3 Aminoácidos,

peptídeos e
proteínas

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 Princípio 1 (1 de 3)

Em cada organismo vivo, as proteínas são

construídas a partir de um conjunto comum de 20
aminoácidos.
 Princípio 2 (1 de 3)

Nas proteínas, os aminoácidos são unidos em

sequências lineares características através de uma
ligação amida comum, a ligação peptídica. A
sequência de aminoácidos de uma proteína constitui
sua estrutura primária, um primeiro nível que
introduziremos dentro das complexidades mais amplas
da estrutura da proteína.
 Princípio 3 (1 de 3)

Para estudo, proteínas individuais podem ser

separadas das milhares de outras proteínas
presentes em uma célula, com base em diferenças
em suas propriedades químicas e funcionais
decorrentes de suas distintas sequências de
aminoácidos. Como as proteínas são centrais para a
bioquímica, a purificação de proteínas individuais para
estudo é um esforço bioquímico por excelência.
3.1 Aminoácidos
 Aminoácidos compartilham
características estruturais comuns
• carbono α e quatro
substituintes
carbono α é o centro quiral
Tetraédrica
 Substituintes de aminoácidos

• quatro substituintes:
– um grupo carboxila
– um átomo de

hidrogênio
– um grupo R (uma cadeia lateral
exclusiva de cada aminoácido)
– glicina tem um segundo átomo de
hidrogênio em vez de um grupo R
–um grupo amino
Os resíduos de aminoácidos nas
proteínas são estereoisômeros L
• dois estereoisômeros
possíveis = enantiômeros

• opticamente ativo

• O sistema D, L especifica a
configuração absoluta
•
 Os aminoácidos podem ser
classificados pelo grupo R
• cinco classes principais:
– apolar, alifático (7)
– aromático (3)
– polar, sem carga (5)
– carregado positivamente (3)
– carregado negativamente (2)
Tabela 3-1
Grupos R apolares e alifáticos

• o efeito
hidrofóbico
estabiliza a
estrutura da
proteína
Grupos R aromáticos
• Os grupos R absorvem
a luz UV a 270–280 nm

• pode contribuir para o

efeito hidrofóbico
Grupos R polares e não carregados
• Grupos R podem
formar ligações de
hidrogênio
•
• cisteína pode formar ligações
dissulfeto
Grupos R carregados positivamente
• têm carga positiva
significativa em pH
7,0
Grupos R carregados negativamente

• têm uma carga

negativa líquida a pH
7,0
Aminoácidos incomuns também têm
funções importantes
• modificações de aminoácidos
comuns:
– modificado após a síntese de
proteínas (por exemplo, 4-
hidroxiprolina, encontrada no
colágeno)
• metabólitos livres (por exemplo,
ornitina, intermediários na
biossíntese de arginina)
•modificado durante a síntese de proteínas (por exemplo,
pirrolisina, contribui para a biossíntese de metano)
•modificado transitoriamente para alterar a função da proteína
(por exemplo, fosforilação)
Aminoácidos podem atuar como
ácidos ou bases
• grupos amino, grupos
carboxila e grupos R
ionizáveis = ácidos e
bases fracos
• zwitterion ocorre em pH
neutro

•
Titulação de Aminoácidos
cation ⇌ zwitterion ⇌ anion
• —COOH tem um pKa
ácido (pK1)

• —NH3+ tem um pKa

básico (pK2)

• o pH no qual a carga
elétrica líquida é zero
é o ponto isoelétrico
(pI)
Efeito do Ambiente Químico no pKa
• α-carboxila é mais ácido do que nos ácidos carboxílicos
α-amino é menos básico do que nas aminas
 Informações de uma curva de
titulação
• medida quantitativa do
pKa de cada grupo
ionizante

• regiões de poder de
buffering

• relação entre a sua

carga líquida e o pH da
solução
• ponto isoelétrico, pI
 Aminoácidos como tampões
• os tampões impedem
alterações no pH
próximo ao pKa
• a glicina tem duas
regiões tampão:

• centrado em torno do pKa do grupo α-

carboxila (pK1 = 2,34)

• centrado em torno do pKa do grupo α-

amino (pK2 = 9,6)

Regiões
tamponantes
 Ponto Isoelétrico, pI
• Para os aminoácidos sem cadeias laterais
ionizáveis, o ponto isoeléctrico (pI) é:

pK1  pK 2
pI 
2
• pH = pI = carga líquida é zero (aminoácido menos
solúvel em água, não migra em campo elétrico)
• pH > pI = variação líquida negativa

• pH < pI = encargos positivos líquidos

•
Os aminoácidos diferem em suas
propriedades ácido-base
• cadeias laterais ionizáveis:
– tem um valor pKa
– influencia o PI do aminoácido
– pode ser titulado (a curva de titulação tem 3 etapas de ionização)

•atua como tampões

Titulação de aminoácidos com um
grupo R ionizável
3.2 Peptídeos e Proteínas
 Peptídeos são cadeias de
aminoácidos
• ligação peptídica:
– covalente
•formado através de
condensação

•rompido através da hidrólise.

Tipos de peptídeos pelo número

• dipeptídeo = 2 aminoácidos, 1 ligação peptídica

• tripeptídeo = 3 aminoácidos, 2 ligações peptídicas

• oligopeptídeo = alguns aminoácidos

• polipeptídeo = muitos aminoácidos, peso

molecular < 10 kDa

• proteína = milhares de aminoácidos, peso

molecular > 10 kDa
 Terminais Peptídicos
a numeração (e a nomenclatura) começa a partir do
resíduo amino-terminal (N-terminal)

N-terminal C-terminal
 Nomeando peptídeos

• nomes completos de aminoácidos:

serilgliciltirosilalanilleucina
• abreviaturas de código de três letras:
Ser–Gly–Tyr–Ala–Leu
• abreviatura de código de uma letra:
SGYAL
Os peptídeos podem ser distinguidos
por seu comportamento de ionização
• grupos ionizáveis em
peptídeos:
– um grupo α-amino
livre
– alguns grupos R

•um grupo α-carboxila livre

 Peptídeos e polipeptídeos biologicamente ativos
ocorrem em uma vasta gama de tamanhos e
composições

• comprimento dos Table 3-2 Dados moleculares sobre algumas

proteínas Número de
peptídeos que Peso Número de cadeias
molecular resíduos polipeptídicas
ocorrem Proteína
naturalmente = 2 a Cytochrome c 12,400 104 1
(human)
muitos milhares de Myoglobin (equine 16,700 153 1
resíduos de heart)
Chymotrypsin (bovine 25,200 241 3
aminoácidos pancreas)
Hemoglobin (human) 64,500 574 4

Hexokinase (yeast) 107,900 972 2

RNS polymerase (E. 450,00 4,158 5

coli)
Glutamine synthetase 619,000 5,628 12
(E. coli)
Titin (human) 2,993,000 26,926 1
 Algumas proteínas contêm grupos
químicos que não sejam aminoácidos
• proteínas conjugadas =
contêm componentes químicos Table 3-4 Conjugated Proteins
permanentemente associados Class Prosthetic group Example

Lipoproteins Lipids β1-Lipoprotein of blood

• lipoproteínas contêm lipídios (Fig. 17-2)
Glycoproteins Carbohydrates Immunoglobulin G
(Fig. 5-20)
• glicoproteínas contêm Phosphoproteins Phosphate groups Glycogen phosphorylase
açúcares (Fig. 6-39)
Hemoproteins Heme (iron porphyrin) Hemoglobin
(Figs 5-8 to 5-11)
• metaloproteínas contêm
Flavoproteins Flavin nucleotides Succinate dehydrogenase
metais específicos (Fig. 19-9)
Metallproteins Iron Ferritin (Box 16-1)
Zinc Alcohol dehrogenase
(Fig. 14-12)
Calcium Calmodulin (Fig. 12-17)
parte não-aminoácida = grupo protético Molybdenum Dinitrogenase (Fig. 22-3)
Copper Complex IV (Fig. 19-12)
 3.4 A Estrutura das
Proteínas: Estrutura Primária
 Níveis de Estrutura em Proteínas
• quatro níveis:
– estrutura primária = ligações covalentes ligando
resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica
– estrutura secundária = padrões estruturais recorrentes
– estrutura terciária = Dobramento 3D de polipeptídeo
– estrutura quaternária = 2+ subunidades polipeptídicas
A função de uma proteína depende
de sua sequência de aminoácidos
• sequência de aminoácidos confere estrutura 3D

• A estrutura 3D confere função

• a maioria das proteínas humanas = polimórfico = têm

variantes de sequência de aminoácidos

• Degradação de Edman = método clássico de

sequenciamento de aminoácidos