Amino Acid Os

UNIVERSIDADE FEDERAL DE VIÇOSA
DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMCA E BIOLOGIA MOLECULAR
Aminoácidos e Peptídeos
PARTE 1
INTRODUÇÃO:
√ Biomoléculas mais abundantes

e extremamente variadas
√ Grande diversidades de funções

biológicas
√ Instrumentos moleculares por

meio dos quais a informação
genética é expressa
FUNÇÕES:
√ Enzimas, hormônios, anticorpos,

transportadores, penas, teias de
aranha, antibióticos, venenos de
cogumelos, etc.......
• Constituídas por apenas 20

aminoácidos
→ Asparagina – 1806
→ Treonina - 1938
Estrutura dos Aminoácidos Protéicos
A
M
I
N
O
Á
C
I
α-aminoácidos
D
O
S
Carboidrato Lipídios
A
M
I
N
O
Á
C
α-aminoácidos
I
D
O
S
A
M
I
N
O
Á
C
α-aminoácidos
I
D
O
S
Lisina
Conﬁguração dos Aminoácidos Protéicos
A
M
I
N
O
Á L- Gliceraldeído D- Gliceraldeído
C
I
D
O L- Alanina D- Alanina
S
Configuração absoluta – estereoisômeros (enantiômeros)
Série L – Mais comuns
Classiﬁcação
A Natureza do grupo R em pH 7,0
M • Grupo R não-polares, alifáNcos:
I
N
O
Á
C
I
D
O
S
Classificação
A • Grupo R polares mas não carregados
M
I
N
O
Á
C
I
D
O
S
Cisteína
Cistina
Cisteína
• Resíduos unidos por ligações dissulfeto: apolares

• Desempenham papel especial nas estruturas de muitas proteínas:
→ Elos covalentes entre partes de uma molécula
→ Elos covalentes entre cadeias pepXdicas
Classificação
A • Grupo R aromáNcos
M
I
N
O
Á
C
I
D
O
S
Espectro de absorbância:
A
M
I
N
O A
Á b
s
C o
r
I
b
D â
O n
S c
i
a
Comprimento de onda (nm)
Classificação
• Grupo R carregados (+ hidro[licos)
A
M
I
N
O
Á Positivamente
C
I
D
O
S
Negativamente
Aminoácidos não-primários:
A
Colágeno
M
5-Hidroxilisina
I
N
O Parede celular vegetal e colágeno
Á
C 4-Hidroxiprolina
I
Miosina: proteína contrátil do
D músculo
6-N- metilisina
O
S
Trombina: coagulação sanguínea e
outras ptns que se ligam a Ca2+
γ-carboxiglutamato
Aminoácidos não-primários
A
M
I
Quatro resíduos de lisina: elastina
N (proteína fibrosa)
O
Á Desmosina
C
I Não são encontrados em proteínas:
Ornitina intermediários na biossíntese da
D
arginina
O
Citrulina
S
Derivado da serina, introduzido

durante a síntese de proteínas:
Selenocisteína selênio, ao invés de enxofre
PARTE 2
Caráter ácido-base:
A
M
I Ácido – doador de prótons
N
O
Á
C
Base – receptor de prótons
I
D
O
S
Substâncias anfotéricas: natureza dupla - anfólitos
As Curvas de Titulação Revelam o pK dos Ácidos
A Fracos
M Curva de Titulação do Ácido AcéNco
I
N
O
Á
Região de
C tamponamento
I
D
O
S
OH- (equivalentes)
Porcentagem titulada
Comparação das Curvas de Titulação de Três
Ácidos Fracos
Meio da
titulação
Região de
tamponamento:
Fostato
Acetato
OH- (equivalentes)
Porcentagem titulada
Propriedades Ácido-Básica dos Aminoácidos
A Efeito do ambiente químico no pKa
M
I
pKa dos grupos
N carboxila e
amina metil
substituidos
O
Ácido acético Metilamina
Á O pK normal para o grupo O pK normal para o grupo
carboxílico é cerca de 4,8 amino é cerca de 10,6
C
pka dos
grupos
I carboxila e
amino na
D glicina
α-aminoácido (glicina) “Zwitterion” α-aminoácido (glicina)
O O pKa = 2,34 para o grupo Ou íon dipolar O pKa = 9,60 para o grupo
α-carboxílico α-amino
S Atração de elétrons
Repulsão entre grupo
amino e próton que sai pelo grupo carboxílico
A Curva de Titulação da
M Glicina
I Glicina
N
O
Á
C
I
D
O
S pI = pK1 + pK2
2 OH- (equivalentes)
Curva de Titulação do
A Ácido Glutâmico
M
I
N Ácido
Glutâmico
O
Á
C
I
D
O
S pI = ?????
OH- (equivalentes)
A
Curva de Titulação
M
da HisNdina
I
N
Histidina
O
Á
C
I
D
O
S
pI = ?????
OH- (equivalentes)
Curva de Titulação de Aminoácidos
A
M • Os grupos carboxílicos e aminas nos aa são eletrólitos fracos
I e se dissociam, a força desta dissociação é dada pelo pK
N
• Em aa, pepXdeos ou proteínas exisNrão tantos pKs quantos
O forem seus grupos ionizáveis: pK1, pK2, pK3,..., pKn
Á
C • pK1: grupo mais ácido de todos → pK menor valor
I
D • Ponto isoelétrico (pI): é o pH em que um soluto não possui
O carga elétrica e, portanto, não se move num campo elétrico
S
à Forma caNônica do aa → pH ácido
à Forma aniônica do aa → pH básico
PepXdeos
Ligação PepXdica
P
E
P
T
Í
D
E
O
S
Representação da ligação peptídica
carboxi-
P terminal
E
P
amino-
T terminal
Í
D Características da ligação peptídica:
E
• É do tipo TRANS
O
• Rígida e planar (os quatro átomos do grupo peptídico estão no mesmo
S
plano) devido à ressonância gerada pela dupla ligação
• A ligação C-N não gira livremente

• A rotação é permitida apenas nas ligações :N — Cα (ângulo φ)
Cα — C (ângulo ϕ)
Estrutura e Nomenclatura dos PepXdeos:
P
E
P
T
Í
D
E
O
Extremidade Extremidade
S aminoterminal carboxiterminal
pentapeptídeo
Serilgliciltirosilalanileucina; Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu; S-G-Y-A-L

OligopepXdeos com ANvidade Biológica:
P
E
P
T
Í
D
E
O
S
Aspartame ou NutraSweet®:
Peptídio sintetizado comercialmente e utilizado como edulcorante

(adoçante artificial)
OligopepXdeos com ANvidade Biológica
Insulina:
Hormônio formado por duas cadeias
P
polipeptídicas, uma com 30 resíduos de
E aminoácidos e outra com 21. Função na
absorção celular da glicose
P
T
Insulina humana
Í
D
E
O
S
Glucagon:
Possui 29 resíduos de aminoácidos e possui ação oposta àquela da
P Insulina
E
P Glucagon
T
Í
D
E
O
S
Ocitocina:
Possui 9 resíduos de aminoácidos e estimula as contrações uterinas
P na hora do parto
E
P
T
Í
D
E Ocitocina
O
S
PARTE 3
Um determinado peptídeo teve a sua estrutura sequenciada como: Glu-Lis-Ser
Monte sua estrutura (com as respectivas ligações peptídicas) e calcule o PI do peptídeo.
Aminoácido pk alfa-COOH pk alfa-NH2 pkR

Glutamato (Glu) 2,19 9,67 4,25
Valina (Val) 2,32 9,62 ----
Lisina (Lis) 2,18 8,95 10,53
Serina (Ser) 2,21 9,15 ----
Glicina (Gly) 2,34 9,60 ----

Extremidade
aminoterminal
Extremidade
Extremidade
carboxiterminal
aminoterminal
Ligacão peptídica
Extremidade
Extremidade
carboxiterminal
aminoterminal

Valina (Val) 2,32 9,62 ----
Lisina (Lis) 2,18 8,95 10,53
Serina (Ser) 2,21 9,15 ----
Glicina (Gly) 2,34 9,60 ----


Valina (Val) 2,32 9,62 ----
Lisina (Lis) 2,18 8,95 10,53
Serina (Ser) 2,21 9,15 ----
Glicina (Gly) 2,34 9,60 ----


Valina (Val) 2,32 9,62 ----
Lisina (Lis) 2,18 8,95 10,53
Serina (Ser) 2,21 9,15 ----
Glicina (Gly) 2,34 9,60 ----


Valina (Val) 2,32 9,62 ----
Lisina (Lis) 2,18 8,95 10,53
Serina (Ser) 2,21 9,15 ----
Glicina (Gly) 2,34 9,60 ----


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DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMCA E BIOLOGIA MOLECULAR

√ Biomoléculas mais abundantes

√ Grande diversidades de funções

√ Instrumentos moleculares por

√ Enzimas, hormônios, anticorpos,

• Constituídas por apenas 20

• Resíduos unidos por ligações dissulfeto: apolares

Derivado da serina, introduzido

• A ligação C-N não gira livremente

Serilgliciltirosilalanileucina; Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu; S-G-Y-A-L

Peptídio sintetizado comercialmente e utilizado como edulcorante

Aminoácido pk alfa-COOH pk alfa-NH2 pkR

Valina (Val) 2,32 9,62 ----

Lisina (Lis) 2,18 8,95 10,53

Serina (Ser) 2,21 9,15 ----

Glicina (Gly) 2,34 9,60 ----

Aminoácido pk alfa-COOH pk alfa-NH2 pkR

Valina (Val) 2,32 9,62 ----

Lisina (Lis) 2,18 8,95 10,53

Serina (Ser) 2,21 9,15 ----

Glicina (Gly) 2,34 9,60 ----

Aminoácido pk alfa-COOH pk alfa-NH2 pkR

Valina (Val) 2,32 9,62 ----

Lisina (Lis) 2,18 8,95 10,53

Serina (Ser) 2,21 9,15 ----

Glicina (Gly) 2,34 9,60 ----

Aminoácido pk alfa-COOH pk alfa-NH2 pkR

Valina (Val) 2,32 9,62 ----

Lisina (Lis) 2,18 8,95 10,53

Serina (Ser) 2,21 9,15 ----

Glicina (Gly) 2,34 9,60 ----

Aminoácido pk alfa-COOH pk alfa-NH2 pkR

Valina (Val) 2,32 9,62 ----

Lisina (Lis) 2,18 8,95 10,53

Serina (Ser) 2,21 9,15 ----

Glicina (Gly) 2,34 9,60 ----

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