L/O/G/O

Docente:
Dra. Bruna Marcacini Azevedo
Aminoácidos
• Proteínas: polímeros de aminoácidos (aa);
• + de 300 aminoácidos descritos em fontes naturais:

Somente 20 são
normalmente encontrados
como constituintes de
proteínas em seres vivos.

•A sequência destes aa determina a grande

diferenciação entre as proteínas.
 Estrutura dos aminoácidos

Carbono
Hidrogênio
Oxigênio
Nitrogênio
Enxofre

GRUPO R OU CADEIA LATERAL – PARTE VARIÁVEL

Classificação
dos
aminoácidos
 Importância biológica dos aa

→ Triptofano (aa essencial): necessário para síntese de

serotonina. Também dá origem à melatonina;
→ Metionina (aa essencial): faz parte das proteínas que
compõem cabelos, pele, unhas;
→ Lisina (aa essencial): faz parte da molécula de colágeno;
→ Serina (aa cond. essencial): faz parte da composição da
bainha de mielina;
 PROTEÍNAS
→Palavra proteína vem do grego protos → PRIMEIRO;

1 Membrana

2 Estruturais e motoras (tecido muscular)

3 Hormônios e neurotransmissores

4 Enzimas
5 Anticorpos

6 Transporte de substâncias
 Aminoácidos disponíveis

Anabolismo:
Síntese de proteínas e Catabolismo
polipeptídeos (fonte de energia)

→ Em caso de necessidade: pode ter função energética, mas é uma

energia “cara” e não é a prioridade do organismo.

Funções das proteínas

 CLASSIFICAÇÃO GERAL
PROTEÍNAS ESTRUTURAIS OU DE CONSTRUÇÃO
Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele)
Queratina (cabelos, unhas)
Miosina (músculos: responsável pela contração)

PROTEÍNAS REGULADORAS
Enzimas (participam das reações bioquímicas)
Hormônios e neurotransmissores (insulina, glucagon, serotonina)

PROTEÍNAS DE DEFESA
Anticorpos
Mediadores da resposta imune (interleucinas)
 Outra forma de classificação
→ Segundo a composição das proteínas:

• Proteínas simples: somente aminoácidos

a) Proteínas fibrosas: cadeias organizadas em um arranjo

paralelo ao eixo, formando fibras.

- Colágeno, elastina e queratina.

b) Proteínas globulares: cadeias enoveladas em estruturas

esféricas.

- Albumina, globulinas e hemoglobina.

• Proteínas conjugadas: combinadas com outros
grupo não proteicos

a) Lipoproteínas:

- Lipoproteínas séricas (possuem TAG, colesterol,

fosfolipídeos) → exemplos: LDL, VLDL, HDL;

b) Glicoproteínas: presentes na membrana plasmática;

c) Metaloproteínas: Hemoglobina e Mioglobina;

d) Fosfoproteínas: Caseína do leite.

 Ligação peptídica
→ Os aa se unem por meio de
ligações peptídicas, dando origem
a peptídeos e proteínas.

Grupo carboxila

Grupo amina

→ Origem a dipeptídeos, tripeptídeos,

oligopeptídeos (4 a 40 resíduos),
polipeptídeos (> 40 resíduos), proteína
(> 50 resíduos)
Estrutura das proteínas
 Estrutura das proteínas
• Estrutura primária

- Sequência linear de aminoácidos, unidos por ligação

peptídica e pontes dissulfeto;

- Previsão do

valor biológico.
 Estrutura das proteínas
• A sequência de uma proteína é determinada pelo DNA do
gene que codifica essa proteína.

• Uma mudança na sequência de DNA do gene pode levar à

mudança na sequência de aminoácidos da proteína →
mesmo a alteração de apenas um aa pode afetar a
estrutura geral da proteína e sua função.
 Estrutura das proteínas
• Anemia falciforme:

Hemácia
• Estrutura secundária

- Arranjos regulares de aa, na sequência linear;

- 2 tipos: α-hélice e β-pregueada.

a) α-hélice: forma de uma espiral →

exemplos: α-queratina (cabelo)

e colágeno.

α-hélice
• Estrutura secundária

b) β-pregueada → aparência “pregueada” →

Exemplo: β -queratina.

β-pregueada
• Estrutura terciária

- Estrutura secundária se arranja, se dobra e se enovela;

- Mantida por: pontes de hidrogênio, pontes dissulfeto,

interações iônicas, ligações hidrofóbicas.

- Formato globular, com função biológica:

→ enzimas; anticorpos; proteínas transportadoras.

• Estrutura quaternária

- Forma como várias estruturas terciárias se associam,

com o objetivo de formar uma molécula composta;

- Podem ser:

• Diméricas

• Triméricas

• Multiméricas -Hemoglobina: 4 cadeias polipeptídicas.

Estrutura das proteínas
 Desnaturação de proteínas
• Desorganização da configuração nativa da proteína (forma
espontânea formada), sem que ocorra hidrólise das ligações
peptídicas. Ocorre perda da função biológica.

• Agentes desnaturantes: calor, solventes orgânicos (álcool,

clorofórmio), agitação mecânica, ácidos ou bases fortes,
detergentes.
 Desnaturação de proteínas
• Pode ser reversível (processo de renaturação) → maioria
das vezes é irreversível;
L/O/G/O
 Proteínas catalíticas: enzimas
• São proteínas sintetizadas pelo próprio organismo, com
função catalisadora das reações biológicas.

Acelerar a velocidade das reações químicas

As enzimas são nomeadas de

acordo com o tipo de substrato
sobre o qual atuam como
catalisadoras, sempre recebendo
o sufixo ASE:
Amilase, descarboxilase, lipase,
etc.
 Exame bioquímico – enzimas séricas?
• Quando os tecidos adoecem, as células mortas
frequentemente são rompidas e liberam suas enzimas no
sangue. Como muitas enzimas intracelulares não são
normalmente encontradas no sangue, a presença de uma
enzima específica no sangue fornece informação
diagnóstica importante sobre a origem do problema clínico.
 Proteínas catalíticas: enzimas

• Muitas enzimas, além da parte proteica, possuem uma

parte não proteica, fundamental para o seu funcionamento.
PARTE NÃO PROTEICA

COENZIMAS

COFATORES (ÍONS
ATIVADORES)
 Coenzimas

Substâncias orgânicas → função: participar de reações

enzimáticas, realizando o papel de transportadores de
elétrons, prótons ou até mesmo de grupos químicos de um
substrato para outro, como por exemplo:

NAD+ + 2H+ + 2e- NADH + H+

Normalmente são provenientes de vitaminas!

São capazes de ser regeneradas!

 Coenzimas

Vitaminas Coenzimas Funções

B3 – niacina NAD+ Transfere H+ e elétrons
B1 – tiamina TPP (tiamina Promove a
pirofosfato) descarboxilação de
alfa-cetoácidos
B2 – riboflavina FAD Transfere H+ e elétrons
B5 – ácido Coenzima A Participa da síntese de
pantotênico ácidos graxos
B6 - piridoxina Piridoxalfosfato Atua no metabolismo
de proteínas e afeta o
SNC
 Cofatores (íons metálicos)
Substâncias inorgânicas necessárias para o funcionamento da
enzima!

Exemplos:

Ca2+; Mg2+; Mn2+; Fe2+; Cu2+; Zn2+.

Selênio Glutationa
peroxidase
(cofator) (enzima)
Fatores que podem influenciar na velocidade
de reações enzimáticas
1) Concentração da enzima;

2) Concentração do substrato;

3) pH: toda enzima é funcional em uma determinada faixa de

pH;

4) Temperatura:
 Inibidores enzimáticos

1) Inibição reversível competitiva

Substrato Inibidor competitivo

Enzima
 Inibidores enzimáticos
2) Inibição reversível não competitiva

Substrato

Inibidor não
competitivo

Enzima

Enzima + Substrato Enzima + Inibidor não competitivo

 Inibidores enzimáticos
3) Inibição irreversível:

Alteração irreversível na configuração, levando a uma

inativação permanente da enzima.