Ligação peptídica

H CH3
O H O
H
proteínas H
N C C
OH
+
H
N C C
OH
H H

H2O

H O H CH3
H O
N C C N C C
H OH + H2O
H H
Profª: Wandy Policarpo Ligação Peptídica
2

Proteínas PROTEÍNAS – Peso(animais)

Proteínas são macromoléculas complexas, compostas de MÚSCULO SANGUE PELE

aminoácidos. São os constituintes básicos da vida e 80%desidratado 90%seco 70%
necessárias para os processos químicos que ocorrem nos
organismos vivos.

Nos animais, correspondem a

cerca de 80% do peso dos
músculos, cerca de 70% da
pele e 90% do sangue seco.
Mesmo nos vegetais as
proteínas estão presentes.

Proteínas Proteínas
As proteínas podem ser simples, constituídas somente por
 Quanto à Forma:
aminoácidos, ou conjugadas, que contém outros grupos como
carboidratos, íons, etc.
Albumina do plasma sanguíneo e da clara do ovo são exemplos de proteínas simples

A hemoglobina é um exemplo de
proteína conjugada. Contém 4
proteínas ligadas a uma porfirina e  Proteínas Fibrosas: insolúveis nos solventes aquosos / Mais
a um íon de ferro. resistentes à desnaturação. Ex.: colágeno, elastina e queratina
 Proteínas Globulares: De estrutura espacial mais
complexa, são mais ou menos esféricas / São geralmente
solúveis nos solventes aquosos. Ex.: anticorpos.
As lipoproteínas, tal como LDL e
HDL, são também exemplos de
proteínas conjugadas - neste caso,
com lipídeos. 6
 Funções das proteínas Funções das proteínas

• Função estrutural • Função de defesa

Neutralizam vírus, bactérias e outras

Firmeza e proteção aos tecidos
substâncias estranhas
Ex: colágeno, actina, queratina, miosina, elastina
Ex: anticorpos

• Função de transporte
• Função hormonal
Transporte de moléculas ou íons
Estimula ou inibe atividade de órgãos Ex: hemoglobina
Ex: insulina
7 8

Funções das proteínas Funções das proteínas

• Função nutritiva • Função Contráctil

Fonte de aminoácidos
Contração muscular
Ex.: Actina e miosina
• Coagulação sanguínea
Ex: fibrinogênio, trombina

• Função enzimática
Atividade catalítica
Ex: lipases
9 10

Proteínas estruturais Proteínas catalizadoras

o Responsáveis pela manutenção da estrutura o As proteínas catalizadoras (enzimas) são responsáveis

tridimensional da célula pela quebra ou síntese de moléculas nas células;
citoesqueleto
o São responsáveis por aumentar grandiosamente a
velocidade de uma reação

Micrografia da estrutura do
citoesqueleto com filamentos
de actina

Mantém a estruturação das células

 Proteínas Transportadoras Proteínas Sinalizadoras

o São proteínas que transportam moléculas para dentro ou o São proteínas responsáveis por desencadear as respostas
fora das células biológicas das células;
Facilitadores de transporte
passivo o Estas respostas podem ser na mesma célula, de uma
célula pra outra, ou, do ambiente para a célula;
Canais iônicos

Bombas iônicas o As proteínas sinalizadoras necessitam de um ligante para

desencadear seu efeito

Algumas proteínas transportadoras entram também dentro da classe das enzimas

Ex.: Na+/ K+ ATPase

Proteínas Sinalizadoras Peptídeos e Proteínas

N Leu Thr C Dipeptídeo 2 aa até

várias dúzias
N Lys Val Met C Tripeptídeo

N Met Cys His Met

Leu Val Ala
Lys Leu Lys
Val Cys
Thr Met Lys
Ala His Leu C
His

Proteínas: mais de cem aa

16

Proteínas
Proteínas A sequência de aminoácidos é conhecida como estrutura primária. É esta estrutura
que, de fato, determina a forma e a função da proteína.

• Sequência dos aminoácidos

Mensagem: determina a conformação tridimensional da

proteína para que esta desempenhe sua função

• Quatro níveis de estrutura

A estrutura primária é somente a sequência dos aminoácidos, sem se preocupar com a

orientação espacial da molécula.
17
 Estrutura das proteínas Estrutura das proteínas

• Primária: • Assim, uma proteína difere da outra:

– Sequência de aa na cadeia peptídica
– Pelo número de aminoácidos

– Pelo tipo de aminoácidos

Lys Cys Ala Leu His Met C
N

≠
Diferença – Pela sequência dos aminoácidos
Química
N His Leu Lys Met Cys Ala C A compreensão da estrutura primária das proteínas é importante
pois muitas doenças genéticas resultam em proteínas com
sequencias de aminoácidos anormais
19 20

Estrutura das proteínas

Proteínas
• Secundária A estrutura secundária é o arranjo do esqueleto da cadeia polipeptídica, mantido por
pontes de hidrogênio .

– Arranjo espacial dos aminoácidos

• Os grupamentos R laterais podem interagir através de ligações Esta conformação espacial é reforçada pelas interações
não covalentes intermoleculares entre os aminoácidos. A principal é a
ligação hidrogênio que acontece entre os hidrogênios
dos grupos amino e os átomos de oxigênio dos outros
aminoácidos.

Exceção: Cisteína

21

Proteínas Estrutura secundária

Em geral, estas ligações forçam a proteína a
assumir uma forma helicoidal. A forma mais
comum, é chamado de a-hélice.
a-hélice
• α-hélice: é uma estrutura helicoidal formada
pelas pontes de hidrogênio intra-cadeia dos
grupamentos amino e carboxila dos
aminoácidos

A ponte de hidrogênio se forma com o oxigênio

Outras estruturas são: As folhas β- da carbonila com o hidrogênio da amida do 4 º
pregueadas, onde uma cadeia aminoácido subsequente.
interage paralelamente com outra.
b-sheets

24
 Estrutura secundária Estrutura das proteínas

• Folha-β: estrutura linear pregueada formada pelas  Terciária

pontes de hidrogênio entre-cadeia dos grupamentos
 É o arranjo tridimensional total de todos os átomos de uma proteína
amino e carboxila dos aminoácidos

25 26

Estrutura das proteínas Estrutura das proteínas

 Terciária • Quaternária
– Mais de uma cadeia polipeptídica
 Arranjo tridimensional de todos os átomos
 Inclui arranjo: cadeia lateral e grupos prostéticos
 Confere atividade biológica às proteínas

A estrutura primária de uma

proteína contém toda a
informação necessária para
especificar a estrutura terciária.

27 28

Estrutura das proteínas

Proteínas
• Quaternária
– É a combinação entre várias estruturas terciárias, formando
estruturas diméricas, triméricas, tetraméricas, etc.

Homo: estruturas terciárias idênticas

Hétero: estruturas terciárias diferentes

hemoglobina

29
 Proteínas

32

Desnaturação

• Desnaturação
– É quando há uma modificação conformacional na proteína com
perda de função;
– É a perda da estrutura terciária e função da proteína

33 34

35 36
37 38

39 40

41 42
 43 44

Desnaturação
• Agentes desnaturantes ESTUDO DIRIGIDO
– Altas temperaturas
• Um aumento na temperatura favorece vibrações no interior da molécula
e a energia dessas vibrações pode desfazer e estrutura terciária
– Alterações de pH 1. Mencione algumas funções das proteínas.
• Tanto altos como baixos 2. Como são classificadas as proteínas?
– Detergentes 3. Quais os níveis estruturais das proteínas?
• São capazes de desfazer interações hidrofóbicas ou eletrostáticas no
interior da proteína 4. Explique o que significa desnaturação e quais fat0-
– Uréia res causam a desnaturação.
• Forma pontes de hidrogênio com a proteína, que são mais fortes do que
aquelas dentro dela

Irreversível
Reversível

45