Perguntas para Exame de Bioquímica

1º frequência

1. Juntando iguais volumes de cada uma das seguintes soluções, indique quais poderiam ser
usadas como par ácido/base para preparar uma solução tampão:

NH4Cl 0,3 M / NH3 0,4 M (Sim / Não)

NaH2PO4 0,5 M / Na3PO4 0,3 M (Sim / Não)
CH3COOH 0,1 M / CH3COOH 0,5 M (Sim / Não)
HCl 0,1 M / NaCl 0,1 M (Sim / Não)
NaHCO3 0,4 M / H2CO3 0,05 M (Sim / Não)

2. A hidrólise de um polipéptido deu origem a 50 aminoácidos. Os respetivos números de

ligações peptídicas e de grupo(s) N-terminal e grupo(s) C-terminal são:
a. 51-1-1
b. 1-50-50
c. 1-51-51
d. 49-1-1
e. 50-1-1

3. A glicina
a. É importante para a formação dos neurotransmissores
b. É um aminoácido polar responsável pelo funcionamento do sistema nervoso e tecidos
musculares
c. Tem uma conformação rígida devido à sua estrutura cíclica
d. É apolar e tende a agrupar-se em proteínas, estabilizando a sua estrutura através de
interações hidrofóbicas
e. Possui uma estrutura simples e apolar, não tem um carbono quiral e o seu grupo R é um
hidrogénio

4. Das seguintes estruturas, indique a que pode formar micelas

a. CH3(CH2)10COO-Na+
b. CH3COOH
c. Água
d. CH3(CH2)10CH3
e. CH3COO-Na+

A água dispersa ou solubiliza, em forma de micelas, muitos compostos contendo simultaneamente

grupos altamente polares e grupos não polares ou hidrofóbicos. Devido à longa cadeia
hidrocarbonada, este composto não tem tendência a dissolver-se na água mas dispersa-se na
água para formar micelas: Os grupos carboxilato, carregados negativamente, ficam expostos,
formando pontes de H com a fase aquosa; Os grupos não polares ficam ocultos dentro da
estrutura micelar.

5. Escolher entre: Cisteína, Histidina, Aspartato, Leucina, Fenilalanina, Asparagina, Lisina,

Alanina, Glicina, Prolina, Serina, Tirosina, Metionina
 • Grupo R pequeno e polar contendo um grupo hidroxilo. Este aminoácido é importante no
sítio ativo de algumas enzimas. Serina
• Provoca o menor impedimento estereoquímico Glicina
• O grupo R tem pKa próximo de 10,5, o que o torna carregado positivamente a pH fisiológico.
Lisina
• O grupo R contém enxofre e é neutro em todos os pHs. Metionina
• O grupo R é aromático, de natureza hidrofóbica e neutro em todos os pHs Fenilalanina
Triptofano
• Grupo R é um hidrocarboneto saturado, importante em interações hidrofóbicas. Valina
Leucina Isoleucina
• O único aminoácido que possui um grupo R ionizável com pKa próximo de 7. É um grupo
importante no sítio ativo de algumas enzimas. Histidina
• O único aminoácido que possui um alfa-amino grupo substituído. Influencia o dobramento da
proteína forçando uma curvatura na cadeia. Apresenta uma estrutura cíclica, o que lhe
confere uma conformação rígida. Prolina
• O grupo R tem pKa próximo de 4 e assim está carregado negativamente em pH 7. Glutamato
• Tem grupo R aromático, capaz de formar pontes de hidrogénio; tem pKa perto de 10. Tirosina
• Forma ligações cruzadas de dissulfureto (pontes de dissulfureto ou enxofre) entre cadeias
polipeptídicas. O pKa do seu grupo funcional é cerca de 8. Cisteína
• O grupo R tem pKa próximo de 12, fazendo-o positivamente carregado em todos os pHs
fisiológicos. A sua carga positiva é importante em algumas proteínas para a ligação com
grupos fosfatos negativamente carregados. Arginina
• Quando o seu grupo R polar não carregado é hidrolisado, este aminoácido converte-se em
outro que possui uma carga negativa no seu grupo R quando em pH à volta de 7 Asparagina
Glutamina

6. Se pretender preparar um tampão pH=4,5 recorrendo a um aminoácido, qual seria a sua

opção?
a. Metionina (pk1=2,28; pk2=9,1; pI=5,74)
b. Cisteína (pk1=1,96; pk2=10,28; pkR=8,18; pI=5,07)
c. Nenhum dos aminoácidos apresentados
d. Tirosina (pk1=2,20; pk2=9,11; pkR=10,07; pI=5,66)
e. Histidina (pk1=1,82; pk2=9,17; pkR=6,00; pI=7,59)

7. O principal tampão intracelular no citoplasma das células é o par:

a. Tampão amónia: NH3 / NH4+
b. Tampão fosfato: H3PO4 / H2P0-4
c. Tampão fosfato: H2PO-4 / HPO2-4
d. Tampão acetato: CH3COOH / CH3COO-
e. Tampão bicarbonato: H2CO3 / HCO-3

O tampão fosfato é o principal tampão intracelular (age no citoplasma de todas as células). O tampão
bicarbonato é o principal tampão extracelular (Atua no sangue e no fluido intersticial dos
vertebrados).

8. A arginina apresenta três valores de pK1=2,17, pK2=9,04 e pKR=12,48. Em qual dos

seguintes intervalos de pH, o presente aminoácido terá capacidade de
tamponamento máxima:
 a. Em todos os valores de pH no intervalo [2,17 e 12,48].
b. A valores de pH próximos do valor de 9.
c. A valores de pH do valor de 10.
d. Nenhuma das opções está correta.
e. A valores de pH próximo do valor de 7.

9. O triptofano tem pK1= 2,38 e pK2=9,39. As espécies em solução pH = 7,00 apresenta

carga:
a. Predominantemente (-2)
b. Predominantemente (+1)
c. Predominantemente neutra
d. Predominantemente (+2)
e. Predominantemente (-1)

10. Uma determinada cinase apresenta resíduos de treonina no seu centro ativo.
Para qual dos seguintes substratos esta enzima terá maior afinidade:
a) Metionina
b) Valina
c) Fenilalanina
d) Isoleucina
e) Glutamina

11. O ponto isoelétrico da glicina é 5,97 (R: -H, pK1=2,34 e pK2=9,60).

a. A pH <2,34 todos os grupos ionizáveis da glicina estão protonados.
b. A pH 5,97 apenas 75% de todas as moléculas estão com carga 0.
c. A pH 5,97 inicia-se a dissociação do grupo carboxílico.
d. A pH >10 predomina a forma da glicina com carga -1.
e. A pH 7, a glicina apresenta carga negativa.
f. A glicina apresenta três zonas onde a capacidade de tamponamento é máxima.

12. Desde o início da vida na Terra, até ao aparecimento dos seres vivos (…):
I. Formação das primeiras células.
II. Formação de moléculas orgânicas complexas.
III. Aparecimento de organismos capazes de produzir alimentos para fotossíntese.
IV. Surgimento dos primeiros organismos aeróbios.
V. Formação de pequenas moléculas inorgânicas.

Ordenar. V-II-I-III-IV
13. A cisteína pode classificar-se como pertencente ao grupo dos aminoácidos:
a. Não polares com grupo R alifático.
b. Ácidos R carregado positivamente a pH 7.
c. Com grupo R aromático.
d. Básicos R carregado negativamente a pH 7.
e. Polares com o grupo R não carregado.
14. A sequência peptídica a que ela corresponde é:

a. Amino-terminal-tirosina-glicina-glicina-fenilalanina-leucina-carboxi-terminal.
b. Amino-terminal-feninlalanina-glicina-serina-tirosina-leucina-carboxi-terminal.
c. Amino-terminal-tirosina-serina-fenilalanina-leucina-carboxi-terminal.
d. Amino-terminal-triptofano-glicina-serina-tirosina-leucina-carboxi-terminal
e. Amino-terminal-triptofano-serina-serina-fenilalanina-leucina-carboxi-terminal.

15. Os compostos anfipáticos:

a. Funcionam como ácido e como base, dependendo do meio
b. Nenhuma das opções está correta
c. Dissolvem-se facilmente em água
d. Apresentam uma cadeia carbonada hidrofílica e uma cabeça hidrofóbica
e. Formam micelas devido às duas zonas com diferente polaridade que apresentam

16. Considere as seguintes afirmações e classifique-as como verdadeiras ou falsas:

a. A força relativa de um ácido é inversamente proporcional ao seu pKa.
b. Os grupos NH3+ dos aminoácidos podem atuar como tampão quando o pH do meio for
7.
c. A polaridade de uma dada molécula depende apenas da eletronegatividade dos
elementos que as formam.
d. A sequência de aminoácidos numa proteína está intimamente relacionadas com a sua
função e, em muitos casos, pode afirmar-se que alterações dessa sequência modulam
a atividade da proteína.
e. Os elevados pontos de ebulição e fusão da água quando comparados com outros
solventes orgânicos, são explicados pela ocorrência de pontes de hidrogénio entre as
moléculas.

17. Os valores de pKa para os três grupos ionizáveis do glutamato são pK1=2,19,
pK2=9,67 e pKR=4,25. Em qual dos seguintes intervalos/valores de pH este
aminoácido terá maior capacidade de tamponamento.
a. A todos os pH entre 2,19 e 9,67
b. A pH 10,00
 c. A pH 5,00
d. A pH 5,50
e. A pH 7,0

18. Segundo Lewis:

a. Um ácido é um aceitador de protões H+.
b. Um ácido é um dador de protões H+.
c. Uma base é um dador de um par de eletrões.
d. Uma base é aceitadora de um par de eletrões.
e. Todas as respostas são incorretas.
Segundo Bronsted e Lowry:
Ácido – dador de protões (H+)
Base – aceitador de protões (H+)
Segundo Lewis:
Ácido – aceitador potencial de um par de eletrões
Base – dador potencial de um par de eletrões

19. A classificação dos aminoácidos baseia-se na polaridade do grupo R e na sua carga

(…) biológicas de pH. Assim a cisteína pode classificar-se como pertencendo ao grupo
dos aminoácidos.
a. Não polares com grupo R alifático.
b. Ácidos R carregados positivamente a pH 7.
c. Com grupo R aromático.
d. Básicos R carregados negativamente a pH 7.
e. Polares com grupo R não carregado.

20. O papel principal dos iões CO2-3 na célula é:

a. Formar ligações de alta energia.
b. Manter o equilíbrio osmótico.
c. Atuar como oxidante energético.
d. Atuar como catalisador em reações metabólicas intracelulares.
e. Regular o equilíbrio ácido-básico mantendo pH neutro da célula.

21. Relativamente às reações dos aminoácidos, a reação xantoproteica permite:

a. Identificar aminoácidos aromáticos.
b. Identificar a Cisteína.
c. Identificar a Arginina.
d. Identificar a Tirosina.
e. Nenhuma das respostas anteriores.

22. Consideram-se aminoácidos polares os seguintes:

a. Metionina, Cisteína e Serina.
b. Serina, Treonina e Cisteína.
c. Glicina, Fenilalanina e Isoleucina.
d. Todas as afirmações estão incorretas.
e. Todas as afirmações estão corretas.

23. As moléculas de H2O tem como propriedades:

a. Transporte e Osmose.
b. Regulação da Temperatura.
c. Hidrólise.
d. Apenas Osmose.
e. Opções A, B e C estão corretas.

24. Podem estabelecer-se pontes de hidrogénio entre:

a. Moléculas polares e moléculas polares.
b. Moléculas polares e moléculas apolares.
c. Moléculas apolares e moléculas apolares.
d. H2O e moléculas apolares.
e. Nenhuma das anteriores.

25. Dos aminoácidos primários, qual não apresenta um carbono alfa assimétrico?

a. Alanina.
b. Prolina.
c. Glicina.
d. Leucina.
e. Valina.

26. A classificação dos aminoácidos baseia-se na polaridade do grupo R e na sua carga

elétrica a valores biológicas de pH. Assim, podem-se classificar como:
a. Polares, com o grupo R não carregado.
b. Básicos, R carregado negativamente a pH 7.
c. Não polares, com grupos R alifáticos.
d. Ácidos, R carregado positivamente a pH 7.
e. Todas as opções estão corretas.

27. Qual das afirmações está correta no que se refere à descrição da célula que
representaria a primeira forma de vida?
a. Consiste numa bicamada lipídica envolvendo RNA, o qual serve de material
genético.
b. Consiste numa bicamada lipídica envolvendo DNA, o qual serve de material
genético.
c. Consiste numa bicamada lipídica envolvendo RNA e DNA, servindo ambos como
material genético.
d. A primeira célula usava DNA ou RNA como material genético, sendo que a
bicamada lipídica só surgiu posteriormente.
28. A carga negativa parcial num extremo da molécula de água tende a alinhar-se com a
carga positiva parcial no extremo de outras moléculas de água vizinhas. Esta atração
denomina-se:
a. ligação covalente
b. ligação iónica
c. interação hidrofóbica
d. ponte salina.
e. interação dipolar

29. O ponto isoelétrico do glutamato é 3,22. A pH=5:

a. O aminoácido tem carga positiva
b. O aminoácido tem carga negativa
c. o aminoácido está na forma totalmente protonada
d. o aminoácido está na forma totalmente desprotonada
e. a carga elétrica do aminoácido é nula

30. Todos os aminoácidos apresentam um carbono quiral à exceção da/do:

a. Alanina
b. Triptofano
c. Glicina
d. Leucina
e. Todos os aminoácidos têm um carbono quiral e, por isso, nenhuma opção está correta.

31. Interações hidrofóbicas entre os grupos R de aminoácidos devem ocorrer

preferencialmente no par:
a. Tirosina e glicina
b. Arginina e histidina
c. Fenilalanina e triptofano
d. Valina e Isoleucina
e. Nenhuma das anteriores, pois não ocorrem interações hidrofóbicas entre os grupos R.

32. Uma ligação peptídica (que liga dois aminoácidos) é estabelecida entre:
a. Carbono e carbono
b. Carbono e azoto.
c. Carbono e oxigénio.
d. Azoto e oxigénio.
e. Oxigénio e enxofre.

33. No péptido Phe-Ala-Gly-Arg, qual é o aminoácido que se localiza no N-terminal?

a. Ala
b. Phe
c. Phe e Arg
d. Arg
e. Nenhum dos indicados

34. As biomoléculas são tanto mais estáveis quanto:

a. menor número de eletrões desemparelhados tiverem
b. maior número de ligações covalentes tiverem
c. maior número de ligações fracas tiverem tais como: pontes de hidrogénio; forças
de van de Walls, ligações hidrófobicas e ligações iónicas
d. menos ramificadas forem
e. mais átomos de carbono possuírem

35. Qual o efeito das moléculas de água quando sequestradas no interior de uma
proteína?
a. obter uma configuração desordenada de forma a assumir configurações
energeticamente favoráveis
b. servir como canal para conduzir protões de um local para outro
c. transportador de eletrões
d. ajudar no crescimento da proteína e evitar a degradação da mesma a longo prazo
e. obter uma configuração ordenada de forma a maximizar as pontes de hidrogénio

36. As porções lipídicas nas extremidades do “Cluster“ :

a. conseguem promover a ordenação das moléculas de água, o que faz com que o
número de moléculas ordenadas seja muito superior relativamente ao número de
moléculas desordenadas, havendo uma diminuição de entropia, o que é
energeticamente favorável
b. é uma região profundamente hidrofóbica (apolar)
c. proporcionam a estabilidade da molécula lipídica
d. promovem a ordenação das moléculas de água, fazendo com que número de
moléculas desordenadas seja muito superior relativamente ao número de
moléculas ordenadas, havendo um aumento de entropia, o que é
energeticamente mais rentável.
e. sequestram no interior do lípido as moléculas de água, servindo como canal para
a condução de protões de um local para outro.

37. A lei de Coulomb estabelece que:

a. quanto maior a constante dielétrica, D, maior será a força entre cargas elétricas e
portanto menor será a dissolução
b. quanto maior a constante de proporcionalidade, K, maior a distância entre cargas
e portanto menor a força entre elas, diminuindo o poder de dissolução
c. quanto maior a distância entre cargas, maior a força entre elas e portanto maior
poder de dissolução
d. quanto maior a constante dielétrica da água; menor a força entre cargas, logo
maior poder de dissolução
e. quanto maior a constante dielétrica da água; menor a constante de
proporcionalidade K e portanto menor poder de dissolução.

38. O triptofano:
 a. atua na tiróide e no funcionamento dos vasos sanguíneos
b. está envolvido no ganho e perda de peso
c. é precursor da serotonina
d. envolvido no metabolismo de obtenção de energia
e. melhora o humor

39. As pontes dissulfuradas:

a. estabilizam a estrutura de muitas proteínas
b. são polares (hidrofilicas)
c. contribuem para a instabilidade da cistina
d. encontram-se facilmente na insulina humana
e. são responsáveis pela estabilidade estrutural dos lípidos

40. O grupo prostético:

a. tem um papel importante nas reações químicas associadas aos lípidos
b. gera a hidrólise ácida de péptidos ou proteínas
c. é a porção de um aminoácido relativa ao seu grupo amina
d. caracteriza-se como sendo a porção não-aminoácida de um aminoácido
e. não tem qualquer importância no que diz respeito à função biológica das
proteínas

41. Nas plantas e bactérias:

A) os aminoácidos não conseguem ser sintetizados na sua totalidade
B) estas conseguem sintetizar a totalidade dos aminoácidos, existindo nestes
organismos o conceito de “aminoácido essencial”
C ) é possível sintetizar a totalidade dos aminoácidos, pelo não existe neste tipo de
organismos o conceito de “aminoácido essencial”
D) Não é possível sintetizar a grande maioria dos aminoácidos, pelo que existe a
necessidade nestes organismos de estabelecer o conceito de “aminoácido não
essencial”
E) nenhuma das respostas está correta

42. Os aminoácidos:
A) ligam-se aos seus aminoácidos vizinhos através de ligações éster
B) surgiram no período da atmosfera primitiva a partir de reações entre o
metano (CH4), amónia (NH3) e hidrogénio (H2), contribuídas pelas descargas
elétricas
C) são unidades básicas estruturais dos ácidos nucleicos
D) são constituídos por um grupo carboxílico, dois grupos amina, um átomo de
hidrogénio e um grupo variável R
E) têm uma cadeia lateral distinta, que determina as suas propriedades e as
propriedades do futuro glícido.

43. Os compostos não polares são pouco solúveis em água porque:

a) ocorre formação de estruturas desordenadas de água na interface soluto-
solvente
b) a constante dielétrica da água é baixa
 c) ocorre formação de estruturas ordenadas de água na interface soluto-
solvente
d) a constante dielétrica da água é alta

44. Qual dos seguintes organismos se desenvolveu primeiro devido às condições

ambientais da Terra?
a) Eucariotas e aeróbios
b) Eucariotas e anaeróbios
c) Procariotas e aeróbios
d) Procariotas e anaeróbios
e) Aeróbios facultativos

45. Todas as seguintes afirmações se referem à água. Selecione a afirmação FALSA.

A) As suas moléculas possuem carga neutra
B) As suas moléculas são dipolares
C) Possui elevada tensão superficial
D) Possui reduzido valor de constante dielétrica
E) Em comparação com a maioria dos solventes comuns, tem um elevado ponto de fusão

46. Qual destas não constitui uma força intermolecular fraca?

A) Ponte de hidrogénio
B) Interação iónica
C) Ligação covalente
D) Interação hidrofóbica
E) Força de Van der Waals

47. Os aminoácidos podem ser classificados em essenciais e não essenciais. O primeiro

grupo relaciona-se com aminoácidos que não são produzidos pelo nosso organismo,
devendo ser, portanto, adquiridos na alimentação. Todos os aminoácidos abaixo
são essenciais, com exceção da(o):
A) Isoleucina
B) Triptofano
C) Lisina
D) Valina
E) Tirosina

48. Considere uma solução tampão composta por um ácido HA e um sal de ião comum BA,
em água. Em relação a essa solução, é INCORRETO afirmar:
A) Como se trata de uma solução tampão, HA é um ácido fraco e BA é um sal solúvel na água
B) A solução tampão pode ser diluída sem alteração significativa de seu pH, pois esse
depende da relação entre as concentrações do ácido e do sal, que não é alterada na
diluição
C) O pH da solução tampão mantém-se praticamente constante com a adição de uma
pequena quantidade de ácido forte, pois o H3O+ gerado na dissociação do ácido forte
será consumido pela reação com o anião, gerando ácido fraco
 D) No cálculo do pH da solução tampão, pode-se considerar que a concentração de ácido
não dissociado é igual à concentração de ácido da solução original, uma vez que a baixa
dissociação do ácido é ainda desfavorecida pela dissociação do sal
E) A concentração de anião A- na solução é normalmente considerada como a soma dos
aniões provenientes do ácido com os aniões provenientes da base

49. Considere n(F) o número de moles de titulante necessário para titular um ácido forte e
n(f) o número de moles de titulante necessário para titular um ácido fraco, dado o
mesmo número de moles inicial de ambos os ácidos. Qual das seguintes relações é
verdadeira?
A) n(F) = 2n(f)
B) n(F) = n(f)
C) n(F) = 4n(f)
D) n(F) = n(f)/4
E) n(F) = n(f)/2

50. Consideram-se aminoácidos alifáticos os seguintes:

A) Serina, Alanina, Metionina
B) Glicina, Alanina Tirosina
C) Leucina, Triptofano, Tirosina
D) Glicina, Prolina, Isoleucina
E) Fenilalanina, Prolina, Cisteína

51. Que tipo de ligações se estabelecem entre os aminoácidos?

A) Pontes de hidrogénio
B) Ligações metálicas
C) Ligações peptídicas
D) Ligações glicosídicas
E) Pontes dissulfureto

52. Entre os 20 aminoácidos comuns, _____ é o único oticamente inativo. A razão é que a sua
cadeia lateral ______. (selecione a opção correta)
A) (…) Alanina (…) é um grupo metil
B) (…) Glicina (…) é um átomo de hidrogénio
C) (…) Glicina (…) não é ramificada
D) (…) Lisina (…) contém apenas nitrogénio
E) (…) Prolina (…) forma uma ligação covalente com um grupo amina

53. Numa proteína, como são designadas as configurações dos aminoácidos?

A) L-estereoisómeros e D-estereoisómeros
B) Apenas L-estereoisómeros
C) Apenas D-estereoisómeros
D) R-estereoisómeros e S-estereoisómeros
E) Nenhuma das anteriores

54. Qual das seguintes afirmações é verdadeira?

A) Uma solução tampão contendo ácido fraco de pKa = 5 tem maior capacidade de
tamponamento em pH = 4 do que em pH = 6
B) A valores de pH inferiores ao pKa, a concentração do sal é maior do que a concentração do
ácido
C) O pH da solução tampão mantém-se constante a qualquer quantidade de ácido ou base
adicionada
D) As soluções tampão são compostas por ácidos fortes e bases fortes
E) Quando pH = pKa, a concentração do ácido fraco e a concentração do sal são iguais

55. Para um aminoácido com grupo R neutro e para qualquer valor de pH abaixo do ponto
isoelétrico, qual(quais) é(são) a(s) carga(s) que o aminoácido apresenta na solução?
A) Carga negativa
B) Carga positiva
C) Carga positiva e negativa em igual concentração
D) Carga nula
E) Carga positiva e negativa em diferentes concentrações

56. As experiências de Fox provaram que na Terra primitiva...

a) as proteínas formaram-se em meio aquoso e originaram microsferas
b) os aminoácidos se teriam unido através de ligações peptídicas, numa
sintese por desidratação
c) os aminoácidos se teriam unido através de ligações peptídicas, para formar proteinóides,
numa síntese por hidratação
d) houve a formação de e ácidos orgânicos simples a partir de uma mistura de gases redutora,
com composição, semelhante à da atmosfera primitiva

57. O inicio da vida na Terra deu-se com:

a) o Big Bang, que deu origem ao universo e, consequentemente, à vida
b) o arrefecimento da atmosfera, que propiciou uma condição favorável para a
origem de moléculas precursoras de vida
c) o aumento dos níveis de O, atmosférico, que permitiu a proliferação de seres aeróbios
d) o surgimento dos coacervados, os quais, em solução são capazes de criar uma
membrana, isolando a matéria orgânica do meio externo
e) o surgimento de uma bicamada fosfolipídica, que envolveu moléculas com
capacidade de auto duplicação e metabolismo

58. Relativamente à evolução da quantidade de oxigénio na atmosfera, no

decurso dos tempos geológicos, é correto afirmar que:
a) As primeiras formas de vida surgiram na ausência de O2
b) o oxigénio da atmosfera primitiva foi essencial para as reações químicas que
formaram os primeiros compostos orgânicos
c) a atmosfera primitiva apresentava oxigénio
d) apos o início da fotossíntese, o teor de oxigénio na atmosfera aumentou rapidamente

59. Considere as seguintes afirmações

I – segundo a hipótese heterotrófica, os organismos com esse tipo de nutrição
foram os últimos a surgir
II – o surgimento dos organismos fotossintetizantes permitiu o aparecimento da
 respiração aeróbia
III – sob determinadas circunstancias, foi possível, o surgimento de substancias
orgânicas a partir de substancias inorgânicas
IV – o surgimento dos coacervados permitiu que algumas moléculas como o
DNA se mantivessem íntegras por mais tempo

a) I e II
b) I e IV
c) II e III
d) III e IV
e) II, III e IV

60. À luz das teorias atuais, pode afirmar-se que as primeiras formas de vida
surgidas no nosso planeta eram:
a) heterotróficas que utilizavam substâncias formadas na atmosfera e acumuladas
nos mares primitivos
b) aeróbias graças à abundancia de átomos de oxigénio existente nas aguas do oceano
c) todas autotróficas devido a escassez de alimentos nos oceanos primitivos
d) fermentadoras que utilizavam a energia radiante para produzir as suas moléculas
orgânicas
e) fungos primitivos com capacidade de atividade fotossintética

61. Sobre a origem e a evolução dos primeiros seres vivos é correto afirmar que:
a. os primeiros organismos eram autotróficos
b. os primeiros organismos eram heterotróficos
c. a atmosfera primitiva era composta principalmente por metano, oxigénio e vapor de
agua
d. as primeiras moléculas orgânicas que surgiram na terra foram sintetizadas por
organismos autotróficos

62. Desde o inicio da vida na Terra, até o aparecimento dos seres vivos atuais,
aconteceram vários eventos, como por exemplo:
I – formação das primeiras células
II – formação de moléculas orgânicas complexas
III – aparecimento de organismos capazes de produzir alimentos pela
fotossíntese
IV – surgimento dos primeiros organismos aeróbios

a) I – II – IV – III
b) I – IV – III – II
c) II – I – III – IV
d) II – I – IV – III
e) II – III – IV – I

63. Na figura seguinte, que interações podem ser observadas entra a epinefrina e os
recetores adrenérgicos?
 a) apenas interações iónicas
b) pontes de hidrogénio e interações iónicas
c) interações iónicas e interações hidrofóbicas
d) pontes de hidrogénio e interações hidrofóbicas
e) pontes de hidrogénio, interações iónicas e interações hidrofóbicas

64. Qual das afirmações é verdadeira para as pontes de hidrogénio?

a) as pontes de hidrogénio formam-se como ligações covalentes entre um
átomo de hidrogénio e um átomo de oxigénio
b) as pontes de hidrogénio formam-se entre porções apolares das biomoléculas
c) as pontes de hidrogénio formam-se entre iões positivos e negativos
d) a atração entre um átomo de nitrogénio e um átomo de hidrogénio ligado a um
átomo eletronegativo constitui uma ponte de hidrogénio

65. Considere duas soluções aquosas diluídas, A e B ambas de pH = 5,0. A solução A é

um tampão e a B não.

Um copo de 100ml da solução A e um segundo copo contém 100 ml de B. A cada

uma dessas soluções, adicionaram-se 10 ml de NaOH aquoso concentrado
a) O pH da duas soluções irá diminuir e o pH de A será maior que o de B
b) O pH da duas soluções irá diminuir e o pH de A será igual ao de B
c) O pH da duas soluções irá aumentar e o pH de A será menor que o de B
d) O pH da duas soluções irá aumentar e o pH de A será maior que o de B
e) O pH da duas soluções irá aumentar e o pH de A será igual ao de B

66. principal tampão do plasma sanguíneo é formado por ácido carbónico e

ião bicarbonato. O equilíbrio químico desse tampão pode ser representado
pela equação:

CO2(g) + H2O(l)  H2CO3(aq)  H+ (aq) + HCO-3 (aq)

I – quando uma pequena quantidade de base é adicionada a uma solução tampão,
os iões hidróxido reagem com o acido do tampão, não alterando praticamente o
pH dessa solução
II – quando aumenta a concentração dos iões bicarbonato no sangue, o pH também
aumenta.
III – quando a concentração de CO2 no sangue aumenta, o pH diminui

a) I
b) II
c) III
d) I e II
e) I, II e III

67. A adição de uma pequena quantidade de ácido ou de base produzirá uma

variação muito pequena no pH da solução de:
a) NH4Cl
b) NH4Cl/NaOH
c) NH4Cl/NH4OH
d) NH4Cl/HCl
e) NH4Cl/NaCl

68. As propriedades especiais da água derivam da sua:

a) constante dielétrica elevada
b) hidrofobicidade
c) coesão e adesividade
d) ponto de fusão e ponto de ebulição
e) polaridade e capacidade de formar pontes de hidrogénio

69. As forças envolvidas na pela formação das micelas na água

designam-se
a) interações hidrofóbicas
b) atrações polares
c) forças de Van der Waals
d) pontes de hidrogénio

70. Se pretender preparar um tampão pH = 7,5 recorrendo a um aminoácido

a) Tirosina (pk1 = 2,20; pk2 = 9,11; pkr = 10,07 , PI = 5,66)
b) Metionina (pk1 = 2,28; pk2 = 9,1 , PI = 5,74)
c) Histidina (pk1 = 1,82; pk2 = 9,17; pkr = 6,00 , PI = 7,59)
d) ácido glutâmico (pk1 = 2,19; pk2 = 9,67; pkr = 4,25 , PI = 3,22)
e) nenhuma das anteriores
71. Qual das seguintes afirmações em relação a cisteína é correta?
a) a cistina é um exemplo de um aminoácido modificado obtido a partir da ligação
de dois aminoácidos padrão
b) duas cistinas são libertadas quando uma ponte de dissulfureto é reduzida a -CH2-SH
c) a cistina forma-se quando o grupo R (CH2-SH) de duas cisteínas é oxidado para
formar uma ponte de dissulfureto -CH-S-S-CH2-
d) a cistina é formada pela oxidação do grupo carboxílico da cisteína
e) a cistina é formada através de uma ligação peptídica entre duas cadeias cisteínas

72. O aminoácido representado na figura seguinte é:

a) polar e hidrofílico
b) polar e hidrofóbico
c) não polar e hidrofílico
d) não polar e hidrofóbico

73. Considere a equação de desprotonação total da lisina ( pk1 = 2,18; pk2 =

8,95; pkr= 10,53)
a) a pH = 7 em solução existem apenas espécies com carga nula
b) a pH = 7 em solução existem apenas espécies carregadas positivamente
c) a pH = 7 a concentração das espécies com carga nula e das espécies
carregadas positivamente é igual
d) a pH = 7 em solução existem mais espécies com carga nula do que espécies
carregadas positivamente
e) a pH = 7 em solução existem mais espécies carregadas positivamente do que
espécies com carga nula

74. Os valores de pka para os três grupos ionizáveis da cisteína são pk1 = 1,96,
pk2 = 10,28 e pkr = 8,18. Em qual dos seguintes intervalos/valores de pH este
aminoácido terá maior capacidade tampão?
a) a pH = 7,00
b) a pH = 5,07
c) pH entre 1,00 e 2,00
d) pH entre 6,50 e 7,50
e) todos os pH entre 1,96 e 10,28

75. A ligação peptídica

a) forma-se e quebra-se facilmente
b) é instável devido a impedimentos estereoquímicos dos grupos R das cadeias laterais
c) ocorre normalmente na configuração cis
d) é uma ligação éster entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxílico
de outro aminoácido
e) está estabilizada por ressonância
 76. De entre as seguintes afirmações, assinale a incorreta:
a) todos os aminoácidos apresentam isomeria cis-tras, exceto a glicina
b) os aminoácidos padrão encontram-se nos seres vivos mas não nas proteínas
c) os aminoácidos nas proteínas apresentam-se sempre como L-estereoisómeros
d) a grande maioria dos aminoácidos é oticamente ativa
e) duas das afirmações são incorretas

77. Das seguintes afirmações sobre a forma zwitterionica, indique a correta:

a) é a forma em que se encontra o aminoácido a pH=7
b) corresponde a uma espécie anfotérica
c) é a forma em que se encontra o aminoácido quando está em solução fortemente
ácida
d) quando o aminoácido apresenta uma cadeia R ionizável, existem e formas
zwitterionica
e) está presente nas zonas com capacidade de tamponamento máxima

78. Numa proteína conjugada, o grupo prostético é:

a) o mesmo que protómero
b) uma subunidade de uma proteína oligomérica
c) a região da proteína que pode apresentar variantes na sequência de aminoácidos
d) uma subunidade diferente de uma proteína com várias subunidades idênticas
e) a parte de uma proteína que não é constituída por aminoácidos

79. O ponto isoelétrico

a) é superior a 7,0 para aminoácidos básicos
b) é superior a 7,0 para aminoácidos ácidos
c) é o pH ao qual o aminoácido apresenta capacidade de tamponamento máxima
d) é o pH ao qual coexistem, em igual quantidade, aminoácidos carregados
positivamente e aminoácidos carregados negativamente
e) corresponde sempre ao meio da titulação, considerada desde a espécie
totalmente protonada até a espécie totalmente desprotonada

80. Ordene os passos que deve seguir para determinar a sequência de

aminoácidos numa cadeia polipeptídica
A – determinação da sequencia de aminoácidos
B – determinação da composição em
aminoácidos
C – fragmentação da cadeia polipeptídica
D – determinação do resíduo N-
terminal
E – ordenação dos fragmentos
F – Redução de ligação de enxofre
 b) F- B -D -C -A -E

81. As soluções tampão

Tendem a manter um pH relativamente constante

82. A carga negativa parcial no extremo da molécula de água tende a alinhar-se

com a carga positiva parcial no extremo de outras moléculas de agua vizinhas.
Esta atração denomina-se
Interação dipolar

83. A carga negativa num carboxilato (COO-) tende a alinhar-se com a carga
positiva de um grupo amina (NH3+). Esta atração denomina-se:
Ligação iónica

84. Das quatro moléculas seguintes: acido acético (pka= 4.76), fenóxido
(pkb= 4.1), acido cianídrico (pka= 9.1), anilina(pkb= 9.4) a base mais forte
será?
O anião fenóxido

85. O aminoácido representado na figura é:

Polar e hidrofílico

86. – Os valores de pka para os três grupos ionizáveis da tirosina são pk1=
2.2, pk2= 9.11, pkr= 10.0. Em qual dos seguintes intervalos de pH este
aminoácido terá maior capacidade tampão?
A pH entre 9 e 10

87. Existem várias teorias que tentam explicar como e onde a vida surgiu.
a) A vida teve origem fora do Planeta Terra, tendo sido trazida por meteoritos ou
cometas
88. Considere as seguintes afirmações
a) Nos péptidos, os grupos carboxílico e amina terminais são menos ácidos os grupos
ácido e amina nos aminoácidos.
2º frequência

1. Qual das seguintes afirmações é verdadeira para uma enzima?

a. A enzima altera a sua estrutura após a reação
b. A enzima permanece ligada após a reação
c. A concentração da enzima livre mantém-se constante à medida que a reação
prossegue
d. A enzima mantém a velocidade da reação
e. Todas as afirmações estão incorretas

2. Qual das seguintes afirmações é correta relativamente ao 2,3-bisfosfoglicerato

(BPG)?
a. Aumenta a afinidade da hemoglobina para o oxigénio ao nível dos tecidos
b. É um modulador alostéreo da hemoglobina
c. Estabiliza a conformação R da hemoglobina
d. Aumenta a afinidade da hemoglobina para o oxigénio ao nível dos alvéolos
pulmonares
e. É sintetizado apenas quando os níveis de oxigénio atmosférico são elevados

3. A inibição enzimática em que há formação de uma ligação covalente é:

a. Uma reação enzimática inibida de forma competitiva
b. Uma reação enzimática inibida de forma anticompetitiva
c. Uma reação enzimática inibida de forma mista
d. Uma reação enzimática inibida de forma reversível
e. Uma reação enzimática inibida de forma irreversível

4. As liases são enzimas que catalisam reações de:

a. Ligação de carbono e enxofre por ligações simples com gasto de ATP
b. Degradação do colagénio dos ligamentos
c. Ligação de carbonos por ligações simples
d. Formam duplas ligações por remoção de grupos químicos
e. Adicionam grupos químicos a ligações triplas

5. Quando o oxigénio está ligado ao grupo heme da hemoglobina, além das 4

ligações ao nitrogénio, as outras duas ligações de coordenação do Fe2+ estão
ocupadas respetivamente:
a) Um átomo de O e um átomo da molécula de histidina (distal)
b) Duas moléculas de O2
c) Uma molécula de O2 e um átomo da molécula de histidina (distal)
d) Uma molécula de O2 e um átomo da molécula de histidina (proximal)
e) Um átomo de O e um átomo da molécula de histidina (proximal)
6. O seguinte cromatograma mostra a separação de diferentes proteínas de uma
amostra utilizando a eluição por gradiente linear, num processo de:

a. Cromatografia de afinidade ou cromatografia de troca iónica

b. Cromatografia de interação hidrofóbica
c. Todas as opções estão incorretas
d. Cromatografia de exclusão molecular
e. Cromatografia de troca iónica

7. A cromatografia de afinidade pode envolver:

a. Pontes de hidrogénio
b. Interações hidrofóbicas
c. Interações iónicas
d. Interações de van der waals
e. Todas as afirmações estão corretas

8. Qual dos seguintes tipos de estrutura pode corresponder à estrutura

tridimensional de uma proteína alostérea com duas subunidades?
a) Estrutura secundária
b) Domínio
c) Estrutura supersecundária
d) Estrutura quaternária
e) Estrutura terciária

9. Qual das seguintes afirmações acerca da equação de Lineweaver-Burk é

correta?
a) Todas as afirmações estão corretas
b) O cálculo de Vmáx pode ser feito a partir da ordenada na origem
c) Obtém-se usando 1/V vs 1/S
d) É representada por uma reta
e) O cálculo do Km pode ser feito a partir do declive da reta
10. O seguinte cromatograma mostra a separação de diferentes proteínas de uma
amostra num processo cromatográfico utilizando:

a. Eluição constante linear

b. Eluição isoiónica
c. Eluição por gradiente linear
d. Eluição por gradiente por passos
e. Eluição isocrática

11. As enzimas que contém várias cadeias polipeptídicas são designadas por:
a. Multímero
b. Complexos multienzimáticos
c. Oligómeros
d. Nenhuma afirmação está correta
e. Polienzimas

12. A proteína A adquire a sua conformação nativa apenas quando a proteína B

também estiver presente na solução. No entanto, a proteína B pode adquirir
a sua conformação nativa sem a proteína A. A proteína B, portanto, pode
funcionar como um ____ para a proteína A.
a) Prião
b) Ligando
c) Ativador do folding
d) Chaperone
e) Ativador alostéreo

13. Qual das seguintes condições é menos provável que resulte na desnaturação
de proteínas
a) Exposição de detergentes
b) pH muito alcalino
c) mistura com solventes orgânicos, tais como acetona
d) aquecimento
e) adição de concentração moderada de sal
14. Qual das seguintes afirmações é verdadeira para a mioglobina?
a. A grandes altitudes diminui a afinidade para o oxigénio
b. É uma proteína alostérea
c. As condições acídicas baixam a sua afinidade para o oxigénio
d. Tem menor afinidade para o oxigénio do que a hemoglobina fetal
e. O átomo de ferro tem 4 ligações aos nitrogénios do grupo prostético heme, uma
ligação de coordenação com a histidina proximal e uma ligação ao oxigénio
molecular.

15. Indique a afirmação correta:

a. A estrutura tridimensional das proteínas é determinada pelas interações
covalentes entre os átomos dos aminoácidos
b. A estrutura primária não determina a estrutura tridimensional das proteínas
c. Apenas as interações fracas são destruídas durante a desnaturação de uma
proteína
d. As proteínas têm uma grande flexibilidade podendo alterar a conformação nativa
sem afetar a função
e. Todas as afirmações estão incorretas

16. . Para qual dos seguintes substratos a piruvato cinase apresenta maior
eficiência:
a) Substrato A (Kcat 4x10^4; Km 2x10^-2)
b) Substrato B (Kcat 3x10^4; Km 2x10^-4
c) Substrato C (Kcat 5x10^3; Km 5x10^-4)
d) Substrato D (Kcat 2x10^4; Km 4x10^-2)
e) Substrato E (Kcat 6x10^5; Km 3x10^-4)

17. Uma proteína com pI=5,5 vai ser purificada numa coluna cromatográfica de troca
iónica. Para a sua retenção no suporte cromatográfico deve usar-se
preferencialmente:
a. Uma coluna de troca catiónica usando um tampão com pH=7,0
b. Uma coluna de troca aniónica usando um tampão com pH=5,0
c. Uma coluna de troca catiónica usando um tampão com pH=9,5
d. Uma coluna de troca aniónica usando um tampão com pH=7,0
e. Uma coluna de troca aniónica usando um tampão com pH=5,5

18. As experiências de Anfinsen sobre desnaturação e renatração da enzima

ribonuclease (RNase) demonstraram que:
a. A ribonuclease nativa não tem uma estrutura secundária e terciária única
 b. A enzima em água, é termodinamicamente estável em relação à mistura de
aminoácidos cujos resíduos estão contidos na RNase.
c. O enrolamento de RNase desnatura na conformação nativa e ativa requer ureia e
mercaptoetanol
d. A sequência primária de RNase é suficiente para determinar a sua estrutura
secundária e terciária específica
e. A enzima completamente desenrolada, com todas as ligações -S-S- quebradas,
ainda é enzimaticamente ativa.

19. Relativamente aos métodos de determinação da estrutura tridimensional das

proteínas, é correto afirmar-se que
a. A criomicroscopia eletrónica só pode ser utilizada em amostras de cristais
b. A difração de raios x não consegue analisar proteínas em solução
c. A criomicroscopia eletrónica é uma forma de microscopia eletrónica de transmissão na
qual as proteínas são analisadas em condições criogénicas (0ºC)
d. A análise por RMN necessita da obtenção de um elevado número de moléculas numa
estrutura regular (cristais)
e. Todas as afirmações estão incorretas

20. Relativamente à mioglobina, é correto afirmar-se que:

a) Apresenta curva de ligação ao oxigénio de forma sigmoidal

b) Transporta iões H+
c) Apresenta uma curva de ligação ao oxigénio de forma hiperbólica
d) É uma proteína alosterea
e) Armazena dióxido de carbono
21. Uma interação alostérica entre um ligando e uma proteína é aquela em que:
a) Várias moléculas do mesmo ligando podem ligar ao mesmo local de ligação
b) A ligação do ligando à proteína é covalente
c) A ligação de uma molécula a um local de ligação afeta a ligação de
moléculas adicionais ao mesmo local
d) Dois ligandos diferentes podem ligar ao mesmo local de ligação
e) A ligação de uma molécula a um local de ligação afeta as propriedades de
ligação de outro local na proteína

1. Em relação à hemoglobina, é correto afirmar-se que:

a. É constituída por 2 subunidades hélice alfa e 2 subunidades folhas beta
b. Transporta dióxido de carbono sob a forma de carboxilato
c. Forma pontes salinas entre a lisina protonada e o glutamato
d. A nível dos pulmões apresenta uma curva hiperbólica de ligação ao oxigénio
e. Todas as afirmações estão corretas

2. Relativamente à cromatografia de interação hidrofóbica é correto afirmar-se que:

a. Separa as proteínas com base na sua carga
b. Utiliza ligandos com grande número de grupos hidroxilo
 c. A retenção das proteínas na coluna aumenta com o aumento da concentração de
sal no eluente
d. Baseia-se nas interações hidrofóbicas entre resíduos de aminoácidos que estão no
interior da proteína e ligandos apolares numa coluna cromatográfica
e. A retenção das proteínas na coluna diminui com o aumento da concentração de
sal no eluente.

3. A proteína Z tem estrutura quaternária com várias subunidades iguais. Um

estudante determinou a sua Massa Molecular (Mr) por filtraçãp em gel (FG) e por
eletroforese (SDS-PAGE). Indique qual das seguintes Mr pode corresponder ao
resultado obtido:
a. FG=90 e SDS-PAGE=40
b. FG=180 e SDS-PAGE=60
c. FG=150 e SDS-PAGE=150
d. FG=40 e SDS-PAGE=200
e. FG=25 e SDS-PAGE=125

4. Na hemoglobina, a transição do estado T para o estado R pode ser desencadeada

por:
a. Ligação ao dióxido de carbono
b. Aumento do 2,3-bisfosfoglicerato
c. Aumento do pH
d. Dissociação das subunidades
e. Protonação de resíduos de aminoácidos da hemoglobina

5. Na hemoglobina as pontes salinas entre resíduos de aminoácidos formam-se

a) Por aumento da concentração de oxigénio

b) Por diminuição da concentração de CO2
c) Por diminuição do pH do meio
d) Por aumento do pH do meio
e) Nenhuma afirmação está correta

6. Uma amostra purificada de proteína contém 200 μg de proteína e tem uma

atividade total de 10 U. Qual é a atividade específica da amostra final purificada?
a. 20 U/mg
b. 50 U/mg
c. 200 U/mg
d. 500 U/mg
e. 2000 U/mg

7. Numa mistura das cinco proteínas listadas abaixo, qual deve eluir em segundo lugar
numa cromatografia de exclusão molecular (filtração de gel)?
a. Ribonuclease A Mr=13,700
b. Albumina sérica Mr=68,500
 c. Citocromo c Mr =13,000
d. RNA polimerase Mr=450,000
e. Imunoglobulina G Mr=145,000

8. Durante um processo de purificação de uma proteína

a. A sua atividade específica aumenta
b. A sua atividade específica diminui
c. A atividade total (U) da amostra aumenta
d. A sua atividade específica mantém-se constante
e. A massa total de proteína aumenta na amostra após os passos de purificação
f. A atividade total (U) da amostra mantem-se constante

9. Qual dos seguintes estados da hemoglobina (Hb) tem maior probabilidade de ligar a
uma molécula de oxigénio?
a. Nenhuma afirmação está correta
b. Hb(O2)
c. Hb
d. Hb(O2)2
e. Hb(O2)3

10. Um obstáculo natural para a formação de uma hélice alfa é a presença de:
a) Um resíduo não polar próximo do terminal carboxilo
b) Um resíduo de glutamato carregado negativamente
c) Um resíduo de lisina carregado positivamente
d) Um resíduo de prolina
e) Dois resíduos de alanina lado a lado

11. Se a atividade de uma enzima é descrita pela equação de MM, então um

inibidor competitivo irá:
a) Só afeta Vmax
b) Aumenta o Km, mas não altera a Vmax
c) Diminuir o Km e diminuir a Vmax
d) Aumenta o Km e aumenta a Vmax
e) Diminuir o Km e manter constante a Vmax

12. Numa reação enzimática de um modo anticompetitivo

a) O inibidor liga-se reversivelmente à enzima livre
b) O declive da reta da representação de L-B aumenta
c) Km e Vmax variam na mesma proporção
d) Vmax diminui, mas o Km aumenta
e) O declive da reta da representação L-B diminui

13. Na maioria dos animais e vegetais, o armazenamento de hidratos de carbono dá-se:

 a. Respetivamente, na forma de amido e celulose
b. Exclusivamente, na forma de amido
c. Respetivamente, na forma de glicogénio e amido
d. Respetivamente, na forma de maltose e glucose
e. Exclusivamente na forma de glicogénio

14. Verificou-se que uma sequência de aminoácidos numa determinada proteína

é-Leu-Gly-Pro-Gly-Ser. A sequência é provavelmente parte de uma:
a. Beta turn
b. Hélice alfa
c. Folha beta paralela
d. Estrutura supersecundária
e. Folha beta antiparalela

15. As cadeias de alfa-queratina indicadas no diagrama abaixo sofreram um

único
passo de tratamento químico. Para alterar a forma das cadeias de alfaqueratina
– como na ondulação do cabelo – quais as etapas seguintes que são necessárias?
a. Remodelação de formas e, em seguida, redução química
b. Oxidação química e depois remodelação de forma
c. Remodelação de formas e, em seguida, oxidação química
d. Redução química e, em seguida, oxidação química
e. Redução química e depois remodelação de forma

16. As enzimas que contêm várias cadeias polipeptídicas são designadas por:
a. Estrutura secundária
b. Subunidades
c. Oligómeros
d. Motivos
e. Domínios

3º frequência

Glúcidos

1. Os glúcidos podem-se classificar em: monossacáridos, oligossacáridos e

polissacáridos. Marque a alternativa onde encontramos apenas monossacáridos.
a. Frutose e sacarose
b. Xilose e trehalose
 c. Celulose e glucose
d. Glucose e xilose
e. Glucose e maltose

2. Por definição anómeros são:

a. Açúcares que contêm ligações simples Carbono-carbono e que podem existir em
duas formas (alfa e beta)
b. Açúcares de cadeia aberta
c. Açúcares que contêm ligações éter e que podem existir em duas formas (alfa e
beta)
d. Um tipo de glúcidos que contém grupos aldeído, mas não grupos cetona
e. Oligossacáridos que contêm ligações glicosídicas

3. A Sacarose é um dissacárido constituído por:

a. Galactose e frutose possuindo ligações glicosídicas 1-2
b. Glucose e frutose possuindo ligações glicosídicas 1-2
c. Glucose possuindo ligações glicosídicas 1-4
d. Glucose e frutose possuindo ligações glicosídicas 1-3
e. Glucose e xilose possuindo ligações glicosídicas 1-2

4. O amido é uma substância de reserva encontrada em plantas e algumas algas.

Marque a alternativa correta em relação ao amido.
a. O amido é um polissacárido, assim como o glicogénio e a celulose.
b. É um polissacárido helicoidal
c. O amido é um monossacárido, assim como a glucose
d. O amido não é um glúcido
e. O amido é um dissacárido, assim como a frutose.

5. Os açúcares não redutores são:

a. Dissacáridos com um carbono anomérico livre
b. Dissacáridos com os dois carbonos anoméricos livres
c. Dissacáridos sem nenhum carbono anomérico livre
d. Monossacáridos com o carbono anomérico substituído
e. Polissacáridos com um carbono anomérico livre

6. Os glúcidos podem-se classificar em: monossacáridos, oligossacáridos e

polissacáridos. Marque a alternativa onde encontramos apenas monossacáridos.
a. Glucose e sacarose
b. Frutose e maltose
c. Xilose e trehalose
d. Glucose e frutose
e. Amido e celulose
7. Os dissacáridos são açúcares redutores?
a. Sim, sempre que um dos monossacáridos possua um grupo hidroxilo livre.
b. Não, porque num dissacárido a ligação glicosídica ocorre somente entre os grupos
hidroxilo dos hemiacetais.
c. Não, porque os dissacáridos não podem ter nenhum hemiacetal livre
d. Nenhuma afirmação está correta
e. Sim, porque os dissacáridos podem ter unidades monossacarídicas com
hemiacetais livres

8. Os glúcidos são denominados anómeros se:

a. São compostos que contém grupos aldeído, mas não grupos cetona
b. São compostos que contém ligações simples Carbono-carbono e que podem existir
em duas formas (alfa e beta)
c. C. são compostos de cadeia aberta
d. São oligossacáridos que contêm ligações glicosídicas
e. São compostos que contém ligações éter e que podem existir em duas formas (alfa
e beta)

9. A celulose é o polissacárido mais abundante na natureza, porque:

a. É constituída por unidades de D-glucose unidas entre si por ligações glicosídicas
1-4 ramificadas
b. É constituída por uma cadeia linear de unidades de D-glucose unidas entre si por
ligações glicosídicas 1-4
c. As cadeias de celulose formam microfibrilos porque estão dispostas de uma forma
helicoidal
d. É o componente das paredes celulares dos organismos vegetais
e. É constituída por uma cadeia linear de unidades de D-glucose unidas entre si por
ligações glicosídicas 1-4

10. O peptidoglicano é um heteropolissacárido existente na parede celular de algumas

bactérias e pode considerar-se:
a. Nenhuma das opções está correta
b. Por hidrólise origina OSES e agliconas
c. A unidade básica repetidora é o dissacárido formado por ácido N-acetilmurâmico e
N-acetilglucosamina
d. Constituído por dois componentes básicos: glucose e Mur2Ac
e. Um polímero composto por oligopéptidos

11. A quitina é um homopolissacárido existente nas carapaças de insetos e em

crustáceos. Diferencia-se da celulose porque
a. A unidade monossacarídica é a D-glucose.
b. Possui ligações glicosídicas 1-2
 c. Forma cadeias poliméricas lineares
d. A unidade monossacarídica é a N-acetilglucosamina
e. A unidade monossacarídica é a metilglucosamina

12. A heparina contém alternadamente resíduos de L-Iduronato-2-sulfato (IdoA2S) e N-

sulfo-D-glucosamina-6-sulfato (GlcNS3S6S)
a. Possui ligações glicosídicas 1-2
b. Possui unidades dissacarídicas repetidas
c. Possui unidades monossacarídicas repetidas
d. É um GAG estrutural
e. Possui ligações glicosídicas 1-4

13. A heparina contém alternadamente resíduos de L-Iduronato-2-sulfato (IdoA2S) e N-

sulfo-D-glucosamina-6-sulfato (GlcNS3S6S)
a. Apresenta função anticoagulante
b. Possui ligações glicosídicas 1-2
c. Possui unidades monossacarídicas repetidas
d. Possui ligações glicosídicas 1-4
e. É um GAG estrutural

14. A celobiose é um dissacárido encontrada nas plantas apenas como consequência da

hidrólise da celulose, possuindo:
a. Ligações glicosídicas 1-2
b. Ligações glicosídicas 1-3
c. Ligações glicosídicas 1-4
d. Ligações glicosídicas 1-2
e. Ligações glicosídicas 1-4

15. Qual dos seguintes monossacáridos é uma cetose?

a. Eritrose
b. Frutose
c. Glucose
d. Galactose
e. Ribose

16. O agar é um heteropolissacárido existente na parede celular de algumas algas

vermelhas e pode considerar-se:
a. Apresenta função anticoagulante
b. Os principais componentes são a agarose e a agaropectina
c. Um polímero composto por oligopéptidos
d. Nenhuma das opções está correta
e. A unidade básica repetidora é o dissacárido formado por ácido N-acetilmurâmico e
N-acetilglucosamina
17. Para as estruturas seguintes A e B, qual a afirmação correta?

a. As estruturas A e B representam moléculas de aldoses

b. A estrutura A representa a molécula de um dissacárido e a B uma hexose
c. A estrutura A representa uma aldose e a B representa uma cetose
d. As estruturas A e B representam moléculas de cetoses
e. A estrutura A representa a molécula de um monossacárido e a B, uma aldose.
f. A estrutura A e B representam moléculas de hexoses

18. Quando dois glúcidos são epímeros:

a. Rodam o plano de luz polarizada na mesma direção
b. Um é uma aldose, outro uma cetose
c. Diferem apenas na configuração de um carbono assimétrico
d. Um é uma piranose, o outro uma furanose
e. Diferem no comprimento da cadeia carbonada por um átomo de carbono.

19. Os glicosaminoglicanos são heteropolissacáridos porque:

a. São constituídos por unidades monossacarídicas iguais
b. São constituídos por unidades dissacarídicas iguais
c. São componentes da matriz extracelular e do tecido conjuntivo
d. Contém grupos funcionais carregados positivamente a pH fisiológico
e. São constituídos por monossacáridos ligados entre si por ligações não glicosídica

20. Os glicosaminoglicanos são heteropolissacáridos porque:

a) São hidrofilicos e acídicos, devido aos grupos funcionais carregados
negativamente a ph fisiológico
b) São constituídos por unidades monossacarídicas iguais
c) São constituídos por monossacáridos ligados entre si por ligações não
glicosídica
d)Contém grupos funcionais carregados positivamente a pH fisiológico
21. O amido é uma substância de reserva encontrada em plantas e algumas algas.
Marque a alternativa correta em relação ao amido.
a. O amido é um polissacárido, assim como o glicogénio e a celulose.
b. O amido é um oligossacárido
c. O amido é um monossacárido, assim como a glucose
d. O amido não é um glúcido
e. O amido é um dissacárido, assim como a frutose.

22. Qual das seguintes afirmações é verdadeira?

a) As ligações dissulfureto são muito importantes na estrutura do colagénio
b) A fibroína de seda é uma proteína com estrutura hélice alfa
c) As proteínas fibrosas caracterizam-se pela sua elevada solubilidade
d) O colagénio é uma proteína com estrutura secundária em folhas beta
e) O colagénio tem uma estrutura secundária globular

23. As interações predominantes na estabilização da estrutura secundária das

proteínas são:
a) Interações iónicas
b) Pontes de hidrogénio
c) Interações de van der waals
d) Pontes dissulfureto
e) Interações hidrofóbicas

24. Os resultados seguintes forma obtidos para uma enzima que segue a cinética
de MM:
O Km para esta enzima é aproximadamente:
a) 2mM
b) 3mM
c) 451 mmol/min
d) 6mM
e) 450 mmol/min

25. Os glicosaminoglicanos são definidos como:

a. São constituídos por monossacáridos ligados entre si por ligações não glicosídica
b. São constituídos por unidades de glucose e de N-acetilglucosamina
c. São constituídos por cadeias ramificadas
d. São constituídos por cadeias não ramificadas, possuindo unidades dissacáridas
repetidas
e. São constituídos por unidades monossacarídicas iguais.

26. Qual dos seguintes monossacáridos não é uma aldose?

a. Ribose
b. Galactose
 c. Eritrose
d. Frutose
e. Glucose

27. Qual dos seguintes monossacáridos é uma aldose?

a. Frutose
b. Manose
c. Xilulose
d. Ribulose
e. Eritrulose

28. Os monossacáridos são denominados anómeros se:

a. São compostos que contêm ligações simples Carbono-carbono e que podem existir
em duas formas (alfa e beta)
b. São compostos de cadeia aberta
c. São compostos que contêm ligações éter e que podem existir em duas formas (alfa
e beta)
d. São compostos que contém grupos aldeído, mas não grupos cetona
e. São compostos que contêm ligações glicosídicas

29. Os glúcidos não redutores são definidos como:

a. Dissacáridos com um carbono anomérico livre
b. Dissacáridos com os dois carbonos anoméricos livres
c. Dissacáridos sem nenhum carbono anomérico livre
d. Monossacáridos com o carbono anomérico substituído
e. Polissacáridos com um carbono anomérico livre

30. As substâncias que se destinam a fornecer energia, além de serem responsáveis pela
rigidez de certos tecidos, sendo mais abundantes nos vegetais, são os _____
sintetizados no processo de ____.
a. Glúcidos, fotossíntese
b. Álcoois, fermentação
c. Ácidos Nucleicos, fotossíntese
d. Ácidos Nucleicos, autoduplicação
e. Lipídios, fotossíntese

31. D-glucose pode ser representada por:

 a. Esta estrutura é um epímero em C-4 da D-galactose.
b. A projeção de Haworth para esta estrutura apresenta o anel heterocíclico na
forma de furanose.
c. Esta estrutura é um epímero em C-5 da D-manose.
d. Esta estrutura é um epímero em C-4 da D-xilose.
e. A posição do átomo de carbono anomérico desta estrutura não está definida.

32. D-glucose pode ser representada por:

a. Esta estrutura é um epímero

em C-3 da D-galactose (C4 e não C3)
b. A projeção de Haworth para esta estrutura apresenta o anel heterocíclico na
forma de furanose.
c. Esta estrutura é um epímero em C-4 da D-xilose.
d. Esta estrutura é um epímero em C-2 da D-manose
e. A posição do átomo de carbono anomérico desta estrutura não está definida

33. D-glucose pode ser representada por:

a. Não apresenta grupos hidroxilo

em posição equatorial
b. A projeção de Haworth para esta estrutura apresenta o anel heterocíclico na forma de
piranose.
 c. A posição do átomo de carbono anomérico desta estrutura não está definida
d. Os grupos hidroxilo estão todos em posição axial
e. Esta estrutura é um epímero em C-3 da D-manose

34. A lactose é um dissacárido possuindo:

a. Ligações glicosídicas glucose glucose 1-2
b. Ligações glicosídicas galactose glucose 1-4
c. Ligações glicosídicas galactose glucose 1-3
d. Ligações glicosídicas galactose glucose 1-4
e. Ligações glicosídicas galactose glucose 1-2

35. A lactose é um dissacárido possuindo:

a. Galactose e xilose possuindo ligações glicosídicas beta1-2
b. Galactose e glucose possuindo ligações alfa 1-2
c. Galactose e frutose possuindo ligações glicosídicas beta 1-3
d. Glucose possuindo ligações glicosídicas alfa 1-4
e. Galactose e glucose possuindo ligações glicosídicas beta 1-4

36. O papel mais comum é formado pelo polissacárido mais abundante na Terra. Este
polissacárido nas células vegetais, tem a seguinte função:
a. Compor a estrutura da parede celular
b. Nenhuma das afirmações está correta
c. Revestir os organelos
d. Formar a membrana plasmática
e. Acumular reserva energética no hialoplasma

Lípidos e Ácidos Nucleicos

1. (25) Completa a frase: A prednisona é…

a. Uma hormona sexual
b. Uma hormona esteróide produzida no fígado
c. Uma postaglandina
d. Um monoterpeno
e. Uma hormona esteróide sintética

2. (35) Qual é uma propriedade geral comum a nucleosídeos e nucleotídeos?

a. Ambos contêm bases fortes e absorvem fortemente no UV
b. Ambos contêm pelo menos um grupo 5´-fosfato
c. Ambos contêm uma pentose na forma de Beta-furanose
d. Todas as opções são falsas
e. Ambos contêm uma base nitrogenada que forma ligações de H covalentes.

3. (16) Complete: O colesterol é mais hidrofóbico que outros esteróides devido…

a. Ao anel A
 b. Todas as opções são verdadeiras
c. Ao hidroxilo
d. Ao núcleo esteróide
e. À cadeia alquílica lateral

4. (22) O que determina a formação de um lipossoma em detrimento de uma micela é:

a. A presença de interações hidrofóbicas entre as partes polares das moléculas
b. Se a área de secção transversal da parte polar é maior do que a da parte apolar
c. Se a área de secção transversal da parte polar é igual à da parte apolar.
d. A presença de triacilgliceróis
e. Se a área de secção transversal da parte polar é menor do que a da parte apolar

5. (7) Das biomoléculas apresentadas qual NÃO tem o colesterol como precursor?
a. Sais Biliares
b. Cortisol
c. Vitamina D
d. Vitamina E
e. Estradiol

6. (6) Complete: Os cerebrósidos apresentam…

a. Carga positiva porque são glicoesfingolípidos ácidos
b. Carga positiva ou negativa conforme o cerebrósido
c. Carga neutra
d. Carga positiva porque são glicoesfingolípidos básicos
e. Carga negativa

7. (20) Indique a frase correta:

a. Os ácidos gordos saturados são menos resistentes à oxidação
b. A margarina Vaqueiro é sólida porque tem mais gordura saturada
c. O óleo de palma é muito rico em ácidos gordos polinsaturados
d. Os ácidos gordos polinsaturados são mais resistentes à oxidação
e. Os lípidos da manteiga são maioritariamente polinsaturados

8. (33) Complete a frase: A síntese de vitamina D termina…

a. Nos rins
b. Na pele
c. No fígado
d. No adipócito
e. Nos músculos

9. (5) Complete: Os cerebrósidos são constituintes importantes de:

a. Face externa da membrana plasmática
b. Sais biliares
 c. Face interna da membrana plasmática
d. Face interna da membrana plasmática e sais biliares
e. Ossos

10. (37) Um glúcido com 5 átomos de carbono e com dois H como substituintes no
carbono 2´ pode ser encontrado em:
a. RNA com capacidade catalítica
b. RNA ribossómico
c. RNA mensageiro
d. RNA transferência
e. Z-DNA

11. (18) Indique a frase correta:

a. Os diacilgliceróis são menos solúveis em água que os triacilgliceróis
b. Os diacilgliceróis são mais apolares que os triacilgliceróis
c. Os diacilgliceróis são menos hidrofóbicos que os triacilgliceróis
d. Os triacilgliceróis são solúveis em água
e. Os triacilgliceróis são polares

12. (40) Qual das seguintes moléculas de DNA de dupla hélice desnaturaria a uma
temperatura mais baixa?
a. Uma molécula de 40 pares de bases em que 25% das bases são adeninas
b. Uma molécula de 40 pares de bases em que 25% das bases são citosinas
c. Uma molécula de 30 pares de bases em que 40% das bases são guaninas
d. Todas as moléculas desnaturam à mesma temperatura
e. Uma molécula de 40 pares de bases em que 40% das bases são timinas.

13. (31) Indique qual a frase correta:

a. A síntese de prostaglandinas só é inibida por anti-inflamatórios esteróides
b. A produção de prostaglandinas só é inibida por anti-inflamatórios não esteróides
c. As prostaglandinas regulam a síntese de AMP cíclico
d. Todas as opções são falsas
e. Os eicosanóides são derivados do ácido linoleico

14. (2) Relativamente aos lípidos, indique qual a afirmação verdadeira:

a. Os lípidos são insolúveis em clorofórmio
b. Todas as afirmações são falsas
c. Os lípidos são solúveis em água
d. Os lípidos são insolúveis em soluções aquosas
e. Nenhum lípido é solúvel em benzeno
15. (36) Um glúcido com 5 átomos de carbono e com H e OH como substituintes no
carbono 2´pode ser encontrado em:
a. Palindromas de DNA
b. A-DNA
c. Z-DNA
d. RNA
e. B-DNA

16. (4) Complete: Os anticorpos anticardiolipina…

a. Estão envolvidos na desmielinização
b. Estão envolvidos na formação de coágulos sanguíneos
c. São produzidos a partir de colesterol
d. Estão envolvidos na desmielinição e são produzidos a partir de colesterol
e. São neutralizados pela vitamina E

17. (28) Complete a frase: O Fosfatidilinositol-4,5-bifosfato…

a. Todas as opções são falsas
b. É um intermediário na síntese de colesterol
c. É um intermediário na síntese de vitamina A
d. Tem ligados a si mensageiros intracelulares
e. É um esfingolípido de membrana

18. (15) Indique a opção correta:

a. O colesterol é hidrofílico
b. O colesterol pode ser considerado uma hormona parácrina
c. Todas as opções estão certas
d. O colesterol tem carga negativa
e. O colesterol é anfipático

19. (17) Indique a frase correta:

a. Os diacilgliceróis são menos solúveis em água que os triacilgliceróis
b. Os diacilgliceróis são mais hidrofóbicos que os triacilgliceróis
c. Os diacilgliceróis são tão solúveis em água quanto os triacilgliceróis.
d. Os triacilgliceróis são solúveis em água
e. Os triacilgliceróis são apolares e hidrofóbicos

20. (26) As doenças desmielinisantes afetam:

a. O sistema nervoso central
b. A coagulação do sangue
c. A síntese do sangue A
d. A síntese de vitamina D
e. A síntese de vitamina E
21. (41) Qual das seguintes moléculas de DNA de dupla hélice desnatura a uma
temperatura mais elevada?
a. Um molécula de 40 pares de bases em que 25% das bases são citosinas
b. Uma molécula de 60 pares de bases em que 40% das bases são timinas
c. Todos os DNA vão desnaturar à mesma temperatura
d. Uma molécula de 40 pares de bases em que 25% das bases são timinas
e. Uma molécula de 60 pares de bases em que 25% das bases são guaninas.

22. Qual das seguintes moléculas de DNA de dupla hélice desnaturaria a uma
temperatura mais baixa?
a) Uma molécula de 40 pares de bases em que 25% das bases são citosinas
b) Uma molécula de 40 pares de bases em que 25% das bases são adeninas
c) Todas as moléculas desnaturam à mesma temperatura
d) Uma molécula de 40 pares de bases em que 40% das bases são timinas
e) Uma molécula de 30 pares de bases em que 40% das bases são guaninas

23. (30) Complete a frase: Os/as ____ conservam o número de ligações C=C do ácido
araquidónico
a. Leucotrienos
b. Tromboxanos
c. Todas as opções são verdadeiras
d. Eicasanóides
e. Prostaglandinas

24. (44) Qual a forma de DNA mais estável sob condições fisiológicas?
a. B-DNA
b. São todas igualmente estáveis
c. A-DNA
d. Z-DNA
e. Nenhuma é estável

25. (42) Qual das caraterísticas apresentadas se refere à forma B do DNA?

a. 3,4 Angstrom de distância vertical entre pares de bases
b. Nenhuma das opções está correta
c. Carbono 3´na conformação endo
d. Hélice com enrolamento à esquerda
e. Conformação syn para a ligação glicosídica

26. (13) Qual das seguintes estruturas é um ácido gordo 20:2 Delta 4,9?
a. Nenhuma das estruturas é um ácido gordo 20:2 delta 4,9
b. CH3(CH3)2CH=CH(CH2)3CH=CH(CH2)10COOH
c. CH3(CH2)2CH=CH(CH2)3CH=CH(CH2)9COOH
d. CH3(CH3)9CH=CH(CH2)3CH=CH(CH2)2COOH
e. CH3(CH2)10CH=CH(CH2)3CH=CH2COOH
27. Qual das seguintes estruturas é um ácido gordo 18:2 Delta 4,9?
a. Nenhuma das estruturas
b. CH3(CH2)9CH=CH(CH2)3CH=CH2COOH
c. CH3(CH2)7CH=CH(CH2)3CH=CH(CH2)2COOH
d. CH3(CH2)2CH=CH(CH2)3CH=CH(CH2)7COOH
e. e) CH3(CH2)9CH=CH(CH2)3CH=CH(CH2)2COOH

28. (34) Qual a caraterística comum que é encontrada em purinas e pirimidinas?

a. Ambas são bases fortes e absorvem fortemente no UV
b. Ambas são bases fracas e hidrofílicas a pH neutro
c. Todas as opções são falsas
d. Ambas têm anéis aromáticos benzénicos que só sofrem tautomerização a pH
neutro
e. Ambas estabelecem ligações por pontes de Hidrogénio e são hidrofóbicas a pH
neutro

29. Complete: os fosfolípidos são lípidos…

a. De armazenamento
b. Que se encontram ligados a triagliceróis nas membranas
c. Produzidos a partir de colesterol
d. Anfipáticos
e. Que se encontram nos adipócitos

30. De entre as frases seguintes, indique a verdadeira:

a. Todas as frases estão certas
b. A repetição em espelho envolver as duas cadeias da hélice de DNA
c. Numa hélice de DNA o número de citosinas é igual ao número de guaninas
d. O interior da dupla hélice de DNA é hidrofílico e o exterior é hidrofóbico
e. O DNA tem carga nula

31. Qual das caraterísticas apresentada se refere à forma A do DNA?

a. 5 angstrom de distância vertical entre pares de bases
b. Conformação syn para a ligação glicosídica
c. Nenhuma das respostas está certa
d. Hélice de enrolamento à esquerda
e. Carbono 3´na conformação endo

32. As doenças desmielinisantes estão relacionadas com:

a. Todas as opções são falsas
b. Anticorpos anti-cardiolipina
 c. A esfingomielina pertencente a fosfolípidos
d. As esfingomielina pertencente glicolípidos
e. Aumento da espessura da camada de mielina

33. Citosina e ribose formam:

a. Desoxicitidilato
b. Desoxicitidina
c. Citidina
d. Desoxitimidina

34. Indique qual a frase correta:

a. Alguns nucleótidos fazem parte das vitaminas E e D
b. O ATP só pode ser atacado por eletrófilos
c. Todas as frases estão corretas
d. O GTP serve de precursos na síntese do DNA
e. Alguns nucleótidos fazem parte de coenzimas

35. Indique qual a frase correta:

a. Todas as opções são falsas
b. Os eicosanóides são derivados do ácido linoleico
c. A produção de prostaglandinas só é inibida por anti-inflamatórios não esteroides
d. A síntese de prostaglandinas só é inibida por anti-inflamatórios esteroide
e. As prostaglandinas regulam a síntese de AMP cíclico

36. A prednisona é metabolizada no fígado a:

a. Prednisolona
b. Ácido biliar
c. Glucose
d. Colesterol
e. Estradiol

37. Que lípidos essenciais são líquidos à temperatura ambiente e provêm do azeite?
a. Ácidos gordos polinsaturados com 3 ligações duplas
b. Vitamina B3
c. Vitamina A2
d. Ácidos gordos saturados de cadeia comprida (maior que C20)
e. Todas as opções são falsas

38. Qual a forma de DNA mais estável sob condições de ausência de água
a. Nenhuma é estável nessas condições
b. B-dna
c. Z-DNA
d. A-DNA
e. São todas igualmente estáveis
Capítulo 1 fundamentos da bioquímica

Questões de escolha múltipla

1.Numa célula bacteriana, o DNA está no:

A) envelope celular.
B) membrana celular.
C) nucleóide.
D) núcleo.
E) ribossomas.

2. Uma grande mudança que ocorreu na evolução dos eucariontes de procariontes foi o
desenvolvimento de:

A) DNA.
B) capacidade fotossintética.
C) membranas plasma.
D) ribossomas.
E) núcleo.

3. Em eucariontes, o núcleo é delimitado por uma membrana dupla chamada:

A) membrana celular.
B) involucro nuclear.
C) nucléolo.
D) nucleoplasm.
E) nucleossoma.

4. As dimensões das células vivas são limitadas, na extremidade inferior pelo número mínimo
de biomoléculas necessárias para a função e na extremidade superior pela taxa de difusão de
solutos tais como oxigénio. Excepto por células altamente alongadas, eles geralmente têm
comprimentos e diâmetros na faixa de:

A) 0.1 m a 10 m.
B) 0.3 m-30 m.
C) 0.3 m a 100 m.
D) 1 m a 100 m.
E) 1 m a 300 m.

5. Qual grupo de microrganismos unicelulares tem membros crescendo em ambientes extremos?

A) bactérias.
B) archaea.
C) eucariontes.
D) heterótrofos.
E) nenhuma das anteriores.
6. A bactéria E. coli requer moléculas orgânicas simples para o crescimento e energia — é,
portanto, r:

F) chemoautotroph.
G) chemoheterotroph.
H) lithotroph.
E) photoautotroph.
J) photoheterotroph.

7. Qual das seguintes tem os componentes celulares dispostos em ordem do tamanho crescente ?

A) Aminoácido < proteína < mitocôndria < Ribossoma

B) Aminoácido < proteína < Ribossoma < mitocôndria
C) Aminoácido < Ribossoma < proteína < mitocôndria
D) Proteína < aminoácido < mitocôndria < Ribossoma
E) Proteína < Ribossoma < mitocôndria < aminoácido

8. A estrutura tridimensional de macromoléculas é formada e mantida principalmente através de

interacções não-covalentes. Qual dos seguintes não é considerada uma interacção não
covalente?

A) ligações carbono-carbono
B) ligações de hidrogénio
C) interacções hidrofóbicas
D) interacções iónicas
E) interacções de van der Waals

9. Qual dos seguintes não esta entre os quatro elementos mais abundantes nos organismos
vivos?

A) Carbono
B) Hidrogênio
C) Nitrogênio
D) Oxigênio
E) Fósforo

10. As quatro ligações covalentes em metano (CH4) são organizados em torno de carbono para
dar qual das seguintes geometrias?

A) linear
B) tetraédrico
C) dihexagonal trigonal
D) trigonal planar
E) trigonal piramidal
11. Que grupos funcionais estão presentes desta molécula?

A) éter e aldeído
B) hidroxilo e aldeído
C) hidroxilo e ácido carboxílico
D) hidroxilo e éster
E) hidroxilo e cetona

12. As macromoléculas que servem no armazenamento e transmissão da informação genética

são:

A) carboidratos.
B) lipídios.
C) membranas.
D) ácidos nucléicos.
E) proteínas.

13. Estereoisómeros que são imagens no espelho uns dos outros são conhecidos como:

A) anomers.
B) isómeros cis-trans.
C) diastereoisomeros.
D) enantiômeros.
E) isómeros geométricos.

14. A enzima fumarase catalisa a hidratação reversível do ácido fumárico para l-malato, mas
isso não catalisará a hidratação do ácido maleico, o isómero cis de ácido fumárico. Este é um
exemplo de:

A) actividade biológica.
B) atividade quiral.
C) racemização.
D) stereoisomerization.
E) estereoespecificidade.

15. Os seres humanos mantém um nível quase constante de hemoglobina por sintetizar e
degradá-lo continuamente. Este é um exemplo de uma placa:

A) estado estacionário dinâmico.

B) estado de equilíbrio.
C) mudança exergónica.
D) mudança de energia livre.
E) desperdício de energia.
16. Se a energia de calor é absorvida pelo sistema durante uma reacção química, a reacção é dita
ser:

A) no estado de equilíbrio.
B) metais.
C) endotérmica.
D) exergónica.
E) exotérmica.

17. Se alterar a energia livreG para uma reação é-46.11 kJ/mol, a reação é:

A) no estado de equilíbrio.
B) metais.
C) endotérmica.
D) exergónica.
E) exotérmica.

18. É a principal transportadora de energia química em todas as células:

A) acetil trifosfato
B) adenosina monofosfato.
C) adenosina trifosfato.
D) hexaetilo de citosina.
E) difosfato de uridina.

19. As enzimas são catalisadores biológicos que aumentam a taxa de uma reacção:

A) diminuindo a energia de activação.

B) diminuindo a quantidade de energia livre libertada.
C) aumentando a energia de activação.
D) aumentando a quantidade de energia livre libertada.
E) aumentar a energia do estado de transição.

20. A energia que requer vias metabólicas que geram moléculas complexas a partir de
precursores mais simples é:

A) amphibolic.
B) anabolizantes.
C) autotrófica.
D) catabólicos.
E) heterotrófico.

21. Informação hereditária (com excepção de alguns vírus) é preservada no:

A) ácido desoxirribonucléico.
B) estruturas de membrana.
C) núcleos.
D) polissacarídeos.
E) ácido ribonucleico.
22. Quando uma região de DNA deve ser reparada removendo e substituindo alguns dos
nucleótidos, o que garante que os novos nucleótidos estão na sequência correta?

A) DNA não pode ser reparado e isto explica por que as mutações ocorrem.
B) Enzimas específicas vão vincular os nucleótidos correctos.
C) o novo basepair de nucleótidos com precisão com as complementar.
D) a enzima de reparo reconhece o nucleótido removido e traz uma idêntica para substituí-lo
E) a estrutura tridimensional determina a ordem dos nucleótidos.

23. A estrutura tridimensional de uma proteína é determinada principalmente por:

A) electrostática orientação da estrutura do ácido nucleico.

B) quantos aminoácidos estão na proteína.
C) interacção hidrofóbica com lipídios que fornecem uma estrutura dobrável.
D) modificação durante as interacções com ribossomas.
E) a sequência de aminoácidos na proteína.

24. De acordo com a teoria de Oparin para a origem da vida, a atmosfera pré-biótica:

A) já continha algumas moléculas de RNA primitivas.

B) basicamente era muito semelhante à atmosfera de hoje.
C) continha muitos aminoácidos.
D) tinha uma abundância de metano, amónia e água.
E) era rico em oxigénio.
 UNIVERSIDADE DA BEIRA INTERIOR
Capítulo 2 – Água

DISCIPLINA: Bioquímica II
TESTE DE AVALIAÇÃO: Frequência

Nome: ________________________________________ Número: _______

Curso: __________

1. Qual destas declarações sobre ligações de hidrogênio não é verdade?

A) As ligações de hidrogênio representam o ponto de ebulição anormalmente elevado de água.

B) Em água líquida, a molécula média de água forma ligações de hidrogénio com três a quatro
outras moléculas de água.
C) ligações de hidrogénio individuais são muito mais fracas do que as ligações covalentes.
D) ligações de hidrogénio individuais em água líquida existir durante muitos segundos e, por vezes,
por minuto.
E) A força de uma ligação de hidrogénio depende da linearidade dos três átomos envolvidos na
ligação.

2. Uma verdadeira declaração sobre interações hidrofóbicas é que eles:

A) são a força motriz para a formação de micelas de compostos anfipáticos em água.

B) não contribuem para a estrutura de proteínas solúveis em água.
C) ter energias de ligação de aproximadamente 20-40 kJoule por mole.
D) envolvem a capacidade de água para desnaturar proteínas.
E) envolvem principalmente o efeito de solutos polares na entropia de sistemas aquosos.

3. Interações hidrofóbicas fazer contribuições energéticas importantes para:

A) ligação de uma hormona para o seu receptor de proteína.

B) interacções enzima-substrato.
C) estrutura da membrana.
D) dobragem tridimensional de uma cadeia polipeptídica.
E) todos os itens acima são verdadeiras.
4. Solutos dissolvidos alterar algumas propriedades físicas (coligativas) de água solvente porque eles
mudam o/a:

A) concentração da água.
B) ligação de hidrogénio da água.
C) ligação iónica da água.
D) pH da água.
E) temperatura da água.

5. Osmose é o movimento de um:

A) molécula soluto carregado (ião) através de uma membrana.

B) molécula de gás através de uma membrana.
C) molécula soluto não polar através de uma membrana.
D) molécula soluto polar através de uma membrana.
E) molécula de água através de uma membrana.

6. Um ião hidrónio:

A) tem a estrutura H3O+.

B) é um ião hidrogénio hidratado.
C) é um protão hidratado.
D) é a forma habitual de um dos produtos de dissociação da água em solução.
E) todos os itens acima são verdadeiras.

7. O pH de uma solução de HCl 1 M é:

A) 0
B) 0,1
C) 1
D) 10
E) -1

8. O pH de uma solução de NaOH 0,1 M é:

A) 0,1
B) 1.0
C) 12.8
D) 13
E) 14
9. Qual das seguintes é verdade sobre as propriedades das soluções aquosas?

A) Uma alteração de pH 5,0-6,0 reflecte um aumento na concentração de hidróxido de iões ([OH])

de 20%.
B) Uma alteração de pH 8,0-6,0 reflecte uma diminuição na concentração de protões ([H +]) por
um factor de 100.
C) moléculas carregadas são geralmente insolúveis em água.
D) As ligações de hidrogénio formar facilmente em soluções aquosas.
E) O pH pode ser calculado através da adição de 7 para o valor do pOH.

10. O pH de uma amostra de sangue é de 7,4, enquanto o suco gástrico é um pH de 1,4. A amostra de
sangue tem:

A) 0,189 vezes a [H +], tal como o do suco gástrico.

B) 5,29 vezes inferior [H +] e do que o suco gástrico.
C) 6 vezes inferior [H +] e do que o suco gástrico.
D) 6.000 vezes inferior [H +] do que o suco gástrico.
E) um milhão de vezes mais baixo [H +] do que o suco gástrico.

11. A solução aquosa com o pH mais baixo é:

A) HCl 0,01 M.
B) 0,1 M de ácido acético (pKa = 4,86).
C) 0,1 M de ácido fórmico (pKa = 3,75).
D) HCl 0,1 M.
E) NaOH a 10-12 M.

12. A solução aquosa com o pH mais alto é:

A) HCl 1M.
B) 1 M de NH3 (pKa = 9,25).
C) 0,5 M de NaHCO3 (pKa = 3,77).
D) De NaOH 0,1 M.
E) NaOH 0,001 M.

13. O ácido fosfórico é tribásico, com pKa 's de 2,14, 6,86 e 12,4. A forma iónica que predomina a pH 3,2
é:

A) H3PO4.
B) H2PO4-.
C) HPO42-.
D) PO43.
E) nenhuma das acima.
14. Qual das seguintes afirmações sobre buffers é verdade?

A) Um tampão composto de um ácido fraco de pKa = 5 é mais forte do que a pH 4 a pH 6.

B) A valores de pH mais baixo do que o pKa, a concentração de sal é maior do que a do ácido.
C) O pH de uma solução tamponada permanece constante, não importa quanto ácido ou base é
adicionada à solução.
D) Os tampões mais fortes são aqueles compostos de ácidos fortes e bases fortes.
E) Quando o pH = pKa, as concentrações de ácido e de sal fracos em um tampão são iguais.

15. Um composto tem um pKa de 7,4. A 100 mL de uma solução 1,0 M deste composto a pH 8,0 é
adicionado 30 mL de ácido clorídrico 1,0 M. A solução resultante é de pH:

A) 6,5
B) 6.8
C) 7,2
D) 7,4
E) 7,5

16. A equação de Henderson-Hasselbalch:

A) permite a determinação gráfico do peso molecular de um ácido fraco do seu pH sozinho.

B) não explica o comportamento dos ácidos fracos di- ou tri-básicos
C) emprega o mesmo valor para pKa para todos os ácidos fracos.
D) é igualmente útil com soluções de ácido acético e de ácido clorídrico.
E) refere-se o pH de uma solução para o pKa e as concentrações de ácido-base e de conjugado.

17. Considere um tampão de acetato, inicialmente, ao mesmo pH que o seu pKa (4,76). Quando o
hidróxido de sódio (NaOH) é misturada com este tampão, a:

A) pH permanece constante.
B) pH sobe mais do que se a mesma quantidade de NaOH é adicionada a um tampão acetato,
inicialmente, a um pH de 6,76.
C) pH sobe mais do que se a mesma quantidade de NaOH é adicionada à água não tamponada a
um pH de 4,76.
D) proporção de ácido acético para acetato de sódio no tampão cai.
E) acetato de sódio formado precipitados, porque é menos solúvel do que o ácido acético.

18. Um composto é conhecido por ter um grupo amino livre com um pKa de 8,8, e um outro grupo
ionizável com um pKa entre 5 e 7. A 100 mL de uma solução deste composto em 0,2 M a pH 8,2
adicionou-se 40 mL de uma solução de ácido clorídrico 0,2 M. O pH variou de 6,2. O pKa do segundo
grupo ionizável é:

A) O pH não podem ser determinados a partir desta informação.

B) 5,4
 C) 5.6
D) 6
E) 6.2

19. Três tampões são feitos através da combinação de uma solução de ácido acético 1 M e uma solução
1 M de acetato de sódio nas proporções mostradas abaixo.

A) 1 M de acetato de sódio acético acid1 M

B) Tampão 01:10 mL ML90
C) Tampão 02:50 mL ML50
D) Tampão 3:90 ml10 ml

20. Uma solução 1,0 M de um composto com 2 grupos ionizáveis (= 6,2 e 9,5 de pKa; 100 mL no total)
tem um pH de 6,8. Se um bioquímico adiciona 60 mL de HCl 1,0 M a esta solução, a solução muda
para pH:

A) 5,60
B) 8,90
C) 9.13
D) 9,32
E) O pH não podem ser determinados a partir desta informação.

21. Em que a reacção abaixo que a água não participar como um reagente (em vez de como um
produto)?

A) A conversão de um anidrido ácido para dois ácidos.

B) A conversão de um éster de um ácido e um álcool.
C) Conversão de ATP para ADP.
D) Fotossíntese
E) A produção de dióxido de carbono gasoso a partir de bicarbonato.

22. Qual das seguintes propriedades da água não contribui para a aptidão do ambiente aquoso para os
organismos vivos?

A) Coesão de água no estado líquido, devido à ligação de hidrogénio.

B) Elevado calor de vaporização.
C) alto calor específico.
D) A densidade da água é maior do que a densidade de gelo.
E) O peso molecular muito baixo de água.
 UNIVERSIDADE DA BEIRA INTERIOR
Capítulo 3 – Aminoácidos, péptidos e proteínas

DISCIPLINA: Bioquímica II
TESTE DE AVALIAÇÃO: Frequência

Nome: ________________________________________ Número: _______

Curso: __________

1. A quiralidade deve-se ao facto de o Carbono:

A) não ter nenhuma carga líquida.

B) ser um ácido carboxílico.
C) estar ligado a quatro grupos químicos diferentes.
D) Estar na configuração absoluta de L em proteínas que ocorrem naturalmente.
E) ser simétrico.

2. Dos 20 aminoácidos padrão, apenas a ___________ não é opticamente activo. A razão é que a sua
cadeia lateral ___________.

A) alanina; é um grupo metilo simples

B) glicina; é um átomo de hidrogénio
C) glicina; é não ramificado
D) lisina; contém somente azoto
E) prolina; forma uma ligação covalente com o grupo amino

3. Dois aminoácidos do padrão 20 contêm átomos de enxofre. Eles são:

A) cisteína e serina.
B) cisteína e treonina.
C) metionina e cisteína
D) metionina e serina
E) treonina e serina.

4. Todos os aminoácidos que são encontrados nas proteínas, excepto para a prolina, conter um (n):

A) grupo amino.
B) grupo carbonilo.
C) grupo carboxilo.
D) grupo éster.
E) grupo tiol.
5. Qual das seguintes afirmações sobre aminoácidos aromáticos está correto?

A) Todos são fortemente hidrofílico.

B) estrutura de anel resultados de histidina no seu ser categorizados como aromático ou básico,
dependendo do pH.
C) Numa base molar, triptofano absorve mais luz ultravioleta do que tirosina.
D) A contribuição principal para a absorção característica da luz a 280 nm por proteínas é o grupo R
fenilalanina.
E) A presença de uma estrutura de anel no seu grupo R determina se ou não um aminoácido é
aromático.

6. Qual das seguintes afirmações sobre cistina é correto?

A) formas de cistina, quando o grupo R um grupo -CH2-SH é oxidado para formar uma ponte
dissulfureto -CH2-S-S-CH2- entre duas cisteínas.
B) Cistina é um exemplo de um aminoácido invulgar, derivado por ligação de dois aminoácidos
convencionais.
C) Cistina é formado pela oxidação do grupo ácido carboxílico em cisteína.
D) Cistina é formado através de uma ligação peptídica entre as duas cisteas.
E) Duas cistinas são libertadas quando uma ponte dissulfureto -CH2-S-S-CH2-, é reduzido para um
grupo -CH2-SH.

7. A selenocisteína é um aminoácido incomum que tem um grupo R com a estrutura -CH2-SEH (pKa =
5). Numa solução aquosa, a pH = 7,0, selenocisteína pode:

A) ser um zwiterião totalmente ionizado sem carga líquida.

B) ser encontrado em proteínas como d-selenocisteína.
C) nunca será encontrado em uma proteína.
D) ser não iónico.
E) não ser opticamente activo.

8. Os aminoácidos são anfólitos porque eles podem funcionar tanto como um (n):

A) ácido ou uma base.

B) molécula neutra ou um ião.
C) polar ou uma molécula não polar.
D) padrão ou um monómero não padrão em proteínas.
E) transparente ou um composto de absorção de luz.

9. Titulação de valina por uma base forte, por exemplo NaOH, revela dois PK. A reacção titulação
ocorrendo em pK2 (pK2 = 9,62) é:

A) -COOH + OH COO + H2O.

B) -COOH + -NH2 COO + NH2 +.
 C) -COO + -NH2+ -COOH + -NH2.
D) -NH3 + + OH NH2 + H2O.
E) -NH2 + OH NH + H2O.

10. Em uma solução altamente básica, pH = 13, a forma dominante de glicina é:

A) NH2-CH2-COOH.
B) NH2-CH2-COO-.
C) NH2-CH 3 + -COO-.
D) NH3 + -CH2-COOH.
E) NH3 + -CH2-COO-.

11. Para os aminoácidos com grupos R neutros, a qualquer pH abaixo do pI do aminoácido, a população
de aminoácidos em solução terá:

A) uma carga líquida negativa.

B) uma carga líquida positiva.
C) sem grupos carregados.
D) nenhuma carga líquida.
E) cargas positivas e negativas em igual concentração.

12. A pH 7,0, a conversão de um ácido glutâmico para -carboxiglutamato, terá o efeito sobre a carga
global da proteína contendo-o?

A) ele se tornará mais negativa

B) ele vai se tornar mais positivo.
C) ele vai ficar na mesma.
D) não há informação suficiente para responder à pergunta.
E) a resposta depende da concentração de sal.

13. Em pH 7,0, a conversão de uma prolina a hidroxiprolina, terá o efeito sobre a carga global da
proteína?

A) ele se tornará mais negativa

B) ele vai se tornar mais positivo.
C) ele vai ficar na mesma.
D) não há informação suficiente para responder à pergunta.
E) a resposta depende da concentração de sal.
14. A formação de uma ligação peptídica entre dois aminoácidos é um exemplo de um (n)
______________ reacção.

A) decote
B) condensação
C) transferência do grupo
D) isomerização
E) redução de oxidação

15. Um octapeptide composto por quatro unidades glycylalanyl repetição tem:

A) um grupo amino livre de um resíduo alanilo.

B) um grupo amino livre de um resíduo alanilo e um grupo carboxilo livre em um resíduo glicilo.
C) um grupo amino livre de um resíduo glicilo e um grupo carboxilo livre em um resíduo alanilo.
D) dois grupos livres amino e dois grupos carboxilo livres.
E) dois grupos carboxilo livres, ambos dos resíduos de glicilo.

16. Ao pH isoeléctrico de um tetrapéptido:

A) apenas o amino e carboxila terminais contribuir carga.

B) os terminais amino e carboxilo não estão carregadas.
C) a carga líquida total é zero.
D) há quatro cargas iônicas.
E) dois aminoácidos internas do tetrapéptido não pode ter grupos R ionizáveis.

17. Qual das seguintes é correcta em relação à composição de aminoácidos de proteínas?

A) proteínas maiores têm uma distribuição mais uniforme de aminoácidos do que as proteínas
mais pequenas.
B) As proteínas contêm pelo menos uma de cada um dos 20 diferentes aminoácidos padrão.
C) As proteínas com diferentes funções geralmente diferem significativamente na sua composição
de aminoácidos.
D) Proteas com o mesmo peso molecular, têm a mesma composição de aminoácidos.
E) O peso molecular médio de um aminoácido numa proteína aumenta com o tamanho da
proteína.

18. O peso molecular médio dos 20 aminoácidos padrão é 138, mas usar bioquímicos 110 quando a
estimativa do número de aminoácidos de uma proteína de peso molecular conhecido. Por quê?

A) O número 110 é baseada no facto do peso molecular médio de uma proteína é de 110.000, com
uma média de 1000 aminoácidos.
B) O número 110 reflecte a maior proporção de pequenos aminoácidos em proteínas, bem como a
perda de água quando as formas de ligações peptídicas.
C) O número 110 indica o número de aminoácidos encontrados na proteína típica pequena, e
 apenas pequenas proteínas têm o seu peso molecular estimado desta forma.
D) O número 110 leva em conta o tamanho relativamente pequeno de aminoácidos não padrão.
E) O número 138 representa o peso molecular de aminoácidos conjugados.

19. Em uma proteína conjugada, um grupo prostético é:

A) uma região fibroso de uma proteína globular.

B) uma subunidade de uma proteína não idêntico com muitas subunidades idênticas.
C) uma parte da proteína que não é composto por aminoácidos.
D) uma subunidade de uma proteína oligomérica.
E) sinônimo de “protomer.”

20. Grupos prostéticos na classe de proteínas conhecidas como glicoproteínas são compostas de:

A) hidratos de carbono.
B) flavina nucleótidos.
C) lípidos.
D) metais.
E) fosfatos.

21. Para o estudo de uma proteína, em detalhe, um esforço é normalmente feita a primeira:

A) conjugar a proteína com uma molécula conhecida.

B) determinar a sua composição de aminoácidos.
C) determinar a sua sequência de aminoácidos.
D) determinar o seu peso molecular.
E) purificar a proteína.

22. Em uma mistura de cinco proteas listadas abaixo, que deve eluir segundo em de exclusão de
tamanho (distribuição do gel de filtração) cromatografia?

A) citocromo c Mr = 13.000
B) imunoglobulina G Mr = 145.000
C) ribonuclease A Mr = 13.700
D) polimerase de ARN Mr = 450.000
E) albumina de soro Mr = 68.500

23. Pela adição de SDS (sulfato dodecilo de sódio) durante a electroforese de proteínas, é possível:

A) determinar o ponto isoelétrico de uma proteína.

B) determinar a actividade específica de uma enzima.
C) determinar a composição de aminoácidos da proteína.
D) preservar uma estrutura nativa e actividade biológica da proteína.
E) proteínas separadas exclusivamente na base do peso molecular.
24. Para determinar o ponto isoeléctrico de uma proteína, em primeiro lugar estabelecer que um gel:

A) contém um detergente desnaturante que pode distribuir cargas negativas uniformes sobre a
superfície da proteína.
B) exibe um gradiente de pH estável quando anfólitos tornar-se distribuído num campo eléctrico.
C) Lava-se com um anticorpo específico para a proteína de interesse.
D) neutraliza todos os grupos iónicos sobre uma proteína titulando-os com bases fortes.
E) refere-se a proteína desconhecida para uma série de marcadores de proteína com pesos
moleculares conhecidos, Sr.

25. O primeiro passo na electroforese em gel bidimensional gera uma série de bandas de proteínas por
focagem isoeléctrica. Num segundo passo, uma tira deste gel é rodada 90 graus, colocados no outro
gel contendo SDS, e a corrente eléctrica é de novo aplicado. Neste segundo passo:

A) proteínas com pontos isoeléctricos semelhantes tornam-se ainda mais separados de acordo com
os seus pesos moleculares.
B) as bandas individuais tornam-se manchado de modo que o padrão de foco isoelétrico pode ser
visualizado.
C) as bandas individuais tornam-se visualizado por interacção com anticorpos específicos para a
proteína no segundo gel.
D) as bandas individuais passam por um segundo isoeléctrico, mais intensa focagem.
E) as proteínas nas faixas de separar mais completamente, porque a segunda corrente elétrica é na
polaridade oposta à primeira corrente.

26. A atividade termo específico difere da actividade prazo em que a atividade específica:

A) é medido apenas sob condições óptimas.

B) é a actividade (unidades de enzima) em um miligrama de proteína.
C) é a actividade (unidades de enzima) de uma proteína específica.
D) refere-se apenas a uma proteína purificada.
E) refere-se a outras enzimas do que proteínas.

27. Qual das seguintes refere-se a um regime particularmente estáveis de resíduos de aminoácidos de
uma proteína que dão origem a padrões recorrente?

A) estrutura primária
B) estrutura secundária
C) estrutura terciária
D) estrutura quaternária
E) Nenhuma das acima
28. Qual dos seguintes descreve o dobramento tridimensional geral de um polipeptídeo?

A) estrutura primária
B) estrutura secundária
C) estrutura terciária
D) estrutura quaternária
E) Nenhuma das acima

29. As diferenças funcionais, bem como as diferenças nas estruturas tridimensionais, entre duas enzimas
diferentes de E. coli resultam directamente da sua diferente:

A) afinidades para o ATP.

B) sequências de aminoácidos.
C) papéis no metabolismo do DNA.
D) papéis no metabolismo da E. coli.
E) estruturas secundárias.

30. Um método utilizado para evitar interferência de dissulfureto ligação com procedimentos de
sequenciação de proteínas é:

A) clivar as proteínas com proteases que reconhecem especificamente ligações dissulfureto.

B) proteger contra a ponte de dissulfureto redução espontânea para cisteínicos grupos sulfidrilo.
C) reduzir as pontes dissulfureto e impedindo a sua re-formação modificando ainda mais os grupos
-SH.
D) removendo cistinas a partir de sequências de proteína por clivagem proteolítica.
E) sequenciação de proteínas que não contêm resíduos de cisteinilo.

31. Um nonapéptido foi determinada para ter a seguinte composição em ácidos aminados: (Lys) 2, (Gli)
2, (Phe) 2, His, Leu, Met. O péptido nativo foi incubada com 1-f luoro-2,4-dinitrobenzeno (FDNB) e,
em seguida, hidrolisada; 2,4-dinitrophenylhistidine foi identificado por meio de HPLC. Quando o
ptido nativo foi exposto a brometo de cianogénio (CNBr), um octapéptido e glicina livre foram
recuperados. A incubação do peptídeo nativo com tripsina deu um pentapeptídeo, um tripéptido e
livre Lys. 2,4-dinitrofenil-histidina foi recuperado a partir do pentapéptido, e 2,4-
dinitrophenylphenylalanine foi recuperado a partir do tripéptido. A digestão com a enzima pepsina
produzido um dipéptido, um tripéptido e um tetrapéptido. O tetrapéptido foi composta por (Lys) 2,
Fen, e Gli. A sequência nativa foi determinada como sendo:

A) Gli-Fen-Lys-Lys-Gly-Leu-Met-Fen-His.
B) His-Leu-Gly-Lys-Lys-Phe-Phe-Gly-Met.
C) His-Leu-Phe-Gly-Lys-Lys-Phe-Met-Gli.
D) His-Phe-Leu-Gly-Lys-Lys-Phe-Met-Gli.
E) Met-Leu-Phe-Lys-Phe-Gli-Lis-His.
32. Mesmo quando um gene está disponível e a sua sequência de nucleótidos é conhecido, estudos
químicas da proteína ainda são necessários para determinar:

A) peso molecular da proteína.

B) o aminoácido amino-terminal.
C) a localização das pontes dissulfeto.
D) o número de aminoácidos na proteína.
E) se a protea tem a metionina de aminoácido na sua sequência.

33. O termo “proteoma” tem sido usado para descrever:

A) regiões (domínios) dentro de proteínas.

B) regularidades na estrutura de proteínas.
C) o complemento de proteínas codificadas por ADN de um organismo.
D) a estrutura de um ribossoma de síntese de proteína.
E) a estrutura terciia de uma protea.

34. Um grande avanço na aplicação de espectrometria de massa para macromoléculas veio com o
desenvolvimento de técnicas para superar qual dos seguintes problemas?

A) Macromoléculas eram insolúveis nos dissolventes utilizados na espectrometria de massa.

B) espectrometria de massa analisa de macromoléculas eram complexos demais para interpretar.
C) Análise por espectrometria de massa moléculas em fase gasosa envolvido.
D) A maioria das macromoléculas não podia ser purificado para o grau exigido para análise por
espectrometria de massa.
E) Os instrumentos especializados necessários foram proibitivamente caro.
 UNIVERSIDADE DA BEIRA INTERIOR
Capítulo 5 – Função das Proteínas

DISCIPLINA: Bioquímica II
TESTE DE AVALIAÇÃO: Frequência

Nome: ________________________________________ Número: _______

Curso: __________

1. As interacções de ligandos com proteínas:

A) são relativamente não específico.

B) são relativamente raros em sistemas biológicos.
C) são geralmente irreversível.
D) são geralmente transitórios.
E) geralmente resultar na inactivação das proteínas.

2. Um grupo prostético de uma proteína é uma estrutura não-proteína que é:

A) um ligando da proteína.
B) uma parte da estrutura secundária da proteína.
C) um substrato da proteína.
D) permanentemente associado com a proteína.
E) transitoriamente ligada à proteína.

3. Quando o oxigénio se liga a uma proteína contendo heme, as duas ligações de coordenação abertos
de Fe2 + estão ocupados por:

A) um átomo O e um átomo de amino ácido.

B) uma molécula de O2 e um átomo de amino ácido.
C) uma molécula de O2 e um átomo de heme.
D) dois átomos.
E) duas moléculas de O2.

4. Na ligação de oxigénio a mioglobina, a relação entre a concentração de oxigénio e a fracção de sítios

de ligação ocupados pode ser melhor descrito como:

A) hiperbólico.
B) linear com uma inclinação negativa.
C) linear com uma inclinação positiva.
D) aleatória.
E) sigmoidal.
5. Qual das seguintes afirmações sobre a ligação às proteínas-ligante é correto?

A) O Ka é igual à concentração de ligando, quando todos os sítios de ligação estão ocupados.

B) O Ka é independente de condições tais como a concentração de sal e pH.
C) Quanto maior for o Ka (constante de associao), mais fraca é a afinidade.
D) Quanto maior for o Ka, mais rápido é o de ligação.
E) Quanto maior for o Ka, quanto menor for o Kd (constante de dissociação).

6. Mioglobina e as subunidades de hemoglobina ter:

A) nenhuma relação estrutural óbvia.

B) muito diferentes estruturas primárias e terciárias.
C) estruturas primárias e terciárias muito semelhantes.
D) estruturas primárias muito semelhantes, mas diferentes estruturas terciárias.
E) estruturas terciárias muito semelhantes, mas diferentes estruturas primárias.

7. Uma interacção alostérico entre um ligando e uma proteína é aquele em que:

A) ligação de uma molécula a um local de ligação afecta a ligação de moléculas adicionais para o
mesmo local.
B) ligação de uma molécula a um local de ligação afecta as propriedades de ligao de um outro local
na proteína.
C) a ligação do ligando à proteína é covalente.
D) múltiplas moléculas do mesmo ligando pode ligar-se ao mesmo local de ligação.
E) dois ligandos diferentes podem ligar-se ao mesmo local de ligação.

8. Em hemoglobina, a transição de estado para estado T R (baixa para alta afinidade) é accionado por:

A) ligação Fe2 +.
B) ligao ao grupo heme.
C) ligação de oxigénio.
D) associação subunidade.
E) dissociação de subunidades.

9. Qual das seguintes não é correta a respeito 2,3-bisfosfoglicerato (BPG)?

A) Ele liga-se a uma distância a partir dos grupos heme da hemoglobina.

B) Ele liga-se com menor afinidade para a hemoglobina fetal do que a hemoglobina de adulto.
C) Ele aumenta a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio.
D) É um modulador alostérico.
E) É normalmente encontrada associada com a hemoglobina extraída a partir de células vermelhas
do sangue.
10. Qual das seguintes não é correta a respeito cooperativa ligação de um ligando a uma proteína?

A) É geralmente uma forma de interacção alostérico.

B) É geralmente associada com proteínas com várias subunidades.
C) Ele raramente ocorre em enzimas.
D) Isso resulta em um não-linear Colina Plot.
E) Isso resulta em uma curva de ligação sigmoidal.

11. O monóxido de carbono (CO) é tóxico para seres humanos porque:

A) liga-se a mioglobina e faz com que ele desnaturar.

B) ele é rapidamente convertido em CO2 tóxico.
C) liga-se à porção de globina da hemoglobina e impede a ligao de O2.
D) que se liga ao Fe em hemoglobina e impede a ligao de O2.
E) liga-se à porção heme da hemoglobina e faz com que o heme para desacoplar a partir de
hemoglobina.

12. A substituio de aminoidos de Val para Glu na resultados hemoglobina S em agregação da proteína
devido a interacções entre as moléculas ___________.

A) covalente
B) dissulfeto
C) ligação de hidrogênio
D) hidrofóbica
E) iônico

13. A causa fundamental da doença das células falciformes é uma alteração na estrutura de:

A) sangue.
B) capilares.
C) hemoglobina.
D) Células vermelhas.
E) o coração.

14. Uma estrutura molecular individual dentro de um antigénio ao qual um anticorpo se liga indivíduo é
como (n):

A) antigénio.
B) epitopo.
C) região Fab.
D) regi Fc
E) local de MHC.
15. Qual das seguintes partes da molécula de IgG não estão envolvidos na ligação a um antigénio?

A) Fab
B) Fc
C) cadeia pesada
D) cadeia leve
E) domínio variável

16. Um anticorpo monoclonal é diferente de um anticorpo policlonal em que os anticorpos

monoclonais:

A) são rotulados com produtos químicos que podem ser visualizados.

B) são produzidas por células a partir do mesmo organismo que o antigénio produzido.
C) são sintetizadas por uma população de células idênticas, ou “clonado”.
D) são sintetizados apenas em organismos vivos.
E) têm apenas uma única cadeia polipeptídica que é capaz de reconhecer um antigénio.

17. Qual dos seguintes generalizações sobre as proteínas do motor está correto?

A) Eles convertem energia química em energia cinética.

B) Eles convertem energia química em energia potencial.
C) Eles convertem a energia cinética em energia química.
D) Eles convertem a energia cinética em energia rotacional.
E) Eles convertem energia potencial em energia química.
18. As interacções proteína modulada por energia química: actina, miosina, e motores moleculares
Página: 177Difficulty: 1 Resposta: A
A energia que é libertada pela hidrólise de ATP pela actina é usado para:

A) conjunto de filamentos de actina.

B) desmontagem de filamentos de actina.
C) actina-miosina montagem.
D) actina-miosina desmontagem.
E) contração muscular.

19. As interacções proteína modulada por energia química: actina, miosina, e motores moleculares
Páginas: 177-178Difficulty: 1 Ans: B
Durante a contracção do músculo, a hidrólise de ATP resulta em uma mudança na:

A) conformação de actina.
B) conformação da miosina.
C) estrutura de miofibrilas.
D) estrutura do retículo sarcoplasmático.
E) estrutura do disco Z.
Capítulo 4 a estrutura tridimensional das proteínas
Questões de escolha múltipla
1. Todas as seguintes características são consideradas interacções "fracas" em proteínas,
excepto:

A) hidrogénio.
B) interacções hidrofóbicas.
C) ligações iónicas.
D) ligações peptídicas.
E) forças de van der Waals.

2.A contribuição mais importante para a estabilidade da conformação de uma proteína que
aparenta ser:

A) aumentar a entropia da diminuição de moléculas de água ordenada, formando uma

concha solvente ao redor dela.
B) aumento de entropia máxima de interacções iónicas entre aminoácidos ionizados numa
proteína.
C) soma das energias de livre da formação de muitas interacções fracas entre as centenas de
aminoácidos numa proteína.
D) soma das energias de livre da formação de muitas interacções fracas entre seus
aminoácidos polares e a água circundante.
E) efeito de hidrogénio entre o grupo carbonilo de uma ligação peptídica e o grupo amino de
outro se estabilizando.

3. Em solução aquosa, conformação da proteína é determinada por dois factores principais. Uma
é a formação de um número máximo de ligações de hidrogénio. O outro é:

A) formação do número máximo de interacções hidrofílicas.

B) maximização das interacções iónicas.
C) minimização de entropia pela formação de uma concha de água solvente em torno da
proteína.
D) colocação de resíduos de aminoácidos hidrofóbicos no interior da proteína.
E) colocação de resíduos de aminoácidos polares em torno do exterior da proteína.

4. Os estudos de Pauling e de Corey da ligação peptídica mostraram que:

A) a pH 7, muitas conformações peptídicas diferentes são igualmente prováveis.

B) ligações peptídicas são essencialmente planares, com nenhuma rotação sobre o C — eixo
N.
C) ligações peptídicas em proteínas são incomuns e diferentes daqueles em compostos de
modelo pequeno.
D) estrutura peptídica é extraordinariamente complexa.
E) a estrutura primária de todas as proteínas é semelhante, embora a estrutura secundária e
terciária pode diferir grandemente.
5. O diagrama abaixo, indica o avião desenhado por de trás da ligação peptídica a:

A) ausência de rotação em torno do C-bond N por causa do seu carácter parcial de ligação
dupla.
B) avião de rotação em torno do C— ligação N.
C) região de estérico determinado pela grande C=grupo O.
D) região da ligação peptídica que contribui para um lote de Ramachandran.
E) espaço teórico entre –180 e + 180 graus que pode ser ocupados pelo  e  ângulos em
peptídica.

6. Qual dos seguintes melhor representa a disposição da espinha dorsal das duas ligações
peptídicas?

A) C— N — C— C — C— N — C— C

B) C— N — C — C — N — C
C) C — N — C— C— C — N
D) C— C — N — C— C — N
E) C— C— C — N — C— C— C

7. Qual dos seguintes pares de títulos dentro de uma espinha dorsal do peptide mostrar rotação
livre ao redor de ambos os títulos?

A) C— C e N — C
B) C=O e N — C
C) C=O e N — C
D) N — C e C— C
E) N — C e N — C

8. Mais ou menos quantos aminoácidos existem em um turno de umhélice?

A) 1
B) 2.8
C) 3.6
D) 4.2
E) 10

9. Nahélice hidrogénio:

A) são aproximadamente paralelos ao eixo da hélice.

B) são aproximadamente perpendicular ao eixo da hélice.
C) ocorrem principalmente entre átomos electronegativos dos grupos R.
D) ocorrem apenas entre alguns dos aminoácidos da hélice.
E) ocorrem apenas perto da termina-amino e carboxila da hélice.
10. Em umhélice, os grupos R sobre os resíduos de aminoácidos:

A) alternativo entre o exterior e o interior da hélice.

B) são encontrados na parte externa da espiral hélice.
C) causar somente destros hélices para formar o.
D) gerar as ligações de hidrogénio que formam a hélice.
E) pilha no interior da hélice.

11. Thr e/ou Leu são resíduos que tendem a perturbar umhélice quando eles ocorrem ao lado
do outro em uma proteína porque:

A) um aminoácidos como Thr é altamente hidrofóbico.

B) interacções covalentes podem ocorrer entre as cadeias laterais de Thr.
C) ocorre de repulsão electrostática entre as cadeias laterais de Thr.
D) estérico ocorre entre as volumosas correntes laterais Thr.
E) o grupo R de Thr pode formar uma ligação de hidrogénio.

12. D-aminoácido interromperia umhélice feita de L-aminoácidos. Outro obstáculo natural

para a formação de um  helix é a presença de:

A) um resíduo negativamente carregado de Arg.

B) um resíduo apolar perto do terminal carboxila.
C) um resíduo de Lys carregado positivamente.
D) um resíduo Pro.
E) dois resíduos Ala ao lado.

13. Umhélice iria ser mais desestabilizado por:

A) um dipolo eléctrico, abrangendo várias ligações peptídicas em toda a  hélice.

B) interacções entre resíduos vizinhos de Asp e Arg.
C) interacções entre dois resíduos hidrofóbicos adjacentes do Val.
D) a presença de um resíduo Arg perto do terminal carboxila da  hélice.
E) a presença de dois resíduos de Lys perto do terminal amino da  hélice.
14. Antiparalelo--estruturas de proteína ociosos são mais estáveis do que paralelo--encalhado
estruturas que é este:

A) está em uma configuração um pouco menos estendida do que cadeias antiparalelas.

B) não têm tantas ligações de bissulfureto cruzadas entre cadeias adjacentes.
C) Não empilha folhas também vertentes como antiparalelas.
D) ter menos ligações de hidrogénio laterais do que cadeias antiparalelas.
E) tem ligações de hidrogénio mais fracas lateralmente entre fios adjacentes.

15. Resíduos de aminoácidos comumente encontrados no meio estão de volta:

A) Ala e Gly.
B) hidrofóbico.
C) Pro e Gly.
D) aqueles com R-grupos ionizados.
E) dois Cys.
16. Uma sequência de aminoácidos em uma certa proteína é encontrada para ser - Ser-Gly-Pro -
Gly-. A sequência é, provavelmente, parte de uma placa:

A) antiparalelo  folha.
B) paralelo  folha.
C)  hélice.
D)  folha.
E)  virar.

17. A conformação tridimensional de uma proteína pode ser fortemente influenciada por
resíduos de aminoácidos que são muito distantes em sequência. Esta relação está em
contraste com a estrutura secundária, onde os resíduos de aminoácidos são:

A) sempre lado a lado.

B) geralmente perto um do outro na sequência.
C) invariavelmente restrito a cerca de 7 dos 20 aminoácidos padrão.
D) frequentemente em vertentes diferentes do polypeptide.
E) geralmente perto da corrente do polypeptide amino-terminal ou terminal carboxila.

18. O-cadeias de queratina, indicadas pelo diagrama abaixo foram submetidas a um passo de
químico. Para alterar a forma da -cadeias de queratina — como no cabelo acenando —
que as etapas subsequentes são necessárias?

A) Oxidação química e remodelação em seguida de forma

B) Redução química e oxidação química então
C) Redução química e em seguida forma remodelação
D) Forma que remodela e oxidação química então
E) Forma que remodela e redução química então

19. Qual das seguintes afirmações é falsa?

A) Colagénio é uma proteína que os polipeptídeos são principalmente na -conformação

de hélice.
B) As ligações dissulfureto são importantes para a estrutura de queratina.
C) Gly resíduos são particularmente abundantes em colagénio.
D) Fibroin de seda é uma proteína que em que o polipeptídeo é quase inteiramente na 
conformação.
E) -queratina é uma proteína que os polipeptídeos são principalmente na -conformação
de hélice.
20. Estudos de Kendrew da estrutura globular mioglobina demonstraram que:

A) "cantos" entre -regiões helicoidais invariavelmente faltavam de resíduo prolina.

B) resíduos de aminoácidos altamente polares ou carregadas tendiam a ser localizado
interior.
C) mioglobina era completamente diferente de hemoglobina, como esperado.
D) a estrutura era muito compacta, com praticamente nenhum espaço interno disponível
para a água.
E) a  hélice predito por Pauling e Corey não foi encontrado na mioglobina.

21. Determinar o arranjo preciso dos átomos dentro de uma grande proteína é possível apenas
através do uso do:

A) microscopia electrónica.
B) microscopia de luz.
C) edifício modelo molecular.
D) Roberta plota. AHAHAHAHAHAHAHAHAHAHAH
E) difracção de raios x.

22. Análise de dados de difracção de raios-x produz uma placa ; análise de dados 2D de NMR
produz uma placa .

A) mapa de densidade de electrões; contagem dos átomos de hidrogénio na molécula

B) sombra de contorno da proteína; estimativa do volume molecular da proteína
C) tabela de distâncias interatómicas; mapa de densidade de electrões
D) mapa de densidade electrónica; tabela de distâncias interatómicas
E) estrutura 3-d proteína; estrutura da proteína 2-d

23. As proteínas têm frequentemente regiões que apresentam padrões específicos, coerentes de
dobramento ou função. Estas regiões são chamadas:

A) domínios.
B) oligómeros.
C) peptídeos.
D) sites.
E) subunidades.

24. Qual das seguintes afirmações relativas a domínios da proteína, é verdadeira?

A) São uma forma de estrutura secundária.

B) São exemplos de motivos estruturais.
C) Eles consistem de cadeias polipeptídicas separadas (subunidades).
D) Foram encontrados apenas em proteínas procarióticas.
E) Eles podem reter sua forma correta, mesmo quando separadas do resto da proteína.

25. A classificação estrutural das proteínas (com base em motivos) baseia-se principalmente por:

A) sequência de aminoácidos.
B) Relações evolucionárias.
C) função.
D) conteúdo de estrutura secundária e arranjo.
E) conteúdo de subunidade e arranjo.
26. As proteínas são classificadas dentro de famílias ou superfamílias baseadas em similaridades
em:

A) origem evolutiva.
B) Propriedades físico-químicas.
C) estrutura e/ou função.
D) Localização sub-celular.
E) estrutura de subunidade.

27. Qual das seguintes afirmações sobre proteínas oligoméricas é falsa?

A) Uma subunidade pode ser semelhante a outras proteínas.

B) Todas as subunidades devem ser idênticas.
C) Muitos têm funções reguladoras.
D) Algumas proteínas oligoméricas podem associar ainda mais em grandes fibras.
E) Algumas subunidades podem ter grupos de não-proteicos prostético.

28. Uma unidade estrutural repetitiva em uma proteínas multiméricas é conhecida como:

A) domínio.
B) motivo.
C) oligomer.
D) protomer.
E) subunidade.

29. Qual das seguintes afirmações relativas à simetria rotacional em proteínas é falsa?

A) Envolve a rotação das proteínas dentro da célula.

B) é frequentemente visto nas subunidades de proteínas oligoméricas.
C) é frequentemente visto em vírus.
D) Pode envolver rotação sobre um ou mais eixos.
E) Resulta em estruturas fechadas, embaladas.

30. Uma proteína média nãose desnatura por:

A) um detergente como sulfato dodecyl de sódio.

B) aquecimento a 90 ° C.
C) iodoacetic ácido.
D) pH 10.
E) ureia.

31. Qual das seguintes é menos susceptível a ocasionar a desnaturação de proteínas?

A) Alterando a carga líquida, alterando o pH

B) Mudando a concentração de sal
C) Interrupção das interacções fracas por ebulição
D) Exposição aos detergentes
E) Mistura com solventes orgânicos como acetona
32. Experiências com a desnaturação e renaturalização após a redução e Fontela do — S — S —
títulos em ribonuclease a enzima (RNase) têm demonstrado que:

A) o nativo de RNase desnaturado, conformação activa, requer a entrada de energia na

forma de calor.
B) ribonuclease nativo não tem uma única estrutura secundária e terciária.
C) a enzima completamente desdobrada, com tudo — S — S — laços quebrados, é
enzimaticamente activo.
D) a enzima, dissolvida em água, é termodinamicamente estável em relação a mistura de
aminoácidos cujos resíduos contidos no RNase.
E) a sequência primária de RNase é suficiente para determinar a sua específica estrutura
secundária e terciária.

33. Qual das seguintes afirmações sobre o processo de espontâneo de dobramento de proteínas é
falsa?

A) Pode ser um processo essencialmente aleatório.

B) Ele pode estar com defeito em algumas doenças humanas.
C) Pode envolver uma gama gradualmente decrescente das espécies conformacionais.
D) Que pode envolver a formação inicial de um estado altamente compacta.
E) Que pode envolver a formação inicial da estrutura secundária local.

34. Proteína S irá dobrar em sua conformação nativa somente quando a proteína Q também está
presente na solução. No entanto, proteína que q pode dobrar em sua conformação nativa
sem proteína S. proteína Q, portanto, pode funcionar como um _ para proteína S.

A) ligante
B) chaperone molecular
C) precursor de proteína
D) motivo estrutural
E) supersecondary unidade estrutural

35. Qual dos seguintes não é conhecido por ser envolvido no processo assistido de dobramento
de proteínas?

A) Chaperonins
B) Intercâmbio de bissulfeto
C) Proteínas de choque do calor
D) Hidrólise da ligação peptídica
E) Ligação peptídica isomerização
 UNIVERSIDADE DA BEIRA INTERIOR
Capítulo 5 – Função das Proteínas

DISCIPLINA: Bioquímica II
TESTE DE AVALIAÇÃO: Frequência

Nome: ________________________________________ Número: _______

Curso: __________

1. As interacções de ligandos com proteínas:

A) são relativamente não específico.

B) são relativamente raros em sistemas biológicos.
C) são geralmente irreversível.
D) são geralmente transitórios.
E) geralmente resultar na inactivação das proteínas.

2. Um grupo prostético de uma proteína é uma estrutura não-proteína que é:

A) um ligando da proteína.
B) uma parte da estrutura secundária da proteína.
C) um substrato da proteína.
D) permanentemente associado com a proteína.
E) transitoriamente ligada à proteína.

3. Quando o oxigénio se liga a uma proteína contendo heme, as duas ligações de coordenação abertos
de Fe2 + estão ocupados por:

A) um átomo O e um átomo de amino ácido.

B) uma molécula de O2 e um átomo de amino ácido.
C) uma molécula de O2 e um átomo de heme.
D) dois átomos.
E) duas moléculas de O2.

4. Na ligação de oxigénio a mioglobina, a relação entre a concentração de oxigénio e a fracção de sítios

de ligação ocupados pode ser melhor descrito como:

A) hiperbólico.
B) linear com uma inclinação negativa.
C) linear com uma inclinação positiva.
D) aleatória.
E) sigmoidal.
5. Qual das seguintes afirmações sobre a ligação às proteínas-ligante é correto?

A) O Ka é igual à concentração de ligando, quando todos os sítios de ligação estão ocupados.

B) O Ka é independente de condições tais como a concentração de sal e pH.
C) Quanto maior for o Ka (constante de associao), mais fraca é a afinidade.
D) Quanto maior for o Ka, mais rápido é o de ligação.
E) Quanto maior for o Ka, quanto menor for o Kd (constante de dissociação).

6. Mioglobina e as subunidades de hemoglobina ter:

A) nenhuma relação estrutural óbvia.

B) muito diferentes estruturas primárias e terciárias.
C) estruturas primárias e terciárias muito semelhantes.
D) estruturas primárias muito semelhantes, mas diferentes estruturas terciárias.
E) estruturas terciárias muito semelhantes, mas diferentes estruturas primárias.

7. Uma interacção alostérico entre um ligando e uma proteína é aquele em que:

A) ligação de uma molécula a um local de ligação afecta a ligação de moléculas adicionais para o
mesmo local.
B) ligação de uma molécula a um local de ligação afecta as propriedades de ligao de um outro local
na proteína.
C) a ligação do ligando à proteína é covalente.
D) múltiplas moléculas do mesmo ligando pode ligar-se ao mesmo local de ligação.
E) dois ligandos diferentes podem ligar-se ao mesmo local de ligação.

8. Em hemoglobina, a transição de estado para estado T R (baixa para alta afinidade) é accionado por:

A) ligação Fe2 +.
B) ligao ao grupo heme.
C) ligação de oxigénio.
D) associação subunidade.
E) dissociação de subunidades.

9. Qual das seguintes não é correta a respeito 2,3-bisfosfoglicerato (BPG)?

A) Ele liga-se a uma distância a partir dos grupos heme da hemoglobina.

B) Ele liga-se com menor afinidade para a hemoglobina fetal do que a hemoglobina de adulto.
C) Ele aumenta a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio.
D) É um modulador alostérico.
E) É normalmente encontrada associada com a hemoglobina extraída a partir de células vermelhas
do sangue.
10. Qual das seguintes não é correta a respeito cooperativa ligação de um ligando a uma proteína?

A) É geralmente uma forma de interacção alostérico.

B) É geralmente associada com proteínas com várias subunidades.
C) Ele raramente ocorre em enzimas.
D) Isso resulta em um não-linear Colina Plot.
E) Isso resulta em uma curva de ligação sigmoidal.

11. O monóxido de carbono (CO) é tóxico para seres humanos porque:

A) liga-se a mioglobina e faz com que ele desnaturar.

B) ele é rapidamente convertido em CO2 tóxico.
C) liga-se à porção de globina da hemoglobina e impede a ligao de O2.
D) que se liga ao Fe em hemoglobina e impede a ligao de O2.
E) liga-se à porção heme da hemoglobina e faz com que o heme para desacoplar a partir de
hemoglobina.

12. A substituio de aminoidos de Val para Glu na resultados hemoglobina S em agregação da proteína
devido a interacções entre as moléculas ___________.

A) covalente
B) dissulfeto
C) ligação de hidrogênio
D) hidrofóbica
E) iônico

13. A causa fundamental da doença das células falciformes é uma alteração na estrutura de:

A) sangue.
B) capilares.
C) hemoglobina.
D) Células vermelhas.
E) o coração.

14. Uma estrutura molecular individual dentro de um antigénio ao qual um anticorpo se liga indivíduo é
como (n):

A) antigénio.
B) epitopo.
C) região Fab.
D) regi Fc
E) local de MHC.
15. Qual das seguintes partes da molécula de IgG não estão envolvidos na ligação a um antigénio?

A) Fab
B) Fc
C) cadeia pesada
D) cadeia leve
E) domínio variável

16. Um anticorpo monoclonal é diferente de um anticorpo policlonal em que os anticorpos

monoclonais:

A) são rotulados com produtos químicos que podem ser visualizados.

B) são produzidas por células a partir do mesmo organismo que o antigénio produzido.
C) são sintetizadas por uma população de células idênticas, ou “clonado”.
D) são sintetizados apenas em organismos vivos.
E) têm apenas uma única cadeia polipeptídica que é capaz de reconhecer um antigénio.

17. Qual dos seguintes generalizações sobre as proteínas do motor está correto?

A) Eles convertem energia química em energia cinética.

B) Eles convertem energia química em energia potencial.
C) Eles convertem a energia cinética em energia química.
D) Eles convertem a energia cinética em energia rotacional.
E) Eles convertem energia potencial em energia química.
18. As interacções proteína modulada por energia química: actina, miosina, e motores moleculares
Página: 177Difficulty: 1 Resposta: A
A energia que é libertada pela hidrólise de ATP pela actina é usado para:

A) conjunto de filamentos de actina.

B) desmontagem de filamentos de actina.
C) actina-miosina montagem.
D) actina-miosina desmontagem.
E) contração muscular.

19. As interacções proteína modulada por energia química: actina, miosina, e motores moleculares
Páginas: 177-178Difficulty: 1 Ans: B
Durante a contracção do músculo, a hidrólise de ATP resulta em uma mudança na:

A) conformação de actina.
B) conformação da miosina.
C) estrutura de miofibrilas.
D) estrutura do retículo sarcoplasmático.
E) estrutura do disco Z.
31. Qual das seguintes afirmações é verdadeira?
a) As proteínas fibrosas caracterizam-se pela sua elevada solubilidade e resistência
b) O colagénio é uma proteína com estrutura secundária em folha beta
c) A fibroína de seda é uma proteína com estrutura em hélice alfa
d) As ligações dissulfureto são muito importantes na estrutura de queratina
e) Todas as afirmações estão incorretas

32. Relativamente à hemoglobina, é correto afirmar-se que:

a) Apresenta uma curva de ligação ao oxigénio de forma hiperbólica
b) Apresenta pontes salinas principalmente entre a Lys156 e a Asp137
c) Transporta dióxido de carbono sob forma de carboxilato
d) É constituída por 2 subunidades hélice alfa e 2 subunidades folhas beta
e) Todas as afirmações anteriores estão incorretas

33.Qual das seguintes condições é provável que resulte na desnaturação de proteínas?

a) Alterar a concentração de sal
b) Alterar a carga por alteração do pH
c) Exposição a detergentes
d) Perturbação das interações fracas por aquecimento
e) Mistura com solventes orgânicos, tais como acetona

34. Uma interação alostérica entre um ligando e uma proteína é aquela em que:
a) A ligação do ligando à proteína é covalente
b) A ligação de uma molécula a um local de ligação afeta a ligação de moléculas
adicionais ao mesmo local
c) Várias moléculas do mesmo ligando podem ligar ao mesmo local de ligação
d) A ligação de uma molécula a um local de ligação afeta as propriedades de ligação de
outro local na proteína
e) Dois ligandos diferentes podem ligar ao mesmo local de ligação

35. Qual das seguintes afirmações é correta relativamente ao 2,4-bisfosfoglicerato (BPG) ?

a) É um modulador alostéreo da hemoglobina
b) Estabiliza a conformação R da hemoglobina
c) Aumenta a afinidade da hemoglobina pelo oxigénio ao nível dos alvéolos pulmonares
d) Aumenta a afinidade da hemoglobina pelo oxigénio ao nível dos tecidos
e) Todas as afirmações anteriores estão incorretas
36. A cromatografia de afinidade pode envolver:
a) Interações de van der waals
b) Pontes de hidrogénio
c) Interações hidrofóbicas
d) Interações iónicas
e) Todas as anteriores

37.Qual das seguintes afirmações é falsa?

a) o colagénio é uma proteína em que os polipéptidos são principalmente na configuração α

hélice simples  Hélice tripla
b) as ligações dissulfureto são importantes para a estrutura da queratina
c) a fibroína de seda é uma proteína na qual o polipéptido está na conformação alfa-beta 
Folhas beta antiparalelas
d)alfa-queratina é uma proteína em que os polipéptidos são principalmente na conformação alfa
hélice  Cadeias
e)Todas as afirmações anteriores estão incorretas

1. Relativamente à hemoglobina, é correto afirmar-se que:

a) Apresenta uma curva de ligação ao oxigénio de forma hiperbólica
b) Apresenta pontes salinas principalmente entre a Lys156 e a Asp137
c) Transporta dióxido de carbono sob forma de carboxilato
d) Todas as afirmações anteriores estão incorretas
e) Transporta CO2 na forma de carbamato

2. Qual das seguintes condições é menos provável que resulte na desnaturação de proteínas?
a) Alterar a carga por alteração do pH
b) Exposição a detergentes
c) Perturbação das interações fracas por aquecimento
d) Mistura com solventes orgânicos, tais como acetona
e) Salting out

3. Qual das seguintes afirmações é correta relativamente ao 2,3-bisfosfoglicerato (BPG)?

a) estabiliza a conformação T da hemoglobina
b) ele liga com menor afinidade à hemoglobina fetal do que à hemoglobina adulta
c) diminui a afinidade da hemoglobina pelo oxigénio ao nível dos tecidos
d) é um modulador alostérico
e) todas as afirmações estão corretas

4. A filtração de gel pode envolver:

a) Interações de van der waals
b) Pontes de hidrogénio
c) Interações hidrofóbicas
d) Interações iónicas
e) Nenhuma das anteriores
5. arginina apresenta maior especificidade com o aspartato

6. Qual das seguintes é verdadeira para um catalisador?

a) O fornece um novo caminho no mecanismo da reação
b) O catalisador aumenta a energia de ativação e aumenta a velocidade da reação
c) O catalisador afeta o equilíbrio da reação porque aumenta a velocidade da reação
d) O catalisador diminui a energia de ativação e aumenta a velocidade da reação

7. Relativamente aos métodos de determinação da estrutura tridimensional da proteína, é correto

afirmar se que:
a) A criomicroscopia eletrónica só pode ser utilizada em amostras cristais
b) A análise por difração de raio x consegue analisar proteínas em solução
c) A analise de RMN necessita de obtenção de um elevado numero de moléculas numa
estrutura regular (cristais)
d) A criomicroscopia eletrónica é uma forma de micrsocpia eletrónica de transmissão na
qual a amostra biológica é estudada a temperaturas criogénicas
e) Todas estão incorretas

8. As interações predominantes na estrutura secundária das proteínas

a) Interações hidrofóbicas
b) Interações iónicas
c) Pontes de hidrogénio
d) Interações de Van der Walls
e) Nenhuma das anteriores

9. Quando o oxigénio está ligado ao grupo heme da hemoglobina além das 4 ligações de
hidrogénio as outras 2 ligações são entre
a) Uma molécula de O2 e um átomo da histidina (proximal)
b) Uma molécula de O2 e um átomo da histidina (distal)
c) Um átomo de O2 e um átomo da histidina (proximal)
d) Um átomo de O2 e um átomo da histidina (distal)

10. Quando o oxigénio está ligado ao grupo heme da hemoglobina, as duas ligações de
coordenação do Fe2+ estão ocupadas por:
a) um átomo de O e um átomo de histidina
b) uma molécula de O2 e um átomo de histidina
c) uma molécula de O2 e um átomo de heme
d) uma molécula de O2 e um átomo de aspartato
e) duas moléculas de O2

11. A proteína X tem estrututa quaternária com subunidades iguais. Um estudante determinou a
sua massa molecular (Mr) por filtração de gel (FG) e por eletroforese (SDS-PAGE). Indique
quais dos seguintes resultados de Mr pode corresponder ao obtido
a) FG=200 e SDS-PAGE=200
b) FG=200 e SDS-PAGE=40
c) FG=40 e SDS-PAGE=200
d) FG=25 SDS=125
e) FG=25 SDS=125
12. As ligações dissulfureto são muito importantes na estrutura da queratina

a) Relativamente à hemoglobina pode-se afirmar:

b) Apresenta uma curva de ligação de oxigénio hiperbólica
c) Apresenta pontes salinas principalmente entre a histidina e lisina
d) Transporta dióxido de carbono na forma de carbamato
e) É constituída apenas por folhas beta
f) A sua afinidade com o oxigénio é sempre constante

13. Numa mistura das cinco proteínas listadas abaixo, qual deve eluir em 2º lugar numa
cromatografia de exclusão molecular (filtração de gel)
a) Citocromo C Mr= 13.00
Filtração de gel  Proteínas maiores
b) Imunoglobolina G Mr= 145.00
migram + rapidamente
c) Ribonuclease A Mr=13.700
d) RNA polimerase Mr=450.00 Eletroforese  proteínas maiores tem
e) Albumins Sérica Mr=68.500 migração retardada

14. Uma proteína com pi=8.5 vai ser purificada numa coluna cromatográfica de troca iónica. Para
sua retenção no suporte cromatográfico deve usar-se:
a) Uma coluna de troca aniónica usando um tampão com pH=5.0
b) Uma coluna de troca aniónica usando um tampão com pH=7.0
c) Uma coluna de troca aniónica usando um tampão com pH=8.5
d) Uma coluna de troca catiónica usando um tampão com pH=7.0 Ph > PI ANIÃO

Ph < PI  CATIÃO
15. Uma proteína com pi=5.0 vai ser purificada numa coluna cromatográfica de
troca iónica. Para sua retenção no suporte cromatográfico deve usar-se: 7 > 5  ANIÃO
a) Uma coluna de troca aniónica usando um tampão com pH=5.0
b) Uma coluna de troca aniónica usando um tampão com pH=7.0 7 < 8,5 CATIÃO
c) Uma coluna de troca aniónica usando um tampão com pH=8.5
d) Uma coluna de troca catiónica usando um tampão com pH=7.0

16. Um grupo prostérico de uma proteína é:

a) Um ligando de uma proteína
b) Um cofator ligado covalentemente a uma proteína
c) O substrato de uma proteína
d) Uma estrutura proteica associada permanentemente a uma proteína
e) Nenhuma das anteriores
17. Ao adicionar SDS (dodecilsulfato de sódio) durante a eletroforese das proteínas:
a) determinar o ponto isoelétrico de uma proteína
b) determinar a atividade específica de uma enzima
c) determinar a composição de aminoácidos da proteína
d) preservar a estrutura nativa e a atividade biológica de uma proteína
e) separar as proteínas exclusivamente com base no peso molecular

18. O termo atividade específica difere do termo atividade porque a atividade específica:
a) é medida apenas em condições ideais
b) refere-se apenas a uma proteína purificada
c) refere-se a proteínas que não sejam enzimas
d) é a atividade (unidades enzimáticas) em um miligrama de proteína
e) é a atividade (unidades enzimáticas) de uma proteína específica
19. A proteína S enrolará na sua conformação nativa apenas quando a proteína Q também
estiver presente na solução. No entanto, a proteína Q pode enrolar na sua conformação
nativa sem proteína S. A proteína Q portante pode funcionar como um ___________ para a
proteína S.
a) ligando
b) chaperone molecular
c) precursor de proteínas
d) motivo estrutural
e) unidade estrutural supersecundária

20. As diferenças funcionais, bem como as diferenças nas estruturas tridimensionais, envolvem
enzinas diferentes da Saccharomyces cerevisiae resultam diretamente das suas diferentes:
a) afinidade para ATP
b) sequência de aminoácidos
c) papéis de metabolismo do DNA
d) papéis de metalolismo da Saccharomyces cerevisiae
e) estruturas secundárias

21. Todos os seguintes são considerados interações “fracas” nas proteínas, exceto:
a) pontes de hidrogénio
b) interações hidrófobas
c) ligações iónicas
d) ligações peptídicas
e) forças de van der Waals

22. Numa solução aquosa, a conformação proteica é determinada por dois fatores principais.
Um dele é a formação do número máximo de ligações de hidrogénio. O outro é a:
a) formação do número máximo de interações hidrófilas
b) maximização das interações iónicas
c) minimização da entropia pela formação de um invólucro de solvente aquoso ao redor da
proteína
d) colocação de resíduos de aminoácidos hidrofóbicos dentro do interior da proteína
e) colocação de resíduos de aminoácidos polares ao redor do exterior da proteína

23. Na hélice alfa, as ligações de hidrogénio:

a) são aproximadamente paralelos ao eixo da hélice
b) são aproximadamente perpendiculares ao eixo da hélice
c) ocorrem principalmente entre dois átomos eletronegativos dos grupos R
d) ocorrem apenas entre dois aminoácidos seguidos na hélice
e) ocorrem apenas perto dos terminais amino e carboxilo da hélice

24. Os resíduos de aminoácidos mais encontrados no meio das β turn são

a) Alanina e Glicina´
b) Valina e Prolina
c) Prolina e Glicina
d) Lisina e ácido aspartático
e) duas cisteínas
25. Verificou-se que uma sequência de aminoácidos numa determinada proteína é Ser-Gly- Pro-
Gly. A sequência é provavelmente parte de uma:
a) folha β antiparalela
b) folha β paralela
c) hélice α
d) β turn
e) nenhuma das anteriores

26. O termo “proteoma” é usado para:

a) Regiões (domínios) dentro das proteínas
b) Estruturas que degradam proteínas defeituosas
c) Estrutura de um ribossoma sintetizadora de proteínas
d) Estrutura terciária de uma proteína
e) Conjunto de proteínas codificadas pelo DNA do organismo

27. Um D-aminoácido interromperia uma hélice alfa feita de L-aminoácidos, outro obstáculo
natural para a formação de uma hélice alfa é a presença de:
a) Um resíduo Arg carregado negativamente
b) Um resíduo não polar próximo do terminal carboxilo
c) Um resíduo Lys carregado positivamente
d) Um resíduo Pro
e) 2 resíduos Ala lado a lado
28. As cadeiras de alfa-queratina indicadas no diagrama abaixo sofreram um único… Para
alterar a forma das cadeias α-queratina – como na ondulação do cabelo- quais as etapas
subsequentes são necessárias?

a) oxidação química e depois remodelação de forma

b) redução química e, em seguida, oxidação química
c) redução química e depois remodelação da forma
d) remodelação de formas e, em seguida, oxidação química
e) remodelação de formas e, em seguida, redução química

29. As proteínas muitas vezes têm regiões que apresentam padrões específicos … enrolamento
ou função. Essas regiões são chamadas:
a) domínios
b) oligomeros
c) motivos
d) estrutura secundária
e) subunidades

30. Qual das seguintes afirmações sobre domínios proteicos é verdadeira?

a) eles são uma forma de estrutura secundária
b) são exemplos de motivos estruturais
c) consistem em cadeias polipeptídicas separadas (subunidades)
d) foram encontrados apenas em proteínas procarióticas
e) eles podem manter a forma correta mesmo quando separados do resto da proteína
 31. Qual das seguintes estruturas descreve o enrolamento tridimensional de uma proteína?
a) estrutura primária
b) estrutura secundária
c) estrutura terciária
d) estrutura quaternária
e) nenhuma das anteriores

Estrutura Primária Se refere a sequência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica; A ligação que une
os aminoácidos é conhecida como ligação peptídica; Por convenção a estrutura primária e escrita na direção
amino terminal carboxi terminal

Estrutura secundária a conformação local do esqueleto de ligações peptídicas. Estrutura Secundária

Conformação=Arranjo espacial dos átomos de uma proteína

Estrutura Terciária  A estrutura terciária descreve o arranjo tridimensional da cadeia principal da proteína,
incluindo a disposição espacial das cadeias laterais dos aminoácidos. Neste nível de organização segmentos
distantes podem se aproximar e interagir.

Estrutura Quaternária Descreve a estrutura tridimensional de proteínas multiméricas (com mais de uma
cadeia polipeptídica ou subunidade) • As subunidades podem ser iguais ou diferentes Exemplo: Hemoglobina:
tetrâmero Formado por 4 cadeias polipeptídicas iguais duas a duas, chamadas alfa e beta.

1. O que são os “motifs”?

a. Estrutura supersecundária

2. Qual o motivo estrutural mais comum?

a. Β – α – β

3. O que são os domínios?!

a. Resultam da combinação de motivos estruturais.

4. O que é a estrutura primária de uma proteína?

a. Sequência dos aminoácidos nas cadeias polipeptídicas sem arranjo espacial das
cadeias

5. O que é a estrutura secundária de uma proteína?

a. É o arranjo espacial localizado dos átomos da cadeia principal sem atender às
conformações das cadeias laterais

6. O que é a estrutura Terciária de uma proteína?

a. Arranjo espacial de todos os átomos de uma proteína sem atender à sua relação com
outras moléculas ou subunidades vizinhas

7. O que é a estrutura Quaternária de uma proteína?

a. Complexo ou conjunto de cadeias polipeptídicas mantidas juntas por interações não
covalentes e pontes dissulfureto.

8. Um inibidor competitivo de uma enzima normalmente:

a. possui uma estrutura bastante semelhante à do substrato.
 b. Aumenta o KM e diminui a afinidade da enzima para o substrato e o Vmax não se
altera

9. Um inibidor não-competitivo de uma reação enzimática

a. Liga-se apenas ao complexo enzima-substrato e não afeta a ligação da enzima ao
substrato
b. diminui Vmax.

10. A técnica de RMN

a. pode ser usada em soluções de proteína

11. A difração de raios-x é usada para o estudo da estrutura terciária:

a. O inconveniente é a necessidade de obtenção de um elevado numero de moléculas
(cristais)

12. Mioglobina e hemoglobina são diferentes porque:

a. A hemoglobina contem 4 cadeias polipeptídicas e a sua oxigenação depende do pH
e da concentração de 2,3-difodfoglicerato

13. A hemoglobina:
a. não transporta H+

14. Tendo em conta o seguinte:

A) é um estado de afinidade alta (pO2 é baixa =
Tecidos) – Hemoglobina liberta o oxigénio nos
tecidos porque a pressão é baixa
B) é o estado de transição entre alta e baixa
afinidade (pO2 é média = pulmões) – Ligação
cooperativa do oxigénio à hemoglobina nos
pulmões
C) estado de baixa afinidade

1. *Tendo em conta a seguinte tabela a concentração no K M é:

a. 2M pois Vmax=650, KM=325 e concentração=2M
Vo [S]
… ..
325 2M
… …
648 1000M
2. *Qual é falsa?
a. A equação de Lineweaver-Burk é uma curva sigmoidal (FALSO)
3. *Qual a que tem maior especificidade enzimática?
a. As respostas eram várias combinações de (Kcat=… /KM=…)
(KCAT= 104 e KM = 10-5 ou KCAT= 103 e KM = 10-5) -> KCAT/KM = 108 a 109
1. Quando [S] = 2×KM, a velocidade de uma reacção enzimática é aproximadamente:
a) 0.1*Vmax.
b) 0.3*Vmax.
c) 0.7*Vmax.
d) 0.9*Vmax.

2. Quando [S] =8×KM, a velocidade de uma reacção enzimática é aproximadamente:

e) 0.1*Vmax.
f) 0.5*Vmax.
g) 0.7*Vmax.
h) 0.9*Vmax.

3. Quando [S] = 1/7×KM, a velocidade de uma reacção enzimática é aproximadamente:

i) 0.1*Vmax.
j) 0.3*Vmax.
k) 0.5*Vmax.
l) 0.9*Vmax.

4. Quando [S] =0.5×KM, a velocidade de uma reacção enzimática é aproximadamente:

a) 0.1*Vmax.
b) 0.3*Vmax.
c) 0.5*Vmax.
d) 0.9*Vmax.

5. As enzimas aumentam a velocidade das reacções porque

a) aumentam a concentração do substrato
b) diminuem a energia de activação
c) competem com o substrato
d) hidrolizam ATP
e) hidrolizam o subtrato

6. Qual das seguintes afirmações sobre enzimas é falsa?

a) Enzimas são moléculas que actuam como catalisadores.
b) As enzimas são específicas.
c) As enzimas fornecem energia para aumentar a velocidade das reacções.
d) A actividade enzimática pode ser regulada.

7. A interacção entre uma enzima e uma molécula de substrato:

a) é uma associação temporária.
b) é estabilizada por uma ligação covalente entre a enzima e o substrato.
c) muda as características da enzima de forma permanente.
d) causa mudanças mútuas de estrutura.

8. O mecanismo das proteases da serina não inclui:

a) desprotonação de um resíduo de serina
b) quebra da ligação peptídica do substrato
c) estabilização do estado de transição por pontes de hidrogénio
d) oxidação do substrato

9. Um inibidor competitivo de uma enzima normalmente:

a) é um composto altamente reactivo
b) é insolúvel em água
c) possui uma estrutura bastante semelhante à do substrato.
d) é venenoso.

10. Um inibidor não-competitivo de uma reacção enzimática

a) não se liga ao complexo enzima-substrato (ES), mas apenas à enzima livre.
b) diminui Vmax.
c) não afecta a velocidade da reacção se se usarem concentrações saturantes de substrato.
d) diminui KM
11. Qual das seguintes afirmações sobre o centro activo de uma enzima é geralmente
verdadeira?
a) quase todos os aminoácidos da proteína participam directamente na catálise.
b) todos os aminoácidos envolvidos na catálise se encontram bastante próximos uns dos
outros po serem adjacentes na sequência primária da proteína.
c) A conformação do centro activo não existe antes do substrato se ligar à enzima
d) os aminoácidos envolvidos na catálise encontram-se bastante próximos devido à
conformação específica da proteína
e) o centro activo só inclui um aminoácido.

12. No centro activo das enzimas encontra-se frequentemente:

1. histidina actuando como dador ou aceitador de H+. 2. cisteína (que contém –SH) actuando
como um nucleófilo. 3. serina (que contém –OH) actuando como um nucleófilo. 4.
cadeias laterais carboxílicas actuando como catalizadores ácido-base
a) 1, 2 e 3 estão correctas.
b) 1 e 3 estão correctas.
c) 2 e 4 estão correctas.
d) Só a afirmação 4 está correcta.
e) TODAS são correctas, ou TODAS são incorrectas.

13. As enzimas alostéricas são

1. normalmente sistemas com mais de uma subunidade. 2. sujeitas a regulação por efectores
heterotrópicos. 3. encontradas frequentemente no primeiro “ponto de não-retorno” de
uma via metabólica. 4. muito resistentes à desnaturação
a) 1, 2 e 3 estão correctas. (??)
b) 1 e 3 estão correctas.
c) 2 e 4 estão correctas.
d) Só a afirmação 4 está correcta.
e) TODAS são correctas, ou TODAS são incorrectas.

14. In vivo a velocidade de uma reacção enzimática pode ser controlada por:
1. fosforilação da enzima. 2. interconversão da enzima entre formas com diferentes valores
de Km. 3. inibição pelo produto. 4. Biossíntese de efectores alostéricos
a) 1, 2 e 3 estão correctas.
b) 1 e 3 estão correctas.
c) 2 e 4 estão correctas.
d) Só a afirmação 4 está correcta.
e) TODAS são correctas, ou TODAS são incorrectas.

1. O valor de Km é independente da concentração de enzima. 2. Um baixo valor de Km sugere

uma alta afinidade da enzima para o substrato. 3. As enzimas aumentam a velocidade de uma
reacção química porque baixam a energia de activação, e não afectam a constante de equilíbrio
4. A velocidade de uma reacção enzimática é maxima quando a concentração do
complexo enzima-substrato é máxima.
a) 1, 2 e 3 estão correctas.
b) 1 e 3 estão correctas.
c) 2 e 4 estão correctas.
d) Só a afirmação 4 está correcta.
e) TODAS são correctas, ou TODAS são incorrectas.
15. A estrutura terciária de uma proteína é:
a) a sua sequência de aminoácidos
b) a sua composição em aminoácidos
c) a estrutura helical presente nas proteínas
d) a ligação de proteínas a componentes não proteicos
e) a sua estrutura tridimensional

16. A estrutura primária de uma proteína é:

a) a sua sequência de aminoácidos
b) a sua composição em aminoácidos
c) a estrutura helical presente nas proteínas
d) a ligação de proteínas a componentes não proteicos
e) a sua estrutura tridimensional

17. A estrutura quaternária de uma proteína é:

a) a sua sequência de aminoácidos
b) a sua composição em aminoácidos
c) a estrutura helical presente nas proteínas
d) a forma como várias cadeias polipeptídicas se ligam numa só proteína
e) a sua estrutura tridimensional

18. Na deoxiemoglobina (Hb), o Fe2+ encontra-se penta-coordenado a

e) quatro azotos do hemo e uma histidina da Hb.
f) quatro azotos do hemo e uma molécula de água.
g) quatro azotos do hemo e uma molécula de O2.
h) dois azotos do hemo e três histidinas da Hb.

19. Os efeitos alostéricos que ocorrem na hemoglobina

i) só se observam em humanos.
j) ajudam a manter o Fe no estado Fe2+.
k) Afectam a flexibilidade da proteína.
l) também se observam na mioglobina.

20. Entre as semelhanças entre a hemoglobina e a mioglobina inclui-se:

a) a presença de hemo como grupo prostético
b) o efeito do pH na ligação ao oxigénio.
c) o efeito do BPG.
d) a forma da curva de dissociação do oxigénio.

21. Na hemoglobina:
1. a oxigenação de um hemo aumenta a afinidade de outro hemo para o O 2 2. a
conformação T (tensa) é estabilizada por pontes salinas entre as cadeias polipeptídicas . 3. o
movimento do ferro do hemo em relação ao plano da porfirina provoca mudanças
conformacionais noutras zonas da molécula. 4. 2,3-difosfoglicerato liga-se ao ferro hémico,
competindo assim com o O2

a) 1, 2 e 3 estão correctas.
b) 1 e 3 estão correctas.
c) 2 e 4 estão correctas.
d) Só a afirmação 4 está correcta.
e) TODAS são correctas, ou TODAS são incorrectas.

22. Quando isoladas, as subunidades da hemoglobina possuem muito maior afinidade

para o oxigénio do que a molécula intacta Porquê?
a) O BPG interactua muito mais facilmente com as subunidades dissociadas.
b) O átomo de ferro afasta-se do plano do hemo.
c) O hemo dissocia-se da globina.
d) O efeito de Bohr é muito mais eficaz nas subunidades dissociadas.
e) Os efeitos alostéricos que diminuem a afinidade para o oxigénio exigem a presença do
tetrâmero intacto.

23. As curvas de dissociação do oxigénio da hemoglobina e da mioglobina são

diferentes porque:
1. a hemoglobina contém quarto cadeias polipeptídicas e a sua oxigenação de pende do pH e da
concentração de 2,3-difosfoglicerato. 2. a mioglobina pode ligar mais do que um oxigénio por
hemo. 3. na hemoglobina, a oxigenação de uma subunidade afecta a oxigenação das outras
subunidades. 4. contêm diferentes grupos prostéticos.

a) 1, 2 e 3 estão correctas.
b) 1 e 3 estão correctas.
c) 2 e 4 estão correctas.
d) Só a afirmação 4 está correcta.
e) TODAS são correctas, ou TODAS são incorrectas.

24. Qual das seguintes alterações à hemoglobina adulta teria menos probabilidade de
dar origem a uma homoglobinémia clinicamente relevante?
a) diminuição da solubilidade do tetrâmero.
b) diminuição da oxidação do Fe2+ a Fe3+ nas subunidades.
c) aumento da afinidade para o O2.
d) aumento das ligações de hidrogénio entre os heterodímeros
e) perda de hemos das subunidades

25. Comparado com a hemoglobina isolada, o complexo da hemoglobina com 2,3- bis-
fosfoglicerato exibe
a) menos pontes de hidrogénio entre os heterodímeros .
b) inferior solubilidade nos eritrócito
c) menor número de hemos capazes de se ligar ao O2
d) maior afinidade para o O2.
e) maior número de interacções iónicas entre os heterodímeros.

26. A estrutura quaternária da hemoglobina

a) não é importante para o funcionamento da proteína.
b) é rigida e não é afectada pela ligação ao O2.
c) é mantida por ligações hidrofóbicas, iónicas e pontes de hidrogénio
d) é estabilizada por ligações glicosídicas.
e) é semelhante à da mioglobina.

27. Uma variante da hemoglobina (conhecida como Hb Little Rock) exibe uma
diminuição do nível de ligação ao 2,3-bisfosfoglicerato. A consequência mais
provável desta mutação é
a) mudanças na associação - dissociação das subunidades.
b) diminuição da estabilidade .
c) diminuição da afinidade para o oxigénio.
d) aumento da afinidade para o oxigénio.
e) perda de hemos.

28. Na mioglobina oxigenada, a molécula de O2

a) é o sexto ligando do ferro.
b) provoca a oxidação reversível do Fe2+ to Fe3+.
c) provoca a mudança de conformação de uma -helix em folha- .
d) encontra-se ligada a dois grupos prostéticos hémicos .
e) substitui a cadeia lateral de uma histidine quando se liga ao Fe.

29. Escolha a afirmação correcta

m) A variação de [H+] diminui a afinidade da hemoglobina para o O2.
n) Elevadas concentrações de 2,3-bisfosfoglicerato diminuem a afinidade da
hemoglobina para o O2.
o) Um aumento de [H+] e de [HCO3-] aumenta a afinidade da mioglobina para o O2.
Um aumento de [H+] e de [HCO3-] aumenta a afinidade da hemoglobina para o O2.

30. No fígado a concentração de glicina é normalmente de 0.1 mM. O Km do

mecanismo de destoxificação da glicina: benzoil-CoA + glicina → CoA + ácido
hipúrico é 0.5 mM. A administração de uma dose diária de 5 g de glicina aumenta a
sua concentração no fígado para 1 mM. Supondo que a concentração de benzoil-
CoA não varia, a velocidade da enzima aumenta:
a) 10 vezes
b) 8 vezes
c) 6 vezes
d) 4 vezes
e) 2 vezes

31. O valor de Vmax de uma reacção enzimática pode depender de:

1. pH da solução. 2. temperatura da solução. 3. concentração da enzima. 4.
concentração de um inibidor competitivo.

a) 1, 2 e 3 estão correctas.
b) 1 e 3 estão correctas.
c) 2 e 4 estão correctas.
d) Só a afirmação 4 está correcta.
e) TODAS são correctas, ou TODAS são incorrectas.

32. O conceito de “encaixe induzido” significa que

a) a teoria da complementaridade entre o substrato e a enzima explica adequadamente o
mecanismo da catálise enzimática.

b) o centro activo é flexível: os grupos catalíticos da enzima são trazidos para um

alinhamento correcto por interacção com o substrato
c) a conformação do substrato muda na presença da enzima
d) os isómeros D- e L- de substâncias opticamente activas reagem à mesma velocidade
e) a formação do complexo enzima-substrato é sempre o passo mais rápido de uma reacção
enzimática.

33. O efeito normal na catálise enzimática de um aumento contínuo de temperatura

entre 20 e 80 graus é:
a) aumento de velocidade.
b) diminuição de velocidade.
c) aumento de velocidade seguido de diminuição de velocidade.
d) diminuição de velocidade seguida aumento de velocidade.
e) nenhum efeito.

34. As enzimas:
1. diminuem a energia de activação da reacção. 2. afectam a velocidade a que se atinge o
equilíbrio. 3. podem ser muito selectivas em relação ao substrato sobre que actuam.
4. diminuem a energia livre padrão da reacção.

a) 1, 2 e 3 estão correctas.
b) 1 e 3 estão correctas.
c) 2 e 4 estão correctas.
d) Só a afirmação 4 está correcta.
e) TODAS são correctas, ou TODAS são incorrectas.

35. As enzimas alostéricas normalmente têm as seguintes características:

1. Inibição por “feedback” 2. Maior especificidade do que as enzimas não-alostéricas
3. São o passo limitante de uma via metabólica. 4. Activação por fosforilação.

a) 1, 2 e 3 estão correctas.
b) 1 e 3 estão correctas.
c) 2 e 4 estão correctas.
d) Só a afirmação 4 está correcta.
e) TODAS são correctas, ou TODAS são incorrectas.

k1 k3
36. Considerando o mecanismo de Michaelis-Menten E  S  ES  E  P , qual das
k2
seguintes afirmações é INCORRECTA?
a) Km é metade da concentração de substrato necessária para atingir Vmax.
b) Quando [S] = Km, metade dos locais de ligação ao substrato encontram-se ocupados.
c) De acordo com a dedução de Km, Km é maior do que a constante de dissociação de ES
E + S.
d) excepto a concentrações muito baixas de substrato, o aumento de Vé inferior ao aumento
de [S].
e) V é sempre igual a [ES] vezes k3.

37. Se 0.25 mole de um inibidor irreversível reagirem com 1. 0 mole de enzima:

1. Km aumenta 25%.
2. Vmax diminui 25%.
3. Km e Vmax diminuem 25%.
4. Km não varia.
a) 1, 2 e 3 estão correctas.
b) 1 e 3 estão correctas.
c) 2 e 4 estão correctas.
d) Só a afirmação 4 está correcta.
e) TODAS são correctas, ou TODAS são incorrectas.
1. A -hélice é estabilizada principalmente pela presença de numerosas interacções hidrofóbicas.
2. A folha pregueada envolve ligações de hidrogénio entre regiões extensas da proteína
apenas quando estas se encontram dispostas de forma paralela. 3. A estrutura quaternária refere-
se à interligação de proteínas globulares por intermédio de pontes de dissulfureto. 4. As
pontes de dissulfureto formam-se depois do polipéptido ter adoptado a sua estrutura
tridimensional definitiva.

a) 1, 2 e 3 estão correctas.
b) 1 e 3 estão correctas.
c) 2 e 4 estão correctas.
d) Só a afirmação 4 está correcta.
e) TODAS são correctas, ou TODAS são incorrectas.

38. -hélices e folhas pregueadas

 a) são estruturas alternativas que se formam num polissacarídeo consoante os
isómeros estruturais dos monossacarídeos que o compõem
b) podem ser encontradas no DNA e por vezes também no RNA
c) formam-se devido à existência de ligações covalentes entre aminoácidos não
adjacentes
d) formam-se devido à existência de pontes de hidrogénio entre átomos de
aminoácidos não adjacentes

39. Indique a Verdadeira

a) A velocidade de uma reação catalizada por enzima aumenta com a temperatura
até infinito.
b) A velocidade de uma reação catalizada por enzima é independente da
temperatura.
c) A velocidade de uma reação catalizada por enzima aumenta até Ph 14.
d) A velocidade de uma reação catalizada por enzima aumenta até um certo Ph e
depois decresce com o aumento de Ph.

40. A constante de Michaelis-Mente está relacionado com:

a) Velocidade da reação
b) Afinidade de uma enzima para o substrato
c) Atividade específica de uma enzima
d) Grau de pureza de uma enzima

41. Existe uma enzima cuja função é vital para a manutenção do pH na corrente
sanguínea. é a:
a) hemoglobina
b) fosfatase ácida
c) fosfatase alcalina
d) anidrase carbónica

42. Numa reação enzimática inibida de um modo anticompetitivo

a) O declive da reta da representação de Lineweaver-Burk aumenta
b) O declive da reta da representação de Lineweaver-Burk diminui
c) O inibidor liga-se reversivelmente à enzima livre
d) Vmax diminui, mas o Km aumenta
e) Km e vmax variam na mesma proporção

43. Uma determinda protease apresenta resíudos de glutamato no seu centro ativo. Para
qual dos seguintes aminoácidos esta proteáse terá maior afinidade:
a) Ácido aspártico
b) Ácido glutãmico
c) Arginina
d) Treonina
e) Nenhuma das anteriores
44. Qual das afirmações acerca da equação de Lineweaver-Burl não é correta?
a) É representada por uma reta
b) Obtém-se usando 1/V versus 1/[s]
c) Torna mais fácil o cálculo do Km
d) Pode converter-se na equação MM invertendo ambos os lados da equação
e) É representada por uma curva sigmoidal

45. Um inibidor não competivo

a) Tem frequentemente uma estrutura análogo a substrato da enzima
b) Não atua no sítio ativo da enzima
c) Liga-se apenas à enzima livre
d) Torna a enzima menos eficiente na ligação ao substrato e na catálise da reação
e) Nenhuma das anterior está correta

46. Qual das seguintes interaçoes pode contribuiu para a estabilizaçã da estrutura
terciária de ua proteína?
a) Interações iónicas entre a arginina e a glutamina
b) Interações apolares entre os grupos R de um resíudo de serina e de um resíudo
de triptofano
c) Pontes dissulfureto entre dois resíduos de metiotina
d) Pontes de H entre resíudos de treonina e de aspargina
e) Todas as anteriores contribuem

47. Qual das seguintes não é verdadeira para a hemoglobina?

a) 5 das 6 ligações de coordenação do átomo de ferro do grupo prostético heme são
com átomos de azoto
b) A grandes altitudes diminui a afinidade para o oxigénio
c) Tem estrutura quaternária
d) As condições acídicas baixam a afinidade para o oxigénio
e) Tem uma curva sigmoidal de afinidade para o oxigénio

48. Relativamente à hemoglobina, é correto afirmar-se que:

a) Apresenta uma curva de ligação ao oxigénio de forma sigmoidal.
b) Apresenta pontes salinas principalmente entre His156 e o Asp10
c) É constituída por 2 subunidade hélice alfa e 2 subunidades folhas beta
d) Transporta dióxido de carbono sobre a forma de carboxilato.
e) Todas corretas.

49. As pontes salinas entre os resíudos de aminoácidos da hemoglobina são favorecidas:

a) Nos pulmões
b) Por diminuição da concentração de CO2
c) Pela formação de carbamatos
d) Pela protonação do aspartato

50. O grupo prostético de uma proteína:

 a) Um ligando de uma proteína
b) Um cofator ligado covalentemente a uma proteína
c) O substrato de uma proteína
d) Uma estrutura proteica associada permanentemente a uma proteína
e) Nenhuma das anteriores

51. Quando o oxigénio está ligado ao grupo heme da hemoglobina, as dduas ligações de
coordenação do Fe2+ estão ocupadas por:
a) Um átomo de O e um átomo de histidina;
b) Uma molécula de O2 e um átomo de histidina;
c) Uma molécula de O2 e um átomo de heme
d) Uma molécula de O2 e um átomo de aspartato
e) Duas moléculas de O2

52. Relativamente à hemoglobina é correto afirmar-se que

a) Apresenta uma curva de ligação ao oxigénio de forma sigmoidal
b) Apresenta uma curva de ligação ao oxigénio de forma hiperbólica
c) Nunca transporta carbono
d) Não transporta iões H+
e) Todas as afirmações estão incorreta

53. Uma ligação alostérica entre um ligando e uma proteína é aquela em que:
a) A ligação de uma molécula a um local de ligação afeta a ligaçao de moléculas
adicionais ao mesmo local.
b) A ligação de uma proteína a um local de ligação afeta as propriedades de ligaçao
a outro local de ligação
c) A ligaçao do ligando à proteína é covalente
d) Moléculas múltiplas do mesmo ligando podem se ligar ao mesmo local de
ligação
e) Dois ligandos diferentes podem se ligar ao mesmo local de ligação

54. Relativamente à cromatografia de interação hidrofóbica é correto afirmar-se que:

a) Baseia-se nas interações hidrofóbicas entre resíudos de aminoácidos que estão
no interior da proteína e ligandos polares numa coluna cromatográfica.

55. Uma proteína com um pi=8,5 vai ser purificada numa coluna croamtográfica de
troca iónica. Para a sua retenção no suporte cromatográficco deve usar-se
b) Uma coluna de troca aniónica usando um tampão com Ph=5,0
c) Uma coluna de troca aniónica usando um tampão com Ph=7,0
d) Uma coluna de troca aniónica usando um tampão com Ph=8,5
e) Uma coluna de troca catiónica usando um tampão com Ph=7,0
f) Nenhuma das anteriores
16. No fígado a concentração de glicina é normalmente de 0.1 mM. O Km do
mecanismo de destoxificação da glicina: benzoil-CoA + glicina → CoA + ácido
hipúrico é 0.5 mM. A administração de uma dose diária de 5 g de glicina aumenta a
sua concentração no fígado para 1 mM. Supondo que a concentração de benzoil-
CoA não varia, a velocidade da enzima aumenta:
a) 10 vezes
b) 8 vezes
c) 6 vezes
d) 4 vezes
e) 2 vezes

17. O valor de Vmax de uma reacção enzimática pode depender de:

1. pH da solução. 2. temperatura da solução. 3. concentração da enzima. 4.
concentração de um inibidor competitivo.
a) 1, 2 e 3 estão correctas.
b) 1 e 3 estão correctas.
c) 2 e 4 estão correctas.
d) Só a afirmação 4 está correcta.
e) TODAS são correctas, ou TODAS são incorrectas.

18. O conceito de “encaixe induzido” significa que

a) a teoria da complementaridade entre o substrato e a enzima explica
adequadamente o mecanismo da catálise enzimática.
b) o centro activo é flexível: os grupos catalíticos da enzima são trazidos para um
alinhamento correcto por interacção com o substrato
c) a conformação do substrato muda na presença da enzima
d) os isómeros D- e L- de substâncias opticamente activas reagem à mesma
velocidade
e) a formação do complexo enzima-substrato é sempre o passo mais rápido de
uma reacção enzimática.

19. O efeito normal na catálise enzimática de um aumento contínuo de

temperatura entre 20 e 80 graus é:
a) aumento de velocidade.
b) diminuição de velocidade.
c) aumento de velocidade seguido de diminuição de velocidade.
d) diminuição de velocidade seguida aumento de velocidade.
e) nenhum efeito.

20. As enzimas:
1. diminuem a energia de activação da reacção. 2. afectam a velocidade a que se
atinge o equilíbrio. 3. podem ser muito selectivas em relação ao substrato sobre
que actuam. 4. diminuem a energia livre padrão da reacção.
a) 1, 2 e 3 estão correctas.
b) 1 e 3 estão correctas.
c) 2 e 4 estão correctas.
d) Só a afirmação 4 está correcta.
e) TODAS são correctas, ou TODAS são incorrectas.

21. As enzimas alostéricas normalmente têm as seguintes características:

1. Inibição por “feedback” 2. Maior especificidade do que as enzimas não-
alostéricas 3. São o passo limitante de uma via metabólica. 4. Activação por
fosforilação.
a) 1, 2 e 3 estão correctas.
b) 1 e 3 estão correctas.
c) 2 e 4 estão correctas.
d) Só a afirmação 4 está correcta.
e) TODAS são correctas, ou TODAS são incorrectas.

22. Considerando o mecanismo de Michaelis-Menten, qual das seguintes

afirmações é INCORRECTA?
a) Km é metade da concentração de substrato necessária para atingir Vmax.
b) Quando [S] = Km, metade dos locais de ligação ao substrato encontram-se
ocupados.
c) De acordo com a dedução de Km, Km é maior do que a constante de dissociação
de ES -> E + S.
d) excepto a concentrações muito baixas de substrato, o aumento de Vé inferior
ao aumento de [S].
e) V é sempre igual a [ES] vezes k3.

23. Se 0.25 mole de um inibidor irreversível reagirem com 1. 0 mole de enzima:

1. Km aumenta 25%.
2. Vmax diminui 25%.
3. Km e Vmax diminuem 25%.
4. Km não varia.
a) 1, 2 e 3 estão correctas.
b) 1 e 3 estão correctas.
c) 2 e 4 estão correctas.
d) Só a afirmação 4 está correcta.
e) TODAS são correctas, ou TODAS são incorrectas.

24. A diminuição da velocidade de reacções enzimáticas que se observa

frequentemente a temperaturas elevadas é devida a:
a) aumento da energia de activação.
b) diminuição da energia de activação.
c) variação da constante de equilíbrio da reacção.
d) inibição da enzima pelo próprio substrato.
e) desnaturação térmica da enzima.

25. Quando perde um protão um ácido transforma-se:

a) numa espécie altamente reactiva
b) no seu ácido conjugado
c) na sua base conjugada.
d) num ião hidróxido

26. As soluções tampão

a) têm sempre um pH de 7
b) só raramente se encontram em sistemas vivos.
c) tendem a manter um pH relativamente constante.
d) causam um aumento de pH quando se lhes adiciona ácido.

27. A carga negativa parcial num extremo da molécula de água tende a alinhar-se
com a carga positiva parcial no extremo de outras moléculas de água vizinhas. Esta
atracção denomina-se:
a) ligação covalente
b) interacção dipolar
c) ligação iónica
d) interacção hidrofóbica

28. A carga negativa num carboxilato (COO-) tende a alinhar-se com a carga positiva
de um grupo amina (NH3+). Esta atracção denomina-se:
a) ligação iónica
b) ponte de hidrogénio
c) ligação covalente
d) interacção hidrofóbica

29. Das quatro moléculas seguintes: ácido acético (pK a=4.76), fenóxido (pKb=4.1),
ácido cianídrico (HCN, pKa=9.1), anilina (pKb=9.4) a base mais forte será:
a) o anião acetato
b) o anião fenóxido
c) a anilina
d) o anião cianeto

30. Considere a reacção de redução do cobre (II) (Cu 2+) pelo crómio (III) Cr3+
(EºCu2+/Cu= 0.337 V; EºCr2O72-/Cr3+= 1.33 V)
A reacção será:
a) espontânea, pois ΔEº < 0 V
b) espontânea, pois ΔEº > 0 V
c) não espontânea, pois ΔEº < 0 V
d) não espontânea, pois ΔEº > 0 V
 31. O carácter nucleofílico do azoto central das moléculas apresentadas varia da
seguinte forma:
a) a>b>c
b) a>c>b
c) b>c>a
d) b>a>c
e) c>a>b
f) c>b>a

32. O carácter electrofílico das moléculas apresentadas varia da seguinte forma:

a) a>b>c
b) a>c>b
c) b>c>a
d) b>a>c
e) c>a>b
f) c>b>a

A bleomicina mata células tumorais, danificando o seu DNA através de reacções

envolvendo radicais livres. Pensa-se que no processo possa estar envolvido o ião
superóxido (O2-), através das seguintes reacções (em que R representa uma porção
de DNA):
 bleomicina-Co2+ + O2 -> bleomicina-Co3+ + O2-
O2- + R-H -> R· + HOO-
Nestas reacções :
33. bleomicina-Co2+ é:
a) oxidante
b) redutor
c) ácido conjugado
d) base conjugada

34. O2 é:
a) oxidante
b) redutor
c) ácido conjugado
d) base conjugada

35. Na reacção com O2- o DNA será:

a) base conjugada
b) oxidado
c) reduzido
d) ácido conjugado

36. Na deoxiemoglobina (Hb), o Fe2+ encontra-se penta-coordenado a

a) quatro azotos do hemo e uma histidina da Hb.
b) quatro azotos do hemo e uma molécula de água.
c) quatro azotos do hemo e uma molécula de O2.
d) dois azotos do hemo e três histidinas da Hb.

37. Os efeitos alostéricos que ocorrem na hemoglobina

e) só se observam em humanos.
f) ajudam a manter o Fe no estado Fe2+.
g) Afectam a flexibilidade da proteína.
h) também se observam na mioglobina.

38. Entre as semelhanças entre a hemoglobina e a mioglobina inclui-se:

a) a presença de hemo como grupo prostético
b) o efeito do pH na ligação ao oxigénio.
c) o efeito do BPG.
d) a forma da curva de dissociação do oxigénio.

39. Na hemoglobina:
1. a oxigenação de um hemo aumenta a afinidade de outro hemo para o O 2
2. a conformação T (tensa) é estabilizada por pontes salinas entre as cadeias
polipeptídicas .
3. o movimento do ferro do hemo em relação ao plano da porfirina provoca
mudanças conformacionais noutras zonas da molécula.
4. 2,3-difosfoglicerato liga-se ao ferro hémico, competindo assim com o O2
a) 1, 2 e 3 estão correctas.
b) 1 e 3 estão correctas.
c) 2 e 4 estão correctas.
d) Só a afirmação 4 está correcta.
e) TODAS são correctas, ou TODAS são incorrectas.

40. Quando isoladas, as subunidades da hemoglobina possuem muito maior

afinidade para o oxigénio do que a molécula intacta Porquê?
a) O BPG interactua muito mais facilmente com as subunidades dissociadas.
b) O átomo de ferro afasta-se do plano do hemo.
c) O hemo dissocia-se da globina.
d) O efeito de Bohr é muito mais eficaz nas subunidades dissociadas.
e) Os efeitos alostéricos que diminuem a afinidade para o oxigénio exigem a
presença do tetrâmero intacto.

41. As curvas de dissociação do oxigénio da hemoglobina e da mioglobina são

diferentes porque:
1. a hemoglobina contém quatro cadeias polipeptídicas e a sua oxigenação depende
do pH e da concentração de 2,3-difosfoglicerato. 2. a mioglobina pode ligar mais do
que um oxigénio por hemo. 3. na hemoglobina, a oxigenação de uma subunidade
afecta a oxigenação das outras subunidades. 4. contêm diferentes grupos
prostéticos.
a) 1, 2 e 3 estão correctas.
b) 1 e 3 estão correctas.
c) 2 e 4 estão correctas.
d) Só a afirmação 4 está correcta.
e) TODAS são correctas, ou TODAS são incorrectas.

42. Qual das seguintes alterações à hemoglobina adulta teria menos probabilidade
de dar origem a uma hemoglobinémia clinicamente relevante?
a) diminuição da solubilidade do tetrâmero.
b) diminuição da oxidação do Fe2+ a Fe3+ nas subunidades.
c) aumento da afinidade para o O2.
d) aumento das ligações de hidrogénio entre os heterodímeros
e) perda de hemos das subunidades

43. Comparado com a hemoglobina isolada, o complexo da hemoglobina com 2,3-

bis-fosfoglicerato exibe
a) menos pontes de hidrogénio entre os heterodímeros ab.
b) inferior solubilidade nos eritrócito
c) menor número de hemos capazes de se ligar ao O 2
d) maior afinidade para o O2.
e) maior número de interacções iónicas entre os heterodímeros.

44. A estrutura quaternária da hemoglobina

a) não é importante para o funcionamento da proteína.
b) é rigida e não é afectada pela ligação ao O 2.
c) é mantida por ligações hidrofóbicas, iónicas e pontes de hidrogénio
d) é estabilizada por ligações glicosídicas.
e) é semelhante à da mioglobina.

45. Uma variante da hemoglobina (conhecida como Hb Little Rock) exibe uma
diminuição do nível de ligação ao 2,3-bisfosfoglicerato. A consequência mais
provável desta mutação é
a) mudanças na associação - dissociação das subunidades.
b) diminuição da estabilidade .
c) diminuição da afinidade para o oxigénio.
d) aumento da afinidade para o oxigénio.
e) perda de hemos.

46. Na mioglobina oxigenada, a molécula de O2

a) é o sexto ligando do ferro.
b) provoca a oxidação reversível do Fe2+ to Fe3+.
c) provoca a mudança de conformação de uma α-helix em folha-β.
d) encontra-se ligada a dois grupos prostéticos hémicos .
e) substitui a cadeia lateral de uma histidine quando se liga ao Fe.

47. Escolha a afirmação correcta

a) A variação de [H+] diminui a afinidade da hemoglobina para o O 2.
b) Elevadas concentrações de 2,3-bisfosfoglicerato diminuem a afinidade da
hemoglobina para o O2.
c) Um aumento de [H+] e de [HCO3-] aumenta a afinidade da mioglobina para o O2.
d) Um aumento de [H+] e de [HCO3-] aumenta a afinidade da hemoglobina para o
O2.

48. A fórmula molecular da glicina é C2H5O2N. Qual seria a fórmula molecular de um

péptido constituído por dez glicinas seguidas?
a) C20H50O20N10.
b) C20H32O11N10.
c) C20H40O10N10.
d) C20H30O10N10.

49. O ponto isoeléctrico de um aminoácido é

a) o pH em que o aminoácido não se encontra carregado electricamente.
b) o pH em que o grupo -COOH não possui carga.
c) o pH em que o grupo –NH2 não possui carga.
d) o pH em que todos os grupos ionizáveis se encontram protonados.

50. O ponto isoeléctrico do glutamato é 3.25. A pH 7.0

a) o grupo carboxílico encontra-se protonado.
b) o aminoácido tem carga negativa.
c) o grupo amina não possui carga.
d) a carga eléctrica do aminoácido é nula.
 51. O ponto isoeléctrico da tirosina é 6.7. A pH 7.0
e) o aminoácido tem carga negativa.
f) o grupo carboxílico encontra-se protonado.
g) o grupo amina não possui carga.
h) a carga eléctrica do aminoácido é nula.

52. A cadeia lateral da isoleucina:

a) contém um grupo sulfidrilo
b) contém um hidrocarboneto ramificado
c) contém um anel aromático
d) a isoleucina não possui cadeia lateral
e) contém um grupo ácido

53. Membranas compostas exclusivamente de uma determinada diacil-

fosfatidilcolina exibem uma transição de fase cristal-cristal líquido a 56 ºC. Que
mudança criaria uma membrana fluida a 37ºC?
a) Aumento do comprimento de um dos grupos acilo
b) Aumento do comprimento de ambos os grupos acilo
c) Aumento do grau de insaturação dos grupos acilo
d) Aumento da concentração de Ca2+ no meio

A estrutura covalente das proteínas

31. As diferenças funcionais, bem como diferenças de estruturas tridimensionais, entre duas enzimas diferentes de E.
coli resultam diretamente de suas diferentes:
B) sequências de aminoácidos.

32. Um método utilizado para evitar a interferência de ligação dissulfeto com os procedimentos de sequenciamento de
proteínas é:
C) reduzir as pontes dissulfeto e impedindo a sua re-formação modificando grupos -SH.

33. Um nonapeptídeo estava determinado a ter a seguinte composição de aminoácidos: (Lys) 2, (Gly) 2, (Phe) 2, His, Leu,
Met. O peptídeo nativo foi incubado com 1-fluoro-2 ,4-dinitrobenzeno (FDNB) e, em seguida, hidrolisado; 2,4
dinitrofenilhistidina foi identificada por HPLC. Quando o peptídeo nativo foi exposto ao brometo de cianogénio (CNBr),
um octapeptídeo e glicina livre foram recuperados. A incubação do peptídeo nativo com tripsina deu um pentapeptideo,
um tripeptídeo, uma lisina livre. 2,4-dinitrofenil-histidina foi recuperado da pentapeptide, e 2,4-dinitrofenilfenilalanina
foi recuperado a partir do tripeptídeo. A digestão com a enzima pepsina produziu um dipeptídeo, um tripeptídeo, e um
tetrapéptido. O tetrapeptídeo era composto de (Lys) 2, Phe, e Gly. A seqüência nativa estava determinada a ser:
C) His-Leu-Phe-Gly-Lys-Lys-Phe-Met-Gly.

34. Mesmo quando um gene está disponível e a sua sequência de nucleótidos é conhecida, estudos químicos da
proteína ainda são necessários para determinar:
C) A localização de pontes dissulfeto.

35. O termo "proteoma" tem sido usado para descrever:

C) o complemento de proteínas codificadas pelo DNA de um organismo.

36. Um grande avanço na aplicação de espectrometria de massa para macromoléculas veio com o desenvolvimento de
técnicas para superar qual dos seguintes problemas?
C) Moléculas na fase gasosa envolvidas na análise massa espectrométrica.
Sequências de proteínas e evolução
37. Compare as seguintes sequências retiradas de quatro proteínas diferentes, e selecione a resposta que melhor
caracteriza as suas relações.
A B C
1 DVEKGKKIDIMKCS HTVEKGGKHKTGPNLH GLFGRKTGQAPGYSYT
2 DVQRALKIDNNLGQ HTVEKGAKHKTAPNVH GLADRIAYQAKATNEE
3 LVTRPLYIFPNEGQ HTLEKAAKHKTGPNLH ALKSSKDLMFTVINDD
4 FFMNEDALVARSSN HQFAASSIHKNAPQFH NLKDSKTYLKPVISET
A) Com base apenas nas sequências na coluna B, a proteína 4 revela a maior divergência evolucionária

Capítulo 4 – A estrutura tridimensional das proteínas

Visão geral da estrutura da proteína

1. Todas as opções seguintes são consideradas interações “fracas” em proteínas, excepto:
D) Ligações peptídicas.

2. A contribuição mais importante para a estabilidade da conformação de uma proteína é:

A) O aumento de entropia devido à diminuição de moléculas de água ordenadas de modo a formar um escudo protetor
em torno da proteína.

3. Numa solução aquosa, a conformação de uma proteína é determinada por dois fatores principais. Um deles é a
formação do número máximo de pontes de hidrogénio, e o outro é:
D) Deposição de resíduos de aminoácidos hidrofóbicos no interior da proteína.

4. Os estudos de Pauling e de Corey acerca das ligações peptídicas mostraram que:

B) As ligações peptídicas são principalmente planares, sem rotação em torno do eixo C---N.

5. No diagrama abaixo o plano desenhado por baixo da ligação peptídica indica o/a:
A) Ausência de rotação em torno da ligação C---N devido à sua natureza de ligação dupla parcial.

6. Qual das opções seguintes melhor representa o arranjo da espinha dorsal de duas ligações peptídicas?
D) Cα --- C --- N --- Cα --- C --- N.

7. Qual dos seguintes pares de ligações numa espinha dorsal de um peptídeo revelam rotação livre em torno de ambas
as ligações?
A) Cα --- C e N --- Cα.

Estrutura secundária da proteína

8. Quantos aminoácidos existem, aproximadamente, numa volta de uma hélice α?
C)3,6.

9. Na hélice α as pontes de hidrogénio:

A) São aproximadamente paralelas ao eixo da hélice.

10. Numa hélice α, os grupos R nos resíduos de aminoácidos:

B) São encontrados no exterior da espiral da hélice.
11. Resíduos Thr e/ou Leu tendem a quebrar uma hélice α quando se encontram próximos um do outro numa proteína
porque:
D) Ocorre proteção estérica entre as largas cadeias laterais de Thr.

12. Um d-aminoácido iria interromper uma hélice α constituída por l-aminoácidos. Outra barreira natural à formação de
uma hélice α é a presença de:
D) Um resíduo Pro.

13. Uma hélice α seria maioritariamente destabilizada por:

E) Presença de dois resíduos Lis próximos da terminação amina da hélice α.

14. A principal razão pela qual a estrutura de duas cadeias antiparalelas das proteínas é mais estável que a estrutura de
duas cadeias paralelas é que esta última:
E) Possui pontes de hidrogénio mais fracas lateralmente entre cadeias adjacentes.

15. Os resíduos de aminoácidos normalmente encontrados no meio de uma volta β são:

C) Pro e Gli.

16. A sequência de aminoácidos de determinada proteína é -Ser-Gli-Pro-Gli-. A sequência é muito provavelmente parte
de uma:
E) Volta β.

Estruturas terciária e quaternária de proteínas

17. A conformação tridimensional de uma proteína pode ser muito influenciada por resíduos de aminoácidos que se
encontrem muito afastados entre si na sequência. Esta relação distingue-se da estrutura secundária, em que os resíduos
estão:
B) Geralmente próximos entre si numa sequência.

18. As cadeias de α-queratina indicadas pelo diagrama abaixo sofreram um processo

químico. Para alterar a forma das cadeias de α-queratina quais dos processos
seguintes são necessários?
D) Remodelação da forma e oxidação química.

19. Qual das seguintes afirmações é falsa?

A) O colagénio é uma proteína na qual os polipeptídeos possuem maioritariamente conformação em hélice α.

20. Os estudos de Kendrew sobre a estrutura da mioglobina globular demonstraram que:

D) A estrutura era muito compacta, praticamente sem espaço interno disponível para a água.

21. Determinar o arranjo exato dos átomos numa proteína longa é apenas possível através do uso de:
E) Difração de raios X.

22. A análise de dados obtidos por difração de raios X revela um/uma _______; a análise de dados de NMR 2D revela
um/uma ________.
D) Mapa eletrodenso; contagem de átomos de hidrogénio na molécula.

23. As proteínas possuem normalmente regiões que mostram padrões específicos e coerentes de enovelamento e de
função. Estas regiões são denominadas:
A) Domínios.

24. Qual das seguintes afirmações sobre os domínios das proteínas é verdadeira?
E) Podem manter a sua forma correta mesmo quando separados do resto da proteína.

25. A classificação estrutural das proteínas é principalmente baseada no seu:

D) Conteúdo e arranjo da estrutura secundária.

26. As proteínas são classificadas em famílias ou superfamílias com base em semelhanças na:
C) Função e/ou estrutura.

27. Qual das seguintes afirmações acerca de proteínas oligoméricas é falsa?

B) Todas as subunidades devem ser idênticas.

28. Uma unidade estrutural repetida numa proteína multimérica é conhecida como um(a):
D) Protómero.

29. Qual das seguintes afirmações acerca da simetria rotacional em proteínas é falsa?
A) Envolve a rotação das proteínas no interior de uma célula.

30. Uma proteína comum não será desnaturada por:

C) Ácido iodoacético.

31. Qual das seguintes opções tem menor probabilidade de desnaturar uma proteína?
B) Alterar a concentração de sal.

32. Experiências na desnaturação e renaturação após a redução e reoxidação das ligações --- S --- S --- da enzima
ribonuclease (RNase) mostraram que:
E) A sequência primária da RNase é suficiente para determinar a sua estrutura secundária e terciária.

33. Qual das seguintes afirmações acerca do processo de falha espontânea de proteínas é falsa?
A) Pode ser essencialmente um processo aleatório.

34. A proteína S dobra-se na sua conformação nativa apenas quando a proteína Q se encontra também presente na
solução. No entanto, a proteína Q pode dobrar-se na sua forma nativa na ausência da proteína S. Deste modo, a
proteína Q pode funcionar como um(a) _______ para a proteína S.
B) Chaperona molecular.

35. Qual das seguintes opções não se encontra envolvida na falha assistida de proteínas?
D) Hidrólise da ligação peptídica.

Capítulo 5 – Funções das proteínas

Ligação reversível de uma proteína de um ligante: oxigénio proteínas de ligação

1. As interações entre ligandos e proteínas:
D) São normalmente temporárias.

2. O grupo prostético de uma proteína é uma estrutura não-proteica que está:

D) Permanentemente associado à proteína.

3. Quando o oxigénio se liga a uma proteína contendo um heme, as duas ligações abertas de Fe2+ coordenadoras são
ocupadas por:
B) Uma molécula O2 e um átomo do aminoácido.
4. Na ligação do oxigénio à mioglobina, a relação entre a concentração de oxigénio e a fração de sítios de ligação
ocupados é melhor descrita como:
A) Hiperbólica.

5. Qual das seguintes afirmações acerca da ligação ligando-proteína está correta?

E) Quanto maior Ka menor Kd (constante de dissociação).

6. A mioglobina e as subunidades da hemoglobina possuem:

E) Estruturas terciárias muito semelhantes, mas estruturas primárias distintas.

7. Uma interação alostérica entre um ligando e uma proteína é aquela em que:

B) A ligação de uma molécula a um sítio de ligação afeta as propriedades de ligação de outro sítio da proteína.

8. Na hemoglobina, a transição do estado T para o estado R (de baixa para elevada afinidade) é desencadeada pela:
C) Ligação ao oxigénio.

9. Qual das seguintes afirmações acerca de 2,3 –bisfosfoglicerato (BPG) é falsa?

C) Aumenta a afinidade da hemoglobina para o oxigénio.

10. Qual das seguintes opções acerca de ligações cooperativas entre um ligando e uma proteína não está correta?
C) Raramente ocorre em enzimas.

11. O monóxido de carbono (CO) é tóxico para os humanos porque:

D) Se liga ao Fe na hemoglobina e impede a ligação ao O2.

12. A substituição do aminoácido Val por Glu na hemoglobina S resulta na agregação da proteína devido a interações
__________ entre moléculas.
D) Hidrofóbicas.

13. A causa fundamental da anemia falciforme é uma mudança na estrutura da/do:

C) Hemoglobina.

Interações complementares entre proteínas e ligantes: o sistema imunológico e imunoglobulinas

14. A estrutura molecular individual num antigénio ao qual se liga um anticorpo é um:
B) Epítopo.

15. Qual das seguintes partes da molécula IgG não se encontra envolvida na ligação a um antigénio?
B) Fc.

16. Um anticorpo monoclonal difere de um anticorpo policlonal, pois os anticorpos monoclonais:

C) São sintetizados por uma população de células idênticas (clones).

Interações proteína modulada pela energia química: actina, miosina, e motores moleculares
17. Qual das seguintes generalizações acerca de proteínas motoras está correta?
A) Convertem energia química em energia cinética.

18. A característica estrutural predominante nas moléculas de miosina é:

B) Uma hélice α.
19. A energia libertada pela hidrólise de ATP através da actina é usada para:
A) Agregar filamentos de actina.

20. Durante a contração muscular, a hidrólise de ATP resulta numa mudança da:
B) Conformação da miosina.

Capítulo 6 – Enzimas

Uma introdução às enzimas

1. Uma das enzimas envolvidas na glicólise, aldolase, requer Zn2+ para a catálise. Sob condições de deficiência de zinco,
quando a enzima tem falta de zinco, seria chamada de:
A) apoenzima.

2. Qual das seguintes não está entre as seis classes de enzimas internacionalmente aceites?
D) Polimerases

Como as enzimas funcionam

3. Enzimas são catalisadores potentes porque:
E) diminuem a energia de ativação para as reações que elas catalisam.

4. O papel de uma enzima em uma reação enzimática catalisada é:

D) aumentar a taxa em que o substrato é convertido em produto.

5. Qual das seguintes afirmações é verdadeira de catalisadores de enzimas?

D) Podem aumentar a taxa de reação para uma reação dada por mil vezes ou mais.

6. Qual das seguintes afirmações é verdadeira de catalisadores de enzimas?

D) Eles diminuem a energia de ativação para a conversão de substrato para produto.

7. Qual das seguintes afirmações é falsa?

C) Para S  P, um catalisador desloca o equilíbrio da reação para a direita.

8. Enzimas diferem de outros catalisadores em que só as enzimas:

B) mostram especificidade para um único reagente.

9. Compare os dois diagramas de coordenadas de

reação abaixo e selecione a resposta que descreve
corretamente seu relacionamento. Em cada caso, o
intermediário é o único complexo ES.
A) (a) descreve um estrito modelo "chave e
fechadura", ao passo que (b) descreve um modelo de
complementaridade de transição de estado.

10. Qual das seguintes é verdadeira sobre a energia de ligação derivada de interações enzima-substrato?
B) Às vezes é usada para armazenar dois substratos na orientação ideal para a reação.
Cinética enzimática como uma abordagem ao mecanismo de entendimento
11. O conceito de "ajuste induzido" refere-se ao fato de que:
D) a ligação do substrato pode induzir uma mudança conformacional na enzima, que, em seguida, traz grupos
catalisadores para orientação adequada.

12. No diagrama a seguir do primeiro passo para a reação catalisada pela

quimotripsina protease, o processo de catálise base geral é ilustrado pelo
número ________, e o processo de catálise covalente é ilustrado pelo número
de _________.
A) 1, 2

13. O benefício de medir a velocidade inicial de uma reação V0 é que no início

de uma reação:
B) mudanças em [S] são desprezíveis, então [S] pode ser tratada como uma constante.

14. Qual das seguintes afirmações sobre uma parcela de V0 versus [S] para uma enzima que segue a cinética de
Michaelis-Menten é falso?
B) A muito alto [S], a curva de velocidade torna-se uma linha horizontal que cruza o eixo y no Km.

15. Michaelis e Menten assumiram que a reação global de uma reação enzimática catalisada pode ser escrita como
k1 k2

E+S ES  E + P

k-1

Usando esta reação, a taxa de degradação do complexo enzima-substrato pode ser descrita pela expressão:
D) k-1 [ES] + k2 [ES].

16. A suposição de estado estacionário, quando aplicado a cinética enzimática, implica que:
C) o complexo ES seja formado e dividido em taxas equivalentes.

17. Uma reação enzimática catalisada foi realizada com a concentração do substrato inicialmente mil vezes maior do
que o Km para o substrato. Depois de nove minutos, 1% do substrato tinha sido convertido em produto e a quantidade
de produto formado na mistura de reação foi de 12 mol. Se, numa experiencia separada, um terço da enzima e duas
vezes o substrato tivessem sido misturados, quanto tempo seria necessário para que a mesma quantidade (12 mol) de
produto se formasse?
C) 27 min

18. Qual destas afirmações sobre reações catalisadas por enzimas é falsa?
D) A energia de ativação para a reação catalisada é a mesma que para a reação não catalisada, mas a constante de
equilíbrio é mais favorável na reação catalisada por enzimas.

19. Os seguintes dados foram obtidos num estudo de uma enzima conhecida por seguir a cinética de Michaelis-Menten:
V0(mol/min) Substrato adicionado (mmol/L)
__________________________________
217 0.8
325 2
433 4
488 6
647 1,000
___________________________________
O Km para esta enzima é de aproximadamente:
C) 2 mM.

20. De enzimas em que o passo mais lento (taxa-limitante) é a reação

k2

ES  P

Km torna-se equivalente a:
C) a constante de dissociação, Kd, para o complexo ES.

21. O diagrama de Lineweaver-Burk é usado para:

D) resolver, graficamente, a taxa de uma reação enzimática na concentração de substrato infinita.

22. A dupla transformação recíproca da equação de Michaelis-Menten, também chamadoa de diagrama de Lineweaver-
Burk, é dada por
1/V0 = Km / (Vmax [S]) + 1/Vmax.
Para determinar Km a partir de um lote duplo recíproco, você:
A) multiplicaria o recíproco do intercepto eixo x por -1.

23. Para calcular o número turnover de uma enzima, você precisa saber:
E) A e B.
A) a concentração da enzima.
B) a velocidade inicial da reação catalisada em [S]>> quilômetros.

24. O número de moléculas de substrato convertidas em produto numa determinada unidade de tempo por uma
molécula única enzimática saturada é referido como o:
E) Número turnover.

25. Em um terreno de 1/V contra 1/[S] para uma reação catalisada por enzimas, a presença de um inibidor competitivo
irá alterar a:
B) intercepção no eixo 1/[S].

26. Na inibição competitiva, um inibidor:

D) liga-se reversivelmente ao sítio ativo.

27. Vmax de uma reação catalisada por enzimas:

D) é o dobro da taxa observada quando a concentração de substrato é igual ao Km.

28. Enzima X apresenta atividade máxima com pH = 6,9. X mostra uma diminuição bastante acentuada da sua atividade
quando o pH vai muito abaixo do que 6.4. Uma interpretação provável desta actividade de pH é que:
B) um resíduo His na enzima está envolvido na reação.

Exemplos de reações enzimáticas

29. Fenil-sulfonil-metano-fluoreto (PMSF) inativa proteases de serina por ligação covalente ao resíduo serina catalítica
no sítio ativo; essa ligação enzima-inibidor não é clivada pela enzima. Este é um exemplo do que tipo de inibição?
A) irreversível

30. Ambos a água e glicose compartilham um -OH que pode servir como um substrato para uma reação com o fosfato
terminal de ATP catalisada pela hexoquinase. Glicose, no entanto, é cerca de um milhão de vezes mais reativa sendo um
substrato do que a água. A melhor explicação é que:
G) a maior glicose se liga melhor à enzima, que induz uma mudança conformacional na hexoquinase que traz
aminoácidos do sítio ativo para a posição de catálise.

31. Um análogo de bom estado de transição:

B) liga-se à enzima com mais força do que o substrato.

32. Um análogo de transição de estado:

C) assemelha-se à estrutura de transição de estado do complexo enzima-substrato normal.
33. O papel dos iões metálicos (Mg2+) em catálise por enolase é
D) facilitar a catálise de base geral

34. Penicilina e drogas afins inibem a enzima________, esta enzima é produzida por________.
C) transpeptidase; bactérias

Enzimas reguladoras
35. Qual das seguintes afirmações sobre o controlo alostérico da atividade enzimática é falso?
E) efetores alostéricos heterotópicos competem com o substrato por sítios de ligação.

36. A pequena molécula que diminui a atividade de uma enzima por ligação a um sítio que não seja o sítio catalítico é
chamado de:
A) Um inibidor alostérico.

37. Enzimas alostéricas:

C) geralmente têm mais de uma cadeia polipeptídica.

38. A via metabólica prossegue de acordo com o esquema, R  S  T  U  V  W. Uma enzima reguladora, X,
catalisa a primeira reação da via. Qual das seguintes é mais provavelmente o correto para essa via?
C) O último produto, W, é provável que seja um modulador negativo de X, levando ao feedback negativo.

39. Qual dos seguintes não mostrou desempenhar um papel na determinação da especificidade de proteínas quinases?
A) pontes dissulfeto perto do local de fosforilação

40. Como é tripsinogénio convertido em tripsina?

C) A proteólise de tripsinogénio forma tripsina.
1. Considere as seguintes afirmativas:
I - As proteínas são moléculas de grande importância para os organismos - atuam
tanto estruturalmente como também metabolicamente.
II - As enzimas são proteínas que atuam como catalisadores biológicos.
III - Existem proteínas que atuam como linhas de defesa do organismo e algumas
delas são conhecidas como anticorpos. Quais estão corretas?
a) Apenas I
b) Apenas II
c) Apenas III
d) Apenas II e III
e) I, II, III

2. A ligação peptídica resulta da união entre o grupo:

a) carboxila de um aminoácido e o grupo carboxila do outro.
b) carboxila de um aminoácido e o grupo amina do outro.
c) amina de um aminoácido e amina do outro.
 d) amina de um aminoácido e radical R do outro.
e) carboxila de um aminoácido e radical R do outro.

3. Cinética enzimática:
O valor de Km é independente da concentração de enzima.V

Um baixo valor de Km sugere uma alta afinidade da enzima para o substrato. V

As enzimas aumentam a velocidade de uma reacção química porque baixam a energia de

activação, e não afectam a constante de equilíbrio V

A velocidade de uma reacção enzimática é máxima quando a concentração do complexo

enzima-substrato é máxima. V

a) 1, 2 e 3 estão correctas.
b) 1 e 3 estão correctas.
c) 2 e 4 estão correctas.
d) Só a afirmação 4 está correcta.
e) TODAS são correctas, ou TODAS são incorrectas

4. Um inibidor competitivo de uma enzima normalmente:

a) é um composto altamente reactivo
b) é insolúvel em água
c) possui uma estrutura bastante semelhante à do substrato.
d) é venenoso.

5. Um inibidor não-competitivo de uma reacção enzimática

a) não se liga ao complexo enzima-substrato (ES), mas apenas à enzima livre.
b) diminui Vmax. Km mantêm-se porque α=α’
c) não afecta a velocidade da reacção se se usarem concentrações saturantes de
substrato.
d) diminui KM

6. Valor de Vmax de uma reacção enzimática pode depender de:

1. pH da solução. 2. temperatura da solução. 3. concentração da enzima. 4.
concentração de um inibidor competitivo.
a) 1, 2 e 3 estão correctas. 4. É falsa porque na presença de um inibidor
competitivo, a Vmáx mantém-se constante
b) 1 e 3 estão correctas.
c) 2 e 4 estão correctas.
d) Só a afirmação 4 está correcta.
e) TODAS são correctas, ou TODAS são incorrectas.

7. A diminuição da velocidade de reacções enzimáticas que se observa frequentemente

a temperaturas elevadas é devida a:
a) aumento da energia de activação.
 b) diminuição da energia de activação.
c) variação da constante de equilíbrio da reacção.
d) inibição da enzima pelo próprio substrato.
e) desnaturação térmica da enzima perda de capacidade catalítica

8. Efeitos alostéricos que ocorrem na hemoglobina

a) só se observam em humanos.
b) ajudam a manter o Fe no estado Fe2+.
c) Afectam a flexibilidade da proteína. Sofre alterações estruturais com a ligação do
oxigénio que é um modulador
d) também se observam na mioglobina.

9. Entre as semelhanças entre a hemoglobina e a mioglobina inclui-se:

a) a presença de hemo como grupo prostético
b) o efeito do pH na ligação ao oxigénio.
c) o efeito do BPG.
d) a forma da curva de dissociação do oxigénio.

10. Na hemoglobina:
A oxigenação de um hemo aumenta a afinidade de outro hemo para o O 2 V

A conformação T (tensa) é estabilizada por pontes salinas (interações iónicas) entre

as cadeias polipeptídicas V

Õ movimento do ferro do hemo em relação ao plano da porfirina provoca mudanças

conformacionais noutras zonas da molécula. V
O 2,3-difosfoglicerato liga-se ao ferro hémico, competindo assim com o O 2 F liga-se à
Hb numa cavidade no centro

a) 1, 2 e 3 estão correctas.
b) 1 e 3 estão correctas.
c) 2 e 4 estão correctas.
d) Só a afirmação 4 está correcta.
e) TODAS são correctas, ou TODAS são incorrectas.

11. Quando isoladas, as subunidades da hemoglobina possuem muito maior afinidade

para o oxigénio do que a molécula intacta Porquê?
a) O BPG interactua muito mais facilmente com as subunidades dissociadas.
b) O átomo de ferro afasta-se do plano do hemo.
c) O hemo dissocia-se da globina.
d) O efeito de Bohr é muito mais eficaz nas subunidades dissociadas.
e) Os efeitos alostéricos que diminuem a afinidade para o oxigénio exigem a presença
do tetrâmero intacto os efeitos alostéricos atuam em 3 locais diferentes (H+, CO2,
BPG), tendo um efeito aditivo. Favorecem a conformação T da Hb, promovendo a
libertação de oxigénio.

12. As curvas de dissociação do oxigénio da hemoglobina e da mioglobina são diferentes

porque:
A hemoglobina contém quatro cadeias polipeptídicas e a sua oxigenação depende do
pH e da concentração de 2,3-difosfoglicerato (BPG). V

A mioglobina pode ligar mais do que um oxigénio por hemo. F

 Na hemoglobina, a oxigenação de uma subunidade afecta a oxigenação das outras
subunidades. V

Contêm diferentes grupos prostéticos. F

a) 1, 2 e 3 estão correctas
b) 1 e 3 estão correctas.
c) 2 e 4 estão correctas.
d) Só a afirmação 4 está correcta.
e) TODAS são correctas, ou TODAS são incorrectas.

13. Estrutura quaternária da hemoglobina

a) não é importante para o funcionamento da proteína.
b) é rigida e não é afectada pela ligação ao O2.
c) é mantida por ligações hidrofóbicas, iónicas e pontes de hidrogénio Corresponde a
um conjunto de 2 ou mais cadeias que são mantidas juntas por interações não
covalentes (fracas). Proteínas com várias subunidades são os multímeros, quando
estes têm poucas unidades são oligómeros. A unidade estrutural de repetição é o
protómero. As subunidades organizam-se de forma simétrica
d) é estabilizada por ligações glicosídicas.
e) é semelhante à da mioglobina.

14. A estrutura terciária de uma proteína é:

a) a sua sequência de aminoácidos
b) a sua composição em aminoácidos
c) a estrutura helical presente nas proteínas
d) a ligação de proteínas a componentes não proteicos
e) a sua estrutura tridimensional é o arranjo espacial de todos os átomos, sem atender
à sua relação com outras moléculas ou subunidades vizinhas. É o arranjo
tridimensional e corresponde à conformação biologicamente ativa. É estabilizada
por interações entre grupos funcionais de cadeias laterais através de ligações
dissulfureto e ligações não covalentes, fracas (pontes de H, interações iónicas e
hidrofóbicas, van der walls). Podem ser fibrosas ou globulares.

15. A estrutura primária de uma proteína é:

a) a sua sequência de aminoácidos não considera o arranjo espacial das cadeias. ɸ:
ângulo de torção da ligação N-Cα e Ψ: da ligação Cα-C. Os valores permitidos para
estes ângulos são mostrados no Gráfico de Ramachandran onde quanto mais escuro
o azul, mais permitidas são as conformações.
b) a sua composição em aminoácidos
c) a estrutura helical presente nas proteínas
d) a ligação de proteínas a componentes não proteicos
e) a sua estrutura tridimensional

16. A estrutura secundária de uma proteína é:

a) a sua sequência de aminoácidos
b) a sua composição em aminoácidos
c) a estrutura helical presente nas proteínas
d) o arranjo espacial localizado dos átomos da cadeia principal. Sem atender às
conformações das cadeias laterais: Hélice α e Folhas β. Estrutura Supersecundária:
motivos (motifs) é o arranjo consecutivo de 2 ou 3 elementos da estrutura
 secundária que se repetem em diferentes proteínas, no entanto, não constitui um
domínio estrutural completo (Motivos α-α, β-β, β-α-β, α-β-β, β-β-α). Estes motivos
encontram-se nas proteínas sob diversos tipos de associação originando Domínios
Estruturais: são porções de cadeia polipéptidica que enrolam, independentemente,
originando uma estrutura tridimensional única e bem definida. Classificação de
acordo com a 2ªestrutura predominante- α (só hélices α), β (só folhas β), α/β
(cadeias β unidas por segmentos de α), α+β (regiões separadas de α e β)
e) a sua estrutura tridimensional

17. As α-hélices e as folhas pregueadas β

a) são estruturas alternativas que se formam num polissacarídeo consoante os
isómeros estruturais dos monossacarídeos que o compõem
b) podem ser encontradas no DNA e por vezes também no RNA
c) formam-se devido à existência de ligações covalentes entre aminoácidos não
adjacentes
d) formam-se devido à existência de pontes de hidrogénio entre átomos de
aminoácidos não adjacentes

18. Bioquímica estrutural:

A α-hélice é estabilizada principalmente pela presença de numerosas interações
hidrofóbicas. V Pontes de H que pertencem à mesma cadeia

A folha pregueada β envolve ligações de hidrogénio entre regiões extensas da proteína

apenas quando estas se encontram dispostas de forma paralela. F Pontes H entre
cadeias vizinhas que podem ser paralelas ou antiparalelas

A estrutura quaternária refere-se à interligação de proteínas globulares por intermédio de

pontes de dissulfureto.V

As pontes de dissulfureto formam-se depois do polipéptido ter adotado a sua estrutura

tridimensional definitiva. F

a) 1, 2 e 3 estão correctas.
b) 1 e 3 estão correctas.
c) 2 e 4 estão correctas.
d) Só a afirmação 4 está correcta.
e) TODAS são correctas, ou TODAS são incorrectas.

19. Na mioglobina oxigenada, a molécula de O2

a) é o sexto ligando do ferro.
b) provoca a oxidação reversível do Fe2+ to Fe3+.
c) provoca a mudança de conformação de uma α-hélice em folha-β.
d) encontra-se ligada a dois grupos prostéticos hémicos.
e) substitui a cadeia lateral de uma histidina quando se liga ao Fe.
20. Escolha a afirmação correta
a) A variação de [H+] diminui a afinidade da hemoglobina para o O2.
 b) Elevadas concentrações de 2,3-bisfosfoglicerato diminuem a afinidade da
hemoglobina para o O2.
c) Um aumento de [H+] e de [HCO3-] aumenta a afinidade da mioglobina para o O2.
d) Um aumento de [H+] e de [HCO3-] aumenta a afinidade da hemoglobina para o O2.

21. Qual das seguintes alterações à hemoglobina adulta teria menos probabilidade de
dar origem a uma homoglobinémia clinicamente relevante?
a) diminuição da solubilidade do tetrâmero.
b) diminuição da oxidação do Fe2+ a Fe3+ nas subunidades.
c) aumento da afinidade para o O2.
d) aumento das ligações de hidrogénio entre os heterodímeros
e) perda de hemos das subunidades

22. Na desoxihemoglobina (Hb), o Fe2+ encontra-se penta-coordenado a

a) quatro azotos do hemo e uma histidina da Hb.
b) quatro azotos do hemo e uma molécula de água.
c) quatro azotos do hemo e uma molécula de O2.
d) dois azotos do hemo e três histidinas da Hb.
k1 k3
E  S  ES  E  P
23. Considerando o mecanismo de Michaelis-Menten k2 , qual das
seguintes afirmações é INCORRECTA?
a) Km é metade da concentração de substrato necessária para atingir Vmax.
b) Quando [S] = Km, metade dos locais de ligação ao substrato encontram-se
ocupados.
c) De acordo com a dedução de Km, Km é maior do que a constante de dissociação
de ES E + S.
d) exceto a concentrações muito baixas de substrato, o aumento de Vé inferior ao
aumento de [S].
e) V é sempre igual a [ES] vezes k3.

24. As enzimas:
Diminuem a energia de ativação da reação. V

Afetam a velocidade a que se atinge o equilíbrio. V

Podem ser muito seletivas em relação ao substrato sobre que atuam. V

Diminuem a energia livre padrão da reação. F não afetam o equilíbrio

a) 1, 2 e 3 estão correctas
b) 1 e 3 estão correctas.
c) 2 e 4 estão correctas.
d) Só a afirmação 4 está correcta.
e) TODAS são correctas, ou TODAS são incorrectas.
25. O efeito normal na catálise enzimática de um aumento contínuo de temperatura
entre 20 e 80 graus é:
a) aumento de velocidade.
b) diminuição de velocidade.
c) aumento de velocidade seguido de diminuição de velocidade. Há desnaturação da
enzima
d) diminuição de velocidade seguida aumento de velocidade.
e) nenhum efeito.

26. In vivo a velocidade de uma reação enzimática pode ser controlada por:
Fosforilação da enzima. V

Interconversão da enzima entre formas com diferentes valores de Km. V

Inibição pelo produto. V

Biossíntese de efetores alostéricos V

a) 1, 2 e 3 estão correctas.
b) 1 e 3 estão correctas.
c) 2 e 4 estão correctas.
d) Só a afirmação 4 está correcta.
e) TODAS são correctas, ou TODAS são incorrectas.

27. Qual das seguintes afirmações sobre o centro ativo de uma enzima é geralmente
verdadeira?
a) quase todos os aminoácidos da proteína participam diretamente na catálise.
b) todos os aminoácidos envolvidos na catálise se encontram bastante próximos uns
dos outros por serem adjacentes na sequência primária da proteína.
c) A conformação do centro ativo não existe antes do substrato se ligar à enzima
d) os aminoácidos envolvidos na catálise encontram-se bastante próximos devido à
conformação específica da proteína
e) o centro ativo só inclui um aminoácido.

28. As enzimas aumentam a velocidade das reações porque

a) aumentam a concentração do substrato
b) diminuem a energia de activação
c) competem com o substrato
d) hidrolizam ATP
e) hidrolizam o subtrato

29. Qual das seguintes afirmações sobre enzimas é falsa?

 a) Enzimas são moléculas que atuam como catalisadores.
b) As enzimas são específicas.
c) As enzimas fornecem energia para aumentar a velocidade das reações. Aumentam
a velocidade por diminuírem a energia de ativação
d) A atividade enzimática pode ser regulada.
30. A interação entre uma enzima e uma molécula de substrato:
a) é uma associação temporária.
b) é estabilizada por uma ligação covalente entre a enzima e o substrato.
c) muda as características da enzima de forma permanente.
d) Causa mudanças mútuas de estrutura.

31. Se 0.25 mole de um inibidor irreversível reagirem com 1. 0 mole de enzima:

Km aumenta 25%.

Vmax diminui 25%.

Km e Vmax diminuem 25%.

Km não varia.

a) 1, 2 e 3 estão correctas.
b) 1 e 3 estão correctas.
c) 2 e 4 estão correctas. Inibição Mista: inibidor liga-se reversivelmente à enzima
num local distinto do centro ativo, podendo ligar-se tanto à enzima livre como ao
complexo enzima-substrato → Vmáx diminui e Km mantém-se contante
d) Só a afirmação 4 está correcta.
e) TODAS são correctas, ou TODAS são incorrectas.

32. Comparado com a hemoglobina isolada, o complexo da hemoglobina com 2,3- bis-
fosfoglicerato (BPG) exibe:
a) menos pontes de hidrogénio entre os heterodímeros .
b) inferior solubilidade nos eritrócito
c) menor número de hemos capazes de se ligar ao O2
d) maior afinidade para o O2.
e) maior número de interacções iónicas entre os heterodímeros. ↓ PO2 nos tecidos →
Síntese de BPG → liga-se a Hb na sua conformação T → libertação de O2 da Hb por
diminuição da sua afinidade para este gás nos tecidos, no entanto, não altera a
afinidade da Hb para o oxigénio nos pulmões.

33. Tendo em conta o seguinte:

 A: Curva Hiperbólica – Mioglobina ou estado R da Hemoglobina / B: Curva Sigmoide: –
Ligação Cooperativa do oxigénio à hemoglobina / C: Estado T da hemoglobina

34. Qual das seguintes é verdadeira relativamente à forma como as enzimas trabalham
numa célula?
a) As enzimas são consumidas no processo de conversão de uma molécula noutra.
b) Enzimas são necessárias para realizar apenas reações endergónicas.
c) Enzimas são necessárias na célula para aumentar a velocidade de uma reação
química. Ação catalisadora
d) Enzimas eliminam a barreira de ativação.

35. Uma proteína retida numa coluna de cromatografia de afinidade é usualmente

eluída da coluna por
a) Aumento gradual da concentração salina do tampão de eluição.
b) Adição de ligante livre da proteína.
c) Mudando o pH do tampão de eluição.
d) Permitindo que a proteína retida venha naturalmente a sair da coluna após as
proteínas não-especificamente ligadas terem passado primeiro através da resina.

36. Qual dos seguintes não é verdade sobre eletroforese em gel de poliacrilamida SDS de
proteínas?
a) Poliacrilamida actua como um crivo molecular.
b) Ele separa proteínas carregadas usando um campo elétrico.
c) Proteínas maiores movem-se mais rapidamente no gel do que as proteínas mais
pequenas.
d) Ele separa proteínas que diferem em peso molecular.

37. Dodecil sulfato de sódio (SDS) é utilizado na electroforese de proteínas para:

a) Separar as subunidades de uma proteína de múltiplas subunidades.
b) Ligar proteínas e conferir uma grande carga liquida positiva.
c) Alterar a relação carga-massa de proteínas.
d) Ajudar proteínas adotar uma conformação nativa.

38. Duas proteínas que têm o mesmo peso molecular, mas diferem no seu pl são melhor
separadas pelas
a) Cromatografia de afinidade. A mistura de proteínas é adicionada a uma coluna que
contém um ligando específico para a proteína de interesse. O material que não se
deseja é “lavado” através da coluna, e a proteína de interesse é eluída pela
solução de ligando.
b) Cromatografia de exclusão de tamanho. A mistura de proteínas é adicionada a
uma coluna que contém uma rede de polímero. As proteínas são separadas pelo
tamanho. As maiores passam mais facilmente, aparecendo nas frações mais
recentes.
c) Cromatografia de Troca Iónica. Baseia-se na carga da proteína que estamos a
tentar isolar, se for positiva, deve passar por uma coluna de troca de iões com
carga negativa (impedindo a passagem das proteínas com carga positiva). Depois
de fazer passar a solução pela coluna recorre-se ao procedimento “salting out”:
usa-se uma solução de elevada concentração de sal que compete com a proteína
na ligação à coluna. Como esta tem maior afinidade para a carga dos sais do que
para a das proteínas, estas acabam por ser libertadas, mantendo-se os sais ligados
à coluna. As proteínas com fracas interações iónicas serão libertadas com uma
concentração baixa de sal. Para remover os sais da solução de proteínas deve ser
feita uma diálise (separação de moléculas grandes e pequenas através de uma
membrana semipermeável) contra tampão. Para impedir a passagem de uma
proteína com carga negativa utiliza-se uma coluna de carga positiva designada por
“coluna de troca de aniões” que, geralmente, possui iões de amónio.
d) Cromatografia de Interação Hidrofóbica. Baseia-se nas propriedades hidrofóbicas
entre regiões apolares existentes à superfície das proteínas e ligandos hidrofóbicos
de uma fase estacionária, geralmente na presença de concentrações moderadas
ou elevadas de sal.
e) Eletroforese bidimensional. 1ºfocagem isoeléctrica: baseia-se nas diferenças dos
pontos isoeléctricos das proteínas para as separar. Quando uma proteína é
colocada num tubo estreito de gel de poliacrilamida no qual o gradiente de pH é
estabelecido pela mistura de soluções tampão especiais e sujeita a um campo
eléctrico irá inicialmente mover-se em direcção ao eléctrodo com carga oposta.
Durante a migração através do gradiente de pH, a proteína irá captar ou perder
protões. Enquanto a proteína migra a sua velocidade vai diminuindo até chegar ao
ponto em que o valor de pH será igual ao seu pI. Neste ponto a proteína terá carga
total neutra e como consequência deixa de migrar. 2º gel de poliacrilamida com
forma de cilindro que contém as proteínas separadas por focagem isoeléctrica é
sujeito a electroforese mas numa direcção em ângulo recto àquela usada na
primeira etapa. Cada cadeia polipeptídica migra em função do seu tamanho
observando-se no resultado final como um ponto “sptot”. O poder de separação é
tão grande que duas proteínas que diferem em apenas um aminoácido carregado
podem ser distinguidas. A electroforese de um gel bidimensional, ao combinar
dois processos de separação distintos, pode ser usado para separar mais de 1000
proteínas.
f) Eletroforese em gel de poliacrilamida SDS. O SDS tem o objetivo de desnaturar as
proteínas, convertendo-as na sua forma linear e conferir-lhes densidade de carga
uniforme, de forma a poderem ser separadas por electroforese, somente, em
função do tamanho (massa molecular). As soluções de proteína são colocadas na
câmara de gel poliacrilamida (permite que as proteínas de tamanhos variados, se
desloquem a velocidades diferentes, com as mais pequenas a moverem-se mais
rapidamente), onde é aplicada uma voltagem. Os complexos SDS-proteína
carregados negativamente migram em direção ao ânodo (+), na parte inferior do
gel.
39. Quando uma atividade enzimática é purificada a partir de uma mistura complexa de
proteínas, o que geralmente acontece à quantidade total de proteínas e a atividade
específica durante o processo de purificação?
a) Tanto a quantidade total de proteína como a atividade específica aumentam.
b) A quantidade total de proteína e atividade específica diminuem.
c) A quantidade total de proteína aumenta e diminui a atividade específica.
d) Diminui quantidade total de proteína e aumenta a atividade específica.

40. A difracção de raios-X e a ressonância magnética nuclear (RMN), são duas técnicas
utilizadas para descobrir a estrutura tridimensional de moléculas, que diferem em…
a) RMN está limitado a moléculas que podem ser cristalizados.
b) RMN é melhor para a análise de proteínas de grande porte.
c) Apenas moléculas a serem analisadas por RMN precisam de ser marcada com
isótopos. Métodos para determinação da estrutura tridimensional das proteínas-
1.Difracção de RaioX: estudo da estrutura terciária, obtêm-se coordenadas
espaciais a partir de um mapa de densidade eletrónica, o principal inconveniente é
a necessidade de obteção de um elevado número de moléculas numa estrutura
regular (cristais); 2.RMN: estudos estruturai, vantagem de poder ser usada em
soluções, não é necessário a obtenção de cristais e podem ser feitos estudos
comparativos por variação das condições experimentais
d) Apenas a difracção de raios-x é bem sucedida em todas as proteínas.

41. Estruturas terciárias, tais como a folha β torcida e a barril β, formam-se porque têm:
a) Tendência natural dos fios β paralelos para torcer na direção da mão direita.
b) Tendência natural dos fios β paralelas para torcer na direção da mão esquerda.
c) Pontes de hidrogênio entre cadeias β e uma hélice α.
d) Colapso hidrofóbico.

42. Uma proteína está na sua conformação nativa quando

a) É termodinamicamente menos (mais) estável.
b) Tem a maior (menos) energia livre de Gibbs.
c) Está em qualquer dos seus estados dobrados funcionais.
d) Ela é desdobrada.

43. As proteínas chaperones moleculares Hsp70 são mais abundantes nas células
stressadas por temperaturas elevadas, pois:
a) Hsp70 é necessário para desdobrar as proteínas desnaturadas pelo calor.
b) Hsp70 é necessária para destruir as proteínas desnaturadas por calor.
c) Hsp70 é necessária para estimular a agregação das proteínas desnaturadas por
calor.
d) Hsp70 é necessária para proteger as proteínas que foram desnaturadas por calor.

44. As ligações de hidrogénio entre os aminoácidos de um polipéptido podem ocorrer

entre que grupos químicos?
a) C = O e os grupos C-H
b) C = O e os grupos C-R
c) Os grupos C = O
 d) C = O e os grupos N-H Pontes de H estabelecem-se entre o oxigénio do grupo
carbonilo e o hidrogénio do grupo amina

45. Resíduos de prolina são mais prováveis de ocorrer em qual das seguintes estruturas
secundárias?
a) Uma hélice α
b) Uma turn β Dobras β: 2 segmentos finais adjacentes de folhas β antiparalelas. A
prolina, devido à sua estrutura em anel, não se encaixa numa hélice α ou numa
folha β
c) Uma folha β
d) Uma espiral enrolada

46. As proteínas fibrosas diferem das proteínas globulares em que?

a) Proteínas fibrosas tendem a servir funções estruturais e proteínas globulares são
mais propensas a ser enzimas. Proteínas Fibrosas: cadeias estendidas β ou em
hélice α, enroladas juntas ou associadas em fibras; 1 único tipo de estrutura
secundária; funções estruturais de suporte, revestimento e proteção; insolúveis
em água. / Proteínas Globulares: cadeias estendidas β ou em hélice α, organizadas
de modo esférico ou globular; vários tipos de estruturas secundárias; funções de
catálise (enzimas) ou reguladoras; solúveis em água
b) Proteínas fibrosas podem muitas vezes conter vários tipos de estrutura
secundária, enquanto que as proteínas globulares normalmente consistem
basicamente de um único tipo de estrutura secundária.
c) Proteínas globulares são insolúveis em água, e as proteínas fibrosas são
geralmente solúveis.
d) Proteínas globulares são mais propensas do que as proteínas fibrosas a ter uma
estrutura quaternária elaborada.

47. Porque é que a conformação hélice-α em polipeptídeos é uma forma tão estável?
a) A estrutura hélice-α é estabilizada por interações hidrofóbicas.
b) A estrutura α hélice é estabilizada por ligações de hidrogênio. Que pertencem à
mesma cadeia
c) A estrutura α hélice é estabilizada por ligações dissulfureto.
d) A estrutura α hélice é estabilizada por resíduos de prolina.

48. De que forma a classe Hsp70 e a classe de chaperoninas de proteínas diferem uma
da outra?
a) Apenas a classe chaperonina forma complexos de proteínas elaboradas que
contêm um pocket em que proteínas desdobradas se ligam. Chaperones
Moleculares (ajudam no enrolamento das proteínas)- 1.Hsp70 e Hsp40: “heat
shock proteins”, em células stressadas por temperaturas elevadas. /
2.Chaperoninas: complexos proteicos
b) Apenas a classe chaperonina requer a hidrólise de ATP.
c) Apenas a classe de proteínas Hsp70 está presente em eucariotas superiores.
d) A classe Hsp70 só ajudará dobrar proteínas sob condições de stresse, enquanto
que a classe chaperonina ajudará as proteínas a dobrarem-se sob condições de
stresse e em condições normais.
49. Uma proteína em solução é mais provável de manter a sua conformação nativa
quando
a) O número de ligações de hidrogénio dentro de uma proteína é minimizado.
b) A concha de água torna-se mais ordenada.
c) A proteína é menos estável.
d) Os seus resíduos hidrófobos são em grande parte protegidos no interior da
proteína. Interações hidrofóbicas(fracas): ↓superfície hidrofóbica exposta, por
enrolamento da proteína → ↑entropia → ↓energia livre → ↑estabilidade →
mantêm-se a conformação nativa

50. Qual das seguintes é verdadeira sobre domínios de proteínas?

a) Os domínios proteicos perdem a sua estrutura tridimensional, quando separados
da restante cadeia polipeptídica.
b) Os domínios proteicos perdem a sua função, quando separados da restante cadeia
polipeptídica.
c) Os domínios proteicos, muitas vezes dobram-se em unidades globulares estáveis.
Porções de cadeia polipeptídica que enrolam, independentemente, originando
uma estrutura tridimensional única e bem definida
d) Uma proteína deve ter mais do que um domínio de ser funcional.

51. Que ligações são planares (não podem rodar) numa estrutura polipeptídica?
a) Ligações Cα -C
b) Ligações C-N devido ao ser carácter parcial de dupla ligação
c) Ligações N-Cα
d) Ligações Cα-Cα

52. Qual dos seguintes é verdadeiro sobre anemia falciforme?

a) Pessoas com anemia falciforme herdaram um ou mais alelos de hemoglobina
falciforme. Doença genética que se revela em indivíduos homozigóticos para o
gene mutado
b) As pessoas com anemia falciforme têm níveis normais de hemoglobina e números
normais de eritrócitos.
c) As pessoas com anemia falciforme têm moléculas de hemoglobina falciforme que
formam fibras insolúveis.
d) As pessoas com anemia falciforme possuem uma mutação quer nas cadeias de
hemoglobina α quer nas β. Apenas num aa das cadeias β, o Glu está substituído
por Val na posição 6

53. Qual das seguintes é verdadeira sobre proteínas e enzimas?

a) Todas as proteínas se ligam a ligandos.
b) Todas as enzimas possuem sítios de ligação.
c) Todas as proteínas possuem sítios activos.
d) Todas as enzimas são catalisadoras.

54. Qual das seguintes constantes de ligação representa a maior afinidade?

a) Ka = 1,0 x 107M-1
b) Kd = 1,0 x 10-9 M quanto ↓Kd → ↑Afinidade do ligando para a proteína
c) Kd = 1,5 x 10-9 M
 d) Ka = 2,0 x 108 M-1

55. A constante de dissociação (Kd) do receptor da insulina humana em insulina é 1 x 10-

10M. O que é que isto significa?
a) Isto significa que, quando a concentração de insulina é 1 x 10-10M, metade dos
sítios dos receptores de insulina disponíveis estão ocupados. Kd é a concentração
de ligando à qual os sítios de ligação estão 50% ocupados
b) Significa que, quando a concentração do receptor de insulina é 1 x 10-10 M,
metade dos sítios dos receptores de insulina disponíveis estão ocupados.
c) Significa que, quando a concentração da insulina é 1 x 10-10 M, todos os locais
receptores de insulina disponíveis estão ocupados.
d) Significa que, quando a concentração do receptor de insulina é 1 x 10-10 M, todos
os sítios do receptor de insulina disponíveis estão ocupados.

56. Como é que a hemoglobina se liga ao O2 cooperativamente?

a) A ligação de uma molécula de O2 a uma subunidade de hemoglobina aumenta a
montagem de outras subunidades para formar uma proteína de hemoglobina
completa.
b) A ligação de uma molécula de O2 a uma proteína de hemoglobina aumenta a
ligação de uma molécula de O2 a uma proteína diferente de hemoglobina.
c) A ligação de uma molécula de O2 a uma subunidade de hemoglobina aumenta a
afinidade da mesma subunidade para mais moléculas de O2.
d) A ligação de uma molécula de O2 a uma subunidade de hemoglobina aumenta a
afinidade de outras subunidades para O2 induz alterações conformacionais que
afetam as outras subunidades e que favorecem a afinidade para o oxigénio

57. Qual é a vantagem biológica da curva de ligação sigmoidal da hemoglobina com

oxigênio?
a) Garante que a hemoglobina tem uma elevada afinidade para o oxigénio.
b) Permite que o oxigénio da hemoglobina de se ligue de forma irreversível.
c) Garante que a hemoglobina se pode ligar ao oxigênio apenas fracamente.
d) Permite que a hemoglobina alterne entre altas e baixas afinidades de oxigênio.
Reflete um estado de transição. → ligação cooperativa do oxigénio à hemoglobina

58. Qual é o papel do grupo prostético heme da hemoglobina?

a) O grupo heme coordena as subunidades da hemoglobina.
b) O grupo heme liga-se a uma molécula de oxigénio no centro da proteína de
hemoglobina.
c) O grupo heme liga-se a uma molécula de oxigénio por cada subunidade da
hemoglobina.
d) O átomo de ferro no grupo heme é necessário para ligar irreversivelmente o
oxigénio. Grupo HEME é um grupo prostético ligado à hemoglobina, com estrutura
em forma de anel de natureza orgânica, a Protoporfitina, no qual está incorporado
o Fe, onde se vai ligar o oxigénio

59. Qual das seguintes afirmações é verdadeira sobre transição da hemoglobina T

(tenso) → R (relaxado)?
 a) A hemoglobina no estado de T liga-se ao oxigénio com uma afinidade mais
(menos) elevada do que o estado R. No estado R (relaxado), a Oxihemoglobina tem
mais afinidade com o oxigénio
b) A ligação de O2 a uma subunidade no estado T pode causar a transição de outras
subunidades para o estado R. promove uma mudança de conformação
c) O estado T tem um pocket mais estreito entre o &946; subunidades do que o
estado R. Os pares de subunidades αβ deslizam e rodam, diminuindo o espaço
(pocket) entre ambas.
d) Quando a hemoglobina sofre a transição T → R, as estruturas das subunidades
individuais mudam dramaticamente (pouco).

60. Qual das seguintes não é uma função da hemoglobina?

a) Entrega O2 aos tecidos periféricos.
b) Remove CO2 dos tecidos periféricos.
c) Proporciona CO2 aos pulmões.
d) Proporciona H + para os tecidos periféricos.

61. O efeito de Bohr, o efeito do pH e da concentração de CO2 sobre a libertação e

ligação de oxigénio pela hemoglobina, dita que:
a) O oxigênio liga-se melhor a hemoglobina em pH baixo. A diminuição de pH
promove a diminuição de afinidade da Hb para o oxigénio, este é libertado
b) Oxigênio e H + estão ligados nos mesmos locais na hemoglobina. O2 está ligado ao
Fe do grupo HEME e o H+ a resíduos de aa na Hb, principalmente His146(His fica
protonada e forma par iónico com Asp94 que ajuda a estabilizar a
desoxihemoglobina(estado T))
c) A ligação de CO2 está inversamente relacionada com a ligação de oxigénio. Efeito
de Bohr: ↑ CO2 → ↑ H+ → ↓ pH → ↓ afinidade da Hb ao oxigénio → Libertação
de O2
d) A ligação de CO2 está inversamente (diretamente) relacionada com a ligação de H
+.

62. Qual das seguintes é verdade sobre cofatores que são essenciais para a atividade de
algumas enzimas?
a) Holoenzima (Apoenzima) é a parte proteica de uma enzima que não é
cataliticamente ativa até um cofator estar ligado. Holoenzima é o complexo ativo
enzima-cofactor
b) Iões metálicos inorgânicos são exemplos de coenzimas (cofatores enzimáticos).
Coenzimas são moléculas orgânicas que derivam de vitaminas
c) Cofatores que estão ligados covalente a uma proteína enzimática são chamados de
grupos prostéticos.
d) Todas as enzimas são proteínas.

63. No gráfico duplo recíproco, aumentando a concentração de inibidor:

 Inibição Reversível Anticompetitiva: Km e Vmáx alteram-se na mesma proporção,
Km/Vmáx (declive) não se altera. Diminuem um fator α’.
a) aumenta o Vmax.
b) reduz o Km / Vmax.
c) aumenta o Km / Vmax.
d) reduz o Km

64. Na inibição competitiva, concentrações crescentes do inibidor terão o seguinte efeito

sobre a cinética da enzima:
a) Km irá diminuir.
b) Vmax vai ficar na mesma. E Km diminui
c) A reacção cessará, porque o inibidor se liga irreversivelmente.
d) Km / Vmax vai ficar na mesma.

65. Na inibição de feedback

a) Uma enzima numa via inibe uma das enzimas de vias anteriores.
b) Um intermediário numa via inibe uma das enzimas na via anterior.
c) O substrato inicial de uma via inibe uma das enzimas na via.
d) O produto final de uma via inibe uma das enzimas na via. O produto final atua
como modelador alostérico inibidor da enzima que catalisa as 1ªreações da via,
diminuindo a velocidade e a sua própria produção

66. Qual das seguintes é verdade sobre o papel das enzimas para catalisar reações
químicas?
a) As enzimas (não) alteram o equilíbrio de uma reação.
b) Enzimas são necessárias para catalisar apenas reações termodinamicamente
desfavoráveis.
c) Enzimas aumentam a taxa de reações. Aumentam a velocidade
d) Enzimas eliminam a energia de ativação de uma reação. Diminuem a energia de
ativação

67. Qual das seguintes é verdadeira sobre as mudanças de energia livre envolvidos nas
reações que favorecem a formação de produto?
a) A energia livre do estado fundamental do produto deve ser menor do que a
energia livre do estado fundamental do substrato.
b) A energia de ativação é a diferença entre as energias livres do estado fundamental
do substrato e do produto.
 c) Enzimas diminuem (não afetam o equilíbrio) a variação global livre padrão de
energia livre (ΔG ° ') de uma reação.
d) A diferença entre os níveis de energia do estado fundamental e do estado de
transição é sempre negativo.

68. De que forma a ligação de um substrato por uma enzima melhora a catálise?
a) Aumenta a interação do substrato com água.
b) A energia de ligação da interação enzima-substrato diminui a energia de ativação.
Reação favorável
c) Aumenta a entropia entre substratos.
d) A ligação de um substrato impede a enzima de alterar a conformação.

69. Qual das seguintes é verdadeira sobre enzimas alostéricas?

a) Enzimas alostéricas são sempre (geralmente) multiméricas.
b) Locais reguladores (sítios alostéricos) numa enzima alostérica são sempre
diferentes do local catalítico.
c) Enzimas alostéricas alteram sempre a conformação do local ativo em resposta à
ligação de um modulador alostérico. Os moduladores podem ser inibidores ou
ativadores.
d) Inativadores de suicídio são exemplos de moduladores alostéricos.

70. O estado de equilíbrio de uma reacção catalisada por enzima é atingida quando:
a) A taxa de aparecimento de produto é constante ao longo do tempo.
b) A taxa de formação de enzima-substrato é constante.
c) A concentração do complexo enzima-substrato é igual à concentração do produto.
d) A concentração do complexo enzima-substrato é constante ao longo do tempo.

71. O sítio ativo de uma enzima é mais complementar:

a) Para o substrato.
b) No estado de transição. é onde a energia de ativação é menor
c) Para o produto.
d) Para a própria enzima.

72. O valor da constante de Michaelis está relacionado com:

a) Velocidade da reação.
b) Afinidade da enzima para o substrato. Km, constante de Michaelis, é a medida de
afinidade da enzima para o substrato. Kcat/Km é a constante de especificidade,
relaciona a velocidade do processo catalítico com a concentração da enzima livre.
c) A atividade específica da enzima.
d) O grau de pureza de uma enzima.

73. Verificou-se que um fármaco experimental inibiu acetilcolinesterase porque

diminuiu a concentração de produto final, relativamente à situação em que não
estava presente o fármaco, e apesar de a velocidade máxima se ter mantido
inalterada, o valor da contante de Michaelis aumentou. A inibição verificada foi:
a) Competitiva.
 b) Anticompetitiva.
c) Não Competitiva.
d) Irreversível.
Inibição Reversível: ocorre ligação não-covalente entre inibidor e enzima. Após

a dissociação com o inibidor, a enzima retorna a sua atividade : 1.Competitiva ou

Específica: O inibidor apresenta semelhanças com o substrato, competindo pela ligação
ao sítio ativo → Vmáx manté,-se, Km aumenta pois diminui a afinidade da enzima para
o substrato; 2.Anticompetitiva: O inibidor liga-se apenas ao complexo enzima-substrato
e não à enzima livre logo não afeta a ligação da enzima ao substrato ( o aumento da [S]
não diminui a inibição) → Vmáx e Km alteram-se na mesma proporção; 3.Mista: o
inibidor liga-se reversivelmente à enzima num local distinto do centro ativo, podendo
ligar-se tanto à enzima livre, como ao complexo enzima-substrato → Km não se altera e
Vmáx diminui; 4.Não Competitiva: α = α’. / Inibição Irreversível: envolve modificações
químicas da molécula enzimática, levando a uma inativação definitiva.

74. Indique a frase Verdadeira

a) A velocidade de uma reação catalisada por enzima aumenta com a temperatura
até infinito.
b) A velocidade de uma reação catalisada por enzima é independente da
temperatura.
c) A velocidade de uma reação catalisada por enzima aumenta até Ph 14.
d) A velocidade de uma reação catalisada por enzima aumenta até um certo valor de
Ph e depois decresce com o aumento de Ph. A velocidade de uma reação
catalisada por enzima aumenta com a temperatura pois há um aumento do
número de colisões entre a enzima e o substrato. No entanto, chega a um ponto
que a velocidade diminui porque ocorre a desnaturação da proteína, perde-se a
atividade catalítica. O mesmo se sucede com o aumento do pH.

75. Os gráficos de Lineweaver-Burk

a) São obtidos a partir de uma teoria cinética enzimática descoberta por estes
investigadores.
b) São obtidos a partir da expressão de Michaelis-Menten. Lineweaver-Burk
transformaram a interpretação cinética de Michaelis-Menten numa interpretação
linear
c) São menos rigorosos que os gráficos de Michaelis-Menten.
d) São obtidos a partir de uma teoria da cinética enzimática descoberta por Headie-
Hofstee.

76. Qual dos seguintes inibidores pode promover a alteração do Km de uma enzima mas
não a sua Vmáx?
a) Competitivo
b) Não Competitivo
c) Anticompetitivo
d) Irreversível
e) Só duas afirmações estão corretas.
77. O termo “salting-out” indica
a) Diminuição da solubilidade das proteínas por adição de sal.
b) Aumento da solubilidade das proteínas por adição de sal.
c) Diminuição das interações hidrofóbicas entre as proteínas após a adição do sal.
d) Todas as afirmações estão corretas.
e) Apenas duas afirmações estão corretas.

78. O estado T da hemoglobina

a) É estabelecido pelo 2,3-bifosfoglicerato (BPG).
b) Apresenta grande número de ligações iónicas. Estas vão sendo progressivamente
destruídas à medida que se liga o oxigénio e se forma a oxihemoglobina (forma R)
c) Liga ao oxigénio.
d) Todas as afirmações estão corretas.
e) Duas afirmações estão corretas.

79. Numa reação enzimática inibida de um modo anticompetitivo

a) O declive da reta da representação de Lineweaver-Burk aumenta. Declive é
constante
b) O declive da reta da representação de Lineweaver-Burk diminui. Declive é
constante
c) O inibidor liga-se reversivelmente à enzima livre. Liga-se ao complexo enzima-
substrato e não à enzima livre
d) Vmáx diminui mas Km aumenta.
e) Km e Vmáx variam na mesma proporção.

80. O efeito de Bohr

a) À medida que o pH aumenta o oxigénio é captado com mais dificuldade
(facilidade). Quanto menor o Ph, menor afinidade da Hb para o oxigénio, maior a
libertação do mesmo. Ou seja, quando o Ph aumenta, a captação de oxigénio
aumenta pois aumenta a afinidade da Hb para o mesmo.
b) A concentração de dióxido de carbono não tem qualquer influência na libertação
de oxigénio.
c) O 2-3-bifosfoglicerato (BPG) aumenta (diminui) a afinidade da hemoglobina para o
oxigénio. Promove a libertação de oxigénio
d) O resíduo His146 após protonação, forma ligações iónicas com Asp94 que ajudam a
estabilizar a desoxihemoglobina no estado T. devido ao H+
e) Um aumento na concentração de dióxido de carbono vai provocar uma diminuição
(aumento) na concentração de H+.

81. Um tipo de hemoglobina mutante exibe um aumento ao nível da ligação ao 2,3-

bifosfoglicerato. A consequência mais provável dessa mutação é
a) Diminuição da estabilidade.
b) Diminuição da afinidade para o oxigénio.
c) Mudanças na associação-dissociação das subunidades.
d) Aumento da afinidade para o oxigénio. O BPG promove a libertação do oxigénio
e) Nenhuma das anteriores.
82. O tipo de inibição apresentado nas seguintes figuras são:

Competitiva Anticompetitiva Mista

83. *Os dados da tabela foram obtidos durante um estudo de cinética enzimática para
uma enzima que apresenta uma cinética de Michaelis- Menten:

O valor do Km para a referida enzima terá um valor aproximado de:

a) 1 Mm
b) 1000 Mm
c) 2 Mm
d) 4 Mm Km corresponde a Vmáx/2
e) 6 Mm
f) Impossivel de estimar com base nos dados disponíveis

84. *Uma cinética de Michaelis-Menten é descrita com base na reação:

 A taxa de desaparecimento do complexo [ES] é representado pela

expressão:

a) k1([Et] - [ES])[S]
b) k-1[ES] + k2[ES]
c) k2[ES]
d) k-1[ES]
e) k1([Et] - [ES])
f) Nenhuma das representações está correta
 Perguntas BQ 1
1. Todas as seguintes afirmações se referem à água. Selecione a afirmação FALSA.
A) As suas moléculas possuem carga neutra
B) As suas moléculas são dipolares
C) Possui elevada tensão superficial
D) Possui reduzido valor de constante dielétrica
E) Em comparação com a maioria dos solventes comuns, tem um elevado ponto de
fusão

2. Qual destas não constitui uma força intermolecular fraca?

A) Ponte de hidrogénio
B) Interação iónica
C) Ligação covalente
D) Interação hidrofóbica
E) Força de Van der Waals

3. Os aminoácidos podem ser classificados em essenciais e não essenciais. O

primeiro grupo relaciona-se com aminoácidos que não são produzidos pelo nosso
organismo, devendo ser, portanto, adquiridos na alimentação. Todos os
aminoácidos abaixo são essenciais, com exceção da(o):
A) Isoleucina
B) Triptofano
C) Lisina
D) Valina
E) Tirosina

4. Considere uma solução tampão composta por um ácido HA e um sal de ião

comum BA, em água. Em relação a essa solução, é INCORRETO afirmar:
A) Como se trata de uma solução tampão, HA é um ácido fraco e BA é um sal solúvel
na água
B) A solução tampão pode ser diluída sem alteração significativa de seu pH, pois esse
depende da relação entre as concentrações do ácido e do sal, que não é alterada na
diluição
C) O pH da solução tampão mantém-se praticamente constante com a adição de uma
pequena quantidade de ácido forte, pois o H3O+ gerado na dissociação do ácido
forte será consumido pela reação com o anião, gerando ácido fraco
D) No cálculo do pH da solução tampão, pode-se considerar que a concentração de
ácido não dissociado é igual à concentração de ácido da solução original, uma vez
que a baixa dissociação do ácido é ainda desfavorecida pela dissociação do sal
E) A concentração de anião A- na solução é normalmente considerada como a soma
dos aniões provenientes do ácido com os aniões provenientes da base
 5. Considere n(F) o número de moles de titulante necessário para titular um ácido
forte e n(f) o número de moles de titulante necessário para titular um ácido fraco,
dado o mesmo número de moles inicial de ambos os ácidos. Qual das seguintes
relações é verdadeira?
A) n(F) = 2n(f)
B) n(F) = n(f)
C) n(F) = 4n(f)
D) n(F) = n(f)/4
E) n(F) = n(f)/2

6. - Consideram-se aminoácidos alifáticos os seguintes:

A) Serina, Alanina, Metionina
B) Glicina, Alanina Tirosina
C) Leucina, Triptofano, Tirosina
D) Glicina, Prolina, Isoleucina
E) Fenilalanina, Prolina, Cisteína

7. - Que tipo de ligações se estabelecem entre os aminoácidos?

A) Pontes de hidrogénio
B) Ligações metálicas
C) Ligações peptídicas
D) Ligações glicosídicas
E) Pontes dissulfureto

8. - Entre os 20 aminoácidos comuns, _____ é o único oticamente inativo. A razão é que

a sua cadeia lateral ______. (selecione a opção correta)
A) (…) Alanina (…) é um grupo metil
B) (…) Glicina (…) é um átomo de hidrogénio
C) (…) Glicina (…) não é ramificada
D) (…) Lisina (…) contém apenas nitrogénio
E) (…) Prolina (…) forma uma ligação covalente com um grupo amina

9. - Numa proteína, como são designadas as configurações dos aminoácidos?

A) L-estereoisómeros e D-estereoisómeros
B) Apenas L-estereoisómeros
C) Apenas D-estereoisómeros
D) R-estereoisómeros e S-estereoisómeros
E) Nenhuma das anteriores

10. - Qual das seguintes afirmações é verdadeira?

A) Uma solução tampão contendo ácido fraco de pKa = 5 tem maior capacidade de
tamponamento em pH = 4 do que em pH = 6
B) A valores de pH inferiores ao pKa, a concentração do sal é maior do que a
concentração do ácido
C) O pH da solução tampão mantém-se constante a qualquer quantidade de ácido ou
base adicionada
D) As soluções tampão são compostas por ácidos fortes e bases fortes
E) Quando pH = pKa, a concentração do ácido fraco e a concentração do sal são iguais

11. - Para um aminoácido com grupo R neutro e para qualquer valor de pH abaixo do
ponto isoelétrico, qual(quais) é(são) a(s) carga(s) que o aminoácido apresenta na
solução?
A) Carga negativa
B) Carga positiva
C) Carga positiva e negativa em igual concentração
D) Carga nula
E) Carga positiva e negativa em diferentes concentrações

12 - Relativamente às reações dos aminoácidos, a reação xantoproteica permite:

A) Identificar aminoácidos aromáticos.

B) Identificar a Cisteína.
C) Identificar a Arginina.
D) Identificar a Tirosina.
E) Nenhuma das respostas anteriores.

13- Consideram-se aminoácidos polares os seguintes:

A) Metionina, Cisteína e Serina.

B) Serina, Treonina e Cisteína.
C) Glicina, Fenilalanina e Isoleucina.
D) Todas as afirmações estão incorretas.
E) Todas as afirmações estão corretas.

14- As moléculas de H2O tem como propriedades:

A) Transporte e Osmose.
B) Regulação da Temperatura.
C) Hidrólise.
D) Apenas Osmose.
E) Opções A, B e C estão corretas.

15- Podem estabelecer-se pontes de hidrogénio entre:

A) Moléculas polares e moléculas polares.
B) Moléculas polares e moléculas apolares.
C) Moléculas apolares e moléculas apolares.
D) H2O e moléculas apolares.
E) Nenhuma das anteriores.

16- Dos aminoácidos primários, qual não apresenta um carbono alfa assimétrico?

A) Alanina.
B) Prolina.
C) Glicina.
D) Leucina.
E) Valina.

17- A classificação dos aminoácidos baseia-se na polaridade do grupo R e na sua

carga elétrica a valores biológicas de pH. Assim, podem-se classificar como:

A) Polares, com o grupo R não carregado.

B) Básicos, R carregado negativamente a pH 7.
C) Não polares, com grupos R alifáticos.
D) Ácidos, R carregado positivamente a pH 7.
E) Todas as opções estão corretas.

18- Qual das afirmações está correta no que se refere à descrição da célula que
representaria a primeira forma de vida?

A) Consiste numa bicamada lipídica envolvendo RNA, o qual serve de material

genético.
B) Consiste numa bicamada lipídica envolvendo DNA, o qual serve de material
genético.
C) Consiste numa bicamada lipídica envolvendo RNA e DNA, servindo ambos como
material genético.
D) A primeira célula usava DNA ou RNA como material genético, sendo que a
bicamada lipídica só surgiu posteriormente.

19- A carga negativa parcial num extremo da molécula de água tende a alinhar-se
com a carga positiva parcial no extremo de outras moléculas de água vizinhas. Esta
atração denomina-se:
A) ligação covalente
B) ligação iónica
C) interação hidrofóbica
D) ponte salina.
E) interação dipolar

20- O ponto isoelétrico do glutamato é 3,22. A pH=5:

A) o aminoácido tem carga positiva
B) o aminoácido tem carga negativa
C) o aminoácido está na forma totalmente protonada
D) o aminoácido está na forma totalmente desprotonada
E) a carga elétrica do aminoácido é nula

21- Todos os aminoácidos apresentam um carbono quiral à exceção da/do:

A) Alanina.
B) Triptofano.
C) Glicina.
D) Leucina

E) Todos os aminoácidos têm um carbono quiral e, por isso, nenhuma opção está
correta.

22- Interações hidrofóbicas entre os grupos R de aminoácidos devem ocorrer

preferencialmente no par:

A) Tirosina e glicina
B) Arginina e histidina
C) Fenilalanina e triptofano
D) Valina e Isoleucina
E) Nenhuma das anteriores, pois não ocorrem interações hidrofóbicas entre os
grupos R.

23- Uma ligação peptídica (que liga dois aminoácidos) é estabelecida entre:

A) Carbono e carbono.
B) Carbono e azoto.
C) Carbono e oxigénio.
D) Azoto e oxigénio.
 E) Oxigénio e enxofre.

24- No péptido Phe-Ala-Gly-Arg, qual é o aminoácido que se localiza no N-

terminal?

A) Ala
B) Phe
C) Phe e Arg
D) Arg
E) Nenhum dos indicados

25- A carga negativa parcial num extremo da molécula de água tende a alinhar-se
com a carga positiva parcial no extremo de outras moléculas de água vizinhas. Esta
atração denomina-se:

A) ligação covalente
B) ligação iónica
C) interação hidrofóbica
D) ponte salina
E) interação dipolar

26- O ponto isoelétrico do glutamato é 3,22. A pH=5:

A) o aminoácido tem carga positiva.

B) o aminoácido tem carga negativa.
C) o aminoácido está na forma totalmente protonada.
D) o aminoácido está na forma totalmente desprotonada.
E) a carga elétrica do aminoácido é nula.

27 - As biomoléculas são tanto mais estáveis quanto:

A) menor número de eletrões desemparelhados tiverem
B) maior número de ligações covalentes tiverem
C) maior número de ligações fracas tiverem tais como : pontes de hidrogénio; forças
de van de Walls, ligações hidrófobicas e ligações iónicas
D) menos ramificadas forem
E) mais átomos de carbono possuírem
28 - Qual o efeito das moléculas de água quando sequestradas no interior de uma
proteína?
A) obter uma configuração desordenada de forma a assumir configurações
energeticamente favoráveis
B) servir como canal para conduzir protões de um local para outro
C) transportador de eletrões
D) ajudar no crescimento da proteína e evitar a degradação da mesma a longo prazo
E) obter uma configuração ordenada de forma a maximizar as pontes de hidrogénio

29 - As porções lipídicas nas extremidades do “Cluster“ :

A) conseguem promover a ordenação das moléculas de água, o que faz com que o
número de moléculas ordenadas seja muito superior relativamente ao número de
moléculas desordenadas, havendo uma diminuicao de entropia, o que é
energeticamente favorável
B) é uma região profundamente hidrofóbica (apolar)
C) proporcionam a estabilidade da molécula lipídica
D) promovem a ordenação das moléculas de água, fazendo com que número de
moléculas desordenadas seja muito superior relativamente ao número de moléculas
ordenadas, havendo um aumento de entropia, o que é energeticamente mais
rentável.
E) sequestram no interior do lípido as moléculas de água, servindo como canal para a
condução de protões de um local para outro.

30 - A lei de Coulomb estabelece que:

A) quanto maior a constante dielétrica, D, maior será a força entre cargas elétricas e
portanto menor será a dissolução
B) quanto maior a constante de proporcionalidade, K, maior a distância entre cargas e
portanto menor a força entre elas, diminuindo o poder de dissolução
C) quanto maior a distância entre cargas, maior a força entre elas e portanto maior
poder de dissolução
D) quanto maior a constante dielétrica da água; menor a força entre cargas, logo
maior poder de dissolução
E) quanto maior a constante dielétrica da água; menor a constante de
proporcionalidade K e portanto menor poder de dissolução.

31 - Segundo Lewis:
A) um ácido é um aceitador de protões H+
B) uma base é um dador de um par de eletrões
C) um ácido é um dador de protões H+
D) uma base é aceitadora de um par de eletrões
E) todas as respostas anteriores são incorretas

32 - A glicina:
A) É um aminoácido polar responsável pelo funcionamento do sistema nervoso e
tecidos musculares
B) Possui uma estrutura simples e apolar; não tem um carbono quiral e o seu grupo R
é um hidrogénio
C) É apolar e tende a agrupar-se em proteínas, estabilizando a sua estrutura através de
interações hidrofóbicas
D) Tem uma conformação rígida devido à sua estrutura cíclica
E) É importante para a formação dos neurotransmissores

33 - O triptofano:
A) atua na tiróide e no funcionamento dos vasos sanguíneos
B) está envolvido no ganho e perda de peso
C) é precursor da serotonina
D) envolvido no metabolismo de obtenção de energia
E) melhora o humor

34 - As pontes dissulfuradas:
A) estabilizam a estrutura de muitas proteínas
B) são polares (hidrofilicas)
C) contribuem para a instabilidade da cistina
D) encontram-se facilmente na insulina humana
E) são responsáveis pela estabilidade estrutural dos lípidos

35 - O grupo prostético:
A) tem um papel importante nas reações químicas associadas aos lípidos
B) gera a hidrólise ácida de péptidos ou proteínas
C) é a porção de um aminoácido relativa ao seu grupo amina
D) caracteriza-se como sendo a porção não-aminoácida de um aminoácido
E) não tem qualquer importância no que diz respeito à função biológica das proteínas
36 - Nas plantas e bactérias:
A) os aminoácidos não conseguem ser sintetizados na sua totalidade
B) estas conseguem sintetizar a totalidade dos aminoácidos, existindo nestes
organismos o conceito de “aminoácido essencial”
C ) é possível sintetizar a totalidade dos aminoácidos, pelo não existe neste tipo de
organismos o conceito de “aminoácido essencial”
D) Não é possível sintetizar a grande maioria dos aminoácidos, pelo que existe a
necessidade nestes organismos de establecer o conceito de “aminoácido não
essencial”
E) nenhuma das respostas está correta

37 - Os aminoácidos:
A) ligam-se aos seus aminoácidos vizinhos através de ligações éster
B) surgiram no período da atmosfera primitiva a partir de reações entre o metano
(CH4), amónia (NH3) e hidrogénio (H2), contribuídas pelas descargas elétricas
C) são unidades básicas estruturais dos ácidos nucleicos
D) são constituídos por um grupo carboxílico, dois grupos amina, um átomo de
hidrogénio e um grupo variável R
E) têm uma cadeia lateral distinta, que determina as suas propriedades e as
propriedades do futuro glícido.

38 - Os compostos não polares são pouco solúveis em água porque:

a) ocorre formação de estruturas desordenadas de água na interface soluto-solvente
b) a constante dielétrica da água é baixa
c) ocorre formação de estruturas ordenadas de água na interface soluto-solvente
d) a constante dielétrica da água é alta

39 - Qual dos seguintes organismos se desenvolveu primeiro devido às condições

ambientais da Terra?
a) Eucariotas e aeróbios
b) Eucariotas e anaeróbios
c) Procariotas e aeróbios
d) Procariotas e anaeróbios
e) Aeróbios facultativos
40 – As esperiencias de Fox provaram que na Terra primitiva...
a) as proteínas formaram-se em meio aquoso e originaram microsferas
b) os aminoácidos se teriam unido através de ligações peptídicas, numa sintese por
desidratação
c) os aminoácidos se teriam unido através de ligações peptídicas, para formar proteinóides,
numa síntese por hidratação
d) houve a formação de e ácidos orgânicos simples a partir de uma mistura de gases redutora,
com composição, semelhante à da atmosfera primitiva

41 – O inicio da vida na Terra deu-se com:

a) o Big Bang, que deu origem ao universo e, consequentemente, à vida
b) o arrefecimento da atmosfera, que propiciou uma condição favoravel para a origem de
moléculas precursoras de vida
c) o aumento dos niveis de O, atmosferico, que permitiu a proliferação de seres aerobios
d) o surgimento dos coacervados, os quais, em solução são capazes de criar uma membrana,
isolando a matéria organica do meio externo
e) o surgimento de uma bicamada fosfolipídica, que envolveu moléculas com capacidade de
autoduplicação e metabolismo

42 – Relativamente à evolução da quantidade de oxigenio na atmosfera, no decurso dos

tempos geológicos, é correto afirmar que:
a) As primeiras formas de vida surgiram na ausencia de O2
b) o oxigenio da atmosfera primitiva foi essencial para as reações quimicas que formaram os
primeiros compostos organicos
c) a atmosfera primitiva apresentava oxigenio
d) apos o inicio da fotossintese, o teor de oxigenio na atmosfera aumentou rapidamente

43 – Considere as seguintes afirmações

I – segundo a hipotese heterotrófica, os organismos com esse tipo de nutrição foram os
ultimos a surgir
II – o surgimento dos organismos fotossintetizantes permitiu o apareciemento da respiração
aeróbia
III – sob determinadas circunstancias, foi possivel, o surgimento de substancias organicas a
partir de substancias inorganicas
IV – o surgimento dos coacervados permitiu que algumas moléculas como o DNA se
mantivessem íntegras por mais tempo

a) I e II
b) I e IV
c) II e III
d) III e IV
e) II, III e IV

44 – À luz das teorias atuais, pode afirmar-se que as primeiras formas de vida surgidas no
nosso planeta eram:
a) heterotróficas que utilizavam substâncias formadas na atmosfera e acumuladas nos mares
primitivos
b) aeróbias graças à abundancia de átomos de oxigenio existente nas aguas do oceano
c) todas autotróficas devido a escassez de alimentos nos oceanos primitivos
d) fementadoras que utilizavam a energia radiante para produzir as suas moleculas organicas
e) fungos primitivos com capacidade de atividade fotossintética
45 – sobre a origem e a evolução dos primeiros seres vivos é correto afirmar que:
a) os primeiros organismos eram autotróficos
b) os primeiros organismos eram heterotróficos
c) a atmosfera primitiva era composta principalmente por metano, oxigenio e vapor de agua
d) as primeiras moleculas organicas que surgiram na terra foram sintetizadas por organismos
autotróficos

46 – Desde o inicio da vida na Terra, até o aparecimento dos seres vivos atuais, aconteceram
vários eventos, como por exemplo:
I – formação das primeiras células
II – formação de moleculas organicas complexas
III – apareciemento de organismos capazes de produzir alimentos pela fotossíntese
IV – surgimento dos primeiros organimos arébios

a) I – II – IV – III
b) I – IV – III – II
c) II – I – III – IV
d) II – I – IV – III
e) II – III – IV – I

47 – na figura seguinte, que interações podem ser observadas entra a epinefrina e os

recetores adrenérgicos?

a) apenas interações ionicas

b) pontes de hidrogenio e interações ionicas
c) interações ionicas e interações hidrofobicas
d) pontes de hidrogenio e interações hidrofobicas
e) pontes de hidrogenio, interações ionicas e interações hidrofobicas

48 – Qual das afirmações é verdadeira para as pontes de hidrogenio?

a) as pontes de hidrogenio formam-se como ligações covalentes entre um atomo de
hidrogenio e um atomo de oxigenio
b) as pontes de hidrogenio formam-se entre porções apolares das biomoléculas
c) as pontes de hidrogenio formam-se entre iões positivos e negativos
d) a atração entre um atomo de nitrogenio e um atomo de hidrogenio ligado a um atomo
eletronegativo constitui uma ponte de hidrogenio

49 – considere duas soluções aquosas diluidas, A e B ambas de pH = 5,0. A solução A é um

tampão e a B não.
Um copo de 100ml da solução A e um segundo copo contém 100 ml de B. A cada uma dessas
soluções, adicionaram-se 10 ml de NaOH aquoso concentrado
a) O pH da duas soluções irá diminuir e o pH de A será maior que o de B
b) O pH da duas soluções irá diminuir e o pH de A será igual ao de B
c) O pH da duas soluções irá aumentar e o pH de A será menor que o de B
d) O pH da duas soluções irá aumentar e o pH de A será maior que o de B
e) O pH da duas soluções irá aumentar e o pH de A será igual ao de B

50 – O principal tampão do plasma sanguíneo é formado por ácido carbonico e ião

bicarbonato. O equilibrio quimico desse tampão pode ser representado pela equação:
CO2(g) + H2O(l) → H2CO3(aq) → H+ (aq) + HCO-3 (aq)
I – quando uma pequena quantidade de base é adicionada a uma solução tampao, os ioes
hidroxido reagem com o acido do tampao, não alterando praticamente o pH dessa solução
II – quando aumenta a concentração dos ioes bicabornato no sangue, o pH também aumenta.
III – quando a concentração de CO2 no sangue aumenta, o pH diminui

a) I
b) II
c) III
d) I e II
e) I, II e III

51 – a adição de uma pequena quantidade de ácido ou de base produzirá uma variação

muito pequena no pH da solução de:
a) NH4Cl
b) NH4Cl/NaOH
c) NH4Cl/NH4OH
d) NH4Cl/HCl
e) NH4Cl/NaCl

52 – As propriedades especiais da agua derivam da sua:

a) constante dielétrica elevada
b) hidrofobicidade
c) coesão e adesividade
d) ponto de fusão e ponto de ebulição
e) polaridade e capacidade de formar pontes de hidrogenio

53 – as forças envolvidas na pela formação das micelas na agua designam-se

a) interações hidrofóbicas
b) atrações polares
c) forças de Van der Waals
d) pontes de hidrogenio
54 – Se pretender preparar um tampao pH = 7,5 recorrendo a um aminoácido
a) Tirosina (pk1 = 2,20; pk2 = 9,11; pkr = 10,07 , PI = 5,66)
b) Metionina (pk1 = 2,28; pk2 = 9,1 , PI = 5,74)
c) Histidina (pk1 = 1,82; pk2 = 9,17; pkr = 6,00 , PI = 7,59)
d) ácido glutamico (pk1 = 2,19; pk2 = 9,67; pkr = 4,25 , PI = 3,22)
e) nenhuma das anteriores

55 – qual das seguintes afirmações em relação a cisteína é correta?

a) a cistina é um exemplo de um aminoácido modificado obtido a partir da ligação de dois
aminoácidos padrão
b) duas cistinas são libertadas quando uma ponte de dissulfureto é reduzida a -CH2-SH
c) a cistina forma-se quando o grupo R (CH2-SH) de duas cisteínas é oxidado para formar
uma ponte de dissulfureto -CH-S-S-CH2-
d) a cistina é formada pela oxidação do grupo carboxílico da cisteína
e) a cistina é formada através de uma ligação peptídica entre duas cadeias cisteínas

56 – o aminoácido representado na figura seguinte é:

a) polar e hidrofílico
b) polar e hidrofóbico
c) não polar e hidrofílico
d) não polar e hidrofóbico

57 – Considere a equação de desprotonação total da lisina ( pk1 = 2,18; pk2 = 8,95; pkr=
10,53)
a) a pH = 7 em solução existem apenas espécies com carga nula
b) a pH = 7 em solução existem apenas espécies carregadas positivamente
c) a pH = 7 a concentração das espécies com carga nula e das espécies carregadas
positivamente é igual
d) a pH = 7 em solução existem mais espécies com carga nula do que espécies carregadas
positivamente
e) a pH = 7 em solução existem mais espécies carregadas positivamente do que espécies com
carga nula

58 – o ponto isoelétrico do glutamato é 3,25 ( pk1 = 2,19, pk2 = 9,67 e pkr = 4,25 )a Ph = 7,00
a) o aminoacido tem carga positiva
b) o aminoacido tem carga negativa
c) a carga eletrica do aminoacido é nula
d) o grupo carboxilico encontra-se protonado
e) o grupo amina não possui carga

59 – Os valores de pka para os tres grupos ionizáveis da cisteína sao pk1 = 1,96, pk2 = 10,28 e
pkr = 8,18. Em qual dos seguintes intervalos/valores de pH este aminoacido terá maior
capacidade tampão?
a) a pH = 7,00
b) a pH = 5,07
c) pH entre 1,00 e 2,00
d) pH entre 6,50 e 7,50
e) todos os pH entre 1,96 e 10,28

60 – a ligação peptidica
a) forma-se e quebra-se facilmente
b) é instavel devido a impedimentos estereoquimicos dos grupos R das cadeias laterais
c) ocorre normamente na configuração cis
d) é uma ligação éster entre o grupo amina de um aminoacido e o grupo carboxilico de outro
aminoacido
e) está estabilizada por ressonancia

61 – de entre as seguintes afirmações, assinale a incorreta:

a) todos os aminoacidos apresentam isomeria cis-tras, exceto a glicina
b) os aminoacidos padrao encontram-se nos seres vivos mas nao nas proteínas
c) os aminoacidos nas proteinas apresentam-se sempre como L-estereoisomeros
d) a grande maioria dos aminoacidos é oticamente ativa
e) duas das afirmações sao incorretas

62 – Das seguintes afirmações sobre a forma zwitterionica, indique a correta:

a) é a forma em que se encontra o aminoacido a pH=7
b) corresponde a uma especie anfoterica
c) é a forma em que se encontra o aminoacido quando está em solução fortemente ácida
d) quando o aminoacido apresenta uma cadeia R ionizavel, existem e formas zwitterionica
e) está presente nas zonas com capacidade de tamponamento maxima

63 – Numa proteína consjugada, o grupo prostético é:

a) o mesmo que protómero
b) uma subunidade de uma proteina oligomerica
c) a região da proteína que pode apresentar variantes na sequencia de aminoacidos
d) uma subunidade diferente de uma proteina com varias subunidades identicas
e) a parte de uma proteina que nao é constituída por aminoacidos

64 – o ponto isoelétrico
a) é superior a 7,0 para aminoacidos básicos
b) é superior a 7,0 para aminoacidos ácidos
c) é o pH ao qual o aminoacido apresenta capacidade de tamponamento maxima
d) é o pH ao qual coexistem, em igual quantidade, aminoacidos carregados positivamente e
aminoacidos carregados negativamente
e) corresponde sempre ao meio da titulação, considerada desde a espécie totalmente
protonada até a espécie totalmente desprotonada

65 – ordene os passos que deve seguir para determinar a sequencia de aminoacidos numa
cadeia polipeptidica
A – determinação da sequencia de aminoacidos
B – determinação da composição em aminoacidos
C – fragmentação da cadeia polipeptidica
D – determinação do resíduo N-terminal
E – ordenação dos fragmentos
F – Redução de ligação de enxofre
b) F- B -D -C -A -E

66 – As soluções tampao..
Tendem a manter um pH relativamente constante

67- A carga negativa parcial no extremo da molecula de agua tende a alinhar-se com a carga
positiva parcial no extremo de outras moleculas de agua vizinhas. Esta atraçao denomina-se
Interaçao dipolar

68 – a carga negativa num carboxilato (COO-) tende a alinhar-se com a carga positiva de um
grupo amina (NH3+). Esta atraçao denomina-se:
Ligação ionica

69 – das quatro moleculas seguintes: acido acetico (pka= 4.76), fenoxido (pkb= 4.1), acido
cianidrico (pka= 9.1), anilina(pkb= 9.4) a base mais forte será?
O anião fenoxido

70 – consideram-se aminoacidos polares os seguintes:

Serina, treonina e cisteína

71 – o aminoacido representado na figura é:

Polar e hidrofilico

72 – Os valores de pka para os tres grupos ionizaveis da tirosina sao pk1= 2.2, pk2= 9.11,
pkr= 10.0. Em qual dos seguintes intervalos de pH este aminoacido terá maior capacidade
tampao?
A pH entre 9 e 10

73 -
 Perguntas Bioquímica I
(1ª frequência)

01. As soluções tampão:

a) têm sempre um pH de 7
b) tendem a manter um pH relativamente constante
c) só raramente se encontram em sistemas vivos
d) causam um aumento de pH quando se lhes adiciona ácido
e) nunca incluem fosfato
f) Não sei/não respondo

02. A carga negativa parcial num extremo da molécula de água tende a alinhar-se com
a carga positiva parcial no extremo de outras moléculas de água vizinhas. Esta atração
denomina-se:
a) ligação covalente
b) ligação iónica
c) interacção hidrofóbica
d) ponte salina
e) interacção dipolar
f) Não sei/não respondo

03. A carga negativa num carboxilato (COO-) tende a alinhar-se com a carga positiva de
um grupo amina (NH3+). Esta atracção denomina-se:
a) ligação covalente
b) interacção hidrofóbica
c) ponte salina
d) ligação iónica
e) interacção de van der Walls
f) Não sei/não respondo

04. O ponto isoeléctrico da tirosina é 6.7. A pH 7.0

a) o aminoácido tem carga negativa.
b) o aminoácido tem carga positiva.
c) o grupo carboxílico encontra-se protonado.
d) o grupo amina não possui carga.
e) a carga eléctrica do aminoácido é nula.
f) Não sei/não respondo
05. A cadeia lateral da isoleucina:
a) contém um grupo sulfidrilo
b) contém um anel aromático
c) a isoleucina não possui cadeia lateral
d) contém um grupo ácido
e) contém um hidrocarboneto ramificado
f) Não sei/não respondo

06. A estrutura quaternária de uma proteína é:

a) a sua sequência de aminoácidos
b) a sua composição em aminoácidos
c) a estrutura helical presente nas proteínas
d) a forma como várias cadeias polipeptídicas se ligam numa só proteína
e) a sua estrutura tridimensional
f) Não sei/não respondo

07. A pH fisiológico os aminoácidos Lisina e Arginina

a) estão carregados positivamente
b) estão carregados negativamente
c) têm pH=pI
d) estão electricamente neutros
e) nenhuma das anteriores
f) Não sei/não respondo

08. Consideram-se aminoácidos polares os seguintes:

a) Serina, Treonina e Cisteína
b) Metionina, Cisteína e Serina
c) Glicina, Fenilalanina e Isoleucina
d) Todas as afirmações estão incorrectas
e) Todas as afirmações estão correctas.
f) Não sei/não respondo
09. O aminoácido representado na estrutura seguinte é

a) Não polar e hidrofílico

b) Não polar e hidrofóbico
c) Polar e hidrofílico
d) Polar e hidrofóbico
e) Nenhuma das afirmações anteriores está correta
f) Não sei/não respondo

10. Os valores de pKa para os três grupos ionizáveis da tirosina são pK1= 2,2, pK2= 9,11
e pKr= 10,07. Em qual dos seguintes intervalos de pH este aminoácido terá a maior
capacidade tampão?
a) A todos os pH entre 2,2 e 10,07
b) A pH próximo de 5,7
c) A pH próximo de 7,1
d) A pH entre 9 e 10
e) Os aminoácidos não funcionam como tampões
f) Não sei/não respondo

11. As propriedades especiais da água derivam da sua:

a) coesão e adesividade
b) alto ponto de fusão e alto ponto de ebulição
c) pequeno grau de ionização
d) polaridade e capacidade de formar pontes de hidrogénio
e) constante dielétrica elevada
f) Não sei/não respondo
12. O principal tampão extracelular no fluido intersticial dos vertebrados é o par
a) Tampão bicarbonato: H2CO3 / HCO3-
b) Tampão fosfato: H2PO4- / HPO42-
c) Tampão acetato: CH3COOH / CH3COO-
d) Duas afirmações estão correctas
e) Todas as afirmações estão correctas
f) Não sei/não respondo

13. Indique as afirmações verdadeiras e falsas

a) O aquecimento degrada as proteínas em aminoácidos.
b) As bactérias aeróbias foram as precursoras dos cloroplastos das plantas.
c) As ligações peptídicas têm rotação totalmente livre facilitando as diferentes
conformações nas proteínas.
d) Nos péptidos os valores de pKa para os grupos -carboxílicos aumentam
relativamente aos dos aminoácidos livres correspondentes.
e) Na origem das biomoléculas, só as proteínas podiam ter atividade enzimática

14. A fórmula molecular da glicina é C2H5O2N. Qual seria a fórmula molecular de um

péptido constituído por dez glicinas seguidas?
a)C20H50O20N10.
b)C20H32O11N10.
c)C20H40O10N10.
d)C20H30O10N10.

15.O ponto isoeléctrico de um aminoácido é

a) o pH em que o aminoácido não se encontra carregado electricamente.
b) o pH em que o grupo -COOH não possui carga.
c) o pH em que o grupo –NH2 não possui carga.
d) o pH em que todos os grupos ionizáveis se encontram protonados.
16. O ponto isoeléctrico do glutamato é 3.25. A pH 7.0
a) o grupo carboxílico encontra-se protonado.
b) o aminoácido tem carga negativa.
c) o grupo amina não possui carga.
d) a carga eléctrica do aminoácido é nula.

17. A cadeia lateral da isoleucina:

a) contém um grupo sulfidrilo
b) contém um hidrocarboneto ramificado
c) contém um anel aromático
d) a isoleucina não possui cadeia lateral
e) contém um grupo ácido

18. No interior de uma proteína esperar-se-á encontrar principalmente:

a) alanina, prolina e isoleucina
b) isoleucina, glutamato e serina
c) serina, glutamina e treonina
d) treonina, alanina e prolina

19. Na superfície de uma proteína esperar-se-á encontrar:

a) serina, prolina e isoleucina
b) isoleucina, glutamina e alanina
c) serina, glutamina e treonina
d) treonina, alanina e prolina

20. Qual das moléculas apresentadas é um aminoácido?

21. Qual é carga da histidina a pH 1, 4, 8 e 12? Nota (pk1= 1,82, pk2= 9,17 e pkR= 6,00)
a) +1, 0, -1, -2
b) +2, 0, -1, -2
c) +2, +1, -1, -2
d) +2, +1, 0, -1
e) Nenhuma das anteriores

22. Desde o início a vida na Terra, até ao aparecimento dos seres vivos atuais,
aconteceram vários eventos, como por exemplo:
I – formação das primeiras células;
II – formação de moléculas orgânicas complexas;
III – aparecimento de organismos capazes de produzir alimentos pela fotossíntese;
IV – surgimento dos primeiros organismos aeróbios;
V – formação de pequenas moléculas orgânicas;
Qual a alternativa que indica a ordem mais aceite atualmente?
a) I -II-IV-III-V
b) I-V-IV-III-II
c) II-III-V-IV-I
d) V-II-I-IV-III
e) V-II-I-III-IV

23. Qual dos seguintes organismos se desenvolveu primeiro devido às condições

ambientais da Terra primitiva?
a) Eucariotas e aeróbios
b) Eucariotas e anaeróbios
c) Procariotas e aeróbios
d) Procariotas e anaeróbios
e) Aeróbios facultativos
24. Os valores de pKa para os três grupos ionizáveis da lisina são pK1=2,18, pK2=8,95 e
pKR=10,53. Em qual dos seguintes intervalos/valores este aminoácido terá maior
capacidade tampão?
a) para todos os valores de pH compreendidos entre 2,18 e 10,53
b) pH=1,00
c) pH=5,56
d) pH=7,00
e) pH=9,00

25. Na curva de titulação de um ácido fraco com uma base forte (NaOH por exemplo):
a) o ponto de equivalência surge a um pH=7
b) apresenta uma zona de tamponamento máxima quando se adiciona metade do
titulante necessário para atingir o ponto de equivalência
c) quanto mais forte for o ácido, maior será o pH a que ocorre o ponto de equivalência
d) é necessário adicionar menos equivalentes de titulante do que no caso de um ácido
forte
e) para o ponte de equivalência verifica-se pH=pKa

26. A adição de uma pequena quantidade de ácido ou base produzirá uma variação
muito pequena no pH de uma solução equimolar de:
a) NH4Cl/NH3
b) NaH2PO4/H3PO4
c) NaH2PO4/ Na2HPO4
d) Na2HPO4/K3PO4
e) todas estão corretas

27. Qual das afirmações seguintes é verdadeira para as pontes de hidrogénio?

a) a atração entre um átomo de N e um átomo de H ligado a um átomo eletronegativo
constitui uma ponte de hidrogénio
b) as pontes de hidrogénio são ligações covalentes entre um átomo de H e um átomo
de O
c) as pontes de hidrogénio formam-se entre porções apolares das biomoléculas
d) as pontes de hidrogénio formam-se entre iões positivos e negativos
e) nenhuma afirmação anterior está correta
28. A água apresenta uma capacidade calorífica elevada. Tal propriedade é importante
pois:
a) as variações de temperaturas são mais difíceis de ocorrer
b) devido a ela, o ponto de fusão da água é elevado
c) a água dissolve facilmente compostos polares
d) é necessário fornecer uma pequena quantidade de calor para aquecer uma grande
quantidade de água
e) nenhuma das anteriores

29. O ácido ascórbico (H2C6H6O6) é diprótido, com pKa de 4,10 e 11,80. A(s) forma(s)
iónica(s) que predomina(m) a pH=7,0 é (são):
a) H2C6H6O6
b) HC6H6O6-
c) C6H6O62-
d) H2C6H6O6 = HC6H6O6-
e) HC6H6O6- = C6H6O62-

30. Considere a equação da desprotonação total da lisina (pK1=2,18, pK2=8,95 e

pKR=10,53)
a) pH=7 existem em solução apenas espécies com carga nula
b) pH=7 existem em solução apenas espécies carregadas positivamente
c) pH=7 existem em solução mais espécies com carga nula do que espécies carregadas
positivamente
d) pH=7 existem em solução mais espécies carregadas positivamente do que espécies
com carga nula
e) pH=7 existem em solução mais espécies com carga nula do que espécies carregadas
negativamente

31. A ligação peptídica…

a) forma-se e quebra-se facilmente
b) é instável devido a impedimentos estereoquímicos dos grupos R das cadeias laterais
c) está estabilizada por ressonância
d) é uma ligação éster entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxílico de
outro aminoácido
e) ocorre normalmente na configuração cis
32. Um método usado para prevenir a interferência das ligações de dissulfureto na
determinação da sequência de uma proteína é:
a) clivagem da proteína com protéases que reconhecem especificamente ligações de
dissulfureto
b) proteger a ponte de dissulfureto contra a redução espontânea de grupos
cisteinilsulfidrilo
c) reduzir as pontes de dissulfureto e impedir a sua reformação, modificando os grupos
-SH
d) remover as cistinas das sequências proteicas por clivagem proteolítica
e) a sequenciação de proteínas não contém resíduos cisteicos

33. Os seguintes reagentes são vulgarmente usados na Química de Proteínas. Indique

qual o mais adequado para a determinação da sequência de aminoácidos de um péptido
pequeno:
a) PITC
b) FDNB
c) CNBr
d) β-mercaptoetanol
e) Fmoc

34. Uma proteína retirada da célula epitelial humana possui: 10 Val, 32 Ala, 14 Thr, 27
His, 49 Gly e 24 Lys. De células sanguíneas do mesmo individuo foi extraída outra
proteína cuja hidrolise demonstrou ser formada por: 10 Val, 32 Ala, 14 Thr, 27 His, 49
Gly e 24 Lys. Em face de tais informações, conclui que:
a) trata-se da mesma proteína, pois em ambos encontramos o mesmo número de
aminoácidos
b) trata-se da mesma proteína, pois a quantidade de cada aminoácido é igual em ambos
c) trata-se da mesma proteína, pois ambas têm os mesmos aminoácidos
d) trata-se de proteínas diferentes, pois foram obtidas de células estrutural, embrionária
e funcionalmente diferentes
e) podem tratar-se de proteínas iguais ou diferentes pois só a analise da disposição dos
aminoácidos poderá revelar a identidade ou diferença entre elas
35. De entre os tripéptidos apresentados, qual apresenta o maior número de grupos
apolares:
a) Asp-His-GLu
b) Leu-Val-Phe
c) Tyr-Lys-Met
d) Gly-Pro-Arg
e) Asp-Trp-Tyr

36. De entre os tripéptidos apresentados, qual apresenta maior absorvancia a 280 nm:
a) Asp-His-GLu
b) Leu-Val-Phe
c) Tyr-Lys-Met
d) Gly-Pro-Arg
e) Asp-Trp-Tyr

37. Relativamente à síntese de péptidos através da Síntese Química Direta pode afirmar-
se que:
a) o Fmoc atua como ativador para se formar a ligação peptídica
b) um aminoácido é adicionado a outro, estabelecendo-se prontamente a ligação
peptídica entre ambos
c) o grupo carboxílico do aminoácido tem de ser protegido de modo a não ser
desprotonado
d) inicialmente forma-se uma ligação amida entre o primeiro aminoácido e a resina
e) a ligação peptídica só é possível após a ativação do grupo carboxílico do aminoácido
a adicionar com o DCC
38. Os seguintes reagentes são vulgarmente usados na Química de Proteínas:
A – FDNB
B – Fmoc
C – Ácido trifluoroacético (CF3COOH)
D – CNBr
E – Carboxipeptidase
F – Cloreto de dabsilo
G – DCC
H – DTT
I – HCl 6M
J – HNO3
K – PITC
L – Ninidrina
M – Pepsina
N – Ureia

Tarefa Reagente(s)
Hidrólise de ligações peptídicas
Determinação da sequência de aminoácidos de um péptido pequeno
Identificação do resíduo α-amino-terminal de um péptido
Redução das pontes de dissulfureto
Proteção de grupos α-amino
Identificação de α-aminoácidos
Hidrólise de ligações peptídicas a partir do resíduo C-terminal
Identificação de aminoácidos aromáticos
Desnaturação reversível de uma proteína (quebra de pontes de H)
Clivagem de ligações peptídicas de resíduos de metionina no lado do C
Ativação do grupo carboxílico
Clivagem de ligações peptídicas de resíduos de aminoácidos aromáticos no
lado do N
39. Considere os aminoácidos: asparagina (A), glutamato (B), histidina (C), metionina
(D), triptofano (E) e valina (F).
Tendo em conta as afirmações seguintes, associe estas ao(s) aminoácido(s)
correspondente(s). Caso não haja nenhum aminoácido que corresponda assinale (-).

Aminoácido
Pode formar pontes de enxofre
Apresenta uma cadeia lateral com um grupo ácido
Absorve na zona Ultravioleta (UV)
É o único aminoácido que não apresenta centro quiral
É um aminoácido polar com um grupo amida
Apresenta uma cadeia lateral com pKa próximo da neutralidade
É um aminoácido apolar
Pode formar pontes de hidrogénio com outras moléculas
Apresenta natureza anfotérica

40. Deduza a sequência de aminoácidos num polipéptido a partir das seguintes

informações:
- a hidrólise ácida completa forneceu: Ala + Arg + Lys + Met + Phe + Pro + 2 Ser + Trp
- o tratamento com FDNB seguido da hidrólise ácida completa forneceu como único
dinitrofenil-derivados, o α-dinitrofenilalanina
- o tratamento com CNBr forneceu dois péptidos: um deles foi determinada a sequencia,
tendo-se obtido Ser-Trp-Pro; o outro continha todos os aminoácidos restantes (inclusive
a segunda Ser)
- o tratamento com tripsina forneceu três péptidos: um continha apenas Ala e Arg; o
outro continha somente Lys e Ser; o terceiro continha Phe, Trp, Met, Ser e Pro.
Problema 1: Sequência de um polipéptido
Um polipéptido com 5 aminoácidos foi dividido em vários fragmentos menores e a
sequência de alguns dos fragmentos foi determinada. Os fragmentos identificados
incluem his-gly-ser, ala-his, e ala-ala.
Qual a sequência primária do polipeptídeo?
A. his-gly-ser-ala-ala
B. ala-his-gly-ser-ala
C. ala-ala-his-gly-ser
D. his-gly-ser-ala-ala
E. A sequência não pode ser identificada sem informação adicional

Problema 2: Sequência de um polipéptido mais longo

Um polipéptido com 10 aminoácidos foi dividido em vários fragmentos menores e a
sequência de alguns dos fragmentos foi determinada. Os fragmentos identificados
incluem ala-gly-ser-gln, lys-trp-arg-pro, gln-his-lys, asp-ala-gly. Qual a sequência
primária do polipeptídeo?
A. ala-gly-ser-gln-lys-trp-arg-pro-gln-his
B. asp-ala-gly-ser-gln-his-lys-trp-arg-pro
C. ala-gly-ser-gln-his-lys-trp-arg-pro-asp
D. lys-trp-arg-pro-gln-his-lys-asp-ala-gly
E. nenhuma destas
Problema 3:
Um nonapéptido apresenta a seguinte composição em aminoácidos: 2-Lys, 2-Gly, 2-Phe,
1-His, 1-Leu, 1-Met.
O péptido foi incubado com 1-fluoro-2,4-dinitrobenzeno (FDNB) e depois hidrolisado;
por HPLC foi identificado o 2,4-dinitrofenilhistidina
Quando se expôs o péptido ao brometo de cianogénio (CNBr), obteve-se um
octapéptido e glicina livre. A incubação do péptido com tripsina deu origem a um
pentapéptido, um tripéptido e lisina livre. A partir do pentapeptido obteve-se 2,4-
dinitrofenil-histidina e do tripéptido, 2,4-dinitrofenilfenilalanina, após incubação com
FDNB. A digestão com a enzima pepsina produziu um dipéptido, um tripéptido e um
tetrapéptido, este último composto por 2-Lys,1-Phee 1-Gly. A sequência do nonapéptido
será:

a) Gly–Phe–Lys–Lys–Gly–Leu–Met–Phe–His.
b) His–Leu–Gly–Lys–Lys–Phe–Phe–Gly–Met.
c) His–Leu–Phe–Gly–Lys–Lys–Phe–Met–Gly.
d) His–Phe–Leu–Gly–Lys–Lys–Phe–Met–Gly.
e) Met–Leu–Phe–Lys–Phe–Gly–Gly–Lys–His.
Problema 4:
Um polipéptido foi sujeito ao seguinte processo de degradação, resultando nos
polipéptidos seguintes. Qual a sequência de aminoácidos do polipéptido completo?

I – Tratamento com CNBr

• 1. Asp-Ile-Lys-Gln-Met
• 2. Lys
• 3. Lys-Phe-Ala-Met
• 4. Tyr-Arg-Gly-Met

II- Tratamento com Tripsina

• 5. Gln-Met-Lys
• 6. Gly-Met-Asp-Ile-Lys
• 7. Phe-Ala-Met-Lys
• 8 Tyr-Arg