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QUESTÕES DE BIOQUÍMICA – Aminoácidos e Peptídeos

1.1A

1. Escreva a fórmula geral de aminoácidos.

Resposta: A fórmula geral dos aminoácidos é: NH 2 – R – COOH. Seu nome é uma forma abreviada do
termo “ácido α-amino carboxílico”.

2. Analisando as cadeias laterais dos aminoácidos (todos os 20) identificar (com nome,
abreviação e símbolo) quais são polares e quais são apolares. Prever se grupos funcionais em
um aminoácido ácido ou básico serão protonados ou desprotonados a pH fisiológico (pH 7,0).
Os aminoácidos polares são: Serina (S/Ser), Treonina (T/Ter ou Thr), Cisteína (C/Cys ou Cis),
Asparagina (N/Asn), Glutamina (Q/Gln) e Tirosina (Y/Tyr ou Tir).
Eles possuem maior solubidade em água por conta de suas cadeias laterais formarem ligações
de hidrogênio.
Os aminoácidos apolares são: Glicina (G/Gli ou Gly), Leucina (L/Leu), Triptofano (W/Trp),
Alanina (A/Ala), Isoleucina (I/Ile), Metionina (M/Met), Valina (V/Val), Fenilalanina (F/Phe
ou Fen) e Prolina (P/Pro).
Esses aminoácidos possuem a característica de apolares pois não formam ligações de
hidrogênio nas cadeias laterais.
Em relações aos grupos de aminoácidos ácidos e básicos, os ácidos (Ácido Aspártico (D/Asp)
e Ácido Glutâmico (E/Glu)) quando colocados em pH fisiológico (pH 7,0) iram estar na
forma desprotonada já que possuem as cadeias laterais com cargas negativas, enquanto os
básicos (Lisina (K/Lis ou Lys), Arginina (R/Arg) e Histidina (H/His)) iram aparecer na forma
protonada por conta de suas cadeias laterais serem positivamente carregadas, vale ressaltar que
a Histidina entra no grupo dos aminoácidos básicos embora que em pH fisiológico ela seja
desprotonada a maior parte do tempo.
3. Por que qualquer aminoácido livre possui pelo menos duas regiões de pK a numa curva de
titulação?
Os aminoácidos livres possuem pelo menos duas regiões de pKa, que são causadas
pela presença do grupo carboxílico (COOH, que é ácido) e do grupo amino (NH2, que é
base), esses grupos podem sofrer protonações e desprotonações, que vão acontecer
com a mudança do pH da solução em que eles se encontram. Numa curva de titulação
por exemplo, quando se adiciona uma base na solução para ver como o aminoácido
reagirá a esse crescimento do pH pode-se ver a presença de duas regiões pKa, onde
esses grupos agirão fazendo o tamponamento da solução por um breve período de
tempo, o grupo carboxílico por exemplo é mais ácido, e quando há o crescimento do pH
da solução, mas ainda em pH ácido, ele vai liberar o íon H+, barrando por um breve
período o crescimento, com a presença de íons H+ na solução o grupo amino NH2, que
é uma base então tem capacidade de receber íons H+, se torna NH3+ quando a solução
estiver neutra, depois, quando a solução já estiver alcalina e tiver passado pelo pl é
possível ver a segunda região pKa, onde o NH3+ se desprotona em um pH mais alto e
volta a ser NH2, esse desprotonamento significa a segunda região pKa, provando que
qualquer aminoácido livre tem pelo menos duas regiões pKa em uma curva de titulação.
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4. Escrever as formas iônicas (grupos protonados e desprotonados) predominantes da glicina em

pH= 2,35 (pKa do α - COOH), e pH = 9,6 (pKa do α – NH3) e suas cargas líquidas em pH =1,
pH= 7,0 e pH=14.
Quando a Glicina estiver em um valor de pH menor que seu pI, ela estará carregada
positivamente, quanto mais afastada de seu pI maior a carga elétrica final, em pH 1 ela se
encontra completamente protonada, com carga final igual a +1. Quando a Glicina se encontra
em pH ácido, a forma iônica presente é a protonada (+H3N - CH2 - COOH). Quando a
titulação se inicia o valor de pH aumenta, e o grupo carboxila da Glicina perde um próton. Em
um ponto médio estão presentes na solução, concentrações equimolares das espécies doadoras
(+H3N – CH2 – COOH) e receptoras (+H3N – CH2 – COO-); quando se chega a esse ponto
médio o pH é igual ao pK1 do grupo protonado, no caso da Glicina em 2,34 no valor de pK1 é
o ponto em que 50% das moléculas do grupo carboxílico estão protonadas. Continuando com a
titulação, se alcança outro ponto, que é conhecido como ponto isoelétrico, que é exatamente
onde o primeiro próton foi removido e o segundo próton começou a ser removido, sendo a
Glicina diprótica pode doar dois prótons um de cada grupo ionizável. Neste ponto a Glicina se
apresenta com uma configuração de íon dipolar chamado zwitterion (+H3N – CH2 – COO-),
no qual a sua carga elétrica resultante é nula. A partir daí se inicia outra etapa, que é a remoção
de um próton do grupo amina da Glicina, que também possui um ponto médio no qual o pH e
o pK2 se igualam em 9,6, sendo completada a titulação em pH 12 quando a forma iônica
presente é a desprotonada (+H2N – CH2 – COO-) [19].
pKa do grupo carboxila é pK1 = pH 2,34
pKa do grupo amina é pK2 = pH 9,60
O ponto isoelétrico (pI) pI = pH 5,97.

5. Definir pI de um aminoácido.
Ponto isoelétrico, ponto isoelétrico ou pI, é o valor de pH onde uma molécula, no
caso, um aminoácido qualquer, apresenta carga elétrica líquida igual a zero. O pI é o
pH no qual há equilíbrio entre as cargas negativas e positivas dos grupamentos
iônicos de um aminoácido ou de uma proteína.

Por exemplo, o pI da lisina é a média dos valores de pKa dos dois grupos que estão
carregados positivamente em sua forma ácida e não estão carregados em sua forma
básica. O pI do glutamato, por outro lado, é a média dos valores de pKa dos dois
grupos que estão carregados negativamente em sua forma básica.

6. Explicar porque a configuração trans da ligação peptídica é a configuração mais estável.

A configuração trans da ligação peptídica é mais estável devido ao impedimento estérico que torna
essa conformação preferencial. A rotação livre em torno da ligação peptídica é limitada devido ao
caráter parcial de dupla, resultante da deslocalização de elétrons entre o nitrogênio da amida e sua
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carbonila. Essa limitação, combinada com o impedimento estérico, favorece a configuração trans,
onde os carbonos α carbonílicos dos aminoácidos adjacentes estão em uma disposição trans em
relação um ao outro, proporcionando maior estabilidade estrutural.

7. A fórmula seguinte pode ser representativa de um aminoácido em valores de pH muito baixos,

fisiológico ou muito altos?

A formula abaixo é representativa de um aminoácido em valores de PH muito baixo,

mais não em valores de pH fisiológicos ou muito alto. Isso por que a formula mostra um
aminoácido na forma acida, ou seja, com um dos grupos carboxilas (COOH) e amino
(NH2) protonados. Essa formação é predominante em meios muito ácidos, onde há
excesso de prótons (H+) que se ligam aos grupos funcionais.

8. Definir a estrutura primária de proteínas. Cite os tipos de ligações químicas envolvidas na

estrutura primária de proteínas?
A estrutura primária de uma proteína é a sequência linear de aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
As proteínas são polímeros de aminoácidos, ou seja, são formadas pela união de várias moléculas de
aminoácidos. A ligação peptídica é uma ligação covalente que ocorre entre o grupo carboxila (-COOH) de
um aminoácido e o grupo amino (-NH2) de outro aminoácido. A ligação peptídica é formada por uma
reação de condensação entre os dois grupos, com a eliminação de uma molécula de água. A estrutura
primária é a primeira etapa na formação da estrutura tridimensional das proteínas, que é fundamental
para a sua função biológica.