Aminoácidos/Proteínas

AMINOÁCIDOS
• Estruturas monoméricas formam proteínas por
ligações peptídicas.

• 1806 – descoberta do primeiro aminoácido,

ASPARAGINA, encontrado no aspargo.

• até 1938 – descoberta dos 20 aminoácidos existentes,

o último foi a TREONINA.
•Todos 20 AAs são -aminoácidos. Possuem grupo
carboxila (COO-) e amino (NH3+) ligados ao mesmo
átomo de carbono (carbono α).

• Diferem nas cadeias laterais, ou grupos R.

CLASSIFICAÇÃO E CARACTERÍSTICAS
DOS AMINOÁCIDOS
Os AAs são classificados de acordo com a
POLARIDADE das cadeias laterais:
1. Grupo R - apolares
2. Grupo R - aromáticos
3. Grupo R - polares não-carregados
4. Grupo R - polares carregados positivamente
5. Grupo R – polares carregados negativamente
1. Grupo R – apolares
- Hidrofóbicos (insolúveis em água)
- Interações hidrofóbicas
2. Grupo R – aromáticos
- São relativamente hidrofóbicos
- Podem participar de interações hidrofóbicas
 Absorvem luz a 280 nm (UV)
 Absorção da luz 280 nm → quantidade de proteína
3. Grupo R - polares não-carregados
-Hidrofílicos (solúveis em água)
- Cisteína → pontes dissulfeto
4. Grupo R - polares carregados
positivamente
- Hidrofílicos
5. Grupo R – polares carregados
negativamente
- Hidrofílicos
 AMINOÁCIDOS

ESSENCIAIS NÃO ESSENCIAIS

Adquiridos na dieta Sintetizados pelos

animais
 AMINOÁCIDOS
ESSENCIAIS NÃO ESSENCIAIS
Arginina (Arg) ou (R) Alanina (Ala) ou (A)
Histidina (His) ou (H) Aspartato (Asp) ou (D)
Isoleusina (Ile) ou (I) Asparagina (Asn) ou (N)
Leusina (Leu) ou (L) Cisteína (Cis) ou (C)
Lisina (Lis) ou (K) Glutamato (Glu) ou (E)
Metionina (Met) ou (M) Glutamina (Gln) ou (Q)
Fenilalanina (Phe) ou (F) Glicina (Gli) ou (G)
Treonina (Tre) ou (T) Prolina (Pro) ou (P)
Triptofano (Trp) ou (W) Serina (Ser) ou (S)
Valina (Val) ou (V) Tirosina (Tir) ou (Y)
 AMINOÁCIDOS
•AA variam na estrutura, tamanho e carga elétrica
que influenciam a sua solubilidade em água.

•Todos os AA exceto a glicina, o carbono está ligado a

quatro diferentes grupos

Carbono α = carbono assimétrico ou quiral

 Estereoquímica:

Para os AAs comuns, exceto glicina, o carbono α

está ligado a 4 diferentes grupos e forma
2 arranjos espaciais

2 ESTEREOISÔMEROS (D e L)
Imagem especulares não sobrepostas uma a
outra → ENATIÔMEROS

Toda molécula com centro quiral são

opticamente ativos
Espelho
 Nomenclatura
1 - Convenção de Fischer
• Nomenclatura desenvolvida para especificar a
configuração dos 4 substituintes dos carbonos
assimétricos.

• São explicadas pelo sistema D, L proposto em

1891 por Emil Fischer.
 Todos aminoácidos animais e vegetais são L-
aminoácidos
Exceto:
Peptídeos da parede celular de bactérias
Peptídeos antibióticos de anfíbios
 Propriedades Gerais
dos aa
• Em pH fisiológico os grupos amino e carboxílico dos
20 AAs ionizam-se.
 Propriedades ácido – base
 Moléculas que carregam grupos de polaridade
oposta como os AAs são conhecidas como íons
dipolares ou zwitterions ou anfóteros

Substâncias anfóteras - Os AAs podem atuar como

ácido ou base.

 Substâncias com propriedades ácido-básicas

possuem poder tamponante

 Os aminoácidos atuam
como tampões biológicos
Curva de titulação glicina e
glutamato
 Aminoácidos
Incomuns:
• Resultam da modificação específica de um
resíduo de aminoácido após a cadeia
polipeptídica da proteína ter sido sintetizada.

• Adição de grupos químicos nas cadeias laterais

do AA: hidroxilação, metilação, acetilação,
carboxilação e fosforilação.
 Aminoácidos
Incomuns
Ex:
• 4 - hidroxiprolina, derivado da prolina encontrado na parede celular de plantas e
no colágeno.
• 5 - hidroxilisina, derivado da lisina encontrado no colágeno.
• 6 - N-metil-lisina, constituinte da miosina (Proteína contrátil do músculo).
• γ - carboxiglutamato, encontrado nos fatores de coagulação sangüínea
(Protrombina, fator VII, fator IX, fator X, proteína C e S).
• Desmosina, derivado de 4 resíduos de lisina, encontrada na elastina.
• Selenocisteína, contêm Se ao invés de S da cisteína. Derivada da serina,
constituinte de poucas proteínas conhecidas.
• Outros 300 aminoácidos são encontrados nas células, mas não são constituintes
das proteínas.
Componentes protéicos:

Não são componentes protéicos:

 FUNÇÕES ESPECIALIZADAS DOS
AMINOÁCIDOS

Funcionam como mensageiros químicos na

comunicação entre células.
• Glicina, ácido γ–aminobutírico (GABA) e glutamato
são neurotransmissores.
• Histamina, produto da descaboxilação da histidina,
potente mediador local em reações alérgicas.
• Tiroxina, hormônio tireóideo, derivado da tirosina.
 PEPTÍDEOS
 São polímeros de α-aminoácidos, que se
polimerizam por eliminação de um mol de H2O.
Ligação conhecida como peptídica.
 LIGAÇÃO PEPTÍDICA

Extremidade Extremidade
Amino-terminal Carboxi-terminal
(N-terminal) (C-terminal)
 CLASSIFICAÇÃO DOS PEPTÍDEOS
São classificados de acordo com o número de resíduos
de AA na cadeia:
•Dipeptídeos – 2 resíduos de AA.
•Tripeptídeos – 3 resíduos de AA.
•Tetrapeptídeos – 4 resíduos de AA.
•Oligopeptídeos – uns poucos resíduos de AA.
•Polipeptídeos - são polímeros lineares de até 40
resíduos de AA.
•Mais de 40 resíduos é considerado proteína.
BIO-QUIMIC
 PEPTÍDEOS DE IMPORTÂNCIA
BIOLÓGICA
Os menores peptídeos podem ter efeitos biológicos importantes.
Ex: Aspartame - L-aspartil-L-fenilalanil metil éster, adoçante artificial.

• Hormônios são peptídeos pequenos:

• Ocitocina (estimula contração uterina),
• Bradicinina (inibe inflamação dos tecidos),
• Tirotropina (hormônio da hipófise).
• Venenos tóxicos de cogumelos e alguns antibióticos.
 PROTEÍNAS

CONCEITO

 São as moléculas mais abundantes e funcionalmente

mais diversas dos sistemas biológicos.

COMPOSIÇÃO:

Formadas por associações lineares de aminoácidos

Existem mais de 300 aas na natureza

Apenas 20 constituem as proteínas

das espécies eucarióticas
 PROTEÍNAS
Compostos orgânicos complexos de alto peso
molecular;
Contêm C, H, O, N e S;
São polímeros de 40 ou mais aminoácidos.
Cadeia de aas formam proteína
 Classificação:Estrutura

• 1 - Primária
• 2 - Secundária
• 3 - Terciária
• 4 - Quaternária
Estrutura Primária
Estrutura Secundária: α-hélice
 Estrutura Secundária: Folha-β

antiparalela paralela
Estrutura Terciária

Pontes
dissulfeto

Força
eletrostática

Pontes de
hidrogênio

Força de van
der Walls
Estrutura Quaternária
Estrutura Quaternária
Resíduos α-Hélice Cadeia Subunidades
de aa polipeptídica reunidas
 Classificação

 Quanto a conformação
- Globulares
- Fibrosas

Quanto à modificações pós-traducionais

- Simples
- Conjugadas
 Proteínas Globulares
Forma esférica
Solúveis em H2O
A maioria das proteínas dos eucariotos
 Proteínas Fibrosas

Forma cilíndrica
Baixa solubilidade em H2O
Funções estruturais

- colágeno
- queratinas
- miosina
 Proteínas Simples
 São proteínas que não sofrem modificações pós-
traducionais
Transcrição Tradução
DNA RNA Proteína

Proteínas Conjugadas

 Glicoproteínas
 Fosfoproteínas
 Lipoproteínas
 Metaloproteínas
 Cromoproteínas
 Proteínas

• Propriedades Gerais

• Caráter anfótero

• Ponto isoelétrico (pI)

• Característica de eletrólitos

• Solubilidade
Caráter anfótero:
Presença de grupos -NH3+ e -COO-
Caráter básico ou ácido; dependendo do pH do meio

Ponto isoelétrico:
pH que apresenta igualdade cargas (+) e (-)
No pl, a proteína apresenta menor solubilidade

Característica de eletrólito:
Grupos ionizáveis garantem a presença de cargas (+) e (-)
Solubilidade das proteínas
Depende da quantidade de pontes de H que formam
com a água
 hidrofílica solubilidade
 hidrofóbica solubilidade
 FUNÇÃO ESPECÍFICA
Tipos Exemplos Localização e Função
Ácido – graxo Catalisa a síntese de ácidos
Enzimas
sintetase graxos
Reserva Albumina Clara de ovo

Transportadoras Hemoglobina Transporta O2 no sangue

Bloqueiam substâncias
Protetoras no sangue Anticorpos
estranhas

Hormonais Insulina Regula metabolismo da glicose

Estruturais Colágeno Tendões, cartilagens, pelos

Constituíntes fibras
Contráteis Miosina
musculares