enzimática.
VI. Definir os fatores que influenciam a atividade enzimática.
VII. Diferenciar inibição competitiva e não competitiva.

Metabolismo:
 Metabolismo celular =
− Conjunto de reações químicas para transformar moléculas e biomoléculas em energias, afim de
conservar sua identidade e se reproduzir para a conservação da espécie.
− É necessário a energia afim de manter suas propriedades das biomoléculas e também para a reprodução
humana.
− Todas as formas de vidas (até seres unicelulares) dependem da realização simultânea dessas reações
metabólicas para o seu bom funcionamento.
 Toda energia que pode ser economizada, as biomoléculas vao arrumar um jeito de guardar.
 Principais fontes da energia metabólica: carboidratos*, lipídios e proteínas.
− São produtos que constituem fonte de energia e compostos químicos para construção de células.
− Função de quebrar essas estruturas para torna-las mais simples, e liberar energia.
− Estes compostos seguem rotas metabólicas diferentes, com finalidade de produzir compostos finais
específicos e essenciais para a vida.
− Como eu sei quais enzimas produz? Através do material genético.
− O lipídeo não é classificado como biopolímero, mas ao contrário dos carboidratos e proteínas (fonte
energética) e ácidos nucleicos (fonte energética e composição) possuem biopolímeros que são
monossacarídeos e aminoácido, e DNA/RNA, respectivamente.
 Duas classes de reações químicas:
− Exergônicas: liberam energia. Associadas a degradação de nutrientes ou substratos químicos.
− Endergônicas: consomem energia. Associadas à síntese de constituintes celulares.
 Balanceamento energético: energia produzida = energia consumida.

Reações catabólicas e anabólicas:

 Catabolismo: reações catabólicas ou degradativas.
− Ocorrem para que as reações endergônicas aconteçam.
− São reações classificadas como exergônicas pois liberam energia.
− Quebra de compostos orgânicos complexos em compostos orgânicos mais simples.
− Ocorre perda de moléculas de água = síntese por desidratação, por exemplo.
− Hidrólise: quebra de açúcares (compostos complexos) para liberar CO2 + H2O (compostos simples).
 Anabolismo: reações anabólicas ou biossintéticas.
− Construção de moléculas orgânicas complexas a partir de moléculas mais simples.
− São classificadas como endergônicas.
− Formação de:
 Aminoácidos = proteínas.
 Nucleotídeos = ácidos nucléicos.
 Açúcares simples = polissacarídeos.
 IMAGEM: descrever a imagem.
− No catabolismo: carboidratos, gorduras e proteínas, sendo nutrientes liberadores de energia –
compostos complexos, onde ADP+HPO42-, NAD+, NADP+ e FAD são os seus receptores de elétrons
e fosfatos que são gerados durante a quebra desses compostos, para assim liberarem produtos finais
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pobres em energias, CO2, H2O e NH3, e através da quebra das moléculas complexas liberam ATP,
NADH, NADPH e FADH2.
− No anabolismo: aminoácidos, açúcares, ácidos graxos e bases nitrogenadas, sendo moléculas
precursoras, ou seja, monômeros que formam as macromoléculas, utilizam a energia liberada do
catabolismo ATP, NADH, NADPH e FADH2 como doadores de elétrons e fosfatos que são consumidos
durante a síntese de biomoléculas, para a construção de moléculas mais complexas como proteínas,
lipídeos e ácidos nucléicos. A energia então é reduzida por ter sido utilizada para a construção dessas
biomoléculas complexas, reduzidas então em ADP+HPO42-, NAD+, NADP+ e FAD, novamente.
− Energia a partir de elétrons ou grupo fosfato. O fluxo de elétrons ocorre em etapas, é possível devido a
presença de moléculas carreadoras que podem ser reduzidas e oxidadas. O armazenamento de energia
está relacionado com a formação de outros compostos.

O conjunto de reações metabólicas envolvidas no processamento de moléculas específicas = “via metabólica”

 Onde cada produto de uma reação é o substrato da seguinte.
 Cada molécula que constitui uma via metabólica = metabólito (ou intermediário metabólito).
 Possibilidades de vias: lineares, cíclica e espiral = mas em todas tem a junção de reações, seguindo para a
próxima via.

O metabolismo é uma rede de reações sequenciais e coordenadas:

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 Catabólicas: as reações catabólicas convergem para um determinado produto (como a glicose ou o acetil-CoA)
que pode ser usada como fonte de energia ou matéria-prima.
− Portanto, convergir significa utilizar moléculas quebradas para gerar um produto. Convergem as
moléculas quebradas em um produto.
 Ex: as reações catabólicas convergem em glicose pois todas as moléculas quebradas serão
usadas para a transformação em glicose.
 Anabólicas: as reações anabólicas divergem a partir de um produto para formar diferentes reagentes.
− Produtos da reação catabólica divergir em produtos.
 Ex: as reações anabólicas divergem a partir da glicose pois a glicose pode ser usada para formar
diferentes tipos de moléculas.
𝑐𝑜𝑛𝑣𝑒𝑟𝑔𝑒𝑚
𝑀𝑜𝑙é𝑐𝑢𝑙𝑎𝑠 𝑞𝑢𝑒𝑏𝑟𝑎𝑑𝑎𝑠 (𝑟𝑒𝑎𝑔𝑒𝑛𝑡𝑒) → 𝑔𝑙𝑖𝑐𝑜𝑠𝑒(𝑝𝑟𝑜𝑑𝑢𝑡𝑜)
𝑑𝑖𝑣𝑒𝑟𝑔𝑒𝑚
𝐺𝑙𝑖𝑐𝑜𝑠𝑒 (𝑟𝑒𝑎𝑔𝑒𝑛𝑡𝑒) → 𝑚𝑜𝑙é𝑐𝑢𝑙𝑎𝑠 𝑞𝑢𝑒𝑏𝑟𝑎𝑑𝑎𝑠 (𝑝𝑟𝑜𝑑𝑢𝑡𝑜)
 Reações anfibólicas: envolvidas tanto nas vias catabólicas como nas anabólicas.

Mapa metabólico:
 É o conjunto de vias metabólicas, onde se pode ver sequencias de reações e interações entre as diversas vias que
ocorrem nas células.
 Contem todos os metabólitos (nome e estrutura).
 Cada reação tem descrita enzimas e cofatores necessários.
− Cofatores: são moléculas orgânicas ou inorgânicas necessárias para o funcionamento das enzimas.
− Enzimas: são proteínas que aceleram as reações químicas nas células dos seres vivos.
 Para que as enzimas possam catalisar essas reações, elas precisam se ligar a outras moléculas
chamadas substratos. No entanto, nem sempre a enzima e o substrato se encaixam
perfeitamente, ou seja, eles não têm a mesma forma e carga. É aí que entram os cofatores. Eles
se ligam à enzima ou ao substrato e facilitam a interação entre eles, aumentando a eficiência da
reação.
Acoplamento das reações catabólicas e anabólicas:
 Participação do ATP:
− Essas reações (que precisam ou liberam energia) são possíveis devido a presença da molécula de
trifosfato de adenosina, ATP.
 O ATP armazena a energia derivada de reações catabólicas e a libera posteriormente para digerir
reações anabólicas.
− Ccapacidade de transformar ATP a partir de ADP + P (inorgânico).
− Energia liberada forma o ATP, a partir das ligações desfeitas.

As reações catabólicas liberam calor a partir

da quebra de macromoléculas e transferem
essa energia para o ATP, e serão direcionadas
essa energia para as moléculas simples.
Chegando nas reações anabólicas, a energia
direcionada para as moléculas simples, serão
utilizadas para formar moléculas complexas.

Adenosina trifosfato (ATP) e Adenosina difosfato (ADP):

 ATP e ADP são um nucleotídeo (nucleotídeo não é so estrutural, mas sim energético também).
− Nucleotídeo: formado por base nitrogenada (adenina) + fosfato + ribose.
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 A diferença entre ATP e ADP é o grupo fosfato, o ATP possui 3, e o ADP possui 2.
 São moléculas que armazenam e liberam energia.
− Quando a célula precisa de energia, ela quebra uma ligação entre os grupos fosfato do ATP liberando
um P inorgânico e energético = reação de hidrólise.
− Quando a célula tem energia disponível, ela adiciona esse P no ADP, formando o ATP = reação de
fosforilação.

Combustíveis metabólicos:
 São combustíveis alternativos para as células.
 Algumas vias permitem a quebra e utilização.
 Ex - Corpos cetônicos: são substancias que o fígado produz quando há falta de glicose no sangue, como em
tempo muito grande de jejum.
− São formados a partir da quebra de ácidos graxos, que são moléculas de gordura armazenadas no tecido
adiposo.
− Em grandes quantidades, pode ser tóxico, levando a cetoacidose, sendo um desbalanço no pH.

Uso da energia pelos organismos:

 Biossíntese das partes celulares, como parede celular, membrana e outros componentes.
 Síntese de enzimas, ácidos nucléicos, polissacarídeos, fosfolipídeos e outros.
− Enzimas: proteínas que atuam como catalisadores biológicos.
− Ácidos nucléicos: moléculas formadas por nucleotídeos. Armazenar e transmitir informações genéticas.
− Polissacarídeos: são carboidratos formado por várias moléculas de monossacarídeos ligados por
ligações glicosídicas. Energia.
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− Fosfolipídeos: são lipídios formados por uma molécula de glicerol ligada a dois ácidos graxos e um
grupo fosfato. Região hidrofílica e hidrofóbica. Compõe a bicamada lipídica.
 Armazenamento de nutrientes e excreção de produtos.
 Reparo de danos celulares e manutenção.
 Crescimento celular.
 Motidilidade.
 Condução de estímulo nervoso.

Componentes essenciais e ATP:

- Enzimas:
 Grupo de proteínas envolvidas em quase todas as reações biológicas.
− Toda enzima é uma proteína, mas nem toda proteína é uma enzima.
 Determinam as vias metabólicas da célula:
− Ou seja, determinam a sequência de reações químicas.
 São determinadas pela constituição genética da célula.
 São catalisadores biológicas:
− Como elas conseguem aumentar a temperatura, sem alterar, e auxiliar na velocidade da reação?
 Devido a sua especificidade, à ação enzimática, aquela enzima sera especifica para cada
substrato. Essa especificidade garante que as enzimas catalisem apenas as reações desejadas
pelos organismos, já que as enzimas são específicas para cada substrato, e só se ligam quando
possuem forma e carga compatível ao do sítio de ligação. Além disso, elas atuam reduzindo a
energia de ativação, ou seja, a quantidade mínima de energia necessária para que os reagentes
se transformem em produtos.
 São específicas e eficiente.
− Cada enzima atua em um substrato.
− As enzimas vão funcionar para este substrato um determinado n° de vezes – “n° de turnover”.
 Estrutura 1°, 2° e 3° (uma complementa a outra).
− 1°ria: é a sequencia linear de aminoácidos que compõem a enzima.
 A sequencia é determinada pelo código genético e é única para cada enzima.
 A sequencia linear é ligada a partir de ligações peptídicas.
− 2° ria: é o arranjo espacial da cadeia polipeptídica, formada por interações entre os átomos da espinha
dorsal da proteína.
 Essas interações resultam em dois tipos de estruturas secundárias:
I. Hélice alfa: estrutura enrolada e estabilizada pelas pontes de H entre os grupos
carbonila e amina dos aminoácidos próximos.
II. Hélice beta: estrutura plana e estabilizada pelas pontes de H entre os grupos carbonila
e amina dos aminoácidos.
− 3°ria: arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica formada por interações entre os grupos laterais dos
aminoácidos.
 Essas interações podem ser: iônica, pontes de H, ligações covalentes (pontes dissulfeto) e forças
de Van der Waals.
 É através desta estrutura que confere à enzima sua forma globular e seu sítio ativo (região onde
o substrato se liga).
− 4°ria: arranjo espacial de duas ou mais cadeias polipeptídicas que formam uma enzima multímera.
 Essas cadeias são chamadas de subunidades e se mantêm unidas por interações não covalentes
semelhantes às da estrutura terciária.
 Aumentam a eficiência catalítica da enzima.
 Exemplo: sacarose é o substrato da enzima sacarase, que catalisa a hidrólise da sacarose para glicose e frutose.

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 Nomenclatura – classificação das enzimas com base no tipo de reação química catalisada:

 Teoria das colisões:

− Para que eu tenha uma reação química é preciso que determinados elementos/compostos se encontrem,
uns nos outros. Essas colisões ocorrem em uma determinada frequência de acordo com a necessidade.
 Ex aumento da temperatura, ocorre a agitação das moléculas = colisões = mais frequentes.
− Frequência das colisões e direcionamento dos reagentes.
 Energia de ativação:
− É a energia necessária para que a reação ocorra.
− Varia em função dos elementos.
− Presença ou ausência de enzimas:
 Ausência deixa mais lento, porque precisa de mais energia para atingir o estado de transição
(estado instável entre os reagentes e produtos. A energia de ativação é maior sem enzima, isso
porque menos moléculas têm energia suficiente para reagir. E a eficiência sem enzima é menor,
pois a reação depende apenas da colisão aleatória entre as moléculas dos reagentes.
 Presença: reação ocorre mais rápido isso porque a enzima diminui a energia de ativação. A
eficiência da reação com enzima é maior, porque as enzimas se ligam especificamente aos
reagentes, formando o complexo enzima-substrato.
 Taxa de reação:
− É a frequência de colisões contendo energia suficiente para que a reação aconteça.
− Com enzima será maior, isso porque a frequência de colisões sera maior, por causa da estrutura da
enzima. O outro elemento que poderia fazer isso, é a temperatura.

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➢ No eixo horizontal: caminho da

reação, mostrando as etapas da transformação
dos reagentes nos produtos.
➢ No eixo vertical: energia livre, é uma
medida da capacidade de realizar trabalho.
➢ A curva azul mostra a variação de
energia livre ao longo da reação sem enzima. O
pico de energia ao longo da curva azul mostra o
estado de transição.
➢ A curva vermelha mostra a variação de
energia livre ao longo da reação com enzima. A
enzima reduz a energia de ativação da reação,
tornando-a mais rápida. Ou seja, reduz a
quantidade necessária de energia para que a
reação ocorra.

 Componentes da enzima:
− Apoenzima1 (porção proteica inativa) + cofator2 (porção não proteína - ativador) = holoenzima3 (enzima
completa ativa) + substrato4.
 1 é formada por uma cadeia de aminoácido que se dobre em uma forma tridimensional.
➢ Responsável por reconhecer e se ligar ao substrato (molécula sobre a qual a enzima
atua).
➢ A apoenzima sozinha não é capaz de catalisar reação, pois precisa de um cofator para
completar seu sítio ativo.
 2 é a molécula orgânica ou inorgânica que se liga à apoenzima e participa da reação.
➢ O cofator pode ser um íon metálico, como ferro, zinco ou magnésio. Ou molécula
orgânica, como vitamina ou nucleotídeo.
➢ Auxilia na estabilização do complexo enzima-substrato e na transferência de grupos
funcionais entre os reagentes e produtos.
 3 é a enzima completa e ativa.
➢ Possui sitio ativo adequado para se ligar ao substrato e catalisar a reação.
➢ A holoenzima pode se dissociar da apoenzima e cofator após a reação, podendo se
recombinar novamente para catalisar outras reações do mesmo tipo.
− Se o cofator da enzima for uma molécula orgânica = “coenzima”.
 Muitas coenzimas são derivadas de vitaminas, como:
➢ Nicotinamida adenina dinucleotídeo (NAD+) e a nicotinamida adenina dinucleotídeo
fosfato (NADP+) – são derivados da vitamina B niancina e funcionam como
carreadores de elétrons.
➢ As coenzimas flavinas: flavina mononucleotídeo (FMN) e a flavina adenina
dinucleotídeo (FAD), derivados da vitamina B riboflavina e são carreadores de elétrons.
➢ Coenzima A (CoA) derivado do ácido pantotênico, vitamina A. importante na síntese e
degradação das gorduras em serie de reações de oxidação do ciclo de Krebs.
 RNA também tem função enzimática – porção proteica da enzima.
 Carreadores de elétrons: moléculas fáceis de serem oxidadas ou reduzidas – como CoA.

Ação enzimática:
 A enzima em sua forma tridimensional = sítio ativo.
 A enzima orienta o substrato para uma posição que aumente a permeabilidade de uma reação.

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 O complexo enzima-substrato (ligação temporária) permite que as colisões sejam mais eficientes e diminuam a
energia de ativação da reação.
− Isso ocorre porque: a enzima se liga ao substrato tornando o sítio ativo; essa ligação induz uma mudança
conformacional da enzima e do substrato, assim a energia necessária para atingir o estado de transição
é reduzida, pois os reagentes já estão em uma configuração mais favorável para a reação.
➢ Estado de transição: é uma configuração molecular que ocorre durante uma reação química, na
qual os reagentes estão no ponto de máxima energia e podem se transformar em produtos ou
voltar ao estado inicial.
 Como que a enzima consegue atuar diminuindo a EA para que aconteça?
− Porque com a presença da enzima a reação ocorre com o direcionamento do sitio ativo, colidindo e
especificidade (permite a ligação do substrato com a enzima). A ligação entre a enzima e o substrato
forma um complexo enzima-substrato, que facilita a quebra ou a formação de ligações químicas entre
os átomos dos substratos. Assim, os produtos são liberados com mais facilidade e a enzima fica
disponível para catalisar outra reação.
 Por que a forma da enzima muda com a temperatura?
− A forma da enzima é determinada pela estrutura 1°, elas irão mudar de acordo com a mudança nas
pontes de H e outras ligações a partir da mudança de temperatura.
 Pode haver a perda da estrutura primária (quebrar em aminoácidos)?
− Sim. Através da quebra das ligações peptídicas entre os aminoácidos, ocasionado por fatores químicos
e físicos.

Fatores que influenciam a atividade enzimática:

 Temperatura:
− Velocidade das reações químicas aumentam com o aumento da temperatura.
− É necessário energia suficiente para causar uma reação química, gerado pela temperatura ótima da
enzima.
 Temperatura ótima: aquela que atinge a máxima velocidade de reação, sem desnaturar a
proteína.
 Temperatura elevada: ocorre a desnaturação = perda da estrutura tridimensional da enzima e
consequentemente mau funcionamento, e redução da velocidade da reação.
 Temperatura baixa: baixa velocidade de reação devido a poucas colisões entre as moléculas.
 pH:
− pH ótimo: ocorre a atividade máxima das enzimas.
− pH baixo ou alto: a atividade enzimática e velocidade de reação diminui.
 [ ] dos substratos:
− Alta [ ]: velocidade da reação enzimática aumenta, pois há mais chance de colisões entre as moléculas.
 Porém, até certo ponto, a velocidade se estabiliza, se há muita [ ]: saturação = sítios ocupados,
não havendo variação na velocidade.
− Em outras [ ]: a velocidade da reação pode ser alterada.
 Inibidores:
− São substancias que diminuem ou bloqueiam a atividade das enzimas. Há vários tipos:
 Inibidor reversível: aqueles que se ligam à enzima por meio de ligações fracas, como pontes de
H e Van der Waals, e podem se soltar da enzima, permitindo que ela recupere sua atividade.
I. Inibidor competitivo: aqueles que competem com o substrato pelo sitio ativo da
enzima, eles possuem uma estrutura semelhante à do substrato impedindo a ligação à
enzima.
Exemplo: sulfanilamida = inibe a enzima cujo substrato normal é o ácido para-
aminobenzoico (PABA) essencial para muitas bactérias na síntese do ácido
fólico (coenzima).
II. Não competitivo: aqueles que se ligam à enzima em um sítio diferentes do sítio ativo,
chamado de sítio alostérico. Causam uma mudança na forma da enzima, afetando a sua
capacidade de catalisar a reação.

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 Inibidores irreversíveis: aqueles que se ligam à enzima por meio de ligações fortes, como
ligações covalentes, e não podem se soltar da enzima, inativando-a permanentemente. Fazem
isso através da modificação de um grupo funcional da enzima.
Ex: cianeto.
O que é uma inibição enzimática por retroalimentação?
− É um mecanismo de regulação das vias metabólicas que consiste na inibição de uma enzima por um
produto final da mesma via. Isso evita o acúmulo desnecessário de produtos e desperdício de substratos
e energia.

Produção de energia:
 ATP:
− A quebra do ATP em ADP libera energia, que pode ser usada para realizar reações anabólicas nas células.
 A quebra ocorre nas ligações instáveis de alta energia da molécula de ATP.
− É produzido principalmente pela respiração celular, processo que envolve a oxidação da glicose e a
redução do oxigênio, gerando água e dióxido de carbono como produtos finais.
− Como o ATP é gerado? Gerado de 3 formas.
 Sistema fosfato: utiliza o ATP e o fosfocreatina (PCr) presentes no citoplasma da célula.
A PCr doa um grupo P para o ADP, formando o ATP.
 Glicólise anaeróbica: sistema que utiliza glicose como fonte de energia para formar ATP.
A glicose pode vir do sangue ou do glicogênio.
Quebra da glicose origina duas moléculas de piruvato, produzindo então duas moléculas
de ATP por cada molécula de glicose.
 Sistema aeróbico ou oxidativo: sistema que utiliza oxigênio como aceptor final de elétrons para
formar ATP.
Ciclo de Krebs: ocorre na matriz mitocondrial e converte piruvato em acetil CoA = 2
ATP.
Cadeia respiratória: ocorre na membrana interna da mitocôndria e utiliza elétrons
provenientes do ciclo de Krebs para gerar um gradiente de prótons que sintetiza ATP
através da ATP sintase.

− Reações de oxidação-redução:
Essas reações estão acopladas: cada vez que uma substancia é oxidada, outra é simultaneamente
reduzida = redoz.
 Oxidação: perda de um ou + elétrons de um átomo ou molécula, as vezes produz energia.
á𝑐𝑖𝑑𝑜 𝑠𝑢𝑐𝑐𝑛í𝑛𝑖𝑐𝑜 → á𝑐𝑖𝑑𝑜 𝑓𝑢𝑚á𝑟𝑖𝑐𝑜 + 2𝐻
𝐴 + 𝐵 → 𝐴 𝑜𝑥𝑖𝑑𝑎𝑑𝑜
 Redução: ganho de um ou + elétrons.
𝐹𝑒 3+ + é → 𝐹𝑒 2+
𝐴 + 𝐵 𝑜𝑥𝑖𝑑𝑎𝑑𝑜𝑠 → 𝐵
− Como a maioria das reações envolvem perda de H = “reações de desidrogenação”.
− Oxidação biológica:
 A NAD+ auxilia as enzimas por absorção de átomos de H removidos de um substrato.
 A coenzima reduzida NADH contém mais energia que NAD+.

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− As células utilizam as reações redox no catabolismo para retirar energia das moléculas nutrientes.
 Capturam nutrientes, alguns até servem como fonte de energia, e degradam compostos
altamente reduzidos (com muitos átomos de H) a compostos altamente oxidados.
Ex: oxidação da molécula de glicose. (CH12O6)→CO2+H2O
A energia da molécula de glicose é removida em etapas, no final é captada no
ATP, que servirá como fonte de energia para reações.
 Compostos que possuem vários átomos de H são altamente reduzidos, contendo grande
quantidade de energia potencial.

Mecanismo de geração do ATP:

 Grande parte da energia liberada nas reações redox é armazenada dentro da célula pela formação de ATP.
 Um grupo fosfato é adicionado ao ADP com uma entrada de energia para formar ATP.

 Há 3 vias:
 Fosforilação em nível de substrato: processos em que o grupo P de um composto químico é
removido e adicionado diretamente do ADP = Gicólise.
 Fosforilação oxidativa: os elétrons são transferidos de compostos orgânicos de um grupo de
carreadores de elétrons, como NAD+ ou FAD. A energia é liberada por uma série integrada de
reações de oxidação sequenciais denominada sistema de transporte de elétrons.
Ocorre na membrana plasmática dos procariotos e na membrana mitocondrial nos
eucariotos.
 Fosforilação: ocorre conversão de energia luminosa em energia química de ATP e NADPH. São
utilizadas na síntese de moléculas orgânicas (fotossíntese). Cadeia de transporte de elétrons.
Ocorre nas células que contêm pigmentos que absorvem luz, como a clorofila.
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