 Ácidos nucleicos: conjunto de

Bases Macromoleculares nucleotídeos.

da constituição celular Existem outras moléculas, menores,

porém importantes, como os
 Todos os organismos que possuem lipídeos, a água, sais minerais e
vida, tem células. vitaminas.
 A célula é uma maquina dinâmica,
em que seu componentes
trabalham juntos para sustentar a Água
vida.
 Tem origem pré-biótica,
Constituição básica ou seja, existiu antes da
vida.
 As células são constituídas pelos
 Todas as células são
mesmos átomos de seres
constituídas por água.
inanimados, o que os diferencia é a
 Não é somente inerte (só
sua “concentração”
intercelular), pode alterar
 99% da massa celular é constituída
morfo e fucionalmente a
por *Carbono*, hidrogênio,
célula.
oxigênio, e esses elementos
 Forma um dipolo e é um
constituem as macromoléculas.
solvente universal (por
Macromoléculas: são os biopolímeros ter extremidades
negativas e positivas).
 Polímeros são o conjunto de
monômeros. Afinidade com a água.
 Existem dois tipos de polímeros,
 As moléculas podem ser polares
os:
ou apolares, e exatamente isso
o Homopolímeros, que são
define o grau de afinidade com
formados por monômeros
a água.
semelhantes.
 Hidrofílicas: possuem grande
o E os Heteropolímeros, que
afinidade, são moléculas
são formados por
polares.
monômeros semelhantes.
 Hidrofóbicas: possuem pouca
Adendo: os ácidos nucleicos não são afinidade com a água, são
polímeros, devido a variedade de apolares.
nucleotídeos.  Anfipáticas: são moléculas que
são parcialmente solúveis, ou
Alguns polímeros seja, metade é polar e a outra
metade, apolar. (presente nas
 Proteínas, que são constituídas
membranas celulares).
por aminoácidos (que são seus
monômeros) Ligações: unem os monômeros
 Polissacarídeos: conjunto de
monossacarídeos
  Se diferenciam pela força
necessária para unir ou
separar os monômeros.
 Ligações fortes: são as
covalentes.
 Ligações fracas: as não
covalentes (ponte de
hidrogênio, ligações
íonicas, e interação
hidrofóbica.)
 As ligações fracas são
vantajosas para as
células, pois são
facilmente rompidas,
gastanto assim, menos
energia.
Proteínas: conjunto de aminoácidos.
 Geneticamente determinada.
 São cadeias polipeptídicas,
unidas por ligações peptídicas.
 Para a formação de uma
ligação peptídica, há uma
liberação de uma molécula de
H2O
 Somente 20 aminoácidos são
utilizados, dentre os 150
conhecidos.
 Entre esses 20, a característica
comum é a presença de grupos,
amino e carboxila, ligados ao
Tipos de proteínas
radical variável.
 Dependendo da quantidade de
amino ou carboxila, a molécula
pode se tornar mais ácida ou
básica.
 A sequência de aminoácidos
influencia na forma
tridimensional, e na função das
moléculas de proteína.
 Tabela do código genético.
 Diferencie primeiro, se é DNA
ou RNA (Uracila e Timina, do
Rna e Dna, respectivamente)
 Primeira, segunda e terceira
posição.
 Olhar na tabela, na coluna,
depois na linha, e depois na
parte final.
 Códon de terminação (1 em cada
3), o rna não leva mais
aminoácidos, para finalizar a
sequência de aminoácidos
 AUG (metionina): indica o
inicio da síntese proteica.
 Código genético degenerado: é
quando mais de uma sequência
pode determinar a existência
de um aminoácido.
Classificação das Proteínas.
 Simples: quando são
formadas apenas por
aminoácidos.
 Conjugadas: Possui uma
parte não proteica
(insulina, glicoproteínas
de membrana).
 Os grupamentos amino e
carboxila (NH2 e COOH),
conferem cargas elétricas
para as proteínas,
fazendo assim variar a
acidez e basicidade.
 Globular: quando a razão
comprimento largura, for
menor que 10:1
 A maioria das proteínas são
globulares.
 Fibrosa: quando a razão
comprimento-largura, for maior
que 10:1.
 Não existem vários tipos, mas
está presente em maior
quantidade.
 Estrutura
 Primária: é a sequência
de aminoácidos.
 Secundária: primeira
união por pontes de
hidrogênio.
 Terciária: outras pontes
(dissulfeto)
 Quaternária: aspecto
tridimensional (enzimas)
Moléculas chaperones.
 Auxiliam na formação das
proteínas, e destroem as
defeituosas, por hidrólise
 Não deixando acumular as
proteínas que são sintetizadas
no citosol
 Faz com que as proteínas
voltem para a forma mais
linear, para conseguir
desempenhar sua função em
determinadas moléculas.
 Auxilia no transporte, mas não
faz alterações na constituição,
somente física e são
temporárias.
 Hsp60 e hsp70
Enzimas
Aceleram certas reações, sejam elas de
síntese ou de degradação.
 Especificidade variável.
 Algumas precisam de cofatores
para serem ativadas.
 São termoestáveis (resistem
mais a temperatura)
 Holoenzima: cofator + enzima
 São conjugadas.
 Vitaminas podem se ligar as
enzimas.
 Apoenzima: Holoenzima sem o
cofator, já está inativa.
Nomenclatura
 A maioria, tem a terminação “–
ase”.
 Tripsina e pepsina
 Centro ativo: encaixe do
substrato e, se necessário o
cofator também.
As enzimas tem uma sensibilidade
grande, tanto para fatores físicos,
como para químicos, o que podem
causar uma inibição.
Tipos de Inibição.
 Competitiva: inibidor vai
competir com o substrato para
ocupar o centro ativo.
 Quanto mais substrato, menos
chance o inibidor tem de ocupar
o centro ativo.
 Não competitiva: depende da
concentração do inibidor,
somente.
Sistemas que aumentam a eficiência
enzimática.
 Cadeia enzimática: conjunto de
enzimas trabalhando em grupo
 Uma enzima que atua sobre um
substrato, o produto gerado não
será o final, mas será o ponto de
partida para a síntese da
próxima enzima.
 Complexo de moléculas
enzimáticas: Associação física,
por ligações fracas, de várias
enzimas.
Regulação da cadeia enzimática
 O produto final atua sobre a
primeira enzima produzida. O
Efetor se liga ao centro
alostérico, e assim, mudando a
 sua conformação, o que impede
o substrato de se ligar.
 Modulação pela interação de
outras proteínas ou pela adição
de radicais fosfatos aos
aminoácidos.
Isoenzimas: são enzimas de uma mesma
espécie, atuando dobre um mesmo
substrato, mas possuem exigências e
requisitos diferente (pH, mobilidade
eletrostática).
Ribozima
 Nome dado ao RNA com ação
catalítica.
 Catalisa o processo de remoção
dos íntrons
 Origem da vida na Terra.
Lipídeos
 Compostos de carbono solúveis
em solventes orgânicos apolares.
 Não se misturam com a água.
 Reservas nutritivas, e papel
estrutural nas membranas.
Lipídeos de reserva nutritiva
 Gorduras neutras (ésteres
de ácidos graxos com
glicerol ou glicerina)
 Depósitos celulares
 Todas as células possuem
lipídeos de reserva, mas
estão acumulados nas
adiposas.
Lipídeos estruturais: componentes das
membranas celulares.
 Duas extremidade: uma apolar
e outra polar.
 Fosfolipídeos, glicolipideos, e o
colesterol (hdl e ldl)
 Mais complexos
estruturalmente falando
 Diversidade funcional restrita.
Polissacarídeos: conjunto de
monossacarídeos .
 Moléculas lineares e
ramificadas
 São de reserva (glicogênio e
amido, nos animais e vegetais,
respectivamente)
(homopolímeros)
 Polissacarídeos estruturais e
informacionais  superfície
celular (glicosaminoglicanas e a
parte glicídica das
glicoproteínas)
 Célula hepática: armazena o
glicogênio (fígado)
DNA
 Cadeias polinucleotídeas (muitos
nucleotídeos)
 1 nucleotídeo: 2’ –desoxiribose
(pentose) + fosfato + base
nitrogenada
 2’- desioxiribose : retirada de
oxigênio do carbono 2’.
 Uracila, no RNA, e Timina, no
DNA
 Nucleosídeo: nucleotídeo –
fosfato
Tipos de ligações.
 Glicosídea: base e açúcar.
 Fosfoéster: açúcar e ácido
fosfórico.
 Fosfodiéster: grupofosforil
entre dois nucleotídeos.
Leitura do Dna: 5’  3’
Bases
  Purinas: maiores  depois faz a extração dos íntrons e “junta
adenina e guanina mais” os éxons.
 Pirimidinas:
Splicing alternativo: não segue a ordem
menores citosina
de retirada dos éxons.
e timina
rRna
Carbono 1 se liga com a base nitrogenada
 80% do rna disponível na célula.
Fosfato no 5’
 Está em maior quantidade em
Próximo nucleotídeo no 3’ células eucariontes (4 e 3 tipos)
 2 subunidades (maior e menor)
Filamentos se ligam por pontes de
hidrogênio. tRNA (*)

 A e T: 2 pontes de hidrogênio.  Bases exclusivas, além das

 G e C: 3 pontes de hidrogênio nitrogenadas.
(mais fortes)  Formam looping’s
 Antiparalelas: começa com 3’ e  Não é dupla hélice
termina com 5’, e a outra fita é  Transporta os aminoácidos
o oposto. unindo o seu anticódon ao
códon, determinando a posição
Pontes de hidrogênio permite o
dos aminoácidos.
pareamento de bases, e proporciona uma
estabilidade termodinâmica.

Dupla hélice.

 As curvas se devem ao
deslocamento de bases.

RNA X DNA

 Rna possui uma única fita, e o

DNA é dupla hélice
 A pentose, no Rna é chamada
de Ribose e no DNA é
desoxirribose.
 No RNA, possui a Uricila, e no
DNA há a Timina.

Splicing. (mRNA)

Dentro do núcleo, o RNA faz uma cópia

do DNA exato, com todos os íntrons e
éxons (partes não codificadas e
informacionais, respectivamente), logo