Biologia Celular
Sebenta
Conceito de célula:
 A célula como unidade estrutural e funcional de
todos os organismos;
 Microrganismos, tais como bactérias, leveduras e
amibas, existem como células simples;
 O ser humana adulto é constituído por cerca de
30x1012 células;
Teoria Celular:
 Todos os organismos são constituídos por uma ou
mais células;
 A célula é a unidade básica e estrutural da vida;
 As células apenas surgem por divisão de células
pré-existentes;
Quanto à estrutura celular:
 Todas as células têm membranas;
 Todas as células têm ribossomas;
 Há uma série de características ao nível de todas as
células que nos mostram que são semelhantes,
sejam elas muito simples ou mais complexas;
Também há diferenças pode-se pensar por exemplo
nas funções metabólicas das diferentes células para
encontrar diferenças existe diversidade entre as
células.
A vida, em toda a sua complexidade,
é a propriedade mais básica das
células.
 Os componentes de uma célula, isolados, acabam
por se degradar;
 As células podem ser removidas do organismo de
que fazem parte, mantendo a capacidade de
crescer e de se reproduzirem podendo dar origem
a um novo organismo;
 A célula é a partícula mais pequena que apresenta
as características da vida tudo abaixo da
célula apenas mantém as suas funções em
ambientes bastante controlados.
As células:
 São altamente complexas e organizadas (mesmo as
células procariotas mais simples são altamente
organizadas);
 Possuem um programa genético e meios para o
usar, havendo diferenciação celular pela maneira
diferenciada da tradução do DNA;
 São capazes de se multiplicar por bipartição
ou por mitose e/ou meiose, forma menos e mais
complexa respetivamente;
 Adquirem e utilizam energia de forma controlada à
medida das necessidades da célula;
 Possuem uma grande variedade de reações
químicas na base das funções celulares
compostos químicos interagem em vias
metabólicas;
 Manifestam atividade mecânica;
 Respondem a estímulos, o que implica uma
atividade celular extremamente intensa a nível
intracelular;
 São capazes de auto-regulação melhor
exemplo: apoptose – mecanismo desencadeado
pela própria célula para se auto-destruir quando
reconhece o seu mal funcionamento;
Organismo:
 É composto por um conjunto de compostos
químicos (átomos, moléculas, …)
 Onde ocorre uma grande complexidade de reações
químicas:
• Catabólicas (ex: degradação da glucose
para obter ATP);
• Anabólicas (ex: produção de proteínas);
Água:
 Composto
extremamente simples,
mas extremamente importante;
 A polarização dos átomos de H e de O determina a
forma de organização das moléculas de H2O (a
água no estado sólido é menos densa do que no
estado líquido porque as moléculas de água no
estado sólido interagem de modo a se afastarem
umas em relação às outras daí que o gelo flutue na
água).
  Têm polaridade uma parte tem
afinidade com as moléculas de água (parte
Quando o cloreto de sódio se dissolve na água, formam-se
hidrofílica) e outra não (parte hidrofóbica);
dois iões: o catião sódio e o anião cloro. Esta dissociação é
 Em meio aquoso podem organizar-se em
facilitada pela estrutura da molécula da água.
bicamadas como acontece nas membranas.
Outras moléculas, como por exemplo o octano, são apolares.

Macromoléculas Biológicas:  São lípidos com uma estrutura particular, tendo

por base o ciclo-pentanofenantreno;
Monómeros Polímeros
 Ex.: colesterol tem um papel
 A ligação entre monómeros determina se a fundamental nas membranas e na sua fluidez.
molécula é estável;
Proteínas:
 Ligações covalentes;
 Ligações não covalentes:  Os aminoácidos são a sua unidade monomérica;
• Ligações iónicas;  1 Grupo amina + 1 grupo ácido + 1 cadeia lateral;
• Ligações de H;  Ligação peptídica cadeia peptídica proteína
• Interações hidrofóbicas;
• Forças de Van Der Waals (+ fracas). Estabelecida entre Sequência Com
grupo ácido e o linear estrutura
Hidratos de Carbono: definida
grupo amina
Monossacáridos Dissacáridos Polissacáridos Estrutura
primária

Importantes a nível da organização celular  Desnaturação é a alteração da conformação e,

portanto, da funcionalidade das proteínas;
A ligação glicosídica Configuração  Desnaturação ≠ Degradação;

 Amido moléculas de glucose ligadas por

ligações α 1-4 estrutura hélica  Hélice α – Interação entre grupos amina de
polissacárido de reserva aminoácidos que estão separados ao longo de
 Celulose moléculas de glucose ligadas por cadeia peptídica;
ligações β 1-4 estrutura linear  Estrutura planar pregueada β – ocorre com 2
polissacárido estrutural (não existem enzimas cadeias peptídicas diferentes cujos grupos amina
humanas capazes de digerir a celulose). dos aminoácidos interagem;
Lípidos:  A mesma proteína pode ter os dois tipos de
estrutura secundária em diferentes secções.
 Constituem um grupo bastante heterogéneo
 Os ácidos gordos
 Rearranjo da estrutura secundária;
 Supra-enrolamento – Ligações de H, iónicas,
 Ésteres de glicerol moléculas de glicerol hidrófobas, dissulfito;
estabelecem uma ligação covalente com ácidos  Grupos funcionais livres dos aminoácidos criam
gordos. ligações;

 Resíduo de ácido fosfórico que esterifica um  Só existem em proteínas constituídas por

dos OH do glicerol e ligado a um álcool subunidades proteicas (todas com estrutura
aminado ou a um aminoácido; terciária, normalmente). EX: imoglubina;
 Semelhantes a triglicéridos, mas em vez de 3  Ligações de H, iónicas, hidrófobas, dissulfito;
ácidos gordos têm: 2 ácidos gordos + 1 grupo
fosfato + 1 molécula de glicerol + 1 grupo
adicional;
 Ácidos nucleicos e nucleoproteínas: Características comuns aos tipos de células:

 Membrana celular de estrutura semelhante;

 Informação genéticas no DNA usando um código
 Macromoléculas cuja unidade estrutural é o
idêntico;
nucleótido;
 Mecanismos semelhantes de transcrição da
 DNA desoxirribose bases
informação genética;
azotadas: A, T, G, C;
 Vias metabólicas semelhantes (ex: glicólise);
 RNA ribose bases azotadas: A, U,
 Sistema idêntico de armazenamento de energia
G, C;
química – ATP (localizado na membrana plasmática
 Grupos fosfato conferem a acidez dos ácidos
nos procariotas e na membrana mitocondrial nos
nucleicos;
eucariotas);
 Mecanismos semelhantes de fotossíntese (entre
cianobactérias e plantas);
 Estruturas supramoleculares que resultam da  Mecanismo idêntico para a síntese e inserção de
associação dos ácidos nucleicos com proteínas proteínas membranares;
básicas (histonas e protaminas) formando a
cromatina. A vida terá surgido há pelos menos 3,8 mil milhões de anos,
cerca de 750 milhões de anos depois da formação da Terra.
Origem e evolução celular:
 Stanley Miller
Diferenças entre procariotas e eucariotas recriou as
Características Procariota Eucariota condições da
Núcleo Ausente (nucleóide) Presente (invólucro nuclear)
Dimensão da célula típica ≈1 µm 10 – 100 µm
atmosfera
Citoesqueleto Ausente Presente primitiva da
Organitos citoplasmáticos Ausentes Presentes Terra; Verificou
DNA 1x106 a 5x106 1,5x107 a 5x109 a formação de
Cromossomas Simples e circular Múltiplos e lineares
moléculas
orgânicas.
As moléculas orgânicas ter-se-ão juntado numa molécula de
 Constituído por filamentos proteicos; RNA:
 Estrutura celular e atividade mecânica celular;
 Local de armazenamento de informação;
 Funciona como uma enzima – é um catalisador –
permite a formação de outras macromoléculas;
 O DNA das células
 Pode-se formar por complementariedade masi
procarióticas,
moléculas de RNA.
normalmente, encontra-se numa zona central, à
qual se dá o nome de nucleóide. A primeira célula:
Definições de organito:  Envolvimento de RNA auto-replicante por uma
bicamada fosfolipídica que constitui uma barreira
 Qualquer estrutura celular que tenha determinada
estável entre dois meios aquosos – intra e
função por esta definição os procariotas
extracelular.
teriam organitos (contêm ribossomas);
 São estruturas celulares, envolvidas numa
membrana e com genoma próprio esta
definição abrange apenas mitocôndrias e
cloroplastos;
 Qualquer estrutura celular membranar, com
determinada função definição mais aceite
não abrange os ribossomas, por isso se diz
que os procariotas não contêm organitas.
  Na primeira célula, no seu meio intracelular estariam
várias biomoléculas, dando origem à relação entre o
RNA e as proteínas (primeiros passos para o
estabelecimento do código genético). Depois deu-se
a evolução de RNA para DNA, sendo que o
primeiro passou a ser um intermediário (DNA
codifica informação e o RNA serve de mensageiro).
Evolução Metabólica
 Esta evolução deu-se por 3 etapas:
o Glicólise
o Fotossíntese
o Metabolismo oxidativo
 As primeiras células conseguiam obter alimento
(moléculas) diretamente do meio ambiente com
bastante facilidade – usavam a glicólise para as
degradar e obter energia – teriam um rendimento
baixo, mas este era suficiente porque a fonte de
moléculas orgânicas era enorme;
 O passo evolutivo seguinte foi o aparecimento da
fotossíntese – processo mais rentável que permite
um maior sucesso evolutivo de células que o
realizam;
 A libertação de O2 para a atmosfera levou ao
desenvolvimento do metabolismo oxidativo.
Origem dos eucariotas
Uma etapa crítica na evolução dos procariotas para os
eucariotas foi o aparecimento de organitos envolvidos por
membrana. Dadas as dimensões das células eucariotas, a
compartimentação possibilita uma maior eficiência funcional.
As células eucariotas evoluíram a partir da associação
simbiótica de procariotas:
 As mitocôndrias evoluíram de bactérias aeróbicas
que viviam em células hospedeiras;
 Os cloroplastos evoluíram de cianobactérias
(fotossintéticas) endossimbiontes
 Tanto as mitocôndrias como os cloroplastos apenas
se formam a partir de pré-existentes, por bipartição
à semelhança dos procariotas;
 Ambos contêm ribossomas semelhantes aos dos
procariotas;
 Mitocôndrias e cloroplastos possuem o seu próprio
sistema de síntese proteica, semelhante ao dos
procariotas;
 Mitocôndrias e cloroplastos possuem o seu próprio
genoma que se assemelha ao dos procariotas e
não ao nuclear;
 O antibiótico rifampicina inibe o RNA polimerase das
bactérias, inibe também a RNA polimerase nas
mitocôndrias, mas não tem efeito na RNA
polimerase do núcleo;
 Diversos antibióticos que bloqueiam a síntese
proteica nas bactérias, também bloqueiam a síntese
proteica nas mitocôndrias e nos cloroplastos;
 As mitocôndrias e os cloroplastos possuem um
genoma circular que codifica proteínas utilizadas nos
próprios organitos;
 As mitocôndrias e os cloroplastos necessitam de
proteínas codificadas nos genes nucleares,
sintetizadas no citosol e transportadas para os
organitos.
 Eucariotas heterotróficos incorporam eucariotas
autotróficos. Regra geral, os parceiros desta relação
mutualistas podem viver separadamente.
 Ex:
o O Nucleomorfo O endossimbionte
está contido no retículo endoplasmático do
hospedeiro. O endossimbionte possui uma
membrana plasmática, citoplasma,
ribossomas, cloroplasto e nucleomorfo. O
nucleomorfo é um organito com invólucro
de duas membranas.
o O Apicoplasto Surge em alguns
Esporozoários. O organismo não sobrevive
sem o apicoplasto que tem genoma
próprio e importa proteínas do citosol. A
sequenciação do DNA do apicoplasto
revelou que está muito próximo dos
cloroplastos.
–
 A fusão de genomas com formação de uma
quimera.

Archae
 Metanogénicas (produzem metano);
 Termoacidófilas (suportam condições extremas de
pH e de temperatura);
 Halófitas (têm elevada tolerância para elevados
níveis de salinidade).
Eubactérias
 Microplasmas (não têm parede celular, são as mais
simples);
 Fotossintética, saprófitas, parasitas;
 Cianobactérias: Estão extremamente bem-
adaptadas às condições do planeta, são capazes de
fixar azoto que usam para a síntese de compostos
azotados.
 A membrana celular desempenha diversas funções
vitais nos procariotas;
 Os sistemas envolvidos na obtenção e energia
estão localizados na membrana celular dos
procariotas;
 Mesossoma (pode
ser uma expansão
da membrana
plasmática formada
na altura da disivão
por bipartição ou
uma estrutura que
se associa ao DNA. Dados atuais dizem que não tem
função, que é um artefacto de preparação do
material para microscopia eletrónica, a única em que
é visível.)
 Na maioria dos procariotas, a membrana plasmática
é rodeada por uma camada de material rígido, a
parede celular (difere da parede celular vegetal a
nível estrutural);
 A estrutura da parede celular das bactérias divide-se
em 2 grupos que se distinguem pelo resultado da
aplicação da coloração de Gram;
 As bactérias Gram+
têm uma membrana
simples rodeada por
uma parede
espessa. Esta deve-
se à presença de
peptidoglicanos
(cadeias lineares de
polissacáridos ligadas
lateralmente por pequenas cadeias peptídicas);
 As bactérias Gram-
têm um sistema
duplo de
membranas. Entre
as duas membranas
encontra-se uma
parede celular fina.
A membrana
externa é bastante
permeável devido
às porinas,
proteínas com estrutura planar β que também
existem nas membranas das mitocôndrias e
cloroplastos (apoia a teoria endossimbionte).
 Os antibióticos do grupo dos β- lactams, onde se
inclui a penicilina, interferem com a síntese de
parede celular bacteriana. As ligações entre a N-
acetilglucosamina e o ácido N-acetilmurâmico são
hidrolisadas por uma enzima, a lisozima, o que leva à
degradação da componente polisacarídica do
peptidoglicano.
 Nas bactérias Gram+ existem, expostos na periferia
das bactérias, ácidos teicóicos – unidades de glicerol
ou ribitol ligadas por grupos fosfato e esterificadas
por aminoácidos. São aquilo que permite que o
nosso sistema imunitário as reconheça e ataque.
 Nas bactérias Gram- existem antigénios 0 no folheto
externo da membrana (lipopolissacáridos na
membrana externa que atuam no reconhecimento
celular) e lipoproteínas no folheto interno da
membrana (ligação entre a membrana externa e o
peptidoglicano).
 Algumas bactérias apresentam camadas adicionais a
envolver externamente a parede celular:
o Capsúla – estrutura não muito rígida,
constituída por polissacáridos que
absorvem água, formando uma camada
mucilaginosa;
o Camada S – estrutura rígida e
semicristalina, que é menos frequente que
a cápsula, constituída por proteínas ou
glicoproteínas, a envolver a parede celular.
  A partir da parede celular podem originar-se Tecidos
flagelos (completamente diferentes dos flagelos dos
eucariotas, sendo que os dos procariotas têm Um grupo de células especializadas numa função comum
estruturas mais simples), que consistem em constitui um tecido. Nos animais existem 4 tipos principais de
filamentos proteicos e são constituídos por: tecidos:
o Filamento – polímero tubular de
 Epitelial
flagelina (proteína); constituí a zona
o Epitélios de revestimento, epitélios
mais extensa do flagelo;
glandulares e neuroepitélios;
o Gancho – contém um polímero
o Camadas de células que cobrem a
peptídico e têm uma forma curvada;
superfície do corpo e delimitam as suas
o Corpo basal – estrutura
cavidades internas;
constituída por anéis que encaixam
o Tecido de revestimento e proteção;
na membrana plasmática e na
o Todas as cavidades internas estão
parede celular e é responsável pelo
revestidas por epitélios;
movimento dos flagelos. Esta estrutura é
o As células epiteliais não têm espaço
diferente nas bactérias Gram+ e Gram-,
intracelular, ou seja, não existe matriz
pois a estrutura das paredes celulares
extracelular, pois as junções celulares são
correspondentes são diferentes.
formadas por complexos proteicos,
 Os flagelos das bactérias apresentam um
mantendo as células juntas, não permitindo
movimento rotativo helicoidal, gerado pela interação
assim a passagem de microrganismos ou
entre anéis do corpo basal.
substâncias prejudiciais.
 Pili ou fímbrias – filamentos proteicos mais curtos
que os flagelos e sem movimento, que estão
envolvidos no reconhecimento e adesão celulares.
Durante a conjugação, as células com pili atuam
com dadoras de genoma.

Eucariotas
 Conjuntivo
As células eucariotas
o Conjuntivo propriamente dito, cartilagíneo,
possuem núcleo,
ósseo e sanguíneo;
diversos organitos e
o Constituído por poucas células dispersas
citoesqueleto.
num grande volume de matriz extracelular;
o As suas células produzem fibras proteicas
que vão pertencer à matriz extracelular;
Organismos o No caso do tecido cartilagíneo a matriz
multicelulares celular tem fibra sendo constituída por
glicoaminoglicanos.
Alguns eucariotas
unicelulares formam
colónias que podem
representar uma transição evolutiva das células simples para
os organismos multicelulares. A especialização celular nas
colónias possibilitou o aparecimento de verdadeiros
organismos multicelulares.
  Nervoso
o O tecido nervoso é um epitélio altamente
modificado;
o Os neurónios são o
principal tipo de
células deste tecido.
o As células da glia têm
por função o
suporte físico e
nutritivo dos neurónios.
 Muscular
 O tecido muscular é formado pela fusão
de muitas células com microfilamentos
(citoesqueleto) envolvidos na contração e
distensão muscular;
o Estriado – os microfilamentos
organizam-se de uma forma que
dá ao tecido aspeto estriado. O
tecido cardíaco é um tipo
particular do estriado pois tem a
estrutura do tecido estriado mas
também possui características de
tecido liso;
o Liso – tempo de distensão e
contração menor do que no
tecido estriado.
Nas plantas, as células também se organizam em tecidos.
Organização básica – epiderme (camada externa protetora),
tecido vascular (suporte e transporte) e tecido cortical
(preenche o espaço entre os dois anteriores).
 Epiderme
 Tecido de revestimento;
 Consiste numa ou mais
camadas de células muito
juntas, que revestem o corpo
da planta;
 Nas partes aéreas da
planta, estas células segregam uma camada de
cutina (polímero de ácidos gordos insolúvel) e ceras
(que aumentam a impermeabilidade da epiderme), a
cutícula. Esta é uma camada de natureza lipídica que
permite que seja corada e, portanto, detetada
facilmente, e que cobre a epiderme, protegendo a
planta de agentes patogénicos e impedindo a perda
excessiva de água (porque reflete os raios solares).9
 Tecido Vascular
o Xilema (transporta
água e os seus
solutos a partir da
raiz), e floema (encaminha os produtos da
fotossíntese para os locais de utilização ou
o de armazenamento);
o O tecido xilémico é constituído por células
com forma tubular, cuja parede celular
secundária é muito espessa e rica em
lenhina, que permite o endurecimento da
parede celular. A lenhina confere a parede
celular uma semi-impermeabilidade que
facilita o transporte de água. Este também é
facilitado pelo caráter hidrofóbico da lenhina.
o O tecido floémico é constituído
essencialmente por celulose e hemicelulose.
 Tecido fundamental ou cortical
o Constituído
essencialmente
por células
parenquimatosas,
células não
especializadas com
paredes celulares finas.
o Colênquima e esclerênquima – dois tipos
particulares de tecido fundamental, com
função de suporte, cujas células possuem
paredes muito espessas.
o O colênquima localiza-se à periferia dos
órgãos vegetais, possui uma parede celular
primária espessa, de natureza pectocelulósica
e muito rica em água. A parede
pectocelulósica é uma estrutura
semipermeável pois possui poros muitos
pequenos que não permitem a entrada de
moléculas muito grandes, sendo, no entanto,
permeável à água.
o O esclerênquima é constituído por células
cujas paredes celulares estão totalmente
impregnadas por lenhina, o que lhe confere
impermeabilidade total. Sem capacidade de
efetuar trocas, as células morrem mas
mantêm as suas funções de suporte.
Membrana Celular O movimento flip-flop é permitido pelas proteínas flipases. A
temperatura afeta a fluidez da membrana plasmática. Maior
número de cadeias de ácidos gordos insaturados mantém
 Lípidos – moléculas anfipáticas (têm uma porção e fluidez a temperaturas mais baixas.
apolar); são a unidade estrutural fundamental da O colesterol ajuda a estabilizar a estrutura da membrana. A
membrana. temperaturas elevadas o colesterol torna a membrana
o Fosfoglicéridos – contêm grupos hidroxilos menos fluida. A temperaturas mais baixas o colesterol
esterificados, ou seja, têm 2 ácidos gordos impede a maior compactação dos fosfolípidos.
e 1 glicerol que se liga ao fosfato e mais
um grupo adicional. O grupo de
insaturação dos ácidos gordos leva a que  Proteínas integrais – grande maioria são
deixem de ser cadeias lineares, criando transmembranares. Atravessam
flexões e conferindo permeabilidade à totalmente a bicamada
membrana celular; fosfolipídica. Têm um domínio
o Esfingolípidos – esfingosina + ácido gordo intracelular e um extracelular. A
que esterifica o grupo amina + grupo ligação estabelecida entre as
adicional que esterifica o grupo amina + proteínas e a zona apolar dos
grupo adicional que esterifica o OH fosfolípidos faz com que não seja
terminal. possível libertá-las sem a rutura
Grupo adicional Esfingolípido da bicamada.
Fosforilcolina Esfingomielina  Proteínas periféricas – totalmente
Açúcar simples Cerebrósidos fora da bicamada lipídica. Ligam-se
Oligossacárido Gangliósido regra geral às porções projetadas
As esfingomielinas são os únicos das proteínas integrais.
fosfoglicéridos que não têm molécula de  Proteínas ancoradas – proteínas
glicerol. periféricas ligadas covalentemente
o Esteróis – Estrutura carbonada a lípidos (glicocilfosfatidilinositol faz
relativamente rígida. O seu grupo carboxilo a ligação entre a proteína e os
é polar e o resto da molécula é apolar. fosfolípidos).
 Proteínas
 Hidratos de carbono – folheto externo da
membrana.
Característica Proteínas Integrais Proteínas Periféricas e
Ancoradas
Imersas no interior Ligadas à superfície da
 4 Fosfolípidos maioritários: fosfatidilcolina, Localização hidrofóbico da membrana
fosfatidiletanolamina, fosfatidilserina e esfingomielina; membrana
 A fosfatidilserina e o fosfatidilinositol têm tendência Por agentes que Por tratamentos que
para ionizar negativamente, pelo que desempenham provocam rutura da deixam a membrana
um papel importante em processos de sinalização Libertação bicamada. Ficam intacta. Não ficam
celular; geralmente geralmente associadas a
 A membrana não é simétrica – no folheto externo associados a lípidos. lípidos.
há hidratos de carbono. Alguns fosfolípidos Solubilidade Geralmente insolúveis Geralmente solúveis em
distribuem-se preferencialmente num dos folhetos em meios aquosos meios aquosos
devido à sua funcionalidade.
Muitas proteínas integrais possuem segmentos
transmembranares, com estrutura em hélice α, com zonas
Nos fosfolípidos uma hidrofóbicas que atravessam totalmente a bicamada lipídica.
cadeia é a saturada e
a outra é insaturada,  Proteínas unipasse (um segmento transmembranar).
uma fica direita e a  Proteínas mutipasse (diversos segmentos
outra tem dobras, respetivamente. Esta dobra provoca o transmembranares).
afastamento dos fosfolípidos, o que confere à membrana
Algumas possuem segmentos
fluidez membranar. Portanto, o comprimento e grau de
transmembranares com
saturação das cadeias de ácidos gordos determinam o seu
estrutura planar β.
estado de gel semi-cristalino ou de fluido.
Purinas – têm estrutura planar β. Encontram-se na com vesículas de endocitose de
membrana externa das bactérias Gram-, mitocôndrias e substâncias através da membrana]).
cloroplastos. Formam um canal que permite a passagem de
água e substâncias, cujo interior é hidrofílico.
Jangadas lipídicas – zonas com predominância de colesterol
e de esfingolípidos, que
se movem lateralmente
nas membranas e
podem associar-se a
proteínas especificas
que necessitam de Síntese de proteínas
garantir a sua constante
proximidade umas em
relação às outras de modo a permanecerem funcionais. São A informação contida em cada gene é copiada para o RNA:
porções de camada fosfolipídica com menor fluidez que o
resto da membrana. Formam-se e desfazem-se conforme as RNA polimerase
necessidades das células Atua
sobre As cadeias separam-se

DNA
Os hidratos de carbono estão covalentemente ligados tanto
a lípidos (glicolípidos) como a proteínas (glicoproteínas). Inicia-se a transcrição
por complementaridade
Localizam-se na face externa, estendendo-se para o espaço de bases
extracelular, constituindo a glicocálice.
São geralmente oligossacáridos ramificados com cerca de 15
unidades monoméricas. Pré-mRNA

Exemplo: os oligossacáridos dos glicolípidos da membrana

plasmática dos eritrócitos humanos determinam o grupo Processamento
sanguíneo (A, B, AB ou O).

Enzimas
Atuam
Onde e como são sintetizados os novos materiais das sobre
membranas?
Pré-mRNA
 Retículo endoplasmático
o Rede de túbulos e cisternas que se Os intrões (sequências de nucleótidos que não
estende a partir do invólucro nuclear por codificam informação) são retirados do pré-
todo o citoplasma. RNA através da ação dos splaciossomas,
o RE rugoso (onde ocorre a síntese de complexos proteicos que se ligam às “pontas”
proteínas), RE liso (cisternas [espaços] mais do intrão libertando-o do pré-mRNA
alargadas que no rugoso / é o local de
síntese dos lípidos). Os exões (sequências
o Dele formam-se vesículas de transporte de nucleótidos que
que se fundem com determinada zona do codificam informação)
complexo de Golgi. Forma-se unem-se
 Complexo de Golgi mRNA maturo
o Constituído por sacos achatados (cisternas)
e por vesículas.
o Apresentam polaridade estrutural e
Vai migrar do núcleo para o
funcional (face cis [onde se fundem
citoplasma, onde se vai fixar nos
vesículas provenientes de RE], e face trans
ribossomas, para iniciar a
[formam vesículas que voltam para o RE
tradução da mensagem genética.
ou formam lisossomas ao se fundirem
  Síntese proteica tem início num ribossoma livre no
citosol;
A informação contida nas moléculas de mRNA é traduzida
 A proteína pode continuar a ser sintetixada nesse
em sequências de aminoácidos.
ribossoma livre ou (no caso das proteínas
 Ocorre nos ribossomas; destinadas a membranas) ser sintetizada no retículo
 tRNA seleciona e transfere endoplasmático (há um mecanismo que encaminha
os aminoácidos para os locais o ribossoma livre para o retículo endoplasmático).
de síntese (ribossomas);  No mesmo mRNA podem-se ligar vários
 Cada tRNA tem uma zona ribossomas, produzindo, em cadeia, várias proteínas.
de sequência de 3
nucleótidos, o anticodão, que
é complementar de um dos Senão houvesse nada associado às proteínas, conforma
codões do mRNA; estas fossem sintetizadas, os aminoácidos associar-se-iam,
 Na extremidade 3’ da molécula de tRNA liga-se o formando estruturas globulares, o que não é conveniente
respetivo aminoácido. para passarem através de membranas. Portanto existem:
Iniciação  Chaperonas – proteínas que ajudam a proteína que
está a ser sintetizada a manter uma estrutura linear.
Quando deixam de estar associadas, a proteína
A subunidade pequena O tRNA que transporta
adquire estrutura secundária e, eventualmente,
do ribossoma liga-se o aminoácido metionina
terciária por associação dos aminoácidos;
ao mRNA, no codão liga-se ao codão de
 Chaperoninas – Proteínas maiores que as
de iniciação (AUG) iniciação
chaperonas que formam uma estrutura globular e
mais ou menos oca, no interior da qual as proteínas
A grande subunidade do vão adquirir a sua estrutura terciária, a forma
O ribossoma torna-se ribossoma liga-se à adequada à funcionalidade da proteína.
funcional pequena subunidade.

Alongamento

O anticodão de um novo tRNA,

que transporta um 2º aminoácido
liga-se ao 2º codão por
complementaridade. Isto ocorre no
local A (aminoacilo) do ribossoma
Estabelece-se a primeira
ligação peptídica
 No caso das proteínas que se destinam às
O ribossoma avança 3 bases (tRNA ligado
membranas, a síntese inicia-se no citosol, mas há
aos aminoácidos passa para o local P do
uma sequência de aminoácidos que determina que
ribossoma, o tRNA que transportava o
tem de ser transferida para o retículo
aminoácido anterior é libertado através
endoplasmático.
do local E [exit] do ribossoma) e o
processo repete-se ao longo do mRNA
Quando o ribossoma chega a um
Finalização codão de finalização, o fator de
dissociação reconhece-o e liga-se
a ele e termina a síntese

Os componentes de tradução A cadeia

separam-se. As subunidades polipeptídica
ribossomais podem voltar a ser destaca-se
utilizadas para formar um
complexo de iniciação com uma
molécula de mRNA
  As proteínas são inseridas na membrana do retículo
 No caso da translocação cotraducional: endoplasmático devido a sequências de aminoácidos
o Essa sequência, o péptido sinal, é que determinam a paragem da translocação;
reconhecida pela artícula SRP formada por  As proteínas do complexo de translocação
6 polipéptidos desintegram-se, de modo que a proteína fica a
e small-RNA atravessar a
(tem função membrana;
de regulação  Em alguns casos,
de expressão existe uma outra
genética, seja sequência que
a nível do pré- determina que a
mRNA, seja a porção inicial da
nível do proteína não é
citoplasma translocada para o
onde fazem interior do retículo
parte de pequenas partículas) que se liga a endoplasmático.
ela e a transporta para o recetor Existe uma
membranar do retículo endoplasmático, sequência de não-
arrastando todo o complexo de síntese clivagem para que
com ela. essa porção não seja cortada e fique virada para o
o Ocorrem alterações conformacionais, com citosol (proteína fica virada ao contrário);
gasto de energia, e forma-se o complexo  No caso das proteínas multipasse, depois da
de translocação que permite que a sequência de não-clivagem há sequências de
proteína conforme é produzida seja paragem, de transferência que se vão intercalando
encaminhada para o interior do retículo com as primeiras e repetindo, criando as proteínas
endoplasmático. multipasse.
o Ao complexo de translocação liga-se uma  Depois de formada a proteína e de translocada para
enzima, a peptidase, que quebra a ligação o interior do retículo endoplasmático têm de
entre o recetor da membrana e o recetor adquirir uma forma específica.
de sinal (SRP) ao separar o péptido sinal do  No interior do retículo, as chaperonas ligam-se à
resto da proteína. proteína para que fique linear enquanto está a ser
 No caso da translocação postraducional: sintetizada e translocada e outras proteínas vão dar
o A translocação só ocorre após a tradução; forma à proteína sintetizada.
o É mais rara;  Existem mecanismos que verificam se as proteínas
o As chaperonas adquiriram a conformidade adequada à sua função,
ligam-se à proteína, ou seja, se está funcional, caso em que são
mantendo-a alongada inseridas numa vesícula sendo transferida para o
para poder passar Complexo de Golgi.
através do complexo  Caso contrário, uma parte é degrada e o
de translocação que processamento é repetido. Se tiverem em
reconhece, através condições seguem o seu caminho na via da
de uma enzima (BIP), secreção. Se não, são transferidas para o citosol
a sequência de sinal pelo complexo de translocação, que agora funciona
de modo a obrigar a em sentido contrário, onde vão ser ubiquitinadas, ou
proteína a passar seja, vai-se-lhe ligar a enzima ubiquitina que as
através dele; marcas como não-funcionais para que sejam
 Destas proteínas algumas são destinadas à dissociadas. Isto ocorre à saída do complexo de
membrana do retículo endoplasmático, portanto, translocação.
vão ser passadas do lúmen do retículo, onde se  O proteossoma reconhece as proteínas através da
encontram, para a membrana. Daí passam, através ubiquitina e degrada-as
de vesículas, para a membrana do complexo de
Golgi e depois para a membrana plasmática (via de
secreção).

 Estes são um componente minoritário das
membranas;
 Ligam-se às proteínas e aos lípidos do lado
extracelular da membrana.
Unidades monossómicas
Ligam-se a
Fosfolípido doclichol
Flipases
Passa para o folheto
interno da membrana
Associam-se a
a
Unidades monossómicas
ficam viradas para o
meio intracelular
Originando
Mais unidades
monossómicas
Hidratos de Carbono
pode esparangina
Permanecer Ser transferida para
ligado ao proteínas que estão a ser
fosfolípido translocadas no complexo
de translocação do lúmen
do retículo endoplasmático
e ligar-se a elas
A glicoproteína é
processada enquanto passa
de cisterna em cisterna
Quando isto acontece os
hidratos de carbono ficam
virados para fora, daí que só
existam na face extracelular
da membrana
 Todas as proteínas lisossomais são glicoproteínas;
 Todas as proteínas destinadas aos lisossomas têm
uma sequência de aminoácidos que se liga à
manose-6-fosfato que as identifica como sendo
proteínas lisossomais;
 É quando chegam à face sis do complexo de Golgi
que são marcadas com a manose-6-fosfato (são
fosforiladas);
 Quando chegam à face trans do complexo Golgi, as
proteínas membranares reconhecem a manose-6-
fosfato e as vesículas formadas são encaminhadas
para os lisossomas.
 Ocorre no retículo endoplasmático liso;
 Inicia-se no citosol.
Na membrana do
retículo endoplasmático
2 cadeias de ácidos
no lado do citosol
gordos ligam-se
Acetil-coenzima A
O composto é integrado
ativadas no folheto externo da
camada lipídica
fosfatase
Ligam-se ao glicerol que
tem de estar fosforilado Um fosfato é retirado
Colina fosfotransferase
À extremidade OH do
diaciglicerol liga-se o
grupo adicional fosforilado
Forma-se o lípido
pode flipases
Permanecer Ser transferidos para
no folheto o folheto interno
 Proteínas específicas (proteínas de transferências
de fosfolípidos) vão transferir os lípidos para as
membranas dos cloroplastos e das mitocôndrias ou
então estes podem, simplesmente, seguir a via da
Glicoproteínas secreção para a membrana plasmática (Retículo
Formam-se endoplasmático – formam-se vesículas – Complexo
vesículas
de Golgi – formam-se vesículas – fundem-se com
Passam para o a membrana plasmática).
complexo de golgi
Formam-se
novas vesículas
Fundem-se com a
membrana
plasmática
Vesículas de 13recuperação
 Proteínas residentes no lúmen do retículo
endoplasmático possuem uma
sequência de aminoácidos Lis
– Asp – Glu – Leu (KDEL);
 Proteínas membranares
do retículo endoplasmático
possuem uma sequência de
dois resíduos de Lis (KKXX).
 As sequências KDEL e
KKXX possibilita a
recuperação seletiva de
proteínas do retículo
endoplasmático, no CIRG
(ERGIC – retículo endoplasmático de transição) ou
no Golgi, regressando ao retículo endoplasmático
em vesículas de reciclagem.
Seleção de translocação de proteínas no complexo de
Golgi
Na face trans do Complexo de Golgi existem 3 vias
alternativas:
 Secreção Construtiva – Em que as vesículas estão
constatemente a formar-se e a dirigirem-se à
membrana plasmática (renovação das estruturas
membranares);
 Secreção Regulada – É uma resposta a estímulos
exteriores. As proteínas que são incluídas nestas
vesículas destinam-se ao meio extracelular;
 Transportes seletivos para os lisossomas –
Vesículas destinam-se à formação de lisossomas (as
suas proteínas estão marcadas com monose-6-
fosfato). Vão-se fundir com os endossomas, que se
formam a nível da membrana plasmática quando há
endocitose, para formar lisossomas.
Estas vias têm de ser controladas, portanto, quando se
forma uma vesícula, de modo a garantir que se irá dirigir
para o local correto (membrana plasmática, lisossomas, etc.),
esta é envolvida, durante a fase citosólica, por proteínas –
Vesículas franjadas:
 Formam-se quando proteínas membranares, que
funcionam como recetores membranares,
reconhecem as proteínas que a sequência K∆. A
proteína que desencadeia o processo é a ARF que
é ativada por fosforização de GDP em GTP.
Conforme as proteínas com sequência K∆ se ligam
à membrana, provocam nela uma invaginação,
formando a vesícula.
 Vesícula COP I – São vesículas originadas no
complexo de Golgi que se dirigem para o retículo
endoplasmático (vesículas de reciclagem).
 Vesículas COP I – São vesículas originadas no
retículo endoplasmático que são encaminhadas para
o complexo de Golgi.
 Vesículas de Clatrina – Caso particular das proteínas
lisossomais. Formam-se na face trans do complexo
Golgi – os recetores da membrana reconhecem a
mono-6-fosfato das proteínas lisossomais e
encaminham as vesículas para os endossomas.
Podem, também, formar-se a membrana
plasmática, dando origem aos endossomas.
Na fusão das vesículas há proteínas que promovem a
primeira ligação, sem haver fusão com as membranas, as
Rabs. Depois destas, as proteínas membranares, SNARES, da
vesícula (VSNARES) e da membrana alvo (TSNARES) tem
que ser compatíveis para haver fusão, constituindo outra
forma de controlo das vesículas.
No transporte seletivo para lisossomas:
Todas as proteínas/enzimas lisossomais são
glicoproteínas que têm manose fosforilada. Esta é
reconhecida pelas MPR’s na face trans do complexo Golgi
e formam-se vesículas franjadas de clatrina.
Lisossomas:
 As enzimas lisossomais são hidrólases ácidas cuja
função é degradar outros compostos;
 Resultam das vias de secreção e de endocitose;
 Podem apresentar o conteúdo mais ou menos
homogéneo e uniforme ou heterogéneo;
 Podem ter tamanhos diversos;
 Na sua membrana têm transportadores
membranares que funcionam como bombas de
protões, que promovem o transporte destes a
partir do citosol para dentro dos lisossomas para
diminuir o pH das enzimas para que possam
degradar os compostos;
 Quando o lisossoma se rompe as enzimas deixam
de estar funcionais pois o pH no citosol é neutro,
evitando assim que etas degradem os constituintes
celulares;
 O pH dos endossomas é próximo do neutor, mas
conforme este amadurece o seu pH diminui (pH ≤
5), portanto, quando este se funde com a vesícula
de clatrina proveniente do complexo de Golgi, que
transporta as proteínas hidrolíticas, o pH ácido
promove a libertação destas do recetor
membranar para que possam digerir as substâncias
endocitadas.
Doença de Gaucher – Deriva do mal-funcionamento dos
lisossomas. A glucocerebrosidase, que normalmente degrada
a glucocerebrosidose em glucose e ceramide, falha, não
havendo degração de glucocerebrosidose que vai acumular
na zona do baço e o fígado, provocando a sua dilatação.
Vacúolos
Compartimento das células vegetais que atua como os
lisossomas, no caso dos vacúolos de pequenas dimensões.
Estes vão-se fundir formando 1 único vacúolo que ocupará
grande parte da célula.
Os vacúolos também são responsáveis pelo armazenamento
de aminoácidos, lípidos, hidratos de carbono, proteínas,
substâncias tóxicas ligadas a hidratos de carbono, de modo a
não serem tóxicas para a planta (quando a planta é comida e
digerida a substância tóxica liberta-se e, por vezes, mata).
Têm pH ácido devido a uma grande quantidade de protões,
a qual promove a entrada de água por osmose para o
vacúolo, pelo que as células vegetais têm tendência para
estar túrgidas, há proteínas que bombeiam protões para o
interior do vacúolo.
Endocitose
Processos que promovem a entrada de substâncias do meio
extracelular para intracelular.
 Permite a entrada de materiais de grandes
dimensões;
 Acontece por formação de prolongamentos
citoplasmáticos que envolvem a substância. Este é
um processo em cadeia – ocorre reconhecimento
por recetores membranares que desencadeia o
processo;
 É um processo muito específico, em que se forma
um fagossoma (endossoma específico);
 Acontece, por exemplo, nas Amoebas.
 Caracteriza-se pela formação de pequenas
vesículas que incorporam meio líquido
extracelulares. Neste vêm suspensas substâncias
dissolvidas.
 Macropinocitose – tipo específico de pinocitose em
que se verifica a formação de vesículas de grandes
dimensões.
Existe 3 tipos. Em todos eles ocorre formação de vesículas,
de endossomas, que se vão fundir com vesículas
provenientes do Complexo de Golgi para formar lisossomas:
 Por clatrina:
o Existem recetores membranares que
selecionam moléculas específicas;
o Quando isto acontece desencadeiam a
ligação do recetor membranar às
moléculas de clatrina, existentes no interior
da célula. Isto ocorre pela ação das
adaptinas;
o Ocorre, então a formação de uma
depressão;
o Conforme as clatrinas se vão ligando a
depressão aumenta;
o Forma-se a vesícula que é solta da
membrana por ação de uma enzima, a
dinamina;
o A vesícula vai perder o revestimento de
clatrina, por ação de enzimas, de modo a
poder fundir-se e formar lisossomas.
 Por caveolinas:
o Ocorre mais facilmente que a mediada por
clatrina;
o Ocorre, normalmente, em jangadas
lipídicas, mas pode ocorrer noutros locais,
pois as caveolinas interagem com o
colesterol da membrana plasmática;
o O processo é idêntico ao anterior.
 Processo independente de clatrina e caveolinas –
envolve apenas jangadas lipídicas, sem intervenção
de clatrinas ou caveolinas. Este processo ainda é
pouco conhecido, pelo que não se sabe como
ocorre.
Das endocitoses mediadas por clatrina e caveolina, resultam
vesículas que vão construir os endossomas precoces. Os
recetores membranares são recuperados pela membrana,
pois uma vesícula, que os contém, solta-se do endossoma e
dirige-se para a membrana plasmática.
Hipercolesterolémia familiar – Doença genética associada aos
recetores membranares para as partículas LDL, qua vai
resultar na não ligação destas partículas aos recetores, pelo
que estas não vão ser incorporadas. Existe um tipo particular
desta doença em que a mutação ocorre na parte citosólica
do recetor membranar impedindo a ligação da clatrina, pelo
que as partículas não são incorporadas.
Transporte transmembranar
Algumas moléculas, apesar do seu grande tamanho, passam
facilmente através da membrana, por difusão passiva
(simples), porque a sua natureza química lhes permite
dissolverem-se, de modo a passar através da bicamada
fosfolipídica. Outras, quer pelo seu grande tamanho, quer
pela sua natureza química não passam facilmente – há uma
grande seleção por parte da membrana.

 Direção do transporte – favor do gradiente ou
potencial eletroquímico;
 Sem consumo de energia.
 Difusão através da bicamada fosfolipídica;
 Moléculas hidrofóbicas ou polares de pequena
dimensão;
 Osmose – (tipo específico de difusão facilitada)
difusão da água através das membranas.
 Passagem mediado por proteínas;
 O transportador funciona nos 2 sentidos,
depende das concentrações dos meios intra e
extracelular, pois funcionam sempre a favor
do gradiente de concentração, ou seja, vai
transportar as substâncias do local onde estão
mais concentradas para o local onde estão
menos concentradas.
 Proteínas canal – Constituem passagens, isto
é, não necessitam de alterar a sua
conformação para que a proteína
passe. No entanto, existe dinamismo,
estas proteínas interagem com as
substâncias permitindo ou não a sua
passagem, sendo específicas para
uma determinada proteína.
 Proteínas transportadoras – Proteínas que
sofrem
modificações para
permitir a
passagem de
substâncias
específicas. Apenas
estas se ligam a
locais específicos
das proteínas,
desencadeando a alteração de conformação
que permite a sua passagem para o interior
da célula.
 Ex.: Permeases / Aquapurinas (apenas
permitem a passagem de água) / Canais de
iões (apenas permitem a passagem de um ião
específico pois são altamente específicos -
sinapse).
 Especificidade menor que nos canais de iões, isto é
cada proteína deixa passar ais do que um tipo de
ião;
 Direção do transporte – contra o gradiente ou
potencial eletroquímico;
 Com o consumo de energia
 A energia do ATP é utilizada de forma direta.
o São proteínas transmembranares;
o Vão ser fosforizadas por ATP, que se
converte em ADP (consumo de
energia), sendo que, quando isto
acontece a proteína sofre uma
alteração de conformação de modo a
deixar passar o sódio para o meio
extracelular. Depois ao ser
desfoforilizada, permite a passagem do
potássio para o meio intracelular.
o Não ocorre fosforilação da proteína
transportadora;
o Bombas de H+ da membrana dos
lisossomas e vacúolos (tipo V), e das
membranas internas das mitocôndrias
e dos cloroplastos (tipo F);
o As Bombas tipo F podem funcionar
em sentido contrário, produzindo ATP
(como ATPases).
o ATP-binding cassette – local do
domínio extra-membranar específico
para a ligação ao ATP;
o Bombas transportadoreas de
biomoléculas da membrana plasmárica
(ex: flipases) e bombas de Cl-.
 Implica o transporte simultâneo de 2 substâncias,
uma contra o gradiente de concentração e outra a
favor deste. Esta é o ião condutor e a sua
passagem a favor do gradientee gera a energia
necessária para o transporte da primeira.
 o Ambas as substâncias vão no mesmo
sentido;
o Ex: bomba de sódio e glucose-ATPase –
A glucose é mais concentrada no interior
da célula, onde o sódio é menos
concentrado. O sódio vai passar para o
interior a favor do gradiente de
concentração e gera a energia necessária
para a passagem da glucose para o
mesmo local.
o As substâncias passam em sentidos
inversos;
o Ex: Bombas de cálcio e sódio – Os iões de
cálcio são mais concentrados no meio
extracelular e os iões de sódio menos
concentrados no meio intracelular. Os
últimos vão passar para o interior da célula
a favor do gradiente de concentração de
modo a gerar a energia necessária para o
cálcio vá contra o gradiente para o meio
extracelular.
o Caracteriza-se pela formação de quistos
há volta do pâncreas;
o Está associada a problemas no transporte
de cloro devido a mutações génicas que
alteram a conformação da proteína;
o Como o cloro não passa, a água tem
tendência para entrar na célula, pelo que o
muco gerados nas vias respiratórias é mais
espesso, entupindo os canais e
provocando dificuldades respiratórias.
Matriz extracelular
 Constituída por várias moléculas que formam uma
rede;
 Parede celular nas células vegetais;
 Parede celular nas bactérias;
 Nas células animais há grande diversidade: algumas
quase não têm matriz (ex.: células do tecido epitelial,
que estão muito juntas, não existindo espaço entre
elas), noutras há grandes matrizes (ex.: células do
tecido conjuntivo, onde existe grande espaço
intracelular).
Constituída, principalmente,
por moléculas de celulose,
que se ligam através de
uma ligação β 1-4 (carbono
1 de uma molécula liga-se ao
carbono 4
da outra),
formando
microfibrilhas
de celulose.
A estas vão-
se associar
hemicelulose
(polissacáridos de glucose e outros que estabelecem ligações
cruzadas entre a microfibrilhas, conferindo-lhes estabilidade) e
pectinas (polissacáridos, com muito ácido pelactorónio,
associam-se a iões cálcio formando uma estrutura hidrófila
que vai permitir que se associem a água formando um gel
[massa gelificada que se associa à rede de microfibrilhas,
envolvendo a matriz extracelular] que vai formar a lamela
mediana[É a estrutura da junção das células vegetais, aquilo
que permite que se mantenham juntas]).
Pode ainda conter proteínas (5-10% da matriz), sendo estas,
na sua maioria, glicoproteínas (95% delas são), pelo que a
componente proteica da matriz é mínima.
A rigidez da membrana tem de ter pontos fracos que
permitam que esta se expanda.
Para que a parede alargue é preciso que haja deslizamento e
afastamento das microfibrilhas. Para que isso se verifique é
necessário que as ligações cruzadas de hemicelulose se
quebrem, o que acontece por ação das extensinas que são
induzidas por hormonas, as alccinas. As hemiceluloses vão
depois ligar-se, de novo, às microfibrilhas, mas noutros locais.
Parede celular primária – Em que as microfibrilhas de
celulose não estão muito bem organizadas, orientando-se
aleatoriamente. Isto vai permitir que a parede se expanda.
Parede celular secundária – As microfibrilhas de celulose já
se encontram organizadas e todas orientadas no mesmo
sentido, embora cada camada da parede tenha um sentido
diferente. É esta diferença de orientação camada a camada
que vai dar rigidez à parede.

Lenhificação – Em que a parede é impregnada da lenhina.
Esta é um polímero de natureza fenólica (fenóis são
compostos sintetizados por células vegetais, conferindo-lhes
toxicidade). A lenhina é um composto de estrutura rígida e
com maior rigidez e impermeabilidade à parede celular.
Ex:
 Células do esclerênquima – São células mortas
(devido há impregnação total de lenhina que
impede trocas com o meio extracelular), que têm
funções de suporte (pelo que a única estrutura
necessária há célula é a parede celular daí que é
quando mortas que estão totalmente especializadas).
 Células do xilema – células parcialmente
impregnadas de lenhina, que confere semi-
impermeabilidade há parede facilitando o transporte
de água (também facilitado pelo caráter hidrofóbico
de lenhina) nos vasos xilémicos, uma vez que
impede que seja absorvida pelas células.
Ex: Cortiça – a perinoderme têm células com parede
celular totalmente impregnadas de suberina que as
tornam impermeáveis.
Ocorre devido a uma macromolécula constituída por
cutina (polímero de ácidos gordos) e ceras (polímeros
de ácidos gordos). Formam uma camada na parede
celular externa das células da epiderme que
impermeabiliza e minimiza as perdas de água da célula.
Impede ainda a entrada de agentes patogénicos e
reflete a energia luminosa, impedindo o
sobreaquecimento dos tecidos clorofilinos.
Dá-se após a mitose. Vesículas formadas no Retículo
Endoplasmático acumulam-se no plano equatorial da célula
devido a microtúbulos residuais provenientes do fuso
mitótico (fragmoplastos). Estas vão-se fundindo, criando uma
linha de separação das duas células-filhas e, como esta
vesículas são transportadoras de hemicelulose e pectinas,
fica-se com o material necessário para a formação da
parede.
Enzimas transmembranares vão sintetizar celulose a
partir de UDP – glucose proveniente do citoplasma
que se liga há parte citosólica da enzima
sintetizadora e é translocada para a parte exterior
da célula através de um poro criado por 2
subunidades da enzima na membrana plasmática.
Complexos de celulose pré-existentes atraem
microtúbulos para
debaixo da membrana
plasmática, de modo
que as novas
microfibrilhas sejam
curvadas nos ângulos
certos.
 Podem existir ou não (tecido epitelial não existe);
 Em relação à matriz das células vegetais a
diferença está na natureza química e não na
estrutura;
 Componentes da matriz extracelular:
o Fibras proteicas: fibras de colagénio
(Proteína de grande dimensão
[aminoácidos: glicina, prolina, hydroxiprolina],
sintetizadas no Retículo Endoplasmático
[procolagénios formam-se no Retículo
Endoplasmático, passam para o Complexo
de Golgi, formam-se vesículas que os
transportam para o meio extracelular e
quando se ligam formam as fibras de
colagénio]) e elastina (Tem maior
elasticidade que o colagénio; esta deriva de
forma linear que adquirir; confere
elasticidade à matriz);
o Rede polisacarídica gelificada (confere
elasticidade às articulações): Contém
glicosaminoglicanos (GAGs) e
proteoglicanos (formados por proteínas e
polissacáridos) que juntamente com um
polissacárido (hyaluranate) forma
glicosaminoglicanos e são aquilo que
constituem essencialmente a matriz celular
nas células das articulações;
o Proteínas de ligação – ligam os
constituintes da matriz, formando redes e
aumentando a consistência desta.
Interações célula a célula
As interações entre as células e a matriz extracelular e entre
células adjacentes são essenciais para a organização dos
tecidos nos organismos multicelulares.
Ligações estáveis célula-matriz extracelular
(hemidesmossomas) – integrinas – são proteínas da
membrana que se ligam a componentes da matriz
extracelular para que esta se fixe à célula (são estas
proteínas que se ligam as células do epitélio à matriz
extracelular do tecido conjuntivo).
Ligações estáveis entre células adjacentes envolvendo
elementos do citoesqueleto (desmossomas, junções de
aderência) – caderinas – proteínas transmembranares que
ligam os citoesqueletos de diferentes células.
Ligações estáveis entre células adjacentes não envolvendo
elementos do citoesqueleto (junções oclusivas, junções de
 Sinalização direta
hiato) – claudinas e ocludinas (proteínas transmembranares
 Sinalização química, que implica produção e
que interagem com proteínas que se ligam aos filamentos
receção de moléculas sinalizadoras:
de actina do citosqueleto), conexinas (alinham-se com as
conexinas da célula adjacente para formar canais abertos
entre os dois citoplasmas).
 Ligações temporárias sem envolvimento do
citoesqueleto – selectinas, integrinas e
imunoglobulinas;
 Ex.: diapedese dos leucócitos – Quando saem dos
vasos sanguíneos para se dirigirem ao local de
infeção têm de atravessar as células do endotélio
(células que revestem os vasos sanguíneos). Para
que isto aconteça as selectinas presentes nestas
células são ativadas pelas moléculas sinalizadoras
provenientes da infeção, reconhecidas pelas células
inferiores do endotélio, e ligam-se aos hidratos de
carbono dos leucócitos para diminuírem a sua
velocidade para que as integrinas destes se possam
ligar a moléculas de integração intracelular do
endotélio. Esta última ligação permite que o seu
citoesqueleto sofra alterações, de modo a que
possam passar através dos vasos sanguíneos.
A adesão entre células vegetais é feita através da lamela
média que é rica em pectinas. Estas formam uma massa
gelatinosa que “cola” as células vegetais umas às outras.
Para que haja interação entre as células, existem
plasmodesmos (permitem a comunicação entre células
adjacentes por ligações citoplasmáticas) que são canais que
atravessam a membrana plasmática e a parede celular
permitindo a ligação célula-célula. Encontram-se
frequentemente em pontuações da parede celular (locais
onde esta é mais fina) ou ao longo dela.
Sinalização celular
 Existem muitos processos de sinalização celular;
 Consiste num sinal químico que causa uma
determinada atividade na célula;
 Os sinais são recebidos e transmitidos por
recetores membranares;
o Sinalização endócrina, que envolve
moléculas hormonais;
o Sinalização paracrina, que implica uma
sinalização entre células muito próximas
(ex: sinapse);
o Sinalização autocrina, em que o sinal
químico é emitido e recebido pela mesma
célula (ex.: ativação de céluala T).
Os esteroides passam
facilmente através da
membrana plasmática. Os
seus recetores
membranares estão do
interior da célula, por vezes
no próprio núcleo, pois a
resposta a estas moléculas
ocorre a nível do núcleo com
a transcrição de DNA para a
produção de proteínas.
Ex.: estrogénio – passa
através da membrana e vai encaixar no recetor que
se encontra a nível do citosol, que se encontra
inativo, estando ligado a uma chaperona citosólica.
Quando o estrogénio se liga a chaperona é
removida e é ligada ao recetor uma enzima, um co-
ativador, a acetiltransferase das histonas (HAT),
ativando o recetor que se vai ligar ao DNA,
induzindo a sua transcrição e a produção de uma
determinada proteína.
Outro exemplo é a tiroide, cujo recetor já se
encontra ligado ao DNA e a um co-repressor.
Quando a tiroide se liga ao recetor o co-repressor
retira-se e liga-se no seu lugar um co-ativador,
iniciando-se, então, a transcrição do DNA para a
produção de uma determinada proteína.
 É produzido nas células do epitélio, perto
do tecido muscular liso, a partir do
aminoácido arginina;
 Passa para as células do músculo liso, onde
vai ativar guaniliciclase (uma enzima) que
promove a ciclização da guanosina-mono-
fosfato que promove o relaxamento do
músculo, permitindo que os vasos
sanguíneos dilatem.
  Estes são moléculas hidrofílicas, pelo que
não passam através da membrana
plasmática;
 O potencial de membrana vai abrir os
canais de cálcio, que entra para dentro da
célula, onde a sua elevada concentração
vai induzir a exocitose dos
neurotransmissores;
 Neurotransmissores ligam-se à face
extracelular dos recetores membranares
que vão sofrer alterações de conformação
para que os iões de sódio passem.
 Atuam nos canais iónicos, localizados na
membrana plasmática.
 São moléculas que induzem a proliferação
celular;
 Hidrófilos e ligam-se a recetores
membranares.
 Cinases são todas e quaisquer proteínas
que promovam fosforização;
 São proteínas simples com um único
segmento transmembranar;
 Todas têm o domínio citosólico
semelhante (com tirosina), sendo que as
diferenças se encontram a nível do
domínio extracelular que é específico para
determinadas moléculas sinalizadoras;
 Quando estas se ligam ao recetor
promovem a aproximação de dois
recetores (que se encontram próximos na
membrana), causando a fosforização da
tirosina.
 A tirosina fosforizada vai passar o sinal para
que sejam dissociados repressores
específicos do DNA para que sejam
produzidas as proteínas necessárias para a
resposta celular ao estímulo.

Ex.: auxinas – são hormonas que

vão ativar enzimas proteoglíticas
que vão degradar proteínas
repressoras de DNA, permitindo
a sua transcrição e a produção
de determinadas proteínas.

 Citosinas são todas e quaisquer moléculas

Existem proteínas transmembranares, cujo domínio sinalizadoras são englobadas nas anteriores
extracelular é o local de reconhecimento das moléculas e mencionadas;
cujo domínio intracelular é o local de interação com enzimas  São proteínas simples, com um único segmento
que irão induzir a resposta da célula. transmembranar que também têm resíduos de tirosina,
tendo ainda outras proteínas que ao ser fosforizadas se vão
desassociar das citosinas para transmitir o sinal para outras
 A proteína G encontra-se associada à partes da célula.
parte citosólica do recetor e está sempre
ligada a um resíduo de guanosina di-fosfato
(GDP);
 Quando o recetor reconhece uma
molécula sinalizadora promove uma
alteração conformacional do próprio
recetor e, também, da
proteína G que é ativada
libertando a sua subunidade
associada ao GTP vai induzir
alterações noutras moléculas;
 Localizados na
membrana plasmática

cAMP – medeia os processos que envolvem os
recetores membranares associados à proteína G.
Depois de a proteína G ser ativada, a sua
subunidade α vai ativar a adelil ciclase que vai
induzir a produção de cAMP (AMP ciclíco).
Depois disto a subunidade regressa ao recetor
membranar.
Caso particular: quando a molécula que ativa o
recetor é a epineferina (adrenalina), a cAMP ativa
a cinase da proteína A que vai ativar a fosforilase de
glicogénio para que este seja degradado em glucose
(necessária para produzir energia para os músculos). A
cinase da proteína A inativa, ainda a proteína que sintetiza
glicogénio a partir de glucose.
A vantagem de haver tantos passos intermédios para que
ocorra a sinalização é que o sinal é amplificado.
Ex.: Por cada molécula de epineferina que se liga ao recetor
produz-se 100 cAMP, cada uma ativa 100 cinases da proteína
A, que por sua vez, cada uma vai ativar 100 fosforilases de
glicodénio. Ficando-se, então com 100.000.000 de moléculas
de glucose no fim do processo.
Citosqueleto.
Contituído por:
 Elementos filamentosos que oferecem estrutura à
célula (filamentos de actina, microtúbulos e
filamentos intermediários);
 Proteínas motoras que interagem com os
filamentos (miosinas interagem com os filamentos
de actina e as cinesinas e dineinas com os
microtúbulos)
 Formados à base de actina, que é uma proteína
globular que existe sobre 2 formas: a forma
monomérica – actina G – que quando ativada por
fosforização (em que o ATP passa a ADP) vai
formar ligações com mais unidades monoméricas,
formando actina F.
 Sofrem constantemente processos de
despolimerização e polimerização (ganha e perde
unidades monoméricas). Como a entrada de actina
G é superior à sua saída no terminal positivo e
ocorre o oposto no terminal negativo há uma
“deslocação” da actina, pois crece num dos
terminais e diminui no outro.
 Por vezes, há necessidade de
estarem estáveis pelo que
não pode haver degradação
ou crescimento do filamento.
Nas zonas terminais vão-se
ligar proteínas, criando alguma estabilidade.
 São estas mesmas proteínas que criam ligações
entre os microfilamentos:
o A filamina forma redes de microfilamentos;
o A fimbrina e a α-actina ligam os
microfilamentos, de modo a que tenham
todos a mesma orientação.
 Estes
filamentos
ligam-se a
proteínas da
membrana
e existentes
no citosol conferindo suporte á célula.
 Os filamentos de actina intervêm na formação de
pseudópodes por despolarização e polarização dos
mesmos.
 São responsáveis pela contração muscular. Esta
acontece por associação dos filamentos de actina
às proteínas miosinas, ou seja, quando há formação
de sarcómeros (a “cabeça” da miosina liga-se aos
filamentos) – Na “cabeça” da miosina estão ligados
ADP e fosfato, impedindo que esta se ligue aos
filamentos. Quando o fosfato sai ocorre a ligação da
proteína com os filamentos. Nesse momento o ADP
retira-se e o músculo contrai por deslizamento da
miosina sobre os filamentos de actina. Por ligação
de ATP com a miosina esta solta-se dos filamentos,
ocorrendo descontração muscular.
 São, ainda, responsáveis pelos movimentos
citoplasmáticos como:
o Movimentos de ciclose – Estes são uma
deslocação do citoplasma que ocorre
devido à reorganização do complexo
formado pelas actinas e miosinas,
verificando-se a deslocação dos
cloroplastos;
o Movimentos das vesículas ao longo da
célula – As miosinas ligam-se às vesículas
e aos filamentos de actina e conforme
deslizam sobre estes últimos deslocam as
vesículas;
 o Citocinese – O estrangulamento do
citoplasma que ocorre após a mitose
deve-se ao deslizamento das miosinas
sobre as actinas a que estão ligadas.
 São formados por 6 classes diferentes de
proteínas, todas com uma zona intermédia longa
em hélice α, um terminal com um grupo carboxilo
(terminal negativo) e outro com um grupo amina
(terminal positivo);
 Para que não haja interação dos filamentos
intermédios com os filamentos de actina é
necessário anular a polaridade dos primeiros. Isto é
feito por formação de tetrâmeros – associação de
duas proteínas (dos filamentos intermédios) em que
cada grupo carboxilo fica junto ao grupo amina da
outra proteína, anulando a polaridade.
Desmossomas – ligações
entre células vizinhas, em
que os filamentos de
queratina (um dos tipos de
filamentos intermédios
existentes) se associam a
uma placa densa de proteínas através da desmoplaquina.
Esta placa por sua vez vai-se associar a proteínas
transmembranares que vão realizar a ligação célula-
célula.
(Desmoplaquina é uma proteína da família das plaquinas.
Estas fazem a ligação dos filamentos intermédios com
outras estruturas celulares)
Hemidesmossomas –
as proteínas que
ligam elementos
filamentosos, dando
maios consistência ao
citoesqueleto.
 Pectinas – proteínas que ligam elementos
filamentosos, dando maior consistência ao
citoesqueleto.
Os filamentos intermédios associam-se uns aos outros
constituindo a lâmina nuclear. Esta confere suporte ao
invólucro nucleão, ao liga-se às suas proteínas.
A lâmina nuclear associa-se à cromatina, influenciando os
processos de transcrição de DNA.
Durante a mitose, por fosforização dos filamentos, estes
dissociam-se uns dos outros. Quando isto acontece a
lâmina perde a sua estrutura e o invólucro nuclear
reorganiza-se em vesículas que se voltam a associar no
fim da mitose. Esta é uma visão simplista do processo
de desaparecimento do invólucro nuclear durante a
mitose. Pesquisas recentes mostram que este acontece
por retração do retículo endoplasmático que, no fim da
mitose, volta a envolver o núcleo.
 Os microtúbulos formam-se por associação das
tubulinas (α e β). Estas têm tendência para a
polimeração e despolimeração, como as actinas,
tendo, também um terminal positivo e um terminal
negativo. Existem, portanto, proteínas que se ligam
aos microtúbulos paras os tornar estáveis, as MAT;
 Os microtúbulos formam-se à volta dos
centrossomas (nas células vegetais, devido à
inexistência destes, formam-se à volta do núcleo).
Ocorre por ligação do terminal negativo dos
microtúbulos aos centrossomas, sendo que
crescem em direção à periferia da célula, por
adição de tubulina no terminal positivo. É a 𝛾-
tubulina dos centrossomas que promove esta
polimerização;
 Os centrossomas contêm um par de centríolos
orientados perpendicularmente um em relação ao
outro. Estes são formados por 9 tripletos de
microtúbulos. A 𝛿-tubulina faz parte destes tripletos
pelo que também desempenha um papel
importante na formação dos microtúbulos, já que
na ausência de centríolos o material dos
centrossomas dispersa-se e há uma diminuição da
formação de microtúbulos.
 Proteínas motoras – dineinas e cinesinas –
interagem com os microtúbulos. Estas deslocam-se
ao longo dos microtúbulos:
o Cinesinas deslocam-se no sentido do
terminal positivo;
o Dineinas deslocam-se no sentido do
terminal negativo;
 Estas deslocações ocorrem por alterações de
conformação da proteína em que esta se vai
ligando e desligando dos microtúbulos e assim
avançando ao longo destes. Estas alterações de
conformação que permitem a ligação da proteína
ao microtúbulo envolvem gasto de energia;
  Estas deslocações permitem:
o O movimento dos flagelos e dos cílios;
o A ascensão dos cromossomas para os
pólos durante a mitose;
o O transporte das vesículas com
neurotransmissores nos neurónios.
 Microtúbulos do fuso mitótico – dois tipos:
o Do cinetocoro – ligam-se ao
centrómero dos cromossomas
durante a metáfase. Esta ligação é
feira pela CENP-A, uma proteína
variante da histona H3. A dineina
fixa ao cromatídeo desliza sobre
o microtúbulo do cinetocoro que
se vai desfazendo, levando à
deslocação do cromossoma para
os pólos.
o Polares – não se associam aos
cromossomas, interagindo, antes,
uns com os outros através de
dineinas (a dineina fixa num e
desliza sobre o outro fazendo
com que os microtúbulos
deslizem um sobre o outro,
afastando-se, provocando o
alargamento da célula).
 Microtúbulos astrais – mantém a estrutura
celular e ajudam à expansão celular
durante a mitose.
Mitocôndria
É constituída por:
 Invólucro nuclear, com duas membranas:
o Interna – que invagina, formando as cristas
mitocondriais; contém transportadores
para ADP, ATP, ácido pirúvico, etc; é uma
membrana bastante rígida.
o Externa – membrana simples, com
equilíbrio entre proteínas e fosfolípidos
(existem numa razão de +/- 50-50), com
canais proteicos, porinas, que permitem a
passagem de pequenas moléculas (este
facto apoia a hipótese endossimbiótica, já
que as bactérias também as têm).
 Espaço intramembranar;
 Matriz mitocondrial;
A função da mitocôndria é produzir energia.
Normalmente as mitocôndrias têm uma forma quase
globular, mas podem ser alongadas e/ou com ramificações.
As mitocôndrias possuem genoma próprio (outro facto que
apoia a hipótese endossimbiótica), tendo:
 DNA simples;
 Polimerases que promovem a transcrição do
mRNA;
 Ribossomas para a tradução do mRNA;
 Formação de proteínas essenciais ao
funcionamento próprio.
No entanto, apenas 5-10% das proteínas necessárias à
mitocôndria são produzidas por ela, o que significa que
perderam a independência em relação à célula em que
residem. Portanto, é necessário haver importação de
proteínas da célula para a mitocôndria. Estas são sintetizadas
nos ribossomas citosólicos. Todas têm sequência de 30
aminoácidos, a pré-sequência, que as identifica como
proteínas mitocôndriais. Esta é reconhecida pelas chaperonas
Hsp 70, que se ligam à proteínas para que fique linear e
transportam-na para junto da mitocôndria, para um
complexo de translocação na membrana externa desta.
Dentro da mitocôndria existem chaperoninas que irão dar a
forma correta às proteínas.
A mitocôndria contém dois tipos principais de complexos de
translocação de proteínas:
 Complexo Tom –
Translocase outer-
membrane (da
membrana externa);
 Complexo Tim –
Translocase iner-
membrane (da
membrana interna).
O complexo Tom reconhece a pré-sequência, integrando a
proteína, que é depois encaminhada para o complexo Tim.
Após passar pelo segundo complexo, a peptidase
processadora da matriz cliva a proteína, separando-a da
sequência.
Quando as proteínas pertencem a membrana interna da
mitocôndria, durante o processo de translocação no
complexo Tim, à sequências de paragem de translocação
que vão fazer com que o complexo se dissocie e a proteína
fique integrada na membrana.
Quando pertencem à membrana externa, o processo é
semelhante, ocorrendo no complexo Tom.
Quando pertencem ao espaço intramembranar têm de ser
integradas para a matriz, onde vão ser processadas e passar
pelo complexo de translocação Oxa 1 para o espaço
intramembranar.
 Existem proteínas de transferência que os transportam do As mitocôndrias estão envolvidas no processo de
retículo endoplasmático para a mitocôndria. As flipases envelhecimento, já que são responsáveis pela oxidação dos
podem colocá-las na membranar interna. constituintes celulares (ex.: a oxidação dos lípidos leva à sua
degradação).

Dá-se na membrana interna

A mitocôndria pode estar envolvida no processo de
Ciclo de Krebs – utiliza o ácido pirúvico obtido na glicólise. No
apoptose, ou seja, morte celular programada. Normalmente
fim do qual temos ácido cítrico (acetil coenzima A +
esta ocorre quando as caspases (enzimas sinalizadoras da
oxaloacetato) que vai iniciar o ciclo seguinte.
apoptose) reconhecem sinais externos que indicam que
Ácido devem iniciar a apoptose. As caspases 8 são ativadas e vão,
Ácido pirúvico Acetil coenzima A
cítrico/citrato por sua vez, ativar as caspases 3 que atuam ao nível de
(3C) (2C)
(6C) proteínas (por ex.: podem atuar ao nível das actinas,
Enzima
degradando o citoesqueleto) ou ativam enzias que vão
Muitas
degradar o DNA.
descarboxilações
(libertação de Nalguns casos, moléculas pró-apoptóticas (sinalizadoras da
Oxaloacetato/ácido oxalacético carbonos), por ação apoptose) abrem os poros da mitocôndria, o que provoca a
de NAD+, que se dissociação do citocromo c da membrana interna, indo-se
transforma em associar à caspase 9, formando um apoptossoma que ativa a
NADH
caspases 3, desencadeando as reações antes descritas.

Peroxisomas
O NADH transporta os protões de Hidrogénio para a NADH  São organitos envolvidos por
desigrogenase (complexo 1). uma membrana simples;
A proteína ubiquinona (UQ) transporta os eletrões do  Organitos heterogéneos:
complexo 1 para o citocromo bc1 (complexo 3). existem peroxissomas
extremamente eletrodensos,
A citocrom c (Cyt c) é uma proteína periférica que vai levar outros com a eletrodensidade
os eletrões do complexo 3 para o citocromo c oxidade concentrada apenas numa parte do organito,
(complexo 4). podem ser homogéneos e apresentar diferentes
formas;
O complexo 2 recebe os eletrões do FAD e trasporta-os
 Estas heterogeneidade está relacionada com a
para a ubiquinona que os passa para o complexo 3.
multifuncionalidade dos mesmos, que advém do
Sempre que os eletrões são passados de um complexo para grande número de enzimas que contêm no seu
o outro vão perdendo carga, ou seja, liberta-se energia. interior;
 A sua multifuncionalidade implica que são capazes
No fim deste processo há formação de água a partir do
de exercer diversas funções, o que não significa
oxigénio e acumulam-se protões (que provêm da perda de
que todos eles desempenhem todas estas funções:
carga dos eletrões) no espaço intramembranar.
o Oxidação de ácidos gordos – degradação
As ATPases (bombas tipo F a funcionar ao contrário) da cadeia de ácidos gordos, com formação
transportam os protões a favor do gradiente de de acetil coenzima A usada para a
concentração produzindo energia (ADP passa a ATP). produção de energia;
o Síntese de colesterol e de dolicol;
o Síntese de ácidos biliares no fígado;
Esta doença deriva de uma mutação no DNA mitocondrial, o Síntese de plasmalogénios (fosfolípidos
que resulta na produção de uma proteína do complexo 1 particulares, encontrados principalmente
defeituosa, pelo que a NAD desidrogenase não vai funcionar nas células nervosas);
corretamente, havendo um défice na produção de ATP. As o Catabolismo das purinas
células nervosas vão ser as mais afetadas por este défice e o Conversão de aminoácidos em hidratos de
um dos primeiros sintomas é a cegueira proveniente da carbono, por remoção do grupo amina –
degeneração do nervo ótico. desaminação dos aminoácidos –, sendo
que a amina pode ser usada para
 desintoxicação (em processos de
produção de urina)
o Degradação do peróxido de hidrogénio –
este é produzido pelos peroxissomas e é
tóxico para as células, pelo que os próprios
o vão degradar, evitando que se acumule;
 Formam-se por:
o Bipartição;
o No retículo endoplasmático, onde
se formam vesículas que contêm
proteínas específicas – peroxinas.
Vão depois receber outras proteínas
produzidas por ribossomas citosólicos,
formando-se o peroxissoma. As
proteínas provenientes do citosol
contêm uma sequência de
transferência peroxissomal, que as
identifica como pertencendo aos
peroxissomas, fazendo com que sejam
reconhecidas por recetores ao nível do
citosol que as vão encaminhar para o
complexo de translocação que as
reconhece e incorpora nos peroxissomas;
 Gioxisomas – são peroxissomas presentes em
sementes, responsáveis pelo ciclo glioxilato. Este é
uma via inversa ao ciclo de Krebs que resulta na
produção de glucose que vai ser usada para
germinação.
Interdependência funcional entre diferentes organitos nas
células vegetais
 A fotorrespiração tem como propósito metabolizar
um produto secundário da fotossíntese:
o No primeiro passo do ciclo de Calvin da
fotossíntese é adicionado CO2 à ribolose-1,
5-bifosfato, resultando em duas moléculas
de 3-fosfoglicerato. No entanto, por vezes,
a enzima responsável por esta adição, a
ribolose bifosfato carboxilase, em vez de
CO2 adiciona O2. Desta adição resulta uma
molécula de 3-fosfoglicerato e uma
molécula de fosfoglicolato.
o Este último vai ser convertido em glicolato,
que vai ser transferido para os
peroxissomas, onde vais ser oxidado e
transformado em glicina.
o Esta é então transferida para as
mitocôndrias, onde duas moléculas de
glicina são transformadas numa molécula
de serina, com a perda de CO2 NH3.
o Esta serina é então transferida para os
peroxissomas, onde é transformada em
glicerato.
o Por fim, este é encaminhado para os
cloroplastos, onde volta a entrar no ciclo
de Calvin.
 Pode dever-se à ausência de peroxissomas, que
leva à acumulação de substâncias tóxicas. Nestes
casos, há uma morte rápida do indivíduo;
 Pode dever-se à existência de peroxissomas
ineficientes, ou seja, quando as peroxinas não
funcionam corretamente ou quando as deficiências
genéticas afetam a importação das proteínas
peroxissomais. Nestes casos, há uma grande
acumulação de cobre e ferro que leva a um
inchaço do fígado, hepatomegalia, dismorfia
craniofacial e alterações neurológicas, para além de
icterícia e hemorragias gastrointestinais.
Plastos
 Organitos com dupla membrana.
Constituídos por:
 Membrana externa;
 Membrana interna;
 Membrana tilacóidal;
 Estroma (entre a
membrana interna e
a tilacóidal);
 Lúmen tilacóidal
Ao nível do estroma encontramos proteínas, enzimas
responsáveis pela fixação de CO2 e absorção de luz solar,
DNA e ribossomas (estes dois últimos apoiam a hipótese
endossimbiótica).
Ao nível da membrana tilacóidal encontramos muitos
glicolípidos. Esta organiza-se em tilacoides, cujo conjunto é
chamado granum.
Todos os plastos têm origem em proplastos, existentes em
células embrionérias. Estes vão-se desenvolver e ganhar
complexidade até se tornarem plastos. Podem tornar-se
plastos diferentes devido à diferenciação celular. No seu
interior contêm:
 Genoma plastidial;
 Moléculas processadoras da clorofila –
protocorofilas;
 Substâncias de reserva, como o amido.
Os proplastos desenvolvem-se em cloroplastos quando estão
expostos à luz (protoclorofila desenvolve-se em clorofila). Se
a germinação se der às escuras os proplastos desenvolvem-
se em etioplastos, onde se encontra um corpo prolamelar, a
partir do qual se estendem alguns tilacoides. Se forem
expostos à luz os etioplastos desenvolvem-se em Há uma sequência de aminoácidos que determina que uma
cloroplastos (a partir do corpo lamelar desenvolvem-se determinada proteína tem de ser levada para o lúmen
membranas tilacóidais). tilacóidal.
Os plastos dividem-se por bipartição. Ao nível da membrana tilacóidal há 3 tipos de complexos de
translocação:
 Um faz passar proteínas provenientes do
Contêm amido
citoplasma, com consumo de energia e ajuda de
depositado em
proteínas a ele associadas.
estrias à volta
 Outro funciona com
de um ponto, o
base na carga
hilo.
elétrica das
São cloroplastos que acumulam amido, que preenche proteínas, também
completamente o estroma, até se tornar num grande grão sintetizadas no
de amido. citosol.
 O último destina-se
exclusivamente a
Acumulam pigmentos corados que proteínas
não as clorofilas: cartenóides (cor sintetizadas no estroma do cloroplasto. Estas têm
alaranjada), xantofilas (cor amarela), uma sequência de aminoácido, péptido sinal, que é
licopenos (cor vermelha). reconhecida pela SRP que as encaminha, com ajuda
de chaperonas para o complexo de translocação na
membrana tilacóidal, sendo que ficam integradas
Têm amido. Não são pigmentados. nesta.
Encontram-se em células
secretoras. Estão envolvidos na
síntese de resinas e óleos Fases:
aromáticos característicos das
 Fase luminosa – a energia luminosa desencadeia as
plantas (por fazerem síntese de
reações. Ocorre síntese de ATP e de NADPH
lípidos). São visíveis à volta do
associada à formação de O2 a partir de H2O.
núcleo.
Ocorre na membrana tilacóidal.
 Fase escura – Reações independentes da luz, mas
pode ocorrer durante o dia. ATP e NADPH
Plastos que acumulam lípidos e produzidos nafase luminosa promovem a síntese de
proteínas. glucose. Ocorre no estroma.

Os cloroplastos são capazes de Para que haja absorção de energia luminosa é

produzir as suas próprias proteínas, necessária a existência de pigmentos fotossintéticos:
mas também recebem proteínas clorofilas e cartenóides
da célula. Estas têm uma sequência
de aminoácidos, péptido trânsito,
que as identifica como pertencendo aos cloroplastos e que é Absorvem energia luminosa
num comprimento de onda
reconhecida pelo complexo condutor e por chaperonas que Constituídas por: (𝜆) diferente das clorofilas
se associam à proteína para a manter linear. O complexo (estas absorvem todos os
condutor dirige-as para o complexo de translocação Toc  Anel porfitinico, que é a
parte que fica à superfície comprimentos de onda
(membrana externa), onde os recetores Toc159 e o Toc34 menos o verde, onde os
da membrana dos tilacoides.
os reconhecem. A Hsp70 associada ao complexo Toc cartenóides já absorvem,
 Cauda de fitol, que permite
conduz a importação da proteína por hidrólise de ATP. Uma que se fixe à membrana apesar de não absorverem
chaperona da família das Hsp100 associada ao complexo Tic tilacóidal. no laranja).
(membrana interna) do lado do estroma atrai a proteína para
o estroma. Depois de integrada a proteína vai ser
processada: apeptidase processadora do estroma remove o
péptido trânsito e as chaperoninas vão-lhe conferir a forma
correta. Este processo envolve consumo de energia.
Complexos antena: constituídos por cerca de 300
moléculas de clorofila, com centro de reação. Este é
As ATPases e o fotossistema I têm tendência para se
uma molécula de clorofila que recebe toda a energia
encontrar nas membranas não comprimidas (as que
luminosa absorvida pelas outras e a transfere para o
estão à periferia do granum), enquanto o fotossistema I
fotossistema.
e o citocromo bf apenas podem ser encontrados nas
membranas comprimidas (no “interior” do granum).
No fotossistema I , os eletrões saltam para níveis As proteínas
energéticos muito elevados e são transferidos para uma condutoras
cadeia transportadora de eletrões, onde descem para descolam-se
níveis energéticos cada vez mais baixos, libertando facilmente entre
energia, até chegar ao fotossistema I, onde voltam a os complexos
saltar para níveis de energia muito altos, sendo, então, devido há grande
transportados para outra cadeia. fluidez da
membrana tilacóidal (que se deve há grande quantidade
de glicolípidos que a constituí).
–
Trata-se de um conjunto de reações cíclicas onde são
utilizados o ATP e o NADPH.
1 molécula de 6
Ribolose bifosfato (5C)
Na primeira cadeia transportadora: os eletrões passam carbonos que é instável
do fotossistema I para a pastoquinina (PQ). Quando isto Rubisco (enzima que Desdobra-se
acontece há uma estimulação para que a H2O se transporta o carbono)
desdobre em O2 (devido ao défice de eletrões no 2 moléculas de 3
lúmen tilacoidal), havendo produção de protões H+ que carbonos - fosfoglicerato
passam para o estroma pela ATPase (há formação de ATP
ATP fosforiza o
ATP a partir de ADP). Entretanto os eletrões são Vão-se fosfoglicerato
ADP
transportados pela pastoquinina para o citocromo bf (Cyt reorganizar
bf) e a plastocinina (PC) transfere-os destes para o 2 moléculas de
bi-fosfoglicerato
fotossistema I.
NADPH Cada uma delas
Depois da nova absorção de energia no fotossistema I, é reduzida
NADP+
há uma nova cadeia transportadora. Nesta, os eletrões 2 moléculas de
são transferidos do fotossistema I para a ferredoxina Algumas vão formar gliceraldeído-3-fosfato
(Fd) que os passa para a NADP reductase, ocorre glucose que pode ser
redução do NAP+, existente no estroma, para NAPDH usada parar a produção de
energia ou se acumulada
sob a forma de amido
Ocorre simultaneamente com a fotofosforilação acíclica.
Nesta, os eletrões são transferidos pela ferredoxina de
novo para o citocromo bf, em vez de para a NADP
reductase, havendo um ciclo. Assim, vai-se produzindo
ATP.
Núcleo citosol. Este tipo de transporte implica gasto de
energia.
Existem mecanismos que determinam os destinos das
 Individualiza o proteínas: todas as proteínas sintetizadas no citosol e que
núcleo; são necessárias no núcleo (ex.: enzimas envolvidas na
 É a principal replicação do DNA) têm sequência de importação nuclear
diferença entre os (não terminal, ou seja, está no meio da proteínas), NLS, que
procariotas e é reconhecida pelas importinas (proteínas citosólicas) que as
eucariotas (nos fazem passar pelo complexo de poro nuclear.
procariotas não
existe); Todas as proteínas produzidas no núcleo e que são
 Tem duas necessárias noutra parte da célula têm uma sequência de
membranas, o que exportação nuclear, NES, que é reconhecida pelas
dificulta a troca de substâncias entre o interior e o exportinas.
exterior do núcleo. Isto pode constituir uma Qualquer proteína com sequência NLS, depois importada no
vantagem, pois a entrada de substâncias é seletiva; núcleo, vai ser separada da importina pela RanGTP, ficando
 Tem complexos de poros nucleares que permitem esta ligada à importina. Vai, então, passar pelo exterior do
a passagem de substâncias; núcleo onde a RanGap promove a desfosforização da
 Tem continuidade com o retículo endoplasmático; RanGTP, que passa a RanGDP, libertando a importina, que
 Do lado de dentro do invólucro nuclear encontra-se pode agora ligar-se a uma nova proteína. A RanGDP volta
a lâmina nuclear, constituída por proteínas para o núcleo e é fosforizada pela RanGEF, voltando a ser
filamentosas – lâminas. Estas conferem suporte ao RanGTP, voltanto a ficar funcional.
invólucro, associando-se umas às outras, formando
uma rede. Associam-se a proteínas no invólucro e à
cromatina, permitindo que se distribua de uma
 Eucromatina – pouco eletrodensa, pouco
forma organizada pelo núcleo. Na mitose é pela
condensada, pelo que está disponível para
fosforização e, portanto, dissociação das laminas
transcrição do DNA. É onde estão codificadas todas
que o invólucro nuclear perde o seu suporte e se
as proteínas essenciais ao funcionamento das
desagrega.
células.
 Heterocromatina – é mais eletrodensa e mais
condensada, sendo visível ao microscópio eletrónico
Constituídos por: com uma zona mais escura, não estando disponível
 Estruturas para a transcrição de DNA. É, então, constituída
filamentosas do pelos genes silenciados. Existem dois tipos de
lado do heterocromatina:
citoplasma; o Constitutiva – tem função estrutural;
 Poro, em si; o Facultativa – numas células existe como
 Cesto nuclear, heterocromatina (tendo apenas função de
do lado do suporte) e noutras existe com
núcleo, que faz eucromatina. É o que causa a
o controlo final diferenciação celular – numas células
dos compostos que passam ou não; certos genes são transcritos (eucromatina)
e noutras não (heterocromatinas).
São constituídos por mais de 50 proteínas diferentes –
nucleoproteínas. A cromatina é formada por DNA associado a histonas e
protaminas. Chama-se nucleossoma ao conjunto de 8
histonas em torno do qual o DNA se enrola (dá duas voltas
Pode ser: ao conjunto). Quando se lhe junta a histona 1, fora do
conjunto, a “fechá-lo”,
 Passivo – pequenas moléculas hidrofílicas passam passa a denominar-se
com facilidade através do complexo; cromatossoma. É pelo
 Ativo – quando as moléculas não passam com supra enrolamento
facilidade. Ex.: grandes moléculas como as dos nucleossomas que
subunidades ribossomais que são construídas no se formam os
interior do núcleo e têm de ser transferidas para o cromossomas.
Envolve inúmeras  Contém o rDNA (codifica o rRNA);
proteínas:  Organizadores nucleolares – regiões de um
cromossoma que se associam com o rDNA dos
 Helicase –
nucléolos.
separa a
cadeia dupla; No nucléolo distinguem-se 3 regiões:
 Polimerase I I
 Componente granular – contém subunidades
– sintetiza as
ribossomais em diferentes estádios de formação;
novas
 Centros fibrilares – contém o rDNA;
cadeias. Uma
 Componentes fibrilhar densa – contém o pré-rRNA
destas está no sentido 5’----3’ (denomina-se cadeia
e proteínas associadas.
avançada), na qual a polimerase funciona
normalmente. A outra está no sentido 3’----5’
(denomina-se cadeia atrasada). Como a polimerase
não funciona neste sentido é necessário o DNA Os genes que contém as proteínas ribossomais são
formar “lups” para que a polimerase consiga transcritos fora do nucléolo, dando origem a mRNA que é
sintetizar essa cadeia no sentido 5’----3’, mas fá-lo-á traduzido no citoplasma. As proteínas são depois
aos bocados; transportadas para o nucléolo, onde se associam a 18SrRNA
 Primase – sintetiza um fragmento de RNA que (produzido no nucléolo a partir do rDNA) formando partículas
funciona como primer na cadeia que a polimerase I pré-ribossomais. Esta associação ocorre quando o rRNA ainda
vai usar para começar a síntese de DNA (a é pré-rRNA, sendo que mais proteínas e mais moléculas de
polimerase I pode fazer a síntese em qualquer rRNA se lhe podem associar durante o processo de
sentido). Estes primers são depois removidos sendo clivagem.
que outra polimerase preenche os espaços No caso da grande subunidade, associam-se moléculas de
deixados por eles; 5SrRNA, 5.85SrRNA e 28SrRNA.
 Ligase – liga os fragmentos.
No caso da pequena subunidade, só é necessário 18SrRNA.
As subunidades são transferidas para o citoplasma, onde se
Contêm: unem.
 Centrómero –
zona de
constrição do
DNA que une
os dois
cromatídeos;
 Telómeros –
relacionados com o
envelhecimento. São
zonas terminais dos
cromossomas que têm
uma estrutura que
impede a ligação de bases no cromossoma, mas
quando se dá a replicação do DNA, uma parte
deles não será transcrita. Há, portanto, um
encurtamento dos cromossomas sempre que o
DNA é replicado e é isto que causa o
envelhevimento
Telomerases – replica DNA a partir de RNA (efetua a
transcriptase reversa). Ao ligar-se aos telómeros pode Adaptação da “Santa Sebenta” feita pela Beatriz Ribeiro
retardar o envelhecimento, mas só existem nas células
estaminais (daí que estas atualmente sejam tão estudadas)