BIOQUÍMICA

Profa. Pollyanna Álvaro Ferreira Spósito

Faculdade Dinâmica do Vale do Piranga – FADIP
Curso de Medicina – MED 103

Aminoácidos e Peptídeos

Profa. Pollyanna Álvaro Ferreira Spósito

 Aminoácidos
Definição
São compostos químicos que possuem um grupo
carboxila e um grupo amino ligados ao mesmo átomo
de carbono (-aminoácidos).

Desprotonado

Protonado

Forma ionizada em pH 7
 Importância

• Proteínas - os aminoácidos
são suas unidades estruturais
básicas;

• São precursores de várias

biomoléculas; heme, bases
nitrogenadas

• São produtores de energia.

Estrutura geral dos aminoácidos

Variam em estrutura,
Grupos funcionais: aminotamanho, carga
e carboxila
elétrica e influencia a solubilidade do
Elementos chave:
aminoácidoC em
N água.
O H (S)
Cadeia lateral: 20 tipos
Tipos de aminoácidos Essenciais: 9*
Não essenciais: 11

* * * *

* *

* * *
Classificação dos aminoácidos

• Os aminoácidos podem ser classificados em 5

classes principais, tendo como base as
propriedades dos seus grupos R, em particular
sua polaridade ou tendência para interagir com
a água em pH biológico.
Classificação dos aminoácidos
Grupos R alifáticos (Não polares)

Interação hidrofóbica
 Grupos R aromáticos

Interação hidrofóbica
Ligação de hidrogênio (tirosina)
Grupos R não – carregados (Polares)

Ligação de hidrogênio
Pontes dissulfeto (cisteína)
Grupos R carregados positivamente

Aminoácidos básicos – aceptores de prótons

Grupos R carregados negativamente

Aminoácidos ácidos - doadores de prótons

 Aminoácidos não primários

Parede celular de vegetais

Protrombina

Colágeno

Elastina
Lisina

Miosina
Poucas proteínas conhecidas

São aminoácidos modificados encontrados em algumas proteínas.

 Aminoácidos não protéicos

São aminoácidos encontrados em forma livre ou combinados,

porém nunca em proteínas.
Estereoisomeria nos aminoácidos
Quiral: refere-se a um objeto que não é sobreponível a
sua imagem especular.

Proteínas de Mamíferos:
aminoácidos na
configuração L
Propriedades Ácido-Básicas dos aminoácidos

Os aminoácidos em solução em pH neutro são

predominantemente ions dipolares, ou “ zwitterion” (do
alemão “íon híbrido”).

Formas não-iônicas e iônicas dos aminoácidos.

Um “ zwitterion” pode agir tanto como um ácido
(doador de prótons:)

+ H+

quanto como uma base (receptor de prótons:)

+ H+

Carga final?
Um -aminoácido simples monocarboxílico, é na realidade
um ácido diprótico, quando está totalmente protonado –
apresenta dois grupos, o grupo –COOH e o grupo –NH+3; que
podem se ionizar para liberar prótons.

O estado de ionização de um À medida que o pH se eleva, A amina agora perde próton

aminoácido varia com o pH. o Ác. Carboxílico perde e a carga elétrica líquida se
Em solução ácida, a amina próton e o ion dipolar é torna negativa.
está protonada e a carboxila formado.
sem dissociação.
 Titulação dos aminoácidos

 Aminoácidos – substâncias anfóteras;

 Podem doar/receber até 2 prótons (-COOH ou NH3+);
 Dependendo do pH apresenta formas iônicas diferente;
 A titulação ilustra o efeito do pH na estrutura do
aminoácido;

Curva de titulação: Representação

gráfica de uma sequencia de reações
observadas após a adição ou remoção de
prótons em um sistema (pH x volume de
acido/base)
 Em solução ácida, a
amina está protonada e Titulação dos aminoácidos
a carboxila sem
dissociação

O pH será igual ao pKa

Titulante:
base forte NAOH
COOH 100% titulado
pK: constante de
dissociação
O pH será igual ao pKa
Região rosa: tampão

Grupo R não ionizável.

As curvas de titulação predizem a carga
elétrica dos aminoácidos
•Informação importante derivada da curva de titulação: relação existente
entre sua carga elétrica líquida e o pH da solução;
• Glicina: em pH 5,97, o ponto de inflexão entre os dois estágios de sua
titulação, está presente predominantemente em sua forma dipolar,
totalmente ionizada mas sem carga elétrica líquida;

• pH no qual a carga líquida do aminoácido é zero: ponto isoelétrico ou

pH isoelétrico (pI)

pI = ½ (pK1 + pK2 ) - quando não há grupos ionizáveis na cadeia

lateral (R)

pI da glicina = ½ (pK1 + pK2 ) Em qualquer pH abaixo de

seu pI a glicina terá carga
= ½ (2,34 + 9,60 ) elétrica líquida positiva e
= 5,97 em qualquer pH acima de
seu pI a glicina terá carga
elétrica líquida negativa.
 Grupo R ionizável.

pH fisiológico: a cadeia lateral

completamente ionizada e com
um grupo carboxilato carregado
negativamente
pH fisiológico: em geral não apresenta
carga.
Na proteína, sua cadeia lateral pode
apresentar-se neutra ou positiva,
dependendo do ambiente iônico.
 Grupo R ionizável.

+1 0 -1 -2

PI (fica no momento entre

a carga + e -)

PI=3,22
 Grupo R ionizável.

+2 +1 0 -1

PI=7,59

PI (fica no momento entre a carga + e -)

PEPTÍDEOS
 Definição

•Peptídeos são polímeros de aminoácidos formados

através de ligações covalentes, que se estabelecem
entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo
amina do seguinte, dando lugar ao desprendimento
de uma molécula de água.
 Classificação dos peptídeos
Os peptídeos que ocorrem biologicamente variam muito de
tamanho, desde moléculas pequenas com 2 ou 3
aminoácidos até macromoléculas contendo milhares de
aminoácidos.

 Oligopetídeos:
Dipeptídeo
Tripeptídeo
Tetrapeptídeo
Pentapeptídeo

 Polipeptídeo (PM < 10.000)

 Proteínas (PM > 10.000)

Propriedades Ácido-Básicas dos peptídeos

Os peptídeos contém apenas um grupo -amino e -carboxila

livre em cada extremidade da cadeia, esses grupos se ionizam
da mesma maneira que o fazem nos aminoácidos livres.

Alanilglutamilglicilisina: este
tetrapeptídeo possui um grupo -
amino e -carboxila livre e dois
grupos R ionizáveis .
Nomenclatura e Estrutura

Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu

Serilgliciltirosinilalanilleucina
Propriedades Ácido-Básicas dos peptídeos

Como os aminoácidos livres, os peptídeos apresentam

curvas de titulação características e um pH isoelétrico
que poderá ser determinado de maneira semelhante ao
dos aminoácidos.

Exemplo:
Peptídeo A: +NH3-Val-Thr-Glu-Phe-Leu-COOH - pHI = 3,5
Peptídeo B: +NH3-Gly- Ser-Trp-Ala-Leu-COOH - pHI = 6,0
Peptídeo C: +NH3-Asn-Lys-Pro-Arg-Gln-COOH - pHI = 10,0
 Peptídeos biologicamente ativos

Nenhuma generalização pode ser feita com

relação aos pesos moleculares dos peptídeos e
proteínas biologicamente ativos em relação às
suas funções.

• Aspartame (2 resíduos);
•Oxicitocina (9 resíduos);
Estimula a contração uterina

•Bradicinina (9 resíduos);
Inibe a inflamação dos tecidos

• Insulina 30 + 21
resíduos); Reguladores da glicemia
•Glucagon (29 resíduos);
•Corticotropina (29
resíduos); Estimula o córtex adrenal
• A hidrólise de peptídeos ou proteínas fornece uma mistura de - aminoácidos;
• Quando totalmente hidrolisada, cada tipo de proteína fornece uma proporção
ou mistura característica dos diferentes aminoácidos.