Aminoácidos,

Peptídeos e Proteínas
Curso: Educação Física
Disciplina: Bioquímica do Exercício
Professora: Vanessa Brustein
(vanessabrusteinfip@gmail.com)
 AMINOÁCIDOS
- São as unidades que formam as PROTEÍNAS.
- São ácidos orgânicos formados por átomos de C, H, O e N.
- Alguns tipos de aminoácidos contêm também átomos de
enxofre (S) e fósforo (P).
- Podem ser: Naturais – o organismo é capaz de sintetizar
Essenciais – o organismo não é capaz de
sintetizar, mas é obtido na alimentação.
H
- Fórmula Geral: R – C –C=O
NH2 OH
AMINOÁCIDOS
 AMINOÁCIDOS

R é comumente uma das 20 diferentes

cadeias laterais.
 AMINOÁCIDOS
“SÃO SUBSTÂNCIAS QUE APRESENTAM UM GRUPO AMINO (NH2) E
UM GRUPO CARBOXILA (COOH) LIGADOS A UM CARBONO ALFA
(C), ALÉM DE UM ÁTOMO DE H E UMA CADEIA LATERAL
VARIÁVEL (R)”

São as unidades monoméricas das proteínas

 AMINOÁCIDOS
O carbono alfa (C) é um carbono assimétrico (ou
quiral) pois possui 4 ligantes diferentes:

Um grupo amina: NH2

Um grupo carboxila: COOH
Um hidrogênio: H
Uma cadeia lateral ou radical: R
AMINOÁCIDOS

Lisina
 AMINOÁCIDOS
Possuem 2 séries distintas:
• Série L – grupo amina para esquerda (desvia a luz p/
esquerda)
• Série D – grupo amina para direita (desvia a luz p/ direita)

L  (esquerda) D  (direita)
 AMINOÁCIDOS

Observações importantes:
• Os aminoácidos nas moléculas protéicas nos animais são
sempre na forma L.
• Os D-aminoácidos foram encontrados apenas em pequenos
peptídeos de parede celular bacteriana e alguns peptídeos
que têm função antibiótica.
 EXCEÇÃO

• É o aminoácido mais
simples;
• Não possui carbono
assimétrico;
• Permite maior flexibilidade
estrutural do que os outros
aminoácidos.
Glicina
 EXCEÇÃO

Prolina
A cadeia lateral da prolina e o grupo amina formam uma
estrutura em anel e assim, a prolina difere dos outros
aminoácidos, pois contém um grupo imina em vez de amina.
 AMINOÁCIDOS
Mais de 300 aminoácidos foram identificados porém somente 20
são encontrados nas proteínas, pois estes são os únicos
aminoácidos codificados pelo DNA das células.
 AMINOÁCIDOS
Classificação de acordo com a propriedade de seus grupos “R”:

• Cadeia lateral não polar (hidrofóbica)

• Cadeia lateral aromática
•Cadeia lateral polar (não carregado)
• Cadeia lateral carregada negativamente
• Cadeia lateral carregada positivamente
 Cadeia lateral não polar ou hidrofóbica

Formados em geral por hidrocarbonetos, os quais tornam o

aminoácido hidrofóbico.
Cadeia lateral aromática

Formados por anéis aromáticos

Cadeia lateral polar
Cadeia lateral carregada positivamente

•+
Cadeia lateral carregada negativamente
 Proteínas

- São macromoléculas de alto peso molecular,

formadas pelo encadeamento (união) de aminoácidos.
 Proteínas
• São formadas por 20 tipos de aminoácidos, os quais
isolados não tem atividade biológica.

• Também são chamadas de polipeptídeos, porque os

aminoácidos são unidos por ligações peptídicas.
 Uma ligaçãos peptídica é a união do grupo
amino (-NH2) de um aminoácido com o grupo
carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através
da formação de uma amida.
2 aminoácidos livres

Interação para
formação da ligação
peptídica

Formação da
ligação peptídica
com liberação de
H2O
 Características da ligação peptídica

• Caráter de dupla ligação

• Rígidas e planares
• Configuração trans

Configuração cis Configuração trans

 Peptídios
Formados pela união de aminoácidos:

• 2 aminoácidos.....................dipeptídios
• 3 aminoácidos.....................tripeptídios
• 4 aminoácidos................tetrapeptídios
• + de 10 aminoácidos........polipeptídios
 Componentes dos peptídios

• Espinha dorsal - formada pela união dos aminoácidos

- presença da ligação peptídica
• Grupamento N-terminal (NH3+ livre)
C- terminal (COO- livre)
• Resíduos de aminoácidos
• Radicais dos aminoácidos - ligados a espinha dorsal
- radicais são responsáveis pelas
 O que difere as proteínas ?

• Forma
 O que difere as proteínas ?

• Quantidade de AA
• Tipos de AA
• Seqüência dos AA
 Classificação das proteínas

• De acordo com a forma:

1- Globulares 2- Fibrosas
 Classificação das Proteínas

• De acordo com os grupos químicos que contém:

1- Proteínas simples
– Apenas aminoácidos

Estrutura da
ocitocina
2- Proteínas conjugadas (apresentam grupo
prostético)

– Nucleoproteínas
– Glicoproteínas
– Metaloproteínas
– Lipoproteínas

Grupo prostético – parte da

proteína que não é aminoácido
• De acordo com as funções biológicas:

• Função estrutural - participam da estrutura dos

tecidos.  

- Colágeno
- Actina e miosina
- Queratina
• Função enzimática – Enzimas são moléculas que
aceleram as reações biológicas.

Estrutura da lipase
• Função reguladora (hormonal) - hormônios são
substancias elaboradas pelas glândulas endócrinas e que,
uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a
atividade de certos órgãos.

Estrutura do
glucagon
• Função de defesa - Na presença dos antígenos o
organismo produz proteínas de defesa, denominados
anticorpos. 0 anticorpo combina-se, quimicamente, com o
antígeno, de maneira a neutralizar seu efeito.

Imunoglobulina
• Função nutritiva (reserva) - servem como fontes de
aminoácidos, incluindo os essenciais requeridos pelo
homem e outros animais. Esses aminoácidos podem,
ainda, ser oxidados como fonte de energia no
mecanismo respiratório. 

Estrutura da
caseína
• Função de transporte – como por exemplo a
hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de
oxigênio no sangue

Proteínas transmembranares

Hemoglobina
 Estrutura das proteínas
A organização tridimensional das proteínas desde a
seqüência de aminoácidos, passando pelo enovelamento da
cadeia polipeptídica até a associação de várias cadeias, pode
ser descrita em níveis estruturais de complexidade
crescente:
 Estrutura Primária
• É a seqüência de aminoácidos existentes na molécula de
uma proteína.
• É o nível de estrutura mais simples a partir do qual todos
os outros derivam.
• É esta estrutura que, de fato, determina a forma
e a função da proteína.
 Estrutura Secundária
• É a disposição espacial que adquire a espinha dorsal da
cadeia polipeptídica.
• É devido aos ângulos formados pelas ligações peptídicas,
sendo reforçada pelas interações intermoleculares entre os
aminoácidos.

 Hélice

 Hélice

Folha  pregueada
 Exemplos de proteínas contendo diferentes
proporções e arranjos de elementos estruturais
secundários

Triose Fosfato
Hemoglobina Lisozima
Isomerase
 Estrutura Terciária
• É a conformação espacial da proteína, como um todo,
e não de determinados segmentos da cadeia.

• É a forma tridimensional como a proteína se “enrola”.

• Resulta de dobras na estrutura da proteína estabilizadas

por interações entre os radicais dos aminoácidos.
 Ligações que mantém a Estrutura
Terciária

• Interações iônicas
• Interações hidrofóbicas
• Pontes de hidrogênio
• Ligações covalentes
 Interações Iônicas

• Ocorre entre grupos

eletricamente carregados

• Atração eletrostática entre

grupamentos com cargas
opostas
 Interações Hidrofóbicas

• São estabelecidas entre

radicais de aminoácidos
apolares.

• Estes radicais se
aproximam e repelem
água.
Proteínas em solução
 Pontes de Hidrogênio

• Ocorrem pela atração de um átomo de hidrogênio e

outro elemento mais eletronegativo geralmente
oxigênio ou nitrogênio.
 Ligações Covalentes

• Ocorre quando átomos compartilham elétrons

Resumo das ligações que mantêm o
enovelamento das proteínas
 Estrutura Quaternária
• Refere-se ao modo pelo qual duas ou mais cadeias
polipeptídicas interagem.
• Cada uma das cadeias apresenta os três níveis
estruturais citados.
• É mantida por todas as ligações citadas
anteriormente.

Proteína dimérica
 Hemoglobina
(proteína tetramérica)
 Estabilidade protéica
• Desnaturação : mudança na forma espacial e inativação da proteína

• Não afeta sua estrutura primária

• Causas: temperatura, pH
 Referências

• LEHNINGER, Albert L.; NELSON, David L.; COX, Michael M.

Princípios de bioquímica. 3. ed. São Paulo: Sarvier, 2002.

• STRYER, Lubert. Bioquimica. 5. ed. Rio de Janeiro:

Guanabara Koogan, 2004.

• PAMELA C. Champe, Denise R. Ferrier, Richard A. Harvey.

Bioquímica Ilustrada. 3. ed. São Paulo:Artmed. 2005.
“Você nunca sabe que resultados virão
da sua ação. Mas se você não fizer nada,
não existirão resultados”

Mahatma Ghandi