AMINOÁCIDOS E

PROTEÍNAS –
Estrutura e função
 AMINOÁCIDOS

• Unidades fundamentais das proteínas.

síntese
• 20 aa proteínas

2,4 x 1018 moléculas

 Características estruturais
A estrutura geral dos aminoácidos envolve um grupo amino
e um grupo carboxila, ambos ligados ao carbono , que é
também ligado a um H e a uma cadeia lateral R

Variação em estrutura, tamanho e

carga elétrica - determinam
diferentes características e a
identidade do aa
 Assimetria do carbono 
Grupo carboxila
COO -

Grupo amino H N - C - H
3

R Carbono 
Radical ou cadeia lateral

Centro ou
carbono quiral
Dois arranjos
espaciais
possíveis Arranjo
tetraédrico
 Isomeria
•Estereoisômeros ou enantiômeros – moléculas cujos átomos são
ligados na mesma sequência (a mesma constituição), mas diferem
no arranjo de seus átomos no espaço.

São moléculas não sobreponíveis (que não podem ser

colocadas sobre sua imagem especular de forma que
todas as partes coincidam)
Isomeria – configuração absoluta

L-alanina D-alanina
 Ocorrência dos isômeros

COO- COO-
H N- C - H
3 H - C - NH3 
R R
L-aminoácido D-aminoácido

Maioria das Alguns antibióticos e

em peptídios presentes
Proteínas
em bactérias
Importância biológica da isomeria:

As interações entre as biomoléculas são estereoespecíficas.

 Classificação dos Aminoácidos

COO-
De acordo com as propriedades da cadeia
lateral (grupo R):
H N- C - H
3

POLARIDADE
R

• Apolares alifáticos e aromáticos

Apolares • Polares não carregados
• Carregados negativamente
Polares
• Carregados positivamente
 AA com Grupos R alifáticos e apolares

Flexibilidade
Estrutural
(impedimento
estérico mínimo)

Cadeias laterais - Promoção de

interações hidrofóbicas no
interior da cadeia peptídica
 AA com Grupos R aromáticos e apolares

✓ Cadeias laterais aromáticas

✓ Não polares – interações hidrofóbicas

✓ Tirosina e triptofano relativamente + polares que fenilalanina

 AA com Grupos R neutros e polares

Grupos funcionais
capazes de formar
pontes de H com a
água (maior
solubilidade)

Amidas dos aa – Asp

e Glu
 Cisteína
✓ Facilmente oxidada para formar um aa dimérico, unido
covalementemente: cistina

✓ Estabilização das estruturas protéicas

 AA com Grupos R carregados
positivamente (básicos)

aa tem grupo R com carga positiva em pH 7

 Grupos R carregados
negativamente (ácidos)

aa tem grupo R com carga negativa em pH 7.

Originam os aa asparagina e glutamina.
 Aminoácidos especiais

-carboxiglutamato (protrombina)
4-hidroxiprolina (colágeno)

selenocisteína
5-hidroxilisina (colágeno)

6-N-metilisina (miosina)
Ionização dos Aminoácidos e
Propriedades Ácido-básicas
Comportamento em meio aquoso e
propriedades ácido-básicas dos
aminoácidos

Meio aquoso Ionizados

Agem como ácidos

ou bases
Doador de próton (H+) - ácido

Caráter anfótero
(anfólitos)

Aceptor de próton (H+) - base

A carga elétrica dos aa varia
dependendo do pH do meio.
 Curvas de Titulação dos Aminoácidos

Ácido Neutro Alcalino

pH =1,0 pH= 7,0 pH = 13,0

Para grupo ionizável temos um valor específico de pK (pKa = -log Ka):

-COOH – pK1
-+NH3 – pK2
Os valores de pK são pontos importantes na curva de titulação e
determinam a capacidade tamponante do aminoácido.
 COOH COO- COO-
H- C - NH3+ H-C-NH3+ H-C-NH2
H pK1 H pK2 H
Base- capta prótons do meio

Região de Região de
tamponamento tamponamento
devida ao grupo - devida ao grupo -
COOH NH2
 Ponto Isoelétrico
• É o pH no qual a molécula do aminoácido apresenta no
igual de cargas positivas e negativas
• Encontra-se eletricamente neutro:
íon dipolar ou zwitterion

Cálculo do pI
O cálculo do pI baseia-se nas formas de dissociação do
aminoácido utilizando os pKs anterior e posterior à forma
isoelétrica do aminoácido.
Aminoácido Monoaminomonocarboxílico

COOH COO- COO-

+H N- C -H +H N- C- H H2N- C- H
3 3
pK1 pK2
H H H
Forma
A+ A-
Isoelétrica

pI = pK1 + pK2
2
 Titulação da glicina
2 estágios – remoção dos
prótons da glicina
1° estágio:
pH baixo
Predomínio da
forma protonada

Ponto médio do primeiro estágio:

pK1 – pKa do
grupo COOH
[ ] equimolares
+NH
3 – CH2 – COOH e +NH3 – CH2
– COO-
pH = pKa
 Ponto de inflexão:
Remoção do primeiro
próton já está completa
e a remoção do segundo
próton apenas começou

Presente como íon dipolar

Ponto isoelétrico

igualdade de cargas
positivas e negativas
=
eletricamente neutro
 2° estágio:

pH alto
Predomínio da
forma desprotonada

Ponto médio do segundo estágio:

[ ] equimolares
pK2 – pKa do
+NH
3 – CH2 – COO- e NH2 – CH2 – grupo NH3+
COO-
pH = pKa

Fim da titulação – pH próximo de 12

(forma totalmente desprotonada)
Fornece a medida quantitativa
do pKa de cada um dos grupos
ionizáveis:
-COOH e -NH3+

Tampão – 2 regiões de poder

tamponante:
Ao redor de pH 2,34
Ao redor de pH 9,60
pI = pK1 + pK2
2

pI = 2,34 + 9,60
2

pI = 5,97
Ao titularmos um aminoácido monoamino e monocarboxílico,
temos o seguinte comportamento:

❖Ponto 1: +NH3CHRCOOH = AA totalmente protonado

❖Ponto 2: [+NH3CHRCOOH] = [+NH3CHRCOO-]

❖Ponto 3: +NH3CHRCOO- = 5
Ponto Isoelétrico
Íon Dipolar ou "Zwitterion". 4

❖ Ponto 4: [+NH3CHRCOO-] = 3
[NH2CHRCOO-]

❖ Ponto 5: NH2CHRCOO- = AA 2
totalmente desprotonado
1
•Quando o aminoácido apresenta um grupo ionizável
na cadeia lateral (grupo R), este aminoácido possui
mais um pK:

3 estágios – 3 ionizações
possíveis

Terceiro pKa – titulação do

grupo R
 PEPTÍDEOS

Formados pela união de aminoácidos:

LIGAÇÃO
PEPTÍDICA

Reação de
condensação
 LIGAÇÃO PEPTÍDICA

Propriedades Ligações muito estáveis

O O- Ressonância: Caráter parcial
de dupla ligação – dipolo
C N C N+ elétrico (compartilhamento
parcial de 2 pares de
H H
elétrons)

Impossibilidade de rotação
R1 O H O R3 em torno da ligação
… … peptídica – plano rígido –
Cα C N Cα C N Cα
H H R2 H H Restrição ao dobramento
do polímero

Pontos de rotação – carbono Unidade peptídica

alfa (dobramento da cadeia)
 Cadeia peptídica
(resíduos de aminoácidos)

• 2 aminoácidos.....................dipeptídios
• 3 aminoácidos.....................tripeptídios
• 4 aminoácidos................tetrapeptídios
• Até 30 aminoácidos...........oligopeptídeos
• + de 30 aminoácidos........polipeptídios
 Peptídeos

Extremidade Extremidade
aminoterminal carboxiterminal
(N-terminal) (C-terminal)

Comportamento ácido-básico pode ser predito a partir dos grupos amino e

carboxila terminais e da natureza e n° das cadeias laterais dos aa no
peptídeo.
Síntese de proteínas
ocorre a partir das
informações contidas
no código genético
(DNA).
 Peptídeos de importância biológica
Peptídeos Número de Glândulas/células Efeitos principais
aa produtoras
Encefalinas 5 Hipófise anterior e Analgesia
medula adrenal
Ocitocina 9 Hipófise posterior Contração da musculatura
uterina no parto e de
glândulas mamárias na
lactação
Vasopressina 9 Hipófise posterior Aumento da pressão
sanguínea e da reabsorção
de água nos rins
Glucagon 29 Células α pancreáticas Aumento da produção de
glicose pelo fígado no jejum
Gramicidina 10 Cepas de Bacillus Antibiótico
brevis
Glutationa 3 Maioria das células Proteção contra radicais
livres (agentes oxidantes)