TRABALHO

QUIMICA
Richard Coelho 1 Ano B
Forças
intermoleculares
◦ As forças intermoleculares, ou interações
intermoleculares, são a forma com que as
moléculas interagem entre si. São elas que
mantêm unidas as moléculas de uma substância,
fazendo com que sejam sólidas, líquidas ou
gasosas!
◦ Assim, as interações intermoleculares são
determinantes das propriedades das substâncias.
Dependendo de como as moléculas interagem, as
substâncias podem ter diferentes estados físicos,
solubilidade, ponto de fusão e ebulição, densidade
e até a tensão superficial dos líquidos.
◦ Por isso, é muito importante entender como as
moléculas interagem! Além disso, é um assunto
muito frequente nos vestibulares e que permite
entender diversos outros conteúdos da química.
 ◦ As forças intermoleculares são chamadas também de
Forças de Van der Waals, pois foi ele o cientista que
primeiro teorizou e descreveu essas interações, sejam
elas dipolo-dipolo, dipolo induzido ou interações de
hidrogênio.
◦ Por isso, precisamos sempre levar todas essas forças em
consideração.Assim, faz-se a soma de todas elas, e o
sentido do deslocamento ou deformação terá o mesmo
Tipos de forças sentido da chamada força resultante.
intermoleculares ◦ As interações intermoleculares dependem muito
da polaridade das moléculas. Uma molécula é dita
polar quando possui dois polos (dipolo): uma região
com maior concentração de elétrons, e outra defasada em
elétrons. Isso é determinado pela polaridade das ligações
(eletronegatividade dos átomos) e pela geometria da
molécula.
Forças de
London
◦ Também chamadas de interações do tipo dipolo
induzido-dipolo induzido, elas acontecem entre duas
moléculas apolares.
◦ Como não temos polos permanentes, as
interações eletrostáticas são muito fracas, e os
dipolos aparecem apenas momentaneamente,
induzidos por perturbações do meio.
◦ No início, temos duas moléculas apolares. Por uma
perturbação, uma delas se polariza; por indução, a
outra se polariza também e surge um dipolo
instantâneo. Assim, elas interagem por forças
dipolo induzido-dipolo induzido. Essas são as
interações intermoleculares mais fracas.
Forças dipolo-
dipolo
◦ Chamadas também de dipolo permanente-
dipolo permanente, essas forças são muito
mais fortes do que as anteriores. Elas
acontecem entre as moléculas polares: a parte
mais negativa é atraída pela parte mais
positiva.
Interações de
hidrogênio
◦ São as forças intermoleculares mais importantes! Elas também são
interações do tipo dipolo-dipolo. As ligações de hidrogênio
acontecem somente em moléculas polares, mas que possuam átomos
muito eletronegativos - F, O ou N -, ligados diretamente ao Hidrogênio.
◦ Já foram chamadas de pontes de hidrogênio, mas hoje a nomenclatura
mais usual é ligações de hidrogênio.
◦ O exemplo mais comum disso é a interação que acontece com as
moléculas de água. Como o oxigênio (em vermelho) é o elemento mais
eletronegativo, ele vai atrair os elétrons em sua direção, deixando os
hidrogênios (em branco) deficientes em elétrons. Assim, os H
parcialmente positivos interagem com os oxigênios das moléculas
vizinhas, que são parcialmente negativos.
◦ Como essas interações são muito fortes, são elas que mantém a água
líquida.
Aminoácidos
◦ Aminoácidos são moléculas orgânicas que possuem um átomo de carbono ao qual se ligam um grupo carboxila, um grupo amino,
um hidrogênio e um grupo variável. Existem 20 aminoácidos considerados como padrões e que são os responsáveis por formar todas
as proteínas existentes. A grande quantidade de proteínas resulta da combinação dos aminoácidos de diferentes maneiras.
◦ Essas moléculas podem ser classificadas em aminoácidos essenciais e não essenciais. Os aminoácidos essenciais são aqueles que os
seres humanos são incapazes de produzir, enquanto os não essenciais são produzidos no nosso corpo.
Estrutura dos
aminoácidos
◦ Os aminoácidos são uma classe de moléculas que apresentam
uma estrutura em comum. Todos eles possuem um carbono
assimétrico chamado de carbono alfa, o qual detém quatro
ligantes distintos:
◦ grupo amino;
◦ grupo carboxila;
◦ átomo de hidrogênio; e
◦ um grupo variável (representado por R).
◦ Esse grupo variável, também denominado cadeia lateral, promove
a variabilidade química dos aminoácidos.
◦ De acordo com as propriedades da cadeia lateral, os aminoácidos
podem ser agrupados em apolares, polares e com cadeias
laterais eletricamente carregadas. Os aminoácidos apolares são
glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina,
triptofano e prolina. Os aminoácidos polares são serina, treonina,
cisteína, tirosina, asparagina e glutamina. Os aminoácidos com
cadeias laterais eletricamente carregadas são o ácido aspártico,
ácido glutâmico, lisina, arginina e histidina.
Proteina
◦ A estrutura da proteína refere-se a sua conformação natural necessária para desempenhar suas funções
biológicas.
◦ As proteínas são macromoléculas formadas pela união de aminoácidos.
◦ Os aminoácidos são unidos entre si por ligações peptídicas. As moléculas resultantes da união de aminoácidos
são denominadas de peptídeos.
◦ As proteínas apresentam quatro níveis estruturais: estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.
◦ Estrutura primária das proteínas
◦ A estrutura primária corresponde à sequência linear dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
◦ Em algumas proteínas, a substituição de um aminoácido por outro pode causar doenças e até mesmo levar à morte.
◦ Estruturas espaciais das proteínas
◦ As estruturas espaciais das proteínas são resultantes do enrolamento e dobramento do filamento proteico sobre si mesmo.
◦ As propriedades funcionais das proteínas dependem da sua estrutura espacial.
◦ Estrutura Secundária
◦ A estrutura secundária corresponde ao primeiro nível de enrolamento helicoidal.
◦ É caracterizada por padrões regulares e repetitivos que ocorrem localmente, causada pela atração entre certos átomos de
aminoácidos próximos.
◦ Os dois arranjos locais mais comuns que correspondem a estrutura secundária são a alfa-hélice e a beta-folha ou beta-pregueada.
◦ Conformação alfa-hélice: caracterizada por um arranjo tridimensional em que a cadeia polipeptídica assume conformação
helicoidal ao redor de um eixo imaginário.
◦ Conformação beta-folha: ocorre quando a cadeia polipeptídica estende-se em zig-zag e podem ficar dispostas lado a lado.
◦ Estrutura Terciária
◦ A estrutura terciária corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma.
◦ Na estrutura terciária, a proteína assume uma forma tridimensional específica devido o enovelamento global
de toda a cadeia polipeptídica.
◦ Estrutura Quaternária
◦ Enquanto muitas proteínas são formadas por uma única cadeia polipeptídica. Outras, são constituídas por mais
de uma cadeia polipeptídica.
◦ A estrutura quaternária corresponde a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, que se agrupam e
se ajustam para formar a estrutura total da proteína.
◦ Por exemplo, a molécula da insulina é composta por duas cadeias interligadas. Enquanto, a hemoglobina é
composta por quatro cadeias polipeptídicas.
DNA e RNA
◦ DNA e RNA são ácidos nucléicos que possuem diferentes estruturas, mas que apresentam funções
indispensáveis para o metabolismo e a reprodução de um organismo.
◦ Enquanto o DNA é responsável por armazenar as informações genéticas dos seres vivos, o RNA atua na
produção de proteínas.
◦ Além disso, essas macromoléculas são subdivididas em unidades menores que são chamadas de nucleotídeos,
mas a unidade formadora de ambas é composta por três componentes: fosfato, pentose e base nitrogenada.
◦ A pentose presente no DNA é a desoxirribose, já no RNA trata-se da ribose e, por isso, a sigla DNA significa
ácido desoxirribonucleico e RNA é o ácido ribonucleico.
◦ Além disso, as bases nitrogenadas presentes no DNA são citosina, guanina, adenina e timina. Já no RNA, são
encontradas a citosina, guanina, adenina e uracila. Outra diferença é que o DNA apresenta duas fitas, e o RNA
possui uma fita simples.
FIM