Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas

Moléculas Orgânicas  Quase todos os compostos biológicos com centro quiral

ocorrem naturalmente em apenas uma forma
estereoisomérica, D ou L..
 Os resíduos de aminoácidos em moléculas proteicas são
exclusivamente estereoisômeros L.
 Os resíduos de D-aminoácidos foram encontrados
apenas em alguns peptídeos, geralmente pequenos,
incluindo alguns peptídeos de paredes celulares
bacterianas e certos antibióticos peptídicos.

 As células possuem um código genético – DNA

 Nele estão as informações necessárias para
produzir as proteínas. O papel que os aminoácidos desempenham nas proteínas está
 Quando é preciso fazer uma proteína específica, o relacionado às propriedades químicas dos radicais
código genético é lido, como em uma página
específica de um grande livro.
 É feita uma cópia daquela página – transcrição.
Esta transcrição é o RNA mensageiro, que leva a
Classificação dos Aminoácidos
informação para fora do núcleo.
 Apolares – radicais não polares, alifáticos e
 Os ribossomos leem a informação do RNA aromáticos (8)
mensageiro, e utilizam a “receita” para produzir as
 Polares – radicais não ionizáveis (7)
proteínas.
 Polares – radicais ionizados negativamente (2)
 Polares – radicais ionizados positivamente (3)
Aminoácidos
 Unidades formadoras das proteínas
o Existem outros aminoácidos que às vezes aparecem na
 Todos possuem uma estrutura comum:
estrutura das proteínas.
o Eles são o resultado de alterações em aminoácidos já
existentes e já incorporados na estrutura das proteínas.

 Exceto um, a prolina.

 Todos os aminoácidos possuem um isômero, um

“irmão gêmeo”. Aminoácidos São Íons Dipolares
 São diferenciados pela nomenclatura D e L
 Os grupos amino e carboxílico dos aminoácidos
ionizam-se prontamente.
 Em pH fisiológico (,7,4), os grupos amino são
protonados, e os grupos carboxílicos assumem sua
forma de base conjugada (carboxilato)
 Moléculas que carregam grupos de polaridade
 Exceto um, a glicina. oposta, como os aminoácidos, são conhecidas
como zwitteríons ou íons dipolares.
As Ligações Peptídicas Ligam os Composição Química da Célula
aminoácidos

Proteínas

As moléculas chamadas de
polipeptídios têm massas
moleculares abaixo de 10.000 Da,
e as chamadas de proteínas têm
massas moleculares mais
elevadas.

OBS.: Dalton é uma unidade de medida de massa utilizada Estrutura Primária

para expressar a massa de partículas atômicas e moléculas.
É muito utilizada para designar a massa de aminoácidos,  É a sequência de aminoácidos ligadas pela ligação
peptídios e proteínas. Seu símbolo é Da.. peptídica

Ligação Peptídica

Estrutura Secundária
 É a disposição espacial que adquire a cadeia
principal da cadeia polipeptídica.

Peptídios

EX: Aspartame Zero-Cal

Ocitocina – Estimula as contrações uterinas.
Insulina – Controla os níveis de açúcar no sangue.
Hélice
A -hélice é mantida pelas ligações de H que se formam o Hidrofóbicas
entre átomos de duas ligações peptídicas próximas.
o Ligações de Hidrogênio
o Ligações Covalentes
o Forças de Van der Waals

 Interações Iônicas ou
Salinas
Folha  o Ocorre entre grupos eletricamente carregados

o Atração eletrostática entre grupamentos com

A folha  pregueada é mantida por ligações de H que se
cargas opostas
dispõem perpendicularmente a cadeia principal.
 Ligações Hidrofóbicas
• São estabelecidas entre radicais de aminoácidos
apolares.
• Estes radicais se aproximam e repelem água.

 Pontes de Hidrogênio
Voltas  o Ocorrem pela atração um átomo de hidrogênio e
A volta  é mantida por uma ligação de H entre átomos da outro elemento mais eletronegativo geralmente
cadeia principal de aminoácidos separados por dois oxigênio ou nitrogênio.
resíduos.  Ligações Covalentes ou
Dissulfeto

o Ocorre entre cisteínas, formando uma cistina.

 Forças de Van der Waals

Estrutura Terciária o Forças de atração inespecíficas entre moléculas de

 Resulta de dobras na estrutura da proteína
estabilizadas por interações entre os radicais dos
aminoácidos.
baixa polaridade.
o Distância entre os centros atômicos deve ser
inferior a 0,5 nm.
o A especificidade surge quando um grande número
deste tipo de ligação ocorre simultaneamente.

Estrutura Quaternária
• Refere-se ao modo pelo qual duas ou mais cadeias
polipeptídicas interagem.
• Cada uma das cadeias apresenta os três níveis
Interações Que Mantém a estruturais citados.

Estrutura Terciária • É mantida principalmente por ligações iônicas,

pontes de hidrogênio e por interações do tipo
o Iônicas ou Salinas hidrofóbico
 Hormônios proteicos
 Hormônio do Crescimento (GH)
191 aminoácidos - 2 pontes dissulfeto

- Sintetizado nos somatótrofos da pituitária anterior

Desnaturação de Proteínas - Promove a proliferação de tecidos mesodérmicos (osso,
cartilagem, músculo)

Agentes Desnaturantes • Insulina

 Físicos 51 aminoácidos dispostos em 2 cadeias
o Alterações de temperatura
unidas por 2 pontes dissulfeto
o Raio X
- Sintetizado nas células  do pâncreas
o Ultra-som
- Um dos principais hormônios que regula
 Químicos metabolismo

o Ácidos e bases fortes

o Detergentes
o Uréia
o 2-Mercaptoetanol HS-CH2-CH2-OH

Propriedades De Uma Proteína

Desnaturada
o Redução da solubilidade

o Aumento da digestibilidade

o Perda da atividade biológica

Proteínas Estruturais
 Proteínas de sustentação dos tecidos conjuntivo e
muscular, da pele, dos cabelos e das unhas.

Colágeno, Elastina, Queratina

Proteínas Motoras
 Proteínas responsáveis pelo transporte intracelular
e pela motilidade do sistema contrátil muscular.

Actina, Miosina, Troponina e Tropomiosina