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Bases Macromoleculares da

Célula
As moléculas de elementos químicos formam os monômeros, as moléculas
pequenas e de baixo peso molecular. Elas se unem para formar os polímeros
que podem ser compostos pelos menos monômeros (homopolímeros, como o
glicogênio que é feito somente de glicose) ou por monômeros diferentes
(heteropolímeros, como os ácidos nucleicos).

99% da massa celular é formada por carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio.

Água

É a molécula mais abundante da célula e está presente em todos os tipos


celulares.

A característica elétrica da água como um dipolo a torna extremamente


interativa com as macromoléculas biológicas, pois ela possui forte atração
tanto para ânions quanto cátions.

Os compostos polares são hidrofílicos e possuem alta solubilidade na


água, enquanto os compostos apolares são hidrofóbicos e são repelidos
pela água, mas se dissolvem com facilidade em outros solventes orgânicos
também apolares. As moléculas anfipáticas consegue se ligar tanto com
compostos hidrofílicos em uma extremidade quando hidrofóbicos na outra.

As ligações que os compostos realizam entre sim podem ser fortes ou


fracas. As ligações covalentes são fortes e necessitam de grande gasto
energético para serem quebradas. Já as ligações fracas (pontes de
hidrogênio, eletrostática e interação hidrofóbica) são desfeitas com baixo
emprego de energia e garantem a versatilidade dos componentes celulares,
o que aumenta a eficiência celular.

Proteínas

São os polímeros formados pelos L-aminoácidos que se ligam pelas


ligações peptídicas.

Os 20 aminoácidos são: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina,


serina, treonina, tirosina, fenilalanina, triptofano, ácido aspártico, ácido

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glutâmica, lisina, arginina, histidina, aspargina, glutamina, cisteína,
metionina e prolina.

Na sua estrutura química, os aminoácidos possuem um carbono alfa ligado


a um grupo amina (NH2), carboxila (COOH) e ao radical.

As proteínas são constituídas pela combinação de 20 aminoácidos.

Proteínas Simples- são compostas exclusivamente de aminoácidos.

Proteínas Conjugadas- são compostas pelos aminoácidos e pelo grupo


prostético (formado por moléculas que não sejam aminoácidos). Podem
lipoproteínas, glicoproteínas, entre outros tipos.

As proteínas podem ser ácidas ou básicas dependendo de qual grupo


funcional será predominante: amina (mais básica) ou ácido carboxílico (mais
ácido).

Configuração Nativa

A forma tridimensional que a proteína apresenta em condições


adequadas de temperatura e pH. A sequência de aminoácidos e a
quantidade de cadeias peptídicas determinam essa conformação e ela
é mantida pelas ligações peptídicas (tanto as covalentes quanto as de
dissulfeto entre os aminoácidos cisteína), interações hidrofóbicas e
pontes de hidrogênio.

1. Estrutura Primária- formada pela quantidade e sequência dos


aminoácidos.

2. Estrutura Secundária- a forma que a proteína assume após o


dobramento da estrutura primária. Esse dobramento é regular e
ocorre da mesma forma em todas as proteínas do mesmo tipo. Um
exemplo é o formato de hélice que algumas proteínas possuem na
sua estrutura secundária.

3. Estrutura Terciária- O dobramento da estrutura secundária sobre


ela mesma. No exemplo da hélice, ela pode se enovelar.
Geralmente, a estrutura terciária confere um aspecto globoso ou
alongado.

4. Estrutura Quaternária- as proteínas podem ter mais de uma


cadeia peptídica na sua formação. Assim, a estrutura quaternária
representa a forma como essas várias cadeias peptídicas irão se
juntar.

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Chaperonas

São proteínas que orientam a montagem das proteínas.

Elas evitam que os polipeptídeos se unam ao acaso, logo, ela evita a


formação de proteínas afuncionais.

Outra função é a de hidrolisar proteínas não funcionais.

Transporta as proteínas mitocondriais produzidas no citosol evitando


que elas se enovelem antes de chegar à matriz mitocondrial.

Muitas das suas atividades é dependente de ATP.

hsp60 e hsp70 (heat shock protein, pois suas quantidade aumenta com
o aumento de temperatura) são as principais proteínas chaperonas.

Enzimas

São proteínas dotadas da capacidade de acelerar as reações químicas


tanto para a síntese quanto para a degradação, além de gerarem
somente produtos úteis para a célula.

As enzimas, assim como todas as proteínas, são formadas pelo


processo de transcrição do DNA em RNA e, posteriormente, da
tradução do RNA. Logo, é através das enzimas que o DNA controla o
metabolismo celular.

Quase todas as enzimas são proteínas, com exceção das ribozimas,


que são RNA.

A enzima possui centros ativos os quais possuem um formato


tridimensional compatível com o substrato, molécula que será
catalisada pela enzima, para realizar a ação enzimática.

A especificidade enzimática é variável: algumas enzimas só catalisam


um susbtrato, enquanto outras catalisam um grupo inteiro.

Cofatores

São íons ou moléculas dos quais algumas enzimas só funcionam se


estiverem ligadas a eles.

Coenzima- quando o cofator é uma molécula, é chamado de


coenzima que, diferente da proteína que desnatura com alta
temperatura, é termoestável.

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Holoenzima- é o complexo formado pela ligação entre a enzima e
seu cofator.

Apoenzima- é a proteína enzimática afuncional que não está ligada


ao seu cofator que a ativa.

A nomenclatura oficial das enzimas termina com o sufixo -ase, contudo


muitas enzimas não seguem esse padrão.

As enzimas são divididas em 6 classes:

Classe Nome Ação Exemplos

Reduzem uma Desidrogenases,


1 Oxidorredutases moléculas e oxidam oxidases e
outra. peroxidases.

Transferem um grupo
Transaminases
2 Transferases química de uma
e transmetilases.
molécula para outra.
Peptidases,
Realizam a hidrólise
3 Hidrolases fosfatases e
de um composto.
esterases.

Retiram um grupo
química de uma
molécula para formar
Descarboxilases
4 Liases uma dupla ligação ou
e desaminases
acrescentam um
grupo química em um
dupla ligação.
Transformam o
Racemases e
5 Isomerases substrato em um dos
epimerases
seus isômeros

AcetilCoA
Unem dois
sintetase e
6 Ligases compostos através da
carboxilase do
hidrólise do ATP.
piruvato.

Fatores que Alteram a Ação Enzimática

Temperatura- quanto menor a temperatura, menor é a atividade


enzimática e o metabolismo diminui. Quanto maior a temperatura,
maior a atividade enzimática até um certo limite, pois acima de um
temperatura a enzima pode desnaturar e não realizar mais sua
função. A desnaturação pode ser reversível ou irreversível. cada

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enzima possui um nível de temperatura ótimo para realizar sua
ação.

Concentração do Substrato- Quanto maior a concentração do


substrato, mais rápida será a atividade enzimática. Quando todos
os centros ativos das enzimas estão ocupados, o aumento da
concentração do substrato não altera a velocidade da atividade
enzimática.

Concentração do Inibidor- o inibidor é uma molécula resistente à


ação da enzima, mas que possui forma compatível com o centro
ativo. Assim, quando o inibidor se liga, a enzima não realiza a sua
função e ele impede o substrato de se ligar ao centro ativo.

Inibição Competitiva- o inibidor compete com o substrato pelo


centro ativo da enzima. Quanto maior a concentração do
inibidor, menor será a ligação do substrato e menor será o
efeito exercido pela enzima.

Inibição Não-competitiva- não depende da concentração do


inibidor. Nesse caso, qualquer molécula do inibidor que se ligue
no centro ativo altera a forma da enzima impedindo que o
substrato tenha compatibilidade com o centro ativo. Outra forma
é a retirada de íons da solução necessários para o
funcionamento da enzima.

Cadeias Enzimáticas

O produto da ação de uma enzima é substrato para a ação de


outra. Assim, as cadeias enzimáticas são associações de enzimas
através de ligações fracas que aumentam a eficiência da produção
de substratos.

As cadeias enzimáticas são reguladas de algumas maneiras:

Regulação Alostérica- a enzima reguladora é inibida por uma


substância moduladora que se liga em um local diferente do
centro ativo, o centro alostérico, e altera a forma do centro
ativo, o que inibe a enzima, já que seu substrato não se
encaixará no centro ativo. essa regulação ocorre em várias
enzimas para controlar a quantidade de produção enzimática
dependendo da necessidade momentânea da célula.

Fosforilação- a enzima é fosforilada.

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Isoenzimas- são enzimas com estrutura diferente, mas que
agem sobre o mesmo substrato. Elas são uma forma de
regulação, pois as isoenzimas possuem diferentes velocidades
de reação. Dessa forma, o DNA sinaliza a produção das
proteínas que irão forma a isoforma que trabalha na velocidade
mais adequada de acordo com a necessidade celular em cada
momento.

Ácidos Nucléicos

São moléculas informacionais formadas pela polimerização dos


nucleotídeos.

Os nucleotídeos são moléculas formada por uma pentose, uma


molécula de ácido fosfórico e uma base nitrogenada e podem ser
encontrados tanto na formação dos ácidos nucleicos quanto livres no
citosol atuando como coenzimas.

As bases nitrogenadas são divididas em púricas (adenina e guanina) e


pirimídicas (citosina, timina e uracila).

Se o radical fosfato for retirado da molécula, então ela é chamada de


nucleosídeo.

Por serem moléculas informacionais, controlam o metabolismo, a


diferenciação celular e a transmissão do patrimônio genético.

Ácido Desoxirribonucleico (DNA)

Seus nucleotídeos são formados pela pentose desoxirribose, ácido


fosfórico e uma das 4 bases nitrogenadas adenina, guanina, citosina ou
timina.

nas células eucarióticas, esses nucleotídeos formam duas cadeias com


direção 5’ a 3’ que formam uma hélice onde as fitas se ligam uma
inversa a outra, ou seja, a 5’ de uma corresponde ao 3’ da outra.

A adenina somente se liga com a timina através de duas pontes de


hidrogênio enquanto a guanina somente se liga com a citosina através
de três pontes de hidrogênio, logo, são mais resistentes.

O ácido fosfórico ionizado é negativo e pode se associar com moléculas


carregadas positivamente, como as proteínas histonas.

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Está localizada no cromossomo nuclear e em pequena quantidade no
cromossomo das mitocôndrias.

Ácido Ribonucleico (RNA)

Seus nucleotídeos são formados pela pentose ribose, ácido fosfórico e


a base timina é substituída pela uracila.

Forma uma fita simples nas células eucarióticas.

RNA de Transferência (tRNA)

Possui a função de transportar os aminoácido para a posição


correta na cadeia polipeptídica em formação. Existe um tRNA para
cada aminoácido.

O tRNA possui outras bases nitrogenadas que não são comuns às


moléculas de RNA: timina, hipoxantina e metilcitosina. Suspeita-se
que essas bases não habituais auxiliem no seu formato de trevo.

RNA Mensageiro (mRNA)

Molécula sintetizada tendo a fita de DNA como molde.

Sua função é a de levar a informação para que haja a produção de


uma proteína.

RNA Ribossômico (rRNA)

A molécula mais abundante de RNA na célula.

Sua função é a de se ligar com proteínas para formar as


subunidades dos ribossomos.

Ribozimas- são as moléculas de RNA que possuem ação catalítica, ou


seja, enzimática. Foi observado que na formação do RNA, as próprias
moléculas de RNA são capazes de polimerizar nucleotídeos em ácidos
nucleicos sem o auxílio de enzimas.

Lipídios

São moléculas encontradas nas células que podem ser dissolvidas pelos
solventes orgânicos não polares. Dessa forma, compreende uma gama de
moléculas que contém uma variedade de estruturas.

Possuem função tanto de reserva energética, quanto estrutural e


informacional (somente alguns hormônios). Logo, são divididos em dois
grupos:

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Lipídios de Reserva

São representados principalmente pelos triglicerídios, que


compreendem uma molécula de glicerol ligada a três moléculas de
ácidos graxos.

Podem ser saturados, que não contêm ligações duplas e são


sólidos em temperatura ambiente, ou insaturados, que contêm
ligações duplas e são líquidos em temperatura ambiente.

Além da função de reserva energética, também funcionam como


isolantes térmicos

Lipídios Estruturais

São moléculas maiores e mais complexas que possuem uma


extremidade polar com uma longa cadeia apolar, logo, são
anfipáticos.

Estão presentes na estrutura das membranas celulares.

Os principais lipídios estruturais são os fosfolipídios


(fosfoglicerídios e esfingolipídios), os glicolipídios e o colesterol.

Fosfoglicerídios- são moléculas onde o carbono primário do


glicerol é esterificada com o ácido fosfórico.

Esfingolipídios- possuem uma molécula de colina além do ácido


fosfórico. São importantes componentes da bainha de mielina que
realizam o isolamento elétrico dos neurônios.

Glicolipídios- nessa moléculas um dos ácidos graxos é substituído


por um glicídio. Eles não contêm ácido fosfórico e podem conter
esfingosina. São moléculas que podem se tornar muito complexas e
bastante presentes na bainha de mielina.

Colesterol- são formados por um núcleo esterol (um complexo de


cadeias cíclicas com uma hidroxila, comum a todos os esteróis)
ligado a uma cadela alifática apolar. São componentes importante
da membrana celular que reduzem a sua fluidez.

Glicídios

São polímeros dos monossacarídeos que possuem função energética,


estrutural e informacional.

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Os homopolímeros são formados por somente um tipo de
monossacarídeos (glicogênio e amido, por exemplo) enquanto os
heteropolímeros são mais complexos e formados por mais de um tipo de
monossacarídeos (lactose, por exemplo).

Reserva- são polímeros da d-glicose: o glicogênio nos animais e o amido


nas plantas.

Glicogênio- molécula ramificada formada pela adição de D-glicose em


suas extremidades. Tanto a polimerização quanto a despolimerização
do glicogênio ocorrem por processo enzimático.

Amido- composto pela amilose e amilopectina. Ambos são polímeros


da glicose, mas o primeiro é linear e o segundo é ramificado.

Estrutural e Informacional- muitos polissacarídeos são componentes do


glicocálice ou de hormônios glicoproteicos. Assim, essas moléculas são
responsáveis pelo reconhecimento das células entre si para formar os
tecidos, junções celulares e fixação da célula ao MEC, além de constituírem
a parede de bactérias e plantas. As glicosaminaglicanas, que se unem
com as proteínas para formar as proteoglicanas, são um dos mais
importante polímeros estruturais.

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