Biologia Celular RAFA

Biologia Celular
Rafael Pires António

2019/2020
Curso de Biologia
Faculdade de Ciências da Universidade de Lisboa
Curso de Biologia
CONCEITO DE CÉLULA
CAPÍTULO 1
1|Págin a
Curso de Biologia
Conceito de Célula
A célula é a unidade estrutural e funcional de todos os organismos. Estas podem existir isoladamente
como seres unicelulares ou em conjunto com outras, formando seres multicelulares.
Para o estudo da célula é necessária a utilização de instrumentos que a tornem visível para nós humanos,
tal como o microscópio (este que pode ser de vários tipos).
Desenvolvimento da teoria celular:
• Robert Hooke (1665) – primeira observação de “cella” (células) em tecidos vegetais (cortiça)
• Robert Brown (1831) – observação do núcleo
• Matias Schleiden (1838) – tecidos vegetais são constituídos por células
• Theodor Schwann (1839) – estende a observação anterior a tecidos animais
• Rudolf Virchow (1858) – todas as células têm origem em células pré-existentes, por divisão – omnis
cellula e cellula
Teoria Celular
• Todos os organismos são constituídos por uma ou mais células
• A célula é a unidade estrutural da vida
• As células apenas surgem por divisão de células pré-existentes
As células, apesar de apresentarem características que as distinguem umas das outras (por exemplo uma
animal de uma vegetal) também apresentam traços comuns:
• Membrana citoplasmática – membrana constituída por lípidos e proteínas que delimita célula
• Citoplasma – conteúdo celular, delimitado pela membrana celular, excluindo o núcleo
• Divisão celular – capacidade de se reproduzirem
A vida, em toda a sua complexidade, é a propriedade mais básica das células. Enquanto que os
componentes de uma célula, isolados, acabam por se degradar, as células na sua integra podem ser removidas
de um organismo e sobreviver, mantendo a sua capacidade de crescer e reproduzir.
Características principais da célula:
• São altamente complexas e organizadas

• Possuem um programa genético e meios para o usar
• São capazes de se multiplicar
• Adquirem e utilizam energia
• Possuem uma grande variedade de reações químicas
• Manifestam atividade mecânica
• Respondem a estímulos
• São capazes de autorregulação
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BIOMOLÉCULAS
CAPÍTULO 2
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Química das células

ÁGUA
A água é a molécula mais abundante das células
constituindo 70% ou mais da sua massa total. Para além
disso esta molécula é morfológica (possui uma geometria
angular) e eletricamente (é um dipolo - positiva no lado
dos hidrogénios e negativa no lado do oxigénio)
assimétrica.
Por ser uma molécula dipolar, e por isso ser capaz de efetuar ligações com compostos iónicos, a água é
considerada um excelente solvente. Por exemplo, quando se adiciona NaCl na água, este dissolve-se e separa-
se em Na+ e Cl- pois o catião sódio é atraído pelo polo negativo da água e o anião cloro é atraído pelo polo
positivo da água. No entanto, moléculas apolares como o octano, não se dissolvem na água.
Por norma as moléculas não são unicamente polares ou apolares, contendo por isso na sua constituição
grupos polares (possuem afinidade para com a água) e grupos apolares (não possuem afinidade para com a
água).
GRUPOS POLARES
CARBOXILA HIDROXILA ALDEÍDO SULFATO FOSFATO
Moléculas com alto teor de grupos polares são solúveis em água e por isso são chamadas de hidrofílicas.
Neste grupo incluem-se moléculas como a maioria dos hidratos de carbono, os ácidos nucleicos e muitas
proteínas. Por outro lado, existem outras moléculas que contém poucos destes grupos ou não os apresentam de
todo. Desse modo estas moléculas não se dissolvem em água podendo ser chamadas de hidrofóbicas. Neste
grupo estão incluídas moléculas como os lípidos, a parafina e os óleos.
Algumas macromoléculas são anfipáticas, ou seja, moléculas que apresentam uma região hidrofílica e
uma outra região hidrofóbica. Estão presentes em todas as membranas celulares.
Iões Inorgânicos
O conjunto de todos os iões inorgânicos presentes nas células constitui cerca de 1% da sua massa total. De
uma forma resumida estes iões participam no metabolismo celular e auxiliam no correto funcionamento da
célula.
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Moléculas Orgânicas
Hidratos de carbono
Os hidratos de carbono constituem a principal fonte de energia das células (obtida através da sua quebra)
e são necessários para a formação de outras novas (participam na estrutura). Existem 3 grupos de hidratos de
carbono:
Monossacarídeos
Os monossacarídeos são os monómeros dos carboidratos sendo que a sua formula básica é (CH2O)n. A
glucose (n=6 – C6H12O6) é a principal fonte de energia da célula.
Estes açucares simples apresentam 3 a 7 carbonos na sua constituição sendo que os mais comuns são
aqueles que apresentam 3 e 5. Os açucares que apresentam 5 ou mais carbonos na sua constituição apresentam
uma estrutura anelar que pode ser do tipo α ou β, dependendo da configuração do Carbono 1.
Monossacáridos importantes
Glicose Desoxirribose
Galactose (C6H12O6) Frutose (C6H12O6) Ribose (C5H10O5)
(C6H12O6) (C5H10O4)
Função estrutural (do Função estrutural (do

Função energética Função energética Função energética
RNA) DNA)
Oligossacáridos
Os monossacáridos podem estabelecer ligações uns com os outros chamadas de ligações glicosídicas.
Dois monómeros de hidratos de carbono ligam-se passando por uma reação de desidratação/condensação em
que é libertada uma molécula de H2O.
Os oligossacáridos são constituídos por 2 a 10 monómeros sendo nomeados por dissacáridos,

trissacáridos, tetrassacáridos, etc.
Oligossacáridos importantes
Sacarose Maltose Lactose
Glicose + Frutose Glicose + Glicose Glicose + Galactose
Função energética Função energética Função energética
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Polissacáridos
Os polissacáridos correspondem a hidratos de carbono complexos formados por cadeias lineares ou
ramificadas de muitos monómeros, por vezes centenas ou milhares.
Polissacáridos importantes
Celulose Amido Glicogénio
Composto mais abundante na Constituído por moléculas de Constituído por moléculas de
Terra e constituído por glicose α glicose α
moléculas de glicose β
Funções estruturais (parede Funções energéticas (nas células Funções energéticas (nas células
celular das células vegetais) vegetais) animais)
Nos polissacáridos a glicose α é usada no amido e no glicogénio de forma a que estas moléculas sejam
mais facilmente quebradas de modo a obter a energia necessário no momento. Em polissacáridos como a
celulose a glicose β é usada pois as cadeias são organizadas lateralmente formando fibras que proporcionam
resistência mecânica.
Tanto os oligossacáridos bem como os polissacáridos podem servir como moléculas sinalizadoras.
Lípidos
Os lípidos são moléculas muito heterogéneas que se distinguem de outras macromoléculas pelo simples
facto de serem insolúveis em água e solúveis em solventes orgânicos como o éter, o clorofórmio e o benzeno.
Os lípidos, de forma geral, desempenham 3 funções relevantes na célula:
➢ São moléculas altamente energéticas constituindo uma reserva de energia

➢ São o principal componente das membranas plasmáticas
➢ Participam na sinalização celular como:
o Hormonas esteróides (estrogénio e testosterona)
o Moléculas mensageiras (transmitem os sinais recebidos por recetores membranares para certos
locais no interior da célula)
Ácidos Gordos
Os ácidos gordos consistem em longas cadeias de hidrocarbonetos com um grupo carboxil (COO-)
numa das pontas. Os ácidos gordos podem ser:
➢ Saturados, quando, na sua cadeia só existem ligações simples

(ácido palmítico e ácido estearático)
➢ Insaturados quando, na sua cadeia existem 1 ou mais ligações
duplas (ácido oleico); quantas mais ligações duplas existirem mais
fluido será o lípido
As cadeias hidrocarbonadas dos ácidos gordos apresentam ligações

C-H não polares o que origina a sua incapacidade de interagir com as
moléculas de água.
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Triglicéridos
Os ácidos gordos são armazenados na forma de triglicéridos. Estas moléculas são constituídas por 3
ácidos gordos ligados a uma molécula de glicerol.
Fosfolípidos
Os fosfolípidos são os componentes principais da
membrana celular. Estas moléculas consistem em 2 ácidos gordos
ligados a uma cabeça polar (hidrofílica).
A extremidade hidrofílica dos fosfolípidos consiste numa

molécula de glicerol, uma molécula de ácido fosfórico e um
composto azotado que pode ser uma colina, serina ou etanolamina.
O fosfolípido esfingomielina, cujo composto azotado é a

serina, é o único presente nas membranas celulares que não possui
uma molécula de glicerol.
A existência de uma extremidade hidrofílica e outra

hidrofóbica nos fosfolípidos tornam-nos moléculas anfipáticas.
Ácidos nucleicos
Os ácidos nucleicos, DNA e RNA, são as principais moléculas transportadoras de informação. O DNA,
ácido desoxirribonucleico, está localizado no núcleo, em células eucariotas, e no citoplasma, em células
procariotas. O RNA, ácido ribonucleico, apresenta uma larga variedade sendo por isso capaz de desempenhar
inúmeras funções na célula.
Os RNA mais relevantes nas células eucariotas são:
➢ mRNA (RNA mensageiro) – transporta a informação presente no DNA até aos ribossomas de forma a
poder produzir uma proteína
➢ rRNA (RNA ribossomal) – fazem parte da estrutura do ribossoma participando dessa forma na síntese
proteica
➢ tRNA (RNA de transferência) – transportam aminoácidos até ao ribossoma de forma a construir uma
nova proteína participando por isso na síntese proteica
Para além destes 3 tipos de RNA existem muitos outros que na sua maioria estão envolvidos no
processamento e transporte de RNAs e proteínas. Este tipo de acido nucleico também é capaz de servir de
catalisador de algumas reações químicas, especialmente as de processamento do RNA e síntese proteica.
Os polímeros do DNA e do RNA consistem em bases de:
➢ Purinas:
o Adenina
o Guanina
➢ Pirimidinas:
o Citosina
o Timina
o Uracilo
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Estas bases, por norma estão associadas a açucares fosforilados. A diferença entre o DNA e o RNA na
sua sequência de bases é entre o uracilo e a timina. Enquanto que no DNA existe timina, no RNA a timina é
substituída pelo uracilo.
Ao conjunto formado por uma base azotada com um açúcar dá-se o nome de nucleósido. Quando se
acrescenta um grupo fosfato ao nucleótido, esta molécula passa a ser chamada de nucleótido.
A polimerização de ácidos nucleicos envolve a formação de ligações fosfodiéster entre o grupo fosfato
5´ de um nucleótido (abaixo) com o grupo hidroxilo 3´ do outro nucleótido (acima). Os ácidos nucleicos
possuem uma orientação: 5´no seu topo (grupo fosfato) e 3´ na sua extremidade inferior (grupo hidroxilo).
Quanto ao seu número os nucleótidos podem ser classificados como:
➢ Oligonucleotidos – são constituídos por apenas alguns nucleótidos

➢ Polinucleotidos – constituem as cadeias do RNA e DNA; são sintetizados no sentido 5´ - 3´
ESTRUTURA DO DNA
O DNA é uma molécula

constituída por duas cadeias
polinucleotídicas enroladas em espiral.
Ambas as fitas apresentam sentidos
opostos uma em relação à outra. As bases
azotadas encontram-se no lado interno da
molécula de DNA e comunicam com as
bases azotadas correspondentes da fita
oposta por via de ligações de pontes de
hidrogénio. As adeninas ligam-se às
timinas por 2 pontes de hidrogénio e as
guaninas ligam-se às citosinas por 3 pontes
de hidrogénio.
Apesar do papel mais importante dos nucleótidos ser armazenar informação, estas moléculas
apresentam ainda outras funções igualmente importantes. Um exemplo é o ATP (adenosina trifosfato) que é a
forma de energia mais importante nas células.
À estrutura formada pelo conjunto de nucleoproteinas (como as histonas) e de DNA dá-se o nome de
cromatina.
Proteínas
As proteínas são moléculas constituídas por aminoácidos organizados linearmente e unidos por ligações
peptídicas (entre o grupo carboxilo de um aminoácido e o grupo amina de outro). A sequência de aminoácidos
é determinada pelo código genético que a gerou.
Este grupo de macromoléculas está envolvida numa série de funções como por exemplo:
➢ Estrutural
➢ Enzimática
➢ Hormonal
➢ Reserva alimentar
➢ Motora
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➢ Transporte - Hemoglobina
➢ Defesa – anticorpos
Cada aminoácido é constituído por um átomo de carbono (carbono alfa) ligado a um grupo carboxilo
(COO-), um grupo amina (NH3+), um átomo de hidrogénio e uma cadeia lateral variável. De acordo com a
cadeia lateral os aminoácidos podem ser classificados como:
➢ Não polares – glicina; alanina

➢ Polares – serina; tirosina
➢ Básicos – arginina; histidina
➢ Ácidos – ácido aspártico
Os polipéptidos são cadeias lineares de aminoácidos (centenas ou milhares) que possuem uma
extremidade N terminal e uma extremidade C terminal.
As proteínas apresentam 4 níveis de estruturação:
➢ Estrutura primária – sequência de aminoácidos da cadeia polipeptídica
➢ Estrutura secundária – arranjos localizados na cadeia polipeptídica que podem ser do tipo:
o Hélice α: região enrolada devido às pontes de hidrogénio formadas entre os grupos CO e NH
de aminoácidos separados por 4 resíduos de aminoácidos
o Folha β pragueada: formam-se pontes de hidrogénios entre aminoácidos de cadeias
polipeptídicas laterais
➢ Estrutura terciária – resulta do enovelamento da cadeia polipeptídica; forma estruturas globulares –

domínios; é determinada pela localização dos aminoácidos hidrofóbicos (no centro da proteína) e dos
aminoácidos hidrofílicos (na periferia da proteína)
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➢ Estrutura quaternária – resultado das interações entre cadeias polipeptídicas diferentes
Apesar de existirem apenas 20 aminoácidos diferentes, a quantidade de proteínas existentes é

imensamente grande. Esta variedade deve-se às combinações especificas dos aminoácidos que ao interagirem
uns com os outros alteram o estado conformacional final das proteínas. E será a forma da molécula que de certo
modo contribui para a funcionalidade da proteína.
RNA E SÍNTESE PROTEI CA
Todas as proteínas são produzidas através das informações contidas no genoma das células respetivas.
Sendo assim a síntese proteica envolve as seguintes fases:
1. Transcrição: Uma região do

DNA é lida por um complexo
multiproteico, RNA polimerase 2,
e deste será produzida uma
molécula de pré-mRNA
2. Processamento: O pré-
mRNA passa por um processo
chamado de spliceossoma que
envolve a remoção de intrões e a
união dos exões; também são
adicionadas proteínas a esta
molécula durante este processo
3. Migração: O mRNA maduro
é transportado para o citoplasma com o auxílio de determinadas proteínas
4. Tradução: A extremidade 3´ mRNA é introduzida num ribossoma onde cada três nucleótidos (codões)
são reconhecidos por um anti codão transportado por tRNAs e deste reconhecimento é adicionado um
aminoácido; o processo de tradução pode ser dividido em três momentos: 1. Iniciação (codão start –
AUG) 2. Alongamento 3. Finalização (codão stop – UAG, UAA, UGA)
Os ribossomas são constituídos essencialmente por moléculas de rRNA. Este conjunto de moléculas é
produzida no nucléolo à exceção do rRNA 5S.
Deste processo resultam proteínas que podem adquirir uma estrutural tridimensional especifica de duas
maneiras:
➢ Naturalmente, a própria cadeia polipeptídica adquire uma conformação devido às interações na

sequência dos seus aminoácidos
➢ Através de chaperonas, estruturas que moldam as proteínas
Em células onde uma proteína especifica seja muito precisa, a sua síntese altera-se na fase da tradução
onde a mesma molécula de mRNA está a ser traduzida por diversos ribossomas consecutivos.
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ORIGEM E EVOLUÇÃO
CELULAR
CAPÍTULO 3
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Eucariotas e Procariotas
As células, consoante a existência de núcleo, podem ser divididas em dois grupos:
➢ Eucariotas
➢ Procariotas
Diferenças Procariotas/Eucariotas
➢ Núcleo – Ausente (nucleoide)/Presente (invólucro
nuclear)
➢ Dimensões celulares - ≈ 1 µm/10-100 µm
➢ Organização celular – Unicelulares/Pluricelulares ou
unicelulares
➢ Citoesqueleto – Ausente (quase sempre)/Presente
➢ Organitos citoplasmático – Ausente (dependendo do conceito de organito)/Presente
o Nos procariotas podem existir: 1. Magnetossomas (bactérias) 2. Tilacoides (em cianobactérias)
3. Clorossomas (na Chlorobium tepidum)
➢ DNA (em pares de bases) – 1*106 – 5*106/1,5*107 – 5*109
➢ Cromossomas – simples e circulares/múltiplos e lineares
Apesar das diferenças notórias entres estes dois grandes grupos de células, existem também
semelhanças entre procariotas e eucariotas:
➢ Estrutura das membranas celulares

➢ Informação genética contida em moléculas de DNA
➢ Mecanismos de transcrição
➢ Vias metabólicas (glicólise)
➢ Sistema de armazenamento de energia química (ATP)
➢ Fotossíntese (cianobactérias e plantas)
➢ Mecanismo de síntese e inserção de proteínas membranares
A existência de semelhanças entre eucariotas e procariotas mostra que ambos os grupos evoluíram de
um ancestral comum. Especula-se que esse ancestral comum tenha aparecido por volta de 750 milhões de anos
apos a formação da terra (há 3,8 biliões de anos). No entanto não se sabe ao certo como surgiu.
Em 1950, Stanley Miller recriou um ambiente semelhante ao da Terra primitiva (atmosfera composta
essencialmente por CO2 e N2) e verificou que através da luz solar e descargas elétricas (trovoadas) formavam-
se espontaneamente moléculas orgânicas. Mais especificamente estas formas de energia em conjunto com uma
mistura de H2, CH4 e NH3 e na presença de água líquida levava à formação de uma quantidade relativa de
moléculas orgânicas, incluindo aminoácidos. Estas moléculas orgânicas facilmente juntavam-se formando desse
modo as macromoléculas que hoje conhecemos.
Em 1958, Sidney Fox conduziu uma experiência que tinha como objetivo simular a criação de
macromoléculas a partir de matéria prima existente na terra primitiva. As estruturas observadas na experiência
foram chamadas de protanóides, visto que se assemelhavam a proteínas.
A partir dos dados retirados da sua própria experiência, Sidney Fox atreveu-se a ir mais longe – tentar
criar uma célula. Deste modo Sidney realizou mais uma experiência que lhe permitiu afirmar perante a
comunidade científica que as células derivaram de estruturas conhecidas por microesferas/proto-células.
Aquecendo soluções de aminoácidos (apenas aqueles obtidos através das experiências de Miller e Sidney) foi
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possível observar ao microscópio, gotas microscópicas envolvidas por membranas de moléculas orgânicas
(como por exemplo protanóides). Estas microesferas apresentavam propriedades semelhantes às das células que
hoje conhecemos:
➢ Formato esférico
➢ Divisão celular (fissão binária)
➢ Formação de junções com outras microesferas
➢ Formação de uma dupla membrana
Para além das microesferas também existem os coacervados que constituem gotas orgânicas formadas
por diferentes tipos de moléculas orgânicas. Estas estrutura podem estar envolvidas por uma membrana lipídica
através da qual se pode realizar difusão seletiva.
Supõem-se que a primeira célula tenha aparecido através do envolvimento de uma molécula de RNA
autorreplicativa por uma bicamada fosfolipídica. Devido ao seu comportamento anfipático, os fosfolípidos
organizam-se espontaneamente formando bicamadas que constituem barreiras estáveis entre o meio extracelular
e o meio intracelular.
Evolução Metabólica
Inicialmente as primeiras células obtinham os alimentos e a energia diretamente do meio circundante.
No entanto esta estratégia não era eficiente a longo prazo pois os recursos eram limitados.
Para o normal funcionamento da célula, era necessário a existência de um mecanismo capaz de produzir
ATP. Tais mecanismos surgiram então e apresentaram 3 fases de desenvolvimento:
1. Glicólise – Sendo que a atmosfera primitiva

não continha oxigénio, a obtenção de ATP
resultava da quebra de moléculas orgânicas.
O mecanismo predominante era a glicólise
que consistia na quebra de 1 molécula de
glicose em 2 moléculas de acido pirúvico
com libertação de 2 moléculas de ATP.
Sendo que todas as células conhecidas hoje
em dia apresentam este mecanismo supõem-
se que tenha sido o ou um dos primeiros
mecanismos produtores de energia
2. Fotossíntese – através do aparecimento da fotossíntese
as células deixaram de depender tanto dos recursos limitados
presentes no meio ambiente. Através do uso da luz solar e
moléculas de CO2 e H2O a célula era capaz de produzir
moléculas de glicose e O2. Devido a este mecanismo a
atmosfera tornou-se abundante em oxigénio
3. Metabolismo Oxidativo – como o oxigénio começou
a ser uma substância abundante as células passaram a realizar
reações oxidativas de modo a obterem energia. A quebra
oxidativa de uma molécula de glicose em CO 2 e H2O
libertava 36 a 38 moléculas de ATP.
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Origem dos Eucariotas

Um dos passos mais
importantes na evolução das
células procariotas para
eucariotas foi o
desenvolvimento de organelos
envolvidos por membranas.
Esta característica foi benéfica
visto que dadas as dimensões
das células eucariotas, a
compartimentação
possibilitava uma maior
eficiência funcional.
O aparecimento de
organitos envolvidos por
membranas pode ser explicado pela teoria endossimbionte: as células eucarióticas evoluíram a partir da
associação simbiótica de procariotas; as mitocôndrias evoluíram de bactérias aeróbias que viviam em células
hospedeiras e os cloroplastos evoluíram de cianobactérias endossimbiontes.
Teoria endossimbionte
Dados a favor Dados contra

➢ Tanto as mitocôndrias como os ➢ As mitocôndrias e os cloroplastos
cloroplastos formam-se a partir de dependem de certas proteínas
outros pré-existentes presentes na célula para sobreviverem
➢ As mitocôndrias e os cloroplastos
possuem um genoma próprio que se
assemelha a um genoma procariótico
➢ As mitocôndrias e os cloroplastos
apresentam um sistema individual de
síntese proteica também semelhante
ao dos procariotas
➢ Antibióticos que bloqueiam a síntese
proteica de bactérias também
bloqueiam a síntese proteica das
mitocôndrias e dos cloroplastos
(antibiótico rifampicina que bloqueia
a RNA polimerase)
Para além da teoria endossimbionte também existem outras teorias que tentam explicar a formação de
organelos envolvidos por membranas nas células eucarióticas. Uma delas é a teoria autogénica que explica a
formação de organelos através de invaginações da membrana celular. No entanto esta teoria apesar de explicar
a continuidade física e semelhança estrutural entre as membranas celulares internas e externas não esclarece a
especialização das membranas invaginadas nem a razão de as mitocôndrias e os cloroplastos apresentarem
genoma próprio.
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Procariotas
Os procariotas podem ser divididos em dois grupos:
➢ Archea – englobam as bactérias capazes de sobreviver em ambientes onde as condições são extremas;
consoante o ambiente que habitam podem classificar-se em:
o Metanogénicas
o Halófitas
o Termoacidófilas
➢ Eubactérias – englobam os procariontes mais comuns de hoje em dia e habitam uma larga variedade
de ambientes (terra, água e interior de outros organismos); este grupo pode dividir-se em:
o Micoplasmas
o Fotossintéticas/Saprófitas (procariontes sem clorofila que se alimentam de tecidos mortos ou
em decomposição)/Parasitas (procariontes que habitam um hospedeiro e aproveitam-se dele
para obter nutrientes)
o Cianobactérias
Organização estrutural
Os procariontes são imensamente menos evoluídos do que os eucariotas apresentando por isso uma
complexidade menor na sua estrutura. Sendo assim, as células procariotas apresentam as seguintes estruturas:
➢ Cápsula – presente em algumas bactérias;

protege-a da digestão por outros organismos;
auxilia na aderência a superfícies e face a
nutrientes; constituída essencialmente por
polissacáridos que absorvem água formando uma
camada mucilaginosa; a sua face externa
apresenta uma camada S semicristalina
constituída por proteína e glicoproteínas
➢ Parede celular – constitui outra barreira
adicional protetora; responsável por dar forma à
célula
➢ Citoplasma – substância gelatinosa composta
essencialmente por água e por algumas enzimas,
sais, organelos e outras moléculas orgânicas
➢ Membrana plasmática – responsável por conter
todo o conteúdo celular; regula a entrada e saída
de substâncias na célula; os sistemas de obtenção de energia nos procariotas estão localizados nesta
estrutura
➢ Pili (Pilus singular) – estruturas semelhantes a fios de cabelo que estão presentes na superfície exterior
da célula; responsáveis pela aderência e reconhecimento celulares; na conjugação funcionam como
dadoras de genoma;
➢ Fimbrias – estruturas semelhantes às pili, apesar de mais curtas; responsável pela aderência e
reconhecimento celular
➢ Flagelo – estruturas de filamentos proteicos relacionadas com a locomoção da célula; pode ser divido
em 3 partes: 1. Filamento (polímero tubular de flagelina) 2. Gancho (polímero peptídico) 3. Corpo
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basal (constituída por anéis inseridos na membrana plasmática e na parede celular); apresenta um
movimento rotativo helicoidal gerado pelas interações entre anéis do corpo basal
➢ Ribossomas – organelos responsáveis pela síntese proteica
➢ Plasmídeos – estruturas circulares de DNA portadoras de genes
➢ Região do nucleoide – zona do citoplasma onde se encontra uma única molécula de DNA bacteriano
De acordo com a estrutura e composição da parede celular, as bactérias podem ser dividias em 2 grupos,
distinguíveis ao microscópio através do resultado da aplicação da coloração Gram. Esses grupos são:
➢ Gram positiva – têm uma

parede celular espessa
constituída essencialmente
por peptidoglicanos; parede
celular contêm ácido teicóico
que se estende desde a
membrana plasmática e
atravessa a camada de
peptidoglicanos; os ácidos
teicóicos ajudam na
manutenção da forma da
célula e participam na divisão
celular; estes ácidos são responsáveis por infetar outras células; coram de roxo pois a coloração fica
quase toda retida na camada de peptidoglicanos
➢ Gram negativa – têm duas membranas, uma interna (membrana plasmática) e outra externa
(constituída essencialmente por lipopolissacáridos); entre as duas membranas encontra-se uma fina
camada de peptidoglicanos; neste grupo de bactérias a parede celular é constituída pelo conjunto
formado pela camada de peptidoglicanos e pela O que são peptidoglicanos?
membrana externa; o espaço entre a membrana Os peptidoglicanos são macromoléculas
plasmática e a fina camada de peptidoglicanos é constituídas por glícidos e aminoácidos. Estes
chamado de espaço periplasmático; a camada dois tipos de moléculas formam moléculas de
externa apresenta na sua constituição LPS, N-acetilglucosamina (NAG) e ácido N-
acetilmurâmico (NAM).
lipopolissacáridos, que são complexos
Estas duas moléculas interligam-se através de
glicolipídos que protegem a bactérias de péptidos fornecendo a estas camadas força e
substâncias nocivas; o LPS é uma endotoxina que rigidez. Os peptidoglicanos são responsáveis
causa inflamação e choques sépticos nos por proteger e dar forma às bactérias.
humanos; os LPS são constituídos por: 1. Lípido A (responsável por fazer a aderência do LPS à
membrana externa), 2. Polissacárido central (liga o Lípido A ao Antigénio O) e 3. Antigénio O (difere
de bactéria para bactéria e ao ser corado é possível identificar a estirpe); coram de rosa/vermelho pois
a coloração fica pouco retida devido à camada de peptidoglicanos ser fina
Apesar de as bactérias apresentarem esta divisão, a mesma estirpe pode apresentar-se tanto na forma
negativa como na forma positiva.
Eucariotas
Todos os organismos eucariotas estão incluídos no domínio Eukarya que inclui todas as plantas,
animais, protistas e fungos. Dependendo da complexidade do organismo os eucariotas podem reproduzir-se
sexual ou assexuadamente.
16 | P á g i n a
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Como já foi dito anteriormente as células

eucariotas são células muito mais complexas do que as
procariotas. À semelhança dos procariotas este grupo
de células também apresenta, membranas plasmáticas,
citoplasma, ribossomas e DNA. No entanto nas células
eucariotas podemos encontrar uma larga variedade de
organelos e estruturas celulares:
➢ Citoesqueleto (dá estrutura à célula)

➢ Núcleo (armazena o material genético)
➢ Nucléolo (produz as moléculas que formarão
os ribossomas)
➢ Reticulo endoplasmático rugoso – RER
(envolvido na síntese proteica)
➢ Reticulo endoplasmático liso – REL (síntese de lípidos)
➢ Complexo de Golgi (secreção de proteínas)
➢ Mitocôndria (produção de energia)
➢ Lisossomas (proteínas digestivas necessárias à digestão celular)
➢ Peroxissomas (eliminam as substâncias toxicas às células)
➢ Vacúolos (armazenamento de água)
➢ Cloroplastos (fotossíntese)
➢ Centríolos (divisão celular)
Os seres eucariotas unicelulares podem agrupar-se formando colonias que no sentido evolutivo pode
indicar o estado de transição entre os seres unicelulares e os multicelulares. A especialização celular nesta
colonias possibilitou o aparecimento de organismos multicelulares.
A grande maioria dos organismos eucariotas é multicelular e apresenta grupos de células especializados
que apresentam funções especificas. Esta especialização ocorre através de um processo chamado de
diferenciação.
Estes grupos de células especializadas numa função constituem os tecidos. Nos animais podem
identificar-se diversos tipos de tecidos sendo o epitelial, o conjuntivo, o muscular e o nervoso os mais
importantes.
➢ Tecido epitelial – camadas de células que cobrem o

corpo do organismo e as suas cavidades internas
o Revestimento
o Glandular
o Neuroepitelial
➢ Tecido conjuntivo – constituído por poucas células
num grande volume de matriz extracelular
o Difuso
o Cartilagíneo
o Ósseo
o Sanguíneo
➢ Tecido muscular
o Liso
o Estriado
o Cardíaco
17 | P á g i n a
Curso de Biologia
➢ Tecido nervoso – epitélio altamente modificado sendo os neurónios as células principais; as células
da glia protegem os neurónios e fornecem-lhes nutrição
Nas plantas as células também se organizam para formar tecidos sendo os principais a epiderme (camada
externa protetora), o tecido vascular (sistema de suporte e transporte) e o tecido cortical (preenche o espaço
entre a epiderme e o tecido vascular).
➢ Epiderme – consiste numa ou mais camadas de células extremamente juntas que revestem o corpo da
planta; nas zonas aéreas da planta estas células secretam uma camada de cutina e ceras, a cutícula
➢ Tecido vascular
o Xilema – transporta água e os seus solutos a partir da raiz
o Floema – encaminha os produtos da fotossíntese para os respetivos locais de utilização ou
armazenamento
➢ Tecido cortical ou fundamental – constituído essencialmente por células parenquimatosas (células
não especializadas com paredes celulares finas)
o Colênquima – constituído por células vivas de paredes celulares espessas; apresenta diversos
tipos (angular, lacunar, anelar, etc.)
o Esclerênquima – constituído por células mortas que tem como função garantir proteção e
resistência de semente e frutos
18 | P á g i n a
Curso de Biologia
MATRIZ EXTRACELULAR
CAPÍTULO 4
19 | P á g i n a
Curso de Biologia
celular secundária entre a membrana plasmática e a parede celular primária. Esta estrutura é espessa e rígida e
é extremamente importante nos tipos de célula responsáveis por conduzir a água e dar força mecânica à planta.
Parede celular primária

• Quantidades equivalentes de celulose, hemiceluloses e pectinas
• Microfibrilhas de celulose organizadas aleatoriamente
Parede celular secundária

• Quantidade baixa de pectina e 50-80% de celulose
• Reforçada com lignina, um polímero complexo responsável pela densidade e resistência da madeira
• Microfibrilhas de celulose alta e rigorosamente organizadas
• Forma-se por deposição em camadas que diferem na orientação originando uma estrutura laminada que
oferece ainda mais força
Regulação osmótica
Uma das principais funções da parede celular é impedir a turgescência das células. Num ambiente
hipotónico a água entra na célula levando à criação de uma pressão de turgescência que é tolerada devido à
parede celular rígida. Esta pressão de turgescência é responsável por uma forma de crescimento celular, a
expansão celular:
1. Hormonas vegetais chamadas de auxinas ativam expansinas

2. Expansinas (enzimas) hidrolisam as ligações entre as hemiceluloses e as microfibrilhas de celulose
numa região da parede celular
3. A água entra no vacúolo central da célula, mantendo assim o volume citosólico
4. O vacúolo ao acumular água vai se expandir provocando um alongamento da célula na região
enfraquecida
5. Hemiceluloses e pectinas são sintetizadas no complexo de Golgi e a celulose é produzida pelo complexo
enzimático presente na membrana plasmática, a celulose sintase
6. As novas microfibrilhas vão ser depositadas em organizações especificas e a estas vão ser associadas
os polissacáridos sintetizados
Os microtúbulos corticais existentes logo abaixo da membrana celular são responsáveis pela orientação
final das novas microfibrilhas de celulose definindo a direção do crescimento da parede e por isso determinando
a forma final de toda a célula vegetal.
21 | P á g i n a
Curso de Biologia
Alterações na composição da parede celular

Lenhificação
Durante a lenhificação, a lenhina, um heteropolímero de
natureza fenólico, substitui os elementos da matriz conferindo uma
maior resistência à parede celular. As células que passam por este
processo passam a ter funções de suporte (graças às propriedades
mecânicas das paredes lenhificadas) e de condução (graças ao carater
hidrófobo da lenhina). Como as paredes celulares ficam
impermeabilizadas as células lenhificadas são por isso células
mortas.
Suberificação
A suberificação consiste na deposição de camadas sucessivas de suberina, um polímero de esteres de
ácidos gordos e fenóis, na face interna da parede celular. Este processo tem um carater protetor e
impermeabilizador.
Cutinização
Durante a cutinização a célula é coberta por
uma cutícula constituída essencialmente por cutina,
um polímero de ácidos gordos, e ceras. Esta cutícula
apresenta as seguintes funções:
• Impermeabilização
• Regulação do grau de hidratação da
superfície
• Limitação da lixiviação pelas águas das
chuvas
• Defesa contra a força abrasiva do vento, da
ação de poluentes e de infeções
BIOGÉNESE DA PAREDE CELULAR
A parede celular de uma célula em formação, apos a divisão celular, origina-se na denominada placa
celular. As vesiculas que contêm componentes da parede celular são direcionadas para a placa celular pelo
fragmoplasto, constituído por microtúbulos remanescentes do fuso mitótico.
22 | P á g i n a
Curso de Biologia
SÍNTESE DAS FIBRAS DE CELULOSE
A síntese de celulose efetua-se na face externa da membrana plasmática, por complexos de celulose
sintetase em forma de roseta. A orientação das microfibrilhas de celulose é influenciada por microtúbulos na
face interna da membrana plasmática.
SÍNTESE DAS HEMICELULOSES E DAS PECTINAS
No complexo de Golgi são sintetizadas e secretadas em vesiculas polissacáridos não celulósicos da

parede celular.
Matriz extracelular animal

Na maioria dos tecidos animais as células estão
envolvidas por uma matriz extracelular que preenche os
espaços entre elas e ligando-as umas às outras e os
tecidos uns aos outros.
A membrana plasmática define os limites da

célula, mas muitas células são rodeadas por um conjunto
de macromoléculas secretadas para o meio extracelular.
A grande variedade de matrizes extracelulares advêm do
tipo, quantidade e organização de:
• Fibras proteicas
• Rede polissacarídea gelificada
• Proteínas de ligação
Fibras proteicas
Colagénio
A principal proteína estrutural da matriz extracelular animal é o colagénio. O colagénio apresenta pelo
menos 27 variantes que apesar de serem quimicamente diferentes, todas elas se organizam em tripla hélice.
Todas as diferentes cadeias polipeptídicas do colagénio são formadas por 42 trímeros diferentes cuja
sequência de aminoácidos é sempre Gly-X-Y. Deste modo verifica-se que a glicina, o aminoácido mais pequeno
conhecido, repete-se a cada 3 posições dando a possibilidade de as cadeias polipeptídicas se aproximarem o
suficiente para poderem formar a tripla hélice.
A posição X é frequentemente ocupada pela prolina e a posição Y é ocupada na maior parte das vezes
pela hidroxiprolina. O facto de ambos os aminoácidos possuírem uma estrutura anelar causa uma maior
estabilidade na tripla hélice. Nas cadeias polipeptídicas de colagénio predominam grupos hidroxilo que
estabilizam a tripla hélice através da formação de pontes de hidrogénio entre as cadeias.
23 | P á g i n a
Curso de Biologia
O tipo mais abundante de colagénio (tipo I) corresponde ao componente estrutural básico dos tecidos
conjuntivos e as suas cadeias são constituídas por 330 repetições de Gly-X-Y.
A produção de colagénio inicia-se no RE, com a síntese das cadeias peptídicas e a formação das hélices
triplas. A formação das fibras de colagénio ocorre no espaço extracelular, a partir das fibrilhas que resultam da
agregação dos pro-colagénios secretados.
1. Síntese de cadeias polipeptídicas de colagénio

2. 3 cadeias polipeptídicas juntam-se formando uma tripla hélice com pontas soltas – Pro-colagénio
3. A pro-colagénio peptidase remove as pontas soltas da tripla hélice – molécula de colagénio
4. Triplas hélices associam-se – Fibrila de colagénio
5. Fibrilas de colagénio associam-se – Fibra de colagénio
A associação das triplas hélices em fibrilas de colagénio constitui um processo de reticulação em que
as moléculas de colagénio se ligam por ligações covalentes cruzadas (ocorre nos resíduos de lisina e
hidroxilisina).
Nota: As moléculas de colagénio podem organizar-se de maneiras diferentes (devido à variação na sequência
de aminoácidos) podendo adquirir até 5 conformações diferentes:
• Fibrilas
• Fibras
• Rede
• Ancoramento
• Transmembranar
Nos tecidos conjuntivos existem colagénios que se associam

a fibrilas de colagénio ligando umas às outras e a outros componentes
da matriz.
As laminas basais apresentam uma constituição diferente da

dos tecidos conjuntivos. A lamina basal é constituída por colagénio
do tipo IV que apresenta repetições Gly-X-Y separadas por pequenas
sequências não helicoidais. Estas interrupções levam a que as
moléculas de colagénio se organizem numa rede flexível. À
semelhança do que acontecia com os colagénios da classe formadora
de fibrilas também as moléculas de colagénio do tipo 4 se ligam umas
às outras pelo processo de reticulação.
O colagénio quando é mal formado ou sofre alterações

anómalas pode causar doenças como a Doença do contorcionista
(causa hipermobilidade articular) ou a Síndrome de Ehlers-Danlos
(causa hiperextensibilidade da pele).
Elastina
Para além do colagénio, os tecidos conjuntivos também apresentam elastina, um complexo proteico de
elevada elasticidade que forma uma rede. Funciona como uma faixa elástica que permite a expansão e garante
o regresso da estrutura ao estado inicial.
24 | P á g i n a
Curso de Biologia
As fibras elásticas são redes formadas por moléculas de elastina ligadas umas às outras por ligações
covalentes cruzadas entre as cadeias laterais dos resíduos de lisina. Estas fibras alongam em situações de tensão
e retomam à posição de relaxamento quando a tensão é libertada.
SINTESE DA ELASTINA (a partir de um fibroblasto do tecido muscular liso):
1. Síntese dos componentes da fibra elástica:

• Tropoelastina
• Fibulina 1 (essencial para a união entre fibrilinas e subunidades de elastina)
• Fibrilinas 1 (dá suporte estrutural) e 2 (regula a montagem da fibra elástica)
2. Montagem e secreção da proelastina
3. Formação de fibras elásticas
4. Formação de aglomerados de fibras elásticas
Rede polissacarídica gelificada

Glicosaminoglicanos
Como já foi referido anteriormente, as fibras proteicas estruturais da matriz extracelular estão
envolvidas por uma substância gelatinosa constituída essencialmente por polissacáridos chamados de
glicosaminoglicanos (GAGs) formados por repetições de dissacáridos. Estes dissacáridos apresentam na sua
constituição grupos acídicos carregados negativamente (devido à presença de grupos sulfato) que atraem iões
de Ca2+ e consequentemente
moléculas de água. Este
aprisionamento de moléculas de
água vai resultar na formação de
um gel hidratado que
proporcionará suporte mecânico à
matriz extracelular.
Proteoglicanos
Todos os GAGs exceto o
ácido hialurónico ligam-se a
proteínas, estas que por sua vez se
encontram ligadas a um longo
polissacárido central
(normalmente o ácido hialurónico
– polissacárido sintetizado por uma proteína transmembranar, ácido hialurónico sintase 2). Ao conjunto formado
pelos GAGs e proteínas dá-se o nome de proteoglicanos. Os proteoglicanos interagem com o colagénio e outras
proteínas da matriz formando uma rede gelatinosa.
A síntese de proteoglicanos está dividida em 2 fases que consistem na síntese da proteína (lúmen do
RE) e síntese dos GAGs com posterior união à proteína (Complexo de Golgi), respetivamente.
25 | P á g i n a
Curso de Biologia
Proteínas de ligação
As proteínas de ligação são responsáveis pela ligação de todos os componentes da matriz extracelular
(através de ligações cruzadas) entre eles mesmos e a superfície das células (ligam-se às integrinas, um recetor
membranar). Ao interagirem com o colagénio e os proteoglicanos, estas proteínas vão determinar a organização
da matriz.
Neste grupo identificam-se as proteínas:
• Fibronectinas
• Lamininas
• Entactinas
Fibronectina
A fibronectina é a principal proteína de ligação presente nos tecidos conjuntivos e é constituída por duas
cadeias polipeptídicas, cada uma apresentando 3 porções de ligação:
• Local de ligação aos proteoglicanos

• Local de ligação ao colagénio
• Local de ligação às células – apresenta uma sequência RGD que se liga à subunidade α da integrina
Na matriz extracelular esta proteína é sujeita a ligações cruzadas formando fibrilas.
Laminina
A laminina é uma proteína de ligação que se encontra presente nas laminas basais e é constituída por
uma subunidade α, uma subunidade β e uma subunidade γ (a laminina é uma heterotrimero). As lamininas
organizam-se formando uma espécie de rede/emaranhado. À semelhança das fibronectinas também estas
proteínas apresentam locais de ligação:
• Local de ligação às células (integrinas)

• Local de ligação ao colagénio (tipo IV)
• Local de ligação ao perlecano, um proteoglicano
• Local de ligação às entactinas
Entactinas
As entactinas encontram-se associadas às lamininas e também possuem um local de ligação ao
colagénio (tipo IV).
26 | P á g i n a
Curso de Biologia
MEMBRANAS CELULARES
CAPÍTULO 5
27 | P á g i n a
Curso de Biologia
Membrana celular
A membrana plasmática é uma membrana semi-permeável (é seletiva) que envolve o citoplasma da
célula. Tem como principais funções proteger (impedindo a passagem de substâncias nocivas), suporte (para o
citoesqueleto) e dar forma à célula.
As membranas plasmáticas são constituídas por:
• Lípidos – dão flexibilidade à membrana e mantém a sua estrutura através de interações hidrofóbicas
o Fosfolípidos
o Esfingolipidos
o Esteróis
• Proteínas – regulam o equilíbrio químico dentro das células
• Hidratos de carbono – importantes como recetores/sinalizadores membranares
A estrutura deste componente celular foi entendida de maneiras diferentes desde a sua descoberta:
• E. Overton, Séc. XIX – membrana plasmática de natureza lipídica

• E. Gorter e F. Grendel, 1925 – bicamada lipídica
• Hugh Davson e James Danielli, 1935 – bicamada lipídica envolvida por uma camada de proteínas
• J. D. Robertson, 1959 – presença de glicoproteínas (membrana assimétrica)
• S. J. Singer e G. Nicolson, 1972 – modelo do mosaico-fluido (estrutura dinâmica)
Componentes membranares e as suas funções

Lípidos membranares
Os lípidos, como componente principal das membranas
plasmáticas, são extremamente importantes pois oferecem fluidez
e flexibilidade. Nesta estrutura celular os lípidos, devido à sua
natureza anfipática, organizam-se de tal forma que as
extremidades polares e hidrofílicas ficam voltadas para o exterior
e interior da célula e as caudas apolares e hidrofóbicas ficam
voltadas para o interior da membrana.
28 | P á g i n a
Curso de Biologia
A fluidez da membrana é bastante influenciada pelas características químicas dos lípidos que a
constituem:
• Quanto mais ligações duplas houverem nas cadeias de ácidos

gordos maior será a fluidez da membrana (a compactação dos
lípidos fica progressivamente menor bem como a temperatura de
fusão)
• O grau de insaturação das cadeias de ácidos gordos influencia o
estado de fluidez membranar (gel semi—cristalino ou fluido)
• Quanto mais cadeias de ácidos gordos insaturadas houverem
maior será a fluidez a temperaturas baixas
Para além das características intrínsecas da membrana também a temperatura vai influenciar o grau de
fluidez.
Neste grupo estão incluídos 3 tipos de lípidos:
• Fosfolípidos
o Predominam no folheto interno
▪ Fosfatidilserina (carga negativa)
▪ Fosfatidilinositol (carga negativa)
▪ Fosfatidiletanolamina
o Predominam no folheto externo
▪ Fosfatidilcolina
• Esfingolipidos – o mais comum é a
esfingomielina que se encontra mais
facilmente no folheto externo;
componente principal das chamadas
jangadas lipídicas
• Esteróis – o mais comum é o
colesterol que tem como principal
função estabilizar a estrutura da
membrana:
o A temperaturas baixas torna
a membrana mais fluida
o A temperaturas altas torna a
membrana menos fluida
Os lípidos membranares não são moléculas fixas podendo mudar a sua localização das seguintes formas:
• No mesmo folheto
o Difusão lateral
o Rotação
o Flexão
• Entre folhetos
o Flip-Flop (com auxílio de flipases)
29 | P á g i n a
Curso de Biologia
Proteínas membranares
As proteínas membranares são extremamente importantes para as células pois uma das suas principais
funções é a regulação do equilíbrio químico entre o interior e exterior da célula. Neste grupo estão incluídos 3
tipos de proteínas:
• Proteínas Integrais – grande maioria é transmembranar sendo que nestas o segmento transmembranar
é uma porção hidrofóbica com estrutura de hélice α
o Monotópica (não atravessa a membrana na sua
totalidade)
o Unipasse (possuem 1 segmento transmembranar)
o Multipasse (mais que 1 segmento transmembranar)
o Algumas apresentam mais que 1 subunidade
• Proteínas periféricas – totalmente fora da bicamada
lipídica; ligam-se geralmente às porções projetadas das
proteínas integrais
• Proteínas Ancoradas – proteínas periféricas ligadas
covalentemente a lípidos, diretamente ou através de GPI (glicosifosfatidilinositol)
As proteínas podem movimentar-se na membrana isoladamente ou em conjunto em estruturas

denominadas de jangadas lipídicas constituídas maioritariamente por esfingolipidos e colesterol. A estas
jangadas normalmente estão associadas proteínas do tico ancoradas. As jangadas lipídicas apresentam um papel
importante em processos como endocitose, extensão de porções da membrana e sinalização celular.
Hidratos de carbono membranares

Os hidratos de carbono membranares apresentam-se sempre na forma de glicolípidos ou glicoproteínas.
Estes glícidos são normalmente oligossacáridos ramificados com cerca de 15 unidades monoméricas.
Em determinadas células, como as células epiteliais, a quantidade de glicolípidos e glicoproteínas é tão

grande que o seu conjunto forma uma estrutura denominada de glicocálice. Esta estrutura tem como principal
função proteger a superfície celular.
Os oligossacáridos presentes na superfície das células apresentam uma grande variabilidade na sua
composição e estrutura o que leva a interações especificas entre moléculas e células. Esta especificidade pode
ser exemplificada pelos grupos sanguíneos (os grupos terminais dos oligossacáridos dos glicolípidos e das
glicoproteínas determinam o grupo sanguíneo – A, B, AB ou 0) ou pelas interações estabelecidas no processo
de adesão dos leucócitos às células endoteliais.
30 | P á g i n a
Curso de Biologia
TRANSPORTE MEMBRANAR
CAPÍTULO 6
31 | P á g i n a
Curso de Biologia
Caracterização dos mecanismos de transporte transmembranar

Movimento Características
Osmose • Movimento de moléculas de água de um meio
menos concentrado (hipotónico ou com
menor pressão osmótica) para um meio mais
concentrado (hipertónico ou com maior pressão
osmótica)
• Quando os meios possuem igual concentração
(isotónicos), estabelece-se uma situação de
equilíbrio em que o fluxo de água que entra nas
células é igual ao fluxo de saída
• Na sequência dos movimentos osmóticos, a
célula pode:
• Perder água, diminuindo assim o seu
volume celular. Nessa situação, a
célula diz-se plasmolisada ou no
estado de plasmólise
Não mediado • Ganhar água, aumentando assim o seu
As substâncias volume celular e aumentando a pressão
atravessam a sobre a membrana/parede celular
membrana sem (pressão de turgescência). Neste caso,
a intervenção a célula diz-se túrgida ou no estado de
especifica de turgescência.
proteínas • No caso das células animais, a turgescência
transportadoras pode conduzir, em situação-limite, à rutura da
membrana celular (lise celular)
• Não há gasto de energia – transporte passivo
Difusão simples • As moléculas de um soluto (ex.: O2, CO2, ureia)

deslocam-se do meio de maior concentração
para o meio de menor concentração (a favor do
gradiente de concentração)
• A velocidade de movimentação do soluto é
diretamente proporcional à diferença de
concentração entre os dois meios
• Não há gasto de energia – transporte passivo
Difusão facilitada • As moléculas de um soluto (ex.: glicose)

deslocam-se do meio de maior concentração
para o meio de menor concentração (a favor do
gradiente de concentração) com intervenção de
proteínas transportadoras – permeases e
proteínas canal
• Aquaporinas – permitem a passagem
de moléculas de água; como são
compostas por argininas (carga
positiva) a água passa facilmente
enquanto que outras moléculas polares
positivas não passam; apresentam uma
região estreita (gargalo) onde as
moléculas são filtradas consoante o
tamanho; as moléculas de água sofrem
uma rotação a meio da porina devido à
sua natureza dipolar (os H voltam-se
para a saída)
32 | P á g i n a
Curso de Biologia
• Canais de iões – permitem a passagem

de iões e são dependentes de ligandos
ou dependentes de estímulo elétrico
• A velocidade de transporte da substância:
• Aumenta com a concentração de soluto
• Mantém-se quando todos os locais de
ligação das permeases estão ocupados
(saturação), mesmo que a
concentração aumente – velocidade
máxima
Mediado • Não há gasto de energia – transporte passivo
As substâncias Transporte ativo • Na maioria das situações as moléculas ou iões
são de um soluto (ex.: Na+, K+) deslocam-se de um
transportadas meio de menor concentração para um meio de
por ação de maior concentração (contra o gradiente de
proteínas concentração) com intervenção de proteínas
transportadoras transportadoras – ATPases
• Mantém um gradiente de concentração entre os
meios intracelular e extracelular
• Implica o gasto de energia (ATP) – transporte
ativo
Bombas tipo P • Ocorre fosforilação da proteína transportadora
• Na+/K+-ATPase, H+/K+-ATPase e Ca2+-ATPase
Direto/Primário
Bombas tipo V e F • Não ocorre fosforilação da proteinas
Utiliza-se a energia transportadora
do ATP de forma • Bombas de H+ da membrana do lisossoma (tipo
direta para a V), e da membrana interna da mitocôndria (tipo
passagem de solutos F)
contra o gradiente de
concentração
Bombas tipo ABC • ATP-binding cassette – domínio extra-
membranar de ligação ao ATP
• Bombas transportadoras de biomoléculas da
membrana plasmática (flipases) e bombas de Cl-
Bombas Simporte • Bomba Na+/Glicose-ATPase
Indireto/Secundário
ou Cotransporte
Utilização da energia Bombas antiporte • Bomba de Na+/Ca2+

gerada pelo fluxo de
iões a favor do
gradiente
33 | P á g i n a
Curso de Biologia
A fibrose cística é uma doença humana causada por defeitos nas bombas de cloro (tipo ABC) que as deixa não
funcionais. Este defeito leva à acumulação de muco nas glândulas pulmonares.
34 | P á g i n a
Curso de Biologia
BIOGÉNESE MEMBRANAR
CAPÍTULO 7
35 | P á g i n a
Curso de Biologia
Biogénese membranar
Reticulo endoplasmático
Consiste numa rede de túbulos e cisternas que se estende a partir do invólucro nuclear por todo o
citoplasma. O reticulo endoplasmático apresenta 3 tipos:
• RE rugoso – coberto por ribossomas; processamento de proteínas

• RE de transição – região especializada na secreção de vesiculas para o complexo de Golgi;
processamento de proteínas
• RE liso – região desprovida de ribossomas; metabolismo de lípidos
Na fase de processamento da
síntese proteica, os RNA mensageiros A função do RE foi demonstrada por George Palade nos anos 60 em
podem ser marcados de duas maneiras células pancreáticas secretoras de enzimas. As proteinas foram
distintas, consoante o destino final da marcadas com aminoácidos radioativos e verificou-se o percurso RE
proteína a ser sintetizada. – Complexo de Golgi – Vesiculas secretoras – Meio Extracelular.
A tradução dos mRNA inicia-se

sempre em ribossomas suspensos no citosol. Caso seja traduzida uma sequência sinalizadora do RE (região
fortemente hidrófoba encontrada no início da sequência
peptídica) o ribossoma irá posicionar-se junto à
membrana do RE e só aí a tradução será retomada. Neste
tipo de tradução a proteína é inserida no interior do RE
ao mesmo tempo que é sintetizada. Estas proteínas terão
como destinos finais o RE, o complexo de Golgi,
lisossomas e a membrana plasmática.
Por outro lado, caso não seja traduzida nenhuma

sequência sinalizadora do RE a tradução continuará a ser
feita no citosol e após a sua finalização a proteína será
direcionada para diferentes localizações no interior da
célula dependendo da informação contida na sua
sequência sinalizadora. Este tipo de proteínas terá como destinos finais o núcleo, citosol, peroxissomas,
mitocôndrias e cloroplastos.
Translocação
Processo de introdução de proteínas no interior do RE
Co-Traducional Pós-Traducional
• Comum nos mamíferos • Pouco comum nos mamíferos, mas predominante
• Proteínas com sequências sinalizadoras do RE nas leveduras
• Processo: • As proteínas que passam por este processo são
✓ Tradução de uma sequência sinalizadora sintetizadas num ribossoma livre e libertadas no
presente na região N-terminal da citosol
sequência peptídica da proteína a ser • A sua incorporação no RE não necessita da SRP
sintetizada (propriedade extrínseca ao • As suas sequências sinalizadoras são
ribossoma) reconhecidas por proteínas recetoras presentes
✓ Associação do ribossoma ao RE através nos translocons do RE
da ligação feita entre a sequência • Uso de chaperonas
sinalizadora e uma SRP (signal ✓ Citosólicas (Hsp70) – ligam-se à cadeia
recognition particle) polipeptídica de forma a que esta
36 | P á g i n a
Curso de Biologia
✓ Esta ligação interrompe temporariamente mantenha uma forma linear que permita a
a tradução sua passagem pelo translocon
✓ Mobilização deste complexo para a ✓ BiP (Hsp70 do interior do RE) – “puxa”
superfície do RE a sequência polipeptídica para o lúmen do
✓ Ligação do SRP a um recetor (SRP RE
receptor) e sua posterior libertação
✓ Ligação do ribossoma a um complexo
proteico de translocação – translocon – e
inserção da cadeia polipeptídica neste
canal membranar
✓ Esta ligação leva à abertura do canal
membranar do translocon
✓ Continuação da tradução
✓ Clivagem da sequência sinalizadora do
RE no lúmen do RE por uma peptidase de
sinal
• Os translocons são complexos proteicos
formados por 3 proteínas transmembranares
(Sec61)
Este processo de translocação ocorre em proteínas que estão destinadas a residirem no lúmen de alguns
organelos incluindo o próprio RE. No entanto outras proteínas têm como destino final as membranas incluindo
as do RE. Todas as proteínas deste tipo, independentemente da membrana a que estão destinadas, começam por
ser inseridas na membrana do RE e após a sua inserção são mobilizadas para os seus destinos finais através de
vesiculas.
Este tipo de proteínas integrais membranares apresenta sequências hidrófobas que apresentam uma
organização em hélices-α. No entanto, apesar de uma composição semelhante, estas proteínas variam na forma
de como são inseridas nas membranas.
• Apresentam uma região de

paragem de transferência
(leva ao fecho do
complexo de translocação
e posterior dissociação das
subunidades)
• Após a deteção desta
Número de regiões região a proteína é
Unipasse
membranares colocada na membrana e a
síntese da proteína
continua no lado citosólico
37 | P á g i n a
Curso de Biologia
• Apresentam mais que uma

sequência de paragem de
transferência
• A cada sequência de
Multipasse paragem ocorre uma de
retoma da síntese e/ou de
transferência através do
complexo de translocação
• Proteínas ligadas aos

lípidos membranares
através do grupo
glicosilfosfatidilinositol
(GPI)
Ancoradas
• Após o ancoramento da
proteína na membrana
ocorre a clivagem da parte
periférica e a sua ligação
ao grupo GPI
Em proteínas que são translocadas para o lúmen do RE, as suas conformações tridimensionais, formação
de complexos e modificações covalentes ocorrem durante a translocação ou no interior do organelo. No RE as
proteínas sofrem:
• Clivagem da sequência sinal

• Enovelamento (através de chaperonas)
• Formação de complexos
• Formação de ligações dissulfeto (pela enzima isomerase)
• Glicosilação (fases iniciais)
• Adição a ancoras glicolipídicas
Todas as proteínas que não apresentarem uma conformação correta serão translocadas para o citosol,
marcadas com ubiquitina e degradadas por proteossomas.
SÍNTESE DE HIDRATOS DE CARBONO
A síntese de um oligossacárido ocorre no folheto citosólico da membrana do RE, por ligação ao dolicol,
um lípido membranar. Por ação de uma flipase, o dolicol é transferido para o folheto interno e a cadeia
oligossacaridica passa a estar no lúmen do RE. A transferência do oligossacárido do dolicol para a proteína (no
aminoácido asparagina) ocorre no RE, com formação de uma glicoproteína.
38 | P á g i n a
Curso de Biologia
Glicosilação de proteínas
Após a transferência do oligossacárido para a
proteína, por ação de uma oligossacaril-transferase, a adição
e/ou remoção de monossacáridos continua no RE e no
complexo de Golgi.
Os oligossacáridos ligados às proteínas estão no

lúmen do RE e do complexo de Golgi. Quando as vesiculas
transportadoras se fundem com a membrana plasmática, os
hidratos de carbono ficam expostos no espaço extracelular.
CASO DAS PROTEÍNAS LISOSSOMAIS
As glicoproteínas destinadas aos lisossomas apresentam todas uma “parte conformacional” que
determina que todas serão fosforiladas num resíduo de manose (manose-6-fosfato), nas cisternas da face cis do
complexo de Golgi.
Nas cisternas da face trans do complexo de Golgi, estas glicoproteína são reconhecidas por recetores
membranares que promovem o seu direcionamento para os lisossomas.
Síntese de Lípidos
Os lípidos (fosfatidilcolina, fosfatidiletanolamina, fosfatidilserina, fosfatidilinositol, etc.) são
produzidos no reticulo endoplasmático liso.
O ácido fosfatídico, resultante da ligação de duas cadeias de ácidos gordos, previamente ativadas pela
acetil-coenzima A, ao glicerol-3-fosfato através do complexo acetil-transferase, é inserido no folheto citosólico
da membrana do RE. Uma fosfatase retira um grupo fosfato ao ácido fosfatídico transformando-o em
diacilglicerol. A adição de grupos polares adicionais diversos leva à síntese dos diversos fosfolípidos
membranares. A ação das flipases garante uma distribuição uniforme dos fosfolípidos pelos dois folhetos da
membrana.
No RE liso é sintetizada ceramida que ao chegar ao complexo de Golgi vai ser utilizada na formação de
esfingomielina ou glicolípidos.
Os lípidos sintetizados e inseridos na membrana do RE liso, passam sequêncialmente para as estruturas

membranares envolvidas na via da secreção. Os lípidos membranares de organitos não envolvidos na via de
secreção, são também sintetizados no RE liso e depois transferidos para as membranas desses mesmos organitos
através de proteínas de transferência de fosfolípidos (LTPs) ou por outros processos:
• Difusão de monómeros
▪ Difusão de monómeros em fase aquosa
• Colisão ativada
▪ Difusão de lípidos ativados durante a colisão entre membranas
• Formação de um canal hidrofóbico
▪ Formação de um túnel que permite a passagem de lípidos entre membranas
• Dessorção e difusão
39 | P á g i n a
Curso de Biologia
▪ Promoção da dissociação de um lípido de uma membrana (ATP) e sua posterior deslocação

para outra membrana
• Ativação e colisão
▪ Promoção da ativação de lípidos e posterior colisão de membranas
• Hemifusão transitória
40 | P á g i n a
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TRANSPORTE VESICULAR
CAPÍTULO 8
41 | P á g i n a
Curso de Biologia
Tráfego de proteínas e lípidos a partir do RE

Durante a via da secreção certas proteínas são levadas para locais a que não estão destinadas. São
exemplos destas, as proteínas residentes do lúmen do RE e as proteínas membranares do RE:
• Proteínas residentes do lúmen do RE

▪ Possuem uma sequência de aminoácidos, Lis-Asp-Glu-Leu (KDEL)
• Proteínas membranares do RE
▪ Possuem uma sequência de dois resíduos de Lis (KXXX)
As sequências KDEL e KXXX possibilitam a recuperação seletiva de proteínas do RE, no ERGIC ou

no complexo de Golgi, regressando ao RE em vesiculas de reciclagem.
Seleção e translocação de proteínas no complexo de Golgi

Na face trans do complexo de Golgi as proteínas podem seguir três vias alternativas:
• Secreção constitutiva
▪ As vesiculas estão constantemente a formar-se e a dirigirem-se para a membrana plasmática
• Secreção regulada
▪ Resposta a estímulos exteriores. As proteínas que são estão incluídas neste tipo de via têm
como destino final, o meio extracelular
▪ Secreção de insulina – A glucose liga-se ao transportador, induzindo reações em cadeia que
alteram o potencial eletroquímico da membrana. A consequente abertura dos canais para a
entrada de cálcio promove a libertação da insulina por exocitose
• Transporte seletivo para os lisossomas
▪ Vesiculas com proteínas marcadas com manose-6-fosfato destinadas à formação de
lisossomas. Fundem-se com endossomas resultantes da endocitose formando deste modo
um lisossoma.
Mecanismos de transporte vesicular

Estas três vias de secreção têm que ser reguladas corretamente de modo a garantir que as vesiculas se
dirigem para os locais corretos. Tal controlo é feito através do envolvimento das vesiculas por proteínas ainda
na fase citosólica – vesículas revestidas.
Estas proteínas podem ser:
• COP I
▪ Vesiculas originadas no complexo de Golgi que têm como destino final o RE
▪ Vesiculas de reciclagem
▪ ARF 1 – proteína desencadeadora da formação das vesiculas de reciclagem (só quando o
GDP é fosforilado em GTP)
• COP II
▪ Vesiculas originadas no RE e têm como destino final o complexo de Golgi
▪ Sar 1 – proteína desencadeadora
• Clatrina
▪ Envolvidas na formação de lisossomas
▪ Vesiculas transportadoras de enzimas lisossomais originadas na face trans do Golgi
42 | P á g i n a
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▪ Vesiculas formadas a partir de invaginações da membrana plasmática formando

endossomas
CASO DAS ENZIMAS LISOSSOMAIS
As enzimas lisossomais (glicoproteínas) são fosforiladas num resíduo de manose quando são
transferidas do RE para a face cis do Golgi. A presença de manose-6-fosfato é reconhecida por recetores
membranares específicos (MPR) nas cisternas trans do Golgi. A ligação da glicoproteína ao recetor membranar
induz a formação de vesiculas revestidas de clatrina.
CASO DE PROTEÍNAS PARA SECREÇÃO
A transferência de proteínas da face trans do Golgi para os endossomas (lisossomas) é feita em vesiculas
revestidas de clatrina. A transferência de proteínas da face trans do Golgi para a membrana plasmática ou para
o espaço extracelular (secreção) é feita em vesiculas que se formam em locais onde ocorrem jangadas lipídicas.
Proteínas membranares inseridas nas jangadas lipídicas interagem, promovendo a formação de vesiculas.
Fusão de vesiculas
A fusão de vesiculas envolve 2 passos:
1. Correto reconhecimento entre a vesicula de transporte e a membrana de destino

2. Fusão das membranas da vesicula e da estrutura de destino
A ancoragem e fusão de vesiculas é regulada pela interação especifica de proteínas chamadas SNAREs
(v-SNAREs e t-SNAREs). A formação destes complexos v-SNARE/t-SNARE pode ser regulada ou facilitada
por proteínas chamadas Rabs (ligam-se ao GTP).
Lisossomas
Os lisossomas são organelos delimitados por
uma membrana que possuem enzimas capazes de
hidrolisar todos os tipos de polímeros biológicos. Os
lisossomas têm um aspeto heterogéneo, quer em
dimensão quer em densidade. As enzimas lisossomais
são hidrólases ácidas pelo que todas possuem um pH
ótimo adequado ao pH ácido do compartimento
lisossomal. Estas só funcionam a pH igual a 5.
A sua principal função é a digestão enzimática

de materiais incorporados na célula por processos de
endocitose. Para além disso também estão envolvidos
na renovação de organitos por autofagia (o organito é
rodeado por uma membrana derivada do RE e um lisossoma funde-se com o compartimento formado,
originando um autofagossoma).
Os lisossomas formam-se por fusão de vesiculas transportadoras de enzimas lisossomais, originadas na

face trans do Golgi, com endossomas tardios que contêm o material incorporado por endocitose ao nível da
membrana plasmática.
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DOENÇA DE GAUCHER
A doença de Gaucher é uma Lysosomal storage disease que resulta de uma mutação no gene que
codifica a enzima glucocerebrosidases. Esta mutação leva a uma redução ou completa ausência desta enzima
levando a uma hipertrofia lisossomal por acumulação de glucocerebrósidos (no interior dos lisossomas). Em
consequência desta acumulação alguns órgãos podem aumentar de volume e provocar dilatação abdominal.Os
vacúolos nas células vegetais desempenham uma grande variedade de funções:
• Armazenamento
• Turgidez celular
• Regulação do pH intracelular
• Proteínas membranares no tonoplasto
As proteínas do vacúolo vegetal são sintetizadas no RE rugoso, transportadas através do complexo de

Golgi e selecionadas na face trans para seguirem para o vacúolo.
Endocitose
Como já foi dito uma das principais funções dos lisossomas é a digestão de material recolhido do meio
extracelular por um processo denominado de endocitose. Este processo apresenta 3 tipos:
• Fagocitose
• Pinocitose e Macropinocitose
• Endocitose mediada por recetores
Através da endocitose formam-se os

endossomas que podem ser iniciais, tardios ou de
reciclagem. Alguns tipos de endocitose envolvem
a formação de vesiculas cobertas por clatrina ou
caveolina.
Maturação dos endossomas

Durante o processo de maturação dos endossomas formam-se vesiculas, a partir da membrana do
endossoma, para o seu interior. Formam-se, assim, os corpos multivesiculares. Durante a maturação verifica-se
uma diminuição do pH interno do endossoma (para 5,5) que quando se fundir com o lisossoma vai ativar as
hidrolases.
Quando os lisossomas se dissociam da face trans do Golgi e perdem a sua cobertura de clatrina fundem-
se com os endossomas tardios. A diminuição do pH vai levar à dissociação das hidrolases dos seus recetores de
manose-6-fosfato.
Exossomas e Ectossomas
Os exossomas são o resultado da exocitose de corpos multivesiculares e os ectossomas são vesiculas
que se formam na membrana plasmática em direção ao meio extracelular.
44 | P á g i n a
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Endocitose mediada por recetores

A endocitose mediada por recetores é um tipo de pinocitose que permite a captura seletiva de
macromoléculas especificas. As macromoléculas estabelecem ligações com os seus respetivos recetores, os
quais se encontram mais concentrados em regiões da membrana plasmática chamadas de covas revestidas de
clatrina. Estas regiões ocupam cerca de 1% a 2% da superfície membranar. Interações entre a clatrina e a
dinamina estas covas dissociam-se da membrana formando vesiculas revestidas. Devido à ligação ligando-
recetor a adaptina (estabelece a ligação entre os recetores e o revestimento de clatrina) é ativada levando à perda
do revestimento de clatrina. Estas vesiculas fundem-se com endossomas iniciais onde será feita a seleção dos
caminhos a seguir pelas moléculas capturadas.
Apesar de este tipo de endocitose apresentar seletividade quanto às moléculas o mesmo não acontece
para os fluidos extracelulares (endocitose de fase fluida).
Existem outros tipos de endocitose mediada por recetores denominadas de vias independentes de
clatrina. Um destes consiste na internalização de partículas do meio extracelular em estruturas chamadas de
cavéolas revestidas por caveolinas.
A ocorrência de jangadas lipídicas favorece a interação das caveolinas, daí resultando a curvatura da
membrana e a formação das cavéolas.
Este tipo de endocitose está envolvida na absorção de partículas de HDL (high-density lipoprotein).
Para além destes dois tipos de endocitose mediada por recetores existem ainda outros tipos que são
independentes tanto de clatrina como também de caveolinas. Um exemplo disso é a macropinocitose que está
relacionada com a captura de fluidos extracelulares.
CASO DAS PARTÍCULAS LDL (low-density lipoproteins)
O melhor exemplo para o estudo da endocitose mediada por recetores é o caso das partículas de LDL.
Nos animais o colesterol é transportado na corrente sanguínea na forma de partículas lipoproteicas

(LDL). Nas células dos mamíferos estas partículas são incorporadas devido à sua ligação com recetores
específicos, normalmente concentrados nas covas revestidas por clatrina. Devido à acidez dos endossomas o
LDL dissocia-se do seu recetor o qual é encaminhado de novo para a membrana. Por sua vez, o LDL é
encaminhado para os lisossomas onde é hidrolisado e o colesterol é lançado para o meio intracelular.
45 | P á g i n a
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HIPERCOLESTEROLÉMIA F AMILIAR
Mutações nos genes que codificam o

recetor dos LDL podem levar a que este não
esteja presente ou que não seja funcional ou
que simplesmente não se consiga colocar nas
covas revestidas de clatrina. De qualquer
modo o resultado será o aumento dos níveis de
colesterol no sangue que aumenta o risco de
desenvolvimento de aterosclerose. Os
portadores destas mutações sofrem de
hipercolesterolémia familiar.
O caso particular em que os recetores

são incapazes de se incorporarem nas covas
revestidas de clatrina está relacionado com
uma substituição de um nucleótido de tirosina por um de cisteína. Esta mutação ocorre na sequência sinal (de 6
aminoácidos) de incorporação do recetor LDL a qual também é responsável por interagir com a clatrina.
46 | P á g i n a
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CITOSQUELETO
CAPÍTULO 9
47 | P á g i n a
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Citosqueleto
A capacidade de as células eucariotas serem capazes de adotarem diferentes formas, organizarem os
seus componentes internos, interagir mecanicamente com o meio envolvente e levar a cabo diferentes tipos de
movimentos depende do citoesqueleto. Esta estrutura corresponde a uma rede intrínseca de filamentos proteicos
associada a proteínas motoras que se estende por todo o citoplasma.
Funções do citoesqueleto:
• Estrutura e suporte
• Transporte intracelular
• Contratibilidade
• Organização espacial
O citoesqueleto apresenta 3 tipos de

filamentos:
• Filamentos de actina/microfilamentos
(subunidades globulares de actina)
• Filamentos intermédios (subunidade é uma
proteína fibrosa)
• Microtúbulos (subunidades globulares de
tubulina)
Cada tipo de filamento apresenta propriedades mecânicas diferentes e subunidades diferentes.
Da mesma maneira que o citoesqueleto apresenta 3 variações também as proteínas que lhe estão
associadas apresentam variedade:
• Miosinas
• Cinesinas
• Dineínas
48 | P á g i n a
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Filamentos de actina
A proteína mais predominante do citoesqueleto é a actina que quando polimeriza forma finos e flexíveis
filamentos de aproximadamente 7 nm de diâmetro e vários nanometros de comprimento. Nas células estes
filamentos apresentam três estados de conformação tridimensional:
1. Filamentos de actina
2. Feixes e redes de filamentos de actina (regulação pelas proteínas de ligação fimbrina, α-actina e
filamina)
3. Associação com outras estruturas celulares
Este tipo de filamentos apesar de estar presente por todo o citoplasma, encontra-se concentrado logo
abaixo da membrana plasmática (córtex celular) conferindo à célula:
• Suporte mecânico (microvilosidades ou eritrócitos)

• Forma
• Mobilidade (permite a migração, endocitose, divisão)
Formação e degradação de filamentos de actina

As subunidades de actina são proteínas globulares (actina G) que possuem dois locais de ligação
opostos. As subunidades vão se associando nestes locais de ligação sucessivamente formando filamentos de
actina (actina F). Estes filamentos são constituídos por duas actinas F organizadas helicalmente (só de
aparência).
Como todos os monómeros de actina estão orientados similarmente os filamentos terão polaridade. Esta
característica é importante pois está relacionada tanto com a polimerização de filamentos como também com o
estabelecimento de uma direção especifica de movimentos da miosina relativamente à actina.
A polimerização de filamentos de actina envolve 2 passos:
• Nucleação – formação de trímeros de actina

• Alongamento – adição de monómeros a ambas as
pontas
In vitro, existe um ponto de equilíbrio em que se

verifica que o ritmo de associação de monómeros de actina
é igual ao seu ritmo de dissociação. Este fenómeno é
chamado de treadmilling que é representativo do
comportamento dinâmico dos filamentos de actina.
A polimerização e despolimerização de filamentos

de actina pode ser regulada por uma serie de proteínas:
• Polimerização
o Formina
Determinação dos locais de polimerização através da nucleação
o Complexo Arp2/3
• Estabilização dos filamentos
o Tropomiosinas
• Ligação com outros filamentos
• Ligação às pontas de modo a impedir a despolimerização
49 | P á g i n a
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• Estimulação da despolimerização
o Cofilina
• Mudanças entre ATP e ADP
Filamentos de actina
Organiza-se em
Feixes de actina Redes de actina
Filamentos de actina paralelos unidos por Filamentos de actina organizam-se

ligações cruzadas. ortogonalmente através de ligações cruzadas.
Envolve proteinas pequenas e rígidas que Propriedades de um semissólido/gel.

aproximam e alinham os filamentos de actina.
Envolve proteinas grandes e flexíveis que ligam
Tipos: os filamentos de actina perpendicularmente:
• Organização em microvilosidades • Filamina é uma das proteinas

o Todos os filamentos têm a responsáveis (dímero)
mesma polaridade
Formam o córtex celular localizado logo abaixo
o Fimbrina é a proteína
da membrana plasmática.
responsável (monómero)
• Feixes contráteis
o Actina-A é a proteina
responsável (dímero)
o Miosina interage com os
feixes de modo a que estes
se contraiam
CONTRAÇÃO MUSCULAR
Geralmente os filamentos de actina encontram-se associados a miosinas. Estas proteínas motoras

convertem a energia química do ATP em energia mecânica sob a forma de força e movimento. O melhor
exemplo destas interações actina-miosina é a contração muscular. Para além deste também a divisão celular
envolve estas interações.
As células musculares são células altamente especializadas para uma única função, a contração. Nos
vertebrados existem 3 tipos de células musculares que se organizam para formar 3 tipos de tecidos musculares:
• Musculo esquelético – movimentos voluntários

Apresentam estrias
• Musculo cardíaco – bombeamento do sangue do a partir do coração
• Musculo liso – movimentos involuntários
Os músculos esqueléticos são constituídos por fibras musculares, estas que consistem numa única
grande célula (50pm de diâmetro e vários centímetros de comprimento) que resulta da fusão de outras mais
pequenas. O citoplasma destas células apresenta miofibrilhas, feixes cilíndricos de dois tipos de filamentos:
50 | P á g i n a
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• Filamentos grossos de miosina

• Filamentos finos de actina
Cada miofibrilha está organizada numa cadeia de unidades contrateis chamadas de sarcómeros (responsáveis
pela aparência estriada). Os sarcómeros apresentam as seguintes partes:
• Disco Z – pontas de cada sarcómero e local de

ancoragem dos filamentos de actina
• Banda A – zona mais escura do sarcómero onde
se encontram os filamentos de miosina
• Bandas I – zona mais clara do sarcómero onde
não existem filamentos de miosina
• Zona H – região central da banda A onde só
existem filamentos de miosina (grossos e finos
organizados perpendicularmente)
• Linha M – local central da zona H onde se vão
ancorar os filamentos de miosina
Os sarcómeros adquirem a sua estabilidade

através das proteínas titinas (estendem-se desde a linha
M até ao disco Z) e nebulinas (associadas aos filamentos
de actina regulando o seu comprimento).
Durante as contrações musculares os sarcómeros ficam mais curtos diminuindo a distância entre os
discos Z. Neste processo a miosina faz deslizar os filamentos de actina em direção ao centro do sarcómero e as
bandas I e a zona H quase que desparecem.
A miosina
presente nos músculos é
a miosina II que consiste
em duas cadeias
idênticas pesadas (uma
cauda com uma ponta
globular) e dois pares de
cadeias leves.
Nos músculos, esta proteína aparece em aglomerados de

centenas de miosinas II em paralelo sendo que as caudas
enroladas se encontram no centro e as regiões globulares
encontram-se à periferia, ligadas aos filamentos de actina.
O ciclo começa com a miosina fortemente ligada à actina

(na ausência de ATP). Quando o ATP se liga à miosina esta
dissocia-se da actina e toma o seu estado conformacional
relaxado. A hidrolise do ATP em ADP e fosfato inorgânico faz
com que a miosina se ligue à actina. A libertação destes dois
compostos provoca o movimento das cabeças da miosina que
“empurram” os filamentos de actina em direção à linha M. A
partir daqui o ciclo recomeça.
51 | P á g i n a
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A contração do musculo esquelético é provocada

por impulsos nervosos que estimulam a libertação de iões
Ca2+ do reticulo sarcoplasmático. A libertação destes iões
vai provocar a contração muscular no sentido em que se
ligam às troponinas e estas provocam uma conformação
da molécula tropomiosina que torna acessível os locais de
ligação à miosina.
Em células não musculares e musculares lisas a

contração é regulada essencialmente pela fosforilação da
cadeia regulatória leve da miosina. Esta fosforilação vai
provocar tanto o agrupamento da miosina em filamentos
como também o potenciamento da atividade catalítica da
miosina. A kinase da cadeia leve da miosina é a enzima
que provoca esta fosforilação e é regulada pela sua
associação com a calmodulina. Na presença de iões Ca2+ a calmodulina liga-se à kinase provocando a
fosforilação da cadeia regulatória leve da miosina.
Esta associação entre miosinas e filamentos de actinas é responsável por movimentos citoplasmáticos
como:
• Movimentos de ciclose – movimento do citoplasma em células vivas vegetais que permite a

reorganização dos cloroplastos
• Deslocação de vesiculas ao longo da célula – miosinas deslocam vesiculas ao longo de filamentos de
actina
• Citocinese – estrangulamento do citoplasma que ocorre apos a mitose e deve-se ao deslizamento das
miosinas sobre as actinas a que estão ligadas.
Filamentos intermédios
Os filamentos intermédios possuem um diâmetro de 8 a 11 nm e não estão envolvidos, diretamente, em
nenhum tipo de movimento celular. A sua principal função é dar força mecânica às células e tecidos.
Enquanto que os outros componentes principais do citoesqueleto têm uma ou duas subunidades, os
filamentos intermédios podem ser formados por uma larga variedade de proteínas que variam essencialmente
em tamanho, sequência de aminoácidos e local de expressão.
Apesar destas diferenças todos os filamentos

intermédios são apolares e apresentam uma organização
estrutural comum: domínio central (essencial à formação de
filamentos), extremidade N-terminal e uma extremidade C-terminal.
52 | P á g i n a
Curso de Biologia
Proteínas dos filamentos intermédios

Tamanho Local de
Tipo Proteína Função
(kd) expressão
I Queratinas acídicas 40-60 Células epiteliais Formação de
Queratinas básicas unhas, cornos e
II 50-70 Células epiteliais
ou neutras cabelo
Formação de
uma rede que
Vimentina 54 Fibroblastos, se estende do
leucócitos, etc. núcleo até à
periferia da
III
célula
Desmina Células Ligação dos
53
musculares discos Z
Neurónios
Periferina 57
periféricos
Suporte dos
Proteínas dos axónios dos
IV 66-200 Neurónios
neurofilamentos neurónios
motores
Lamina nuclear Suporte da
Lamininas
V 60-75 de todas as membrana
nucleares
células nuclear
Células-tronco do
VI Nestina 200 sistema nervoso
central
Formação dos filamentos intermédios

Etapas da formação de filamentos
intermédios:
1. Formação de um dímero a partir do

enovelamento da cadeia central de duas
cadeias polipeptídicas com a mesma
orientação
2. Formação de um tetrâmero a partir da
associação antiparalela de dois dímeros
3. Formação de protofilamentos a partir
de tetrâmeros
4. Formação de uma estrutura
semelhante a uma corda (filamento)
através da Interação de aproximadamente
8 protofilamentos
Os filamentos intermédios são, por

norma, mais estáveis que os microtúbulos e filamentos de actina e não apresentam comportamento dinâmico.
No entanto as suas proteínas podem ser modificadas por fosforilação regulando desse modo a polimerização ou
despolimerização de filamentos intermédios. Por exemplo, durante a mitose as lamininas nucleares são
fosforiladas e a lamina nuclear é destruída bem como o núcleo.
53 | P á g i n a
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Organização intracelular dos filamentos intermédios

Os filamentos intermédios formam um esqueleto
rígido que liga todos os componentes do citoesqueleto e
organiza a estrutura interna da célula. Através de proteínas
chamadas plaquinas os filamentos intermédios ligam-se a
filamentos de actina e microtúbulos conferindo-lhes
estabilidade que por sua vez dará estabilidade mecânica à
célula inteira.
Os filamentos de queratina nas células epiteliais estão

fortemente ancorados à membrana plasmática em locais
especializados: Desmossomas e Hemidesmossomas.
Os desmossomas são junções celulares de caderinas

que unem duas células adjacentes. Na sua porção
citoplasmática estão-lhe associados proteínas e filamentos de
queratina através de desmoplaquinas. Como existem
filamentos de queratina em ambos os lados de cada
desmossoma as células estarão ligadas mecanicamente dando
uma maior estabilidade ao tecido.
Os hemidesmossomas são semelhantes

aos desmossomas, mas estabelecem o contacto
entre as células epiteliais com o tecido conjuntivo
adjacente. Os filamentos de queratina ligam-se às
integrinas destas junções celulares por via de
diferentes membros da família das plaquinas.
Funções da queratina e neurofilamentos:

doenças da pele e do sistema nervoso
ESTUDO
Algumas células em cultura mão sintetizavam proteínas de filamentos intermédios indicando que não
eram fundamentais para o crescimento destes organismos. Outras células em cultura foram injetadas com
anticorpos para a vimentina e o seu crescimento e movimento não foi afetando mesmo sem filamentos
intermédios (afetados pelos anticorpos). Deste modo pensa-se que os filamentos intermédios são necessários
para fortalecer o citoesqueleto de células em tecidos sujeitos a muito stress mecânico.
Em 1991 foi possível comprovar experimentalmente essa teoria. Ao induzir a não formação de
filamentos de queratina os ratos desta experiência passaram a sofrer de problemas dermatológicos. Estas
consequências provaram o papel dos filamentos de queratina no suporte mecânico em tecidos epiteliais.
Em humanos um exemplo do mau funcionamento dos filamentos de queratina é a doença epidermólise

bolhosa simples.
Por outro lado, também foi provado experimentalmente o papel dos neurofilamentos nos neurónios
motores. Quando existem anormalidades nestas estruturas os portadores podem desenvolver patologias como
54 | P á g i n a
Curso de Biologia
por exemplo a esclerose amiotrófica lateral ou doença de Lou Gehrig. Nesta patologia verifica-se uma
acumulação e má formação de neurofilamentos.
Microtúbulos
Os microtúbulos são um dos componentes do citoesqueleto e consistem em tubos ocos rígidos de 25 nm
de diâmetro. Estas estruturas determinam a forma das células e participam numa grande variedade de
movimentos celulares como a locomoção, transporte intracelular de organelos e separação de cromossomas
durante a mitose.
Estrutura e organização dinâmica dos microtúbulos

A unidade básica estrutural dos microtúbulos é a
proteína globular tubulina que se agrupa em dímeros de α-
tubulina e β-tubulina. Existe ainda a γ-tubulina, presente no
centrossoma, que participa no início da formação dos
microtúbulos.
A formação dos microtúbulos inicia-se com a

associação de dímeros em protofilamentos. 13 protofilamentos
associam-se em paralelo de forma a criar um tubo oco. Devido
à existência de dois tipos de proteínas, a estrutura formada será
polar apresentando desse modo um lado de rápido crescimento
e outro de lento crescimento. A polaridade destas estruturas é
importante no que diz respeito à determinação da direção do
movimento das proteínas motoras ao longo dos microtúbulos.
Os dímeros ligam-se ao GTP favorecendo a polimerização de microtúbulos e quando este é hidrolisado

(após a polimerização) em GDP a força de ligação entre dímeros é enfraquecida favorecendo a
despolimerização. Deste modo, e tal como os microfilamentos, também os microtúbulos apresentam o processo
de treadmilling.
Devido à rápida hidrolise de GTP os microtúbulos apresentam um comportamento chamado de

instabilidade dinâmica em que estes sofrem uma alternância de ciclos de crescimento e encurtamento. Esta
alternância é determinada pela relação entre a adição de tubulina e a hidrolise do GTP. Quando esta relação é
alta o microtúbulo forma uma GTP-CAP na sua extremidade positiva.
Formação de microtúbulos
O centrossoma é o organelo responsável pela divisão celular das células animais. Existem em número
par (2), estando orientados perpendicularmente, e durante a interfase localiza-se perto do núcleo. Esta estrutura
é constituída por 9 tripletos de microtúbulos e em seu redor encontra-se um material amorfo pericentriolar.
Em células animais os microtúbulos estendem-se a partir do centrossoma formando o fuso acromático,

responsável pela organização e separação dos cromossomas. Ao centrossoma fica ancorada a extremidade
negativa dos microtúbulos enquanto que a sua extremidade positiva se estende pela periferia da célula.
Enquanto que o material pericentriolar inicia a polimerização dos microtúbulos a γ-tubulina é

responsável por acelerar este processo.
55 | P á g i n a
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Organização dos microtúbulos nas células

De modo a estabilizar o caráter instável dos microtúbulos associam-se a estas proteínas MAPs. Estas
moléculas ao estabilizarem os microtúbulos de determinadas regiões da célula constituem um importante
mecanismo para a determinação da forma e polaridade da célula.
Proteínas motoras dos microtúbulos

Cinesinas e dineínas são as proteínas
motoras associadas aos microtúbulos
responsáveis pelo transporte de vesiculas e outros
organelos. Enquanto que as cinesinas tendem a
mover-se no sentido positivo as dineínas fazem o
oposto.
Tanto as cinesinas como as dineínas utilizam a energia resultante da hidrolise

do ATP. As porções globulares são responsáveis pelo movimento e posicionamento nos
microtúbulos e as caudas são responsáveis pela ligação aos componentes a serem
transportados.
Flagelos e cílios
Os cílios e flagelos são projeções da membrana plasmática organizadas por
microtúbulos.
Os cílios que cobrem determinadas células movimentam-se de forma

coordenada para a frente e para trás. Os flagelos diferem dos cílios no comprimento (são
maiores) e na forma de movimento (em onda). As células que apresentam flagelos,
normalmente 1 ou 2, apresentam mobilidade (protozoários e espermatozoides).
Tanto os cílios como os flagelos apresentam uma mesma estrutura fundamental:
• Axonema
o Microtúbulos associados a proteínas
o 9 dupletos externos
▪ Túbulo A
• Microtúbulo de 13
protofilamentos
• Dois braços de dineína (1
externo e 1 interno)
▪ Túbulo B
• Microtúbulo de 10 ou 11
protofilamentos
▪ Unidos através de nexinas
o 2 microtúbulos internos
o Dupletos externos ligados ao dupleto interno
através de raios radiais
56 | P á g i n a
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• Corpo basal
o Extremidades negativas dos microtúbulos
o Semelhante a um centríolo
o 9 tripletos de microtúbulos
Perto do corpo basal destas extensões existem por norma imensas

mitocôndrias.
REORGANIZAÇÃO DOS MI CROTÚBULOS DURANTE A MITOSE
Durante a interfase os centrossomas são duplicados, separados e movimentados para os dois polos da
célula. Assim que a célula entra em mitose os microtúbulos sofrem despolimerização acelerada e polimerização
na região do centrossoma. Desta forma irá criar-se o fuso acromático que apresenta 4 tipos de microtúbulos:
• Microtúbulos do cinetocoro
o Ligam-se ao centrómero dos cromossomas por via de certas proteínas que formam o cinetocoro
o Estabilizam-se através da ligação ao
cinetocoro
o O seu rápido crescimento alinha
medialmente os cromossomas
• Microtúbulos cromossomais
o Ligam-se aos telómeros através da
cromocinesina
• Microtúbulos polares
o Não se ligam aos microtúbulos
o Estabilizam-se uns aos outros na
região media da célula em mitose
• Microtúbulos astrais
o Extremidades positivas ligam-se a
dineínas do córtex celular
A ascensão polar dos cromatídeos resulta da atividade das proteínas motoras envolvidas na interação
dos microtúbulos polares (cinesinas) e no transporte dos cromatídeos ao longo dos microtúbulos do cinetocoro
(dineínas que movem os cromatídios e cinesinas que degradam os microtúbulos). Os microtúbulos astrais
também contribuem para a separação e deslocação dos cromossomas visto que separam continuamente os polos
mitóticos.
57 | P á g i n a
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JUNÇÕES CELULARES
CAPÍTULO 10
58 | P á g i n a
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Interações celulares
As interações entre células e células com matriz são necessárias para o desenvolvimento e correto
funcionamento de organismos multicelulares. Estas interações podem ser permanentes (células epiteliais) ou
temporárias (glóbulos brancos e endotélio) e são efetuadas por CAMs, moléculas de adesão celular.
Interações celulares permanentes

Para o estudo das interações permanentes vamos usar as células
epiteliais do intestino como modelo. O epitélio apresenta duas faces, a
apical que está exposta ao ar e fluidos, e a basal, que se encontra ligada
ao tecido conjuntivo adjacente através de uma lamina basal (constituída
por tecido conjuntivo). Esta estrutura é constituída essencialmente por
colagénio do tipo IV e por laminina. À laminina ligam-se integrinas da
membrana plasmática basal das células epiteliais formando então uma
ligação física entre os dois tecidos. De modo a que o conteúdo do lúmen
intestinal não alcance outros tecidos as células epiteliais efetuam
ligações entre elas nas suas faces laterais.
As junções celulares podem ser classificadas de acordo com a sua função:
Junções oclusivas - Impedimento de passagem de substâncias entre células

Estas estruturas ligam as células lateralmente impedindo a passagem de moléculas solúveis em água
para o espaço intercelular.
Estas junções são formadas por proteínas chamadas de

claudinas, ocludinas e JAM (junction adhesion molecule) que
se organizam em feixes. As suas extremidades citosólicas
ligam-se a outras proteínas formando um complexo que se liga
aos filamentos de actina. Podem ainda estar presentes as
nectinas que recrutam claudinas para a formação de junções
oclusivas.
As junções oclusivas apresentam duas funções:
• Impedir a fuga de substâncias para o espaço intercelular

• Manter a polaridade das células
o Perto da zona apical impede que proteínas transmembranares sejam levadas para o domínio
basal ou lateral
o Servem de locais de formação de complexos proteicos intracelulares que provocam a polaridade
apico-basal
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Junções de aderência e Desmossomas - Suporte mecânico

As junções de aderências e os desmossomas são responsáveis por
estabelecerem a ligação lateral entre células. Nestas estruturas verifica-se
o estabelecimento de ligações homofílicas em que proteínas da família
das caderinas, que se estendem da membrana de duas células adjacentes,
se ligam diretamente. Esta ligação necessita de iões Ca2+.
As junções de aderência são frequentemente encontradas na zona lateral superior abaixo das junções
oclusivas. Nestas junções cada caderina é
ancorada, através de diversas proteínas
(como as α-catenina, β-catenina e
vinculinas), aos filamentos de actina.
De certo modo, através destas

junções de aderência os filamentos de actina
de inúmeras células encontram-se ligados
oferecendo ao folheto epitelial a capacidade
de produzir tensão e mudar a sua forma.
Esta característica é importante no

desenvolvimento embrionário em que o enrolamento do folheto epitelial e posterior formação de tubos ou
vesiculas independentes está na base da formação de estruturas como o tubo nervoso (que dará origem ao
sistema nervoso central) e as lentes vesiculares (que darão origem
às lentes dos olhos).
Nos desmossomas as caderinas são substituídas por

desmogleínas, que se ligam intracelularmente a placoglobinas, e
desmocolinas, que se ligam intracelularmente a placofilinas. As
desmogleínas ligam-se às desmocolinas e as placoglobinas e
placofilinas ligam-se aos filamentos intermédios (queratina)
através de uma proteínas chamada de desmoplaquina.
Os filamentos intermédios (de queratina) formam cordões que se organizam em criss-cross e ligam-se
aos filamentos intermédios (também de queratina) das células adjacentes através dos desmossomas. Esta
organização oferece um bom suporte mecânico ao folheto epitelial (ex.: epiderme).
Hemidesmossomas e Adesões focais

Os hemidesmossomas e as adesões focais são responsáveis por estabelecerem a ligação das células com
o tecido conjuntivo adjacente.
As adesões focais são

encontradas nas membranas
plasmáticas dos fibroblastos e outras
células produtoras de matriz
extracelular. As integrinas presentes na
membrana efetuam ligações entre os
filamentos de actina e a matriz
extracelular oferecendo suporte,
fixação e capacidade contrátil.
60 | P á g i n a
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Os hemidesmossomas podem ser encontrados nas superfícies basais das células epiteliais situadas logo
acima da lamina basal. Nestas junções é a integrina que efetua as ligações. Externamente à célula as integrinas
ligam-se à laminina da lamina basal e no interior da célula as integrinas ligam-se aos filamentos intermédios
(de queratina). O resultado final será uma estrutura semelhante a metade de um desmossoma.
Junções de hiato – Comunicação química

As junções de hiato permitem a passagem de
substâncias (iões inorgânicos e pequenas moléculas)
entre células adjacentes. Estas estruturas são
conexões formados por 6 conexinas que formam um
cilindro com um poro aquoso. Este poro pode ser
aberto ou fechado através de sinais intra e
extracelulares.
Visto que nem todas as células produzem o

mesmo tipo de conexinas existirão junções de hiato
com propriedades diferentes (existem em sinapses
elétricas.
O mau funcionamento das junções de hiato

provoca patologias como as cataratas.
Interações celulares temporárias

O melhor exemplo de interações celulares temporárias corresponde à diapedese, o processo de passagem
de leucócitos através do endotélio para o tecido conjuntivo num processo de inflamação. Este fenómeno
compreende as fases de rolamento, adesão, diapedese e migração que envolvem contacto direto entre as
membranas dos leucócitos e as células endoteliais. Como tal estão envolvidas CAMs (integrinas, seletinas e
imunoglobulinas) que não envolvem o citoesqueleto.
61 | P á g i n a
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Adesão e interação celular nos vegetais

A lamela média, rica em pectinas, promove a adesão entre células vizinhas.
Plasmodesmos
Os plasmodesmos constituem um tipo de junção de hiato que
estabelecem a comunicação entre células adjacentes por ligações
citoplasmáticas. Os plasmodesmos, ao contrário das junções de hiato,
são canais delimitados por membrana plasmática que no seu interior
apresentam uma extensão de reticulo endoplasmático das duas células
adjacentes. Nestes canais passam desde moléculas pequenas
inorgânicas até macromoléculas como proteínas e RNAs reguladores.
Quanto à sua formação os plasmodesmos podem ser

classificados em:
• Primários – formam-se no momento da mitose

• Secundário – formam-se depois da mitose (através de
enzimas digestivas da parede celular)
Quanto à permeabilidade os plasmodesmos podem apresentar:
• Permeabilidade basal
o Depósitos de caloses normais
o Atravessam – Moléculas pequenas a macromoléculas
• Permeabilidade aumentada
o Depósitos de caloses reduzidos
o Aumento da abertura do poro
o Atravessam – Moléculas pequenas a macromoléculas
• Permeabilidade seletiva/restrita
o Depósitos de caloses aumentados
o Diminuição da abertura do poro
o Atravessam – Moléculas pequenas
o Não atravessam - Macromoléculas
• Impermeabilidade
o Depósitos de caloses aumentados
o Poro totalmente ocluído
o Não atravessam – Pequenas moléculas a macromoléculas
62 | P á g i n a
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CLOROPLASTO
CAPÍTULO 11
63 | P á g i n a
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Cloroplastos
Os cloroplastos são os organelos responsáveis pela fotossíntese. Este organito, embora maior e mais
complexo, assemelha-se com as mitocôndrias pois ambos:
• Produzem energia metabólica - ATP

• Evoluíram por endossimbiose
• Apresentam o seu próprio genoma
• Replicam-se por divisão
Os cloroplastos são responsáveis pela conversão fotossintética do CO 2 em hidratos de carbono. Para
além disso também sintetizam aminoácidos, ácidos gordos e os componentes lipídicos das suas membranas. A
redução de NO2- em NH3, um passo essencial na incorporação de azoto em compostos orgânicos ocorre nestes
organitos.
Estrutura e função dos cloroplastos
64 | P á g i n a
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Desenvolvimento dos plastos

Todos os plastos se desenvolvem a partir de proplastos, pequenos organitos com um estroma
indiferenciado e praticamente sem tilacoides. A sua diferenciação é controlada por programas intrínsecos de
diferenciação e por estímulos ambientais.
Nos caules e nas folhas que crescem

à luz, os proplastos desenvolvem-se em
cloroplastos.
Em plantas que crescem às escuras os

proplastos desenvolvem-se em etioplastos.
Um etioplasto contém um corpo prolamelar e
protoclorofilida, uma molécula incolor
semelhante à clorofila a.
Na presença de luz, os etioplastos passam

rapidamente a cloroplastos. A
protoclorofilida passa a clorofilida que, após
a adição do fitol, passa a clorofila. As
membranas do corpo prolamelar
desenvolvem-se para formar tilacoides.
Por fim os protoplastos podem

desenvolverem-se em leucoplastos,
cromoplastos e amiloplastos. Praticamente todas as mudanças que ocorrem nos plastos é reversível.
Todos os plastos apresentam a semelhança comum de se dividirem por bipartição.
Genoma cloroplastidial
Os cloroplastos, à semelhança das mitocôndrias, apresentam o seu próprio material genético. Enquanto
que as cianobactérias fotossintéticas apresentem um genoma de 6-9 Mb que codifica para cerca de 5400 a 7200
proteínas, o genoma dos cloroplastos consiste em inúmeras cópias de uma molécula circular de DNA. Esta
molécula apresenta cerca de 120-160 kb que formam aproximadamente 150 genes.
Importação de proteínas
Visto que o genoma plastidial só codifica cerca de 5 a 10% das proteínas presentes no cloroplasto este
necessita de importar as que são codificadas pelo genoma nuclear.
As proteínas são marcadas para os cloroplastos com uma sequência N-terminal de 30 a 100 aminoácidos
chamada de péptido-transito. Esta sequência é reconhecida pelo complexo condutor que direciona a proteína
para uma translocase dependente de ATP, complexo Toc. Para que a translocação seja corretamente efetuada a
pré-proteína tem que se manter desdobrada pela Hsp70. Na membrana interna do cloroplasto existe o complexo
proteico Tic que apresenta a mesma função e modo de funcionamento do complexo Toc. Apos a passagem da
proteína pelas duas membranas, a sequência do péptido-transito é clivada e uma chaperona molda a proteína
para a sua conformação funcional.
Caso o destino final seja a membrana ou o lúmen dos tilacoides a proteína em questão apresentará uma
sequência sinal logo após o péptido transito.
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Fotossíntese
Através da fotossíntese as células são capazes de produzir glucose a partir da energia do sol, CO 2 e H2O.
Por efeito colateral são produzidas moléculas de O 2.
A fotossíntese pode ser dividida em duas fases:
1. Fase luminosa
• Ocorre na membrana tilacoidal
• Dependente da luz
• Síntese de ATP e NADPH
• Formação de O2 a partir de H2O
2. Fase escura
• Ocorre no estroma
• Independente da luz
(temporariamente)
• Síntese de glicose
• Fixação de CO2
Fluxo de eletrões nos fotossistemas I e II

Nos fotossistemas existem dois tipos de pigmentos fotossintéticos: as clorofilas e os carotenos. A sua
cauda fitol é responsável por manter os pigmentos seguros à membrana tilacoidal e os seus anéis porfirinos são
responsáveis por absorver a radiação luminosa. Devido à presença de ligações duplas nestes anéis a energia
facilmente é dissipada sob a forma de eletrões. Deste modo as moléculas fotossintéticas não são danificadas sob
radiação intensa.
As clorofilas e carotenos organizam-se sob a forma de um complexo antena que apresenta centralmente
um centro de reação.
66 | P á g i n a
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Visto que os tilacoides estão organizados em grana algumas membranas tilacoidais estão comprimidas
e outras estão descomprimidas. Como certas moléculas transmembranares, como o fotossistema I e a
ATPsintase, são demasiado grandes e por isso só se encontram em membranas descomprimidas. Devido a esta
disposição, a fotossíntese poderá ser realizada por fotofosforilação acíclica ou por fotofosforilação cíclica.
No entanto, alguns complexos envolvidos nestes processos estão especialmente separados na membrana
do tilacoide. Este problema é corrigido pela fluidez desta membrana, causada pela presença de glicolípidos em
grandes quantidades. Desta maneira, complexos como a ferredoxina, plastoquinona e plastocianina podem
movimentar-se pelas membranas dos tilacoides tornando possíveis os dois processos de fotofosforilação.
Fotofosforilação acíclica
1. Absorção de luz pelas clorofilas pares do fotossistema II
2. Cada uma destas clorofilas perde 1 eletrão
3. Quebra da água:
• 2 H+
• ½ O2
• 2 e- (repõem os eletrões das clorofilas pares)
4. Transferência dos eletrões para outras clorofilas e para o centro de reação
5. Transferência dos eletrões altamente energéticos para a plastoquinona
6. Plastoquinona transfere os eletrões para o citocromo bf
7. Eletrões altamente energéticos libertam a sua energia
8. Citocromo bf bombeia protões H+ para o lúmen tilacoidal
9. Transferência dos eletrões para a plastocianina
10. Plastocianina transfere eletrões para o fotossistema I
11. Absorção de luz transforma estes eletrões em eletrões altamente energéticos
12. Transferência destes eletrões para a ferredoxina
13. Eletrões altamente energéticos libertam a sua energia
14. Ferredoxina utiliza esta energia e os eletrões para formar NADPH através de NADP + e H+
15. ATPsintase realiza difusão facilitada dos protões para o estroma
16. Transformação de ADP em ATP
Fotofosforilação cíclica
1. Absorção de luz pelas clorofilas pares do fotossistema I
2. Eletrões são excitados para níveis de energia elevados
3. Eletrões são transferidos para a ferredoxina
4. Ferredoxina transfere os eletrões para a plastoquinona
5. Plastoquinona transfere os eletrões para o citocromo bf
6. Eletrões altamente energéticos perdem a sua energia
7. Citocromo bf utiliza essa energia para bombear protões para o lúmen tilacoidal
8. Citocromo bf transfere os eletrões para a plastocianina
9. Fotossistema I recebe os eletrões da plastocianina
10. ATPsintase utiliza a energia gerada pela transferência dos protões para o estroma para a produção de
ATP
Ciclo de Calvin
O ciclo de Calvin ocorre na chamada fase escura da fotossíntese. Este processo envolve 3 fases:
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• Fase I – Fixação do carbono

o CO2 transforma o RuBP em rubisco
• Fase II – Redução
o Fosforilações e reduções
o Libertação de NADP+ e ADP
o 2 G3P são transformadas em carboidratos no
citosol
• Fase III – Regeneração do aceitador de CO2
(RuBP)
o Formação de RuBP através das restantes
moléculas de G3P
o Libertação de ADP
Outros plastos
Apesar dos cloroplastos serem os plastos mais comuns e abundantes nas células vegetais também é
possível encontrar:
• Cromoplastos
o Forma
▪ Globulares
▪ Fibrilhares
o Cor (devido a carotenoides)
▪ Amarelo (xantofila)
▪ Laranja (carotenos)
▪ Vermelho (licopenos)
• Leucoplastos
o Sem cor (sem pigmentos)
o Acumula fontes de energia em tecidos não fotossintéticos
• Amiloplastos (variação de leucoplasto)
o Acumulam amido
• Oleoplastos (variação de leucoplasto)
o Acumulam lípidos
• Proteoplastos (variação de leucoplasto)
o Acumulação de proteínas
68 | P á g i n a
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MITOCÔNDRIA
CAPÍTULO 12
69 | P á g i n a
Curso de Biologia
Mitocôndria
As mitocôndrias são os organitos responsáveis pela produção de energia nas células eucariotas. Esta
energia metabólica (ATP) é produzida através da degradação de hidratos de carbono e ácidos gordos por um
processo de fosforilação oxidativa.
Organização e função da mitocôndria

A mitocôndria encontra-se revestida por duas membranas, externa e interna, separadas pelo espaço
intermembranar. A membrana interna forma dobras que se estendem para o interior na matriz mitocondrial.
A membrana externa mitocondrial não

apresenta grande seletividade visto que
apresenta porina. Esta membrana é semelhante
às membranas das bactérias Gram + visto que
apresenta uma composição de 50% de lípidos
e 50% de proteínas.
O espaço intermembranar para além de

apresentar determinadas proteínas também
apresenta uma elevada quantidade de protões
H+ que tornam este espaço mais ácido (pH 7)
do que a matriz mitocondrial (pH 8).
A membrana interna mitocondrial

apresenta uma constituição de cerca de 70%
em proteínas como por exemplo complexos proteicos envolvidos na fosforilação oxidativa e transporte de
metabolitos. Visto que esta membrana é impermeável à maioria dos iões e moléculas pequenas é possível
manter-se um gradiente eletroquímico entre as duas faces da membrana, o qual é extremamente importante para
a fosforilação oxidativa. A existência de dobras e uma elevada quantidade de proteínas potenciam e melhoram
a eficiência da síntese de ATP.
Na matriz mitocondrial pode-se encontrar enzimas que participam na síntese proteica, dezenas de copias
de DNA mitocondrial circular, ribossomas 70s e produtos envolvidos na síntese de ATP.
Genoma mitocondrial
A mitocôndria possui o seu próprio genoma tal como acontecia com os cloroplastos. Esse genoma,
muito semelhante ao das α-proteobactérias atuais, consiste numa molécula de DNA circular (existem inúmeras
copias) cujo tamanho varia entre espécies. Nos humanos este DNA apresenta 16kb, 80kb em leveduras e 200kb
em plantas.
Ao todo o genoma mitocondrial é capaz de codificar 13 proteínas (envolvidas no transporte de eletrões

e na fosforilação oxidativa) o que representa cerca de 5-10% de todas as proteínas encontradas neste organelo.
Para além das proteínas o DNA da mitocôndria é capaz de codificar todos os rRNA necessários e a maioria dos
tRNA. A maioria dos rRNA produzidos por este genoma são traduzidos por ribossomas livres no citosol.
70 | P á g i n a
Curso de Biologia
Importação de proteínas e montagem nas mitocôndrias

É no genoma nuclear que estão presentes os genes das proteínas necessárias à:
• Replicação, transcrição e tradução do DNA mitocondrial

• Fosforilação oxidativa
• Metabolismo mitocondrial (ciclo de Krebs)
Aproximadamente 1000 proteínas mitocondriais são codificadas por genes nucleares e traduzidas por
ribossomas citosólicos sendo depois transferidas para o interior da mitocôndria.
A maioria das proteínas destinadas às mitocôndrias apresentam uma pré-sequência de 20-35

aminoácidos na extremidade N-terminal e inserem-se na mitocôndria na sua forma desdobrada graças à
intervenção de chaperonas citosólicas (Hsp70). Esta sequência está carregada positivamente e apresentam uma
estrutura em α-hélix anfipática.
O 1º passo para a importação de proteínas na mitocôndria envolve o reconhecimento das pré-sequências

pelas TOM (translocase of the outer membrane). Apos a passagem da proteína pelo poro do complexo TOM
esta terá agora que atravessar o complexo TIM (translocase of the inner membrane). Para que ocorra esta
passagem o complexo TIM23 tem que reconhecer, obrigatoriamente, a pré-sequência. Durante a importação
destas proteínas, o potencial elétrico existente entre a matriz e o espaço intermembranar acelera a translocação
da pré-sequência. A pré-sequência liga-se a uma chaperona Hsp70 associada ao complexo TIM, que através da
hidrolise do ATP, realiza a importação da proteína inteira. Na matriz mitocondrial a pré-sequência é clivada
pela MPP (matrix processing peptidase) e a proteína é associada a mais chaperonas Hsp70 que a podem levar
a uma chaperonina Hsp60 (dependente de ATP) que realiza a moldagem de proteínas.
As proteínas que estão destinadas à membrana da mitocôndria não apresentam uma pré-sequência mas
sim vários sinais internos de importação mitocôndria. No citosol estas proteínas associam-se a chaperonas
Hsp70 e Hsp90, sendo estas últimas responsáveis pelo reconhecimento da proteína pelo complexo TOM
(Tom70). No espaço intermembranar associam-se proteinas tiny Tim que funcionam como chaperonas e
direcionadoras para o complexo TIM. Durante a translocação destas proteínas o complexo TIM reconhecerá
sequências stop que levarão à sua inserção na membrana interna.
As proteínas que têm como destino final a membrana externa da mitocôndria, apresentam dois
mecanismos de inserção:
1. Sequência stop reconhecida pela Tom 40 leva à inserção da proteína na membrana externa
2. Proteína atravessa totalmente o complexo TOM e uma proteína do espaço intermembranar insere-a na
membrana externa
As proteínas destinadas ao espaço intermembranar da mitocôndria passam pelo complexo TOM mas
não atravessam o complexo TIM. Algumas proteínas destinadas ao espaço intermembranar bem como à
membrana interna, são transportadas até à matriz mitocondrial onde através da clivagem da pré-sequência é
revelada uma nova sequência sinal que indica o verdadeiro destino final. Deste modo estas proteínas serão
levadas para uma translocase Oxa1 que as enviará para o espaço intermembranar ou para a membrana interna
por reconhecimento de sequências stop.
Proteínas transportadoras de fosfolípidos recolhem lípidos da membrana do RE, como por exemplo
fosfatidilcolina e fosfatidiletanolamina, e transportam-nos até à membrana da mitocôndria. A mitocôndria
também é capaz de sintetizar fosfatidilserina a partir de fosfatidiletanolamina e produzir cardiolipina, um lípido
de 4 cadeias de ácidos gordos e 3 moléculas de glicerol que confere maior estabilidade à membrana interna
mitocondrial (em relação ao gradiente eletroquímico) ligando-se ao citocromo C.
71 | P á g i n a
Curso de Biologia
O mecanismo da fosforilação
oxidativa
A partir da glicólise e do ciclo de
Krebs são produzidas 4 moléculas de
ATP, 10 moléculas de NADH e 2
moléculas de FADH2. Por outro lado,
através do processo de fosforilação
oxidativa são produzidas 32 a 34
moléculas de ATP.
Cadeia transportadora de eletrões

Os eletrões do NADH e FADH2 são transferidos através de transportadores membranares até ao O 2. A
energia resultante destas reações de transferência de eletrões é convertida em energia potencial, armazenada
num gradiente de protões através da membrana, que é usado para promover a síntese de ATP.
Através do ciclo de Krebs, que começa com o piruvato proveniente da glicólise e da beta-acetilação de
lípidos, são produzidas moléculas de NADH e FADH2 necessárias à cadeia transportadora de eletrões.
A NADH desidrogenase catalisa a oxidação do NADH em NAD libertando-se protões H+ e eletrões.

Esta primeira proteína fica excitada ao recolher os eletrões e utiliza essa energia para transportar protões para o
espaço intermembranar. O eletrão é de seguida recebido pela coenzima Q (ubiquinona).
A succinato desidrogenase catalisa a oxidação do FADH2 em FAD libertando-se protões H+ e eletrões.

Os eletrões recolhidos pela succinato desidrogenase são depois doados para a coenzima Q (ubiquinona).
Os eletrões recebidos pela coenzima

Q são transferidos para o complexo
citocromo bc1 que ao ficar excitado utiliza
essa energia para transportar protões H+ para
o espaço intermembranar.
Os eletrões são depois transferidos

para o citocromo c e este, por sua vez, doa-
os para o citocromo c oxidase. Este
complexo utilizará a energia oferecida pelo
eletrão para transportar mais protões H+ para
o espaço intermembranar. Neste ponto o O 2
será o aceitador final dos eletrões
produzindo-se moléculas de água.
72 | P á g i n a
Curso de Biologia
Agrupamento quimiosmótico
Através da acumulação de protões H+ no espaço intermembranar é gerada energia potencial na forma
de um gradiente eletroquímico.
Como os iões não são capazes de atravessar membranas lipídicas terá que se usar uma ATPsintase que
utilizará a energia deste gradiente para a produção de moléculas de ATP.
A ATPsintase é constituída
pelas porções:
• F0 – porção inserida na
membrana interna mitocondrial;
motor da proteína que se
movimenta por um estímulo
elétrico; cria um canal que permite
a passagem de protões H+ para a
matriz mitocondrial;
• F1 – porção da matriz
mitocondrial; utiliza a energia
produzida pelo transporte de
protões para produzir moléculas de
ATP através de ADP e iões fosfato;
este transporte faz com que a
porção F0 forçe a rotação de uma
das partes da F1; esta rotação leva a
conformações na maior porção da
F1
A passagem de 4 protões leva à produção de 1 molécula de ATP e o NADH e o FADH2 são responsáveis
pela produção de 3 e 2 moléculas de ATP, respetivamente.
Transporte de metabolitos através da membrana interna

Para que a fosforilação oxidativa ocorra são necessários diversos compostos. Desse modo. diversas
proteínas serão encontradas na membrana interna da mitocôndria que funcionarão nesse sentido. Este transporto
será favorecido pela existência de um gradiente eletroquímico.
Um translocador do nucleótido de adenina transportará uma molécula de ATP para o espaço

intermembranar ao mesmo tempo que transporta uma molécula de ADP para a matriz mitocondrial.
Outra proteína transportadora leva fosfato na forma de H 2PO4- para a matriz mitocondrial em troca de
iões hidroxilo OH-.
A importação de ácido piruvato para a matriz mitocondrial envolve o transporte de um ião hidroxilo
para o espaço intermembranar.
DOENÇAS CAUSADAS POR ANOMALIAS NAS MITOCÔND RIAS
Na neuropatia ótica hereditária de Leber uma mutação no mtDNA afeta a NADH desidrogenase de
maneira que a fosforilação oxidativa e a produção de ATP tornam-se insuficientes. Esta doença rara é hereditária
e tem como consequência a cegueira, devido à degradação do nervo ótico.
73 | P á g i n a
Curso de Biologia
Através da fosforilação oxidativa são produzidas espécies reativas de oxigénio, os ROS, que promovem
a deterioração, por oxidação, dos lípidos membranares e do DNA mitocondrial. Caso estes ROS oxidem
cardiolipinas da membrana interna da mitocôndria serão libertados os complexos do citocromo c. A ligação do
citocromo c à proteína citosólica Apaf-1 induz a formação de apoptossomas e a ativação de uma reação em
cadeia de caspases. Deste modo ocorre a apoptose das células.
74 | P á g i n a
Curso de Biologia
PEROXISSOMA
CAPÍTULO 13
75 | P á g i n a
Curso de Biologia
Peroxissomas
Os peroxissomas são organitos pequenos que contêm enzimas, peroxinas, no seu interior, envolvidas
numa considerável variedade de reações metabólicas. Estas peroxinas são importadas do citosol uma vez que
os peroxissomas não têm genoma próprio.
As células humanas podem conter entre 100 a 1000 peroxissomas, sendo que os hepatócitos são os que
apresentam estes organitos em maior número. Os peroxissomas têm grande capacidade de replicarem, fazendo-
o por divisão.
Formação de peroxissomas
Supõe-se que os peroxissomas formam-se por divisão de um peroxissoma maduro. Este peroxissoma
maduro resultou da importação lípidos específicos e peroxinas para um peroxissoma prematuro resultante da
fusão de duas vesiculas provenientes do RE. Os peroxissomas aumento substancialmente o seu número através
da sua divisão.
As proteínas, sintetizadas em ribossomas livres no citosol e destinadas aos peroxissomas (peroxinas),

possuem uma sequência especifica de aminoácidos denominada sinal direcionador peroxissomal (PTS) na
extremidade C-terminal. Esta sequência consiste na sequência de resíduos de aminoácidos Ser-Lys-Leu.
Ao contrário de tudo o que se estudou até agora, as proteínas que entram no peroxissoma não sofrem
ação proteolítica ao nível da sequência sinal.
Função dos peroxissomas

Os peroxissomas apresentam mais de 50 enzimas diferentes que realizam a peroxidação de compostos
associada à libertação de peroxido de hidrogénio. Visto que este composto é tóxico às células, estes organelos
contêm uma catálase que degrada esta substância em água ou outro composto orgânico qualquer.
Os peroxissomas apresentam as seguintes funções:
• Oxidação de ácidos gordos

• Síntese de colesterol e de dolicol
• Síntese de ácidos biliares no fígado
• Síntese de plasmalogénios
• Síntese do aminoácido lisina
• Catabolismo das purinas
• Conversão de aminoácidos em hidratos de carbono
A oxidação de ácidos gordos corresponde à principal fonte de energia metabólica das células. Enquanto
que em células animais esta reação ocorre nos peroxissomas e nas mitocôndrias já em células vegetais e
leveduras esta tarefa é exclusiva dos peroxissomas. Em células animais a oxidação de ácidos gordos com cadeias
lineares com menos de 21 átomos de carbonos só efetua nas mitocôndrias.
76 | P á g i n a
Curso de Biologia
Glioxissomas
Os peroxissomas apresentam 2 funções
extremamente importantes nas células
vegetais.
Em sementes os peroxissomas
(glioxissomas) são responsáveis pela
conversão de ácidos gordos de reserva em
hidratos de carbono através de uma via
chamada de ciclo do glioxilato. Esta conversão
produz energia e materiais necessários para o
crescimento da planta em germinação.
Por outro lado, os peroxissomas em

folhas encontram-se envolvidos no processo de
fotorrespiração no sentido em que metabolizam
os produtos formados durante a fotossíntese.
Deste modo o CO2 é convertido em hidratos de
carbono.
Através da fotorrespiração revela-se

uma interdependência entre peroxissomas, mitocôndrias e cloroplastos sendo que estes apresentam uma
disposição espacial na célula.
Explicação breve: o rubisco catalisa a adição de O2 em vez de CO2 produzindo 1 molécula de 3-

fosfoglicerato e 1 molécula de fosfoglicolato. O último é transformado em glicolato e é transferido para o
peroxissoma. Neste organito o glicolato é oxidado e convertido em glicina. Esta é transferida para a mitocôndria
onde se vão juntar em pares de 2 para originar serina. A serina é enviada para os peroxissomas onde é convertida
em glicerato, este que por sua vez é transferido para os cloroplastos para servir de substrato no ciclo de Calvin.
DOENÇAS CAUSADAS POR ANOMALIAS NOS PEROX ISSOMAS
Deficiências genéticas podem afetar a importação de proteínas peroxissomais para o interior dos
peroxissomas como acontece em doenças como a síndrome de Zellweger. Nesta patologia verifica-se uma
redução do número ou total ausência de peroxissomas nas células. Esta doença manifesta-se por hepatomegalia,
dismorfia craniofacial e alterações neurológicas, para além de icterícia e hemorragias gastrointestinais.
77 | P á g i n a
Curso de Biologia
SINALIZAÇÃO CELULAR
CAPÍTULO 14
78 | P á g i n a
Curso de Biologia
Em organismos multicelulares as células conseguem comunicar entre si através de moléculas

transmissoras de informação. Todas estas moléculas funcionam como ligandos e variam em:
• Estrutura (desde gases até proteínas)

• Distância (localmente ou longas distâncias)
• Modo de ação (recetores intracelulares ou recetores da membrana plasmática)
Tipos de sinalização celular

Tipo Características Exemplos
Envolve a regulação do comportamento das Integrinas e caderinas
células de tecidos animais • Moléculas de adesão celular
• Moléculas sinalizadoras que controlam a
Contacto direto
proliferação e sobrevivência das células por
via de contactos célula-célula ou célula-
matriz
Envolve o contacto entre moléculas e Moléculas do tipo
recetores • Hidrossolúveis
Interação entre diferentes tipos de células o Derivam de aminoácidos
durante o desenvolvimento embrionário (catecolaminas) ou péptidos
Manutenção de células adultas o Neurotransmissores
o Hormonas
• Lipossolúveis
o Difundem-se nas membranas
o Derivam do colesterol (esteróides),
aminoácidos (hormonas tiroideias)
ou compostos gasosos (ON e CO)
o Hormonas
Sinalização endócrina
• Moléculas lançadas para a corrente Testosterona
sanguínea Progesterona
Contacto indireto • Células transmissoras e células-alvo Outros tipos de hormonas
distantes
Sinalização parácrina Óxido-nitrico
• Células transmissoras e células-alvo • Produzido por células endoteliais
próximas • Reconhecido por recetores membranares de
células musculares lisas dos vasos
sanguíneos
• Induz o relaxamento deste musculo levando
à vasodilatação
Neurotransmissores
Sinalização autócrina Fator de crescimento em linfócitos T
• Molécula sinalizadora atua na célula que • Produzem o fator de crescimento
a produziu induzindo a sua proliferação
• Mecanismo de amplificação de sinal Fator de crescimento em células cancerígenas
(feedback positivo) ou de inibição de
sinal (feedback negativo)
79 | P á g i n a
Curso de Biologia
Hormonas esteróides e superfamília de recetores nucleares

Os recetores de sinalização celular, responsáveis pelo reconhecimento de moléculas sinalizadores
especificas, para além de serem expressas pelas células-alvo também podem surgir em diferentes localizações:
• Membrana plasmática
• Citosol
• Núcleo
Os recetores intracelulares reagem a pequenas moléculas sinalizadoras hidrofóbicas que atravessam a

membrana plasmática por difusão. O melhor exemplo deste grupo de moléculas lipófilas são as hormonas
esteróides, que são sintetizadas a partir do colesterol e incluem as hormonas tiroideias, o ácido retinóico e a
vitamina D3. Outras hormonas esteróides são a testosterona, o estrogénio, a progesterona, os corticosteróides (o
glucocorticoide é importante pois ativa a transcrição dos genes necessário à síntese de glicose), etc.
Apesar de as hormonas tiroideias, o ácido retinóico e a vitamina D3 serem estrutural e funcionalmente

distintas de todos os outros esteróides todos elas partilham do mesmo mecanismo de ação nas células alvo:
• Hormonas tiroideias
o Sintetizadas a partir de tirosina
o Desenvolvimento e regulação do metabolismo
• Vitamina D3
o Regula o metabolismo do Ca2+
o Regula o crescimento ósseo
• Ácido retinóico
o Sintetizado a partir de vitamina A
o Desenvolvimento em vertebrados
Todas as hormonas esteróides vão ser reconhecidas por recetores pertencentes à superfamília de
recetores nucleares que atuam como fatores de transcrição. Estas moléculas apresentam os domínios de ligação
ao ligando e DNA e de ativação transcricional. Caso a hormona não esteja presente os recetores podem nem se
ligar ao DNA mas quando o fazem são incapazes de realizar a transcrição. Quando a hormona se liga, induz
uma alteração conformacional na estrutura do recetor permitindo-o interagir com coativadores (em vez de co-
repressores). Deste modo os esteróides podem ser entendidos como reguladores da expressão genética.
Neurotransmissores
Os neurotransmissores transportam sinais entres neurónios ou entre neurónios e outros tipos de células
(células musculares). São o grupo variado de pequenas moléculas hidrofílicas (e por isso não são capazes de
atravessar membranas) que inclui a acetilcolina, dopamina, epinefrina, serotonina, histamina, glutamato, glicina,
etc.
A libertação de neurotransmissores é estimulada através de um potencial de ação na extremidade

terminal do neurónio. Estes são libertados, por fusão das vesiculas com a membrana, na fenda sináptica e são
reconhecidos por recetores ligados a canais iónicos, localizados na membrana plasmática do outro neurónio.
A ligação dos neurotransmissores leva a uma alteração conformacional dos recetores que por sua vez
provoca a abertura dos canais iónicos.
80 | P á g i n a
Curso de Biologia
Péptidos hormonais e fatores de crescimento

O maior grupo de moléculas sinalizadores nos animais são os péptidos que variam em tamanho,
estrutura e função. Neste grupo estão incluídas:
• Hormonas peptídicas (insulina, glucagon, etc.)

• Neuropéptidos (encefalinas, endorfinas, etc.)
• Fatores de crescimento
Os fatores de crescimento são polipéptidos hidrófilos responsáveis pela regulação do crescimento e

diferenciação das células animais. Alguns tipos de fatores de crescimento:
• NGF (fator de crescimento dos neurónios) – controla o desenvolvimento e sobrevivência dos neurónios
• EGF (fator de crescimento epidérmico) – estimula a proliferação, sobrevivência e maturação celular, a
angiogénese e a metastisação
• PDGF (fator de crescimento derivado das plaquetas) – acelera a cicatrização por via da estimulação da
proliferação de fibroblastos
• Citocinas – regulam o desenvolvimento e diferenciação das células sanguíneas e controla a atividade
dos linfócitos na resposta imunitária
Hormonas vegetais
O desenvolvimento e crescimento das plantas é regulado por um grupo de pequenas moléculas
chamadas de hormonas vegetais. As suas concentrações variam e tornam possível uma coordenação de todas as
partes da planta para dar uma resposta eficiente face a fatores ambientais (luz, infeções, etc.).
Tipos Função
• Enfraquecimento da parede celular de modo a
permitir o alongamento da célula vegetal
Auxinas • Divisão celular
• Diferenciação celular
• Alongamento das células

• Divisão celular
Giberelinas • Alongamento do caule
• Encontram-se em sementes (importantes na
germinação)
Citocininas • Divisão celular
• Inibe o crescimento
• Promove a dormência nas plantas (bloqueando a
Ácido abscísico
germinação de sementes)
• Amadurecimento dos frutos

Etileno
• Promove a queda de folhas
81 | P á g i n a
Curso de Biologia
Recetores membranares
Existem proteínas transmembranares, cujo domínio extracelular é o local de reconhecimento das
moléculas e cujo domínio intracelular é o local de interação com enzimas que irão induzir a resposta da célula.
Quando ocorre o reconhecimento normalmente são ativadas enzimas que por sua vez ativam mediadores
intracelulares responsáveis por ativar enzimas efetoras. Estas enzimas efetoras tanto podem efetuar de imediato
a resposta celular como também podem associar-se a proteínas-alvo como fatores de transcrição.
Recetores associados à proteína G

Alguns recetores associados à proteína G
são responsáveis pelo sentido do olfato, palato e
visão. Estes recetores apresentam 7 segmentos
intermembranares com estruturas de hélice α.
A proteína G encontra-se associada à parte

citosólica do recetor e está sempre ligada a um
resíduo de guanosina difosfato (GDP). Esta
molécula apresenta 3 subunidades, a α, a β e a γ. A
subunidade α é responsável pela regulação da
atividade da proteína G.
Quando o recetor reconhece uma molécula

sinalizadora promove uma alteração
conformacional do próprio recetor e também da
proteína G que é ativada libertando a sua subunidade α, sendo que o GDP que lhe está associado é transformado
em GTP. Esta subunidade associada ao GTP vai induzir alterações noutras moléculas, que tanto podem ser
enzimas como também canais iónicos.
O recetor do neurotransmissor acetilcolina presente no musculo esquelético cardíaco encontra-se

associado a uma proteína G, a Gi. A subunidade α inibe o funcionamento da adenil ciclase e o complexo das
subunidades β e γ levam à abertura dos canais iónicos de K + causando o abrandamento da contração do musculo
cardíaco.
Recetores cinases da tirosina

Todos os recetores
cinases da tirosina apresentam
uma porção extracelular, onde
ocorre a ligação da proteína de
sinalização, uma porção
citosólica, onde se encontra o
domínio tirosina-cinase e uma
porção transmembranar.
Quando o ligando é
reconhecido os recetores sofrem
uma dimerização unindo os 2 domínios citoplasmáticos da cinase, promovendo a sua ativação.
82 | P á g i n a
Curso de Biologia
As cinases ao serem ativadas promovem a fosforilação de certas porções citosólicas do recetor que
constituirão locais de ancoragem a proteínas de sinalização intracelular.
Estas proteínas
podem ser ativadas tanto
por uma mudança
conformacional como
também por aproximação
da proteína seguinte na
respetiva via de
sinalização.
Vias de transdução de sinal intracelular

Muitos recetores membranares, situados na face extracelular, são capazes de ativar proteínas de
sinalização interna. Deste modo ocorre um processo chamado de transdução do sinal intracelular em que uma
serie de reações em cadeia que têm inicio na membrana transmitem sinais/informações a uma grande variedade
de alvos intracelulares. Na maioria do casos estes alvos são fatores de transcrição.
O CASO DO C AMP
O AMP cíclico (cAMP) medeia os

processos que envolvem os recetores membranares
associados à proteína G. Depois de a proteína G ser
ativada, a sua subunidade α vai ativar a acetil
ciclase que vai induzir a produção de cAMP (AMP
cíclico). Depois disto a subunidade α regressa à
proteína G do respetivo recetor membranar.
Uma proteína-cinase dependente de AMP

cíclico (PKA) apresenta duas subunidades
reguladoras e duas subunidades catalíticas. Quando o cAMP se liga às subunidades reguladoras as subunidades
catalíticas dissociam-se do complexo ficando ativas. Quando ativadas irão fosforilar subsbtratos proteicos
específicos.
Um substrato proteico específico pode ser por exemplo a glicogénio sintase e a cinase da fosforilase.
As subunidades catalíticas ativas podem inibir a primeira e ativar a segunda. A cinase da fosforilase quando
ativada promove a ativação de outra enzima, a glicogénio fosforilase. Por fim, esta última hidrolisa o glicogénio
em glucose-fosfato. Esta molécula vai ser importante para a atividade muscular.
Amplificação do sinal intracelular

A vantagem de haver tantos passos intermédios para que ocorra a sinalização celular é que o sinal pode
ser amplificado. Por exemplo, por cada molécula de epinefrina que se liga ao recetor produz-se 100 cAMP, que
ativam 100 cinases da proteína A, que por sua vez vão ativar 1000000 fosforilases de glicogénio. Deste modo
obtêm-se no final do processo 100.000.000 moléculas de glucose.
83 | P á g i n a
Curso de Biologia
NÚCLEO
CAPÍTULO 15
84 | P á g i n a
Curso de Biologia
Núcleo
A presença de núcleo é uma característica particular dos eucariotas que é responsável pelo
armazenamento do material genético e constitui o centro de controlo da célula. Os processos de replicação e
transcrição do DNA e o processamento do RNA ocorrem no interior deste organelo.
Estrutura do invólucro nuclear

O invólucro nuclear é
constituído por 2 membranas
nucleares, lâmina nuclear e poros
nucleares. Entre as membranas
nucleares externa e interna encontra-se
o espaço perinuclear. A membrana
nuclear externa tem a particularidade
de estar diretamente associada com o
reticulo endoplasmático rugoso. Desse
modo esta membrana é
funcionalmente semelhante à
membrana do RER apresentando
ribossomas associados. Por outro lado,
a membrana nuclear interna, contínua
da membrana nuclear externa,
apresenta proteínas membranares
especificas do núcleo, como aquelas que se associam à lamina nuclear. A principal função das membranas
nucleares é criar uma barreira entre o citoplasma e o conteúdo nuclear.
Estas membranas são constituídas por uma bicamada fosfolipídica que é permeável a pequenas
moléculas não polares. Existem complexos de poros nucleares que permitem a passagem de pequenas moléculas
polares e macromoléculas para dentro e fora do núcleo.
Logo abaixo da membrana nuclear interna encontra-se uma estrutura chamada de lamina nuclear, uma
malha que oferece um suporte estrutural ao núcleo. Esta estrutura é constituída por proteínas fibrosas de 60-80
kd chamadas de lamininas. As lamininas correspondem a um tipo de filamentos intermédios. As unidades
monoméricas das lamininas associam-se formando dímeros e estes por sua vez associam-se formando
tetrâmeros. Os tetrâmeros vão dar origem aos filamentos de laminina propriamente ditos. Em mamíferos sabe-
se da existência de 3 tipo de lamininas, A, B e C.
As lamininas estabelecem ligações com a membrana nuclear interna através de proteínas membranares
como por exemplo emerinas e retores de laminina B. Estas ligações podem ser facilitadas através da adição de
lípidos nas lamininas, já numa fase pós-transcricional.
Por fim a lamina nuclear também efetua ligações com histonas H2A e H2B e outras proteínas associadas
à cromatina. Esta associação é importante pois vai regular certos processos nucleares como a expressão genética.
LAMINOPATIAS – doenças associadas ao mau funcionamento da lâmina nuclear
Até hoje são conhecidas inúmeras doenças associadas ao mau funcionamento da lamina nuclear que
causa problemas na regulação genética. A doença mais conhecida é a HGPS (Hutchinson-Gilford progeria
syndrome) que é causada por defeitos na lamina A.
85 | P á g i n a
Curso de Biologia
Complexos dos poros nucleares

Os poros nucleares são as estruturas que fazem a
ligação entre o núcleo e o citoplasma, permitindo a passagem
de pequenas moléculas polares e apolares, iões e
macromoléculas (como RNAs). Estes complexos são
compostos por 30 a 50 proteínas diferentes, todas elas
chamadas de nucleoporinas.
Dependendo do seu tamanho as moléculas atravessam

os poros nucleares de duas maneiras distintas:
• 20-40 kD – passagem livre para dentro e fora do

núcleo
• >40 kD (maioria das proteínas e RNAs) – passagem
através de um processo ativo seletivo
Os poros nucleares são constituídos por 8 “cabos”
organizados em torno de um canal central que se unem aos
anéis das faces citoplasmática e nuclear e esta união encontra-
se ancorada no invólucro nuclear, mais especificamente nas zonas de fusão entre a membrana nuclear interna e
a membrana nuclear externa. Filamentos proteicos estende-se a partir dos anéis citoplasmático e nuclear sendo
que neste último forma-se uma estrutura de cesto.
Durante a mitose, o desaparecimento da lamina nuclear e a dissociação dos complexos dos poros
nucleares do invólucro nuclear levam a que no início da prófase ocorra a retração das membranas nucleares. Na
metáfase, as membranas nucleares estão completamente integradas no reticulo endoplasmático rugoso.
Transporte núcleo-citoplasma
Entre o núcleo e o citoplasma verifica-se um fluxo bidirecional constante e seletivo. Muitas proteínas
sintetizadas no citosol exercem as suas funções especificas no núcleo. Exemplos dessas proteínas são:
• Histonas
• DNA-polimerases
• RNA-polimerases
• Reguladores de transcrição
• Proteínas de processamento de RNA
Por outro lado, moléculas de RNA que são sintetizadas no núcleo exercem a sua função ou são
necessárias no citosol. Exemplos destas moléculas:
• mRNA
• rRNA
• tRNA
• miRNA
• snRNA
Enquanto que algumas moléculas são capazes de entrar no núcleo pelos poros nucleares com facilidade,
outras possuem características morfofuncionais que as incapacitam de fazer o mesmo. Desse modo todas as
proteínas destinadas ao núcleo possuem uma sequência NLS (nuclear localization signals) que é responsável
pela seletividade do processo nuclear de importação.
86 | P á g i n a
Curso de Biologia
Para se iniciar a
importação, as sequências NLS
têm de ser reconhecidas pelas
proteinas importinas. As
importinas são proteinas
citosólicas solúveis que se ligam
tanto ao NLS como também às
sequências FG (fenilalanina-
glicina) presentes no centro do
poro nuclear e nos filamentos
proteicos nucleares e citosólico.
Uma vez no núcleo, o

complexo carga/importina liga-se
ao Ran-GTP levando a uma
alteração do estado
conformacional da importina. Esta
alteração vai ter como consequência a dissociação da carga da importina. Visto que esta dissociação só ocorrer
apenas no lado nuclear do NPC é garantida a direccionalidade do processo de importação.
A Ran-GTP ainda ligada à importina terá a função de a trazer de volta para o citosol. Apos esse
transporte uma proteína citosólica, a Ran-GAP, hidrolisa o Ran-GTP em Ran-GDP o que provoca a sua
dissociação da importina.
Por outro lado, para a exportação de moléculas a partir do núcleo é indispensável a presença de uma
sequência NES (nuclear exportation signals). Todas as moléculas que apresentarem uma sequência NES serão
reconhecidas por uma proteína nuclear, a exportina. Esta exportina só é capaz de se associar à proteína com uma
sequência NES caso já esteja associada a uma molécula de Ran-GTP.
Assim que este complexo alcança o citosol uma proteína citosólica, a Ran-GAP, hidrolisa a Ran-GTP
em Ran-GDP o que provoca a dissociação da carga e do Ran-GDP a partir da exportina. A exportina é capaz de
regressar ao núcleo sem a ação de outras moléculas.
Como é possivel perceber, a Ran-GTP é transportada para o citosol continuamente. De modo a que o
numero da Ran-GTP se mantenha constante no interior do nucleo a Ran-GDP tem que ser transportada pela
NTF2 para o espaço nuclear. Aí uma proteina associada à crotmatina, a Ran-GEF, fosforila o Ran-GDP em
Ran-GTP. Deste modo a concentração de Ran-GTP mantém-se constante no nucleo.
A forquilha de replicação
A replicação do DNA ocorre numa estrutura em forma de Y, chamada de forquilha de replicação. Uma
enzima, a DNA-polimerase III, catalisa a polimerização de nucleotídeos na direção 5’-3’, copiando uma fita-
molde de DNA com uma extraordinária fidelidade. Como as duas fitas da dupla-hélice de DNA são
antiparalelas, essa síntese de DNA 5’-3’ só pode ser realizada continuamente numa das fitas da forquilha de
replicação (fita-líder). Na fita retardada, pequenos fragmentos de DNA, fragmentos de Okazaki, são sintetizados
de trás para frente, ou seja, no sentido 3’-5’. Uma vez que a DNA-polimerase não pode iniciar uma nova cadeia
(só realiza a polimerização no sentido 5’-3’), esses fragmentos da fita retardada são iniciados por pequenas
moléculas de RNA, os primers, que subsequentemente são removidas e substituídas por DNA. O uso de primers
87 | P á g i n a
Curso de Biologia
(contêm ribonucleotidos) tem a vantagem de

diminuir a percentagem de erros durante a
replicação da fita retardada.
A replicação do DNA necessita da

cooperação de várias proteínas, incluindo:
• DNA-polimerase I e III, que catalisam a

polimerização de nucleótidos
• Cinta deslizante, associa-se às DNA-
polimerases e mantém-nas fixas à fita de
DNA
• DNA-primase, que catalisa a
polimerização de nucleótidos
• DNA-helicases, que auxiliam na abertura
da dupla-hélice para permitir que as fitas
sejam copiadas
• DNA-ligase, que liga os fragmentos
descontínuos de DNA formados na fita
retardada
• 1 enzima que degrada os primers
• DNA-topoisomerases, que aliviam a tensão
causada pelo enrolamento helicoidal e os problemas de emaranhamento do DNA; ligam-se a
covalentemente a grupos fosfato da cadeia dupla
Muitas destas proteínas associam-se entre si na forquilha de replicação, formando uma “maquinaria de
replicação” altamente eficiente, em que as atividades e os movimentos espaciais dos componentes individuais
são coordenados.
Estrutura da cromatina
A cromatina corresponde ao conjunto formado entre o DNA e proteínas que a este se associam. Estas
proteínas dividem-se em proteínas histónicas e proteínas não histónicas. No núcleo a cromatina pode apresentar
2 estados de conformação:
• Eucromatina – cromatina pouco condensada e o DNA encontra-se acessível à maquinaria de

transcrição e replicação
• Heterocromatina – cromatina condensada e o DNA encontra-se pouco ou completamente inacessível
à maquinaria de transcrição e replicação; apresenta bastantes porções de DNA repetidas
o Constitutiva – presente no núcleo de todas as células do organismo
o Facultativa – presente no núcleo de células especificas do organismo
As proteínas histónicas são as histonas, pequenas proteínas que apresentam uma elevada quantidade de
aminoácidos básicos (arginina e lisina) que facilitam a ligação à
molécula de DNA negativa. Nesta classe encontram-se:
• H1
• H2A
• H2B
• H3
• H4
88 | P á g i n a
Curso de Biologia
A unidade básica estrutural da

cromatina é o nucleossoma, uma estrutura
constituída por 9 histonas e uma porção de
DNA de 147 pares de bases de
comprimento. O DNA enrola-se cerca de
1,67 vezes em torno de octâmetro composto
por 2 moléculas de H2A, H2B, H3 e H4. Na
região de início e fim de enrolamento do
DNA do octâmero, encontra-se a histona H1
que estabiliza o nucleossoma.
A formação de nucleossomas dá
origem a filamentos de 10 nm de diâmetro.
Estes filamentos podem enrolar-se dando
origem a fibras de 30 nm de diâmetro. Nesta
fase de condensação as histonas H1 são
cruciais para determinar a acessibilidade de
maquinaria de replicação e transcrição ao
DNA. As fibras de 30 nm de diâmetro
podem continuar a enrolar-se de modo a
formar os cromossomas metafásicos. Nesta
fase a cromatina adquiriu uma conformação
de laços em torno de uma proteína central.
Nos cromossomas é possível encontrar os genes dispostos por bandas (podem ser localizados por
hibridação in situ) o que indica que a condensação do DNA em cromossomas é um processo altamente ordenado
e reprodutível.
Os cromossomas metafásicos apresentam uma forma de X e são constituídos por 2 cromatídeos, cujas
extremidades são os telómeros, unidos no centrómero.
Centrómeros
O centrómero é uma região especifica do cromossoma que é fundamental para a correta distribuição
dos cromatídeos pelas células filhas durante a mitose. Durante a mitose os microtúbulos do fuso mitótico ligam-
se a esta região do cromossoma.
No centrómero associam-se proteínas que formam uma estrutura chamada de cinetocoro. O cinetocoro
é a estrutura à qual os microtúbulos do fuso mitótico se irão ligar.
Telómeros
Os telómeros são as sequências que constituem as extremidades dos cromatídeos e estão envolvidas nos
processos de replicação e manutenção dos cromossomas. Nestas regiões encontram-se muitas sequências de
DNA repetidas.
Apesar de a DNA polimerase ser capaz de se associar ao DNA dos telómeros esta não é capaz de iniciar
a síntese de uma nova cadeia. Para que a replicação destas regiões seja possível existem as telomerases que
utilizam transcriptase reversa para replicar sequências de DNA telomérico. As telomerases podem realizar
alongamento das cadeias de DNA ou translocação de sequências de DNA. A translocação está muitas vezes
associada com a ocorrência de cancro.
89 | P á g i n a
Curso de Biologia
A manutenção dos telómeros encontra-se relacionada com o tempo de vida e a capacidade reprodutiva
das células.
O nucléolo e o processamento de rRNA

O nucléolo é a região do núcleo que apresenta rDNA onde ocorre a transcrição e processamento do
rRNA bem como a montagem de ribossomas. Nos cromossomas os nucléolos localizam-se em regiões chamadas
de organizadores nucleolares.
Os ribossomas eucariotas, 80S, são constituídos por:
• Subunidade 60S (grande)

o 49 proteínas ribossomais (importadas do citosol)
o rRNA 5S (único que não é sintetizado no nucléolo)
o rRNA 5.8S
o rRNA 28S
• Subunidade 40S (pequena)
o 33 proteínas ribossomais (importadas do citosol)
o rRNA 18S
As subunidades 40S e 60S são transferidas para o citosol e será nesse local que vai ocorrer a sua
associação.
No nucléolo distinguem-se 3 regiões:
• Componente granular (maior porção do nucléolo) –

contém subunidades ribossomais em diferentes
estádios de formação
• Centros fibrilhares – contêm o rDNA
• Componente fibrilhar densa – contém o pré-rRNA
e proteínas associadas
90 | P á g i n a

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Biologia Celular

Rafael Pires António

Desenvolvimento da teoria celular:

Características principais da célula:

• São altamente complexas e organizadas

Química das células

Função estrutural (do Função estrutural (do

Os oligossacáridos são constituídos por 2 a 10 monómeros sendo nomeados por dissacáridos,

Os lípidos, de forma geral, desempenham 3 funções relevantes na célula:

➢ São moléculas altamente energéticas constituindo uma reserva de energia

➢ Saturados, quando, na sua cadeia só existem ligações simples

As cadeias hidrocarbonadas dos ácidos gordos apresentam ligações

A extremidade hidrofílica dos fosfolípidos consiste numa

O fosfolípido esfingomielina, cujo composto azotado é a

A existência de uma extremidade hidrofílica e outra

Os RNA mais relevantes nas células eucariotas são:

Os polímeros do DNA e do RNA consistem em bases de:

Quanto ao seu número os nucleótidos podem ser classificados como:

➢ Oligonucleotidos – são constituídos por apenas alguns nucleótidos

O DNA é uma molécula

➢ Não polares – glicina; alanina

As proteínas apresentam 4 níveis de estruturação:

➢ Estrutura primária – sequência de aminoácidos da cadeia polipeptídica

➢ Estrutura terciária – resulta do enovelamento da cadeia polipeptídica; forma estruturas globulares –

➢ Estrutura quaternária – resultado das interações entre cadeias polipeptídicas diferentes

Apesar de existirem apenas 20 aminoácidos diferentes, a quantidade de proteínas existentes é

RNA E SÍNTESE PROTEI CA

1. Transcrição: Uma região do

➢ Naturalmente, a própria cadeia polipeptídica adquire uma conformação devido às interações na

➢ Estrutura das membranas celulares

1. Glicólise – Sendo que a atmosfera primitiva

Origem dos Eucariotas

Dados a favor Dados contra

➢ Cápsula – presente em algumas bactérias;

➢ Gram positiva – têm uma

Como já foi dito anteriormente as células

➢ Citoesqueleto (dá estrutura à célula)

➢ Tecido epitelial – camadas de células que cobrem o

Parede celular primária

Parede celular secundária

1. Hormonas vegetais chamadas de auxinas ativam expansinas

Alterações na composição da parede celular

BIOGÉNESE DA PAREDE CELULAR

SÍNTESE DAS FIBRAS DE CELULOSE

SÍNTESE DAS HEMICELULOSES E DAS PECTINAS

No complexo de Golgi são sintetizadas e secretadas em vesiculas polissacáridos não celulósicos da

Matriz extracelular animal

A membrana plasmática define os limites da

1. Síntese de cadeias polipeptídicas de colagénio

Nos tecidos conjuntivos existem colagénios que se associam

As laminas basais apresentam uma constituição diferente da

O colagénio quando é mal formado ou sofre alterações

SINTESE DA ELASTINA (a partir de um fibroblasto do tecido muscular liso):

1. Síntese dos componentes da fibra elástica:

Rede polissacarídica gelificada

Neste grupo identificam-se as proteínas:

• Local de ligação aos proteoglicanos

Na matriz extracelular esta proteína é sujeita a ligações cruzadas formando fibrilas.

• Local de ligação às células (integrinas)

As membranas plasmáticas são constituídas por:

• E. Overton, Séc. XIX – membrana plasmática de natureza lipídica

Componentes membranares e as suas funções

• Quanto mais ligações duplas houverem nas cadeias de ácidos